Edumed-2020 1

Autores:
Victoria García Fournier / Juan Burdisso

Las figuras de este capítulo son propiedad intelectual de:
Pablo Patini / Juan Burdisso
Conceptos de química general,

inorgánica y orgánica.
Objetivos de aprendizaje
Al finalizar la lectura del siguiente capítulo, el estudiante será capaz de:
• Comprender el “Modelo atómico moderno” y cuál es el significado de configuración
electrónica y números atómicos.
• Describir qué son los isótopos.
• Comprender que información nos brinda la tabla periódica de los elementos.
• Realizar un cuadro comparativo entre los diferentes tipos de uniones químicas.
• Comprender las reglas del dueto y del octeto.
• Entender las diferentes fuerzas de Van der Waals.
• Identificar los diferentes grupos funcionales.
• Comprender el concepto de isómeros.
• Describir a qué se denominan reacciones de óxido reducción (redox).
Hoy sabemos que el átomo (del griego a, "sin"; tómos, "partes") es la unidad constituyente
más pequeña de la materia que mantiene las propiedades de un elemento químico.
Sin embargo hasta llegar a esta definición sucedieron años de historia científica que repa-
saremos brevemente a continuación.
Haciendo un poquito de historia...
La relación entre los conceptos elemento químico y átomo fue propuesta por el químico
John Dalton, en su tratado “Nuevo sistema de la filosofía química”, publicado entre 1808
y 1810. Dalton tomó una serie de evidencias experimentales conocidas en su época y las
explicó a través de las siguientes hipótesis:
-La materia es discontinua; está formada por átomos que son partículas indivisibles.
-Todos los átomos de un mismo elemento son iguales, tienen la misma masa; los áto-
mos de diferentes elementos difieren en su masa.
-Los átomos de diferentes elementos se combinan para formar “átomos compuestos”.
Edumed - Departamento de Ciencias de la Salud - UNLaM 37

-Los cambios químicos son cambios en las combinaciones de los átomos entre sí, los
átomos no se crean ni se destruyen, los átomos que se combinan para formar un com-
puesto lo hacen siempre en la misma proporción, es decir que todos los “átomos com-
puestos” de una sustancia son iguales.
¿Por qué se considera a Dalton el padre de la teoría atómica, si 2000 años atrás los filó-
sofos griegos ya hablaban de átomos, y un siglo y medio antes, científicos como Boyle y
Newton ya habían usado la descripción corpuscular de la materia? Simplemente porque
ordenó y formuló claramente una serie de hipótesis sobre la naturaleza de los átomos
que señalaban la masa como una de sus propiedades fundamentales, y se preocupó por
probar tales ideas mediante experimentos cuantitativos.
Con esta teoría, se dieron los primeros pasos sobre el conocimiento de la estructura de
la materia, pero recién a fines del siglo XIX, comienza a desarrollarse la teoría atómica
moderna como se la conoce en nuestros días.
En 1834, Michael Faraday informó que el pasaje de corriente eléctrica a través de solu-
ciones acuosas producía cambios químicos. Cuarenta años después, G. Stoney indicó
que tales hechos se interpretaban postulando la existencia de unidades discretas de car-
ga eléctrica, sugiriendo para cada una de ellas el nombre de electrón. En 1879 Crookes
demostró que se desplazaban en línea recta y que efectivamente tenían carga eléctrica.
En1897, Thomson postula que tienen naturaleza corpuscular, es decir, un movimiento
claramente delimitado. En el año 1886, Goldstein describe las partículas positivas.
En base a todos estos datos, Thomson propuso, en 1904, un modelo según el cual el
átomo era una esfera con la carga positiva distribuida uniformemente y los electrones
distribuidos al azar, de manera que las cargas eléctricas se compensaran. Pocos años
después, Rutherford y colaboradores realizaron un interesante experimento a partir del
cual sugirieron que los átomos estaban compuestos por un núcleo central, en el que se
hallaban concentradas las cargas positivas y la masa del átomo.
El modelo hasta ahora descripto y sus principios se contradecían con la física clásica y
la evidencia. Fue, entonces, Niels Bohr quien solucionó este problema postulando un
nuevo modelo atómico.
El modelo atómico de Bohr
En el año 1913, Bohr propuso que la estructura del átomo de hidrógeno estaba formada
por un núcleo de carga positiva y un electrón girando alrededor de él en una órbita circular.
Los postulados establecidos por este científico fueron los siguientes:
El electrón puede moverse solo en determinadas órbitas,
caracterizadas por su radio.
Cuando el electrón se encuentra en dichas órbitas, el siste-
ma no absorbe ni emite energía (órbitas estacionarias).
Al suministrarle al átomo energía externa, el electrón pue-
de “excitarse” o pasar a un nivel de energía superior, corres-
pondiente a una órbita de mayor radio.
Durante la caída del electrón de un nivel de mayor energía
(más alejado del núcleo) a uno de menor energía (más cer-
ca del núcleo) se libera o emite energía.
Al pasar el electrón de un nivel a otro se absorbe o se libera un cuanto de energía cuyo
valor está relacionado con la frecuencia absorbida o emitida según: E: h.v, donde E es la
diferencia de energía entre los niveles considerados, h es la constante de Plank, mien-
tras v es la frecuencia. Sin embargo, este modelo seguía presentando falencias.
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Modelo atómico moderno
Se puede resumir de la siguiente manera:

• Los átomos están constituidos por partículas subatómicas llamadas electrones, pro-
tones y neutrones.
• Los protones y los neutrones forman un cuerpo central, compacto, conocido como el
núcleo del átomo.
• Los electrones se distribuyen en el espacio como si fueran una nube alrededor del núcleo.
Este modelo recibe el nombre de átomo nuclear. Los protones y neutrones tienen aproxi-
madamente la misma masa, pero los protones tienen carga eléctrica positiva, mientras que
los neutrones son eléctricamente neutros. Un electrón tiene una masa mucho menor que la
de un protón (aproximadamente 2000 veces menor) y tiene una unidad de carga negativa.
Actualmente, para explicar el comportamiento de los electrones, se utiliza la mecánica on-
dulatoria. Este concepto significa que los electrones NO pueden localizarse con precisión
en un determinado espacio (principio de incertidumbre de Heisenberg). En 1926, Erwin
Schrödinger comenzó un importante capítulo en el campo de la física llamado Mecánica
Cuántica. Este físico propuso una ecuación matemática cuyo resultado fue un conjunto de
funciones matemáticas llamadas “funciones de onda orbital” (ψ) que describen el movi-
miento y el estado energético del electrón. El valor por el que ψ2 caracteriza la probabilidad
de encontrar un electrón en una cierta región del espacio. La misma es alta cerca del núcleo y
disminuye al aumentar la distancia con respecto al núcleo. Asociamos la denominación “or-
bital” a este “espacio”. Tenemos de esta manera una imagen distinta del electrón: en vez de
pensar en una pequeña partícula en movimiento claramente delimitado (átomo de Bohr),
podemos pensar en una partícula de la cual solo conocemos la probabilidad de encontrarla
en cada región del espacio, o bien en una niebla de distribución de carga negativa. De la re-
solución de la ecuación de Schrödinger, surgen valores conocidos como números cuánticos:
n es el número cuántico principal, que está relacionado con la energía asociada al electrón
y con el volumen o tamaño del orbital; l es el número cuántico azimutal, relacionado con la
forma del orbital, que esta designado con letras (s, p, d, f); y m, el número cuántico magné-
tico, relacionado con la orientación espacial. De las variantes combinatorias de estos surgen
los diferentes orbitales de los átomos.
La energía asociada a los electrones en los diferentes grupos de orbitales es distinta. Dicha
energía está relacionada fundamentalmente con el valor de n, pero influye además el valor
de l. Hay que destacar que la diferencia de energía entre los orbitales no es lineal conforme
uno se aleja del núcleo, si no que existen superposiciones entre los niveles de energía.
Además de los tres números cuánticos ya enumerados, fue necesario introducir otro
número cuántico s, llamado spin (por su habilidad de girar sobre sí mismo) para expli-
car completamente ciertos fenómenos atómicos.

Cada electrón de un átomo está descripto por un conjunto de valores de los cuatro números
cuánticos, y cada conjunto está sujeto a una restricción expresada por el principio de exclu-
sión de Pauli: en un átomo no existen dos electrones cuyos conjuntos de números cuánticos
sean iguales. Expresado de otra manera seria, como máximo puede haber dos electrones por
orbital y con spines opuestos.
Es decir, cada electrón tiene un “nombre” que lo caracteriza. Al indicar con estos valores los
orbitales asociados a los diferentes electrones de un átomo estamos dando la configuración
electrónica del mismo.
Habiendo descripto al electrón pasamos a la constitución del núcleo que concentra casi toda
la masa del átomo, y está formado fundamentalmente por dos clases de partículas: proto-
nes (con carga positiva) y neutrones (carga igual a cero). De la cantidad de partículas que
contenga el núcleo se desprenden dos números que lo caracterizan: el número atómico (Z),
que indica la cantidad de protones en el núcleo de un átomo, y el número másico (A), que
es la suma del número de protones y neutrones en el núcleo de un átomo. Quien define a
un átomo como tal es la cantidad de protones que tiene en su núcleo, es decir su (Z). Así,
por ejemplo, el hidrógeno es hidrógeno porque tiene un Z igual a 1 (o sea un protón en su
núcleo), en tanto el cloro es cloro porque tiene en su núcleo 17 protones, es decir su Z es 17.
Indicamos estos números de la siguiente manera:
Los isótopos son átomos que pertenecen al mismo elemento químico (igual Z), pero
que tienen distinta masa debido a la diferente cantidad de neutrones en sus núcleos. Por
lo tanto, tienen el mismo número atómico pero distinto número másico. Los isótopos
de un elemento dado tienen el mismo número de electrones alrededor del núcleo. Se
los distingue dando el símbolo del elemento químico y su número másico correspon-
diente, como es el caso de 12C y 14C. A continuación se muestran los tres isótopos del
hidrógeno:
Dado que los isótopos de un mismo elemento poseen el mismo número de protones y
electrones, presentan idénticas propiedades químicas, pudiendo diferir en algunas pro-
piedades físicas. Para los ejemplos mencionados el 14C y el 3H son radiactivos.
La mayoría de los elementos químicos tienen más de un isótopo. En resumen, los isóto-
pos de un mismo elemento tienen igual “Z” y distinta “A”.
Recuerde que, por definición, “todos los átomos son neutros” por lo tanto el Z (ade-
más de indicarme los protones que posee un elemento químico) indica la cantidad de
electrones presentes en un átomo.
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La tabla periódica de los elementos
La tabla periódica de los elementos es una disposición de los elementos químicos en forma
de tabla, ordenados por su número atómico (número de protones), por su configuración
electrónica y sus propiedades químicas. En la tabla periódica las hileras horizontales son
los períodos, mientras las columnas verticales son los grupos. El ordenamiento en la tabla
muestra tendencias periódicas, por ejemplo, elementos con comportamiento químico simi-
lar dentro del mismo grupo. A la fecha se conocen 118 elementos químicos.

En la tabla periódica de los elementos, de acuerdo al grupo y por ende a sus propie-
dades químicas, cada grupo recibe un nombre particular.
En el extremo izquierdo de la tabla se encuentra el grupo I, elementos que se conocen
con el nombre de metales alcalinos. Luego siguen los metales del grupo II, o metales
alcalinotérreos.
El grupo VIII, en el extremo derecho de la tabla, está formado por los elementos que tie-
nen su último nivel energético con 8 electrones (octeto), una excepción es el He que tiene
2 electrones en su último nivel energético (dueto). Esta configuración es particularmente
estable y los elementos tienen muy poca reactividad química, de ahí que se llamen gases
nobles, inertes, o raros. Al lado de los gases nobles se encuentran los halógenos corres-
pondientes al grupo VII.
En la zona media de la tabla periódica, se encuentran los elementos de transición (Fe, Co,
Ni, Ru, Rh, Pd, Os, Ir, Pt, etc). Toman dicho nombre del papel que juegan como puente
entre los metales químicamente activos de los grupos I y II y los metales mucho menos
activos de los grupos III y IV.
El largo bloque que aparece debajo de la tabla principal consta de los metales de transición
interna.
En la tabla periódica además podemos observar una línea gruesa diagonal y escalona-
da que separa los elementos metálicos (hacia la izquierda) de los no metálicos (hacia
la derecha). Los elementos en torno a esta línea se consideran metaloides (propieda-
des intermedias entre metales y no metales).
Los metales tienen un brillo plateado, son buenos conductores de la corriente eléctrica y
del calor, y la mayor parte de ellos son maleables y dúctiles. Son sólidos a presión y tempe-
ratura ambiente, salvo el mercurio que es líquido. Los no metales, por el contrario, a pre-
sión y temperatura ambiente pueden ser gases, líquidos o sólidos blandos y quebradizos, y
son generalmente malos conductores del calor y de la corriente eléctrica.
En la tabla periódica, el elemento químico carbono (C), con un Z igual a 6, corres-
ponde con el grupo IV y el periodo 2. ¿Qué información nos brinda esto?
Tenemos que acomodar a los seis electrones del carbono en los correspondientes
orbitales respetando el principio de exclusión de Pauli. Como los orbitales a me-
dida que se alejan del núcleo aumentan su energía, entonces hay que completarlos
respetando un orden, primero el orbital 1S, luego el 2S, seguido por los orbitales P
(equivalentes entre ellos). Estamos dando la configuración electrónica del elemento
químico carbono. Podemos ver que los seis electrones del carbono se distribuyen de
la siguiente manera: dos electrones en el orbital 1S, dos electrones en el orbital 2S,
luego tenemos dos de los orbitales P con un electrón cada uno de ellos (la configu-
ración electrónica del carbono es por lo tanto 1s2 2s2 2p2).
Entonces ocupé dos niveles energéticos para acomodar a los seis electrones del car-
bono (de ahí que el carbono esté en el periodo 2). Ahora observando en la figura el
último nivel energético del carbono, allí encuentro cuatro electrones, que son los
electrones de valencia, los cuales participan de las reacciones químicas (de ahí que
el carbono esté en el grupo IV).
El grupo en la tabla periódica nos indica los electrones de valencia de un elemento
químico (son los electrones que participan en las reacciones químicas, es decir, los
electrones correspondientes al último nivel energético). Practique con la tabla pe-
riódica, ubique al flúor y al cloro, si bien el flúor tiene nueve electrones en total y el
cloro, diecisiete electrones en total, por estar ambos átomos en el mismo grupo (el
grupo VII), ambos elementos poseen siete electrones de valencia. Tómese el trabajo
de completar los orbitales correspondientes a estos átomos y verá que en ambos
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casos quedan siete electrones en el último nivel energético. Los elementos perte-
necientes al mismo grupo tienen por lo general los mismos electrones de valencia.
Este hecho les confiere propiedades químicas semejantes.
El período me brinda información de la cantidad de niveles energéticos en los cuales se
distribuyen los electrones de dicho elemento químico. Observe en la figura que dos ele-
mentos como el litio y el flúor disponen ambos de dos niveles energéticos para acomodar
a sus tres y nueve electrones respectivamente (por lo tanto ambos elementos pertenecen
al período 2).
En la figura, también se muestran las configuraciones electrónicas de los gases no-
bles helio y neón. En su último nivel energético, el helio presenta dos electrones (la
configuración electrónica del helio es 1s2), mientras el neón presenta ocho electro-
nes (la configuración electrónica del neón es 1s2 2s2 2p6).
Como todos los elementos quieren tener la misma configuración electrónica del gas
noble más cercano, entonces entendemos que el hidrógeno necesita ganar un electrón,
mientras el litio necesita perder un electrón para ser electrónicamente como el helio.
De la misma manera, el carbono requiere ganar cuatro electrones, mientras el flúor
necesita solo un electrón para convertirse electrónicamente en el neón.

Para los átomos la reactividad es el camino a seguir, teniendo como meta la no reactivi-
dad característica de los gases nobles. Entonces, los átomos se unen entre sí formando
moléculas. Analizando la molécula de metano (CH4), vemos que el objetivo primordial
del carbono es conseguir cuatro electrones (un electrón proveniente de cada átomo de
hidrógeno), mientras que cada uno de los cuatro hidrógenos quiere conseguir un elec-
trón del carbono. Por cuestiones que se discutirán a lo largo del capítulo, ninguno de
estos átomos consigue robarle el electrón a su vecino, más bien compartirán electrones,
siguiendo la regla del dueto (para el hidrógeno) y la regla del octeto (para el carbono).
En la molécula de metano (CH4), el carbono, además de conservar a sus seis electrones,
atrae al electrón de valencia de cada uno de los cuatro hidrógenos. Mientras, cada uno
de los hidrógenos, además de conservar su electrón, atrae a uno de los cuatro electrones
de valencia del carbono (no cualquiera de los seis electrones, solo los cuatro más exter-
nos, por esto se dice que son los que participan en las reacciones químicas). Por lo tanto,
los átomos se atraen recíprocamente, sin conseguir ninguno de ellos robarle el electrón
al vecino, esto es un enlace covalente (ver figura más adelante).
Para ser estrictos, cuando los átomos se unen formando moléculas, ya no hablamos de
orbitales atómicos, sino de orbitales moleculares (existe una extensa teoría de los orbita-
les moleculares que no se discutirá aquí porque excede el alcance del presente manual).
El átomo de carbono en su afán de conseguir estos benditos cuatro electrones formará
distintos tipos de moléculas; usualmente lo encontraremos unido a un solo átomo
(CO, monóxido de carbono) o a dos átomos (CO2, dióxido de carbono) o a tres áto-
mos (CH2O, formaldehído), incluso cuatro átomos como máximo (CH4, metano).
En una molécula que posee hidrógeno, el mismo siempre estará unido a un átomo,
intentado ser electrónicamente como el helio.
La regla del octeto nos dice que un gran número de elementos químicos quieren
tener en su último nivel energético ocho electrones (tal como sucede con la mayoría
de los gases nobles); expresado en otras palabras, los átomos quieren tener la misma
configuración electrónica que el gas noble más cercano.
En tanto, la regla del dueto nos dice que algunos elementos químicos (fundamental-
mente el hidrógeno y el litio) quieren tener en su último nivel energético dos electro-
nes, es decir, estos átomos quieren tener la misma configuración electrónica que el
gas noble helio.
Permítame comentarle lo discutido anteriormente, esta vez dándole un matiz artísti-

co y personal.
Existe un pequeño grupo de átomos estables (los del grupo VIII, los gases nobles).
El resto de los átomos de la tabla periódica se desespera por llegar a la estabilidad, es
decir, quieren convertirse en el gas noble más cercano. Para lograr tal cometido, ellos
deben cumplir tres objetivos: adquirir la misma cantidad de electrones, neutrones
y protones que el gas noble más cercano. ¡Lamentablemente, esto es imposible! (no
estoy teniendo en cuenta a las reacciones nucleares), pero los átomos no lo saben y
lo van a intentar. Deciden empezar por igualar la cantidad de electrones de las que
dispone el gas noble más cercano (es decir tener la misma configuración electrónica),
sólo algunos átomos lo consiguen, (es el caso de algunos iones), pero no podrán ad-
quirir ni neutrones ni protones.
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Hasta ahora entonces, un grupo son los afortunados estables (gases nobles), otros áto-
mos consiguen al transformarse en iones ser electrónicamente como los gases nobles.
El resto de los elementos se tienen que conformar compartiendo electrones (uniones
covalentes, esenciales para la formación de moléculas), es decir, ni siquiera cumplen
con el primero de los tres requisitos en su camino de transformación al gas noble más
cercano. Sumándole dificultad a la transformación, las partículas subatómicas dentro
del núcleo son sagradas, ni entran ni salen de allí (¡Si lo sabrán los alquimistas que
durante siglos buscaban convertir madera en oro!) (Ojo, nuevamente no estoy tenien-
do en cuenta a las reacciones nucleares). Los átomos no saben que es imposible con-
vertirse en el gas noble más cercano, será por ello que no dejan de intentarlo, y en esa
insistencia se sustentan las moléculas inorgánicas y orgánicas, las macromoléculas, la
vida y todo lo que conocemos.
Los átomos no tienen un real interés en formar parte de la molécula de metano o la

molécula de glucosa o el preciado ATP, menos aún macromoléculas como las proteí-
nas o el ADN. Simplemente lo que desean los átomos es… SI, ¡acertó! ser como el gas
noble más cercano.
Para ir cerrando con la sección poética y volver a la realidad de las ciencias duras,
en las reacciones químicas convencionales, lo único que estudiamos son los electro-
nes. Se trata de que es lo que hacen los electrones, ¿Se transfieren o se comparten?,
al compartirse ¿Aporta un electrón cada átomo? o ¿Un solo átomo aporta el par de
electrones?.
Propiedades periódicas: Radio atómico, energía de ionización, energía de unión

electrónica.
Para luego entender las distintas uniones químicas y como suceden, procederemos a
analizar las diferentes propiedades de los elementos a lo largo de la tabla periódica.
Radio atómico
Definimos el radio atómico para un elemento X como la mitad de la distancia entre los
núcleos de los dos átomos de X cuando forman la unión X-X. Expresado de otra manera
sería, la distancia que existe entre el núcleo y el orbital más externo de un átomo. Por
medio del radio atómico, es posible determinar el tamaño de un átomo.
Podemos representar las variaciones del radio atómico a lo largo de la tabla por el si-
guiente esquema:

