BIOLOGIA CELULAR Y MOLECULAR

PROTEINAS
Elaborado por: P. Chuna M. & E. Larco L.
P. Chuna M. &. E. Larco L.
P. Chuna M. & E. Larco L.
Todas las protenas contienen C, H, O y N y casi todas poseen tambin S.
El contenido de N representa, trmino medio, el 16 % de la masa total de la molcula, lo cual
permite calcular la cantidad de protena en una muestra, por medicin del N de la misma.
Son los compuestos orgnicos ms abundantes, en animales superiores representan alrededor del
50% del peso seco de los tejidos.
Las protenas son molculas polimricas de enorme tamao; estn constituidas por gran nmero
de unidades estructurales que forman largas cadenas .
PROTEINAS
Cuando se dispersan en un solvente
adecuado, forman largas cadenas.
Cada tipo celular posee una distribucin,
cantidad y especie de protenas que
determina el funcionamiento y la
apariencia de la clula. Ej. Una clula
muscular difiere de otras en virtud de su
gran contenido de protenas contrctiles,
como la miosina y la actina, a las que se
debe, en gran parte su apariencia y su
capacidad de contraccin.
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Slo 20 aminocidos constituyen las unidades
monomricas a partir de las cuales se sinteti-
zan las cadenas polipetdicas. En consecuencia,
todas las protenas contienen diversas propor-
ciones de estos 20 aas.
Los aminocidos son clasificados en base a su
solubilidad en agua, que a su vez depende de la
cadena lateral (grupo R).
Con la excepcin de la glicina, cada amino cido
tiene dos enantimeros: forma D y L y, en las
protenas, solo existen ismeros de la serie L.
Los aminocidos que estn disueltos en agua
existen en solucin como iones dipolares
(zwitterions), que pueden actuar como cidos
(donadores de H
+
) o como bases (aceptores de
H
+
). Las sustancias con esta dualidad son
llamadas anfotricas












