II- CON RELACION AL METABOLISMO DEL COLESTEROL:

1- FUENTES DE COLESTEROL: Síntesis endógena, absorción intestinal

2- SUSTANCIAS QUE DERIVAN DEL COLESTEROL: Ácidos biliares,

hormonas esteroideas, vitaminas liposolubles

3- PROCESOS PATOLÓGICOS QUE SE DERIVAN DE UN EXCESO DE

COLESTEROL: Aterosclerosis, litiasis biliar

4- CONTENIDO DE COLESTEROL EN MÚSCULO, CEREBRO Y

COLESTEROL TOTAL: 0.5 gr/kg; 15 grs/kg; total 1.4 gs/kg

5- NIVELES DE COLESTEROL NORMAL EN SANGRE: Menos de 200 mg/dl

6- FORMA ALTERADA DE ELIMINACION DEL COLESTEROL: Como ácidos

biliares y hormonas esteroideas

7- FORMA INALTERADA DE ELIMINACION DEL COLESTEROL: A través de

las secreciones y pérdidas celulares de la piel, de la descamación de las
células del tracto gastrointestinal y de las secreciones pancreáticas,
intestinal y de los canalículos hepáticos.

8- SUSTRATO PARA LA SINTESIS DE COLESTEROL: Acetil co A

9- EN LA PRIMERA ETAPA DE LA SINTESIS DE COLESTEROL SE

FORMA: Mevalonato

10- EN LA SEGUNDA ETAPA DE LA SINTESIS DE COLESTEROL SE

FORMA: Isopentil difosfato (Isopreno activado)

11- EN LA TERCERA ETAPA EN LA SINTESIS DE COLESTEROL SE

FORMA: Escualeno

12- TIENE 6 CARBONOS, SE FORMA DURANTE LA SINTESIS DE

COLESTEROL: Mevalonato
13- COMPUESTOS DE 5 CARBONOS QUE SE FORMAN DURANTE LA
SINTESIS DE COLESTEROL: Isopentil difosfato (Isopreno activado), 3 –
Dimetilalil difosfato

14- TIENE 10 CARBONOS, SE FORMA DURANTE LA SINTESIS DE

COLESTEROL: Geranil difosfato

15- TIENE 15 CARBONOS, SE FORMA DURANTE LA SINTESIS DE

COLESTEROL: Farnesil difosfato

16- TIENE 30 CARBONOS, SE FORMA DURANTE LA SINTESIS DE

COLESTEROL: Escualeno

17- PARA LA SINTESIS DE ESCUALENO SE NECESITAN: 6 Isopentil

difosfato

18- LA CICLACIÓN DEL ESCUALENO PRODUCE: Colesterol

19- LIPOPROTEINA QUE REGULA LA SINTESIS DE COLESTEROL: LDL

20- ACIDOS BILIARES PRIMARIOS: Cólico y quenodeoxicólico

21- ACIDOS BILIARES SECUNDARIOS: Litocólico y deoxicólico

22- ESQUELETO ESTRUCTURAL DE LOS ACIDOS BILIARES: Acido

colánico

23- ACIDOS BILIARES TERCIARIOS: Ursodeoxicólico

24- FUNCIONES DE LOS ACIDOS BILIARES: Emulsificación de las grasas

III- CORRESPONDIENTE A LAS LIPOPROTEINAS

1- QUÉ SON LAS LIPOPROTEINAS: Son moléculas formadas por una

fracción proteica y una lipídica que tienen como función transportar los
lípidos en la sangre
2- NOMBRE DE LA FRACCION PROTEICA DE LAS LIPOPROTEINAS:
Apolipoproteína

3- LIPIDOS QUE SE ENCUENTRAN EN EL CENTRO DE UNA

LIPOPROTEINA: Lípidos apolares (TAG Y CE)

4- EN LA PERIFERIA DE UNA LIPOPROTEINA HAY: Lípidos anfipáticos

(CL Y FL)

5- NOMBRE DE LAS LIPOPROTEINAS: Quilomicrón (CM), Lipoproteína

de muy baja densidad (VLDL), Lipoproteina de densidad intermedia
(IDL), Lipoproteína de baja densidad (LDL), Lipoproteina de alta
densidad (HDL)