Energía de ionización
Cuando a un átomo de hidrógeno se lo excita por una fuente externa de energía, su
electrón salta de su estado basal (fundamental) a niveles de energía superiores. Cuanto
mayor sea la energía que se le entrega, mayor será el nivel de energía al cual acceda
el electrón excitado. Ahora bien, si se le entrega la cantidad suficiente de energía este
electrón puede ser “arrancado”, separándolo de la influencia del núcleo central. A este
fenómeno se lo denomina ionización y es representado por:
Un átomo del elemento M en el estado gaseoso pierde un electrón y se forma la especie

M+ (ion monopositivo de M o catión monovalente), siendo el ion un átomo o grupo de
átomos cargado positivamente. En la reacción e- representa al electrón.
¿Por qué al quitar un electrón de un átomo nos queda un ión positivo o catión?
Un átomo tiene exactamente la misma cantidad de electrones que de protones, por lo
que es eléctricamente neutro. Si se elimina un electrón, la carga de los electrones restan-
tes ya no contrarresta toda la carga positiva del núcleo, por lo que se obtiene un catión
con una unidad de carga positiva global.
Denominamos energía de ionización a la energía que es necesario entregar a un átomo
gaseoso (aislado) en su estado fundamental para arrancar el electrón más débilmente
atraido y transformar al átomo en un ion monopositivo.
Cuando se le quita un electrón a un átomo se habla de primera ionización. Cuando se
le quita un segundo electrón hablamos de segunda ionización, y así sucesivamente. Esta
energía varía a lo largo de la tabla periódica de acuerdo al radio atómico de cada ele-
mento. Al aumentar Z en el grupo, el radio atómico aumenta. Los electrones externos,
más alejados del núcleo son menos atraídos por este y por lo tanto son más suscepti-
bles de ser arrancados. De esta manera, cuanto mayor es el radio atómico, menor es la
energía que se necesita para “arrancar” un electrón y menor es la energía de ionización.
Se puede resumir simplificadamente, si bien hay excepciones, en el siguiente esquema:
Energía de unión electrónica o afinidad electrónica

Se denomina Energía de Unión Electrónica (EUE) a la energía asociada al proceso de
agregar un electrón a un átomo gaseoso en el estado fundamental.
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Generalmente, este proceso es exotérmico, es decir que libera energía. Cuanto mayor
sea la energía liberada, mayor será la estabilidad del ion formado (este ion tiene carga
negativa y se conoce como anión).
Recordemos, un átomo tiene exactamente la misma cantidad de electrones que de pro-
tones, por lo que es eléctricamente neutro. Si el átomo gana un electrón, la carga nega-
tiva de ese electrón extra no puede ser contrarrestada por la carga positiva del núcleo,
por lo que se obtiene un anión con una unidad de carga negativa global.
La variación en la tabla periódica se representa en el siguiente esquema:
Cuanto mayor es el Z, más favorecido está el ingreso de un electrón por la atracción nuclear.
Podemos observar entonces que los grupos I y II presentan baja energía de ioniza-
ción y baja afinidad electrónica. Los elementos pertenecientes a estos grupos pier-
den electrones y se convierten en cationes. Opuestamente, los elementos del grupo
VII, con alta energía de ionización y alta afinidad electrónica, ganan electrones con-
virtiéndose en aniones.
La consecuencia de la pérdida de electrones en los elementos de los grupos I y II, como así
también la ganancia de electrones por parte de los elementos del grupo VII, es la forma-
ción de iones. Interesantemente, estos iones adquieren la misma configuración electróni-
ca del gas noble más cercano, logrando de esta manera la tan ansiada estabilidad.
Uniones químicas
Una molécula es un conjunto de átomos, ya sean iguales o distintos, que se encuen-
tran unidos (siempre en una proporción determinada) mediante enlaces químicos. Una
molécula constituye la mínima porción de una sustancia que puede ser separada sin
que sus propiedades sean alteradas. Como ejemplos de moléculas formadas por átomos
idénticos tenemos, a la molécula de hidrógeno formada por dos átomos de hidrógeno
o la molécula de oxígeno, formada por dos átomos de oxígeno. Ejemplos de moléculas
formadas por átomos distintos son, el agua, formada por dos átomos de hidrógeno uni-
dos a un átomo de oxígeno, el metano formado por cuatro átomos de hidrógeno unidos
a un átomo de carbono, el amoniaco constituido por un átomo de nitrógeno unido a
tres átomos de hidrógeno, etc.
La fórmula molecular nos indica que átomos y cuántos de cada uno de ellos forman
parte de una molécula en cuestión. Es decir, nos brinda información cualitativa y cuan-
titativa. Volviendo a las moléculas citadas en el párrafo anterior: H2, O2, H2O, CH4 y
NH3, son las correspondientes formulas moleculares.
Definimos la unión química como una fuerza que actúa entre dos átomos o grupos de
átomos con intensidad suficiente como para mantenerlos juntos en una especie diferen-
te que tiene propiedades mesurables.
Lewis, en 1916, propuso que las uniones en los compuestos no iónicos se producían

porque los electrones de dos átomos iguales o diferentes se compartían de a pares, de tal
manera que en lo posible se formen duetos y octetos estables.
Hoy sabemos que los átomos al combinarse ponen en juego sus electrones de valencia, y
de esta manera, los átomos tienden a adquirir la configuración electrónica que les de la
mayor estabilidad posible: la del gas noble más cercano. Como los gases nobles tienen
su último nivel energético con 8 electrones, se dice que los átomos tienden a completar
su octeto o siguen la “regla del octeto”.
Para el hidrógeno es diferente, ya que tiende a adquirir solo un electrón para tener dos
electrones en su último nivel energético, por lo que este cumple la “regla del dueto”
pareciéndose al helio (gas noble más cercano).
Lewis desarrolló una manera práctica para representar las uniones químicas, para esto
es necesario escribir el símbolo del elemento rodeado por los electrones de valencia in-
dicados con puntos, cruces, etc. En general, el número de electrones de valencia es igual
al número del grupo en la tabla periódica al que pertenece el átomo.
Para representar moléculas se colocan los átomos rodeados por sus electrones de valencia, y
los electrones compartidos indicados con puntos y cruces, para distinguir a quien corresponde
cada electrón. Para el caso del agua, la estructura de Lewis se expresa de la siguiente manera:
Cada par electrónico compartido representa una unión química, que también se puede
representar por una línea (fórmula desarrollada). En el ejemplo del agua, podemos de-
cir que existen 2 uniones químicas.
Clasificación de las uniones químicas

Denominamos electronegatividad (E) a la capacidad relativa que tiene un átomo para atraer
a los electrones de una unión química. Al no ser un valor absoluto, se le asigna el valor de 4 al
elemento más electronegativo que es el flúor y los demás valores se ajustan respecto de él. El
menos electronegativo o más electropositivo es el francio con un valor de 0.7. En los períodos
al aumentar Z (n° atómico= n° de protones) aumenta E. Mientras que en los grupos al disminuir
Z aumenta E. La electronegatividad de un elemento mide su tendencia a atraer electrones,
cuando está combinado con otro átomo. Si tengo dos átomos diferentes y uno de ellos tiene
más capacidad de atraer electrones hacía sí mismo, este átomo tiene mayor electronegatividad.
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Ahora bien, teniendo en cuenta el concepto de electronegatividad, podemos entender
la existencia de diferentes tipos de uniones químicas, de acuerdo a la fuerza con que los
átomos atraen los electrones del enlace. Se pueden dar tres situaciones:
- Que los valores de electronegatividad de los átomos que intervienen en la unión sean
muy diferentes: ENLACE IÓNICO
- Que posean electronegatividad baja y similar: UNIÓN METÁLICA
- Que posean electronegatividad alta y similar: ENLACE COVALENTE
Enlace iónico
EL enlace iónico ocurre entre átomos cuya diferencia de electronegatividades es igual o
mayor a 1.7, y su característica esencial es que hay una transferencia completa de elec-
trones desde un átomo al otro con formación de cationes y aniones.
Un ion es un átomo o un grupo de átomos enlazados con carga eléctrica positiva (ca-
tión) o negativa (anión). Un átomo tiene exactamente la misma cantidad de electrones
que de protones, por lo que es eléctricamente neutro. Si se elimina un electrón, la carga
de los electrones restantes ya no contrarresta toda la carga positiva del núcleo, por lo
que se obtiene un catión con una unidad de carga positiva global. A la inversa, si se gana
un electrón se aumenta la carga negativa global del átomo y se obtiene un anión.
Típicamente, esta unión se establece entre un metal y un no metal (están en extremos
opuestos de la tabla, con lo cual, la diferencia de electronegatividad es igual o mayor a 1.7).
Generalmente, al darse la transferencia electrónica, ambos iones van a tener la configu-
ración electrónica del gas noble más cercano.
Estos átomos mantienen la unión justamente por las cargas opuestas que contienen y la
atracción que esto genera (esta atracción es de tipo electroestática). Además, las fuerzas
de atracción se extienden en todas las direcciones, por lo que cada ion va a estar ro-
deado de varios iones de carga opuesta. Esto hace que se forme una red tridimensional
ordenada regularmente, dando origen a estructuras cristalinas, siendo el ejemplo más
común el cloruro de sodio (NaCl) o sal de mesa.
Para dar la notación de Lewis de estos compuestos tomamos el ejemplo del fluoruro de litio:
Vemos la transferencia del electrón y la carga de cada ion especificada en la fórmula. En

la figura de la derecha se representa la transferencia del electrón de manera más gráfica.

Unión metálica
Cuando se unen átomos que tienen electronegatividades bajas y similares, ninguno de
los dos atraerá con fuerza los electrones de la unión. Así los electrones externos se ha-
llan en un estado relativamente libre y queda una red cristalina de cationes, que se esta-
biliza por los electrones que la rodean.
Cu2+
- Cu2+
- Cu2+ - Cu2+
- - - - -
Cu2+ Cu2+ Cu2+ Cu2+ Cu2+
- - - - -
- - -
Cu2+ Cu2+ - Cu2+ Cu2+
Estos electrones no pertenecen a un átomo en particular, si no al cristal como un todo.

Este tipo de unión se denomina unión metálica. Esta unión es típica de los elementos
que son buenos conductores de la corriente eléctrica.
Enlace covalente
El enlace covalente se da entre átomos con electronegatividades altas y semejantes. En
las moléculas simples, ambos átomos tienen la misma electronegatividad, por lo que no
hay una transferencia de electrones de un átomo a otro para cumplir la regla del dueto
u octeto, si no que se comparten electrones.
Se pueden diferenciar dos maneras de compartir electrones:
- Enlace covalente común
- Enlace covalente dativo o coordinado
Enlace covalente común: es la unión química dada entre dos átomos en la cual el par elec-
trónico compartido está formado por un electrón proveniente de cada uno de los dos áto-
mos entre los que se produce la unión. Dos átomos pueden compartir uno, dos o hasta tres
pares de electrones, dando uniones covalentes simples, dobles o triples respectivamente.
50
Enlace covalente dativo o coordinado: se establece entre dos átomos en el que el par
electrónico compartido es aportado por uno de los dos átomos, que ya tiene completo su
octeto, pero cede un par de electrones desapareados para que el otro lo complete. En el
caso del ion amonio, el nitrógeno es el dador, para que el hidrógeno complete el dueto:
Estructuralmente no hay manera de distinguir un enlace covalente dativo de cualquier otro

enlace covalente simple. El enlace covalente dativo se representa por una flecha desde el
dador al aceptor. En las biomoléculas, el nitrógeno usualmente es quien puede participar de
esta unión. Este concepto, le servirá para entender el comportamiento buffer de los aminoá-
cidos y proteínas que vera más adelante en este manual.
De acuerdo a las electronegatividades de los átomos participantes de la unión, podemos
también clasificar a las uniones covalentes en dos grupos: polares y no polares.
En la unión covalente pura o no polar se comparten electrones entre átomos idénticos (di-
ferencia de electronegatividad igual a cero), o entre átomos cuya diferencia de electrone-
gatividad sea igual o menor a 0.4. En este tipo de unión, el par electrónico es compartido
igualmente por ambos átomos.
En la unión covalente polar, se comparten electrones entre los átomos involucrados en la
unión, pero debido a que la diferencia de electronegatividad entre éstos está entre 0.5 a 1.6, hay
cierto grado de transferencia electrónica. De esta manera, la nube electrónica se distorsiona,
quedando desplazada hacia el átomo más electronegativo. El/los átomos más electronegativos
adquieren fracción o densidad de carga negativa (δ-, densidad de carga negativa), mientras el/
los átomos menos electronegativos adquieren fracción o densidad de carga positiva (δ+).
Un elemento químico puede participar en más de un tipo de unión dependiendo del átomo
al que este unido. Tomemos el cloro (Cl) como ejemplo: en la unión Cl-Cl la diferencia de
electronegatividad es cero, por lo tanto, este enlace es covalente puro o no polar. En la molé-
cula de clorometano (ClCH3), la diferencia de electronegatividad entre Cl y C es 0.5, por lo
tanto este enlace se considera covalente polar. Finalmente, en el NaCl (sal de mesa) la dife-
rencia de electronegatividad entre el Cl y el Na es 2.1, por lo tanto, hablamos de unión iónica.

Fuerzas intramoleculares e intermoleculares
Hasta el momento se habló de las fuerzas que mantienen unidos a los átomos para formar
moléculas. En el estado gaseoso, éstas se mantienen aisladas unas de otras, pero sabemos
que también se pueden encontrar en estado sólido o líquido, en formas condensadas, o en
estructuras más complejas que se van a ver más adelante en los próximos capítulos.
Existen fuerzas que mantienen unidas a las moléculas, a las que denominamos fuerzas
de van der Waals, las cuales son más débiles que las correspondientes a las uniones
covalentes y varían su intensidad conforme varía la temperatura.
Hay tres tipos de fuerzas de van der Waals:
- Fuerzas debidas a dipolos transitorios o fuerzas de London.

- Fuerzas debidas a dipolos permanentes o fuerzas dipolo-dipolo.
- Fuerzas debidas a dipolos permanentes-dipolo inducido.
Fuerzas de London: se dan entre todas las moléculas, debido a la polarización transito-
ria que genera el movimiento de electrones. En cuanto surge una débil fracción de carga
positiva en un extremo de una molécula, ésta induce una débil fracción de carga negativa
en la molécula más próxima, generándose un dipolo. En ese momento, se produce una
atracción por fracciones de cargas opuestas. Este tipo de fuerzas se encuentra por ejemplo,
en el seno de las bicapas lipídicas, y en el corazón hidrofóbico de las proteínas globulares.
Fuerzas dipolo-dipolo: atracción que se produce entre fracciones o densidades de carga

de signos opuestos. En este caso las fracciones de carga son permanentes.
Una fuerza dipolo-dipolo ampliamente distribuida en la naturaleza es el puente de hi-
drógeno, es una atracción electroestática entre un átomo electronegativo y un átomo de
hidrógeno unido covalentemente a otro átomo electronegativo.
Los átomos electronegativos que participan en esta atracción suelen ser: el flúor, el oxíge-
no, el nitrógeno y algunas veces el cloro.
52
El puente de hidrógeno es responsable de las propiedades únicas del agua. El puente de
hidrógeno no es exclusivo del agua, también lo encontramos estabilizando macromo-
léculas como las proteínas y ácidos nucleicos. Esta atracción electroestática puede ser
intracatenaria (estar en la misma molécula) o intercatenaria (presentarse entre molécu-
las distintas).
Fuerzas dipolo-dipolo inducido: son fuerzas de atracción que se producen cuando el

dipolo de una molécula polar induce un dipolo en una molécula no polar. El agua cuya
molécula es un dipolo produce una pequeña polarización en la molécula no polar de
oxígeno, la cual se transforma en un dipolo inducido. Esto hace que el O2 presente cier-
ta solubilidad en solventes polares como el agua.
Fuerza de las uniones químicas

La fuerza de las uniones químicas disminuye según la siguiente secuencia: enlace cova-
lente triple; covalente doble; covalente simple; unión iónica; carga y densidad de carga
de signo opuesto; densidades de cargas de signos opuestos. Observe que desde unión
iónica en adelante son todas atracciones electroestáticas (no uniones covalentes). La
fuerza de las atracciones electroestáticas viene dado por la ley de Coulomb:
Donde, F=fuerza; q=carga; r=distancia y K=constante de Coulomb

La fuerza de atracción electroestática es directamente proporcional al producto de las
cargas e inversamente proporcional a la distancia al cuadrado. Dicho de otra manera, a
mayor cantidad de cargas de signos opuestos y menor distancia de separación entre ellas,
mayor será la atracción (por ejemplo: iones de signos opuestos muy próximos). En tanto,
a menor cantidad de cargas de signos opuestos y mayor separación entre ellas, menor será
la atracción electroestática.
Recuerde, cargas o densidades de carga de signos opuestos se atraen, mientras cargas o
densidades de cargas del mismo signo (positivo-positivo, negativo-negativo) se repelen.

Geometría molecular
La estructura de Lewis da una imagen de la localización de los átomos y como se rela-
cionan, pero no muestra la estructura tridimensional de las moléculas. Para esto, tene-
mos que tener en cuenta que las regiones de alta concentración de electrones se repelen
entre sí. Entonces los electrones de enlace y los solitarios se ubican lo más lejos posible
unos de otros.
En moléculas cuyo átomo central no tiene pares de electrones no apareados, se van a
adoptar formas simétricas con ángulos como los que se observan en la figura.
Cuando se estudia la forma de las moléculas con pares electrónicos sin compartir, ve-
mos que la situación es diferente, ya que éstos determinan la conformación espacial de
las mismas debido a que la fuerza repulsiva es mayor que la de los pares involucrados en
un enlace. De esta manera, los átomos están lo más lejos posible de los pares solitarios,
incluso a costa de acercarse a otros átomos. Es el caso de la molécula de agua, donde el
oxígeno tiene dos pares de electrones no compartidos que distorsionan el ángulo entre
los hidrógenos.
La geometría molecular depende en gran medida de los tipos de enlaces que se estable-
cen entre los átomos. Siempre en torno a un enlace covalente simple hay libre rotación
de los átomos comprometidos en la unión. Mientras, en torno a un enlace doble existe
un impedimento a la libre rotación. Esto implica que la molécula al menos en esa re-
gión presenta geometría plana. Este impedimento, es fundamental para comprender la
isomería geométrica “cis” y “trans” que se discute más adelante en este capítulo y que
volverá a ver en el capítulo de lípidos. También le permitirá entender las características
geométricas y el momento dipolar del enlace peptídico que estudiará en el capítulo de
aminoácidos, péptidos y proteínas.
54
Moléculas orgánicas e inorgánicas
Como ya vimos, una molécula está integrada por dos o más elementos iguales o di-
ferentes en una proporción determinada. Las moléculas se clasifican en orgánicas e
inorgánicas.
Los compuestos orgánicos son aquellos que contienen átomos de carbono unidos entre
sí, y también hidrógeno. En menor proporción pueden contener otros elementos como
el oxígeno, el nitrógeno, el fósforo y el azufre, entre otros. Los compuestos inorgánicos
son todos los demás, entre ellos el agua, el sulfato de calcio, el amoníaco, la sílice, el
ácido clorhídrico, etc. Además, algunos compuestos de carbono como el dióxido de
carbono y carbonatos son considerados inorgánicos.
Dentro de las moléculas orgánicas podemos encontrar a la familia más sencilla que
contiene solo carbono e hidrógeno, los hidrocarburos. El carbono debido a su gran ver-
satilidad puede formar una gran variedad de estructuras como cadenas, anillos y redes
de átomos.
A grandes rasgos, podemos dividir a los hidrocarburos en dos grupos, los alifáticos
y los aromáticos. En las moléculas alifáticas las cadenas hidrocarbonadas suelen ser
lineales, ramificadas o incluso cíclicas, mientras la gran característica de las moléculas
aromáticas es la presencia de por lo menos un anillo bencénico en su estructura.
Para representar las moléculas orgánicas se utilizan barras dispuestas en zigzag (recordan-
do la estructura tetraédrica del carbono unido a cuatro átomos). En cada vértice se en-
cuentra un carbono, que puede o no estar representado. Cada barra es un enlace covalente
simple, por lo que los dobles o triples enlaces se representan por dos o tres barras juntas.
Una molécula orgánica puede clasificarse como saturada o insaturada. Las saturadas contie-
nen en su estructura solo enlaces simples entre carbono y carbono, mientras que las insatu-
radas incluyen uno a más enlaces dobles o triples entre carbono y carbono.

