Metabolismo

Intermedio .

Asignatura: Bioquímica II
Docente: Dr. José Manuel Narváez Mastache
Durango, Dgo., 27 de junio de 2022
Introducción

Reacción metabólica
Cualquier reacción que tenga lugar entre las biomoléculas presentes en un
organismo

Metabolismo
Conjunto de procesos químicos que se producen en la célula catalizados por
enzimas y que tienen como objetivo la obtención de materiales y energía
para sustentar las diferentes funciones vitales.
Metabolismo

Es el conjunto de reacciones químicas que se

realizan en el interior de las células.
Las reacciones metabólicas están
encadenadas, de forma que el producto de
una reacción es el sustrato o metabolito de
la siguiente.
Cada uno de los conjuntos de reacciones
encadenadas que constituyen el metabolismo
se denomina vía o ruta metabólica.
Las rutas metabólicas pueden ser: lineales,
ramificadas y cíclicas.
Introducción

El metabolismo puede ser de dos tipos:

• Anabolismo
Tiene como finalidad obtener sustancias orgánicas complejas a partir
de sustancias más simples con y un gasto de energía. Son reacciones de
síntesis.

• Catabolismo
Conjunto de procesos por los que las moléculas complejas son
degradas a moléculas más simples. Son reacciones degenerativas y
generan energía.
Anabolismo y catabolismo

Las rutas metabólicas que consumen energía para llevar a cabo la síntesis de biomoléculas orgánicas
complejas a partir de moléculas más simples reciben el nombre de anabolismo o vías de biosíntesis.

Las rutas metabólicas que rompen y degradan biomoléculas orgánicas para la obtención de energía útil para
las actividades celulares, constituyen el catabolismo o vías de degradación.
Introducción

• Por la forma de obtener los materiales

• Autótrofos
Utilizan como fuente de materia sustancias inorgánicas para sintetizar sus compuestos orgánicos,
Vegetales verdes y muchas bacterias,
• Heterótrofos
Utilizan como fuente de materia sustancias orgánicas para fabricar moléculas orgánicas. Animales,
hongos y muchas bacterias.
• Por la forma de obtener la energía
• Fotosintéticos
• Utilizan la luz como fuente de energía. Vegetales verdes y muchas bacterias
• Quimiosintéticos
• Obtienen la energía de reacciones químicas. Muchas bacterias
Introducción
Desde el punto de vista de su metabolismo los
organismos se clasifican en función del origen de
la energía y de la fuente de carbono que utilizan.

Los organismos que utilizan como fuente de

carbono el CO2 se denominan autótrofos.
Aquellos que emplean como fuente de carbono
biomoléculas orgánicas se denominan
heterótrofos.

Según la fuente que les suministra energía se

clasifican en fotótrofos (la luz) o quimiótrofos
(reacciones químicas).
Introducción
Esquema comparativo del metabolismo autótrofo y heterótrofo
Características de las reacciones metabólicas

• Las reacciones metabólicas actúan secuencialmente.

• Son comunes en la mayoría de los organismos.

• Existen rutas convergentes y divergentes.

• Las reacciones metabólicas pueden clasificarse en dos grupos: catabólicas y anabólicas.

• Todas las reacciones metabólicas son catalizadas por enzimas.

Energia libre

• Se define como energía libre y se representa con el símbolo DG, la energía que está
contenida en las sustancias que reaccionan.
• La variación de energía libre que se produce en una reacción se representa como DG y
puede ser negativa, ∆G < 0, en las reacciones exergónicas (desprenden energía libre) o
positiva, ∆G > 0, en las reacciones endergónicas (requieren un aporte de energía).
Analogía que muestra el concepto de reacción acoplada

Reacción NO acoplada
Reacción acoplada
Transferencia de energía
Hay dos formas básicas de transferencia de energía en los procesos metabólicos.
1. Mediante la transferencia de electrones, en las reacciones redox. A veces hay también
transferencia de átomos de hidrógeno, ya que esto supone también transferencia de
electrones.

Reacción redox con

transferencia de átomos de
hidrógeno
Transferencia de energía

2. Mediante la transferencia de grupos fosfato.

ATP + H2O ADP + Pi + Energía

Esta reacción es endergónica y en consecuencia, solamente se

puede producir si está acoplada a alguna reacción exergónica.
La reacción inversa, en cambio, es un proceso exergónico:

ATP + H2O ADP + H3PO4 + 7,3 kcal/mol

En todas las células es necesario un mecanismo de almacenamiento de energía libre.

En la reacción de combustión de la glucosa hasta dióxido de carbono y agua, con la participación del

oxígeno molecular, la cantidad de energía libre disponible para la célula es de 686 kcal/mol:

C6H12O6 + 6O2 6CO2 + 6H2O + 686 kcal/mol

Parte de esta energía se utiliza en la síntesis de moléculas de adenosín trifosfato o ATP a partir de

ácido fosfórico y de otro compuesto químico similar, el ADP o adenosín difosfato, según la reacción

química:

ADP + H3PO4 + 7,3 kcal/mol ATP + H2O

 El ATP y las reacciones de fosforilación y de desfosforilación expuestas actúan como
mecanismos de almacenamiento y transporte de energía libre en los procesos
metabólicos de todas las células, es decir, como monedas de intercambio energético
que permiten todas las funciones celulares.

A pesar de su carácter universal, el ATP no es la única

biomolécula “de intercambio energético”. El mismo ADP
puede ceder energía a través de la siguiente reacción de
desfosforilación:

ADP + H2O AMP + H3PO4 + 7,3 kcal/mol

También el adenosín monofosfato o AMP puede hidrolizarse o
desfosforilarse y formar un nucleósido, la adenosina, a través
de una reacción exergónica:

AMP + H2O Adenosina + H3PO4 + 3,4 kcal/mol

Entre los diferentes tipos de reacciones metabólicas destacan, por su importante papel en los mecanismos de
transferencia de energía, las reacciones redox.

La mayoría de las enzimas oxidorreductasas utilizan como coenzima el NAD + o dinucleótido de nicotinamida y de
adenina, presente en cantidades relativamente importantes en el citoplasma de las células.

