FACULTAD DE INGENIERIA QUMICA E

INDUSTRIAS ALIMENTARIAS
PROPIEDADES
aminocidos y PROTENAS
MARTES 21 JULIO 2015

RECLAMAR SEPARATA PROTEINAS

1
FORMULA GENERAL DE LOS AMINOACIDOS

grupo
grupo a-amino carboxilo

Ca

Son a-amino cidos

 ESTEREOISOMERIA

L-alanina D-alanina

Las protenas estn formadas por L-aminocidos

NATURALEZA DE LOS RADICALES O CADENAS

LATERALES DE LOS AMINOACIDOS

NATURALEZA DE LOS RADICALES O CADENAS

LATERALES DE LOS AMINOACIDOS

R sin carga, alifticos
R sin carga, polares
R con carga (-) a pH celular

ASPARTATO GLUTAMATO
(cido asprtico) (cido glutmico)
 R con carga (+) a pH celular

H+

LISINA ARGININA HISTIDINA

 Aminocidos
Clasificacin
Aminocidos
AMINOCIDOS NO ESENCIALES
1. Alanina
2. Acido asprtico
3. Acido glutmico
4. Tirosina
5. Asparagina
6. Glicina
7. Glutamina
8. Prolina
9. Serina
10.Cisteina

Aminocidos
 Aminocidos
Clasificacin
Aminocidos
AMINOCIDOS ESENCIALES

1) Isoleucina
2) Histidina (en nios)
3) Arginina (para jovenes en crecimiento)
4) Leucina
5) Lisina
6) Valina
7) Treonina
8) Triptfano
9) Metionina *
10) fenilalanina **
* necesario para la sntesis de cisteina
** necesario para la sntesis de tirosina

Aminocidos
ESPECTRO DE ABSORCIN
FENILALANINA: aprendizaje, memoria, control de apetito, deseo sexual, estados de nimo, recuperacin y desarrollo de tejidos,
sistema inmunolgico y control del dolor.

METIONINA :(Interviene en el buen rendimiento muscular, remover del hgado residuos de procesos metablicos, ayudar a
reducir las grasas y a evitar el depsito de grasas en arterias y en el hgado).

HISTIDINA : (Es extremadamente importante en el crecimiento y reparacin de tejidos, en la formacin de glbulos blancos y
rojos. Tambin tiene propiedades antiinflamatorias).

ARGININA : (Estimula la liberacin de hormonas del crecimiento. Reduce la grasa corporal, mejor recuperacin y
cicatrizacin de heridas y un mayor incremento de la masa muscular).

TRIPTFANO: (Ayuda a controlar el normal ciclo de sueo, tiene propiedades antidepresivas, incrementa los niveles de
somatotropina permitiendo ganar masa muscular magra e incremento de la resistencia).

TREONINA: (Es un componente importante del colgeno, esmalte dental y tejidos. Tambin le han encontrado propiedades
antidepresivas. Es un agente lipotrpico, evita la acumulacin de grasas en el hgado).

LEUCINA (Interviene con la formacin y reparacin del tejido muscular).

ISOLEUCINA (Las mismas propiedades que la Valina, pero tambin regula el azcar en la sangre e interviene en la formacin de
hemoglobina).

LISINA (Es necesaria para un buen crecimiento, desarrollo de los huesos, absorcin del calcio, formacin de colgeno, encimas,
anticuerpos, ayuda en la obtencin de energa de las grasas y en la sntesis de las protenas).

VALINA (Forma parte integral del tejido muscular, puede ser usado para conseguir energa por los msculos en ejercitacin,
posibilita un balance de nitrgeno positivo e interviene en el metabolismo muscular y en la reparacin de tejidos).
ALANINA (Interviene en numerosos procesos bioqumicos del organismo que ocurren durante el ejercicio,
ayudando a mantener el nivel de glucosa).

ACIDO ASPRTICO (Ayuda a reducir el nivel de amonaco en sangre despus del ejercicio).

GLICINA (Es utilizada por el hgado para eliminar fenoles (txicos) y para formar sales biliares. Es necesario para
el correcto funcionamiento de neurotransmisores y del sistema nervioso central. Incrementa el nivel de creatina en
los msculos y tambin de las somatotrofinas; de esta manera es posible beneficiarse con un incremento en la
fuerza y masa muscular).

SERINA (Es fundamental en la formacin de algunos neurotransmisores, en la metabolizacin de las grasas y para
mantener un buen nivel del sistema inmunolgico).

ASPARRAGINA (Interviene especficamente en los procesos metablicos del Sistema Nervioso Central).

ACIDO GLUTMICO (Tiene gran importancia en el funcionamiento del Sistema Nervioso Central y acta como
estimulante del sistema inmunolgico).

TIROSINA (Interviene en distintos procesos de regulacin del apetito, sueo, reduccin del stress. Tambin es un
buen antidepresivo y reductor de grasa corporal).

