3.

2 ESTRUCTURA DE
LOS ANTICURPOS
Las células B son el centro del S.I.
adaptativo humoral y son responsables
de producir inmunoglobulinas (Ig)
específicas de antígenos (conocidas
como anticuerpos), dirigidas frente a
invasores patógenos.
El reconocimiento de lo extraño lo llevan a cabo mediante los
receptores de célula B (BCR), que son moléculas de
anticuerpos unidos a la membrana del linfocito B.

Estos receptores no están limitados a la superficie del

linfocito B.

Una vez que la respuesta del linfocito B se inicia, los

receptores se liberan hacia el espacio circundante, donde
actúan como anticuerpos.
Anticuerpos o inmunoglobulinas (Ig)
Estos anticuerpos se unen a antígenos
específicos y aceleran su destrucción o
eliminación.

Los anticuerpos se localizan en muchos

fluidos orgánicos pero están presentes en
concentraciones más elevadas y se
obtienen más fácilmente en el suero
sanguíneo.
Los anticuerpos son específicos y solo se unirán al
antígeno que estimula su producción.
Por ejemplo, los anticuerpos producidos en respuesta
a la toxina tetánica solo se unen a esta.
Cuando los anticuerpos se unen, «neutralizan» la
toxina de forma que deja de ser tóxica para el animal.
De esta manera, los anticuerpos protegen a los
animales frente a los efectos letales del tétanos.
INMUNOGLOBULINA G
Es la más pequeña de las
inmunoglobulinas.
Puede extravasarse de los vasos
sanguíneos más fácilmente que las
otras.
La IgG se une a antígenos
específicos, tales como los que se
encuentran en la superficie de las
bacterias.
 INMUNOGLOBULINA M
En el suero de la mayoría de los mamíferos representa la segunda
clase en cuanto concentración se refiere, tras la IgG.
Es la principal inmunoglobulina producida durante la respuesta
inmune primaria.
La IgM es más eficaz que la IgG en la activación del complemento,
opsonización, neutralización de virus y aglutinación.
Dado que son muy grandes, las
moléculas de IgM rara vez entran
en los fluidos tisulares, ni
siquiera en los lugares de
inflamación aguda.
INMUNOGLOBULINA
A

La IgA secretora es la
inmunoglobulina principal en
las secreciones externas de
los mamíferos no rumiantes.
Es importante en la protección de los tractos intestinal, respiratorio y
urogenital, la glándula mamaria y los ojos, frente a la invasión
microbiana.
Puede aglutinar antígenos particulados y neutralizar virus.
La IgA impide la adherencia de los microorganismos invasores a las
superficies corporales.
INMUNOGLOBULINA E

La IgE está presente en

concentraciones
extraordinariamente bajas en el
suero.
Inicia la inflamación aguda
actuando como una molécula
transductora de señales.
Cuando el antígeno se une a
esta IgE, dispara la liberación
rápida de moléculas
inflamatorias a partir de los
mastocitos.
 La IgE media las reacciones de hipersensibilidad de tipo I y es en
gran medida responsable de la inmunidad frente a parásitos
helmintos.

Es una de las inmunoglobulinas con la vida media más corta (2 a 3

días) y es destruida rápidamente por los tratamientos térmicos
suaves.
 INMUNOGLOBULINA D
Se ha encontrado en caballos, bóvidos, ovejas, cerdos, perros, roedores,
primates, en muchos peces teleósteos (pez gato, platija, halibut, carpa,
salmón, trucha arco iris, fugu, pez cebra y bacalao).
No se ha encontrado en conejos, gatos ni aves.
 ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL
DE LAS INMUNOGLOBULINAS
Las cadenas peptídicas de las inmunoglobulinas se pliegan de forma muy
compleja, de manera que una molécula de IgG consta de tres regiones
globulares unidas por una región de la bisagra flexible.
Cada una de estas regiones globulares está formada por dominios pareados.
Cada región Fab consta de dos
dominios relacionados, mientras
que la región Fc contiene dos o
tres dominios pareados,
dependiendo de la clase de
inmunoglobulina.
Las cadenas peptídicas en cada
dominio están íntimamente
entrelazadas.
En las regiones globulares Fab
hay una hendidura entre los dos
dominios variables, VH y V.
Los aminoácidos de las regiones determinantes de complementariedad
(CDR) tapizan esta hendidura; como resultado, la superficie de la
hendidura es altamente variable.
Esta hendidura constituye el sitio de unión al antígeno.
Los CDR de las cadenas pesada y ligera combinados conforman el lugar
de unión al antígeno, aunque la cadena pesada generalmente contribuye
más al proceso.
Dado que las inmunoglobulinas son idénticas bilateralmente, los CDR en
cada región Fab también son idénticos. Por tanto, la molécula tiene dos
sitios de unión a antígeno idénticos y se une a dos antígenos igualmente
idénticos.