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Estructura de Las Propetinas PDF
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PROPIEDADES DE LAS
PROTENAS
ndice
ndice
1. Introduccin ........................................................................................... 1
2. Aminocidos .......................................................................................... 1
2.1.
2.2.
4.2.
Estructura secundaria............................................................... 11
4.2.1. Hlice alfa ............................................................................... 11
4.2.2. Hoja beta ................................................................................ 12
4.2.3. Giros beta ............................................................................... 12
4.2.4. Hlice de colgeno ............................................................... 13
4.2.5. Lminas beta o lminas plegadas ................................. 13
4.3.
4.4.
5.2.
ndice
Especificidad ............................................................................ 22
6.2.
Desnaturalizacin ..................................................................... 23
Holoprotenas ........................................................................... 23
7.1.1. Globulares..................................................................... 23
7.1.2. Fibrosas ........................................................................ 24
7.2.
Heteroprotenas........................................................................ 24
7.2.1. Glucoprotenas .............................................................. 24
7.2.2. Lipoprotenas ................................................................ 25
7.2.3. Nucleoprotenas ............................................................ 25
7.2.4. Cromoprotenas ............................................................ 25
Estructural ................................................................................ 26
8.2.
Enzimtica................................................................................ 27
8.3.
Hormonal.................................................................................. 28
8.4.
Defensiva ................................................................................. 28
8.5.
Transporte ................................................................................ 29
8.6.
Reserva .................................................................................... 29
8.7.
Reguladoras ............................................................................. 29
8.8.
8.9.
Bibliografa ........................................................................................................... 31
1. Introduccin
Las protenas son biomolculas formadas bsicamente por carbono, hidrgeno,
oxgeno y nitrgeno. Pueden adems contener azufre y en algunos tipos de protenas,
fsforo, hierro, magnesio y cobre entre otros elementos.
Pueden considerarse polmeros de unas pequeas molculas que reciben el
nombre de aminocidos y seran, por tanto, los monmeros unidad. Los aminocidos
estn unidos mediante enlaces peptdicos. La unin de un bajo nmero de
aminocidos da lugar a un pptido; si el nmero de aminocidos que forma la
molcula no es mayor de 10, se denomina oligopptido, si es superior a 10 se llama
polipptido y si el nmero es superior a 50 aminocidos se habla ya de protena.
Por tanto, las protenas son cadenas de aminocidos que se pliegan
adquiriendo una estructura tridimensional que les permite llevar a cabo miles de
funciones. Las protenas estn codificadas en el material gentico de cada organismo,
donde se especifica su secuencia de aminocidos, y luego son sintetizadas por los
ribosomas.
Las protenas desempean un papel fundamental en los seres vivos y son las
biomolculas ms verstiles y ms diversas. Realizan una enorme cantidad de
funciones diferentes, entre ellas funciones estructurales, enzimticas, transportadora...
2. Aminocidos
2.1.
Los aminocidos.
Son las unidades bsicas que forman las protenas. Su denominacin responde
a la composicin qumica general que presentan, en la que un grupo amino (-NH2) y
otro carboxilo o cido (-COOH) se unen a un carbono (-C-). Las otras dos valencias
de ese carbono quedan saturadas con un tomo de hidrgeno (-H) y con un grupo
qumico variable al que se denomina radical (-R).
Existen 20 aminocidos distintos, cada uno de los cuales viene caracterizado por
su radical R:
Alamina-ALA
Valina-VAL
Leucina-LEU
Isoleucina-ILE
Prolina-PRO
Metionina-MET
Fenilalanina-PHE
Triptfano-TRP
Glicina-GLY
Serina-SER
Treonina-THR
Cistena-CYS
Asparragina-ASN
Glutamina-GLN
Tirosina-TYR
Acido Asprtico-ASP
cido Glutamico-GLU
Lisina-LYS
Arganina-ARG
Histidina-HIS
2.2.