AMINOACIDOS
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Dos aminocidos estn unidos de modo covalente a travs de un enlace amida, conocido como enlace
peptdico
Los aa en un pptido o en una protena son a veces llamados residuos (que resultan despus de perder un
tomo de H
+
del grupo amino y un OH
-
del extremo carboxilo).
La unin de pocos aminocidos forman un oligopptido, muchos aminocidos forman un polipptido.
Cada pptido tiene dos extremos libres: el grupo amino libre es el extremo amino-terminal (o N-terminal);
y el carboxilo libre es el extremo carboxilo-terminal (o C-terminal)
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AMINOACIDOS (cont.)
Por lo general los pptidos contienen menos de
20-30 aminocidos.
Ejemplos de algunos pptidos importantes
Oxitocina (9 aa).
Estimula la secrecin de la leche y la
contraccin muscular uterina durante el
parto
Glucagon (29 aa)
Regula los niveles de glucosa
Corticotropina (39 aa) estimula la corteza
adrenal
Glutatin(-glutamil-L-cisteinilglicina)
Agente reductor. Protege a las clulas de
productos oxidantes derivados del
metabolismo del O2
Vasopresina (hormona antidiurtica). 9aa.
Interviene en la regulacin del equilibrio
hdrico
Pptidos opiceos (leu-y met-encefalinas)
pentapptidos que intervienen en el alivio
del dolor.
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Los aminocidos esenciales no pueden ser sintetizados por el hombre.
Dichos aminocidos deben ser necesariamente suministrados con las protenas de los alimentos.
Si falta uno solo de ellos no ser posible sintetizar ninguna de las protenas en la que sea
requerido dicho aminocido. Esto puede dar lugar a diferentes tipos de desnutricin, segn cual
sea el aminocido limitante.
Los dficit de aminocidos esenciales afectan mucho ms a los nios que a los adultos.
- Ellos son: Valina, leucina, treonina, triftfano, metionina, isoleucina, fenilalanina y lisina
AMINOCIDOS ESENCIALES
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DATOS MOLECULARES DE ALGUNAS PROTEINAS
Protena
Peso
Molecular
N de
residuos
N de cadenas
polipeptdicas.
Citocromo C (humana) 13 000 104 1
Rinonucleasa A (pncreas bovino) 13 7000 124 1
Lizosima 13 930 129 1
Mioglobina (corazn equino) 16 890 153 1
Quimotripsina (pncreas bovino 21 600 241 1
Hemoglobina (humana) 64 500 574 4
Albumna srica humana 68 500 609 1
Hexoquinasa (levadura) 102 000 972 2
RNA polimerasa (Eschericihia coli) 450 000 4 158 5
Apolipoprotepina B (humana) 513 000 4536 1
Glutamina sintetasa (E. coli) 619 000 5 628 12
Titina (humana) 2993 000 26 926 1
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CONFORMACIN PROTEICA
Toda protena que se encuentra en su ambiente natural se pliega espontneamente en una estructura
tridimensional nica (conformacin nativa) que se produce por interacciones y fuerzas que se dan entre
residuos de aminocidos que se encuentran en posiciones definidas.
El plegamiento proteico es un proceso cooperativo; es decir cada etapa de plegado facilita la formacin
de otra interaccin favorable, observndose que son las cadenas laterales de los residuos de aas las que
influyen preponderantemente en el plegamiento. Por ej. En las protenas globulares, en un medio
acuoso, sus AAs no polares son envueltos en un centro hidrofbico con una superficie hidroflica de
residuos de aas polares. Esta distribucin asla del agua
los residuos de aas no polares y expone en la superficie
los residuos de los aas polares.
Si bien es cierto que el plegamiento se produce por
fuerzas o interacciones al interior de la molcula,
tambin es cierto que dicho proceso es asistido por un
grupo de protenas denominadas chaperonas
moleculares.
Este plegamiento crea surcos o hendiduras (groove) que
funcionan como sitios de unin para otras molculas.
La conformacin proteica es una estructura flexible que
le permite pequeos cambios (sin que se dae la
estructura completa) que determinan su funcin.
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Es la disposicin lineal o secuencia de
restos de aminocidos que constituyen la
cadena polipeptdica.
Esta secuencia procede de la secuencia
de bases de nucletidos del RNAm, el
cual se transcribe a su vez de una
secuencia de nucletidos (gen) que
reside en el DNA.
La unin peptdica slo permite formar
estructuras lineales.
Es especfica de cada protena:
Las protenas homlogas tienen
secuencias y funciones semejantes.
La comparacin de secuencias
permite establecer relaciones
evolutivas.
ESTRUCTURA PRIMARIA
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ESTRUCTURA SECUNDARIA
Disposicin espacial, regular, repetitiva, que
puede adoptar la cadena polipetdica,
generalmente es mantenida por enlaces de
hidrgeno.
La cadena polipeptdica puede adoptar
distintas disposiciones espaciales: Hlice ,
Lmina , Arrollada al azar

DISPOSICIN AL AZAR:
La cadena no presenta una orien-
tacin imprevisible, si no ms bien
adopta La orientacin espacial que
termodinamicamente sea la ms
favorable.
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Es la conformacin global de una cadena polipeptdica, o sea la disposicin tridimensional de todos los
residuos de aminocidos.
Esta estructura es estabilizada mediante enlaces de hidrgeno, interacciones inicas, interacciones
hidrofbicas, fuerzas de Van der waals, y enlaces disufuro.
ESTRUCTURA TERCIARIA
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Describe la cantidad y posiciones relativas de las subunidades de una protena multimrica y rs
mantenida por enlaces dbiles.
ESTRUCTURA CUATERNARIA
- El colgeno es una protena fibrosa de tres polipptidos que estn superenrollados. Esto provee la
resistencia estructural para su papel en los teiidos conectivos.
- La hemoglobina es una protena globular con dos copias de dos tipos de polipptidos.
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DESNATURALIZACIN DE LAS PROTEINAS
Involucra la ruptura de los enlaces y fuerzas que mantienen la estructura secundaria, terciaria y
cuaternaria.
La desorganizacin en la estructura molecular lleva a la prdida de las propiedades y funciones
naturales de la protena.
Los agentes desnaturalizantes no actan
sobre los enlaces peptdicos, razn por la cual
la estructura primaria de una protena
desnaturalizada no est afectada.
La desnaturalizacin es un proceso irre-
versible.
La mayora de las protenas desnaturalizadas
precipitan en solucin.
Agentes desnaturalizantes:
- Calor
- pH extremos
- Detergentes
- Soluciones concentradas de rea
- Sales de metales pesados
- Acidos o calis concentrados
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Las protenas pueden clasificarse de diversas maneras:

Fibrosas
Segn su forma
Globulares

Simples
Por su composicin
Conjugadas

Completas
Por su importancia Nutricional
Incompletas



CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS
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1. Protenas fibrosas:
Estn formadas por la repeticin de elementos de estructura secundaria, hlices y hojas , en
forma de fibras; son utilizadas como sostn estructural de clulas y tejidos.
De acuerdo a la orientacin de sus cadenas se pueden clasificar en:
Exclusivamente helicoidal: Ejemplos colgena, -queratina, miosina, elastina, epidermina,
fibrina.
Exclusivamente laminar: Ejemplos fibrona (gusano de seda), b-queratina.

