28/08/2017

catalizan reacciones qumicas

las molculas sobre las que acta la
enzima son llamadas sustrato
Generalmente se nombran aadiendo
la terminacin "asa" a la raz del nombre
de la sustancia sobre la que actan
no reaccionan qumicamente con las
sustancias sobre las que actan

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 tienen una elevada especificidad
La parte de la enzima que "encaja" con
el sustrato para activarlo es denominada
centro activo , y es el responsable de la
especificidad de la enzima.

RIBONUCLEASA

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 En algunos casos, compuestos diferentes
actan sobre el mismo sustrato
provocando una misma reaccin, por lo
que se les llama isoenzimas .

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 El sitio activo de una enzima es una
regin tridimensional formada por unos
pocos aminocidos, orientados en la
direccin apropiada para permanecer
biolgicamente activos y ligarse con el
respectivo sustrato .

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 Hay enzimas que necesitan la
participacin de otros compuestos
qumicos no proteicos, denominados
cofactores

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 una coenzima , como la coenzima A o
el fosfato de piridoxal.
A la parte proteica sin el cofactor se le
llama apoenzima , y al complejo
enzima-cofactor holoenzima.

HOLOENZIMA = APOENZIMA + COENZIMA

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 Algunas enzimas son protenas
conjugadas; ya que poseen un grupo no
proteico o prosttico, por Ej. un azucar -
glucoprotenas, un lipido -lipoproteinas,
un cido nuclico -nucleoproteinas.

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 Elemento Enzima Activada
Zn++ Deshidrogenasas, anhidrasa carbnica,
ARN y ADN polimerasas.
Mg++ Fosfohidrolasas, RUBISCO,
fosfotransferasas, fosfatasas.
Mn++ Arginasas, peptidasas, quinasas.
Mo Nitratoreductasa, nitrogenasa.
Fe2+, Fe3+ Citocromos, catalasas, ferredoxina,
peroxidasas, nitritoreductasa.
Cu2+ Citocromo oxidasa, tirosinasa, cido
ascrbico oxidasa, plastocianina
Ca2+ 1,3 b glucan sintetasa, calmodulina.
K+ Piruvato fosfoquinasa, ATPasa.
Co Vitamina B12 hallada en
microorganismos y animales, pero no en
plantas. Importante en la fijacin
simbitica de nitrgeno.
Ni Ureasa.

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 Tambin existen enzimas que se
sintetizan en forma de un precursor
inactivo llamado proenzima. Cuando se
dan las condiciones adecuadas en las
que la enzima debe actuar, se segrega
un segundo compuesto que activa la
enzima.
Por ejemplo: el tripsingeno segregado
por el pncreas activa a la tripsina en el
intestino delgado, el pepsingeno activa
a la pepsina en el estomago, etc.
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 1. Oxidorreductasas. Reacciones de
transferencia de electrones.
2. Transferasas. Transferencia de grupos
funcionales. Ej. UDP-glucosa-fructosa-
glucotransferasa.
3. Hidrolasas. Reacciones de hidrlisis. Ej.
lipasa, proteasa, celulasa.
4. Liasas. Adicin a dobles enlaces. Ej.
carboxilasa, fenilalanina amonioliasa.
5. Isomerasas. Reacciones de
isomerizacin.Ej. fosfoglucosa isomerasa.
6. Ligasas. Se conocan como sintetasas.
Participan en la formacin de enlaces con
hidrlisis de ATP.
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 Los inhibidores disminuyen la formacin
del producto. Cambia la capacidad que
tiene la enzima, de formar producto.

La mayora de los inhibidores son txicos

ajenos al organismo, que ingresaron al
organismo accidentalmente.

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 cualquier cambio brusco de pH puede
alterar el carcter inico de los grupos
amino y carboxilo en la superficie
proteica, afectando as las propiedades
catalticas de una enzima. A pH alto o
bajo se puede producir la
desnaturalizacin de la enzima y en
consecuencia su inactivacin.

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 ENZIMA pH OPTIMO
Pepsina 1.5
Tripsina 7.7
Catalasa 7.6
Arginasa 9.7
Fumarasa 7.8
Ribonucleasa 7.8

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 Un aumento en la temperatura provoca
un aumento de la velocidad de
reaccin hasta cierta temperatura
ptima, ya que despus de
aproximadamente 450 C se comienza a
producir la desnaturalizacin trmica.

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 Las enzimas de muchos mamferos
tienen una temperatura ptima de 370 C,
por encima de esa temperatura
comienzan a inactivarse y se destruyen
Sin embargo existen especies de
bacterias y algas que habitan en fuentes
de aguas termales y en el otro extremo
ciertas bacterias rticas tienen
temperaturas ptimas cercanas a 00 C.

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