AMINOCIDOS

Lorena Goetschel

1 AMINOCIDOS Y PROTEINAS L.GOETSCHEL

 AMINO ACIDOS
Son compuestos que tienen un R(radical) que puede ser desde un tomo de H hasta una
molcula aromtica, unido a un Carbono que tiene un grupo amino (NH2) y un cido
carboxlico (COOH)
Frmula general

EJEMPLOS :

2 PROTEINAS L.GOETSCHEL
 Conformacin D y L

La mayora de aa en la
naturaleza tienen
conformacin L
PROTEINAS L.GOETSCHEL 4
 Nomenclatura de los C de los AA

5 PROTEINAS L.GOETSCHEL
 Amino cidos
ESENCIALES DESDE EL PUNTO DE VISTA NUTRICIONAL (9)
(el ser humano NO los puede sintetizar)
Son : Leucina, Isoleucina, Valina, Treonina, Triptfano,
Metionina, Fenilalanina, Lisina, Histidina . (Arginina :
AA semiesencial ya que se sintetiza a ndices inadecuados durante
(20)
el crecimiento de los nios
NO ESENCIALES (11) : El ser humano los puede sintetizar
Son : Alanina, Arginina, Asparagina, Acido aspartico, Cistena ,
Acido Glutmico, Glutamina, Glicina, Prolina, Serina, Tirosina.
(Adems se encuentra la Hidroxiprolina e hidroxilisina que no se requieren
para la formacin de protenas peros se forma durante el procesamiento
postraduccional de colgeno).

6 PROTEINAS L.GOETSCHEL
 Enlace peptdico
Los aminocidos se unen mediante un enlace peptdico para formar los pptidos y protena
El enlace peptdico se produce entre el grupo amino (NH2) y el grupo carboxilo (COOH)

7 PROTEINAS L.GOETSCHEL
8 PROTEINAS L.GOETSCHEL
 MONOAMINO MONOCARBOXILICOS
(CON GRUPOS ALIFTICOS) pKa 1 : COOH
pKa 2 : NH3+
pKa 1 : 2,4
1 pKa 2 : 9,8
pKa 1 : 2,34
2 pKa 2 : 9,69

pKa 1 : 2,2
3 E pKa 2 : 9,7

4 E pKa 1 : 2,3
pKa 2 : 9,7

5 E pKa 1 : 2,3
pKa 2 : 9,8

9 PROTEINAS L.GOETSCHEL
 MONOAMINO DICARBOXILICOS (ACIDOS) Y SUS
AMINAS

pKa 1 : 2,1
6 pKa 2 : 9,9
pKa3 : 3,9

pKa 1 : 2,1
7
pKa 2 : 8,8

pKa 1 : 2,1
8 pKa 2 : 9,5
pKa3 : 4,1

9
pKa 1 : 2,2
pKa 2 : 9,1

10 PROTEINAS L.GOETSCHEL
 DIAMINO MONOCARBOXILICOS (BASICOS)
pKa 1 : 1,8
10 pKa 2 : 9,0
pKa3 : 12,5
pKa 1 : 2,2
11 E pKa 2 : 9,2
pKa3 : 10,8
pKa 1 : 1,8
12 E pKa 2 : 9,3
pKa3 : 6,0

11 PROTEINAS L.GOETSCHEL
 AA CON R - OH
13

14 E

NO AROMTICOS CON R - AZUFRADO

15

16 E
12 PROTEINAS L.GOETSCHEL
 AROMTICOS E
17

18

19 E

IMINOCIDOS
20

13 PROTEINAS L.GOETSCHEL
 Propiedades tampn
de la histidina

14 PROTEINAS L.GOETSCHEL
 PROPIEDADES DE LOS AMINOACIDOS

Capacidad tampn
de la alanina

15 PROTEINAS L.GOETSCHEL
PROTENAS : ESTRUCTURA Y
FUNCIONES
Lorena Goetschel
 Las PROTENAS Son compuestos orgnicos
compuestos por Carbono, Hidrgeno , Oxgeno y
Nitrgeno adems contienen otros elementos como Azufre
(metionina y cistena), Fe (Hb), Fsforo (ADN, ATP)

Su nombre viene de la palabra Protos (primero) por su

importancia en la composicin de los tejidos.