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2. Protenas globulares:
Tienen una estructura mucho ms compacta simulando un globo o esfera. Son generalmente
solubles. Tienen funciones diversas.
Se pueden encontrar como combinacin de:
Hlice, laminar y azar.
Hlice y azar.
Laminar y azar.
Enteramente al azar.
Ejemplos de estos son hemoglobina, mioglobina y las enzimas.

PROTENA SOLUBILIDAD EJEMPLOS
ALBMINAS Solubles en agua destilada
Ovoalbmina
Lactoalbmina
Seroalbmina
GLOBULINAS
Insolubles en agua destilada
Solubles en soluciones salinas diluidas
Ovoglobulina
Lactoglobulina
Seroglobulina
HISTONAS
Solubles en agua destilada y cidos
diluidos
Insolubles en medio bsico.
Nucleohistonas
Histonas del timo
ESCLERO-
PROTENAS
Insolubles en todos los solventes
comunes.
Colgena
Queratina
Elastina
Fibrona
Por su composicin, pueden ser: simples y conjugadas.
Protenas simples: Por hidrlisis de stas se producen solamente aminocidos
que a su vez se subdividen de acuerdo a su solubilidad.
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PROTENA GRUPO PROSTETICO EJEMPLOS
GLUCOPROTENAS Carbohidrato
Mucina, FSH
Inmunoglobulinas
FOSFOPROTENAS cido fosfrico
Casena
Vitelina
METALOPROTENAS Metal
Anhidrasa carbnica
Ferritina
Ceruloplasmina
HEMOPROTENAS
CROMOPROTENAS
Hemo
(Porfirina + Fe
++
)
Hemoglobina, Mioglobina,
Citocromos, Catalasas
LIPOPROTENAS Lpidos Lipoprotenas
NUCLEOPROTENAS cidos nuclecos
Nucleosomas, Ribosomas
Ribonucleoprotenas
Protenas conjugadas: estn constituidas por aminocidos unidos a una
parte no proteica denominado grupo prosttico (ejemplo: carbohidratos,
lpidos, metales, hemo, etc.)
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De acuerdo a su importancia nutricional las
protenas se clasifican en:

Completas: contienen todos los amino-cidos
esenciales. Ejemplo de este tipo de protenas
son las de origen animal.
Incompletas: carecen de alguno o
algunos de los aminocidos
esenciales. Ej.: las protenas de
origen vegetal.
Frijol
Rico en Lisina
Pasta
Rica en Metionina
De acuerdo a la Funcin biolgica pueden ser:
Estructurales: Colgeno, Elastina, Queratina, Espectrina
Defensa: Anticuerpos, Complemento, Fibringeno, Trombina
Hormonales: Insulina, Hormona del crecimiento
Catalticas: DNA polimerasa.
Contrctiles: Miosina, Actina
Receptoras: Receptores de membrana
De Transferencia Citocromo C
Toxinas : Clostridium botulinum, Difteria
Almacenamiento: Casena, Ferritina
Transporte: Hemoglobina
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ALTERACIONES DE LAS PROTEINAS
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El procesamiento incluye eliminacin de
segmentos peptdicos y suele ser
irreversible.
La degradacin de protenas puede
realizarse por vas extra e intracelulares.
La principal va extracelular es el sistema
de proteasas digestivas, que en el intestino
degradan las protenas ingeridas a
polipptidos Ej. exopeptidasas.

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IMPORTANCIA DE LAS PROTEINAS
1. Energtica: 4 kcal/g
2. Funcin estructural o plstica, no
reemplazable por otros principios de la
dieta.
2. Las miles de protenas presentes en el
cuerpo humano realizan diversas funciones
(estructurales, contrctiles y mviles,
enzimas, etc.
3. Las hormonas importantes son pptidos, y
pueden emplearse para corregir los
estados de deficiencias correspondientes
(ej. administracin de insulina a pacientes
con diabetes mellitus).
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