ENZIMAS

Tercer corte.
  Donde se genera el plegamiento de las proteínas en la célula.

REVISIÓN En el ribosoma y por expresión génica ya

están listas para codificación.
PROTEINAS
El camino andado
Las proteínas son grandes moléculas necesarias para la estructura, función y
regulación de las células vivas. Cada molécula de proteína tiene una función única
en las reacciones bioquímicas que sustentan la vida.

TECNOLO
GIA
DE
ENZIMAS

PROTEINAS

EXPRESION GENICA
ORGANISMOS (animales, plantas y
microorganismo)
Los priones son proteínas mal
plegadas El plegamiento incorrecto
de las proteínas que tiene lugar en
los trastornos por priones puede ser
imitado en el laboratorio para
producir grandes cantidades de
proteínas priónicas, que después
pueden estudiarse para crear
herramientas diagnósticas.
 PROTEÍNAS

Tienen cargas eléctricas que le

Están formadas por polímeros de aminoácidos permiten interaccionar con otras

tienen pesos moleculares

específicos

Clasificación según su funciones Clasificación según su composición Calcificación según su estructura. Clasificación según sus propiedades

Holoproteinas: Heteroproteinas: unión de una parte proteica con otra

Globulares (hidrosolubles), molécula
fibrosas (insolubles). Glucoproteínas Primaria: unión de aminoácidos
Podríamos clasificarlas bajo esta Cromoproteínas, Secundaria: Formación de laminas beta y hélices
característica como: estructural, de Lipoproteínas, alfa. Por la interacción de puentes de hidrogeno.
transporte, protectoras, hormónales, Terciaria: interacción de las formaciones
enzimáticas Fosforo proteínas,
Nucleoproteínas Cuaternarias: unión de varias conformaciones con
giros. tiene características hidrofóbicas e hidrofilias
¿Que son?
TOMEMOS
REFERENCIAS
 METABOLISMO. Reacciones químicas S P

¿Que es un
enzima?
SON ESPECIFICAS PARA UN
SON PROTEÍNAS, ENCARGADAS DE CATALIZAR
SUSTRATO.
ACTUA EN REACCIONES (DISPARAR, ACELERAR, MODIFICAR,
BIOLOGICAS ENLENTECER E INCLUSO
DETENER)  LAS CONDICIONES DE PH, 
TEMPERATURA O CONCENTRACIÓN
QUÍMICA IDEALMENTE DEBERÁN SER
ESTABLE PARA EVITAR SU
DESNATURALIZACIÓN

Fuente: https://concepto.de/enzimas/#ixzz6Yljs6EuD
  Se componen de monómeros
de proteínas globulares.
 Velocidad de la reacción
depende de la T°, la
concentración del sustrato, y
catalizadores que no
GENERALIDADES participan en la reacción pero
aumenta la velocidad de la
reacción.
 No se consumen
 Son especificas
GENERALIDADES
 Estructura de enzimas

Las podemos
clasificar de cuerdo
a naturaleza
HOLOENZIMA

Apoenzimas
Solo proteicas (ORGANICO E
INORGANICO)

Coenzima
(orgánico)

No se modula con las variables Cofactor

biológicas o fisicoquímica (inorgánico)
 Fischer no podría explicar la promiscuidad que muestran la mayoría de las enzimas
ni tampoco explicar las enzimas multisustratos, ya que sus sitios activos son
altamente complementarios a un determinado sustrato.

Poseen complementariedad geométrica, es

MODELOS
decir, sus estructuras encajan exactamente
una en la otra, por lo que este modelo ha sido
Llave cerradura denominado como modelo de la «llave-
1894 Emil cerradura», refiriéndose a la enzima como a
Fischer una especie de cerradura y al sustrato como a

MODO DE una llave que encaja de forma perfecta en

dicha cerradura, por lo que la hace altamente
especifica
ACCIÓN.
las enzimas no evolucionaron para unirse
“exactamente” el sustrato, sino que
evolucionaron para unir fuertemente al Por el contrario, una enzima cambia su forma
estado de transición que participa en la ligeramente cuando se une a su sustrato, lo
reacción química que catalizan Ajuste
que da como resultado un ajuste aún más
inducido
preciso. Este ajuste de una enzima para
Koshland
encajar muy finamente con el sustrato se
conoce como ajuste inducido.
Es mucho mas rápida
  CLASES DE INHIBIDORES
CONSULTA.
FACTORES
QUE
AFECTAN LA
INHIBICIÓN