Cuando un sustrato reducido es oxidado, el NAD + se reduce según la ecuación siguiente:

NAD+ + 2H+ + 2e– NADH + H+

Esta reacción solamente representa una parte del proceso redox; siempre hay un metabolito que cede los
electrones para que otro compuesto, la coenzima, en este caso el nucleótido, los capte.
Coenzimas

• Sonsustancias necesarias en el proceso de catálisis enzimática. Nunca son proteínas

• Transportadoras de electrones
• NAD+/NADH
• NADP+/NADPH
• FAD+/FADH2

• Transportadora de energia
• ADP / ATP
• GDP / GTP
Ejemplo de NAD+NADH
Trifosfato de Adenosina (Adenosine triphosphate, ATP)
Resumen
1º Se forman nuevas sustancias -los productos- a partir de los reactivos o metabolitos.

2º Durante la reacción hay un intercambio de energía entre los reactivos y el medio que los rodea.

3º Las reacciones metabólicas suceden en un medio acuoso.

4º Las reacciones metabólicas están encadenadas y la mayoría están acopladas, de manera que la
energía liberada en una de las reacciones, que llamamos exergónica, es captada por otra reacción –
endergónica– que requiere energía.

5º Cada reacción metabólica tiene su catalizador o enzima. Las enzimas son sustancias que aceleran
las reacciones químicas disminuyendo la energía de activación de la reacción.

6º Desde una perspectiva energética en toda reacción química es necesaria la aportación de una
energía inicial o de activación para que se inicie la reacción, independientemente de que la reacción
sea espontánea y vaya acompañada de una liberación de energía (reacción exergónica) o se trate de
una reacción que se realiza con absorción de energía (reacción endergónica).
Mecanismo de reacción enzimática

Una reacción química implica la rotura de enlaces entre los átomos de los reactivos y
la formación de nuevos enlaces, lo que origina productos.

Este proceso no se lleva a cabo directamente, sino a través de un estado

intermedio, denominado estado de transición o complejo activado
La energía de activación es la energía que hay que comunicar a los
reactivos para alcanzar el estado de transición
 ¿Cómo crees que podemos
aumentar la velocidad de esta
reacción?
 De dos formas:
AUMENTANDO LA TEMPERATURA
AÑADIENDO UN CATALIZADOR
 La energía de activación es la energía que hay que comunicar a los
Catalizadores reactivos para alcanzar el estado de transición

Energía libre de activación

de la reacción sin catalizador

Estado de transición

Energía libre de activación

de la reacción catalizada
Energía libre

Estado inicial

Variación global
de energía libre
en la reacción

Observa que se disminuye la

energía de activación aumenta la
velocidad de la reacción
Estado final

Avance de la reacción
 Gráfica de la energía de activación

Para lanzar en poco tiempo

muchos objetos por la
ventana se puede aumentar
el número
de trabajadores o rebajar el
dintel de la ventana.
De igual forma, para acelerar una reacción química
se pueden calentar los reactivos o añadir un catalizador, es
decir, una sustancia que disminuya la energía
de activación necesaria para llegar al estado de transición.
Curvas de energia de activación
Enzimas
• Son los catalizadores biológicos de las reacciones metabólicas.

• Todas las enzimas son proteínas.

• Se desnaturalizan por el calor y los cambios de pH.

• Tienen un alto grado de especificidad.

• Las necesidades enzimáticas son muy bajas pues no se consumen en las reacciones.

• En el caso más común existe, además de la cadena polipeptídica, otra molécula

distinta:
• La parte proteica es la apoenzima. Se une al sustrato.
• La parte no proteica es la coenzima o un catión metálico (cofactor). Lleva a cabo la catálisis.
 ¿Qué es una proteína?
• Son biomoléculas formadas aminoácidos (existen 20 tipos). Son biomoléculas formadas
básicamente por carbono (50%), hidrógeno (7%), oxígeno (23%) y nitrógeno (16%)

• Las proteínas son grandes polímeros, que adoptan variadas estructuras en el espacio que
posibilitan sus funciones.
• Se forman a través de la traducción del ADN (síntesis de proteínas).
• Se clasifican según:
• Forma
• Solubilidad
• Composición química
• Función
¿Qué son las proteínas?

Son
elementos
Forman parte que definen la
de la identidad de
estructura cada ser vivo
básica de los y sistema
tejidos inmunitario

Desempeñan
funciones
metabólicas y
reguladoras

Son los materiales que desempeñan un mayor número de funciones

en las células de todos los seres vivos.
 AMINOÁCIDOS
¿Qué son los aminoácidos?

• Son las unidades elementales constitutivas de las moléculas denominadas

proteínas.
• Se caracterizan por poseer un grupo carboxilo
(-COOH) y un grupo amino (-NH2).
Aminoácidos apolares con Grupos R
hidrofóbicos
Aminoácidos polares con Grupos R sin
carga eléctrica
Aminoácidos polares con grupos R cargados
positivamente a pH fisiológico
Aminoácidos polares con grupo R cargados
negativamente a pH fisiológico
La selenocisteína, el vigésimo primer L--aminoácido
de proteína
Aminoácidos no estándar que se encuentran
formando parte de las proteínas
 Enantiómero

Todos las proteínas están formadas por L-aminoácidos. Los D-aminoácidos aparecen solo en algunos
antibióticos y en péptidos componentes de la pared de algunas bacterias. Por ejemplo, Bacillus
subtilis excreta D-metionina, D-tirosina, D-leucina y D-triptófano para desencadenar desmontaje
de biopelícula
 Estereoquímica de los aminoácidos

Todos los aminoácidos, excepto la glicina, son

capaces de desviar el plano de luz polarizada ya
que en su estructura presentan un carbono
asimétrico.

 Si un aminoácido desvía el plano de luz

polarizada hacia la derecha, se denomina
dextrógiro (+)
 Si un aminoácido desvía el plano de luz
polarizada hacia la izquierda, se denomina
levógiro (-)
 PROPIEDADES DE LOS GRUPOS
FUNCIONALES DE LOS
AMINOÁCIDOS

Ionización de los aminoácidos

Los aminoácidos tienen por lo menos dos grupos ionizables, que pueden
existir en forma protonada (-COOH , –NH+3) o desprotonada (-COO-,
NH2) dependiendo del pH del medio en que se encuentran
 Estructura:
• Poseen cuatro estructuras básicas
 Estructura Primaria
• Es la secuencia de una cadena de aminoácidos
• Enfermedades genéticas derivan de una secuencia normal

Estructura primaria
de insulina
 PÉPTIDOS

Dipéptido: 2 aa

Tripéptido: 3 aa

Tetrapéptido: 4 aa Extremo N-terminal: comienzo de la

cadena
Extremo C-terminal: fin de la cadena
Pentapéptido: 5 aa

51
 PEPTIDOS

• EJEMPLOS:

• OXITOCINA: hormona que estimula la contracción del útero.