La unidad principal son los aa (aminocidos)

En los alimentos las protenas provienen de las plantas

(que las sintetizan a travs del proceso de fotosntesis) y de
los animales
17 PROTEINAS L.GOETSCHEL
 PROTENAS
- monoamino monocarboxlicos (gli, ala, val, leu, ile)
- monoamino dicarboxlicos : cidos glutmico ,
asprtico
- diamino monocarboxlicos : lis, arg, his
Aminocidos - aromticos : fenilalanina, tirosina, triptofano
- iminocidos : prolina, hidroxiprolina(gelatina)
- sulfurados : cisteina, metionina
- Contienen grupo OH : serina , treonina

Pptidos (1,2-100)

- Holoprotenas -SIMPLES - (solo aa)

Protenas (ms de 100aa)

- Heteroprotenas - CONJUGADAS- (aa y otros
compuestos)
18 PROTEINAS L.GOETSCHEL
 Clases de Protenas
1. SIMPLES
Globulares
-Prolaminas:Zena (maz),gliadina (trigo), hordena (cebada)
- Gluteninas:Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
- Albminas:Seroalbmina (sangre), ovoalbmina (huevo), lactoalbmina
(leche)
- Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina
- Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.

-Fibrosas
-Colgenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
- Queratinas: En formaciones epidrmicas: pelos, uas, plumas, cuernos.
- Elastinas: En tendones y vasos sanguneos
- Fibronas: En hilos de seda, (araas, insectos)
19 PROTEINAS L.GOETSCHEL
 Clases de Protenas
2. CONJUGADAS (Protedos) :

- Glucoprotenas : Ribonucleasa , Mucoprotenas, Anticuerpos , Hormona

luteinizante
- Lipoprotenas : De alta, baja y muy baja densidad, que transportan lpidos en la
sangre.
- Nucleoprotenas : Nucleosomas de la cromatina, Ribosomas
- Cromoprotenas : Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, que transportan
oxgeno
Citocromos, que transportan electrones

20 PROTEINAS L.GOETSCHEL
21 PROTEINAS L.GOETSCHEL
ENLACES PEPTDICOS
Serina Glicina Tirosina Alanina Leucina

AA 1
Campbell 23
 Distribucin de aa en una protena
globular
El polipptido se pliega haciendo que los grupos apolares quedan
en el interior (AA: Val, Ile, Leu, Phe, Tyr, Trp) y los grupos
polares en la superficie hidrfila.

Grficos : Bioqumica de Harper 28 edicin

 CARACTERSTICAS DE LAS PROTENAS
FIBROSAS Y GLOBULARES
FIBROSAS
Fsicamente robustas : forma cilndrica
Insolubles en agua y en soluciones salinas
diluidas
Ej : queratina , actina
Estructura del colgeno : primaria,
secundaria y terciaria
Grficos : Bioqumica de Harper 28 edicin
GLOBULARES
Forma esfrica
La mayora son hidrosolubles
Ej. Lipoprotenas
Cadenas polipeptdicas complejamente
plegadas estructura compacta esfrica o
globular
Algunas se encuentran entre
los dos grupos, forma
cilndrica y solubles en agua .
Ej. Miosina y fibringeno.
 Estructura de las Protenas
Primaria Secundaria Terciaria Cuaternaria en
tres formas :
- Primaria (lineal)
- Secundaria (resorte)
- Terciaria(madeja)
- Cuaternaria (com

26 PROTEINAS L.GOETSCHEL
 ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria de pptidos y de protenas se refiere al
nmero lineal y al orden de los aminocidos presentes. La
convencin para la designacin del orden de los aminocidos
es que el extremo N-terminal (es decir, el extremo que lleva
el residuo con el grupo -amino libre) est al extremo
izquierdo (y es el aminocido nmero 1) y el extremo C-
terminal (es decir, el extremo con el residuo que contiene al
grupo -carboxilo libre) est a la derecha

27 PROTEINAS L.GOETSCHEL
 ESTRUCTURAS PEPTDICAS
El nmero y el orden de los residuos aminocidos constituyen su estructura primaria.
Los prefijos como tri u octa denotan el nmero de residuos y por convencin, se escriben
con el residuo que porta el grupo amino libre a la izquierda
El enlace peptdico es rgido con una capacidad de rotacin limitada.
En las hlices el nmero de enlaces Hidrgeno es mximo, cada giro contiene 3,6
aminocidos, para lo que la cadena se enrosca en forma de hlice mediante enlaces de
hidrgeno intracatenarios formados entre el grupo -NH de un enlace peptdico y el
grupo -C=O del cuarto aminocido que le sigue
http://www.youtube.com/watch?v=cgCICHxI6yM&NR=1
 ESTRUCTURA SECUNDARIA
arreglo ordenado de aminocidos en
una protena le confiere formas de
Enlaces de H
conformacin intramoleculares