Grupos funcionales
Las propiedades químicas y por ende las reacciones de muchas moléculas son determi-
nadas por un pequeño grupo de átomos. Estos son los denominados grupos funcionales
y están unidos a las cadenas y anillos carbonados de los cuales ya hablamos. Los grupos
funcionales se clasifican en oxigenados (si tienen oxígeno en su estructura) y nitrogena-
dos (si en su estructura poseen nitrógeno).
Es muy importante que usted aprenda cuales son los principales grupos funcionales,
realmente no podrá avanzar en la comprensión de la química sin tener presente estos
conceptos. Teniendo claro a los grupos funcionales, usted podrá entender la estructura
y las propiedades físico-químicas de las moléculas, y luego con sacrificio y un poco de
suerte tal vez entienda la bioquímica. A continuación se citan solo algunos ejemplos de
grupos funcionales en moléculas de importancia biológica:
El grupo amino está presente en todos los aminoácidos y en algunos nucleótidos. El

grupo funcional alcohol está presente en todos los azúcares. Los dobles enlaces son
frecuentes en los fosfolípidos de membranas. El grupo funcional ácido (carboxilo) for-
ma parte de todos los aminoácidos, ácidos grasos, e innumerable cantidad de interme-
diarios metabólicos, etc. Los grupos funcionales aldehído y cetona (carbonilo) están
presente en azúcares (en su forma no ciclada), nucleótidos, etc. El grupo fosfoanhí-
drido está presente en nucleótidos como: el ATP, el CTP, el TTP, el GTP, el UTP y el
NADH, etc. El grupo funcional fosfodiéster está en nucleótidos cíclicos como el AMPc
y el GMPc, ácidos nucleicos y fosfolípidos.
En los triacilglicéridos encontramos al grupo éster (unión de un carboxilo con un al-

cohol con pérdida de agua). En un disacárido, los monosacáridos están unidos entre sí
mediante el grupo funcional éter (unión de dos alcoholes con pérdida de agua), más
adelante vera que recibe el nombre de unión o-glicosídica. El enlace peptídico que man-
tiene unido a dos aminoácidos no es ni más ni menos que el grupo funcional amida
(unión de un grupo carboxilo con un grupo amino con pérdida de agua).
Dichos grupos tienen un orden jerárquico de importancia, por el cual van a regir deter-
minadas propiedades en el compuesto del que formen parte. En la tabla a continuación
se muestran los grupos funcionales más relevantes.
56
Isómeros
Si usted observa moléculas distintas con la misma fórmula molecular, entonces con cer-
teza está en presencia de isómeros. Existen distintos tipos de isomerías, a continuación se
desarrollan algunas de ellas. Los isómeros estructurales son moléculas formadas a partir
de los mismos átomos pero unidos de forma diferente entre sí. Por ejemplo, para la for-
mula molecular C4H10 podemos obtener dos compuestos.
Debido a sus diferentes conformaciones en el espacio tienen propiedades físico-quími-

cas algo diferentes. En los isómeros geométricos y ópticos los átomos están unidos a los
mismos vecinos pero su disposición espacial es diferente, por ejemplo, a lados opuestos
de un doble enlace, o arriba y debajo de un anillo en un cicloalcano. Se distinguen por
los prefijos “cis” (del mismo lado) y “trans” (del lado opuesto).
La isomeria óptica se da cuando dos moléculas son imágenes especulares, no super-

ponibles una de la otra (par de enantiómeros). Se presenta siempre que un átomo de
carbono este unido a cuatro átomos o grupos de átomos distintos. Un carbono unido
a cuatro sustituyentes distintos, se conoce como carbono quiral o asimétrico. Los isó-
meros ópticos poseen propiedades químicas iguales, excepto si reaccionan con otras
moléculas quirales (por ejemplo, nuestras enzimas). Como ejemplos de moléculas con
este tipo de isomeria, tenemos a la mayor parte de los aminoácidos, veamos los enan-
tiomeros de la Alanina en la siguiente figura.
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Este tipo de isomería es responsable de las distintas actividades de los fármacos, o sus
reacciones adversas. De las dos formas enantioméricas del ibuprofeno, sólo la denomi-
nada S es la que tiene actividad farmacológica, mientras que el enantiómero R-ibupro-
feno no tiene actividad antiinflamatoria en absoluto.
A principios de 1960, la producción de medicamentos se vio duramente afectada por la

tragedia de la talidomida. Esta droga fue administrada como mezcla racémica para tratar
las náuseas durante los primeros meses del embarazo. Sólo el R-enantiómero es activo,
mientras que el S-enántiomero produce serias malformaciones en bebes recién nacidos.
Algo para tener en cuenta, en los seres vivos, los aminoácidos tienen la conforma-
ción L, mientras los azúcares tienen la conformación D, las insaturaciones en los
ácidos grasos son todas del tipo cis.
Reacciones químicas
Una reacción química, también llamada cambio químico o fenómeno químico, es todo pro-
ceso termodinámico en el cual una o más sustancias (llamadas reactivos), se transforman,
cambiando su estructura molecular y sus enlaces, en otras sustancias llamadas productos.
Una reacción química irreversible se simboliza con una flecha, como se muestra a con-
tinuación:
Mientras para una reacción química reversible se utilizan dos flechas en sentidos
opuestos, tal como se muestra a continuación:
Al especificar los reactivos y productos estamos dando la estequiometría de la reac-

ción, indicando las proporciones en que cada uno reacciona.
Como en una reacción química convencional, los átomos no se crean ni se destru-

yen, a cada lado de la/las flechas debe haber el mismo número de átomos. De la mis-
ma manera, a ambos lados de la/las flechas la sumatoria de las cargas debe ser igual.
En las reacciones irreversibles los productos una vez formados jamás volverán a ser
reactivos. Mientras en las reacciones reversibles, los reactivos se transforman en pro-
ductos y viceversa. En una reacción reversible, el equilibrio químico se puede desplazar
en el sentido que uno desee, por ejemplo, para garantizar la formación de más producto
se adiciona reactivo y/o se retira producto.

Tipos de reacciones químicas
De acuerdo a las características de cada tipo de reacción, se las puede clasificar al menos en
tres tipos:
- Reacción de precipitación: implica la formación de un sólido insoluble a partir de solu-
ciones de electrólitos.
- Reacción de neutralización, o ácido-base: implica la transferencia de un protón.
- Reacción redox, o de óxido-reducción: implica un cambio en el número de oxidación
(transferencia de electrones).
A lo largo de los capítulos se verán estas reacciones, pero a continuación vamos a desarrollar
brevemente las reacciones de tipo redox.
Reacciones redox
Un gran número de reacciones químicas involucra procesos en los que uno o más átomos
ceden electrones a uno o más átomos que los aceptan. Estas reacciones se denominan reac-
ciones de óxido-reducción. Definimos:
Oxidación: proceso por el cual una sustancia pierde electrones

Reducción: proceso por el cual una sustancia gana electrones
En la reacción entre el bromo y el potasio:
El potasio ha perdido electrones, por lo que se ha oxidado, mientras que el bromo ha

ganado electrones, por lo que se ha reducido.
Es muy importante tener en cuenta que siempre que un compuesto se oxide, indefectible-
mente otro se tiene que reducir, y viceversa. Son dos procesos dependientes el uno del otro.
Cada átomo, según su ubicación en la tabla y los electrones de valencia, va a tener un
número de oxidación asignado en un compuesto. Es la carga que se le asigna a dicho
átomo en relación con los demás átomos que conforman la molécula.
Para asignar un número de oxidación a un elemento, se empieza con dos reglas muy
simples:
- El número de oxidación de un elemento que no está combinado con ningún otro ele-
mento es cero.
- La suma de los números de oxidación de todos los átomos de una especie es igual a su
carga total.
Dicho número de oxidación está especificado para cada elemento en la tabla periódica.
Para algunos es fácil designarlo porque solo tienen uno, pero hay otros que poseen va-
rios y la designación de uno en particular se rige por reglas que exceden el objetivo del
presente manual, pero que están influenciadas por el contexto molecular en que se en-
cuentra el átomo en cuestión. Teniendo en
cuenta los números de oxidación podemos
decir que, proceso de oxidación es aquel en
el que el número de oxidación del elemento
considerado aumenta. Proceso de reduc-
ción es aquel en el que el número de oxida-
ción del elemento considerado disminuye.
60
Autores:
Carla Di Martino / Juan Burdisso
El Agua y Reacciones Ácido-Base

• Describir la estructura y propiedades de la molécula de agua.
• Describir el puente de hidrógeno.
• Analizar cómo interactúa el agua con moléculas de distinta naturaleza química.
• Describir los conceptos de concentración y de soluciones hipertónicas, hipotónicas e isotónicas.
• Comprender la ionización del agua.
• Comprender la relación existente entre la concentración de hidrogeniones y la escala de pH.
• Entender las propiedades de los ácidos, las bases y los buffers.
Agua
El agua es la molécula más abundante en los seres vivos, constituyendo el 70% o más del
peso de la mayoría de los organismos. Sin duda, los primeros organismos vivos aparecieron
en un entorno acuoso y el curso de la evolución ha sido moldeada por las propiedades del
medio acuoso en que se inició la vida.
Como todos sabemos el agua es incolora, inodora, insípida y es uno de los nutrientes acaló-
ricos. Se la considera el solvente universal, pudiendo disolver gran variedad de sustancias.
Es el soporte donde ocurren casi todas las reacciones biológicas. Puede actuar como reactivo
o producto en algunas reacciones metabólicas. Es un excelente lubricante y actúa como el
principal amortiguador térmico tanto en los seres vivos como en los ecosistemas en general.
Enlace puente de hidrógeno

El agua tiene un punto de fusión (0ºC), un punto de ebullición (100ºC) y un calor de
vaporización más elevado que la mayoría de los disolventes comunes. Estas propiedades
extraordinarias del agua son consecuencia de las atracciones entre moléculas de agua
adyacentes, que confieren al agua líquida una gran cohesión interna.
Cada átomo de hidrógeno de una molécula de agua comparte un par electrónico con el
átomo de oxígeno (Figura 1). La geometría de la molécula de agua está dictada por las
formas de los orbitales eléctricos externos del átomo de oxígeno, que son similares a los
orbitales de enlace del carbono. Estos orbitales describen aproximadamente un tetrae-
dro, con átomos de hidrógeno en dos de los cuatro vértices y electrones sin compartir
en los otros dos (Figura 1.C).

Figura 1. El átomo de oxígeno posee 6 electrones de valencia en su último nivel de energía
(puntos negros), mientras el átomo de hidrógeno presenta un electrón de valencia (cruz).
Para adquirir una conformación estable ambos átomos deben compartir electrones. De tal
manera, el átomo de oxígeno tiende a adquirir ocho electrones en su último nivel ener-
gético (regla del octeto) y el átomo de hidrógeno tiende a adquirir dos electrones en su
último nivel energético (regla del dueto). A) Representación de Lewis. B) Representación
con líneas del enlace covalente. C) Representación tridimensional de la molécula del agua.
Debido a que el oxígeno es más electronegativo que el hidrógeno, los electrones com-
partidos en el enlace covalente están frecuentemente más cerca del átomo de oxígeno
que del de hidrógeno. Por lo tanto, el H y el O comparten los electrones de forma des-
igual. El resultado de esta forma desigual de compartir los electrones es la formación de
dos dipolos eléctricos en la molécula de agua, uno a lo largo de cada uno de los enlaces
H-O; el oxígeno es portador de una carga negativa parcial (δ-) y cada hidrógeno de
una carga positiva parcial (δ+). La atracción electroestática resultante entre el átomo de
oxígeno de una molécula de agua y el hidrógeno de otra molécula constituye un puente
de hidrógeno (Figura 2).
Figura 2. Estructura tridimensional de la molécula de agua y representación de dos molé-

culas de agua unidas por un puente de hidrógeno.
Los puentes de hidrógeno son más débiles que los enlaces covalentes. No obstante, la suma de
todos los puentes de hidrógeno entre moléculas confiere gran cohesión interna al agua líquida.
El ordenamiento casi tetraédrico de los orbitales alrededor del átomo de oxigeno per-
mite que cada molécula de agua forme puentes de hidrógeno con hasta cuatro molécu-
las de agua vecina. Sin embargo, en el agua líquida a temperatura ambiente y presión
atmosférica, las moléculas de agua están desorganizadas y en movimiento contínuo, de
62
forma que cada molécula forma puentes de
hidrógeno con un promedio de 3,4 molécu-
las vecinas. Por el contrario, en el hielo cada
molécula de agua esta fija en el espacio y for-
ma puentes de hidrógeno con otras cuatro
moléculas de agua formando una estructura
reticular regular (Figura 3).
Figura 3. Puentes de hidrógeno en el hielo.
El agua, solvente universal

El agua forma puentes de hidrógeno con diversos solutos
Los puentes de hidrógeno no son exclusivos del agua. Se forman fácilmente entre un
átomo electronegativo (normalmente oxígeno o nitrógeno con un par de electrones no
enlazantes) y un átomo de hidrógeno unido covalentemente a otro átomo electronega-
tivo en la misma o en otra molécula (Figura 4).
Figura 4. Representación de los puentes de hidrógeno entre las bases nitrogenadas presen-
tes en la doble hélice del ADN.
Las biomoléculas no cargadas pero polares como los azúcares se disuelven fácilmente
en el agua debido al efecto estabilizador de los puentes de hidrógeno que se forman
entre los grupos hidroxilo del azúcar y las moléculas polares de agua. Los alcoholes,
aldehídos, cetonas y los compuestos que contienen enlaces N-H forman puentes de
hidrógeno con las moléculas de agua y tienden a ser solubles en esta.
El agua interacciona electroestáticamente con los solutos cargados
El agua es un disolvente polar. Disuelve fácilmente la mayoría de las biomoléculas, que

generalmente son compuestos cargados o polares; los compuestos que se disuelven más
fácilmente en el agua son hidrofílicos (del griego, “amantes del agua”). Por el contrario,
los disolventes apolares tales como el cloroformo y el benceno son malos disolventes de
las biomoléculas polares, pero disuelven fácilmente a las moléculas que son hidrofóbi-
cas (del griego, “odio al agua”), tales como son los lípidos y las ceras.

El agua disuelve las sales tales como el NaCl mediante hidratación y estabilización de
los iones Na+ y Cl-, debilitando las interacciones electroestáticas entre ellos y contra-
rrestando así su tendencia a asociarse en una red cristalina. Por lo tanto, el agua disuelve
fácilmente este tipo de compuesto reemplazando los enlaces soluto-soluto por interac-
ciones soluto-agua, apantallando así las interacciones electroestáticas entre solutos (Fi-
gura 5).
Figura 5. El agua disuelve muchas sales cristalinas hidratando los iones que las componen.
Los gases apolares se disuelven pobremente en el agua
Los gases biológicamente importantes tales como el CO2, O2 y N2 son apolares. En el

O2 y en el N2 los electrones están compartidos de manera igual por ambos átomos. En el
CO2, cada enlace C=O es polar, pero los dos dipolos están dirigidos de manera opuesta
con lo que se anulan entre sí. La naturaleza apolar de estos gases los hace muy poco so-
lubles en agua. Algunos organismos contienen proteínas transportadoras hidrosolubles
(hemoglobina y mioglobina, por ejemplo) que facilitan el transporte del O2. El dióxido
de carbono forma ácido carbónico (H2CO3) en solución acuosa y es transportado en
forma de ion bicarbonato (HCO3-), ya sea en forma libre (el bicarbonato es muy soluble
en agua) o unido a hemoglobina.
Otros gases de importancia biológica para algunos organismos como el NH3 y el H2S,
son polares y se disuelven fácilmente en agua.
Interacción entre el agua y los compuestos apolares y anfipáticos
Cuando se mezcla el agua con benceno o hexano, se forman dos fases; ninguno de los
dos líquidos es soluble en el otro. Los compuestos apolares tales como el benceno y el
hexano son hidrofóbicos, es decir, incapaces de experimentar interacciones energéti-
64
camente favorables con el agua y, de hecho, interfieren con los enlaces de hidrógeno
entre las moléculas de agua. Todas las moléculas o iones en disolución acuosa inter-
fieren con los puentes de hidrógeno de algunas moléculas de agua en su proximidad
inmediata. Pero los solutos cargados o polares (tales como el NaCl) compensan esta
pérdida de puentes de hidrógeno entre moléculas de agua mediante la formación de
nuevas interacciones entre el soluto y el agua. Los solutos hidrofóbicos no ofrecen esta
compensación.
Los compuestos anfipáticos contienen regiones que son polares (cargadas o con densi-
dad de carga) y regiones que son apolares. Cuando se mezcla un compuesto anfipático
con el agua, la región polar, hidrofílica, interacciona favorablemente con el disolvente
y tiende a disolverse, pero la región apolar, hidrofóbica, tiende a evitar el contacto con
el agua. Las regiones apolares de las moléculas se agrupan para presentar la menor área
hidrofóbica posible al disolvente acuoso, mientras que las regiones polares se disuelven
de forma que se maximice su interacción con el disolvente. Estas estructuras estables de
compuestos anfipáticos en agua, denominadas micelas, pueden contener cientos o mi-
les de moléculas, las fuerzas que mantienen juntas las regiones apolares de las moléculas
se llaman interacciones hidrofóbicas o fuerzas de London (Figura 6).
Figura 6. Distintas disposiciones de moléculas anfipáticas en disolución acuosa.
Muchas biomoléculas son anfipáticas: proteínas, pigmentos, ciertas vitaminas, estero-

les y fosfolípidos de las membranas. Las estructuras formadas por estas moléculas se
estabilizan mediante interacciones hidrofóbicas entre las regiones apolares. Las inte-
racciones hidrofóbicas entre lípidos, y entre lípidos y proteínas, son las determinantes
más importantes de la estructura de las membranas biológicas. Las interacciones hi-
drofóbicas entre aminoácidos apolares estabilizan también los patrones de plegamiento
tridimensional de las proteínas.
Los solutos afectan las propiedades coligativas de las disoluciones acuosas
Los solutos de cualquier tipo, cuando están disueltos, alteran ciertas propiedades físicas
del disolvente agua: su presión de vapor, punto de ebullición, punto de fusión (punto
de congelación) y presión osmótica. Éstas se denominan propiedades coligativas (“li-
gadas”) puesto que el efecto de los solutos sobre las cuatro propiedades tiene la misma
base: la concentración de agua es menor en las disoluciones que en el agua pura. Antes
de continuar vamos a explicar con más detalle lo anunciado recientemente mediante un
ejemplo que se expone a continuación:

Veamos el frasco A, el mismo está compuesto A B
solamente por agua (23 moléculas de agua).
Lo que denominamos agua pura. Imagine-
mos que no queremos usar todo el contenido
del frasco, sino solo una cantidad determina-
da, la delimitada por el recuadro en el frasco
B. De forma arbitraria vamos a decir que el
volumen del recuadro es de 1ml, por lo tanto
la cantidad de moléculas de agua que vamos
a utilizar son cuatro. Cuando nos referimos C D
al término “concentración” de una solución,

nos estamos refiriendo a la relación que hay
entre la cantidad de un soluto y la cantidad
de disolvente en un volumen determinado.
En el caso que planteamos anteriormente,
al ser agua pura, solo tenemos moléculas de
agua y, la concentración del agua a utilizar en el frasco B es: 4 moléculas/1 ml.
Ahora bien, imaginemos que al frasco A se le adiciona un soluto (triángulos), obteniendo
el frasco C. Si observamos detenidamente, la cantidad de moléculas de agua no se ve mo-
dificada, solo se encuentran desplazadas algunas interacciones agua-agua por agua-so-
luto. Si utilizamos del mismo modo 1 ml del frasco C, vemos que se siguen utilizando 4
moléculas en total (frasco D) pero ahora hay una mezcla de moléculas de agua y soluto. Si
queremos definir concentración, ya sea de agua o de soluto, en ese mililitro: 2 moléculas de
soluto/1 ml o 2 moléculas de agua/ 1ml.
Este ejercicio nos está mostrando cómo cambia la concentración de un compuesto al

adicionar otro. En este caso podemos decir que la concentración del agua pasa de ser 4
moléculas de agua/ml en el frasco B a 2 moléculas de agua/ml en el frasco D. La con-
centración del agua ha disminuido.
(Los valores expuestos son meramente ejemplificadores, de ninguna manera se corres-
ponden con la realidad).
Las moléculas de agua tienden a trasladarse de una región de elevada concentración de
agua a una de concentración inferior. Cuando dos disoluciones acuosas diferentes están
separadas por una membrana semipermeable (que deja pasar moléculas de agua pero
no de soluto), las moléculas de agua que difunden de la región de alta concentración de
agua hacia la de concentración de agua menor producen presión osmótica.
La ósmosis, movimiento de agua a través de una membrana semipermeable impul-

sado por diferencias en la presión osmótica (concentración de solutos), es un factor
importante en la vida de la mayoría de las células. Las membranas plasmáticas son más
permeables al agua que a la mayor parte del resto de las moléculas pequeñas, iones y
macromoléculas. Esta permeabilidad es debida en parte a la simple difusión del agua
a través de la bicapa lipídica y en parte a canales proteicos (acuaporinas) en la mem-
brana que permiten el paso selectivo de agua. Las disoluciones de igual osmolaridad
se denominan isotónicas. Una célula rodeada por una disolución isotónica no gana ni
pierde agua. En una disolución hipertónica, aquella con una osmolaridad mayor que el
citosol, la célula se encoge al salir agua hacia fuera. En una disolución hipotónica (de
osmolaridad menor), las células se hinchan y, si no están sujetas por una pared celular,
llegan a reventar. Generalmente, las células contienen concentraciones más elevadas de
66
biomoléculas e iones que su entorno, de forma que la presión osmótica tiende a impulsar
agua hacia el interior de la célula. Si no se equilibra de alguna forma, este movimiento de
agua hacia dentro distendería la membrana plasmática y llegaría a causar la explosión de
la célula (lisis celular) (Figura 7).
*Entendamos, por ahora, la osmolaridad (concentración osmótica) como la concentración
de soluto en 1 litro de disolución.
Figura 7. Efecto de la osmolaridad extracelular en el movimiento de agua a través de una

membrana plasmática.
A lo largo de la evolución han surgido tres mecanismos para evitar esta catástrofe (lisis
celular). En las bacterias y en los vegetales, la membrana plasmática está rodeada de
una pared celular no expandible, de rigidez y fuerza suficiente para resistir la presión
osmótica y evitar la lisis celular. Algunos protozoos de agua dulce, que viven en un me-
dio altamente hipotónico, poseen un orgánulo (vacuola contráctil) que bombea agua al
medio exterior de la célula. En animales multicelulares, el plasma sanguíneo y el fluido
intersticial (el fluido extracelular de los tejidos) se mantienen a una osmolaridad cerca-
na al citosol. La elevada concentración de albúmina y otras proteínas en el plasma san-
guíneo contribuyen a su osmolaridad. Las células también bombean activamente iones
tales como el Na+ hacia el fluido intersticial para permanecer en equilibrio osmótico
con su entorno.
Puesto que el efecto de los solutos en la osmolaridad depende del número de partículas
disueltas, no de su masa, las macromoléculas tienen un efecto mucho menor en la os-
molaridad de una disolución que la que tendría una misma masa de sus componentes

monoméricos. Por ejemplo, un gramo de un polisacárido compuesto por 1.000 unida-
des de glucosa tiene el mismo efecto en la osmolaridad que un miligramo de glucosa.
Un efecto del almacenamiento de combustible en forma de polisacáridos (almidón o
glucógeno) en vez de como glucosa u otros azúcares simples es evitar un aumento enor-
me de la presión osmótica en la célula de depósito.
En los polisacáridos gran parte de los puentes de hidrógeno son intracatenarios (entre
oxhidrilos de la misma molécula) en vez de establecerse con moléculas de agua vecinas.
Desde el punto de vista químico, esta es la razón por la cual los polisacáridos atraen
poca agua. Una pequeña proporción de puentes de hidrógeno se dan entre el agua y la
superficie del polisacárido.
Ionización del agua
Aunque gran parte de las propiedades del agua como disolvente se pueden explicar en
función de la molécula de agua sin carga, el pequeño grado de ionización (reversible)
del agua en iones hidrógeno (H+ o también llamados protones) e iones hidroxilo (HO-)
también debe tenerse en cuenta.
Aunque normalmente se muestra el producto de disociación del agua como H+, los
protones libres no existen en disolución; los iones hidrógeno formados son tomados
por el agua formando el catión hidronio (H3O+).
La escala de pH
Por razones que escapan a esta discusión, no desarrollaremos las ecuaciones matemáticas
mencionadas a continuación.
Cuando se disuelven ácidos en agua, aportan H+ (protones) por ionización; las bases con-
sumen H+ al protonarse o al neutralizarlos formando agua. La concentración total de ion
hidrógeno (protones) de cualquier origen se puede medir experimentalmente y se expresa
como el pH de la solución. El término pH se define mediante la expresión:
Por lo tanto, el pH no es otra cosa que la representación numérica (del 0 al 14) de la concen-
tración de protones de una disolución. Un pH=7 nos está diciendo que la concentración de
protones es de 1x10-7 M (Molar, unidad que se estudiará más adelante en este Manual), pH
que se considera neutro (iguales concentraciones de protones y oxhidrilos). Cuando la con-
centración de protones es superior a 1x10-7 M, el pH será menor a 7, lo que consideramos
soluciones ácidas. Inversamente, cuando la concentración de protones es menor a 1x10-7 M,
el pH será mayor a 7, lo que consideramos soluciones alcalinas o básicas (matemáticamente
-log de un número grande dá un valor pequeño, entonces disminuye el pH).
Es importante mencionar, que del mismo modo que el pH se refiere a la concentracion
de protones de una solución, tambien puede medirse el pOH, el que se define como la
concentración de iones hidroxilos de una solución.
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Otra ecuación de utilidad es:
¿Pero cuál es la interpretación química de estas ecuaciones?

• Anteriormente mencionamos que a una [H+]=1x10-7 M, el pH=7. Gracias a la úl-
tima ecuación, podemos deducir que si el pH es 7, el pOH es igual 7 también, por lo
que la [HO-]=1x10-7 M. Lo que podemos interpretar es que cuando hay concentra-
ciones idénticas de H+ y HO-, como sucede con el agua pura, se dice que la solucion
está en pH neutro.
• Cuando la [H+] es muy alta, la [HO-] será muy pequeña, y viceversa.
¿Pero cómo es que el hecho de agregar un ácido o una base modifica el pH de una so-
lución? Bueno, la explicación radica en comprender el concepto de pH. Como dijimos
anteriormente el pH se define como la concentración de protones en una solución. Por
lo tanto, si a una solución acuosa se le agrega un ácido, por ejemplo ácido clorhídrico,
esta molécula liberará H+ a la solución:
Al agregar moléculas con la capacidad de liberar protones al medio, aumentó la [H+],

por ende acidificó el medio. Recuerde que los protones no se encuentran libres en solu-
ción, cuando nos referimos a la medición de la [H+] en realidad medimos iones hidro-
nio (pero a fines prácticos se simplifica de esta manera).
Por otra parte, cuando agregamos una base, por definición esta molécula secuestrará
H+ (como el amoníaco, NH3) del medio circundante, lo que producirá una disminu-
ción de la [H+], y el medio se alcalinizará. Tengamos en cuenta que una base también
puede liberar iones HO- al medio (como el hidróxido de sodio, NaOH), lo que también
alcalinizará la solución.
Se puede medir aproximadamente el pH de una solución acuosa utilizando diversos colo-
rantes indicadores, entre ellos el tornasol, la fenolftaleína y el rojo fenol, que experimentan
cambios de color cuando se disocia el protón de la molécula de colorante. Las determina-
ciones precisas del pH en el laboratorio se hacen con un electrodo de vidrio que tiene una
sensibilidad selectiva para la concentración de H+ (pHmetro) o mediante tiras reactivas.
El pH afecta la estructura y actividad de macromoléculas biológicas. Por ejemplo la ac-
tividad catalítica de las enzimas tiene una gran dependencia del pH. La medida del pH
de la sangre y de la orina se utiliza normalmente para diagnosticar enfermedades. El pH
del plasma sanguíneo de las personas con diabetes grave, por ejemplo, es con frecuencia
inferior al valor normal de 7,4; este estado se conoce como acidosis. En otros estados pa-
tológicos, el pH de la sangre es superior al normal, estado que se conoce como alcalosis.
Ácidos y bases
El ácido clorhídrico, sulfúrico y nítrico, denominados comúnmente ácidos fuertes, es-

tán completamente ionizados en soluciones acuosas diluidas; las bases fuertes NaOH y
KOH también están ionizadas completamente. Por otra parte, los denominados ácidos
y bases débiles, no están completamente ionizados al disolverse en agua. Estos últimos
son frecuentes en los sistemas biológicos y juegan papeles importantes en el metabolis-
mo y en la homeostasis.

Se pueden definir a los ácidos como donadores de protones y las bases como aceptores
de protones o donadores de oxhidrilos. Un donador de protón y su correspondiente
aceptor forman un par ácido-base conjugado. El ácido acético (CH3COOH), un dona-
dor de protones, y el anión acetato (CH3COO-), el correspondiente aceptor de proto-
nes, forman un par ácido-base conjugados:
Cada ácido tiene una tendencia característica a perder su protón en solución acuosa.
Cuanto más fuerte sea el ácido mayor será la tendencia a perder su protón.
Buffers contra cambios de pH en los sistemas biológicos
Casi todos los procesos biológicos son dependientes del pH, una pequeña modifica-
ción en el pH produce un gran cambio en la velocidad de un proceso. Las células y
los organismos tienen un pH citosólico específico y constante (normalmente cercano a
pH 7) que mantiene a las biomoléculas en su estado iónico óptimo. En los organismos
multicelulares, el pH de los fluidos extracelulares también se mantiene estrechamente
regulado. La constancia de pH se consigue principalmente mediante tampones o buffers
biológicos: mezclas de ácidos débiles y de sus bases conjugadas.
Los buffers son sistemas acuosos que tienden a resistir cambios en su pH cuando se aña-
den pequeñas cantidades de ácido (H+) o base (HO-). Un sistema buffer consiste en un
ácido débil (donador de protones) y su base conjugada (aceptor de protones). Cada par
conjugado ácido-base tiene una zona característica de pH en la que es un buffer eficaz.
En el punto medio de la zona buffer, donde la concentración del donador de protones es
exactamente igual a la del aceptor de protones, el poder buffer del sistema es máximo; lo
que significa, que se produce un cambio mínimo de pH cuando se adicionan H+ u HO-.
¿Pero de qué manera regula el pH un par ácido-base conjugado (buffer)?
Analicemos el par ácido acético-acetato: imaginemos una solución acuosa en la que

se encuentra ácido acético y acetato en concentraciones casi iguales. El donador de
protones, el ácido acético, contiene una reserva de H+ ligado, que puede liberarse para
neutralizar una adición de HO- al sistema formando agua. De modo semejante, la base
conjugada acetato, puede reaccionar con iones H+ adicionados al sistema, formando
ácido acético. Siempre que se añaden H+ u HO- a un buffer, el resultado es un pequeño
cambio en las concentraciones relativas del ácido débil y su anión y, por lo tanto un pe-
queño cambio en el pH. El descenso en la concentración de un componente del sistema
se equilibra exactamente por un incremento del otro. La suma de los componentes del
sistema no varía, solo varía su proporción.
Un buffer biológico muy importante es el sistema del fosfato. El sistema buffer del fos-
fato, que actúa en el citoplasma de todas las células, tiene H2PO4- como donador de
protones y el HPO42- como aceptor. El buffer fosfato presenta su efectividad máxima a
pH 6,86 y tiende pues a resistir los cambios de pH en el intervalo entre 5,9 y 7,9. Es por
tanto un buffer efectivo en los fluidos biológicos; en los mamíferos, por ejemplo, los flui-
dos extracelulares y la mayoría de los compartimentos citoplasmáticos tiene un pH en
el intervalo 6,9 a 7,4. Es importante mencionar que las proteínas también actúan como
buffers dentro de las células.
70
Un segundo buffer de altísima importancia biológica es el par ácido carbónico (H2CO3),
donador de protones y el bicarbonato (HCO3-), aceptor de protones, presentes en el
plasma sanguíneo.

Autores:
Claudio Berardi / Juan Burdisso
Sistemas de Unidades:
¿Cómo medir una bacteria y una docena de huevos?
Al finalizar la lectura de la última parte de este capítulo de EDUMED el estudiante será
capaz de:
• Describir el concepto de mol y osmolaridad.
• Describir qué representa el número de Avogadro.
• Diferenciar osmolaridad y osmolalidad.
• Entender las dimensiones de las distintas formas de vida y elementos de interés biólogico.
• Realizar pasajes de unidades de medida del sistema internacional.
• Describir los diferentes tipos de soluciones.
• Comprender las unidades físicas y químicas de concentración.
Los egipcios tenían el sistema de medición bien a “mano”
Desde tiempos muy antiguos ha existido por razones diversas la necesidad de cuanti-
ficar y medir. Los egipcios utilizaban por ejemplo como medidas, el codo, siendo éste
la distancia entre el dedo anular con mano extendida, hasta el codo. A esta medida la
duplicaba el brazo, una distancia que iba desde el anular hasta casi el centro del tórax
y, finalmente la más conocida, la braza, que iba de anular a anular manteniendo los dos
brazos extendidos.

Todas estas unidades nombradas son unidades de longitud. También las unidades de
capacidad estaban relacionadas con el cuerpo humano; por ejemplo, una de las prime-
ras fue el “puñado”, es decir, la cantidad que cabía en las dos manos juntas.
Pero tenemos que ser organizados
El sistema más utilizado en todo el mundo hoy es un sistema que data de la década del
sesenta, llamado Sistema Internacional de Unidades (SIU). En este sistema hay Unida-
des Fundamentales y Unidades Derivadas de las mismas, es decir, que por combinación
aritmética de las Fundamentales, se forman las Derivadas.
Unidades Fundamentales
Algunas unidades derivadas son por ejemplo:
74
Otras Unidades de medida son seguramente más recordables para usted, como por ejemplo…
Pasemos a lo nuestro: Concepto de mol
Cuando usted va al almacén, puede pedir media docena de huevos (6), 1 kg de naranjas,
etc. ¿Ha probado en pedirle al almacenero de la esquina un viernes a la tarde 6533 granos
de arroz? Desde EDUMED le aconsejamos que no lo haga (esto le permitirá seguir cur-
sando sin lesiones). Para pedir arroz en este caso, usamos también medidas de peso como
1 Kilo (Kg), medio kilo (1/2 Kg), etc.
El gran problema de los bioquímicos, es que no tenían una unidad de medida para cuan-
tificar átomos y moléculas, partículas que no son observables (al menos ni yo ni el alma-
cenero las vemos).
Para eso le presentamos el Mol. Esta palabra se crée fue introducida por Wilhelm Os-
twald (1853-1932, Premio Nobel de Química en 1909 por sus trabajos sobre catálisis) y
significa en latín “montón”. Es eso, en 1 mol hay montones de partículas, átomos, etc. de-
pendiendo lo que se trate. Algunos autores refieren que el término mol es una traducción
de 1897 de la unidad germana Mol, palabra acuñada por Ostwald en1894 de Molekül (sin
embargo, el concepto relacionado de peso equivalente se usaba al menos un siglo antes).
El Mol es esencialmente un número. Cuando nos preguntan ¿Cuántas moléculas de agua
hay en 1 mol de agua (la fórmula del agua es H2O)? La respuesta es un número, llamado
número de Avogadro, y es igual a 6,02 x 1023
Número de Avogadro = 6,02 x 1023

Es decir, en 1 mol de agua hay 6,02 x 1023 moléculas de agua.
RESUMEN: los átomos y las moléculas no podemos observarlos, esto hace que aparez-
ca un número exponencial, el de Avogadro, que sería igual a decir que 1 mol es igual a
602.000.000.000.000.000.000.000
1 mol de agua= 6,02 x 1023 moléculas de agua =

602000000000000000000000 moléculas de agua

Ejemplos:
• ¿Cuántos átomos de sodio (Na) hay en 1 mol de sodio?
• ¿Cuántos átomos de hierro (Fe) hay en 1 mol de hierro?
Respuestas:
En 1 mol de Na habrá 6,02 x 1023 átomos de Na
En 1 mol de Fe habrá 6,02 x 1023 átomos de Fe
Amedeo Avogadro (1776 - 1856), fue un físico y químico italiano, quien formuló la
llamada ley de Avogadro, que dice que «volúmenes iguales de gases distintos bajo las
mismas condiciones de presión y temperatura, contienen el mismo número de molécu-
las» (en su honor se le dio el nombre al número de Avogadro).
La constante de Avogadro es fundamental para entender la composición de las molé-
culas y sus interacciones y combinaciones. Por ejemplo, ya que un átomo de oxígeno se
combinará con dos átomos de hidrógeno para crear una molécula de agua (H2O), de
igual forma un mol de oxígeno (6,022 × 1023 átomos de O) se combinará con dos moles
de hidrógeno (2 × 6,022 × 1023 átomos de H) para crear un mol de H2O.
Importante: un mol es la cantidad de materia que contiene 6,02 x 1023 partículas ele-
mentales (ya sea átomos, moléculas, iones, partículas subatómicas, etcétera). Por eso,
cuando un químico utiliza el término mol, debe dejar en claro si es:
1 mol de átomos
1 mol de moléculas
1 mol de iones
1 mol de cualquier partícula elemental.
El mol permite “contar” entidades químicas de forma indirecta cuando éstas son pe-
sadas. Esta medición se puede hacer porque los átomos de un determinado elemento
siempre tienen la misma masa. Piense en la masa de una docena de huevos (12 huevos);
ésta es distinta a la masa de una docena de ladrillos (12 ladrillos). Lo mismo ocurre con
la masa de un mol de hidrógenos (6,02 x 1023 átomos de hidrógeno) que es distinta a la
masa de un mol de cobre (6,02 x 1023 átomos de cobre).
76
Los elementos tienen distinta masa, y el valor de cada una de ellas nos lo entrega la co-
nocida Tabla Periódica.
Lo que sí es certero hoy, es que en la definición estricta de mol, 1 mol son 6,02 x 1023
unidades contables que es igual al número de átomos presentes en 12 gramos del isóto-
po del carbono 12 (12C). Se tomó a este isótopo, por ser muy abundante en la naturaleza
y por su gran estabilidad.
Por esto, las masas atómicas son relativas. ¿Qué significa esto? Si la masa atómica del He-
lio es 4,0026, esto significa que la masa de un átomo de Helio es 4,0026 veces mayor que
una uma (unidad de masa atómica).
Sigamos avanzando…
Hablamos de átomos, moléculas, etc, pero aunque no sea parte específica de este capí-
tulo, recuerde que:
1) La masa es la cantidad de materia de un elemento.
2) La masa de un átomo depende del número de neutrones y protones que contiene
y varía en los distintos isótopos.

El universo está formado por distintos elementos y cada átomo tiene distinto tamaño y
diferentes masas comparado con otro átomo.
Como los átomos de elementos distintos tienen distinta masa entre sí (un átomo de
hidrógeno tiene menor masa que un átomo de cobre), entonces el átomo de cobre pesa
más que el átomo de hidrógeno (tiene mayor peso atómico).
La unidad de masa atómica o uma, es la masa equivalente a la doceava parte de la masa
de un átomo del isótopo del 12C. Esto quiere decir, que el 12C tiene 12 umas. Esta masa
será tomada como referencia para todas las demás. Ejemplo, 1 átomo de hidrógeno tie-
ne una masa de 1 uma, es decir, son necesarios 12 átomos de hidrógeno para equiparar
la masa de 1 átomo de 12C.
¿Qué he hecho yo para merecer todo esto?
Tenemos que unir ahora la palabra mol, con la denominada masa molar.
La masa molar es la masa de 1 mol de una sustancia expresada en gramos. La unidad
que se utiliza para masa molar es gramos / mol (g/mol). Esta unidad tiene el mismo
valor que la masa atómica, pero esta vez expresada en gramos y no en umas.
¿Entonces masa molar y masa atómica son lo mismo…? NO, se lo decimos antes de
que termine de preguntar. No son lo mismo.
• La Masa Molar es el peso de 1 mol en gramos.

• La Masa Atómica es la masa de la sustancia de la cual queremos saber su masa molar.
Para ir cerrando con este tema, ya sabemos que no existe una balanza que nos permita
medir la masa de un átomo solamente. Pero sí se puede medir la masa de una gran can-
tidad de átomos. Así sabemos que:
6,02 x 1023 u. m. a. pesan un gramo masa; o sea, un mol de uma pesa un gramo.
78
Ahora que ya podemos discutir con el almacenero y marearlo un poco, ¿Cuánto pesará
un mol de cobre?
La masa atómica relativa (o peso atómico) del cobre es 63,54 veces mayor que la
uma, por lo tanto, un mol de cobre pesa 63,54 gramos.
¿Cuánto pesará un mol de Helio?
La masa atómica del Helio es 4,0026 veces mayor que la uma, así que un mol de Helio
pesa 4,0026 gramos.
Ahora podemos si lo deseamos saber cuántos moles hay en determinada cantidad de un
elemento. Por ejemplo, si quiero saber ¿Cuántos moles de cobre hay en 120 gramos del
metal? Lo que debo saber es que:
1 mol de cobre pesa 63,54 gramos, entonces 120 gramos / 63,54 = 1,886 moles
Soluciones
Una solución (o disolución) es una mezcla de dos o más componentes perfectamente
homogénea ya que cada componente se mezcla íntimamente con el otro, de modo tal
que pierden sus características individuales. Esto último significa que los constituyentes
son indistinguibles y el conjunto se presenta en una sola fase (sólida, líquida o gas)
bien definida.
Una solución que contiene agua como solvente se llama solución acuosa.
Características de las soluciones (o disoluciones):
I) Sus componentes no pueden separarse por métodos físicos simples como decanta-
ción, filtración, centrifugación, etc.
II) Sus componentes solo pueden separase por destilación, cristalización, cromatografía.
III) Los componentes de una solución son soluto y solvente.
Soluto es aquel componente que se encuentra en menor cantidad y es el que se disuelve.