CISTEINA (Est implicada en la desintoxicacin, principalmente como antagonista de los radicales libres. Tambin
contribuye a mantener la salud de los cabellos por su elevado contenido de azufre).

GLUTAMINA (Se detalla ms abajo).

PROLINA (Es de fundamental importancia para un saludable estado de los tejidos de colgeno, piel, tendones y
cartlagos).
CARACTERSTICAS CIDO-BASE DE LOS AMINOCIDOS

R-COOH <> R-COO + H+

R-NH3+ <---> R-NH2 + H+

Propiedades acido bsicas,
Aminocidos
Aminocidos
ionizacin.
La ionizacin, facilita su anlisis cuantitativo
Los aminocidos en solucin acuosa a un pH prximo a la
neutralidad estn bajo la forma de "Zwitteriones.

Aminocidos
Propiedades acido bsicas,
ionizacin.
Caractersticas anfotrica cido-base.

Acido:

Base:

Aminocidos
 Propiedades acido bsicas,
ionizacin.
Un aminocido puede en solucin presentarse de la siguiente
manera:

Carcter anftero confiere capacidad de recibir y donar

electrones y alcanzar un punto isoelctrico (pI).

pI: cuando presentan mismo nmero de cargas positivas y

negativas.

Aminocidos
 pK2 = 9,69

P I= 6,20

pK1 = 2,34
Espectro de absorcin de aminocidos
El triptfano, la tirosina y fenilalanina absorben los rayos
ultravioletas para longitudes de onda superiores a 240 nm.

La longitud de onda correspondientes a su mximo de

absorcin es: triptfano 278 nm, la tirosona 274.5 nm,
fenilalanina 260nm

Trp
Phe

Tyr
Aminocidos
 PROTENA
C, H, O y N.
S, P, Fe, Mg y Cu entre otros elementos.
 PLINIO EL VIEJO (59 A.C. 24 D.C.)

Plinio el viejo (s. I) = ALBUMEN, lo acu para la

clara de huevo (album ovi, lo blanco del huevo)
Bioqumica de los Alimentos 32
 CUAJO el ltimo de las protenas
estudiados intensamente en este
tiempo, tras tratar la leche con
cidos. Este material insoluble fue
el que se denomin CASENA (Lat.
caseum, insoluble en cido).

William Prout
(1785-1850)
En 1827 clasific las sustancias de los
alimentos en: SACARINOSAS, OLEAGINOSAS
ALBUMINOSAS .
33
 Jns Jakob Berzelius
(17791848)

Suguiere por 1 vez el trmino: PROTENA, (1835).

34
 Gerardus Johannes Mulder
(1802-1880)

Usa por primera vez La palabra

PROTENA (1838).

Del griego PROTEUS: sustancia original de la que estn

hechos los seres vivos
Bioqumica de los Alimentos 35
 Hermann Emil Fischer
(1852-1919)

Premio Nobel de Qumica en 1902

"in recognition of the

extraordinary services he
has rendered by his work
on sugar and purine
syntheses"

DESCUBRIDOR DEL ENLACE PEPTDICO

Bioqumica de los Alimentos 36
Pauling y Mirsky predijeron, en 1937, que el enlace peptdico
era plano y que los grupos NH y CO del mismo formaran
puentes de hidrgeno.
Bioqumica de los Alimentos 37
 LA HLICE a

Producto de la genialidad de Pauling

Enlace peptdico plano
Paso de rosca no entero (3.6 residuos/vuelta)
Bioqumica de los Alimentos 38
Ceremonia de entrega del Premio Nobel de 1962
Bioqumica de los Alimentos 39
 Las protenas

Formadas por unidades bsicas

los aminocidos, los cuales

se unen para formar una

cadena.

Son macromolculas, de PM muy elevados.

 TIR

LEU

GLI
ALA
SER
REACCION ENTRE 2 AMINOACIDOS :

FORMACION DEL ENLACE PEPTIDICO

Aminocido Aminocido

enlace peptdico : enlace amida

 AA1 AA2 AA3 AA4
enlaces peptdicos

extremo extremo
amino libre carboxilo libre
N terminal C-terminal
 ESTRUCTURA PRIMARIA:
corresponde a la secuencia de aminocidos de una protena
y es mantenida por los enlaces peptdicos

amino carboxilo
terminal terminal
ESTRUCTURA PRIMARIA
El enlace peptdico tiene carcter de doble enlace y
una rotacin restringida
El enlace peptdico tiene una geometra plana

slo existe libre rotacin

en torno al Ca
LA RESTRICCION EN LAS ROTACIONES DEL ENLACE
PEPTIDICO FAVORECE ALGUNAS CONFORMACIONES
DE LA CADENA POLIPEPTIDICA

ESTRUCTURAS SECUNDARIAS

a-hlice lmina plegada

ESTRUCTURA SECUNDARIA
a-hlice
La a-hlice se estabiliza a travs de puentes de
hidrgeno que se forman entre el grupo >C=O
de un enlace peptdico y el grupo >NH de otro

residuo i con i + 4
 a-hlice
los puentes de hidrgeno
son paralelos al eje central
de la hlice