En general se doblan en dos amplias

clases de estructuras: globulares
(compactas) y fibrosas (filamentosas o
alargadas)
-Hlice :se compone de un solo
arreglo lineal helicoidal de aminocidos
Hojas- : se componen de 2 o ms
diferentes regiones de secuencias de
por lo menos 5-10 aminocidos

29 PROTEINAS L.GOETSCHEL
 ESTRUCTURA SECUNDARIA : HOJAS
BETA
La conformacin B se
caracteriza por ausencia de
enlaces intracatenarios que
conforman una cadena.
Varias cadenas B pueden
interactuar entre s
Las cadenas se pueden
disponer en forma paralela
(grupos amino y carboxilo
orientados en el mismo
sentido), o antiparalela
Las hlices alfa y las cadenas
beta se encuentran conectadas
por regiones llamadas bucles
Grficos : Bioqumica de Harper 28 edicin Giro entre 2 hojas
 ESTRUCTURA TERCIARIA
Estructura tridimensional completa de las unidades
del polipptido de una protena dada. Se incluye en
esta descripcin la relacin espacial de diferentes
estructuras secundarias dentro de una cadena
polipeptdica y cmo estas estructuras secundarias por
ellas mismas se doblan en formas tridimensionales de
la protena

31 PROTEINAS L.GOETSCHEL
 Caractersticas comunes de la
estructura terciaria
Las estructuras Hlice alfa
terciarias se
Hojas beta
identifican
mediante la Enzima triosa
conformacin de fosfato isomerasa
alfa hlice o (en rojo un anlogo
del sustrato 2-
lmina B, las que fosfoglicerato)
varan en
proporcin y
estructura de
acuerdo a la
Lisozima con sustrato
protena. (N-acetil quitopentaosa
(rojo)

Grficos : Bioqumica de Harper 28 edicin

 ESTRUCTURA CUATERNARIA
Muchas protenas contienen 2 o ms
cadenas diferentes de polipptidos
sostenidas en asociacin por las mismas
fuerzas no covalentes que estabilizan las
estructuras terciarias de las protenas.
Las protenas con cadenas polipeptdicas
mltiples son protenas oligomricas. La
estructura formada por la interaccin
monmero-monmero en una protena
oligomrica se conoce como estructura
cuaternaria.
33 PROTEINAS L.GOETSCHEL
34 PROTEINAS L.GOETSCHEL
 CONFORMACIN DE LA ESTRUCTURA PROTECA
 DESNATURALIZACIN Y
RENATURALIZACIN PROTECA
Protena nativa : posee todas sus propiedades
Protena denaturalizada : ha perdido algunas propiedades por
alteracin en la estructura tridimensional
DN irreversible : ej. Clara de huevo los alimentos se
vuelven ms susceptibles a los efectos de las enzimas
proteolticas (coccin)
DN reversible : mediante uso de reactivos como la urea
(reduce la intensidad de los enlaces hidrofbicos) y el
mercaptoetanol (reduce los enlaces disulfuro) y al eliminarlo
se renaturaliza la protena.

36 PROTEINAS L.GOETSCHEL
 ESTRUCTURA Y ACTIVIDAD BIOLGICA
Dentro de los pptidos (3-100 aa) se encuentran algunos con alta
especificidad y funciones como:
Mediadores locales
Antibiticos
Hormonas
Otras hormonas de mayor tamao como la somatotropina y la
prolactina

