Nitrógeno principalmente en aminoácidos y nucleótidos

Fuente de N mas abundante: aire (80%) Problema: Muy pocos organismos pueden usar el N 2

Leguminosas, nódulos fijadores de N

 Procesos metabólicos interdependientes de
Ciclo del nitrógeno conservación y reutilización de N disponible
 Complejo nitrogenasa

La fijación de nitrógeno (N2 + 3H2 ---- NH3) es un

proceso exergónico.
Sin embargo tiene una energía de activación
extremadamente alta. El enlace N=N es muy estable.

Producción industrial de amonio a partir de H2 y N2

400 a 500 oC a varios cientos de atmósferas de presión.

Fijación biológica de nitrógeno:

N2 + 10H+ + 8e- + 16 ATP --- 2 NH4+ + 16 ADP + 16 Pi + H2

 dinitrogenasa
Dinitrogenasa
reductasa Dinitrogenasa
reductasa

FeMo
ADP
ADP

4Fe-4S
4Fe-4S

FeMo
Cofactor Fe-Mo

S (9)

Fe (7)

Mo (1)
 Núcleo

Bacteroides

Nódulos de raiz de trebol

El amonio se incorpora en las biomoléculas como glutamato o glutamina
-Estos dos aminoácidos son la entrada del amonio en otras moléculas.
-Glutamato es el donador de los aminos para otros aminoácidos por transaminación.
-La amida de glutamina también es donador en varias rutas de biosíntesis.
-Estos aa pueden estar 10 veces mas concentrados que el resto de los aa.

Biosíntesis de glutamato y glutamina es simple y universal

Glutamina sintetasa
(en todos los organismos)

1.- Glutamato + ATP ------- -glutamil fosfato+ ADP

2.- -glutamil fosfato + NH4+ ----glutamina+ Pi + H+

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Glutamato + ATP + NH4 + ------- glutamina + ADP + Pi + H+

Mamíferos detoxificación de amonio

 Glutamato sintasa
Bacterias y plantas

-cetoglutarato + glutamina + NADPH + H+ ------- 2 glutamatos + NADP+

En animales no hay esta enzima pero glutamato se produce por transaminación de

-cetoglutarato durante catabolismo de aa.

También se puede producir por glutamato deshidrogenasa

en todos los organismos. Funciona solo con altas
concentraciones de NH4+.

-cetoglutarato + NH4+ + NADPH ------- glutamato + NADP+ + H2O

Glutamina sintetasa
12 subunidades
Regulación alostérica de GS, principal punto de control del metabolismo de N

c/u inhibición parcial

 Regulación por modificación covalente (adenililación)

AT Adenilil transferasa
UT. Uridilil trasnfeasa
Residuo tirosina 397 adenilado

Menos actividad cuando hay glutamina

Mas actividad cuando hay cetoglutarato y ATP
 Mecanismo de las amidotransferasas

Tipos de reacciones comunes en la síntesis de AA:

1. Transaminaciones y otros arreglos promovidos por
enzimas que tiene fosfato de piridoxal.
2. Transferencia de grupos que contienen un C usando
tetrahidrofolato o S-adenosilmetionina.
3. Transferencia de grupos amido de la glutamina.
Todos los aminoácidos se derivan de intermediarios de
Glucólisis
Ciclo de Krebs
Vía pentosa-fosfato

El Nitrógeno es proporcionado por glutamato o glutamina.

Mientras las plantas y las bacterias sintetizan los 20 aminoácidos,

los mamíferos solo la mitad de ellos (los de vias mas simples)
 Visión general de la biosíntesis de AA

6 familias de aminoácidos según sus

precursores metabólicos
En bacterias
Síntesis de cisteína en plantas y bacterias Incorporación de azufre en el metabolismo
(junto con metionina)
 Síntesis de cisteína en mamíferos A partir de 2 aminoácidos:
(no sulfatos en la dieta) Metionina aporta el S
Serina aporta el resto.

Metionina---- S-adenosilmetionina, que pierde un metilo y da

S-adenosilhomocisteína que se hidroliza a homocisteína
Síntesis del precursor corismato
Biosíntesis de triptofano
a partir de corismato
Síntesis de tirosina y fenilalanina
en bacterias y plantas a partir de
corismato.
Intermediario común prefenato
Biosíntesis de histidina.
3 precursores:
PRPP (5C),
ATP (1 N, 1C),
Glutamina (1N).
La biosíntesis de
aminoácidos está bajo
regulación alostérica
Cómo controla E. coli
coordina la síntesis de
los aminoácidos
derivados de aspartato
Los aminoácidos
son precursores
de otras
moléculas en el
metabolismo