Grafica de puntos de
https://youtu.be/LjeLDS-cofo saturación de la enzima

dependiendo de cómo se una a la enzima
INHIBIDORES DE LA
REACCION ENZIMATICA.
En términos generales, un
inhibidor será una sustancia
capaz de disminuir la vneta. Sin
embargo, existen muchas
variantes.
Para empezar, un inhibidor puede ser reversible o irreversible,
Dentro de los inhibidores Inhibidores Acompetitivos
reversibles, hay distintos tipos de Son un tipo especial de moléculas que
acuerdo a qué lugar de la estructura únicamente son capaces de unirse a
de la enzima constituya su sitio de una enzima si ya se ha unido a su
unión. sustrato, es decir, sólo pueden unirse al
complejo enzima-sustrato y no a la
Si se unen al sitio activo, competirán enzima libre.
por él con el sustrato y por lo tanto,
serán inhibidores competitivos.
Hay otros que además se pueden
unir al sitio activo cuando éste ya
unió al sustrato, produciendo
distintos efectos sobre los
parámetros cinéticos, según los
cuales se los conoce como
inhibidores acompetitivos, de tipo
mixto y no-competitivos
Video de revisión.
https://youtu.be/B4YOGySrjZY
  En general, la regulación alostérica, es solo cualquier forma de
regulación donde la molécula reguladora (un activador o un inhibidor)
se une a una enzima en algún lugar diferente al sitio activo. El lugar de
unión del regulador se conoce como sitio alostérico.

Casi todos los casos de inhibición no

competitiva (junto con algunos casos
únicos de inhibición competitiva) son
formas de regulación alostérica
Regulación de
la actividad
 Cuando un inhibidor alostérico se une
a una enzima, cambian ligeramente
todos los sitios activos en las
subunidades proteícas, de manera
que funcionan menos eficientemente.
 También hay activadores
alostéricos.

enzimática Algunos de ellos se unen a una enzima

en lugares que no son el sitio activo, y
causan un aumento en la función de
este. Esto se conoce
como cooperatividad, el sustrato
mismo puede servir como un activador
alostérico: al unirse a un sitio activo,
aumenta la actividad de otro sitio
https://youtu.be/6SK3Bcd_iJw activo.
  La hemoglobina como ejemplo, es una proteína que transporta
oxígeno en la sangre, muestra cooperatividad.
Sin embargo, la hemoglobina no es un ejemplo de enzima
alostérica. La hemoglobina transporta el oxígeno, pero no cataliza
una reacción, por lo que no es una enzima. Sin embargo, esta
proteína tiene varios sitios activos y cuando el oxígeno se une a uno
de ellos, aumenta la afinidad por el oxígeno (la tendencia a unirse al
oxígeno) en los demás sitios activos.
Referencias.  Cuando hay mucho ATP en el medio se genera una inhibición por
retroalimentación para evita la formación de más ATP. Esto es útil
porque el ATP es una molécula inestable. Si se fabricara
demasiado ATP, se podría desperdiciar mucho, al romperse
espontáneamente en sus componentes (ADP y P). El ADP, por otro
lado, sirve como un regulador alostérico positivo
(un activador alostérico) para algunas de las mismas enzimas que
inhibe el ATP.
 Gracias a este patrón de regulación, cuando los niveles de ADP son
altos en comparación con los de ATP, las enzimas de la respiración
celular son más activas y producirán más ATP mediante la
respiración celular.
CONSULTA  Clase de enzimas de acuerdo a su reacción.
  Muchas enzimas han sido designadas añadiendo el sufijo -asa al
nombre del sustrato, es decir, la molécula sobre la cuál ejerce su
actividad catalítica.
Nomenclatura  Otras enzimas han recibido su nombre en función del tipo de
reacción que catalizan; así la Gliceraldehído-3-fosfato-
y clasificación deshidrogenasa cataliza la deshidrogenación (oxidación) del
de las enzimas Gliceraldehído-3-fosfato a 3-fosfoglicerato.
 Incluso algunas se conocen de hace mucho tiempo y mantienen
su nombre, sin dar información alguna del sustrato o la reacción
que catalizan (tripsina).
 1.Oxido- • reacciones de oxido-reducción
Existe una reductasas
clasificación 2. Transferasas • transfieren grupos funcionales
sistemática de
las enzimas que 3. Hidrolasas • reacciones de hidrólisis
las divide en 6
grandes grupos, 4. Liasa • reacciones de adición a los dobles enlaces
cada uno de los
cuales se divide
5. Isomerasas • reacciones de isomerización
a su vez en
subclases: • formación de enlaces con consumo de ATP
6. Ligasas
  Así, por ejemplo, la enzima alcohol deshidrogenasa (EC,1.1.1.1), es
una oxidoreductasa (1.), que cataliza la oxidación de etanol (1.1.) a
acetaldehído, utilizando NAD+ (1.1.1.) como aceptor de electrones
A cada enzima se le y por lo tanto pertenece al grupo 1, se designa como EC 1.1.1.1.
asigna un número con
cuatro dígitos. Los tres
primeros indican la
clase, subclase y sub-
subclase,
respectivamente, y el
último es un número
de orden
 Berg, J. M., Tymoczsko, J. L., y Stryer, L. (2002). The Michaelis-Menten model accounts for the kinetic
properties of many enzymes (El modelo de Michaelis-Menten explica las propiedades cinéticas de muchas
enzimas). En Biochemistry (5a ed., sección 8.4). Nueva York, NY: W. H. Freeman. Consultado en 
http://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK22430/#_A1063_.