AMINOÁCIDOS

AMINOACIDOS
 Los aminoácidos son las unidades químicas o
elementos constitutivos de las proteínas que a
diferencia de los demás nutrientes contienen nitrógeno.
 Los aminoácidos son biomoléculas formadas por (C)
Carbono, (H) Hidrogeno, (O) Oxígeno y (S) Azufre.
Estos, son la única fuente aprovechable de nitrógeno
para el ser humano, además son elementos
fundamentales para la síntesis de las proteínas, y son
precursores de otros compuestos nitrogenados
AMINOÁCIDOS ESENCIALES.

 Son aminoácidos que deben ser incorporados por

medio de la dieta, específicamente de alimentos
que contengan proteínas, ya que nuestro
organismo es incapaz de sintetizarlos. Son, por
tanto, estructuras necesarias para la configuración
de nuestra organización estructural y funcional
sin que tengamos mecanismos para su síntesis, de
ahí su denominación de esencial, puesto que el
aporte tiene que ser externo.
 Triptófano
El triptófano es un aminoácido aromático. Uno
de los aspectos más relevantes de su biosíntesis
es el mecanismo a través del cual los anillos
aromáticos se forman a partir de precursores
alifáticos. La parte aromática está unida al
carbono a través de un carbono metilénico. El
grupo R del triptófano tiene una estructura
heterocíclica llamada indol.
 Propiedades del triptófano:
Utilizado frecuentemente como interruptor de
sueño en casos de insomnio p dificultades para
conciliar el sueño ya sea producido por un
aumento del estrés o por acumulación de
nervios
 Fenilalanina
Es un aminoácido esencial aromático (junto con el
triptófano y la tirosina) cuyo grupo R contiene un
anillo bencénico. Uno de los aspectos más
relevantes de su biosíntesis es el mecanismo a
través del cual los anillos aromáticos se forman a
partir de precursores alifáticos. Según los últimos
estudios sobre los aminoácidos esenciales parece
que en la fenilalanina, la estructura carbonada sería
su parte considerada esencial ya que esta estructura
es transaminada con rapidez por el organismo.
 Además la fenilalanina es el precursor de las
catecolaminas en nuestro cuerpo, si bien
acortamos el mecanismo en la síntesis de
catecolaminas utilizando la tirosina como
precursor.
 Valina
Es un aminoácido hidrofóbico de cadena
alifática, ramificado con grupo R isopropilo no
polar. La valina, junto con la isoleucina, se
sintetizan por medio de reacciones que las llevan
a cabo el mismo grupo de enzimas. Una de sus
ramas está formada por un grupo metilo. Tiene
una estructura tan similar a la leucina e
isoleucina que incluso se ha comprobado que en
ocasiones se reemplazan entre sí en determinada
posición.
El compuesto insaturado derivado de la valina, el
metilacrilil-CoA se hidrata y forma b-
hidroxiisobutiril CoA, éste se hidroliza de la
CoA y el hidroxilo resultante se oxida a aldehído
por medio de una enzima deshidrogenasa,
formándose el semialdehído metilmalónico.
 Leucina
La leucina, junto con la valina y la isoleucina, es
considerada como un aminoácido de grupo R
alifático ramificado. Una de sus ramas está
formada por un grupo metilo. Tiene una
estructura tan similar a la valina e isoleucina que
incluso se ha comprobado que en ocasiones se
reemplazan entre sí en determinadas posiciones.
Las rutas biosintéticas de estos tres aminoácidos
comparten determinados pasos en plantas y
microorganismos y las primeras reacciones
catabólicas en los mamíferos se realizan por los
mismos enzimas.
Isoleucina
Es un aminoácido hidrofóbico de cadena
alifática, ramificado con grupo Risopropilo no
polar. La isoleucina, junto con la valina, se
sintetizan por medio de reacciones que las llevan
a cabo el mismo grupo de enzimas. Es
considerado como un aminoácido esencial. Una
de sus ramas está formada por un grupo metilo.
El tiglil CoA es el compuesto insaturado
derivado de la isoleucina y se hidrata para
formar a-metil-b-hidroxiisobutiril CoA que se
oxida en la forma de derivado de CoA a a-
metilacetoacetil CoA el cual es atacado por una
tiolasa dando lugar a dos tioésteres, acetil CoA y
propionil CoA .
 Treonina
Junto con la serina, contiene grupos hidroxi
alcohólicos (también se les denomina
hidroxiaminoácidos). En éste el grupo OH está
en conexión con el grupo a del aminoácido por
medio de la posición 1 del etanol, dando lugar a
una estructura de alcohol secundario en el grupo
R. También se trata de un aminoácido
glucogénico, atendiendo al producto final de su
degradación, que en este caso, como su propio
nombre indica es la glucosa .
La treonina se degrada de tres maneras distintas,
una de las vías más importantes de degradación
es la que produce, como producto final, succinil-
CoA, pero antes pasa por otras reacciones .
 Metionina
La metionina es un aminoácido esencial cuyo
esqueleto de cuatro átomos de carbono se
origina desde la homoserina, que es un análogo
de la serina, y que se deriva del ácido aspártico,
en una serie de reacciones que no se realizan en
los mamíferos. Esta estructura carbonada puede
ser transaminada con rapidez por el organismo.
 Por otro lado, se considera a este aminoácido
como glucogénico, así como un aminoácido
azufrado que en su conversión pasa a ser
cisteína, que además de formar parte de las
proteínas, puede dar lugar a varias moléculas
de interés biológico (el 80% de la metionina
ingerida se convierte en cisteína).
 Lisina
se conocen dos rutas esenciales de síntesis. La
primera, se lleva a cabo en bacterias y plantas
superiores, por medio del ácido diaminopimélico y, la
segunda, en la mayoría de los hongos, por medio del
ácido a-aminoadípico. La primera ruta, comienza con
el piruvato y el semialdehído del ácido aspártico,que
por medio de una condensación aldólica pierden agua
y dan lugar al ácido2,3 dihidropicolínico, luego se
forma el L,L-,a, e-diaminopimélico, que convertido
su forma meso y descarboxilado da lugar a la lisina
 La segunda ruta, el ácido a-cetoadípico es
aminado y se transforma en a-aminoadípico
que se convierte en lisina.
FUNCIÓN BIOLÓGICA DE LAS PROTEÍNAS
 Función enzimática:
Normalmente el nombre de una enzima se forma con el
nombre de la reacción que cataliza o el nombre del
sustrato que transforman, terminando el nombre en "asa".