• GLUCAGÓN: hormona que tiene acciones contrarias a la Insulina.

• ANTIBIÓTICOS

• GLUTATIÓN: glu-cys-gli, participa en reacciones Redox de la célula.

52
La oxitocina es un péptido de nueve
aminoácidos (un nonapéptido). Hormona
sexual. Estimula la secreción de la leche
durante la lactancia y la contracción del
músculo uterino durante el parto.
La vasopresina es una hormona
pequeña constituida por nueve
aminoácidos. Interviene en el aumento
de la presión sanguínea y la
reabsorción de agua por el riñón
Estructura Secundaria
• Ocurre cuando los aminoácidos de la secuencia interactúan
a través de enlaces de hidrógeno, puentes salinos,
hidrofóbicos y fuerzas de Van der Waals.
• Fuerzas de atracción causan que la molécula se pliegue
o enrolle.
Colágeno

 Proteína más abundante de los vertebrados.

 Se encuentra en el tejido conjuntivo de
tendones, cartílagos, matriz orgánica de huesos
y córnea del ojo.
 Gli, Ala, 4-0H-Pro, 5-0H-Lys muy abundantes.
 El tripéptido Gly-X-Pro aparece repetido
numerosas veces a lo largo de la cadena del
colágeno
Fibroína de la seda

La mayoría de estas proteínas están formadas por

repeticiones de la secuencia:

-[Gly-Ala-Gly-Ala-Gly-Ser-Gly-Ala-Ala-(Ser-Gly-

Ala-Gly-Ala-Gly)8]n-

La flexibilidad de la fibroína de la seda se debe a que las

cadenas se mantienen unidad solo por fuerzas de van der

Waals entre las cadenas laterales

 Estructura Terciaria

• Ocurre cuando ciertas atracciones están

presentes entre alfa-hélices y beta-plegadas

• La molécula se vuelve mas compacta y se enlaza

a través de uniones salinas o iónicas, fuerzas de
Van der Waals, puentes de hidrógeno y
uniones hidrofóbicas
 Estructura Cuaternaria

• Es la asociación de varias cadenas

polipeptídicas de una proteína
multimérica (varios péptidos) que
originan un nivel superior de
organización.

• Representa una interconexión y organización

IMPORTANCIA NUTRICIONAL
Funciones de las proteinas
Funciones biológicas
Tipo Ejemplos Función
Enzima ARN polimerasa Síntesis de ARN
Transporte hemoglobina Transporte de gases
en sangre
Contráctiles Actina y misiona Contracción muscular
(musculo liso,
estriado y cardiaco)

Estructurales elastina Elasticidad de

ligamentos y piel
Defensa fibrina Formación de costras

Reguladoras insulina Regula glicemia

RELACIÓN AMINOÁCIDOS-PROTEÍNA
• Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales
1 proteínas no se absorben normalmente en tal constitución.

• Luego de su hidrólisis causado por el proceso de digestión.

2

• Atraviesan la pared intestinal en forma de aminoácidos y

3  
cadenas cortas de péptidos. 

• Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguíneo

4
• Son distribuidas hacia los tejidos que las necesitan para formar
5 las proteínas, consumidas durante el ciclo vital.
Enzimas
• Definición

Las enzimas son generalmente proteínas o asociaciones de proteínas y otras moléculas

orgánicas que actúan catalizando los procesos químicos que de dan en los seres vivos.

• ¿Qué es catalizar?
• Acelerar la velocidad de reacción
• Disminuir la energía de activación necesaria

Las enzimas modifican la constante de equilibrio y se recuperan intactas al final del

proceso. Debido a esto se necesitan en pequeñísimas cantidades.
 ENZIMAS
• Son proteínas globulares que actúan como
catalizadores, aumentando la velocidad de aquellas
reacciones que son energéticamente posibles.

• Permiten las reacciones en las condiciones de

temperatura, presión y pH propios del medio
intracelular, reduciendo la energía de activación
necesaria para que se produzca la reacción.

• Las enzimas no experimentan cambios estructurales al

final del proceso químico que catalizan.
ENZIMAS
• Las enzimas son proteínas, con alguna excepción: por ejemplo hay algunas moléculas de RNA –que se
denominan ribozimas– con función catalítica.

• Muchas enzimas son proteínas simples. En otros casos, la enzima es una proteína conjugada y la parte
no polipeptídica es esencial para su función.

• Se denomina holoenzima a una enzima conjugada en su totalidad, es decir, al complejo entre la parte
polipeptídica (apoenzima) y el cofactor.

• Los cofactores pueden ser iones metálicos o moléculas orgánicas, en cuyo caso se denominan
coenzimas.
Propiedades de las enzimas

• Mismas que las proteínas

• Desnaturalizan (pH, Tº, concentraciones salinas)
• Alto grado de especificidad. Sustrato y Reacción
• Sobre un determinado tipo de sustrato. Especificidad absoluta
• Con respecto a un grupo funcional. Esterasas

• Especificidad de reacción
Para cada tipo de reacción química existe una enzima diferente

• Catalizadores
• No se consumen
• Necesidades bajas
• Cantidades mínimas pueden transformar grandes cantidades de sustrato

• Es necesaria una renovación

Propiedades de las enzimas

Gran efectividad

La mayoría de las reacciones catalizadas por enzimas son entre 103 y 1010 veces más
rápidas que si se produjeran sin catalizador.

Localización

Una parte sustancial de las enzimas de una célula se localizan en orgánulos específicos.
La compartimentación permite un ambiente favorable para cada tipo de reacción
metabólica y favorece el encadenamiento de las vías metabólicas.
Los enzimas son biocatalizadores de las reacciones
químicas.
¿QUÉ LES CARACTERIZA?