37 PROTEINAS L.GOETSCHEL
 Ejemplo:
Insulina 51 aa

38 PROTEINAS L.GOETSCHEL
PRINCIPIOS GENERALES DEL
PLEGAMIENTO DE LAS PROTENAS
Actualmente se conocen la estructura primaria de unas
500.000 protenas
La determinacin de las estructuras terciarias presenta
dificultades.
Mtodo tradicional : cristalizacin de la protena y su estudio
por cristalografa de rayos X.
Otro mtodo es la espectroscopia por Resonancia Magntica
Se han dilucidado la estructura terciaria de unas 6000
protenas , lo que es muy poco comparado con la estructura
primaria y se han desarrollado mtodos informticos.
Identificacin de dominios y motivos estructurales
Las protenas de mayor tamao (ms de 200 AA) es frecuente la
existencia de regiones aisladas con estructuras plegadas propias,
unidas por un polipptido no estructurado.
Dominio proteco es una unidad modular bien definida que lleva a
cabo una funcin bioqumica especfica (d.funcional) o constituye
un componente estructural estable dentro del a estructura
proteca (d. estructural).
Motivo estructural es un pequeo segmento de la secuencia
proteca que tienen importancia con respecto a la estabilidad o a la
capacidad funcional de la protena.
Los dominios y motivos protecos se relacionan con la actividad
parcial de la protena, especialmente en las enzimas.
Ej : NAD desdhidrogenasa se une por un lado al NADH y por otro al sustrato
a oxidar , la unin a cada uno se produce en dominios diferentes.
CONCEPTO DE FAMILIAS DE PROTENAS
Se han detectado mediante la comparacin de sus estructuras
primarias y en otros casos segn el parecido de sus estructuras
terciarias
Ej las lipocalinas , que se unen a ligandos hidrfobos , ej : serpinas
(inhibidores de las serina proteinasas) , cuyas alteraciones pueden
dar lugar a transtornos de la coagulacin, efisema y cirrosis. :
Alfa antitripsina que inhibe la elastasa
Antitrombina que inhibe la trombina (coag. Sangunea)

Superfamilias : permite diferenciar las protenas relacionadas

estrechamente (familias) de las que lo estn remotamente
Ej : globinas alfa y beta de la Hb pertenecen a dos familias diferentes,
pero junto a las mioglobinas a la misma superfamilia
 PROTENAS HOMLOGAS Y GENES
ANCESTRALES Lisozima
P. Homlogas : Tienen una analoga
mayor al 30% en su estructura primaria y
algunos investigadores tambin que
proceden de un gen ancestral comn.
Ej : lactoalbmina y la lizosima de la
clara de huevo las dos rompen enlaces
glucosdicos 1-4 , pero las propiedades
son diferentes : Lizosima (antibitico
natural que degrada el enlace entre el
cido acetilmurmico y la n-
acetilglucosamina) de las paredes
bacterianas. La lactoalbmina
interviene en la sntesis de la lactosa.
DIVERSIDAD CONFORMACIONAL
Los estudios cristalogrficos mediante la purificacin y
aislamiento de molculas muestran una conformacin
homognea de las protenas, pero se ha objetado que
correspondan a la que se presenta en la clula.
Se admite que una protena puede adoptar una serie de
conformaciones que coexisten en equilibrio y esto
constituye un mecanismo de control de activacin y le
confiere multifuncionalidad.
La diversidad conformacional puede ir desde una fluctuacin
de las cadenas laterales hasta el movimiento de bucles o
estructuras secundarias.
ENFERMEDADES CONFORMACIONALES
Tambin se conocen como enfermedades por plegamiento
anmalo que se caracterizan por el depsito de agregados de
material proteico en rganos como: hgado, corazn y
cerebro. Muchas se llaman amiloidosis y los agregados
fibrillas de amiloide
Protena normal que no se ha plegado totalmente o que se ha
desplegado.
ENFERMEDADES CONFORMACIONALES
Enfermedad Protena afectada / lugar Efecto
de plegamiento

Hipercolesterolemia Receptor de Lipoprotenas de baja LDL

densidad (ret. Endoplasmtico)
Fenilcetonuria Fenialalanina hidroxilasa (citosol) fenilalanina

Anemia falciforme Hemoglobina (citosol) Glbulos rojos

Escorbuto Colgeno (RE) Hidroxiprolina e

Hidroxilisina
Enf. Alzheimer B amiloide / presenilina (RE)

Cataratas Cristalina (citosol)

