BIOQUMICADELMSCULO

Cambiospostmortem.
Procesosbioqumicosqueocurrendurantela
maduracindelacarne.
Influenciasobrelacalidadfinaldeproducto.

Dra.AdrianaPazos
InstitutoTecnologadeAlimentos(ITA)
INTA
CursoAnualIPCVA11deNoviembrede2009
EnvasesenlaIndustriadelaCarneVacuna:FundamentosyAplicaciones

Tejidosdelacanal
muscular mayoritario
adiposo
seo(13 18%p/p)

Msculo
capacidad para contraerse, en
respuestaaunestmulonervioso.
tejidomuscular:
liso
cardaco
esqueltico

Msculoesqueltico
Fibraslargasmultinucleadas
InervadoapartirdelSNC
Unidoahuesosportendones
Contracciones
huesos y
cartlagos
Mayora de la masa corporal de
los vertebrados

Estructuradelmsculoesqueltico
Epimisio

Tendn

Perimisio
Endomisio
Fibramuscular

MSCULO

Miofibrilla

HAZdeFIBRAS

MIOFIBRILLA
MIOFILAMENTO

FIBRAMUSCULAR
(clula)

Fibramuscular

Ultraestructuradelamiofibrilla

Composicinqumicadelmsculo
AGUA

6875%

PROTENAS
LPIDOS

412%

HdeC

1%

MINERALES 1%

1825%

Age class

Myoglobin content

Veal
Calf
Young beef
Old beef

2mg/g
4mg/g
8mg/g
18mg/g

Species

Color

Myoglobin
content

Pork
Lamb
Beef

Pink
Lightred
Cherry red

2mg/g
6mg/g
8mg/g

Protenasdeltejidoconectivo
Extracelulares tendones,ligamentos
SintetizadasporFibroblastos
Colgeno
Elastina
Otras
Conexinmsculo hueso

Colgeno
Protenaanimalmsabundante
enloshuesos,piel(30%Gly;25%OHProl eOHLis)

Colgeno
3cadenaspolipeptdicasalfa
unidad:tropocolgeno
CadacadenarepitetripleteGlyXY
X:Pro(OHPro)
Y:OHPro OHLis
aaTrp,Cys

Elastina
Elasticidaddeformacin tensin:
ligamentos,msculos,pareddevasos

Gly ,Ala,Val
Insoluble,protenafibrosa,muchaGly

Protenasmiofibrilares
Miofibrillas
Sarcmero (2)
FilamentosdeMiosina
FilamentosdeActina
Actinina,protenasC,M,F,I,miomesina,
desmina,Z,titina

FilamentosdeMiosina
Miosina: (160nmx2nm)(PM:480000)

FilamentosdeActina
Actina
Troponina
Tropomiosina

Actininas yprotenasmenores
Protenasmenores:
M,bandaM,sobremiosina
C
Fasocida amiosina
IbandaA

ProtenasdelCitoesqueleto:
Conectina,Desmina,Z
Otras:Vimentina,Sinemina,Paranemina

Estructuradelsarcmero
Elsarcmero eslaunidadfuncionaldel
msculo

Estructuradelsarcmero
Los filamentos delgados se deslizan
haciaelcentrodelabandaAtirandode
laslineas Zalasqueseanclan.

Todoslossarcmeros deunafibraseacortanalmismotiempo

Contraccindefibrasmusculares

Contraccin

Luegodelsacrificiodel
animal,
lacarnesufrevariosprocesos
bioqumicos,
queafectandistintas
caractersticasdelamisma

FuentesdeEnergaATP
Creatina Fosfato
Glucosa

Cambios postmortem

Procesos postmortem

Rigormortis
Cesaelaportedeoxgeno
Cesalafosforilacinoxidativayconello
elaportedeATPaerobio
Se activa la glucolisis y se acumula
piruvato
DesciendepH,inactivaE.metablicas.
SeagotaATP,actomiosina (irreversible)

Rigormortis

Rigormortis
Glucolisis Postmortem
Continahastaquelasenzimasson
inactivadasapH5.45.5;pI protenas.
La velocidad de cada vara con la
especieyconeltipodemsculo.
La velocidad de glucolisis postmortem
aumenta al aumentar la temperatura
externaporencimadelaambiental.