El soluto puede ser sólido, líquido o gas, como ocurre en las bebidas gaseosas, donde el
dióxido de carbono se utiliza como gasificante de las bebidas. El azúcar representa un
soluto cuando está disuelta en líquido (agua).
Solvente es aquel componente que se encuentra en mayor cantidad y es el medio que

disuelve al soluto. El solvente es aquella fase en que se encuentra la solución. Aunque
un solvente puede ser un gas, líquido o sólido, el solvente más común es el agua.
En una disolución, tanto el soluto como el solvente interactúan a nivel de sus com-
ponentes más pequeños (moléculas, iones). Esto explica el carácter homogéneo de las
soluciones y la imposibilidad de separar sus componentes por métodos físicos simples.
Dependiendo de su concentración, las disoluciones se clasifican en diluidas, concen-
tradas, saturadas, sobresaturadas.
Diluidas: si la cantidad de soluto respecto del solvente es pequeña. Ejemplo: una solu-
ción de 1 gramo de sal de mesa en 100 gramos de agua.
Concentradas: si la proporción de soluto con respecto del solvente es grande. Ejemplo:

una disolución de 25 gramos de sal de mesa en 100 gramos de agua.

Saturadas: se dice que una disolución está saturada a una determinada temperatura
cuando no admite más cantidad de soluto disuelto. Ejemplo: 36 gramos de sal de mesa
en 100 gramos de agua a 20ºC.
Si intentamos disolver 38 gramos de sal en 100 gramos de agua, sólo se disolvería 36
gramos y los 2 gramos restantes permanecerán en el fondo del vaso sin disolverse.
Sobresaturadas: disolución que contiene mayor cantidad de soluto que la permitida a

una temperatura determinada.
Cuando hablamos de concentración, hacemos referencia a la relación que existe entre el

soluto y el solvente o la solución en sí misma.
En Química, la concentración de una solución es la proporción o relación que hay

entre la cantidad de soluto y la cantidad de disolvente. La concentración de una
solución ya sea en unidades físicas (% m/v) o químicas (M, N, m) refiere ni más ni
menos, a establecer una relación, donde sabremos cuántos gramos de soluto hay por
unidad de volumen de la solución. Para % v/v, es volumen de soluto por cada 100ml
de solución, mientras para % m/m es gramos de soluto en 100gr de solución.
Unidades físicas de concentración
Una de las formas de representar la concentración es lo que se denomina porcentaje

masa en masa o peso en peso.
Su símbolo es % m/m y representa la cantidad en gramos del soluto por cada 100 gra-
mos de solución.
Ejemplo, si tenemos una solución con una concentración de glucosa de 12% m/m, esto
quiere decir que hay 12 gramos de glucosa en 100 gramos de solución.
Otra forma de expresar concentración es lo que se denomina porcentaje volumen en

volumen o % v/v. En este caso hablamos de cantidad en mililitros de soluto por cada
100 mililitros de solución.
Por ejemplo, una solución 18% v/v tiene 18 ml de soluto por 100 ml de solución.
También se puede expresar en porcentaje masa / volumen, % m/v, lo que significa, el
peso en gramos del soluto en 100ml de solución.
Como ejemplo, si una solución tiene una concentración de 20% m/v, significa que hay
20 gramos de soluto en 100ml de solución.
Unidades químicas de concentración
Para expresar la concentración de las soluciones se usan también sistemas con unidades
químicas, como son:
Molaridad (M) = (número de moles de soluto) / (1 litro de solución)
Molalidad (m) = (número de moles de soluto) / (1 kilo de solvente)
Fracción molar (Xi): se define como la relación entre los moles de un componente (ya
sea solvente o soluto) de la solución y los moles totales presentes en la solución.
80
Vemos a continuación un ejercicio de cálculo de concentración:
Se preparó una solución disolviendo 30gr de cloruro de calcio (CaCl2) en 80 ml de agua.
La sal (CaCl2) en este caso representa al soluto, mientras el agua es el solvente.
Exprese la concentración de esta solución tanto en la unidad física % m/v como en la
unidad química M (Molaridad).
Unidad física % m/v por definición:

gr de soluto -------------- 100ml de solución
Entonces:
30gr CaCl2 ----------- 80ml solución
X= ---------------- 100ml solución
X= 100ml solución x 30gr CaCl2 = 37,5 %m/v

80ml solución
Esto indica que hay 37,5gr de soluto por cada 100ml de solución.
Unidad química Molaridad (M), por definición: se obtiene una solución 1M (molar)
cuando se disuelve un mol de moléculas (equivalente a un peso molecular) en 1 litro de
solución:
1M -------------- Peso molecular (PM) ----------------- 1000ml de solución
Utilizando la tabla periódica se calcula el PM del CaCl2, esto es (40 + 35,45 X 2 = 110,9 gr/mol)
y se corresponde con la sumatoria de los pesos atómicos multiplicados por los subíndices. El
peso atómico del Ca es 40gr/mol, mientas que para el Cl es 35,45gr/mol.
Entonces:
1M ----------------------- 110,9gr/mol ----------------- 1000ml de solución
X= ----------------- 80ml de solución
X= 80ml de solución x 110,9gr/mol = 8,87gr/mol

1000ml de solución
Esto es una proporción, si para 1000ml de solución hay 110,9gr de soluto, para 80ml de
solución hay 8,87gr de soluto. En ambos casos la concentración es 1M.

1M -----------------------110,9gr/mol ----------------1000ml de solución
1M ----------------------- 8,87gr/mol ------------------ 80ml de solución
X= -------------------- 30gr/mol ------------------ 80ml de solución
X= 30gr/mol x 1M = 3,38M
8,87gr/mol
Es decir, que la concentración de esta solución de cloruro de calcio (CaCl2) se puede

informar de manera equivalente como 37,5% m/v o 3,38M.
Como se habrá dado cuenta en las unidades físicas de concentración no es importante
la naturaleza química del soluto, mientras que en las unidades químicas sí, de allí que
cambiara el PM según el mol de moléculas del que se trate.
Molalidad (m)
Molalidad no es lo mismo que molaridad.

En la molalidad relacionamos la molaridad del soluto con el que estamos trabajando
con la masa del solvente (en kg) que utilizamos.
La definición de molalidad es la siguiente:
Relación entre el número de moles de soluto por kilogramos de solvente (m)
Unidades que le serán de utilidad para hablar de células, virus, bacterias y otros
microorganismos
Primero es importante para nosotros que usted tenga en claro que si eligió medicina
porque creyó que podría ver en un par de clases algunos cuantos virus y obtener un
Nobel, estamos perdidos. Observe lo siguiente:
Unidades de medida de longitud
La unidad principal para medir longitudes es el metro. Al metro lo podemos dividir

en decímetros (dm), centímetros (cm), milímetros (mm). Son sus submúltiplos. Pero
también tiene el metro sus múltiplos:
El kilómetro (km), hectómetro (hm) y el decámetro (dam), son unidades más grandes
por lo tanto son sus múltiplos
82
¿Para qué utilizamos el metro?
El metro es empleado para medir el largo, ancho, y la altura de las cosas, es decir el me-
tro se utiliza para conocer longitudes.
Cómo convertir las unidades de longitud en una más grande o más pequeña?
Cada unidad de longitud es igual a 10 unidades de orden inmediato inferior, o también
cada unidad de un orden es 10 veces menor que la del orden inmediato superior.
Para pasar de una unidad a otra podemos seguir este esquema:
Por lo tanto, el problema de convertir unas unidades en otras se reduce a multiplicar o

dividir por la unidad seguida de tantos ceros como lugares haya entre ellas.
Por ejemplo:
Pasar 50m a cm
Si queremos pasar de metros a centímetros tenemos que multiplicar (porque vamos a pasar
de una unidad mayor a otra menor) por la unidad seguida de dos ceros, ya que entre el me-
tro y el centímetro hay dos lugares de separación. 50 · 100 = 5.000cm
¿Cómo pasar mm a m? Por ejemplo: 4385mm a m
Para pasar de milímetros a metros tenemos que dividir (porque vamos a pasar de una
unidad menor a otra mayor) por la unidad seguida de tres ceros, ya que hay tres lugares
de separación.
4385 : 1000 = 4.385m
Bien, ahora ya tenemos todo preparado el terreno para medir virus y bacter.... NOOOO!
Concepto de micrón
Hoy aceptamos, sin oposición, que los organismos están formados por células. Hubo un largo
camino para llegar a esta conclusión, ya que el tamaño de la mayoría de las células es menor
que el poder de resolución del ojo humano, que es de aproximadamente 200 micras (0.2 mm).
“Poder de Resolución” se define como la menor distancia a la que se pueden

discriminar dos puntos.
Para poder ver las células se necesitó la invención de aparatos con mayor poder de reso-
lución que el ojo humano: el microscopio. Éstos usan la luz visible y lentes de cristal que
proporcionan los aumentos. Su poder de resolución máximo es de 0.2 micras, mil veces
mayor que el ojo humano. Pero incluso con el uso de los microscopios se tardó en llegar a
identificar a las células como las unidades que forman a todos los seres vivos, lo cual fue
debido fundamentalmente a la diversidad de formas y tamaños que presentan y también a
la mala calidad de las lentes que formaban parte de los primeros microscopios.

Medidas
El Sistema Internacional de Unidades (SI), conocido también como el sistema métrico mo-
derno, es el estándar científico de pesas y medidas. Este sistema se compone de siete uni-
dades básicas y muchas unidades suplementarias, derivadas y especiales. También alberga
ciertas unidades que no pertenecen propiamente al sistema pero que son de uso común.
Existen medidas que no pueden dejar de saberse (de cualquier modo, puede utilizarse
el sistema online http://www.convertworld.com/es/ para convertir cualquier unidad a
la unidad correspondiente del SI).
Un nanómetro es una milésima de micrón. Y un angstrom es una décima de nanómetro.

Micrómetro es el nombre correcto del micrón (o micra). Micrómetro significa milloné-
sima de metro (y por lo tanto milésima de milímetro). Nanómetro significa mil milloné-
sima de metro (y por lo tanto milésima de micrómetro). Angstrom son 1 x 10-10m (10
elevado a la potencia -10), una diez mil millonésima de metro.
Tamaño celular
El tamaño de las células se expresa en micrómetros (µm). Como dijimos anteriormente,
un micrómetro o micra es la milésima parte de un milímetro. Una célula eucariota típica
mide en promedio 60 µm.
Pero hay células eucariotas que se escapan de las dimensiones más comunes y pueden ser
muy pequeñas, como los espermatozoides, cuya cabeza puede medir menos de 4 µm de
diámetro, mientras que otras como los huevos de algunas aves o reptiles pueden medir
más de 10 centímetros. Más pequeñas que las células eucariotas son las células procariotas
que suelen medir en torno a 1 o 2 µm de diámetro, siendo las más pequeñas los micoplas-
mas con dimensiones menores a 0.5 µm.
84
Recuerde, la célula es la unidad fundamental de los seres vivos, compuesta por nume-
rosas organelas. El conjunto de células se agrupan formando diferentes tejidos y estos
darán origen a los diferentes órganos.
Nuestros glóbulos rojos miden aproximadamente siete micrones, las células vegetales
alrededor de veinticinco micrones, un óvulo humano, doscientos micrones, una bacte-
ria, entre dos y tres micrones.

Autores:
Carla Di Martino / Juan Burdisso
Aminoácidos, Péptidos y Proteínas

• Realizar un cuadro comparativo entre la estructura general, nomenclatura y
clasificación de los aminoácidos.
• Describir las propiedades del enlace peptídico.
• Comprender y describir los niveles de organización de las proteínas.
• Analizar la desnaturalización y el plegamiento de proteínas.
• Describir las principales funciones de las proteínas en el ser humano.
Proteínas
Las proteínas son las macromoléculas biológicas más abundantes, estando presentes
en todas las células y en todas las partes de la misma. Las proteínas también presentan
una gran variedad; en una sola célula se pueden encontrar miles de clases de proteínas
diferentes. Además, muestran una gran diversidad en cuanto a su función biológica,
pudiendo ser enzimas, hormonas, anticuerpos, transportadores celulares, receptores
celulares, antibióticos, etc.
Las proteínas son polímeros. Como todo polímero, las mismas están constituidas por
unidades repetidas denominadas monómeros: los aminoácidos. Todas las proteínas,
tanto si provienen de bacterias como de células eucariotas, están constituidas a partir
del mismo conjunto de 20 aminoácidos, unidos de forma covalente en secuencias linea-
les. Cada uno de estos aminoácidos tienen una cadena lateral propia que determina sus
propiedades químicas.
La estructura de las proteínas constituye el tema de este capítulo. Empezaremos con una
descripción de las propiedades químicas fundamentales de los aminoácidos para con-
tinuar con la explicación de cómo se unen dichos aminoácidos para formar proteínas.

Los aminoácidos
Los 20 aminoácidos estándar* encontrados en las proteínas son α-aminoácidos. Todos

tienen un grupo carboxilo (-COOH), un grupo amino (-NH2) y un átomo de hidroge-
no unidos al mismo átomo de carbono (el carbono α) (Figura 1). Difieren unos de otros
en sus cadenas laterales, o grupos R, que varían en estructura, tamaño, y carga eléctrica
que influyen en la solubilidad en agua de los aminoácidos. Debido a esto, en todos los
aminoácidos, excepto la glicina, el carbono α está unido a cuatro grupos diferentes.
Figura 1. Esquema general de un aminoácido.

* Esta aclaración es para distinguirlos de aminoácidos menos comunes que son residuos que han sido modificados después de
la síntesis de la proteína, y de las otras muchas clases de aminoácidos presentes en organismos vivos pero no en proteínas. Los
aminoácidos no proteicos son aquellos que no están codificados por el código genético, con lo cual, nunca los encontraremos
formando parte de una proteína. Muchos aminoácidos no proteicos cumplen funciones metabólicas importantes. Como ejemplo,
tenemos al ácido gama aminobutírico (un neurotransmisor), la ornitina y la citrulina (intermediarios del ciclo de la urea) y la
taurina (un neurotransmisor), etc.
El átomo de carbono α es, por lo tanto, un centro quiral. Debido al ordenamiento de los
enlaces alrededor del átomo del carbono α, los cuatro grupos diferentes pueden ocupar dos
ordenamientos diferentes en el espacio. Estas moléculas son imágenes especulares, no su-
perponibles entre sí (como las manos de una persona). Si bien existen distintas nomencla-
turas para especificar la configuración alrededor de un centro quiral (sistema DL o sistema
RS), es importante mencionar que casi todos los compuestos biológicos con centro quiral
se presentan en la naturaleza en una sola de sus formas estereoisómeras, sea D o L (R o S
dependiendo del sistema que se utilice). Los residuos aminoacídicos de las proteínas son
exclusivamente los de tipo L. Se han encontrado D-aminoácidos solamente en unos pocos
péptidos, generalmente pequeños, que incluyen algunos péptidos celulares bacterianos y
algunos antibióticos.
A los aminoácidos se les han asignado abreviaturas de tres letras y símbolos de una sola letra
(Figura 2) que se utilizan para indicar de manera abreviada la composición y secuencia de
aminoácidos en las proteínas.
Figura 2. Códigos en base a letras para identificar a los diferentes aminoácidos estándar.
88
Los aminoácidos se pueden clasificar según su grupo R. El tema se puede simplificar agru-
pando los aminoácidos en cinco clases principales basadas en las propiedades de sus gru-
pos R, en especial su polaridad, o tendencia a interaccionar con el agua a pH biológico
(cerca de pH 7,0). La polaridad de los grupos R varía enormemente desde totalmente
apolar o hidrofóbico (insoluble en agua) a altamente polar o hidrofílico (soluble en agua)
(Figura 3).
Los aminoácidos pueden actuar como ácidos y como bases. Cuando un aminoácido se
disuelve en agua, se encuentra en solución en forma de ion dipolar, pudiendo actuar como
ácido (donador de protones) o bien como una base (aceptor de protones) (Figura 4).
Figura 3. Los 20 aminoácidos estándar de las proteínas. Las fórmulas estructurales muestran
el estado de ionización que predomina a pH 7,0. Las partes no sombreadas son comunes
para todos los aminoácidos; las partes sombreadas son los grupos R.

Figura 4. Esquema de un α-aminoácido sencillo (con un solo grupo amino y un solo grupo
carboxilo) donde se muestran los distintos niveles de protonación dependiendo del pH.
La figura 4 nos muestra que a medida que cambia el pH de una solución se van obteniendo
distintas formas protonadas de los aminoácidos. Existen distintos puntos de pH para cada
aminoácido donde la pérdida y la ganancia de protones se encuentran en equilibrio, lo que
permite que el aminoácido en cuestión sea un buen buffer en ese pH en particular. Es impor-
tante mencionar que los grupos R de algunos aminoácidos pueden ionizarse y contribuyen
a las propiedades ácido-base del aminoácido.
Los aminoácidos son capaces de desempeñar otros roles en las células y en el organismo,
más allá de ser los monómeros de las proteínas. A continuación se muestran algunas de sus
funciones.
Como se mencionó anteriormente, las proteínas son polímeros de aminoácidos, estando

cada residuo aminoacídico unido al siguiente a través de un tipo específico de enlace co-
valente: el enlace peptídico (grupo funcional amida).
Los péptidos
Dos aminoácidos pueden unirse de forma covalente a través de un enlace peptídico, for-
mando un dipéptido. Este enlace se forma por la eliminación de un grupo hidróxilo del
grupo α-carboxilo de un aminoácido y un átomo de hidrógeno del grupo α-amino del otro
aminoácido (en forma de una molécula de agua, reacción denominada condensación) (Fi-
gura 5). La formación del enlace peptídico es un ejemplo de una reacción de condensación,
un tipo de reacción frecuente dentro de la célula. Se pueden unir tres aminoácidos mediante
dos enlaces peptídicos para formar un tripéptido, de manera similar, se pueden unir más
aminoácidos para dar tetra- y pentapéptidos. Cuando se unen unos pocos aminoácidos en-
tre sí, la estructura resultante es un oligopéptido. Cuando se unen muchos aminoácidos, el
producto es un polipéptido. Las proteínas pueden tener miles de residuos aminoacídicos.
Aunque a veces los términos “polipéptido” y “proteína” son intercambiables, las moléculas
nominadas polipéptidos tienen masas moleculares inferiores a 10.000 kDa.
90
Figura 5. Formación de un enlace peptídico por condensa-
ción y reacción de hidrólisis del enlace peptídico.
Las proteínas
Para las macromoléculas grandes tales como las proteínas, las tareas de describir y com-
prender la estructura se abordan en varios niveles de complejidad, ordenados en una es-
pecie de jerarquía conceptual. Se definen normalmente cuatro niveles de estructura en las
proteínas (Figura 6).
La estructura primaria es una descripción de todos los enlaces covalentes (principalmente
enlaces peptídicos y puentes disulfuro) que unen los aminoácidos de una cadena polipeptí-
dica. El elemento más importante de la estructura primaria es la secuencia de aminoácidos.
La secuencia de aminoácidos de una proteína está codificada en el ADN por la secuencia de
nucleótidos. Existe un sistema de conversión, llamado código genético, que se puede utilizar
para deducir la secuencia de aminoácidos a partir de la secuencia de nucleótidos del ADN.
La estructura secundaria se refiere a disposiciones particularmente estables de los aminoá-
cidos que dan lugar a patrones estructurales repetidos.
La estructura terciaria describe todos los aspectos del plegamiento tridimensional de un
polipéptido. Cuando una proteína posee dos o más subunidades polipeptídicas, su disposi-
ción en el espacio se denomina estructura cuaternaria.
Figura 6. Niveles de organización de las proteínas.

Tenga en cuenta que las características del enlace peptídico (sistema resonante, coplanar
y con momento dipolar) y la naturaleza química de las cadenas laterales (R) rigen los dis-
tintos niveles de organización encontrados en las proteínas. Si el enlace peptídico no fuese
parcialmente doble, habría tantas posibilidades de plegamiento en las proteínas que aún
estaríamos esperando que se formara lo que conocemos como vida.
Como ejemplo de lo comentado anteriormente tenemos a la prolina que es incompatible

con una hélice alfa convencional, mientras una secuencia aminoacídica con varios gluta-
matos (residuos cargados negativamente) contiguos nunca podrá formar una hélice alfa.
Estructuras tridimensionales de las proteínas
Ahora exploraremos la estructura tridimensional de las proteínas poniendo énfasis en

cinco temas. En primer lugar, la estructura tridimensional de una proteína viene deter-
minada por su secuencia de aminoácidos. En segundo lugar, la función de una proteína
depende de su estructura. En tercer lugar, la estructura tridimensional de una proteína
es única, o casi única. En cuarto lugar, las fuerzas más importantes que estabilizan la es-
tructura especifica de una proteína son interacciones no covalentes. Por último, dentro
del gran número de estructuras de proteínas únicas, es posible reconocer algunos pa-
trones estructurales comunes que nos ayudan a organizar nuestro conocimiento sobre
la arquitectura de las proteínas (dominios proteícos).
Estos temas no deben entenderse en el sentido de que las proteínas tengan estructuras
tridimensionales estáticas y uniformes. La función de una proteína a menudo impone
una interconversión entre dos o más formas estructurales.
Términos apropiados en relación a la estructura proteíca:
• La disposición espacial de los átomos de una proteína se denomina conformación.

