UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

FACULTAD DE CIENCIAS BIOLÓGICAS

DEPARTAMENTO ACADÉMICO DE QUÍMICA
BIOLÓGICA Y FISIOLOGÍA ANIMAL

BIOQUÍMICA GENERAL

T1. Propiedades de las moléculas biológicas. Los enlaces

químicos en bioquímica, el agua en las reacciones
enzimáticas. La termodinámica y los sistemas bioquímicos.
T2. Proteínas: Composición. Aminoácidos.
T3. Proteínas: Estructuras.

Blgo. Mblgo. Cinthya Lissett Aspajo Villalaz

 ¿Dónde están los ¿Cómo se convierte la
genes funcionales y información de los genes en
cómo interaccionan características funcionales de
entre sí? un determinado organismo?
Los átomos interaccionan por medio de enlaces químicos: covalentes (definen
la estructura de las moléculas) y no covalentes.

Los enlaces covalentes y no covalentes son importantes para

la estructura y estabilidad de las moléculas biológicas.

Enlaces covalentes

Enlaces covalentes: Más

fuertes. Consiste en un
par de electrones
compartidos entre dos
átomos adyacentes.
 Enlaces no covalentes
Enlaces electrostáticos: Atracción entre cargas opuestas.

Puente de Hidrógeno: Átomo de H

parcialmente compartido entre dos átomos
relativamente electronegativos (N, O).
Grupo donador del enlace de H: átomo
estrechamente unido al H y al át. de H.
Grupo aceptor de H: át. no unido.

Interacciones de Van der Waals: Base: distribución de cargas eléctricas de un

átomo varía con el tiempo (distribución asimétrica de cargas).

Interacciones hidrofóbicas: Algunas moléculas (apolares) no pueden

participar en los puentes de H ni en interacciones iónicas con el agua. Tendencia
a asociarse: efecto hidrofóbico, Interacción entre moléc. apolares: interacción
hidrofóbica.
 Propiedades del agua

Diluyente en el que tienen lugar la mayoría de las reacciones bioquímicas.

El agua es una
molécula polar

La molécula es triangular
 distrib. cargas es
asimétrica

El agua es muy cohesiva: Las moléc. de agua interaccionan a través de

puentes de H. Ejm: Hielo.
 Las moléc. en soluc. acuosa interaccionan con el agua a través de
puentes de H e interacc. iónicas.
Proteínas: macromoléculas más versátiles de los seres vivos, participan en una
gama de funciones de acuerdo a diversas propiedades:

Funciones
Son polímeros lineales: Construidos por monómeros: Aas.
Son la transición desde el mundo unidimensional al tridimensional (función).

Poseen grupos funcionales: alcoholes, tioles, tioésteres , ác. Carboxílicos,

carboxiamidas y una serie de grupos básicos.

Pueden interaccionar entre sí y con otras macromoléculas para formar

asociaciones complejas.

Algunas son muy rígidas y otras tienen flexibilidad limitada.

Las proteínas se construyen a partir de 20 Aas

Son α-aminoácidos: Átomo de Cα unido a cuatro grupos.

Son quirales: Átomo de C unido a cuatro grupos diferentes.

Grupo Carboxilo

Grupo amino Átomo de H.

α

Grupo R ó cadena lateral.

Isómero L

Dos isómeros: L y D. Sólo los Aas L son

constituyentes de las proteínas.
Isómeros L  configuración absoluta S
 El estado de ionización de un Aa varía con el pH

A pH neutro, los Aas se encuentran como iones dipolares: zwitteriones

 Existen 20 tipos
diferentes de
Grupos R o
cadenas laterales
 ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

Primaria (a)
Secundaria (b)
Terciaria (c)
Cuaternaria (d)
 Estructura Primaria

Es la secuencia de aminoácidos de una proteína (cadena polipeptídica)

Aas unidos por enlaces peptídicos

Cada unidad aminoacídica se denomina residuo (Proteína: 50-2000 residuos

de Aas).
El extremo amino terminal (N terminal), es el comienzo de la cadena
polipeptídica, por lo que la secuencia de Aas empieza desde ahí.
 Estructura Secundaria

Las cadenas polipeptídicas se pueden plegar en estructuras regulares: hélice α,

hoja plegada β, giros (β) y bucles (Ω).

Hélice α: Estructura helicoidal, se

estabiliza por puentes de H entre
los grupos NH y CO de la cadena
principal (puentes de H
intracatenarios).
Hoja Plegada β: Se estabilizan por puentes de H entre las cadenas polipeptídicas
(hebras β).

Hoja β antiparalela: Hebras

β en sentidos opuestos.
Conecta cada Aas con un
único Aa (> estabilidad).

Hoja β paralela: Hebras β en el

mismo sentido.

También existen hojas β mixtas.

Giros inversos y bucles: Se
encuentran en la superficie y
participan en las interacciones
entre proteínas y moléculas.
 Estructura Terciaria
El plegamiento de la cadena principal es complejo y desprovisto de simetría.

La forma global de la cadena polipeptídica de una proteína se conoce

como estructura terciaria.

Motivos o estructuras supersecundarias:

Hélice-vuelta-hélice.

Cadenas polipetídicas que se pliegan en

dos ó más regiones (dominios),
conectadas por segmentos flexibles.
 Estructura Cuaternaria
Para proteínas que poseen más de una cadena polipeptídica. Se refiere al
ordenamiento espacial de las subunidades y la naturaleza de sus
interacciones. Forma más simple: dímero.

Las cadenas polip. pueden ensamblarse en estructuras de múltiples

subunidades. Cada cadena polip. es una subunidad.
Desnaturalización proteica
GRACIAS POR
SU ATENCIÓN