Rigormortis
Glucolisis postmortem
diferentesmsculos
diferentevelocidadglucolisis
diferentevelocidadcadadeT
Velocidad glucolisis mayor en
msculosqueseenfranlentamente
La aparicin del RM va acompaada
porunadisminucindelaCRA

Rigormortis
EltiempodependedelaT(C)

pasadoelRM,comienzalamaduracin:
resolucindelRM

Rigormortis
Aumentaladurezadelacarne
Eltiempoenqueseproducevaria

BajadelpHpostmortem

DFD: *Malascondicionesprefaena
*Agotamientoglucg.,pHf>6.0
*Carne oscura, elevada CRA,
sensiblesamicroorganismos,difcil
conservacinbajorefrigeracin.

PSE:

*pH muy bajo en la 1erah

cuandolacarneanestacaliente.
*bajo rendimiento tecnolg.
altasmermasenproductos

Procesos postmortem
PreRigor:(012hpm)
contraccindelosmsculos
salidaparcialdelagua
cambiodecolor
aspectoseco

Procesos postmortem
PreRigor:(012hpm)
Rigor Mortis:(1272hpm)
msculorgido
prdidadeagua
oscurecimiento
mayoracidez
pocodigerible
bajacalidadyvalornutritivo

Procesos postmortem
PreRigor:(012hpm)
Rigor Mortis:(1272hpm)
Maduracin (72*hpm)

Procesos postmortem
Sacrificiodelanimal
MetabolismoO2 aO2
Glucgenoacidolctico
BajapH7a5,6
BajaCreatinaFosfatoyATP
FaltaATPpararelajacin,Actomiosina
RigorMortis
Protelisis

Maduracindelacarne
Combinacindetransformaciones
queseoriginanenelmsculodeun
animaldeabasto,posterioral
sacrificioyfaenado,proporcionndole
alacarnepropiedadesdecolor,
color
terneza,desarrollodel
aroma y
terneza
cambiosdetextura

Maduracin
"CARNEFRESCA (carnemaduradaobienenvejecida)
terneza,nutricin,digestibilidad
sabor,

aroma

nutricionales)

textura

(ventajas

PROCESOS
BIOQUMICOSQUEOCURREN
DURANTELAMADURACINDE
LACARNE

TERNEZA

Procesodecontraccin
Mg 2+
Miosina+ATP MiosinaADP+Pi
Actina +Ca 2+ ActinaM

MiosinaADP +ActinaM Actomiosina+ADP

Mg 2+
Actomiosina +ATP Actina+Pi+MiosinaADP

Primeras24hpm
durezaaumenta71%
acortamientosarcmero 25%

Entrelas24y72hpm
ternezaaumenta
largosarcmero nocambia
laprotelisis pm esrelevanteenla
determinacindelaterneza

Maduracin
TernezaInicial TernezaFinal
Largosarcmero
GradodeProtelisis
TejidoConectivo
GrasaIntramuscular

Diferenciasentreternezafinaleinicial
tiempodealmacenamiento

Maduracin
(tiernizacin pm)

Degradacinprotenasmiofibrilares
Accinsistemasenzimticos
Desnat.tejidoconect.intram.
Lamagnituddelaprotelisis pm esel
mayorresponsabledelavariacindela
ternezadelacarne

Sistemasenzimticos
Protenasmiofibrilares
Catepsinas lisosomales
Ubiquitina proteosomal
EnzimasactivadasporCa
(calpanas/calpastatina)

Protenasdeltejidoconectivo
Metaloproteinasas deM.E.

Familiadelacalpanas

Enzimasactivadasporcalcio
(cysproteasas)

Protenas endgenas del msculo:

Calp I,Calp II,Calpastatina

Isoformas ubicuas: Calp. y mCalp.

yotrasespecficasdetejido
(p94 Calp IIIenmsculoesquelt.)

Asociacionesentreternezaynivelde
expresindelgendep94
(escasainformacinsobreelroldep94enla
protelisis pm)

Degradacindeprotenas
miofibrilares
Comienza12hpm ([Ca2+] intracel.)
Laternezaaumenta24y29%alos10y
14daspm respectivamente
*aumento
rpido
primeros
10das
*aumentogradual,hasta
56%deloriginalalos35dasp.m.