Los radicales van dirigidos

hacia afuera
3,6 aminocidos / vuelta
 la a-hlice es
right-handed
LA PRESENCIA DE PROLINA INTERRUMPE LA a-HELICE

GRUPO CARBOXILO
Ca

GRUPO
AMINO

Su Ca no puede rotar libremente

 Las lminas se estabilizan por puentes de H entre los
grupos >C=O y >NH de enlaces peptdicos de cadenas
diferentes

A. lmina
antiparalela

vista
desde
arriba Los radicales de los
aminocidos van
sobre y bajo el
plano medio de la
lmina, en forma
alternada.
Es ms estable con
vista aminocidos
lateral con R pequeos.
B. paralela

vista
desde
arriba

vista
lateral
 ESTRUCTURA TERCIARIA

La ESTRUCTURA TERCIARIA
corresponde a plegamientos tridimensionales.
La protena se pliega sobre s misma y
tiende a una forma globular

En su mantencin participan los grupos

radicales de los aminocidos.
 ESTRUCTURA TERCIARIA

Mioglobina Protena ligante de ac. grasos

ESTRUCTURA
TERCIARIA

segmentos con a-hlice y otros con estructura b

PUENTE DE INTERACCION ENLACE IONICO
HIDROGENO HIDROFOBICA

PUENTE DISULFURO

INTERACCIONES Y ENLACES DE LA
ESTRUCTURA TERCIARIA
 ESTRUCTURA CUATERNARIA

La ESTRUCTURA CUATERNARIA
corresponde a la asociacion de cadenas
polipeptdicas o SUBUNIDADES,
cada una de ella con su estructura
terciaria.

Se mantiene por enlaces entre los

radicales de cadenas diferentes.
Son los mismos enlaces que mantienen
la estructura terciaria, pero intercadenas.
Se excluye el puente disulfuro.
HEMOGLOBINA dmero

tetrmero

HEMOGLOBINA
 ESTRUCTURA DE PROTEINAS

estructura estructura estructura estructura

primaria secundaria terciaria cuaternaria

secuencia a-hlice plegamiento ensamblaje de

de tridimensional subunidades
aminocidos
 DENATURACION

PERDIDA DE LAS
ESTRUCTURAS CUATERNARIA,
TERCIARIA Y SECUNDARIA
DE UNA PROTEINA

NO SE ALTERA LA ESTRUCTURA
PRIMARIA!
 DENATURACION

DENATURACION PUEDE SER

REVERSIBLE O IRREVERSIBLE

DENATURACION PUEDE SER

TOTAL O PARCIAL
puentes disulfuro

DENATURACIN
urea + b-
mercaptoetanol
PLEGAMIENTO
(se retiran los
agentes
denaturantes)

cistenas puentes disulfuro

 DENATURACION

DENATURACION IRREVERSIBLE

1. CALOR:

ROMPE TODAS LAS INTERACCIONES DEBILES.

2. pH EXTREMOS:

CAMBIA LA CARGA DE LOS RADICALES DE aa IONIZABLES,

ALTERANDOSE LOS ENLACES EN QUE PARTICIPAN.
CLASIFICACIN DE
PROTENAS
Por Su Composicin: las protenas
pueden ser simples (homoproteinas) y
conjugadas (heteroproteinas).

HOLOPROTENAS
Formadas solamente por aminocidos.

HETEROPROTENAS
Formadas por una fraccin protenica y por
un grupo no protenico, que se denomina
"grupo prosttico.
Por Su Forma: tenemos globulares y
fibrosas.
Por Su Solubilidad : de acuerdo con
este criterio se han dividido en
albminas, globulinas, histonas,
glutelinas, prolaminas y
escleroprotenas.
Por Su Funcin Biolgica: a estas
protenas se les designa con el nombre
genrico de biopolmero.
CARACTERISTICAS
FISICOQUIMICAS
DE
LAS
PROTEINAS
Estructura coloidal.
Carcter anftero.
Afinidad con el agua.
-efecto del pH.
-influencia de la temperatura.
-efecto de las sales.
-efecto de solventes poco polares.
Hidrlisis.
Oxidacin reduccin.
Caractersticas organolpticas.
Cristalizacin.
Desnaturalizacin.
-calor y frio.
-acidez o bases.
-tratamiento mecnico.
-agentes reductores.
Efectos de la desnaturalizacin.
ENZIMAS
 ENZIMAS
Endgenas Intrnsecas del
CLASIFICACION alimento
Exgenas Se incorporan
como aditivo
DENOMINACION Hidrolasas Amilasas,
Toman el nombre pectinasas,
del sustrato que proteasas,
degradan estearasas
Oxidorreductasas Fenolasas,
lipoxidasas,
peroxidasas,catal
azas
 Endopecti_ Pepsina,
ESPECIFICIDAD dasas tripsina y
quimiotripsi_
na.

Exopectidasas
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