Solo ocho aminocidos son esenciales para todos los organismos, algunos se
pueden sintetizar, por ejemplo, los humanos podemos sintetizar la alamina a partir del
piruvato.
En humanos se han descrito estos aminocidos esenciales:
Fenilalanina
Isoleucina
Leucina
Lisina
Metionina
Treonina
Triptfano
Valina
Arginina
Histidina
3. Enlace peptdico
Los aminocidos se encuentran unidos linealmente por medio de uniones
peptdicas. Estas uniones se forman por la reaccin de sntesis (va deshidratacin)
entre el grupo carboxilo del primer aminocido con el grupo amino del segundo
aminocido.
La formacin del enlace peptdico entre dos aminocidos es un ejemplo de una
reaccin de condensacin. Dos molculas se unen mediante un enlace de tipo
covalente CO-NH con la prdida de una molcula de agua y el producto de esta unin
es un dipptido. El grupo carboxilo libre del dipptido reacciona de modo similar con el
grupo amino de un tercer aminocido, y as sucesivamente hasta formar una larga
cadena. Podemos seguir aadiendo aminocidos al pptido, porque siempre hay un
extremo NH2 terminal y un COOH terminal.
Por otra parte, el carcter parcial de doble enlace del enlace peptdico (-C-N-)
determina la disposicin espacial de ste en un mismo plano, con distancias y ngulos
fijos. Como consecuencia, el enlace peptdico presenta cierta rigidez e inmoviliza en el
plano a los tomos que lo forman.
estructura primaria
estructura secundaria
estructura terciaria
estructura cuaternaria
4.1.
Estructura primaria
Las
posibilidades
aminocidos que forman la protena se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del
cual emergen las cadenas laterales de los aminocidos. Los tomos que componen la cadena
principal de la protena son el N del grupo amino (condensado con el aminocido precedente),
el C= (a partir del cual emerge la cadena lateral) y el C del grupo carboxilo (que se condensa
con el aminocido siguiente). Por lo tanto, la unidad repetitiva bsica que aparece en la
cadena principal de una protena es: (-NH-C=-CO-)
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11
4.2.
Estructura secundaria
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hidrgeno se forma entre el grupo -CO- del enlace peptdico del AA en posicin n y el
grupo -NH- del enlace peptdico del AA situado en posicin n+4. Cada vuelta de la
hlice tiene un paso de rosca de 0,54 nm.
Las cadenas laterales de los aminocidos se sitan en la parte externa del
helicoide, lo que evita problemas de impedimentos estricos. En consecuencia, esta
estructura puede albergar a cualquier aminocido, a excepcin de la prolina, cuyo Ca
no tiene libertad de giro, por estar integrado en un heterociclo. Por este motivo, la
prolina suele determinar una interrupcin en la conformacin en hlice. Los
aminocidos muy polares (Lys, Glu) tambin desestabilizan la hlice a porque los
enlaces de hidrgeno pierden importancia frente a las interacciones electrostticas de
atraccin o repulsin. Por este motivo, la estructura en hlice es la que predomina a
valores de pH en los que los grupos ionizables no estn cargados.
4.2.2. Hoja beta
Cuando la cadena principal de un polipptido se estira al mximo que permiten
sus enlaces covalentes se adopta una configuracin espacial denominada estructura
, que suele representarse como una flecha. En esta estructura las cadenas laterales
de los aminocidos se sitan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del
esqueleto de la cadena polipeptdica. Las estructuras de distintas cadenas
polipeptdicas o bien las estructuras de distintas zonas de una misma cadena
polipeptdica pueden interaccionar entre s mediante puentes de hidrgeno, dando
lugar a estructuras laminares llamadas por su forma hojas plegadas u hojas .
Cuando las estructuras tienen el mismo sentido, la hoja resultante es
paralela, y si las estructuras tienen sentidos opuestos, la hoja plegada resultante es
antiparalela.