• Las proteínas que se encuentran en su conformación funcional plegada se denomi-
nan proteínas nativas.
• En el contexto de la estructura de proteínas, el término estabilidad se puede definir
como la tendencia a mantener la conformación nativa.
Entre las interacciones químicas que estabilizan la conformación nativa se incluyen: los
puentes disulfuro, las interacciones iónicas y las interacciones débiles no covalentes (puen-
tes de hidrógeno e interacciones hidrofóbicas). Los enlaces covalentes individuales que
contribuyen a las conformaciones nativas de proteínas, tales como los puentes disulfuro
que unen partes separadas de una única cadena polipeptídica (o distintas cadenas poli-
peptídicas), son claramente mucho más fuertes que las interacciones débiles individuales.
Sin embargo, las interacciones débiles son las que predominan como fuerza estabilizadora
de la estructura de las proteínas debido a que son muy numerosas.
Las interacciones hidrofóbicas juegan un papel muy importante en la estabilización de la
conformación de las proteínas; el interior de una proteína suele ser un núcleo densamente
empaquetado de cadenas laterales hidrofóbicas de aminoácidos (lejos del contacto con
el agua). También, es importante que cualquier grupo polar o cargado del interior de la
proteína tenga cerca otros grupos adecuados para formar puentes de hidrógeno o interac-
ciones iónicas. Los grupos polares del exterior pueden formar puentes de hidrógeno con
el agua y ser solubles en ella (Figura 7).
Desde el punto de vista termodinámico esta favorecido el plegado de una proteína en un
medio acuoso ya que esto implica un mayor desorden (ΔS+) en las moléculas de agua.
92
Estructura secundaria
El término estructura secundaria se refiere a la conformación local de algunas partes del po-
lipéptido. Normalmente, la discusión de la estructura secundaria se centra en los patrones
de plegamiento regulares habituales de la cadena polipeptídica. Solo unas cuantas estructuras
secundarias son muy estables y están ampliamente distribuidas en las proteínas. Las más desta-
cables son las conformaciones de α-hélice y lamina β plegada que se describen a continuación.
La disposición más sencilla que podría asumir una cadena polipeptídica, teniendo en cuenta
la rigidez de sus enlaces peptídicos (y también la libertad de rotación de los demás enlaces), es
una estructura en hélice, denominada α-hélice. La rigidez del enlace peptídico viene determi-
nada por su carácter parcial de doble enlace, lo que implica que el enlace peptídico es co-planar
y presenta un dipolo. En esta estructura, el esqueleto polipéptido se encuentra compactamente
enrollado alrededor del eje imaginario longitudinal de la molécula, y los grupos R de los resi-
duos de aminoácidos sobresalen del esqueleto helicoidal (Figura 8).
Figura 8. Tres representaciones de α-hélice.

¿Por qué se forma la α-hélice con más facilidad que otras conformaciones posibles? La res-
puesta es, en parte, porque la hélice hace uso óptimo de los puentes de hidrógeno internos
(intracatenarios). La estructura está estabilizada por un puente de hidrógeno entre el átomo
de hidrógeno unido al átomo de nitrógeno electronegativo de un enlace peptídico y el átomo
de oxígeno carbonílico electronegativo del cuarto aminoácido que se encuentra del lado ami-
no-terminal con respecto al mismo. Cada uno de los enlaces peptídicos (excepto los próximos
a cada extremo) de un α-hélice participan en esta trama de puentes de hidrógeno. Cada vuelta
sucesiva de la hélice se une a las vueltas adyacentes mediante tres a cuatro puentes de hidróge-
no que, sumados, proporcionan a la estructura una estabilidad considerable. No todos los pép-
tidos pueden formar una α-hélice estable. Las interacciones que se producen entre las cadenas
laterales de los aminoácidos pueden estabilizar o desestabilizar esta estructura.
Por otra parte, en la conformación β, el esqueleto de la cadena polipeptídica se encuentra ex-

tendido en zigzag en lugar de plegarse como una hélice. Las cadenas polipeptídicas en zigzag
pueden disponerse de manera adyacente formando una estructura que semeja la de una se-
rie de pliegues. En esta disposición, denominada lámina β plegada, se forman puentes de
hidrógeno entre segmentos adyacentes de cadena polipeptídica. Los segmentos individuales
de esta conformación normalmente están cercanos en la cadena polipeptídica, pero, también,
pueden estar muy distantes uno de otro respecto a la secuencia lineal del polipéptido; incluso
pueden pertenecer a segmentos de diferentes cadenas polipeptídicas (puentes de hidrógeno
intercatenarios). Los grupos R de aminoácidos adyacentes sobresalen de la estructura de zi-
gzag en direcciones opuestas, dando lugar a un patrón alternante. Las cadenas polipeptídicas
adyacentes de una lámina β pueden ser paralelas (con la misma orientación amino-carboxilo
en el polipéptido) o antiparalelas (con orientación opuesta) (Figura 9).
R
R
R R
R
R R
R
R
R R R
R R R
Figura 9. A) Esquema de la conformación lámina β plegada con orientación antiparalela.

B) Representación con flechas del sentido que puede tener la cadena polipeptídica que confor-
ma una lámina β plegada.
Cualquier conformación que no es α-hélice ni lámina β plegada se considera loops o al azar.
Estructura terciaria y cuaternaria

La disposición tridimensional global de todos los átomos de una proteína se conoce
como estructura terciaria. Los aminoácidos que están alejados en la secuencia poli-
peptídica y que se encuentran en tipos de estructura secundaria diferentes pueden in-
teraccionar dentro de la estructura totalmente plegada de la proteína. Los segmentos
94
interaccionales de la cadena polipeptídica se mantienen en su posición terciaria carac-
terística gracias a diferentes interacciones enlazantes débiles (y a veces mediante enlaces
covalentes tales como los puentes disulfuro) entre segmentos.
Al considerar estos niveles superiores de estructura, es de utilidad clasificar a las proteí-

nas en dos grupos principales: proteínas fibrosas, que presentan cadenas polipeptídicas
dispuestas en largas hebras u hojas, y proteínas globulares, con las cadenas polipeptí-
dicas plegadas en formas globulares o esféricas (Figura 10). Los dos grupos son estruc-
turalmente diferentes: las proteínas fibrosas constan mayoritariamente de un único tipo
de estructura secundaria; las proteínas globulares contienen a menudo varios tipos de
estructura secundaria. Estos grupos difieren en su función en el hecho de que las es-
tructuras que dan soporte, forma y protección externa a los vertebrados están formadas
por proteínas fibrosas (ejemplos: α-queratina y colágeno) mientras que la mayoría de
enzimas y proteínas reguladoras son globulares.
Figura 10. A) Estructura del cabello. En el cabello se observa una disposición de muchos filamentos
de α-queratina, formados por subestructuras como las desarrolladas en el esquema. B) Estructura
terciaria de la mioglobina. El esqueleto polipeptídico se muestra en una representación de cintas.
Algunas proteínas están formadas por dos o más cadenas polipeptídicas o subunidades,
que pueden ser idénticas o diferentes. La disposición de estas subunidades proteicas en
complejos tridimensionales es la estructura cuaternaria. Una proteína multisubunidad
se conoce como multímero. Las proteínas multímeras pueden tener de dos a cientos de
subunidades. Un multímero con solo unas pocas subunidades se denomina a menudo
oligómero. Si un multímero está constituido por varias subunidades diferentes, la es-
tructura global de la proteína puede ser asimétrica y bastante complicada. Sin embargo,
la mayoría de los multímeros tienen subunidades idénticas o grupos repetidos de su-
bunidades no idénticas, a menudo dispuestas simétricamente. La unidad de repetición
estructural en este tipo de proteína multimérica, tanto si es una sola subunidad o un
grupo de subunidades, se denomina protómero.
Asociaciones de las proteínas
Se pueden dar asociaciones entre proteínas o de éstas con otras biomoléculas. A con-
tinuación solo daremos a conocer algunos ejemplos y como es la denominación de la

estructura supramolecular resultante de tal agrupación:
• Proteína con proteína. Ejemplo: asociación de dos proteínas globulares α y β-tubulina,
que dará como resultado la formación de los microtúbulos presentes en el citoesqueleto
de las células eucariotas.
• Proteína con lípidos. La denominación general es lipoproteína. Por ejemplo: lipo-
proteínas de alta densidad (HDL) presentes en el plasma sanguíneo.
• Proteína con azúcares. La denominación general es glicoproteína. Por ejemplo:
los anticuerpos.
• Proteína con ácidos nucleicos. Por ejemplo: los ribosomas.
Desnaturalización y plegamiento de proteínas
Todas las proteínas empiezan su existencia en un ribosoma como una secuencia lineal de
residuos de aminoácidos. Para alcanzar su conformación nativa, este polipéptido debe
plegarse durante y a continuación de la síntesis. La conformación nativa de una proteína
es solo marginalmente estable. Cambios modestos en el entorno de la proteína pueden
acarrear cambios estructurales que pueden afectar a la función.
Las estructuras proteicas han evolucionado para funcionar en entornos celulares concre-
tos. Condiciones diferentes a las de la célula pueden provocar cambios, grandes y peque-
ños en la estructura de la proteína. La pérdida de la estructura tridimensional suficiente
para originar la perdida de la función se denomina desnaturalización. El estado desnatu-
ralizado no se equipara necesariamente con el desplegamiento completo de la proteína y
la pérdida total de la conformación. En la mayoría de condiciones, las proteínas desnatu-
ralizadas existen en un conjunto de estados parcialmente plegados.
La mayoría de las proteínas se pueden desnaturalizar mediante calor, el cual afecta de

una manera compleja a las interacciones débiles de la proteína (los puentes de hidrógeno
principalmente). Si la temperatura se aumenta lentamente, la conformación de la proteína
generalmente permanece intacta hasta que tiene lugar una pérdida brusca de la estructura
(y función) dentro de un estrecho margen de temperaturas. La brusquedad del cambio
sugiere que el desplegamiento es un proceso cooperativo: la pérdida de estructura en una
parte de la proteína desestabiliza otras partes.
La desnaturalización de proteínas puede llevarse a cabo no solamente por acción del calor,
sino también por la acción de extremos de pH, ciertos disolventes orgánicos miscibles en
agua, como por ejemplo el alcohol o la acetona, solutos tales como la urea, el cloruro de
guanidinio, altas concentraciones salinas o detergentes. El tratamiento con cada uno de
estos agentes desnaturalizantes puede considerarse relativamente suave, en el sentido de
que no se rompen enlaces covalentes de la cadena polipeptídica. Los disolventes orgáni-
cos y los detergentes actúan rompiendo principalmente las interacciones hidrofóbicas que
forman el núcleo estable de las proteínas. Los extremos de pH alteran la carga neta de la
proteína, dando lugar a la aparición de repulsiones electroestáticas y a la destrucción de
algunos puentes de hidrógeno. La urea, el alcohol, el cloruro de guanidinio y las sales se-
cuestran el agua de la proteína. Los estados desnaturalizados obtenidos con estos diversos
tratamientos no son necesariamente equivalentes.
Algunas proteínas desnaturalizadas por el calor, extremos de pH o reactivos desnatura-

lizantes son capaces de recuperar su estructura nativa y su actividad biológica si son de-
96
vueltas a condiciones en las que la conformación nativa es estable mediante un proceso
conocido como renaturalización.
Por último, es importante mencionar que no todas las proteínas, a medida que se sinteti-
zan en la célula, se pliegan espontáneamente. Para muchas el plegamiento esta facilitado
por la acción de proteínas especializadas. Las chaperonas moleculares son proteínas que
interaccionan con péptidos parcial o incorrectamente plegados, facilitando rutas de plega-
miento correctas o aportando microentornos en los que pueda tener lugar el plegamiento.
Funciones de las proteínas
Las proteínas son moléculas dinámicas cuyas funciones dependen, de modo casi in-
variable, de las interacciones con otras moléculas. A continuación, se presentará un
cuadro que intenta resumir las múltiples funciones que presentan las proteínas, dando
en cada caso algunos pocos ejemplos de proteínas relacionadas con tal función. El abor-
daje de cada una de estas funciones excede el objetivo del presente capítulo.

Autor:
Juan Burdisso
Enzimas
• Comprender el proceso de aceleración de las reacciones metabólicas gracias a la
participación de las enzimas.
• Relacionar el nombre dado a las enzimas y su función general en las reacciones
básicas del organismo.
• Realizar un cuadro con la clasificación enzimática según mecanismo de acción de
las mismas.
• Entender la diferencia entre enzimas simples y conjugadas.
• Diferenciar los factores que regulan la actividad enzimática (Km).
• Comprender el concepto y función de las isoenzimas en el organismo.
En todo ser vivo se producen constantemente innumerables reacciones químicas. Muchas

de ellas tienden a transformar las moléculas introducidas con los alimentos a fin de obtener
energía y materia prima para la síntesis de nuevas estructuras moleculares. Dicha síntesis,
así como la degradación de los componentes celulares una vez cumplida su vida útil, son
también resultado de múltiples reacciones.
La velocidad y eficiencia con las cuales se realizan las transformaciones bioquímicas son no-
tables. Si se pretendiese repetirlas en el laboratorio, se comprobaría que solo ocurren si se su-
ministra calor, pH extremos, o grandes presiones, recursos todos incompatibles con la subsis-
tencia de las células. En las condiciones reinantes del organismo, temperatura de alrededor de
37°C en seres homeotermos, pH próximo a la neutralidad, presión constante, etc., la mayor
parte de las reacciones transcurriría muy lentamente o no se produciría en absoluto.
Sin embargo, las reacciones químicas se realizan en los seres vivos a gran velocidad, en condicio-
nes muy moderadas de temperatura, pH, presión, etc., gracias a la existencia de catalizadores.

Las enzimas son catalizadores biológicos
Un catalizador es un agente capaz de acelerar una reacción química, sin formar parte de
los productos ni consumirse en el proceso.
Según la teoría de las colisiones, para que dos sustratos (reactivos) reaccionen entre sí for-
mando un estado de transición y luego un producto, es menester que choquen en la orienta-
ción correcta y además con suficiente energía cinética (velocidad del impacto), algo bastante
improbable en un sistema gobernado por el azar! Un choque en una orientación poco ópti-
ma puede ser compensado, si la energía del impacto es lo suficientemente grande, llegando
de igual manera al estado de transición y luego resolviéndose a productos. La energía que
hay que suministrarle a los reactivos para iniciar la reacción y llevarlos al estado de transi-
ción es la energía de activación (Ea).
Los catalizadores aceleran las reacciones químicas, pues disminuyen la Ea. Los catalizadores
biológicos son las enzimas, la mayor parte son proteicas, aunque algunos tipos de ARN
tienen función catalítica (ribozimas).
La ventaja que ofrece una enzima, es que a través de un nicho (sitio activo) asiste a los reactivos
para que se posicionen correctamente, ahorrando parte de la energía y llegando más fácilmen-
te al estado de transición. Se evita de esta manera, un exceso de energía que eventualmente
compensaría la orientación poco adecuada entre los reactivos (disminución de Ea).
Las enzimas son más eficientes que la mayoría de los catalizadores inorgánicos (Pt, Pd, etc),
son altamente específicas pudiendo discriminar, incluso entre reactivos enantioméricos.
Además, las enzimas presentan multiples formas de regulación de su actividad (alosterismo,
modificación covalente, proteólisis, inhibición, etc).
Nomenclatura y clasificación de las enzimas
Las enzimas suelen nombrarse agregando el sufijo “asa” al nombre del sustrato sobre el
cual actúan. Por ejemplo: la enzima amilasa cataliza una reacción sobre el sustrato almi-
dón. También suelen denominarse según el tipo de reacción catalizada, por ejemplo: las
deshidrogenasas y las descarboxilasas catalizan la sustracción de hidrógenos y carboxilo
del sustrato respectivamente. Algunas pocas enzimas tienen nombres arbitrarios.
100
Las enzimas se clasifican en seis familias según el tipo de reacción catalizada, con lo
cual la gran diversidad de reacciones bioquímicas pueden agruparse en estas categorías:
1) Oxidorreductasas: catalizan reacciones de óxido-reducción (transferencia

de electrones e hidrógenos) necesitando de la presencia de coenzimas (NADH o
FADH2). Su nomenclatura corresponde con el nombre del sustrato sobre el que ac-
túan seguido del término deshidrogenasa. Como ejemplo, tenemos a la enzima lac-
tato deshidrogenasa, que cataliza la oxidación del lactato a piruvato y también la
reacción inversa (reducción de piruvato a lactato). La reacción catalizada es:
2) Transferasas: catalizan la transferencia de un grupo de átomos desde una mo-

lécula a otra. Por ejemplo: las aminotransferasas o transaminasas, que catalizan la
transferencia del grupo amino de un compuesto a otro. La reacción es:
3) Hidrolasas: catalizan la ruptura de enlaces C-N; C-O; C-S y O-P por adición de
H2O (hidrólisis). Pertenece a este grupo la arginasa, que cataliza la hidrólisis de ar-
ginina para formar urea, la reacción es:

4) Liasas: catalizan la ruptura de enlaces C-C, C-N y C-S mediante un mecanismo distinto al
de la hidrólisis. Algunas eliminan grupos del sustrato y forman dobles enlaces o ciclos, o agre-
gan grupos a enlaces dobles. Los nombres recomendados incluyen, por ejemplo, las descar-
boxilasas, deshidratasas, aldolasas, cuando eliminan CO2, agua o aldehído respectivamente.
Un ejemplo de liasa es la aldolasa, que divide la fructosa 1,6 bifosfato en dos triosas fosfato:
5) Isomerasas: catalizan la interconversión de cualquier tipo de isómeros. Por ejem-

plo: la triosafosfato isomerasa, que cataliza la siguiente reacción:
6) Ligasas: catalizan la unión de dos moléculas, acoplada con la ruptura de un enlace

de alta energía del nucleósido trifosfato ATP. Por ejemplo: la glutamina sintetasa
actúa en la reacción entre el ácido glutámico y amoníaco para formar glutamina.
La energía necesaria para la síntesis es provista por el ATP.
102
Naturaleza química
Algunas enzimas están constituidas exclusivamente por aminoácidos. Existen enzimas

formadas por asociación de varias subunidades (estructura cuaternaria), es decir, son
oligómeros. Frecuentemente las relaciones mutuas entre las subunidades tiene impor-
tancia funcional.
Coenzimas
Muchas enzimas realizan su función catalítica en presencia de otras moléculas general-

mente más pequeñas, no proteicas y denominadas coenzimas (algunos las denominan
grupos prostéticos si la asociación de éstas con la enzima es de carácter covalente). El
complejo resultante se denomina holoenzima donde la parte proteica se llama apoen-
zima (termolábil, no dializable) y la parte no proteica y relativamente pequeña se deno-
mina coenzima (termoestable) en caso de ser una molécula orgánica o cofactor si es de
naturaleza inorgánica, ver figura debajo:
Las coenzimas participan activamente en la reacción, por ejemplo, en las oxidorreduc-

tasas aceptan o ceden hidrógenos y electrones, mientras en las transferasas aceptan o
ceden los grupos químicos. Muchas coenzimas derivan de vitaminas (como las del gru-
po B) lo que demuestra la importancia fisiológica de las mismas y su ingesta. Una coen-
zima no es específica para un tipo de reacción sino que la porción proteica de la enzima
es la que da la especificidad. Por ejemplo, las enzimas lactato deshidrogenasa, malato
deshidrogenasa y glutamato deshidrogenasa utilizan NAD+ como coenzima (aceptora
de hidruros) así como también otras oxidorreductasas. Las oxidorreductasas, isomera-
sas y ligasas requieren de coenzimas.
Metaloenzimas
En algunas enzimas, la presencia de iones metálicos es indispensable para la acción

catalítica. Los iones metálicos contribuyen al proceso catalítico por su capacidad de
atraer o donar electrones. En otros casos los iones contribuyen al mantenimiento de las
estructuras terciarias y cuaternarias de la enzima.
Algunos ejemplos son:

Fe: catalasa, peroxidasas, citocromos y hemoglobina. Este elemento puede presentarse
como hemínico y no hemínico.
Cu: tirosinasa, ácido ascórbico oxidasa y citocromo oxidasa.
Zn: alcohol deshidrogenasa y anhidrasa carbónica.