6- VARIABLE MÁS IMPORTANTE PARA NOMBRAR LAS

LIPOPROTEINAS: Densidad

7- LIPOPROTEINA DE MENOR DENSIDAD: Quilomicrón

8- LIPOPROTEINA DE MAYOR TAMAÑO Y PESO: Quilomicrón

9- LIPOPROTEINA DE MENOR PESO Y TAMAÑO: HDL

10- LIPOPROTEINA QUE TRANSPORTA LOS LIPIDOS DE LA DIETA:

Quilomicrón

11- TRANSPORTA LOS TAG DE SINTESIS HEPATICA: VLDL

12- TRANSPORTA MAYORITARIAMENTE COLESTEROL: LDL

13- LLEVA EL COLESTEROL A LOS TEJIDOS: LDL

14- RECOGE EL COLESTEROL DE LOS TEJIDOS AL HIGADO
(TRANSPORTE INVERSO): HDL

15- TRANSPORTA MAYORITARIAMENTE FOSFOLIPIDOS: HDL

16- LA DEGRADACION DE LA VLDL PRODUCE: IDL

17- LAS LDL PROCEDEN DE LA DEGRADACION DE: IDL

18- LIPIDO MAYORITARIO DE LOS QUILOMICRONES: TAG

19- LOS QUILOMICRONES SE SINTETIZAN EN: Los intestinos

20- LAS VLDL SE SINTETIZAN EN: El hígado

21- LIPIDO MAYORITARIO EN LAS VLDL: TAG

22- ENZIMA QUE METABOLIZA LOS QUILOMICRONES Y VLDL:

Lipoproteína lipasa

23- ENZIMA QUE METABOLIZA LAS IDL: Lipasa hepática

24- ENZIMA QUE METABOLIZA LAS HDL: Lipasa endotelial 24- LAS LDL
SON METABOLIZADAS POR: Receptor B:E o LDL

25- ENZIMA QUE ESTERIFICA EL COLESTEROL EN PLASMA: LCAT

26- FUNCION DE LA ABCA1: Facilitar la salida del CE desde la célula a las

HDL

27- RECETORES DE LIPOPROTEINAS: Recptor B:E o LDL; Receptor E;

Receptor Scavenger
28- LIPOPROTEINAS FIJADAS POR CADA RECEPTOR: Receptor B:E fija
LDL e IDL, también partículas de HDL ricas en colesterol que poseen
apo E

IV- CON RELACION AL METABOLISMO DE LAS PROTEINAS

1- LA CONDENSACIÓN DE 2–10 AMINOÁCIDOS SE LLAMA:

Oligopéptido
2- LA CONDENSACIÓN DE 10–50 AMINOÁCIDOS SE LLAMA:
Polipéptido

3- UN DIPÉPTIDO TIENE: 2 AMINOACIDOS

4- UN TRIPÉPTIDO TIENE: 3 AMINOACIDOS

5- DEFINICIÓN DE PROTEÍNAS: Macromoléculas formadas por

aminoácidos en número de más de 50 y que en ocasiones tienen
una fracción no proteica llamada grupo prostético

6- PROTEINAS SIMPLES: Son las que están formadas sólo por

aminoácidos

7- PROTEINAS COMPLEJAS: Además de aminoácidos contienen

una fracción no proteica

8- DONDE ENCONTRAMOS LAS PROTEINAS VEGETALES: En

frutos secos como soya, legumbres, champiñones, cereales como
germen de trigo

9- DONDE ENCONTRAMOS LAS PROTEINAS ANIMALES: Carnes,

pescados, aves, huevo y productos lácteos

10- FORMAS COMO SE ABSORBEN LAS PROTEINAS: Como

aminoácidos, di péptidos y tripéptidos

11- PROTEINAS QUE SE ABSORBEN ENTERAS: Inmunoglobulinas,

albumina, factor intríncico, ferritina
12- DIFERENCIA ENTRE ENDOPEPTIDASAS Y EXOPEPTIDASAS:
Las endopeptidasas actúan en el interior de la cadena
polipeptídica; Las exopeptidasas actúan en los extremos de la
cadena polipeptídica

13- LA DIGESTION DE LA LAS PROTEINAS SE INICIA: En el

estómago

14- PROTEASA QUE ACTUA EN EL ESTOMAGO: Pepsina

15- MENCIONE LAS ENDOPEPTIDASAS Y EXOPEPTIDASAS

PANCREATICAS: Tripsina, quimiotripsina, elastasa, colagenasa,
carboxipeptidasa A y B