DEMENCIAS TRANSMISIBLES
Se deben a anomalas del plegamiento inducidas
por agentes transmisibles.
Se transmiten mediante la ingestin de extractos
cerebrales de individuos afectados , que al parecer
tienen como agente causal una protena :
partcula infecciosa de naturaleza protenica del
prin PrPsc, que es similar a la que contienen
los tejidos corporales PrPc, la que cambia de
estructura (mucha ms lmina plegada B) y se
convierte en PrPsc y se presenta la enfermedad.
Enfermedades :
Humanos : Kuru de Nueva Guinea, Enfermedad de
Creutzfeldt Jacob (ECJ) . EGSS
Vacas : Encelopata espongiforme bovina (EBB)
GRUPO HEM
MIOGLOBINA
Polipptido de 153 residuos de aa y Mt de
17000
Contiene 8 hlices helicoidales
denominadas A H
Regiones de unin se designan mediante
letras FG (segn las hlices que unan)
Hlices E y F contienen histidinas que
interaccionan con el grupo hemo
La molcula de O2 se asienta en W (rea
central)
Las hlices conforman una especie de caja
donde se encierra el grupo hemo.
 HEMOGLOBINA
Protena que contiene 4 cadenas (2 pares de 2
idnticas 22(Hb normal del adulto) 22 (HbF :
fetal), 2S2 (Hb de clulas falsiformes) y 22 (Hb
menor del adulto)
Entre cadenas iguales los enlaces son dbiles, pero son
fuertes entre cadenas distintas
Por lo que el tratamiento qumico conduce a que se
disocien dmeros Rojo : grupos hem , azul : 2-3 bifosfoglicerato

Las cadenas contienen un aa menos en el segmento

NA, dos ms en la esquina AB y seis menos en el
segmento CD y la hlice D.
El oxgeno se une a la Fe3+ de la Hb y lo desplaza
hacia el interior del anillo, lo que produce un
desplazamiento de las cadenas 11 respecto a las
22 (deoxihemoglobina-T (tensa) oxihemoglobina
R(relajada)
Grficos : Bioqumica de Harper 28 edicin
 Formada por una parte proteca : 4 cadena proteicas (globinas)
Cada cadena de globina tiene un grupo hemo (componente no proteco) , es decir
que la Hb tiene 4 hemos y 4 tomos de Fe2+. Los grupo HEM representan el 4% de
la masa total de la Hb.
Cada Fe2+ puede unirse a una molcula de O2 (unin dbil, reversible, no covalente)
Cada molcula de hemoglobina puede transportar hasta 4 molculas de O2

Hemoglobina : Constitucin
 Hemoglobina
Es el principal componente de los eritrocitos.
Peso molecular : 66.684 Daltons
Es la responsable del transporte eficaz de
los gases: O2 y CO2
Nivel normal de Hb en la sangre :
- en el hombre: 14-16 g / dl
- en la mujer: 13-15 g / dl
A concentraciones normales de Hb: el total del volumen
sanguneo transporta 210 ml de O2,es decir que cada
gramo de Hb es capaz de transportar 1.34 ml de O2.
Conformacin de las cadenas
La hemoglobina puede tener diferentes tipos de cadenas :
- ALFA : 141 aa
- BETA : 146 aa
- GAMMA : 146 aa
- DELTA : 146 aa
La Hb contiene 36 residuos de histidina amortigua pH
sanguneo, no. 58 : His distal, no, 87 : His proximal.
Entre las cadenas tambin existen diferencias de los residuos de
aa
 CARACTERISTICAS DE LA PORCIN GLOBINA

Protena conjugada oligomrica.

96% de la molcula de Hb.
Formada por 4 subunidades de PM cercano a 17.000.
Cada subunidad : un grupo HEMO y una cadena polipeptdica.
En todas las especies las cadenas polipeptdicas aparecen como dos
pares idnticos, dos alfa y dos no-alfa (, o ).

 Transporte de O2 en la sangre
Transporte de O2:
Unido a hemoglobina (97%) (=20 ml O2/100 ml sangre
normal)
Disuelto en plasma 3% (=0,3 ml O2/100 ml sangre)
 Reacciones de carga y descarga
Reaccin de carga
Los eritrocitos con
desoxihemoglobina
a su paso por los pulmones
captan el O2

Desoxihemoglobina
(sin O2)

Oxihemoglobina
(con O2)

Reaccin de descarga
Los eritrocitos con Pulmones
oxihemoglobina descargan
DesoxiHb +O2 OxiHb
el O2 a los tejidos Tejidos
REACCIONES DE LA
HEMOGLOBINA:
Con O2 (oxgeno): oxihemoglobina