4.2.3. Giros beta
Secuencias de la cadena polipepetdica con estructura alfa o beta, a menudo
estn conectadas entre s por medio de los llamados giros beta. Son secuencias
cortas, con una conformacin caracterstica que impone un brusco giro de 180 grados
a la cadena principal de un polipeptido
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4.3.
Estructura terciaria
Protenas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las
dimensiones es mucho mayor que las otras dos. Son ejemplos el colgeno,
la queratina del cabello o la fibrona de la seda, En este caso, los
elementos de estructura secundaria (hlices a u hojas b) pueden mantener
15
2.
3.
4.
16
4.4.
Estructura cuaternaria
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Con estructura distinta pero con una misma funcin, como en el caso de la
hemoglobina.
Aspartato transcarbamilasa
La estructura cuaternaria modula la actividad biolgica de la protena y la
separacin de las subunidades a menudo conduce a la prdida de funcionalidad. Las
fuerzas que mantienen unidas las distintas cadenas polipeptdicas son, en lneas
generales, las mismas que estabilizan la estructura terciaria. Las ms abundantes son
las interacciones dbiles (hidrofbicas, polares, electrostticas y puentes de
hidrgeno), aunque en algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la estructura
cuaternaria se mantiene mediante puentes disulfuro. El ensamblaje de los monmeros
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5.1.
Las protenas y -tubulina (en color azul y verde en la figura inferior) forman
unos dmeros que se ensamblan formando filamentos huecos enormemente largos
llamados microtbulos, cuya funcin es fundamentalmente estructural, ya que forman
parte del citoesqueleto de las clulas (que contribuyen a dar forma a las clulas), del
centriolo (que participa en la mitosis), y de los cilios y flagelos (que participan en la
motilidad celular).
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Polimerizacin de la fibrina
Cogulo sanguneo
5.2.
Con azcares
Con lpidos
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Peptidoglicano de la pared
celular bacteriana
22
Ribosomas
Nucleosoma
6. Propiedades de protenas
6.1.
Especificidad
Especificidad.
23
6.2.
Desnaturalizacin.
7. Clasificacin de protenas
Las protenas se pueden clasificar atendiendo a diversos criterios: su
composicin qumica, su estructura y sensibilidad, su solubilidad una clasificacin
que engloba dichos criterios es:
7.1.
24
7.1.2. Fibrosas
Las protenas fibrosas presentan cadenas polipeptdicas largas y una
estructura secundaria atpica. Son insolubles en agua y en disoluciones acuosas.
Algunas protenas fibrosas son:
7.2.
Las heteroprotenas estn formadas por una fraccin protenica y por un grupo
no protenico, que se denomina grupo prosttico. Dependiendo del grupo prosteico
existen varios tipos:
7.2.1. Glucoprotenas
Son molculas formadas por una fraccin glucdica (del 5 al 40%) y una
fraccin proteica unidas por enlaces covalentes. Las principales son las mucinas de
secrecin como las salivales, Glucoproteinas de la sangre, y Glucoproteinas de las
membranas celulares. Algunas de ellas son:
Ribonucleasa
Mucoprotenas
Anticuerpos
Hormona luteinizante
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7.2.2. Lipoprotenas
Son complejos macromoleculares esfricos formados por un ncleo que
contiene lpidos apolares (colesterol esterificado y triglicridos) y una capa externa
polar formada por fosfolpidos, colesterol libre y protenas (apolipoprotenas).
Su funcin principal es el transporte de triglicridos, colesterol y otros lpidos
entre los tejidos a travs de la sangre.
Las lipoprotenas se clasifican segn su densidad:
7.2.3. Nucleoprotenas
Son protenas estructuralmente asociadas con un cido nucleico (que puede
ser ARN o ADN). El ejemplo prototpico sera cualquiera de las histonas, que son
identificables en las hebras de cromatina. Otros ejemplos seran la Telomerasa, una
ribonucleoprotena (complejo de ARN/protena) y la Protamina. Su caracterstica
fundamental es que forman complejos estables con los cidos nucleicos, a diferencia
de otras protenas que slo se unen a stos de manera transitoria, como las que
intervienen en la regulacin, sntesis y degradacin del ADN.