Mo: parte de la xantino oxidasa, otras oxidasas y deshidrogenasas.
Mg: se requiere en enzimas que utilizan ATP como por ejemplo las quinasas. La forma
activa del ATP se encuentra unida al Mg2+. El magnesio (Mg2+) se coordina con las
cargas negativas de los grupos fosfato del ATP.
Mn: indispensable en la acción de la acetil-CoA carboxilasa, desoxirribonucleasa y otras.
Se: forma parte de la glutatión peroxidasa.
Ca: el Ca2+ es indispensable para muchas enzimas, además es considerado un segundo
mensajero (ver capítulo “Comunicación Celular”).
En todas las metaloenzimas, la eliminación del componente metálico determina la pér-
dida de la actividad. Esto explica, en parte, el porqué de la gran toxicidad de los metales
pesados (Hg2+, Pb2+, As2+, etc.) para los sistemas biológicos, ya que los mismos com-
piten y desplazan los cofactores normales en las metaloenzimas. Además los metales
pesados tienen gran afinidad por los grupos -SH de las proteínas.
Zimógenos
Los zimógenos representan un brillante ejemplo de regulación irreversible de la actividad

enzimática. Algunas enzimas se sintetizan en las células de origen en la forma de precursores
inactivos llamados zimógenos. En la mayoría de los casos, estos precursores son proteínas
simples que se convierten en la enzima activa luego de un proceso de proteólisis (hidrólisis
del enlace peptídico). Son zimógenos las procaspasas, el angiotensinógeno, algunas compo-
nentes de los jugos digestivos (tripsinógeno, pepsinógeno, etc), la mayor parte de las pro-
teínas de la coagulación sanguínea y algunas de las proteínas del sistema del complemento.
Enzimas anormales por alteraciones genéticas
Los denominados errores congénitos del metabolismo se deben usualmente a una falla
en la vía metabólica de cierto compuesto. En este caso una mutación genética conlleva
por ejemplo a la falta o cambio de un aminoácido en el sitio activo de la enzima modi-
ficando así su actividad.
Sistemas multienzimáticos
Las enzimas pueden encontrarse libres en el citosol, incluidas en organelas o integradas en

estructuras de membranas. En algunos casos, se forman complejos organizados, constitui-
dos por varias enzimas diferentes cuyas acciones se complementan. Esto se conoce como
sistemas multienzimáticos ordenados de tal modo que el producto de la reacción catalizada
por la primera enzima es recibido como sustrato por la segunda y así sucesivamente. La gran
ventaja de estos sistemas es el aumento en las velocidades de reacción, ya que los sustratos
no difunden fuera del sistema. Además, estos sistemas multienzimáticos evitan reacciones
cruzadas y son fácilmente regulables. Ejemplos de sistemas multienzimáticos son: los com-
ponentes de la cadena de transporte de electrones y la piruvato deshidrogenasa.
Catálisis enzimática
Según se ha mencionado, las enzimas aumentan la velocidad de reacción disminuyendo

la energía de activación (Ea). De esta manera, mayor número de moléculas alcanzan el
estado de transición y la transformación química se acelera.
Durante el curso de la reacción, la enzima se une efectivamente al o a los sustrato/s, for-
104
mando un complejo transitorio. Las eventuales modificaciones de la molécula durante
dicha unión son efímeras.
Si una enzima E cataliza la transformación del sustrato S en el producto P, primero se
unen enzima y sustrato para formar el complejo ES, el cual luego se disocia en enzima y
producto. El proceso puede representarse de la siguiente manera:
Al finalizar la reacción, la enzima no muestra cambio alguno y puede nuevamente unir-

se a otra molécula de sustrato. Ello explica por qué muy pequeñas cantidades de enzima
aceleran enormemente la velocidad de reacción. La misma enzima es reutilizada mu-
chísimas veces.
Sitio activo
Para formar el complejo ES, el sustrato se fija a un lugar definido de la enzima. Esta región de
la enzima se conoce como sitio activo o catalítico y es donde se lleva a cabo la acción catalítica.
Representaciones muy esquemáticas del sitio activo de una enzima, tipos de interacciones.

El sitio activo posee residuos de unión al sustrato y residuos catalíticos. Al fijarse al pri-
mero, el sustrato se dispone de manera tal que el enlace a ser modificado en la reacción
se ubica exactamente en el sitio catalítico. Tanto la unión como la acción catalizadora
exigen una conformación tridimensional altamente específica a nivel del sitio activo,
en el cual las cadenas laterales de los restos aminoacídicos aportan grupos funcionales
esenciales.
El sitio activo es una agrupación de un número no muy grande de residuos (aminoá-

cidos), distribuidos espacialmente de manera precisa. Esta disposición se mantiene
gracias a la contribución de las estructuras (primaria, secundaria, terciaria y para los
oligómeros, cuaternaria) de la proteína. En la formación del sitio activo participan res-
tos aminoacídicos situados a veces en posiciones distantes en la cadena polipeptídica,
que convergen en una zona restringida y se ubican en posiciones espaciales adecuadas,
por los plegamientos y torsiones de la cadena.
La unión del sustrato al sitio activo de la enzima comprende la formación de enlaces no
covalentes, tales como puentes de hidrógeno, enlaces iónicos e interacciones hidrofó-
bicas. Eventualmente pueden formarse uniones covalentes transitorias entre enzima y
sustrato. Los grupos químicos del sitio activo capaces de interaccionar con el sustrato
están dispuestos en el espacio de tal modo que enfrentan a los grupos correspondientes
del sustrato específico y lo fijan en la posición adecuada. Es decir, que el reconocimiento
sitio activo-sustrato/s requiere no solo de compatibilidad geométrica, sino también de
complementariedad de cargas.
La molécula de sustrato fijada al sitio activo de la enzima sufre una deformación en los
enlaces que han de ser afectados por la reacción y adquiere entonces un estado tenso o
de alta energía (estado de transición) cuya existencia es efímera y desde el cual rápida-
mente se forma él o los productos.
Hasta aquí se ha hecho referencia a un sustrato. Sin embargo, en muchas reacciones
químicas participan dos o más sustratos diferentes. En estos casos, el sitio activo ofrece
un nicho en el cual cada sustrato es ubicado en la posición y orientación más favorable
para reaccionar; se promueve así la formación del estado de transición, la reducción de
la energía de activación y el incremento de la velocidad de reacción.
A fines del siglo XIX, E. Fischer propuso una hipótesis en la cual homologaba la unión
del sustrato al sitio activo con el encaje recíproco de la llave y cerradura. Actualmente
tiene más aceptación la hipótesis de Koshland de ajuste inducible, que considera a la
enzima como una estructura dotada de cierta plasticidad y flexibilidad.
Factores que modifican la actividad enzimática
A- Concentración de enzima: a mayor concentración de enzima mayor cantidad de

producto obtenido por unidad de tiempo (velocidad de reacción).
B- Concentración de sustrato: utilizando concentraciones de enzima constante y a
concentraciones muy bajas de sustrato, gran parte de las enzimas están libres, con lo
cual en esta etapa a mayor cantidad de sustrato se obtiene mayor formación de pro-
ducto (reacción de primer orden). Si sigue aumentando la concentración de sustrato,
llega un momento en el cual prácticamente todas las enzimas están ocupadas con
sustrato, se dice entonces que las enzimas están saturadas, esto se evidencia porque
se alcanza un estado estacionario en el cual la velocidad de reacción no varía. Todo
aumento ulterior en la concentración de sustrato ya no puede producir un incre-
mento en la velocidad de reacción (reacción de orden cero).
106
Los estudios de cinética enzimática de Michaelis y Menten arrojaron importantes
contribuciones, una de ellas es la constante de Michaelis (Km).
La Km corresponde a la concentración de sustrato con la cual la velocidad de reac-
ción alcanza un valor igual a la mitad de la máxima. Ver figura debajo:
Efecto de la concentración de sustrato [S] sobre la actividad enzimática.
La Km tiene un valor fijo para cada enzima y sirve para caracterizarla. En las en-
zimas, el valor de Km guarda relación inversa con la afinidad de la enzima por el
sustrato. Por lo tanto a menor Km mayor afinidad de la enzima por el sustrato.
C- Temperatura: para la gran mayoría de las enzimas de animales homeotermos, la

temperatura óptima está alrededor de 37°C. La actividad disminuye bruscamente por
encima y debajo de este valor. El calor produce bruscos cambios conformacionales en la
enzima que puede terminar con la desnaturalización de la misma.
D- pH: para la mayoría de las enzimas, la actividad óptima se encuentra entre pH 6 a 8.
Por debajo o por encima de estos valores, la velocidad de reacción cae más o menos rá-
pidamente. Los cambios de pH en el medio afectan el estado de ionización de los grupos
funcionales de los residuos constituyentes de la enzima como así también en el sustrato.
Recuerde que el complejo enzima sustrato depende no solo de un ajuste geométrico pre-
ciso sino también de la complementariedad de cargas. A pH extremos suelen desnatura-
lizarse las enzimas, con lo cual hay pérdida de la actividad. Existen otras enzimas con pH
óptimos distintos: pepsina (pH=2), hidrolasas lisosomales (pH=5), etc.
Inhibidores enzimáticos
Existen agentes químicos que inhiben la actividad catalítica. La inhibición puede ser
reversible o irreversible.
Inhibidores irreversibles: producen cambios permanentes en la enzima, con deterioro
definitivo de su capacidad catalítica. En este grupo, tenemos moléculas que por su se-
mejanza estructural con el sustrato, pueden ocupar el sitio activo de la enzima y trans-
formarse en productos. Estos productos forman uniones covalentes con la enzima y
bloquean irreversiblemente el sitio activo. Un ejemplo es la droga alopurinol, inhibidor

de la xantina oxidasa, utilizada en el tratamiento de la gota.
Inhibidores reversibles: si bien existen tres tipos de inhibición reversible (competitiva,
no competitiva y anticompetitiva), aquí solo se explicara la primera.
Inhibidores competitivos: por lo general el inhibidor presenta similitud estructural con
el sustrato y ambos compiten por el sitio activo de la enzima. La inhibición de este
tipo es revertida aumentando la concentración de sustrato y/o disminuyendo la con-
centración de producto. Ejemplo de esta inhibición es la enzima citrato sintasa quien
tiene como reactivo al acetil-coA y oxalacetato (ácido dicarboxílico) y es inhibida por el
producto de reacción citrato (ácido tricarboxílico).
Regulación de la actividad enzimática
La actividad de las enzimas en las células es ajustada a los requerimientos fisiológi-

cos cambiantes de momento a momento. Muchas enzimas aumentan o disminuyen su
actividad en respuesta a señales específicas. De acuerdo con el tipo de señal a la cual
responden las enzimas regulables pueden distinguirse en alostéricas y reguladas por
modificación covalente. Ambos tipos de regulación son rápidos y reversibles. Una mis-
ma enzima puede responder a más de un tipo de regulación.
Regulación alostérica: esta regulación se observa típicamente en enzimas constituidas
por varias cadenas polipeptídicas o subunidades (estructura cuaternaria) entre las cua-
les existe algún tipo de comunicación. Cuando un regulador alostérico se une al sitio
de regulación alostérica (siempre distinto al sitio activo) presente en una subunidad, se
produce un cambio conformacional que se transmite a las otras subunidades y modifica
la capacidad del sitio activo para reconocer al sustrato. Ver figura debajo:
Representaciones muy esquemáticas de la regulación alostérica.
108
De esta manera a través de un regulador alostérico positivo, el sitio activo aumenta su
afinidad por el sustrato (disminuye el Km), con lo cual acelera la velocidad de reacción.
En contraste un regulador alostérico negativo disminuye la afinidad de la enzima por el
sustrato (aumenta el Km), con lo cual la reacción es más lenta o no ocurre.
Regulación por modificación covalente: muchas enzimas son reguladas por la adición
o remoción de grupos unidos covalentemente. Dentro de las modificaciones más habi-
tuales tenemos la fosforilación (adición de un grupo ortofosfórico mediante una quina-
sa a residuos de serina, treonina, tirosina, este proceso consume ATP) y defosforilación
de enzimas (remoción del grupo ortofosfórico mediante una fosfatasa, hidrólisis sin
consumo de ATP). Dependiendo de la enzima en cuestión, esta puede estar activa en su
forma fosforilada o defosforilada. Existen enzimas cuya actividad es modulada por la
unión covalente de otros grupos, por ejemplo: metilación, acetilación, etc.
Representación esquemática de la fosforilación y defosforilación de enzimas.
Nota: Las proteínas quinasas y fosfatasas también pueden fosforilar y defosforilar los
hidratos de carbono y los lípidos.
Los mecanismos regulatorios anteriormente expuestos claramente cambian la actividad
enzimática y consecuentemente modifican el flujo de una vía metabólica.
Otros mecanismos de control del flujo metabólico es aumentar o reprimir la síntesis de
enzimas (mecanismo a nivel genético, que actúa más lento) y/o degradar las enzimas
mediante proteólisis (mecanismo irreversible).
Isoenzimas
En un organismo, y más aún en una célula, pueden existir enzimas diferentes que catali-
zan la misma reacción. Estas distintas formas moleculares de una enzima se denominan
isoenzimas. Tal es el caso de la hexoquinasa y glucoquinasa: que catalizan la reacción de
transferencia de un grupo fosfato desde el ATP a la glucosa para formar glucosa-6 fosfato.
Destecamos que estas isoenzimas se encuentran en diferentes órganos: la glucoquinasa es
exclusiva del hígado, mientras que la hexoquinasa está en tejidos extrahepáticos. Ambas
modificadas por genes distintos. Presentan distinta Km y además tienen mecanismos re-
gulatorios diferentes. Por ejemplo, la hexoquinasa tiene como regulador alostérico negati-
vo al producto de la reacción glucosa 6-fosfato, mientras la otra isoenzima no.

La presencia de isoenzimas otorga al organismo gran flexibilidad fisiológica, ya que
cada órgano produce las formas más aptas para sus requerimientos específicos.
Debido a la diferente localización y afinidad de las isoenzimas por el sustrato (hexoqui-
nasa bajo Km, glucoquinasa alto Km) podemos disponer de glucosa para los órganos
esenciales cuando la concentración de la misma es baja en sangre (hipoglucemia). La
glucosa es guardada en el hígado solo cuando hay altas concentraciones en sangre (hi-
perglucemia).
En el laboratorio clínico, la presencia de isoenzimas es de gran utilidad para el diagnós-
tico de enfermedades relacionadas con daños a diferentes tejidos.
Consideraciones termodinámicas
El conocimiento de la ubicación de una vía metabólica y la enumeración de sus sustra-

tos y productos no necesariamente revela cómo funciona una vía como parte de una red
más grande de procesos bioquímicos interrelacionados. También es necesario apreciar
la rapidez de la vía para generar su producto final y como está regulada la actividad de
la vía en la medida en que cambian las necesidades de la célula.
Muchas de las reacciones metabólicas son reversibles, ver figura a continuación:
Representación de una reacción enzimática reversible.
En este tipo de reacciones, el equilibrio químico puede revertirse fácilmente variando

la relación entre los productos y los reactivos. Cuando los reactivos están en exceso
respecto de sus concentraciones de equilibrio, la reacción neta procede en la dirección
hacia la derecha hasta que el exceso de reactivos se convierta en productos y se alcance
el nuevo equilibrio. Por el contrario, cuando los productos están en exceso, la reacción
neta procede en la dirección inversa (de derecha a izquierda) de modo de convertir los
productos en reactivos hasta que se alcance el nuevo equilibrio. Las enzimas que catali-
zan las reacciones reversibles tienden a actuar con rapidez para restablecer las concen-
traciones del equilibrio, y las velocidades netas de esas reacciones son reguladas exclu-
sivamente por las concentraciones relativas de los sustratos y los productos.
En otras palabras, la catálisis en las reacciones reversibles solo depende de la concen-

tración de reactivo y producto en el medio. Estas enzimas por lo general no suelen
estar reguladas (alosterismo y modificación covalente) y no son determinantes en la
velocidad de la vía en cuestión.
Otras reacciones metabólicas funcionan lejos del equilibrio, esto es, son irreversibles,
ver figura a continuación:
110
Representación de una reacción enzimática irreversible.
En este caso, la enzima transforma los reactivos a producto y no puede volver a ge-
nerar a partir de los productos los reactivos. Este tipo de enzimas es insensible a las
concentraciones de reactivos y productos, es decir, por más que se aumente la cantidad
de producto, éste nunca será transformado nuevamente en reactivo, con lo cual no se
restablece un nuevo equilibrio. En otras palabras, los cambios en las concentraciones
de los sustratos tienen un efecto relativamente pequeño sobre la velocidad de una reac-
ción irreversible. Solo los cambios en la actividad de la enzima, por ejemplo, por medio
de reguladores alostéricos y/o modificación covalente pueden alterar esta velocidad en
grado significativo. Estas enzimas suelen estar ubicadas estratégicamente en las vías
metabólicas y por lo general son de las primeras en la vía. Existen vías metabólicas con
múltiples reacciones irreversibles, mayormente, todas ellas regulables y determinantes
de la direccionalidad de la ruta.

Autor:
Juan Burdisso
Introducción al metabolismo
• Realizar un cuadro comparativo entre el anabolismo y el catabolismo.
• Interpretar los conceptos de óxido-reducción (Redox).
• Describir la estructura química y función de las principales coenzimas como el NADH,
NADPH y FADH2.
• Identificar al ATP como la principal moneda energética en los seres vivos.
• Describir diferentes mecanismos productores de ATP, diferenciando entre fosforilación
a nivel del sustrato y fosforilación oxidativa.
• Adquirir nociones de los distintos tipos de metabolismos energéticos.
Los seres vivos somos sistemas abiertos que intercambiamos permanentemente materia y
energía con el medioambiente que nos rodea. Parte de la materia que se incorpora con los
alimentos (donde están los nutrientes) se usa para construir nuestras biomoléculas. Un
porcentaje de la materia incorporada se oxida (parcial o totalmente) y esto nos permite
producir la moneda energética ATP, que representa energía química fácilmente utilizable
por todas las células.
La construcción de nuestras biomoléculas está determinada genéticamente. Esto explica
por qué al comer una lechuga o un cerdo, no desarrollamos ni hojas ni una cola en espiral.
Utilizamos los mismos ladrillitos (aminoácidos, lípidos y azúcares) pero la secuencia de
ordenamiento es distinta y eso viene determinado por los genes.
“El proceso por el cual las moléculas biológicas se degradan y sintetizan nuevamente forma
una compleja, aunque muy regulada, red de reacciones enzimáticas que dependen unas de
otras y que en su conjunto se conocen como la vida”. (Donald E. Nicholson)
La comprensión de la composición química y las estructuras tridimensionales de las molé-

culas biológicas no es suficiente para entender cómo se ensamblan dentro de los organismos
o cómo funcionan para mantener la vida. Por lo tanto, debemos examinar las reacciones por
medio de las cuales se sintetizan y degradan las moléculas.