1. Disminuyen la EA, acelerando la velocidad de la reacción

2. No modifican el estado de equilibrio de una reacción.
3. Se recuperan al final de la reacción.
4. Actúan en cantidades muy pequeñas.
5. Presentan elevado peso molecular
6. Son proteínas globulares (solubles en agua), excepto ribozimas (tipo de
ARN con capacidad catalítica)
7. Son específicas para cada sustrato
8. Sufren desnaturalización
Enzima - Catalizador

• Tanto la enzima como el catalizador aceleran la velocidad de

una reacción química.
• Una enzima puede transformar 1000 moléculas de sustrato/
segundo
• Las enzimas tienen 3 propiedades que los catalizadores NO
tienen
• Especificidad por el sustrato
• Se inactivan por desnaturación
• Pueden ser reguladas
Las etapas de reacción enzimática

La acción catalizadora de las enzimas consiste en rebajar la energía de activación para

llegar fácilmente al estado de transición y permitir que la reacción se lleve a cabo. La
reacción catalizada se lleva a cabo en tres etapas:
1.El sustrato se une a la apoenzima, en el centro activo, formando el complejo enzima-
sustrato. Esta unión se explica según la teoría del ajuste inducido. Es una etapa
reversible y la más lenta.
2.Formado el complejo enzima-sustrato, la coenzima lleva a cabo la reacción y se
obtiene el producto final. Esta etapa es rápida e irreversible.
3.El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre para volver a unirse a
nuevas moléculas de sustrato. La coenzima puede liberarse intacta o liberarse
quedando modificada
 Es en el centro activo donde se
produce la reacción catalizada

La unión E y S se
produce a través del
centro activo o Los enzimas inducen modificaciones a los
catalítico sustratos a los que se unen, ya sea por
ruptura, formación o redistribución de sus
enlaces o introducción o pérdida de algún
grupo funcional
 Se conocen más de 2.000 enzimas diferentes,
capaces de realizar una reacción química específica.
Pero no hay ninguna célula que contenga todas las
enzimas conocidas, sino que diferentes de células
contienen diferentes tipos de enzimas.
Las etapas de reacción enzimática

1. Se forma un complejo: Enzima-coenzima-substrato

2. Los restos de los aa que configuran el centro activo catalizan el proceso. Para ello debilitan
los enlaces necesarios para que la reacción química se lleva a cabo a baja temperatura y no
se necesite una elevada energía de activación.

3. Los productos de la reacción de separan del centro activo y la enzima se recupera intacta
para nuevas catálisis.

4. Las coenzimas colaboran en el proceso; bien aportando energía (ATP), electrones

(NADH/NADPH) o en otras funciones relacionadas con la catálisis enzimática.
Mecanismo de reacción enzimática

Centro activo
Las enzimas tienen una concavidad llamada centro activo o centro catalítico.
Está formado por unos determinados segmentos de la cadena de aminoácidos de la enzima (E) que determinan una superficie
tridimensional complementaria a la molécula del reactivo o sustrato (S).
El centro activo se une al sustrato mediante interacciones débiles: iónicas, hidrofóbicas o por puentes de hidrógeno, formándose
así el complejo enzima-sustrato (ES).
E + S ES E + P
Esta unión cambia el sustrato y el complejo enzima-sustrato (ES) se transforma en el complejo enzima-producto (EP). A
continuación se separan la enzima y el producto (P). El sustrato se une al centro activo de la enzima mediante
enlaces débiles: puentes de hidrógeno e interacciones
electrostáticas, hidrofóbicas y de van de Waals.

Sustrato

+
O HN O HO
–

Enzima
Mecanismo de reacción enzimática
Centro activo
Entre el centro activo y el sustrato debe existir una complementaridad estérica, es decir, que si el sustrato es voluminoso, el centro activo
suele ser una cavidad con suficiente capacidad.
En un principio se pensó que el sustrato encajaría en el centro activo como una llave encaja en la cerradura, pero en la actualidad se prefiere
admitir la hipótesis de Koshland, según la cual el centro activo, que posee de antemano una cierta complementariedad con el sustrato, se
adapta totalmente a él después de un primer contacto.
La hipótesis de Koshland, se conoce como ajuste inducido, y tiene en cuenta la flexibilidad conformacional de las proteínas.

Modelo de ajuste inducido de

Modelo de la llave y la cerradura Koshland
La unión del sustrato es muy específica

• Complementariedad geométrica
• Complementariedad de cargas, uniones
iónicas
• Modelos:
 Encaje inducido
 Llave – cerradura.
 Estado de transición
Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)

Modelo de Llave y Cerradura (Emil Fischer)

Substrato y enzima se acoplan de forma estereospecífica, de la misma manera que una llave se
ajusta a su cerradura.

Modelo aceptado durante mucho tiempo; hoy se considera insuficiente al no explicar algunos
fenómenos de la inhibición enzimática
Modelo de llave-cerradura. Cada enzima (cerradura) solo puede unirse (abrirse) con su sustrato (llave)
Modelo de Ajuste Inducido (Koshland)

Tanto la enzima como el substrato sufren una alteración en su estructura por

el hecho físico de la unión.

Está mucho más de acuerdo con todos los datos experimentales conocidos
hasta el momento.
Estabilización del Estado de Transición

Según lo cual, el Centro Activo enzimático es en

realidad complementario no al substrato o al producto,
sino al estado de transición entre ambos.
Una enzima puede unir dos sustratos en su sitio
activo
El resultado de la unión enzima (E) y sustrato
(S) es que el sustrato se transforma en otra
molécula llamada producto (P)
Mecanismo de reacción enzimática

El centro activo
E + S complejo ES E + P
En el centro activo, además de existir unos aminoácidos de unión encargados de reconocer el sustrato para
la formación del complejo ES, existen otros (aminoácidos catalíticos) encargados de la auténtica fase
catalítica, es decir, de la conversión del S en P.
El centro activo tiene, por tanto, dos funciones: unir el sustrato (o sustratos) y transformarlo químicamente
para dar los productos. Ambas funciones están caracterizadas por una gran especificidad.

agua

glucosa

fructosa
Complejo enzima-sustrato Complejo enzima-producto
Sustrato Enzima Producto Enzima
(sacarosa) (sacarasa)
Mecanismo de reacción enzimática
Centro activo
En las holoenzimas, el cofactor interviene algunas veces en la unión del sustrato, pero
fundamentalmente lo hace en la fase catalítica.
Cinética enzimática
• Al aumentar la concentración de sustrato, también aumenta la velocidad de la reacción. Sucede
mientras quedan enzimas libres.

