INTRODUCCIÓN

De acuerdo con un documento publicado por la Universidad Nacional del Rosario

que define la cinética enzimática como las reacciones enzimáticas que no escapan
a las reglas generales de la cinética química.
Este tipo de cinética se observa para la unión de pequeños ligandos a
macromoléculas, e implica una saturación de los sitios disponibles para la unión a
medida que se incrementa la concentración del ligando. En forma análoga, lo que
se observa en una reacción catalizada enzimáticamente, es que la velocidad con
que transcurre la reacción aumenta con la concentración de sustrato pero tendiendo
a alcanzar un valor máximo.
Este tipo de gráficos se puede describir matemáticamente mediante una hipérbola,
en la cual hay dos parámetros, el valor máximo al que tiende la variable dependiente
(en este caso v, la velocidad de la reacción, tiende a un valor de Vmax), y el valor
de la concentración de sustrato o ligando que produce una velocidad semimáxima.
(Fuente:
http://www.fbioyf.unr.edu.ar/evirtual/pluginfile.php/5981/mod_resource/content/0/Cinetica_en
zimatica.pdf)

Para obtener el cálculo de unidades de invertasa se utiliza la siguiente ecuación:

[𝜇𝑚𝑜𝑙𝑒𝑠 𝑠𝑎𝑐𝑎𝑟𝑜𝑠𝑎]
vo = 𝑎𝑐𝑡𝑖𝑣𝑖𝑑𝑎𝑑 = = 𝑈. 𝐼
𝑚𝑖𝑛
En lo que respecta al pH, La actividad de un enzima se ve afectada por el pH al cual
se lleva a cabo la reacción. La curva actividad-pH puede ser diferente para cada
tipo de enzima. En el caso más general la curva tiene forma de campana. El valor
de pH al cual la actividad es máxima se denomina pH óptimo; dicho pH no tiene
porqué coincidir con el pH intracelular. La relación entre el pH y la actividad depende
del comportamiento ácido-base del enzima y del propio sustrato.
Sustrato y enzima (centro activo) pueden contener grupos funcionales ácidos y
básicos, siendo su grado de disociación dependiente del pH, lo que determinará,
entre otros aspectos, la conformación de la proteína, la capacidad de unión del
sustrato al centro activo del enzima (Km) y la capacidad de transformación del
sustrato (kcat). (Tena M. et. al. Disponible en https://www.uco.es/dptos/bioquimica-biol-
mol/pdfs/32%20INVERTASA%20CINETICA.pdf )

Bajo condiciones dadas, dos moléculas de enzima actúan independientemente en

solución para transformar el doble de sustrato que una sola molécula de enzima en
un tiempo t1; la velocidad es, por lo tanto, directamente proporcional a la
concentración de enzima, lo que se expresa como:
vo = 𝑘[𝐸]