Degradacindeprotenas
miofibrilares
34daspm =>degradacindeprotenas
Intramiofibrilares
Intermiofibrilares
Costmeras (miofibrillassarcolema)

Degradacindeprotenas
miofibrilares
AniveldediscoZ
sincambiosantesde16daspm
(degradacinenbandaI,cercadediscoZ)

Degradacindeprotenas
miofibrilares
Aniveldecostmeras
vinculina degradadaporcalp.(24hpm)
desmina ytroponinaT(24 72hpm)
distrofina (24hpm),desaparece6d.pm
titina ynebulina (72hpm)
Laprotelisis detitina ynebulina explica
aumentodefragilidaddelabandaI

Desnaturalizacintejidoconectivo
28d. pm (4C) degrada proteoglicano
asociado a colgeno (glucoronidasa), siendo
susceptiblea(MMPs)
[Ca2+]=0,1mM provoca destruccin de
perimisio yendomisio
MMPs:colagenasas (MMP1yMMP13),
gelatinasa (MMP2 MMP9)
factoresdeactivacin/inhibicin

Micrografa electrnica

1hpm

2das pm

7das pm

miofibrillas intactas
bien conservadas

membranas
celulares daadas

gran cantidad de
membranas
celulares daadas

Maduracin
Proceso por el cual el msculo se
vaablandandoysemejoralaretencin
deagua.
15dasa0C 2dasa20C
La maduracin no es el proceso
contrarioalqueoriginalarigidez.

Maduracin
Colgeno no sufre modificaciones
importantes.
Ablandamiento debido a calpanas
I y II, se hacen mas proteolticas a
medida que baja el pH ya que su
inhibidor (calpastatina) no acta, al
finalseautolisan.
Catepsinas B,D,H yL(lisosomales)
Limportante(actomiosina ytroponinas)

COLOR

Color:oxidacindeMb.
Color

Bonds

Compound

Color

Name

Fe++ Ferrous
(covalent)

:H2O

Purple

Reduced myoglobin

:O2

Red

Oxymyoglobin

:NO

Cured pink

Nitric oxidemyoglobin

:CO

Red

Carboxymyoglobin

CN

Red

Cyanmetmyoglobin

OH

Brown

Metmyoglobin

SH

Green

Sulfmyoglobin

H2O2

Green

Choleglobin

Fe+++Ferric (ionic)

SABOR

Maduracin
Textura:
Textura IncrementoCRA(exud.jugo)
Color:oxid.Mb.
Color
Aroma:
Aroma hipoxantina, (en el tpo. off
flavor);enranciamiento degrasas

Cambiosqumicos
ADPresultantedesamina ydaIMP,
sedesfosforila ydaInosina.
La Ribosa se separa de sta y se
formalaHipoxantina.
Liberacindeamonaco.
ATPADPIMP

Inosina

Hipoxantina

Pi Pi+NH3PiRibosa

Monitoreodelamaduracin
ActividadenzimticaCalp./Calpast.
Microscopamiofibrillas
Resistenciaalcorte(WB)
Electroforesisprotenasmiofibrilares
Aminocidoslibres,c.Glutmico
Perfillipdico Compuestosvoltiles
Color

Acortamientoporfrio

VelocidadcadadepHsegnTC

EfectoespecieenlacadadelpH

Estimulacinelctrica
Aplicacin de corriente elctrica,
favorece el sangrado, acelerar R.M.,
evitndosecontraccinporfro.
Alto voltaje (300700 V), antes de
30pm (actadirectamentesobrelosmsculos)
Bajo voltaje (80100 V) sangrado
(estimulaelsistemanervioso)

Estimulacinelctrica
Descarga elctrica contraccin
muscular, consumo ATP y glucgeno,
se acelera la gluclisis anaerobia, baja
pH,seaceleraelRM.
Permiteenfriamientorpido(2hpm)
pHbajaa66,3enla1era hora.
Prdida de jugo, color ms plido,
carnemstierna,menorcontraccinen
elrigor.

Estimulacinelctrica
Prevencin del coldshortening
(aceleradaglucolisis;RMaaltasT)
Actividad proteoltica acelerada
(Ca++)

Ruptura de estructura fibrilar por

contracciones extremas y liberacin de
catepsinas.