• Llega un momento en que, aunque la concentración de sustrato sigue aumentando, la velocidad no

varía. Se alcanza una velocidad máxima que no es posible superar. Ocurre cuando no quedan
enzimas libres.

• La constante denominada de Michaelis-Menten o KM se define como la concentración de sustrato

para la cual la reacción alcanza la velocidad semimáxima (mitad de la velocidad máxima). es
característica de cada enzima y cuanto menor sea su valor, mayor afinidad tendrá la enzima por el
sustrato, ya que se alcanza antes la velocidad semimáxima.
Cinética enzimática
 Cinética enzimática

Las enzimas no se consumen durante las reacciones metabólicas. Este hecho permite que
dichas reacciones sean eficaces y sus velocidades altas aunque la concentración de la
enzima sea mucho menor que la del sustrato.
A diferencia de lo que ocurre con los catalizadores no biológicos las enzimas presentan
saturación por el sustrato: la velocidad de una reacción enzimática no crece linealmente
con la concentración de sustrato sino que tiende asintóticamente a un límite denominado
velocidad máxima.

La velocidad máxima se alcanza cuando prácticamente toda enzima está en forma ES.

A la [S] que corresponde a una velocidad = Vmax/2 se le llama Km.

La Km es una medida de la afinidad de la enzima por el sustrato:

• una Km baja indica gran afinidad.

• una Km alta, supone poca afinidad.

Cinética enzimática

Vmáx

KM: Parámetro característico de cada enzima

Velocidad de reacción

Hace referencia a la afinidad de un enzima

por su sustrato. Un valor KM bajo
½ Vmáx
significa que consigue alta eficacia
catalítica aún a bajas concentraciones de sustrato

KM Concentración del sustrato [S]

Baja
concentración de
sustrato

ALTA
concentración de
sustrato
SATURACION
Relación entre Km y Vmax
Michaelis y Menten
Vmax

Velocidad de la reacción (v)

Vmax/2

Km Concentración de Sustrato [S]

La Km es la concentración de sustrato donde se

obtiene la mitad de la Vmax
 Vmax

Velocidad de la reacción (v)

Vmax/2

Km Concentración de Sustrato [S]

A mayor Km, menor es la afinidad de la enzima por el sustrato

A menor Km mayor es la afinidad de la enzima por el sustrato
 Vmax

Km
Factores que influyen en la velocidad de reacción
 . . .
Efecto de la concentración de substrato

v
. .
.
.
.
[s]
Factores que influyen en la velocidad de reacción
Efecto de la
temperatura
Cada enzima
Aumento de la Desnaturación tiene una
velocidad por calor temperatura
Velocidad de reacción

óptima

Efecto del pH

Temperatura óptima

Velocidad de reacción
Temperatura ºC

El pH óptimo es diferente para las

distintas enzimas de un organismo pH óptimo pH
Factores que influyen en la velocidad de reacción
Temperatura
La actividad enzimática depende de la temperatura. En general, todas las constantes cinéticas aumentan con la temperatura, por lo
que las reacciones químicas suelen acelerarse al aumentar ésta.
En las reacciones enzimáticas se da también este efecto, pero con una particularidad: puesto que la estabilidad térmica de las
proteínas es limitada, si la temperatura aumenta por encima de un determinado valor, la velocidad comienza a disminuir. Esto se
debe a la desnaturalización térmica de la enzima.
Las enzimas tienen una temperatura óptima, aquélla en que se da el máximo de actividad.
Factores que influyen en la velocidad de reacción
pH
La actividad enzimática también depende del pH. Normalmente, aunque hay excepciones, la actividad
varía siguiendo una curva acampanada, lo que se traduce también en que la enzima tenga un pH óptimo de
actuación.
Aunque ese pH óptimo suele estar entre 5 y 8, en algunos casos se aparta bastante de esos valores.
Mecanismos para aumentar la eficacia
enzimática
• Compartimentación celular. Las enzimas implicadas en algunos procesos metabólicos
importantes se localizan juntas en estructuras membranosas (orgánulos celulares) del
citoplasma celular, donde se encuentran en mayor concentración que si estuvieran
dispersas por el citoplasma.

• Reacciones en cascada. Si el producto de una reacción enzimática actúa como enzima

de otra reacción, cuyo producto, a su vez, es la enzima de una nueva reacción, y así
sucesivamente, la eficacia es mayor, ya que el número de moléculas obtenidas
aumenta en cada paso de forma considerable.
Mecanismos para aumentar la eficacia enzimática

• Complejos multienzimáticos. La agrupación de las enzimas que llevan a cabo

reacciones consecutivas de una ruta metabólica en un complejo único permite realizar
el proceso completo con gran rapidez, ya que nada más obtener un producto, este
puede actuar como el sustrato de una reacción nueva al estar en contacto con la
enzima correspondiente.

• Existencia de isozimas. En ocasiones, aparecen moléculas enzimáticas (isozimas) que,

aun teniendo la misma acción catalítica, poseen KM diferentes, lo que hace que su
velocidad sea distinta.
Regulación de la actividad enzimática

Solamente permanecen activas las enzimas precisas en cada momento, evitando de este modo la
fabricación innecesaria de productos, cuya acumulación, además, podría tener efectos negativos.
Activación enzimática
• La presencia de activadores permite que ciertas enzimas que se mantenían inactivas lleven a
cabo su acción, La unión del activador permite la unión del sustrato al centro activo de la
enzima.
• Pueden actuar como activadores diversas moléculas orgánicas y algunos cationes, como Mg 2+
o Ca 2+.
• La activación por el sustrato es muy preciso. La enzima permanece inactiva hasta que aparece el
sustrato; es decir, si no hay sustrato, no es necesaria la actividad de la enzima correspondiente,
pero si lo hay, se produce la activación para que ese sustrato lleve a cabo la reacción, es decir, el
sustrato activa su propia metabolización.
Inhibición enzimática