Las proteínas cuya función es enzimática son las más

especializadas y numerosas. Actúan como
biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del
metabolismo.
 En su función como enzimas, las proteínas hacen uso
de su propiedad de poder interaccionar, en forma
específica, con muy diversas moléculas. A las
substancias que se transforman por medio de una
reacción enzimática se les llama substratos. Los
substratos reconocen un sitio específico en la
superficie de la proteína que se denomina sitio activo.
 Función Hormonal
Algunas hormonas son de naturaleza proteica,
como la insulina y el glucagón que regulan los
niveles de glucosa en sangre. También hormonas
segregadas por la hipófisis como la hormona del
crecimiento directamente involucrada en el
crecimiento de los tejidos y músculos y en el
mantenimiento y reparación del sistema
inmunológico, o la calcitonina que regula el
metabolismo del calcio.
Función de Transporte:
 Ejemplos de ello son la hemoglobina y la
mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno
en la sangre en los organismos vertebrados y en
los músculos respectivamente. En los
invertebrados, la función de proteínas como la
hemoglobina que transporta el oxígeno la realizas
la hemocianina. Otros ejemplos de proteínas cuya
función es el transporte son citocromos que
transportan electrones e lipoproteínas que
transportan lípidos por la sangre
 Función estructural
La función de resistencia o función estructural de las proteínas
también es de gran importancia ya que las proteínas forman
tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia
a órganos y tejidos. Ejemplo de ello es el colágeno del tejido
conjuntivo fibroso, reticulina y elastina del tejido conjuntivo
elástico. Con este tipo de proteínas se forma la estructura del
organismo.
 Función de defensa:
La propiedad fundamental de los mecanismos de defensa es
la de discriminar lo propio de lo extraño . En bacterias ,una
serie de proteínas llamadas endonucleasas de restricción se
encargan de identificar y destruir aquellas moléculas de
DNA que no identifica como propias ( en color blanco como
esta en la figura)
 Función reserva
La ovoalbúmina de la clara de huevo , la lacto
albumina de la leche, la gliadina del grano de
trigo y la hordeina de la cebada , constituyen una
reserva de aminoácidos para el futuro desarrollo
del embrión.