16- LA ACCION DE LA PEPSINA SOBRE LAS PROTEINAS

PRODUCE: Polipéptidos

17- LA ACCION DE LAS PROTEASAS PANCREATICAS SOBRE LAS

PROTEINAS PRODUCE: Aminoácidos y oligopéptidos

18- MENCIONE LAS PROTEASAS DE LAS MICROVELLOSIADES Y

RESULTADOS DE SU ACCION: Aminopeptidasa y
dipeptidilaminopeptidasa; Resultados, Aminoácidos, di péptidos y
tripéptidos

19- MENCIONES LAS PEPTIDASAS CITOLITICAS Y RESULTADOS

DE SU ACCION: Dipeptidasas y tripeptidasas; Resultados,
aminoácidos

20- ORGANELOS DE LA CELULAS DONDE SE DEGRADAN LAS

PROTEINAS: Lisosomas y Proteasomas

21- MECANISMOS DE DEGRADACION PROTEICA LISOSOMAL:

Macroautofagia, Microautofagia, autofagia mediada por
chaperonas

22- MECANISMO DE DEGADACION PROTEICAQUE FORMA EL

AUTOFAGOLISOSOMA: Macroautofagia
23- MECANISMO DE DEGRADACION PROTEICA MEJOR
CONOCIDO Y QUE SE DEGRADAN PROTEINAS DE VIDA
MEDIA LARGA: Macroautofagia

24- MECANISMO DE DEGRADACION PROTEICA

CUANTITATIVAMENTE MAS IMPORTANTE: Proteasomal

25- LA TRANSFERENCIADE NH3 DESDE UN AMINOACIDO A UN A-

CETOACIDO: Transaminación

26- LA TRANSAMINACION DE AMINOACIDOS PRODUCE: L –

Glutamato

27- LA DESAMINACION OXIDATIVA PRODUCE: Amonio libre (NH4)

28- LA OXIDACION DEL GLUTAMATO CON H2O SE LLAMA:

Desanimación oxidativa

29- ENZIMA QUE CATALIZA LA TRANSAMINACION DE

AMINOACIDOS: Glutamato aminotransferasa

30- LA TRANSAMINACION DEL L-GLUTAMATO A OXALOACETATO

PRODUCE: Aspartato

31- LA TRANSAMINACION DEL L-GLUTAMATO EN EL MUSCULO

PRODUCE: Alanina

32- FORMA NO TOXICA DE TRANSPORTE DEL AMONIO:

Glutamina

33- EL AMONIO (NH4) SE TRANSPORTA AL HIGADO Y RIÑON

COMO: Glutamina

34- LA TRANSFERENCIA DE NH4 AL L-GLUTAMATO PRODUCE:

Glutamina
35- ENZIMA QUE CATALIZA LA DESAMINACION OXIDATIVA DEL
GLUTAMATO PRODUCE: Glutamato deshidrogenasa

36- ENZIMA QUE CATALIZA LA FORMACION DE GLUTAMINA:

Glutamina sintasa

37- ENZIMA QUE HIDROLIZA LA GLUTAMINA: Glutaminasa

38- DE MANERA GENERAL LA TRANSAMINACION DE

AMINOACIDO SE REALIZAHACIA: a – Cetoglutarato

39- ENZIMA QUE CATALIZA LA TRANSFRENCIA DE NH3 DESDE

GLUTAMATO A OXALOACETATO PARA GENERAR
ASPARTATO: Aspartato aminotrnasferasa

40- ENZIMA QUE CATALIZA LA TRANSAMINACION DEL PIRUVATO

A ALANINA: Alanina aminotransferasa

41- EL 80 % DEL NITROGENO SE ELIMINA COMO UREA; Y EL 20

% SALES DE AMONIO

42- AMINOACIDOS CETOGENICOS: Leucina y licina

43- ORGANISMOS QUE ELIMINAN EL NITROGENO COMO

AMONIACO: Amonotélicos

44- ORGANISMOS QUE ELIMINAN EL NITROGENO COMO ACIDO

URICO: Uricotélicos

45- ORGANISMOS QUE ELIMINAN EL NITROGENO COMO UREA:

Ureotélicos

46- EL CICLO DE LA UREA SE REALIZA EN EL: Hepatocito

47- PARA LA SINTESIS DE UREA SE REQUIERE: 2 NH3, 3 ATP, 1

HCO3 –
48- APORTA EL SEGUNDO GRUPO AMINO PARA LA SINTESIS DE
UREA: Aspartato

49- LA CONDENSACION DE CARBAMOILO CON ORNITINA

PRODUCE: Citrulina

50- EL ROMPIMIENTO DEL ARGININOSUCCINATO PRODUCE:

Arginina y fumarato

51- LA HIDROLISIS DE LA ARGININA POR LA ARGINASA

PRODUCE: Urea y ornitina

52- LA UNION DE CITRULINA CON ASPARTATP PRODUCE:

Argininosuccinato

53- TRANSPORTA EL AMONIACO DEL MUSCULO AL HIGADO:

Alanina

54- AMINOACIDO QUE DA ORIGEN AL OXIDO NITRICO: Arginina

55- PARTICIPA EN LA SINTESIS DE COENZIMA A: Cisteina

56- LA HISTAMINA DERIVA DE LA: Histidina

57- PARTICIPA EN LA SINTESIS DE ESFINGOSINA: Serina

58- PARTICIPA EN LA FORMACION DE SEROTONINA: Triptófano

59- DA ORIGEN A LA DOPANINA, EPINEFRINA, NOREPINEFRINA,

MELANINA, TRIYODOTIRONINA, TIROXINA: Tirosina

60- AMINOACIDOS QUE DAN ORIGEN A LA CREATINA Y

CREATININA: Arginina, glicina y metionina

61- VALORES NORMLES DE CREATININA: 0.6-1.2 mg/dl en hombre;

0.5-1.1 mg/dl en mujeres
62- LA DESCARBOXILACION DEL L-GLUTAMATO PRODUCE:
GABA

63- AMINOACIDOS QUE FORMAN EL GLUTATION: Cisteina,

glutamato y glicina

64- AMINOACIDOS QUE FORMAN POLIAMINAS: Arginina, ornitina y

metionina

V- CON RELACION A LAS OXIDACIONES BIOLOGICAS

1- OXIDORREDUCTASAS QUE ELIMINAN HIDROGENO DEL UN

SUSTRATO USANDO COMO ACEPTOR OXIGENO: Oxidasas

2- LA ACCION DE LAS OXIDASAS PRODUCE: H2O Y H2O2

3- ELIMINAN HIDROGENO UTILIZANDO COENZIMAS COMO

ACEPTORAS: Dshidrogenasas

4- ELIMINAN PEROXIDOS USANDO PEROXIDOS:

Hidroperoxidasas

5- ELIMINAN PEROXIDO DE HIDROGENO (H2O2) USANDO

PEROXIDO ORGANICO: Peroxidasas

6- ELIMINAN PEROXIDO DE HIDROGENO USANDO PEROXIDO

DE HIDROGENO: Catalasas

7- ELIMINAN EL PEROXIDO DE HIDROGENO PRODUCIDO POR

LAS OXIDASAS Y SUPEROXIDO DISMUTASA: Catalasas

8- TRANSFIEREN OXIGENO A UN SUSTRATO: Oxigenasa

9- TRANSFIEREN UN SOLO ATOMO DE OXIGENO A UN

SUSTRATO: Monooxigenasas
10- TRANSFIEREN DOS ATOMOS DE OXIGENO A UN
SUSTRATO: Dioxigenasa

11- ENZIMA QUE PROTEGE EL ORGANISMO CONTRA LA

TOXICIDAD DEL OXIGENO (ANION SUPEROXIDO): Superóxido
dismutasa

VI- CON RELACION AL METBOLISMO DE LAS PORFIRINAS

1- LAS PORFIRINAS SON: Grupos prostéticos de las

cromoproteínas porfirínicas

2- PORFIRINAS MAS IMPORTANTES: Protoporfirinas

3- PROTOPORFIRINA MAS IMPORTANTE: Hem

4- EL HEM ES EL GRUPO PROSTETICO DE LAS: Hemoproteínas

5- SUSTRATOS PARA LA SINTESIS DE HEM: Succinil co A,

glicina y hierro ferroso

6- VITAMINA NECESARIA PARA LA SINTESIS DE HEM Y

COFACTOR DE LA ALA SINTASA: Piridoxina (Vit. B6)

7- PRIMER COMPUESTO QUE SE FORMA EN LA SINTESIS DEL

HEM: ALA (Ácido aminolevulínico)