Un inhibidor enzimático es una sustancia que disminuye la

velocidad de la reacción catalizada por la enzima y en casos
extremos puede llegar a anularla.
Los inhibidores pueden ser:
• irreversibles, cuando se unen fuertemente a la enzima,
en la mayoría de los casos mediante un enlace covalente.
Reacción sin inhibidor
• reversibles, cuando se unen de modo no covalente a la
enzima.
Hay dos tipos principales de inhibidores reversibles:
Los inhibidores competitivos se unen al mismo centro
activo de la enzima por tener un parecido estructural con el
sustrato.
Los inhibidores no competitivos se unen a la enzima de
modo que o impiden la unión del sustrato, o por diversos
motivos dificultan la etapa catalítica de obtención de P a
partir del complejo ES.
 Inhibición enzimática.
Inhibidores irreversibles
• Inhibidor = veneno metabólico
• Se une covalentemente a la enzima
• Producen inactivación permanente de la actividad enzimática
• Se interfiere con el normal desarrollo de una reacción o vía
metabólica
• Ejemplos:p-cloromercuribenzoato, yodoacetato,
diisopropilfluorfosfato
El inhibidor se une irreversiblemente a
determinados grupos del centro activo y
anulan su capacidad catalítica.

Ejemplo: los insecticidas

organofosforados son inhibidores de la
enzima acetilcolinesterasa
Inhibición enzimática: Inhibidores reversibles
(a) El inhibidor se fija al centro activo de la enzima libre,
impidiendo la fijación del substrato: Inhibición Competitiva

(b) El inhibidor se fija a la enzima independientemente de que lo haga o no el

substrato; el inhibidor, por tanto, no impide la fijación del substrato a la enzima,
pero sí impide la acción catalítica: Inhibición No Competitiva

(c) El inhibidor se fija únicamente al complejo enzima-substrato una vez formado,

impidiendo la acción catalítica; este tipo se conoce como Inhibición
Anticompetitiva

IRREVERSIBLE NO
COMPETITIVA
El inhibidor se une a una región
distinta del centro activo y
provoca un cambio en la
conformación del enzima que da
lugar a una disminución de su
actividad
REVERSIBLE
COMPETITIVA
El inhibidor es una molécula con
una conformación espacial
parecida al sustrato, por lo que
compite por alojarse en el centro
activo, impidiendo la unión del
sustrato
Inhibición competitiva

• Compiten con el sustrato por el sitio activo de la enzima

• Análogos metabólicos

• Se une solo a la enzima libre

• V máx no se altera y K M cambia

• Sulfamidas (tratamiento infección bacteriana) compiten con el ácido p-aminobenzóico en

la ruta de síntesis de vitamina B9 (ácido fólico)
 Sin inhibidor

Con inhibidor

El inhibidor competitivo aumenta la

Km

Km Km
Sin con
inhibidor inhibidor
Inhibición no competitiva

• Se une a un lugar diferente del sitio activo de la enzima

• La unión modifica la estructura de la enzima
• Se une a la enzima libre y también al complejo enzima-sustrato
• Por acción del inhibidor disminuye la Vm pero el valor de Km no se
altera
Inhibición no competitiva
Inhibición no competitiva
 Inhibición no competitiva
El inhibidor NO competitivo se une a la enzima en un sitio diferente del sitio activo
Inhibición competitiva Inhibición no competitiva

Lineweaver-Burk
Alosterismo

Constituye un sistema de regulación enzimática sumamente preciso.

Las enzimas alostéricas:
• Están formadas por varias subunidades y poseen varios centros de regulación. Estructura
cuaternaria.
• Adoptan dos conformaciones distintas, llamadas estado R (en la que la afinidad por el
sustrato es alta) y estado T (en la que dicha afinidad es baja).
• Existe un efecto cooperativo entre las subunidades, de modo que la activación o la
inhibición de una de ellas provoca el mismo efecto en todas las demás
• Su cinética es diferente a la del resto de las enzimas.
Alosterismo
Alosterismo
En las rutas metabólicas hay una enzima, generalmente
la que cataliza la primera reacción, que controla la
velocidad de toda la ruta.
Estas enzimas reguladoras son capaces de aumentar o
disminuir su actividad catalítica en respuesta a
determinadas sustancias moduladoras. Gracias a esto,
las necesidades de las células se atienden
continuamente. En este grupo se incluyen las enzimas
alostéricas.
Las enzimas alostéricas (alos = otros, stereo = sitio,
espacio) además del centro activo (o de los centros
activos) poseen uno o más sitios alostéricos, que son
específicos, a los que se unen las moléculas de los
moduladores.
Estos moduladores pueden ser activadores o inhibidores Enzimas alostéricas

de la actividad enzimática.
Alosterismo

Con frecuencia, los activadores de las enzimas alostéricas son moléculas del sustrato de la enzima y los inhibidores
moléculas del producto final de la ruta bioquímica. Por supuesto hay también otras moléculas moduladoras.
Hay enzimas alostéricas que sólo pueden ser activadas, otras que sólo admiten la inhibición y otras que son
susceptibles de ambos tipos de modulación.

Regulación por el producto final. Un caso de inhibición enzimática.

 Reacción con un sustrato Reacción con dos sustratos sucesivos

Centro activo Sustrato A

Sustrato
Reacción con dos
sustratos a la vez
Enzima +
Sustrato
Enzima
Sustrato A Sustrato B Enzima
Sustrato B
Enzima +
Productos Complejo
activado Producto C
Enzima
Complejo
activado
Enzima + Producto
Producto A Producto B Producto D

S + E → ES → E + P A + E → AE → C + E’// B + E’→ D + E

Producto C Producto D

A + B + E → ABE → CDE → C + D + E
Nomenclatura

• Hay enzimas que conservan la denominación inicial, como las enzimas digestivas tripsina y pepsina.
• En numerosos casos de nombre de las enzimas consta del sufijo -asa precedido del nombre del reactivo
o sustrato de la reacción, como, por ejemplo, ureasa o sacarasa,
• En otros casos se nombran en función del tipo de reacción, como las hidrolasas que llevan a cabo
reacciones de hidrólisis.
• Actualmente se nombran con el nombre del sustrato (o sustratos) al que se le añade el de la acción
química realizada, como por ej. lactato deshidrogenasa.
 Nomenclatura
Nombre sistemático:
Grupo transferido

ATP: hexosa fosfotransferasa

Donador Aceptor Tipo de reacción catalizada

Grupos químicos
Número Enzyme Commission:

Enzyme
Comission
EC 2.7.1.1 Enzimas

Grupo Subgrupo

Nombre común (sustrato+”asa”): Hexokinasa

Nomenclatura

Clasificación de enzimas por Grupos

EC 1.x  Oxidorreductasas
EC 2.x  Transferasas
EC 3.x  Hidrolasas
EC 4.x  Liasas
EC 5.x  Isomerasas
EC 6.x  Ligasas
Nomenclatura
Grupo 1: Oxidorreductasas
Catalizan reacciones de oxidorreducción, en que átomos de oxigeno ó hidrogeno son
trasladados entre moléculas:

Ared + Box Aox + Bred

AH2 + B A + BH2

En las reacciones redox, siempre tienen que estar presentes a la vez el aceptor y
el dador electrónico.
Nomenclatura

Grupo 2: Transferasas
Catalizan reacciones de transferencia de átomos ó grupo de átomos
entre moléculas:

A-X + B A + B-X

Dador: Aceptor Grupo transferido - transferasa

ATP: D-Hexosa Fosfotransferasa

Nombre común: hexokinasa
Nomenclatura

Grupo 3: Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrólisis y también su reverso. Son las más comunes en
el dominio de la tecnología enzimática:

A-B + H2O A-OH + H-B

No se suelen utilizar nombres sistemáticos en las
hidrolasas. Muchas de ellas conservan el nombre
Primitivo. Ejemplo: Quimosina
Nomenclatura

Grupo 3: Hidrolasas
Clasificación de las hidrolasas:
3.1.-.- Esterasas (carboxilesterasas, fosfoesterasas, sulfoesterasas)
3.2.-.- Glicosidasas
3.3.-.- Éter hidrolasas
3.4.-.- Péptido hidrolasas
3.5.-.- Acil anhídrido hidrolasas etc.

Aplicaciones: Lipasas → Síntesis de tensioactivos

Proteasas → Fabrico de quesos
Glicosidasas → Clarificación de jugos; liberación de aromas en los
vinos; aplicaciones textiles
Nomenclatura

Grupo 4: Liasas
Adicionan moléculas sencillas (H2O, CO2, etc) a compuestos que tienen dobles
enlaces

A=B + X-Y AX + BY
Nomenclatura

Grupo 5: Isomerasas
Catalizan reacciones de isomerización moleculares

A B
Ejemplo:
Glucosa isomerasa (EC 5.3.1.5)
Nomenclatura

Grupo 6: Ligasas

Catalizan la unión de dos grupos químicos a expensas

de la hidrólisis de un nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.).

A + B + ATP A-B + ADP + Pi

En resumen
 La mayoría de las enzimas se inactivan a
temperaturas entre 50 – 60 ºC, excepto las de
las bacterias termófilas, capaces de resistir
temperaturas próximas a 100 ºC
Organismos termófilos

• Son organismos que viven a altas Tº y realizan sus reacciones enzimáticas a

estas altas tº

• Ejemplos son los que viven en las aguas termales

• Es tema de investigación el aislamiento de las enzimas de estos organismos

para desarrollar procesos industriales en condiciones más extremas
 Actividades

Enzimas

1. Al medir a una determinada Tª y pH la actividad de una reacción enzimática nos encontramos que durante la A, esta actividad
vale 250 micromoles/min mg proteína, mientras que durante la situación B vale el doble midiéndola a la misma Tª y pH. Explique las
posibles razones que han podido ocasionar este cambio y justifique la respuesta.
En esta reacción ha habido un cambio en la concentración de sustrato en la concentración de coenzimas debido a la acción de un
catalizador.

2. Describa el proceso de catálisis enzimática

Es el proceso por el que se aumenta o disminuye la velocidad de las reacciones químicas sin producirse ningún cambio durante el
proceso. Las enzimas que hacen que aumenten la velocidad se llaman, catalizadores positivos, y la que hacen que la disminuyan se
llaman, catalizadores negativos. 
Actividades
3. Explique cuál es la función de las enzimas y qué se entiende por apoenzima, coenzima y centro activo

-Su función es aumentar o disminuir las reacciones metabólicas.

-Apoenzima, es la que da a la enzima su especificidad y determina la velocidad de la reacción catalítica.
-Coenzima, enzima cuyas propiedades o funciones van dirigidas a fabricar energía siendo, a la vez, un buen
protector cardiovascular.
-Centro activo, es la localización sobre la superficie de la enzima donde se une el sustrato y donde tiene lugar
la reacción química catalizada por la enzima. Se produce una interacción muy precisa del sustrato en el
centro activo estabilizada por numerosas interacciones débiles 
Actividades
4. A la vista de la gráfica, conteste a las siguientes cuestiones:
a. Explique qué representa la gráfica. Indique los valores aproximados de pH para los cuales dos enzimas tienen la misma
velocidad de reacción. Para valores de la misma acidez, ¿cuál es el enzima con mayor actividad catalítica?

-La gráfica representa el efecto del pH sobre la actividad enzimática.

-La pepsina/papaina entre 5 y 5.5, la pepsina/fosfatasa entre 5.5 y 6, y la fosfota/papaina 6 y 6.5.
-La enzima que tiene mayor actividad catalítica es la pepsina, porque tiene un pH óptimo.

b. Si el pH de la sangre fuera 7.5, indique qué enzimas podrían presentar la actividad catalítica en el plasma sanguíneo.
Explique el comportamiento de cada enzima en función del pH

La fosfata y la papaina podrían presentar la actividad catalítica en el plasma sanguíneo.

Actividades
5. A la vista de la gráfica, conteste:

a. Explique qué representa esta gráfica. ¿Por qué la velocidad de la reacción aumenta al principio de la curva al aumentar

la concentración de sustrato?

- La concentración de sustrato altera la velocidad de reacción, porque la velocidad en ese momento es directamente

proporcional a la concentración.

 b. ¿Por qué la velocidad permanece prácticamente constante a partir de una determinada concentración de sustrato?

¿Qué ocurrirá si se aumenta la concentración de enzimas?

-En la zona de sustrato la velocidad es dependiente de la concentración de enzima.

-La velocidad aumentaría proporcionalmente a lo largo de toda la curva

Actividades

6. Al hacer un análisis de la composición química del núcleo se ha detectado la presencia de

enzimas, aunque en él no existan ribosomas. Da una explicación razonada de este hecho.

