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La glucógenolisis consiste en la degradación del glucógeno en glucosas-1-fosfato a través de la enzima glucógeno fosforilasa. Esta reacción libera glucosas unidas por enlaces alfa-1,4 en forma de glucosas-1-fosfato de manera irreversible. Las glucosas-1-fosfato se convierten luego en glucosas-6-fosfato para ingresar a la glucolisis o ser liberadas a la sangre. La enzima desramificante es necesaria para degradar completamente el
La glucógenolisis consiste en la degradación del glucógeno en glucosas-1-fosfato a través de la enzima glucógeno fosforilasa. Esta reacción libera glucosas unidas por enlaces alfa-1,4 en forma de glucosas-1-fosfato de manera irreversible. Las glucosas-1-fosfato se convierten luego en glucosas-6-fosfato para ingresar a la glucolisis o ser liberadas a la sangre. La enzima desramificante es necesaria para degradar completamente el
La glucógenolisis consiste en la degradación del glucógeno en glucosas-1-fosfato a través de la enzima glucógeno fosforilasa. Esta reacción libera glucosas unidas por enlaces alfa-1,4 en forma de glucosas-1-fosfato de manera irreversible. Las glucosas-1-fosfato se convierten luego en glucosas-6-fosfato para ingresar a la glucolisis o ser liberadas a la sangre. La enzima desramificante es necesaria para degradar completamente el
Consiste en formar glucosas, desgajándolas una a una desde los extremos no reductores
(Glucógeno) nG + Pi (Glucógeno)n-1G + G1P
La glucosa que se libera lo hace
fosforilada (G1P). Se trata de una rotura de naturaleza hidrolítica del enlace glucosídico (1 ---- 4), pero en vez de agua, se utiliza un fosfato inorgánica, por lo que se trata de una fosforolisis. La enzima que lleva a cabo esta reacción es la glucógenofosforilasa, y requiere de la coenzima PLP (piridoxal fosfato, derivada de la vitamina B6). Esta reacción a pesar de ser virtualmente reversible, es fisiológicamente irreversible, al haber mucha más cantidad de fosfato inorgánico que de G1P. La G1P no tiene importancia en la célula, por lo que se tiene que llevar a cabo la reacción G1P G6P. Esta reacción es catalizada por la fosfoglucomutasa. Tras disponer de G6P, se pueden seguir dos vías según el tejido que la disponga:
- Hígado. El glucógeno hepático tiene como función mantener estable el
nivel de glucosa en sangre, por tanto en este tejido, la G6P procedente de la degradación de glucógeno es inmediatamente defosforilada y liberada al torrente sanguíneo para que dispongan de ella otros tejidos.
- Músculo. El glucógeno del músculo es para uso propio, es decir, que
cuando se dispone de G6P, ésta ingresa a la glucolisis y sigue la ruta habitual de catabolismo de glucosa. La glucógeno fosforilasa tiene una limitación: sólo puede llegar a 4 glucosas desde el comienzo de una rama, y no puede degradar la rama, ya que ésta dispone de enlaces (16). Cuando la glucógeno fosforilasa degrada todo lo posible, nos queda la estructura conocida como dextrina límite. Para degradar esta estructura necesitamos la enzima desramificante, que es una enzima bifuncional, cuyas actividades son:
- Glucosil transferasa. - α(1 --> 6) glucosidasa.
La enzima desramificante con su
actividad glucosil transferasa, transfiere las tres últimas glucosas de una rama a un extremo no reductor. Cuando disponemos de esta estructura, la enzima desramificante hace uso de su actividad a( 16)glucosidasa rompe el enlace de la última glucosa (unida al resto de glucógeno por un enlace a(16)). Ésta glucosa se libera directamente en forma defosforilada (mayoritariamente de la glucogenolisis se libera G6P, pero en casos puntuales como éste se libera glucosa libre). La glucogenolisis es rentable desde un punto de vista energético, ya que disponemos directamente de glucosa fosforilada, y es posible destinarla directamente a la glucolisis sin gastar 1 ATP en fosforilar la glucosa libre. Glucogenogénesis El mecanismo es similar, pero invertido: se trata de añadir glucosas a extremos no reductores, es decir :
(Glucógeno)nG + UDPG (Glucógeno)n+1G + UDP
La glucosa debe estar activada por UDP. La reacción de adición de glucosas al glucógeno viene catalizada por la glucógeno sintasa. Se trata de una reacción irreversible sólo en el sentido de síntesis, debido a varios motivos: - Directo. El UDP participa en pocas reacciones metabólicas, por lo tanto éste se debe regenerar en UTP utilizando energía en forma de ATP. Al eliminar un producto de la reacción ésta se desplaza a la derecha (sentido de los reactivos) y no es posible revertirla. Indirecto. La glucosa se fosforila a G6P, y requiere de una mutasa para convertirse en G1P que posteriormente es activada a UDPG con la utilización de UTP, liberándose un Ppi. En la célula el Ppi se hidroliza de inmediato a 2 Pi. La enzima encargada de la hidrólisis del Ppi se conoce como pirofosfatasa. La glucógeno sintasa, al igual que la glucógeno fosforilasa, tiene la limitación de que no puede formar enlaces α(16). Para ello tenemos una enzima que por analogía a la enzima glucolítica, se denomina enzima ramificante, que tiene la actividad enzimática α(46) glucosiltransferasa. La enzima ramificante desgaja un bloque (rotura de enlace a(14)) de 7 glucosas de una rama preexistente que tenga como mínimo 11 glucosas.
Posteriormente el bloque de 7 glucosas es trasladado a otro punto de la molécula de
glucógeno (o de otra molécula de glucógeno). Dicho punto deberá estar al menos a una distancia de 4 glucosas de cualquier otra rama, formando una nueva rama. Fin……….. de Glicobiología