8- PIRROL QUE SE FORMA CON LA UNION DE DOS ALA:

Porfobilinógeno

9- ENZIMA QUE RANSFIERE HIERRO A LA PROOPORFIRINA IX

PARAFORMAR HEM: Ferroquelatasa o Hem sintasa
10- COMPUESTOS QUE SE FORMAN DURANTE LA SINTESIS
DEL HEM: Porfirinógenos

11- EL 85 % DEL HEM SE SINTETIZA EN: La medula ósea

12- HEMOPROTEINAS MAS ABUNDANTES: Hemoglobina y

citocromo P – 450

13- ENZIMAS INHIBIDAS POR EL PLOMO: ALA Deshidratasa y

ferroquelatasa

14- PRODUCTO DE LA DEGRADACION DEL HEM: Bilirrubina

15- NIVELES DE BILIRRUBINA: Neonatos, 2 mg/dl; Adultos, 1 mg/dl

16- CANTIDAD DE BILIRRUBINAS QUE SE SINTETIZA

DIARIAMENTE: 250 – 350 MG

17- CLASIFICACION DE LA BILIRRUBINA: Conjugada y no

conjugada

18- DE LA HEMOGLOBINA SE PRODUCE EL: 85 % de la bilirrubina

19- EL 25 DE LA BILIRRUBINA PROCEDE DE LAS DEMAS

HEMOPROTEINAS

20- UN GRAMO DE HEMOGLOBINA PRODUCE: 35 mg de

bilirrubina

21- OXIDA EL HEM A BILIVERDINA: Hemoxigenasa

22- REDUCE LA BILIVERDINA A BILIRRUBINA NO CONJUGADA:

Biliverdina reductasa

23- EL TRANSPORTE DE LA BILIRRUBINA NO CONJUGADA LO

REALIZA: La albúmina
24- LA CAPTACION DE LA BILIRRUBINA LA REALIZAN: Las D –
ligandinas (Proteinas Y y Z)

25- ENZIMA QUE CONJUGA LA BILIRRUBINA CON UDP –

GLUCURONATO: UDP – Glucuronidil transferasa

26- CONVIERTE LA BILIRRUBINA CONJUGADA A

UROBILINOGENO: B – Glucuronidasa

27- LA FLORA INTESTINAL OXIDA EL UROBILINOGENO EN:

Urobilina
28- LA BIIRRUBINA SE EXCRETA POR: La bilis

29- CAUSAS DE HIPERBILIRRUBINEMIA INDIRECTA: Aumento en

la producción; Alteración en el transporte; Alteración en la
conjugación; Aumento en la circulación entero hepática

30- ENFERMEDAD DONDE HAY AUSENCIA TOTAL DE

GLUCURONIL TRANSFERASA: Crigler– Najjar tipo I

31- ENFERMEDAD DONDE HAY AUSENCIA PARCIAL DE

GLUCURONIL TRANSFERASA: Crigler– Najjar tipo II

32- CAUSAS DE HIPERBILIRRUBINEMIA DIRECTA: Atresia y

obstrucción vías biliares; Hepatitis; Quiste colédoco; Síndrome
bilis espesa; Tumores. CAUSAS DE HIPERBILIRRUBINEMIA
MIXTA: Infecciones graves y errores congénitos del metabolismo

33- UN PACIENTE CON ICTERICIA HASTA EL CUELLO, TIENE DE

BILIRRUBINA: 6 mg/dl

34- UN PACIENTE CON ICTERICIA HASTA EL OMBLIGO, TIENE

DE BILIRRUBINA: 9 mg/dl

35- UN PACIENTE CON ICTERICIA HASTA la rodilla, TIENE DE

BILIRRUBINA: 12 mg/dl
36- UN PACIENTE CON ICTERICIA HASTA EL TOBILLO, TIENE
DE BILIRRUBINA: 15 mg/dl

37- UN PACIENTE CON ICTERICIA HASTA LAS PALMAS DE LAS

MANOS Y PLANTA DE LOS PIES, TIENE DE BILIRRUBINA:
Mínimo 18 mg/dl

38- EL EXCESO DE BILIRRUBINA INDIRECTA QUE IMPREGNA

ALGUNA AREA DEL CEREBRO CON SIGNOS
NEUROLÓGICOS RECIBE EL NOMBRE DE: Kernícterus