¿Para qué son necesarias estas enzimas? Razone la respuesta.

Porque llegan al núcleo, ya que han sido sintetizadas por los ribosomas en el citoplasma y

esto es para que se haga la síntesis del ADN y ARN.

Actividades

7. La difteria está producida por la acción de la toxina Corynebacterium difteriae. La toxina

impide la acción de la traslocasa, enzima que favorece el movimiento del ARN mensajero en el
ribosoma. El efecto de esta toxina puede matar a la célula. Explique razonadamente este hecho.

Esta toxina mata a la célula porque impide el movimiento del ARNm en el ribosoma, este no se
sintetiza, y por eso la información genética no se copia, y la célula se muere ya que no tiene esa
información para hace sus funciones
Actividades

8. Enumere tres factores que influyan en la actividad enzimática. Explique detalladamente el efecto de
dos de ellos.

-Temperatura: las enzimas tiene un valor de temperatura óptimo en el cual la velocidad de reacción es
máxima. Si el valor es menor al óptimo, la enzima disminuye su actividad, si es superior (50 – 60° C),
aumentan los choques entre moléculas y la inestabilidad en los enlaces, produciéndose la desnaturalización
de la molécula e inactivación irreversible. 

-pH: las enzimas tienen un valor de pH óptimo (generalmente neutro) en el cual la velocidad de reacción es
máxima. Si el valor se aleja del óptimo, la enzima verá modificada su carga eléctrica al aceptar (medio
básico) o donar protones (medio ácido), lo que producirá un cambio en la estructura de los aminoácidos y
por tanto, se inactivará la enzima.

-Concentración el sustrato: si a pH y la temperatura constantes, aumenta la concentración del sustrato,

aumenta la velocidad de reacción hasta un punto en el cual todas las enzimas se encuentran ocupadas y el
sistema ha saturado.
Actividades

9. En una reacción química en la que la sustancia A se transforma en B, se liberan 10

Kcal./mol de sustrato. ¿Cuánta energía se liberaría si la reacción estuviese catalizada
por un enzima? Razone la respuesta
Se liberaría la misma porque la enzima sólo afecta a la velocidad de la reacción.
Actividades
•

10. En un ensayo enzimático se produjo accidentalmente una elevación brusca de la Tª y se detuvo

la actividad enzimática. Al bajar la temperatura se recuperó la actividad enzimática. Explique
razonadamente este hecho
La elevación de la temperatura desnaturaliza la enzima. La bajada de la temperatura permite la
renaturalización y se recuperar la actividad enzimática.

11. Al investigar el efecto de la Tª sobre la velocidad de una reacción enzimática se obtuvo la

siguiente tabla:

Tª(ºC) | 10 | 15 | 20 | 25 | 30 | 35 | 40 | 45 | 50 | 55 | 60 
Vel(mg producto/s)| 0.5 | 0.9 | 1.4 | 2.0 | 2.7 | 3.3| 3.7 | 3.6 | 2.3| 0.9| 0

Proponga una explicación razonada de los resultados registrados en la misma

A la vez que aumenta la temperatura del enzima, aumenta la velocidad de la reacción, pero hasta
una cierta temperatura, ya que después pasada esa temperatura empieza a desnaturalizarse.
Actividades
12. Defina : enzima, centro activo, coenzima, inhibidor y energía de activación.

-Coenzima, enzima cuyas propiedades o funciones van dirigidas a fabricar energía siendo, a la

vez, un buen protector cardiovascular.

-Centro activo, es la localización sobre la superficie de la enzima donde se une el sustrato y

donde tiene lugar la reacción química catalizada por la enzima. Se produce una interacción muy
precisa del sustrato en el centro activo estabilizada por numerosas interacciones débiles.

-Enzimas son catalizadores biológicos que aumentan la velocidad de reacción.

-Inhibidor, compuestos o agentes que se combinan con una enzima de manera tal que evita la
combinación sustrato-enzima normal y la reacción catalítica. 
Actividades

13. Explique razonadamente cómo afectan la Tª, el pH, y la concentración de sustrato a la actividad de
las enzimas. Describa dos tipos de inhibición enzimática

-Temperatura: las enzimas tiene un valor de temperatura óptimo en el cual la velocidad de reacción es
máxima. Si el valor es menor al óptimo, la enzima disminuye su actividad, si es superior (50 – 60° C),
aumentan los choques entre moléculas y la inestabilidad en los enlaces, produciéndose la
desnaturalización de la molécula e inactivación irreversible. 

-pH: las enzimas tienen un valor de pH óptimo (generalmente neutro) en el cual la velocidad de reacción es
máxima. Si el valor se aleja del óptimo, la enzima verá modificada su carga eléctrica al aceptar (medio
básico) o donar protones (medio ácido), lo que producirá un cambio en la estructura de los aminoácidos y
por tanto, se inactivará la enzima.

-Concentración el sustrato: si a pH y la temperatura constantes, aumenta la concentración del sustrato,

aumenta la velocidad de reacción hasta un punto en el cual todas las enzimas se encuentran ocupadas y el
sistema ha saturado.
 Actividades
14. El colágeno es una proteína de aspecto blanquecino que forma parte de las
estructuras resistentes como los tendones. Al hervir el colágeno se obtiene gelatina que
es una sustancia muy blanda. Explique razonadamente la causa de este cambio.

Porque es una proteína y si se le aumenta la proteína la temperatura demasiado se rompen

los puentes de hidrógenos, y la proteína cambia de forma y esto hace un cambio de función,
haciéndose que se vuelve blanda.
Actividades

15. La polifenoloxidasa es una enzima capaz de oxidar los polifenoles en presencia de oxígeno y así es responsable del
pardeamiento (oscurecimiento) que sufren los frutos, como la manzana a los pocos minutos de haberlos cortado. Este
pardeamiento se puede evitar reduciendo el acceso del enzima sustrato, en este caso el oxígeno, o añadiendo
compuestos ácidos, o calentando durante cinco minutos en agua hirviendo. Explique razonadamente por qué se
produce el pardeamiento en estos tres casos.

Si se reduce el acceso del sustrato la velocidad a la que actúa el enzima se ve reducida. La bajada de pH por la adición
de ácidos provoca la desnaturalización del enzima, al igual que ocurre cuando se somete a altas temperaturas.
GRACIAS