7.2.4. Cromoprotenas
Las cromoprotenas poseen como grupo prosttico una sustancia coloreada,
por lo que reciben tambin el nombre de pigmentos. Segn la naturaleza del grupo
prosttico, pueden ser pigmentos porfirnicos como la hemoglobina encargada de
transportar el oxgeno en la sangre o no porfirnicos como la hemocianina, un
pigmento respiratorio que contiene cobre y aparece en crustceos y moluscos por
ejemplo. Tambin los citocromos, que transportan electrones.
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8.
Las funciones de las protenas son de gran importancia, son varias y bien
diferenciadas. Las protenas determinan la forma y la estructura de las clulas y
dirigen casi todos los procesos vitales.
Las funciones de las protenas son especficas de cada tipo de protena y
permiten a las clulas defenderse de agentes externos, mantener su integridad,
controlar y regular funciones, reparar daos Todos los tipos de protenas realizan su
funcin de la misma forma: por unin selectiva a molculas.
Las protenas estructurales se unen a molculas de otras protenas y las
funciones que realizan incluyen la creacin de una estructura mayor mientras que
otras protenas se unen a molculas diferentes: hemoglobina a oxgeno, enzimas a
sus sustratos, anticuerpos a los antgenos especficos, hormonas a sus receptores
especficos, reguladores de la expresin gnica al ADN
Las funciones principales de las protenas son las siguientes:
8.1.
Estructural
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8.2.
Enzimatica
a las enzimas que catalizan la adicin de una de las cuatro bases a una
molcula de ADN en formacin se le denomina ADN sintetasa o ADN
polimerasa, las que hidrolizan el ADN se le llama ADNasa, etc.
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8.3.
Hormonal
8.4.
Defensiva
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8.5.
Transporte
8.6.
Reserva
Si fuera necesario, las protenas cumplen tambin una funcin energtica para
el organismo pudiendo aportar hasta 4 Kcal. de energa por gramo. Ejemplos de la
funcin de reserva de las protenas son la lactoalbmina de la leche o a ovoalbmina
de la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del grano de trigo
constituyendo estos ltimos la reserva de aminocidos para el desarrollo del embrin.
8.7.
Reguladoras
Las protenas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas estn
formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, protenas plasmticas, hormonas,
jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las reacciones qumicas
que suceden en el organismo. Algunas protenas como la ciclina sirven para regular la
divisin celular y otras regulan la expresin de ciertos genes.
8.8.
Contraccin muscular
30
8.9.
Funcin homeosttica
Bibliografa
Bibliografa
Qumica y Bioqumica de los alimentos II. Josep Boatella Riera. Edicions Universitat
Barcelona (2004).
Biologa Molecular de la Clula. Alberts y col. Edit. Omega. Espaa (2004).
Bioqumica mdica. John W. Baynes, Marek H. Dominiczak. Edit. Elsevier Espaa
(2007).
Bioqumica. Jeremy Mark Berg, Lubert Stryer, John Tymoczko, Jos M. Macarulla
Edit. Reverte (2008)
Protenas alimentarias: Bioqumica, propiedades funcionales, valor nutricional,
modificaciones qumicas. Jean-Claude Cheftel. Edit. Acribia (1989)
Qumica Orgnica. Stephen J Weininger, Frank R. Stermitz. Edit. Reverte (1988).
http://www.alimentacion-sana.com.
http://www.nlm.nih.gov/medlineplus/spanish/ency/article/002222.htm
http://laguna.fmedic.unam.mx/~evazquez/0403/enlace%20peptidico.html
http://es.wikipedia.org