Tenderstretching
Msculos del cuarto trasero ms
estirados

Tendercut
Peso de la canal, estiramiento
muscular

Aumentodelaternezapm
Mtodosmecnicos(picado)
Marinacin (vinagre,vino,sales,fosfatos)
Enzimas
CaCl2
Altaspresiones
Combinaciones

ITA(InstitutoTecnologadeAlimentos) INTA

Instituto
Tecnolog
Tecnologa
de
Alimentos

ITA(InstitutoTecnologadeAlimentos) INTA

Oxidativestabilityofargentinebeefduring19d
ofstorage:supranutritionalsupplementation
withVitEongrainandpastureproduction
Penseletal.ICoMST2000

Dietasdiferentes:pasturavs.suplementoVitE
toco.,carot.,TBA,color(0,30,60,90dvaco)
Pastura+suplemento:retardaoxidacinlpidos

ITA(InstitutoTecnologadeAlimentos) INTA

Argentinebeef:lipidandproteinoxidation
anditsrelationshipwithnaturalantioxidants
duringrefrigeratedretaildisplay
Insanietal.ICoMST2000

Dietasdiferentes:pasturavs.feed lot
toco,carot,TBA,potein oxidation,(1,3,5,7,9d
bandeja)
Pastura estabilidadoxidacinlipidica/proteica

ITA(InstitutoTecnologadeAlimentos) INTA

AntioxidantsenzymesactivityinPsoasmajor
beefmusclefromdifferentproductionsystem
Descalzoetal.ICoMST2000

Dietasdiferentes:pasturavs.feed lot
SOD,CAT,GPx,(1,3,5,7,9dbandeja)
Feed lot AltaCAT,GPx noreduceoxidacin
GPx sensiblealascondicionesdeoxidacin

ITA(InstitutoTecnologadeAlimentos) INTA

EffectofVitEsupplementedfeedregimenon
beefodourassessedbyacoductedpolymer
sensorsbasedelectronicnose
Grigionietal.ICoMST2000

Dietasdiferentes:pasturavs.SuplementoVitE
OlorporNarizElectronica (carnefresca)
Ladietaesdiferenciada

ITA(InstitutoTecnologadeAlimentos) INTA

Shelflifeevaluationofrefrigeratedvacuum
packagedbeefkeptforextendedstorage
Rodriguez etal.ICoMST2000

pH,offodors,color,TBArs,(0,30,60,90dvaco)
Todoslosparametros aceptableshasta90d.

ITA(InstitutoTecnologadeAlimentos) INTA

Colorstabilityandtendernessrelationshipin
tenretailbeefcuts
Picalloetal.ICoMST2000

Colorobjetivo,WBS(carnefresca)
Correlacinentreambosparametros

ITA(InstitutoTecnologadeAlimentos) INTA

Areviewofnaturalantioxidantsandtheir
effectsonoxidativestatus,odorandqualityof
freshbeefproducedinArgentina
Descalzoetal.MSci2008

Lasmuestrasdepastosposeennivelesmsaltosdetoco.,
carot.,cidoascrbicoyglutatinquelasmuestrasde
corrales.Estoscompuestosretrasanlaoxidacindelpidosy
protenasenlacarnefrescayalmacenada,ypreservanel
coloryelolordelacarne.

ITA(InstitutoTecnologadeAlimentos) INTA

Oxidativestabilityanditsrelationshipwith
naturalantioxidantsduringrefrigeratedretail
displayofbeefproducedinArgentina
Insani etal.MSci2008

pH,offodors,color,TBArs,(1,3,5,7,9dbandeja)
SOD,CATestablesduranteelalmacenamiento
GPx disminuy
Nivelinicialsuperioryaccinsinrgicadetoco.ycarot.
mejoranlaestabilidadoxidativayelcolordelacarne.

Muchasgracias!!!!!!
Dra.AdrianaPazos
apazos@cnia.inta.gov.ar
http://www.inta.gov.ar/

Daro Pighn
Adriana Descalzo
Teresa Garca
Martn Irurueta
Gabriela Grigioni
Fernando Carduza
Leandro Langman
Marina Insani
Luciana Rossetti
Sergio Vaudagna

Dra.AdrianaPazos INTA