Oxidacin de la Hemoglobina (Fe3+): metahemoglobina

Con CO (monxido de carbono): Carboxihemoglobina

Con CO2 (dixido de carbono): carbo hemoglobina

 Una molcula de
Unin Fe 2+ (6 sitios) O2

4 N de los anillos
pirrol

Histidina
proximal

Fe 3+ : 5 sitios-
no se une al O2
Efecto Bohr : respiracin
HEMOGLOBINA GLUCOSILADA (HbA1c)
La glucosa sangunea que entra a los eritrocitos produce la
glucosilacin de algunos grupos amino de la Hemoglobina.
La fraccin de HbA1c normalmente se ubica alrededor de 5% y es
proporcional a la concentracin de glucosa en la sangre.
La vida media de un eritrocito es de aproximadamente 60 das, la
concentracin de HbA1c refleja la concentracin media de la
glucosa sangunea durante las 6-8 semanas precedentes , por lo
que proporciona informacin valiosa en el tratamiento de diabetes
mellitus
La glucosa tambin se une a la albumina y forma en la mayor
proporcin la fructosamina glucosilada , cuya semivida es 3
semanas y refleja las variaciones de glucosilacin ms rpidamente
que la HbA1c
 Propiedades de las Protenas
Especificidad : sus propiedades dependen de la estructura tridimensional
. Un pequeo cambio provoca cambios en la estructura primaria,
secundaria, terciaria, y por tanto prdida de la actividad biolgica.

Solubilidad : Las protenas globulares son solubles en agua, porque sus

radicales polares o hidrfilos se sitan hacia el exterior, formando puentes de
hidrgeno con el agua .
La solubilidad vara dependiendo del tamao, de la forma, de la disposicin
de los radicales y del pH.

Desnaturalizacin : Prdida de la estructura tridimensional o

conformacin, y por tanto tambin de la actividad biolgica. Se produce al
variar la temperatura, presin, pH, electronegatividad, etc. Esto provoca la
rotura de los puentes de hidrgeno que mantienen las estructuras secundaria
y terciaria.
Si las condiciones son suaves, el proceso es reversible, y si el cambio es ms
drstico, es irreversible
61 PROTEINAS L.GOETSCHEL
 PROPIEDADES INICAS DE LOS AA
Los aa son compuestos anfteros y pueden separarse mediante
electroforesis a pH6, que permite que se desplacen sobre un
medio (papel/gel) impulsados por un campo elctrico.

62 PROTEINAS L.GOETSCHEL
 CROMATOGRAFA DE INTERCAMBIO INICO
Para determinar la proporcin y la clase de los aa presentes en
lquidos biolgicos como suero o lquido cfalo raqudeo se puede
utilizar resinas de intercambio inico (catinico o aninico)

63 PROTEINAS L.GOETSCHEL
 TAMAO DE LAS PROTENAS
Antiguamente se utilizaba el peso molecular, pero ahora se
prefiere la masa molecular (Mt) y se expresan :
La masa molecular de X protena es 10 5 Da o
El pptido de 16.000 Da
El Dalton es una unidad de masa que equivale a la
duodcima parte de la masa de un tomo de Carbono 12. El
kilodalton = 1000 Da

64 PROTEINAS L.GOETSCHEL
65 PROTEINAS L.GOETSCHEL
Bibliografa
Murray, Bender, Botham, Kennelly, Rodwell, Weil .- Harper Bioqumica ilustrada .- 28 Edicin, Ed.
McGraw Hill 2010
Campbell P, Smith A, Peters T .- Bioquimica ilustrada , 5 edicin, Barcelona Espaa 2006
Bioqumica mdica http://themedicalbiochemistrypage.org/spanish/spanish-index.html
Presentaciones Power Point del libro de Bioqumica de Lehninger Principios de Bioqumica
David L. Nelson y Michael M. Cox http://laguna.fmedic.unam.mx/lenpres/
http://health.shorehealth.org/graphics/images/es/17146.jpg
http://jralonso.es/files/2011/02/kuru.jpg
http://www.uv.es/jcastell/Proteinas_plasmaticas.pdf
Protenas Plasmticas .- Universidad Nacional del Nordeste , Facultad de Medicina 2008
Ctedra de Bioqumica (en lnea) , fecha de consulta : 2 de octubre 2011.
http://med.unne.edu.ar/catedras/bioquimica/pdf/proteinas.pdf