También, debemos considerar cómo se consume la energía libre en la síntesis de los mate-
riales celulares y en el desarrollo del trabajo celular, y como la energía libre se genera a partir
de la oxidación de moléculas orgánicas (hidratos de carbono, lípidos y proteínas).
Los seres vivos producen energía química utilizable (ATP), en gran medida, gracias a las
reacciones de óxido-reducción. A continuación desarrollamos este concepto.
Oxidación y reducción, reacciones redox

Un átomo, ión o molécula se oxida cuando pierde electrones, tal como se muestra en las
siguientes reacciones (de izquierda a derecha):
Por otra parte, los iones y moléculas se reducen cuando ganan electrones (reacciones de dere-
cha a izquierda). Lo mismo ocurre para los átomos aunque no se muestre en la figura anterior.
Una molécula se oxida cuando gana oxígeno y/o gana dobles enlaces y/o pierde hi-
drógenos. Mientras la pérdida de oxígeno y/o pérdida de dobles enlaces y/o ganancia
de hidrógenos corresponde a la reducción de la molécula en cuestión.
Conviene destacar que oxidación y reducción siempre van acopladas, pues en toda re-
acción en la cual una sustancia se oxida, simultáneamente hay otra que se reduce. Los
electrones cedidos por una sustancia deben necesariamente ser captados por otra, pues
los electrones no pueden quedar libres. Por ello se habla de reacciones de oxidorreduc-
ción o redox.
Oxidaciones biológicas, bioenergética
Gran parte de los sustratos que se oxidan en el organismo sufren deshidrogenaciones

(remoción de hidrógenos). Los hidrógenos y electrones sustraídos al sustrato se unen
finalmente al oxígeno para formar agua.
Las reacciones de deshidrogenación son catalizadas por enzimas específicas para cada
sustrato. Los hidrógenos (como hidruros) son captados por la coenzima, un nucleótido
de nicotinamida (NAD+ o NADP+) o una flavina (FAD).
La reacción redox entre el NADH y el oxígeno es altamente exergónica y si ocurriese
en una etapa, se produciría liberación brusca de energía (calor), no aprovechable por la
célula. En los procesos biológicos, en general, los hidrógenos (y electrones) sustraídos al
sustrato no son directamente transferidos al oxígeno sino transferidos, en etapas suce-
sivas, a distintas moléculas aceptoras de electrones de potencial de reducción creciente
(mayor afinidad por los electrones). De este modo, la energía se libera en forma gradual
y puede ser captada por la célula, y además se disipa el calor más eficientemente.
114
Coenzimas NAD+ y FAD
Dos de los transportadores de electrones de alta energía más comunes en las células
son las coenzimas nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+) y flavina adenina dinu-
cleótido (FAD). La porción nicotinamida del NAD+ (y su contraparte del NADP+) es el
sitio de la reducción reversible, que se produce formalmente como la transferencia de
un ión hidruro (H-; un protón con dos electrones) proveniente de la oxidación de los
nutrientes como se muestra en la siguiente figura:
Reacciones Redox en la coenzima nicotinamida adenina dinucleótido.
Estas coenzimas luego se oxidan liberando el hidruro que rápidamente se transforma en

protón más dos electrones, los electrones serán movilizados direccionalmente en la ca-
dena de transporte de electrones (cadena respiratoria) hasta finalmente llegar al oxíge-
no (último aceptor de electrones) para formar agua. Nótese que las coenzimas además
de proveer electrones, brindan los protones que se translocaran a través de la membrana
mitocondrial interna generando así el gradiente electroquímico o fuerza protón motriz
encargado de hacer funcionar a la ATPasa.
Mientras más reducido esté el nutriente (mayor cantidad de hidrógenos), mayor rendi-
miento energético se obtendrá. Esto es así porque dispone de mayor cantidad de electro-
nes y protones para entregar en su proceso oxidativo hasta la oxidación completa a CO2.
Por este motivo el rendimiento energético de los lípidos (9kcal/g) es mayor al de los
hidratos de carbono / aminoácidos (4kcal/g).
Los electrones transportados por el FADH2 son energéticamente inferiores a los del
NADH, es por eso que rinden menos ATP (2 ATP por par de electrones aportados por
el FADH2 vs 3 ATP por par de electrones cedidos por el NADH).
Interesantemente, si bien el NAD+ y el NADP+ son estructuralmente bastante similares

(solo difieren en que el NADP+ posee un grupo fosfato en la posición 2’ de la ribosa),
desde el punto de vista metabólico son completamente diferentes, los electrones y pro-

tones transportados por el NADPH no suelen ir a la cadena respiratoria mitocondrial,
sino que en su lugar representan poder reductor esencial en las reacciones anabólicas
como por ejemplo la síntesis de compuestos como los ácidos grasos, los esteroides, etc.
El poder reductor aportado por el NADPH es importante a la hora de revertir las oxi-
daciones biológicas dadas por las especies reactivas del oxígeno (ROS) que conllevan al
envejecimiento y muerte celular.
Otra diferencia importante es que los hidruros que transporta el NADPH son obteni-
dos casi exclusivamente a través de la vía de las pentosas fosfato, a diferencia del NADH
donde los hidruros pueden provenir de distintas fuentes, como por ejemplo: glucólisis,
descarboxilación oxidativa del piruvato, ciclo de Krebs, beta oxidación, etc.
Las funciones metabólicas del NAD+ y FAD exigen una reducción reversible de modo que
puedan aceptar electrones, pasarlos a otros transportadores de electrones y en consecuen-
cia, regenerarse para participar en otros ciclos de oxidación y reducción.
Compuestos de “Alta energía”
El metabolismo oxidativo procede paso a paso (cada uno de estos pasos catalizado
por una enzima), por lo tanto, la energía que se libera puede recuperarse de una
forma controlada en cada paso exergónico del proceso global.
Estos “paquetes” de energía se conservan mediante la síntesis de unos pocos tipos de inter-
mediarios de “alta energía” cuya ulterior degradación exergónica conduce los procesos en-
dergónicos. Por consiguiente, estos intermediarios forman una especie de moneda energé-
tica, o energía útil, mediante la cual las reacciones que producen energía, como la oxidación
de la glucosa o de los ácidos grasos, “pagan por” los procesos que consumen energía (por
ejemplo, reacciones anabólicas y trabajo mecánico).
La principal moneda energética celular es la molécula de adenosina trifosfato (ATP).
El ATP, la principal moneda energética
El compuesto de alta energía de mayor importancia es la adenosina trifosfato (ATP). En

el ATP los enlaces anhídrido fosfórico entre los restos fosforilo segundo (β) y tercero
(γ) y entre el primero (α) y el segundo (β) tienen alta energía libre de hidrólisis.
Estructura del ATP,

donde se muestra su
relación con el ADP
y AMP. Los grupos
fosforilo, empezando
por el del AMP, se
denominan
fosfatos α, β y γ.
116
Además del ATP, otros compuestos de “alta energía” son esenciales para el metabolismo
energético, en parte porque ayudan a mantener un nivel relativamente constante de
ATP celular (fosforilación a nivel del sustrato). El ATP se hidroliza y regenera continua-
mente. Una persona promedio, en reposo, consume y regenera la increíble cantidad de
40Kg de ATP/día y durante un ejercicio intenso, el gasto puede llegar a 1/2Kg de ATP/
minuto. Así como el ATP conduce a las reacciones endergónicas a través del proceso
exergónico de la transferencia del grupo fosforilo y de la hidrólisis del enlace fosfoanhí-
drido, el ATP puede regenerarse solo por medio del acoplamiento de su formación a un
proceso metabólico más exergónico.
Existen solo dos maneras de producir ATP, estos procesos se conocen como la fosfori-
lación a nivel del sustrato y la fosforilación oxidativa.
La fosforilación a nivel del sustrato ocurre cuando una enzima transfiere un grupo fos-
fato desde un compuesto de muy alta energía como lo son el fosfoenolpiruvato, el 1,3-bi-
fosfoglicerato y la fosfocreatina hasta el ADP de manera que genera ATP. Ejemplos de
este mecanismo productor de ATP se dan en la glucólisis y en la vía de los fosfágenos.
En cuanto a la fosforilación oxidativa se requiere de la enzima ATP sintetasa ubicada en

la membrana mitocondrial interna que genera ATP a partir de ADP+Pi mediante un me-
canismo de rotación molecular que depende del flujo de protones a favor de un gradiente.
Metabolismo
El metabolismo, es el proceso global a través del cual los sistemas vivientes adquieren y uti-
lizan la energía libre para llevar a cabo sus diversas funciones, se divide usualmente en dos
partes:
1. Catabolismo, o degradación oxidativa, en la que los nutrientes se degradan para
generar energía química utilizable (ATP) y eventualmente poder reductor (NADPH).
2. Anabolismo, o biosíntesis reductiva, en la cual las biomoléculas se sintetizan a
partir de componentes más simples.
Los procesos exergónicos (catabólicos) y endergónicos (anabólicos) a menudo están
acoplados por medio de la síntesis de compuestos intermediarios de “alta energía” como
el adenosín trifosfato (ATP).
En general las vías catabólicas y anabólicas se relacionan de la siguiente manera:

En las vías catabólicas, los metabolitos complejos se degradan a productos más simples
en forma exergónica. La energía que se libera en este proceso de degradación se con-
serva en parte mediante la síntesis de ATP a partir de ADP + Pi, o por la reducción de
la coenzima NADP+ a NADPH.
En tanto, en las vías anabólicas se llevan a cabo los procesos opuestos, unos pocos me-
tabolitos sirven como materiales de inicio para una amplia variedad de productos, típi-
camente aquí se consume ATP y equivalentes de reducción aportados por el NADPH.
Existen algunas vías metabólicas que pueden actuar de manera anabólica o catabólica,
es decir son anfibólicas. Un ejemplo de ello es el ciclo de Krebs.
Una característica sobresaliente del metabolismo degradativo es que las vías catabólicas
de un gran número de moléculas diversas (hidratos de carbono, lípidos, cuerpos cetó-
nicos y proteínas) convergen en unos pocos intermediarios comunes, los cuales consti-
tuyen las encrucijadas metabólicas como por ejemplo el acetil-CoA.
A partir de ahí le sigue la oxidación de los carbonos del acetilo a CO2 por medio del
ciclo de Krebs (que representa una vía oxidativa central). Por consiguiente, el ciclo de
Krebs produce la gran mayoría de las coenzimas reducidas NADH y FADH2, que luego
pasan sus electrones a la cadena de transporte de electrones para finalmente reducir
el O2 a H2O. Este movimiento direccional o flujo de electrones se utiliza para generar
un gradiente electroquímico de protones (H+) en el espacio intermembranoso de la
mitocondria. El mismo es conocido como fuerza protón-motriz y constituye la fuerza
impulsora para que la ATP sintetasa, mediante fosforilación oxidativa, produzca ATP a
partir de ADP + Pi.
Visión general del metabolismo. Los metabolitos complejos son degradados hasta sus uni-
dades monoméricas principalmente glucosa, aminoácidos, ácidos grasos y glicerol, y luego
118
al intermediario común acetil-CoA. El grupo acetilo se oxida a CO2 a través del ciclo de
Krebs con la reducción simultánea de NAD+ y FAD. La reoxidación de NADH y FADH2
a través de la cadena de transporte de electrones acoplado a la fosforilación oxidativa
produce H2O y ATP.
De la misma manera que un cheque se cambia por dinero en el banco, las coenzimas
reducidas NADH y FADH2 (cheque) se cambian en la mitocondria (banco) por la mo-
neda energética ATP (dinero).
Distintos tipos de metabolismos energéticos
Los quimiorganótrofos utilizan moléculas orgánicas como fuente dadora de electrones.

Las moléculas orgánicas pueden estar parcial (hidratos de carbono y aminoácidos) o to-
talmente reducidas (lípidos). En los quimiolitótrofos el dador de electrones es inorgánico
(por ejemplo: SH2, NH3, Sº, Fe2+, etc.).
Si el aceptor final de electrones es la molécula de O2 estamos en presencia de una res-

piración aeróbica. Si el aceptor final de electrones es distinto al O2 (por ejemplo: SO42-,
NO3-, Fe3+, CO2 e incluso moléculas orgánicas como el DMSO) estamos en presencia de
respiración anaeróbica.
A pesar de la increible variedad entre dadores y aceptores finales de electrones, que nos
ofrece la naturaleza, todas las formas de vida tienen en común la creación de un flujo
direccionado de electrones (corriente contínua), la formación de un gradiente electro-
químico y el accionar de la ATP sintetasa.
Un mecanismo alternativo de producción de ATP (sin que intervengan la cadena respira-

toria, el gradiente electroquímico y la fosforilación oxidativa) es la fermentación. Existen
distintos tipos de fermentación, una de ellas es la homoláctica, que se da en humanos.
Independientemente del tipo de fermentación, todas tienen en común que el dador y el
aceptor final de electrones es una molécula orgánica. El producto final de muchas fermen-
taciones usualmente es un ácido orgánico, por lo cual acidifican el medio. Las fermenta-
ciones ocurren en anaerobiosis (ausencia de oxígeno) y producen poca energía (ATP).
Tenga en cuenta que las ondas electromagnéticas extraterrestres (radiación solar) en forma
directa o indirecta sustentan gran parte de las formas de vida en este planeta (quimiorganó-
trofos y fotoautrotofos). Excepciones conocidas son los quimiolitótrofos y algunos quimior-
ganótrofos presentes en lugares con ausencia total de luz (cavernas, fondos marinos).
Busque en la WEB y maravíllese con el hermoso ejemplo de simbiosis entre el cangrejo

peludo yeti (un quimiorganótrofo) y las bacterias quimiolitótrofos que viven en sus bi-
gotes. Esta sociedad donde ambos se benefician, transcurre en las calientes chimeneas
volcánicas del fondo del océano a 2500 metros de profundidad próximo a la Antártida.
Si esto no es belleza / la belleza dónde está...
No se discuten formas de vida fotosintéticas (algunos microorganismos, algas y células

vegetales) porque exceden al alacance del capítulo.

Autor:
Juan Burdisso
Estructura y Metabolismo de los Hidratos de Carbono

• Diferenciar la estructura general de monosacáridos, disacáridos y polisacáridos.
• Comprender el rendimiento general de energía (ATP) a través del metabolismo de
los hidratos de carbono.
• Describir el mecanismo de captación celular de la glucosa.
• Analizar y comprender los principales pasos de la glucólisis y su importancia en la
obtención de energía.
• Comprender el concepto de anfibolismo del ciclo de Krebs.
• Analizar la articulación entre glucólisis, cadena de transporte de electrones y fosforila-
ción oxidativa como pasos para la obtención de energía a partir de los glúcidos.
• Analizar el rendimiento energético máximo obtenido por oxidación completa de la glucosa.
• Realizar un cuadro comparativo de las vías metabólicas vistas en el capítulo.
A los hidratos de carbono también se los conoce como carbohidratos, azúcares o glúcidos.
Nociones generales de los hidratos de carbono
La glucosa, el almidón y la celulosa son carbohidratos. La glucosa y los almidones sirven como
fuente de energía para las células, en tanto que la celulosa es el componente estructural princi-
pal de las paredes que rodean a las células vegetales.
Los carbohidratos se componen de átomos de carbono, hidrógeno y oxígeno en proporción

aproximada de un átomo de carbono por dos de hidrógeno y uno de oxígeno (CH2O)n.

El término carbohidrato (que significa “carbono con agua”) refleja la proporción de una molé-
cula de agua por cada carbono.
Los carbohidratos que contienen una unidad de azúcar se denominan monosacáridos,
cuando presentan dos unidades son disacáridos; en el caso de tener muchas unidades se
los denomina polisacáridos.
Monosacáridos
Los monosacáridos son azúcares sencillos, por lo general, tienen entre tres y siete áto-
mos de carbono. Los carbohidratos más sencillos son los azúcares de tres carbonos
(triosas), el gliceraldehído y la dihidroxiacetona son ejemplo de ellos. Ver figura debajo:
Triosas (azúcares de tres carbonos).
La ribosa y la desoxirribosa son pentosas comunes, o sea azúcares de cinco átomos

de carbono, y componen los nucleótidos y los ácidos nucleicos (ADN y ARN) y otros
compuestos afines. La glucosa, la fructosa, la galactosa y otros azúcares de seis átomos
de carbono se denominan hexosas.
En la conformación lineal de un monosacárido, todos los carbonos excepto uno están uni-
dos a un grupo hidroxilo; el otro carbono forma un doble enlace con un átomo de oxígeno,
con lo que constituye un grupo carbonilo. Si este grupo está en el extremo de la cadena, el
monosacárido es un aldehído; si está en cualquier otra posición, se trata de una cetona (en
la figura antes mostrada, el gliceraldehído es una aldotriosa y la dihidroxiacetona es una
cetotriosa). Por lo tanto, los azúcares son polialcoholes con al menos un grupo funcional
cetona o aldehído. La gran cantidad de grupos hidroxilos polares dan a los monosacáridos
propiedades hidrofílicas (son muy solubles en agua).
La glucosa es el monosacárido más abundante y tiene suma importancia en los procesos
biológicos. Durante la fotosíntesis, tanto algas como plantas y algunos microorganismos
(bacterias) la producen a partir de CO2 y H2O, y usan la luz solar como fuente de energía.
Luego, en la respiración celular, las células desdoblan los enlaces de la molécula de glucosa
y liberan la energía almacenada (electrones del enlace C-H), que utilizan en sus actividades.
La glucosa es tan importante para el metabolismo que su concentración se mantiene en
valores homeostáticos relativamente constantes en la sangre de seres humanos.
Por cuestiones de estabilidad, los monosacáridos de 5 y 6 carbonos en solución acuosa
se ciclan formando estructuras en anillo. Las aldohexosas cicladas presentan conforma-
ción silla, de esta manera se estabilizan disminuyendo el impedimento estérico entre
sus átomos. Observe que en los azúcares ciclados, desaparecen los grupos aldehídos y
cetona.
122
Se obtienen así las formas piranósicas y furanósicas para anillos de 6 y 5 átomos respectiva-
mente. En la conformación ciclada, aparece un nuevo carbono quiral, que recibe el nombre
de carbono anomérico y corresponde al carbono 1 del azúcar. La disposición del oxhidrilo
(OH) en torno a este carbono define las configuraciones alfa y beta. Si el OH en el C1, está
hacia arriba estamos hablando de un beta azúcar (en la figura, la ribosa y glucosa muestran
esta configuración), mientras que si el OH en el C1 está hacia abajo es un alfa azúcar (En la
figura, glucosa, galactosa y fructosa se corresponden con esta configuración).
Disacáridos
Los disacáridos consisten en dos moléculas de monosacárido. Un disacárido (“dos azúcares”)
consiste en dos monosacáridos unidos en forma covalente entre sí. En este caso, se habla de un
enlace O-glicosídico entre los monosacáridos (grupo funcional éter), por lo general entre el áto-
mo de carbono 1 de una molécula y el carbono 4 de la otra. Ejemplos de disacáridos son: la mal-
tosa (glucosa + glucosa, unión alfa 1-4) también llamada azúcar de malta; la sacarosa (glucosa +
fructosa, unión alfa 1-2) conocida como azúcar de mesa; la lactosa (glucosa + galactosa, enlace
beta 1-4), azúcar de la leche.
Estructura de disacáridos de interés biológico.

Los disacáridos son susceptibles de hidrólisis (ruptura del enlace O-glicosídico mediante
agua), o sea separación de los dos monosacáridos constituyentes mediante una enzima.
Polisacáridos
Los polisacáridos pueden almacenar energía o realizar funciones estructurales.
Los carbohidratos más abundantes en la naturaleza son los polisacáridos, grupo

que incluye a los almidones, el glucógeno y la celulosa. Un polisacárido es una
macromolécula consistente en unidades repetitivas de azúcares simples, por lo
general glucosa (homopolisacáridos).
Alternativamente, el polisacárido puede estar constituido a partir de monosacáridos dis-

tintos (heteropolisacáridos), aunque el número preciso de estas unidades varía, por lo
general hay miles en una sola molécula. El polisacárido puede ser una cadena larga y
sencilla o ramificada.
El almidón, que es la forma habitual de almacenamiento de carbohidratos en las plan-
tas, es un polímero consistente en subunidades de alfa glucosa. Los monómeros están
unidos por enlaces alfa 1-4. El almidón tiene dos formas, amilosa y amilopectina. La
primera, es más sencilla ya que no está ramificada. En cambio la amilopectina, que es
más frecuente, está ramificada. La ramificación tiene lugar a intervalos de 20 a 25 uni-
dades con un enlace glicosídico alfa 1-6.
Estructura de los dos componentes del almidón; amilosa (lineal) y amilopectina (ramificado)
En los seres humanos y otros animales existen enzimas que hidrolizan las uniones (alfa
1-4 y alfa 1-6) del almidón. A diferencia de lo que ocurre con el almidón, los seres hu-
manos no pueden metabolizar la celulosa, ya que no poseen enzimas para romper los
124
enlaces glucosídicos beta 1-4 entre beta glucosas presentes en la celulosa.
El glucógeno es la forma en que se almacena la glucosa en los tejidos animales (hígado
y músculo esquelético principalmente). Se trata de un polisacárido muy ramificado y
más hidrosoluble que el almidón. Ver representación debajo:
Algunos carbohidratos modificados y complejos son moléculas biológicas importantes
Muchos derivados de monosacáridos son moléculas biológicas importantes. Por ejem-

plo, la galactosamina es un azúcar en que un grupo amino sustituye a un grupo hi-
dróxilo. La galactosamina es un componente esencial del cartílago. Los carbohidratos
también se combinan con las proteínas y forman glicoproteínas y proteoglicanos. Las
glicoproteínas están presentes en la superficie externa de las membranas plasmáticas
formando parte del glicocálix. Gran parte de las proteínas secretadas por las células
son glicoproteínas. En tanto, los proteoglicanos, por ejemplo, conforman junto a otras
macromoléculas el tejido conectivo.
Los carbohidratos también pueden combinarse con los lípidos y formar glicolípidos (los
mismos son otro constituyente del glicocálix) de suma importancia en las interacciones
entre células.
Metabolismo de Hidratos de Carbono
La necesidad de un aporte constante de materia y energía a la célula se debe a que ella lo

requiere para realizar varias de sus funciones, entre las que se destacan: (a) la realización
de un trabajo mecánico, por ejemplo, la contracción muscular y movimientos celulares,
(b) el transporte activo de iones y moléculas y (c) la síntesis de moléculas. En los anima-
les, la energía útil para la célula es la energía química, que se encuentra contenida en los
nutrientes (carbohidratos, lípidos y proteínas) que se consumen. A través de vías meta-
bólicas bien definidas, la célula extrae dicha energía. A continuación, se hará una breve
descripción de los procesos anabólicos y catabólicos en los que participa la glucosa.
Las vías metabólicas relacionadas con el metabolismo de la glucosa son: (1) glucólisis,
(2) fermentación homoláctica (formación de lactato), (3) descarboxilación oxidativa
del piruvato, (4) ciclo de Krebs, y (5) cadena respiratoria acoplada a la fosforilación
oxidativa.

Otras vías metabólicas importantes son: el metabolismo del glucógeno (glucogenogé-
nesis y glucogenólisis), la gluconeogénesis y la vía de las pentosas fosfato.
La oxidación o combustión completa de la glucosa involucra un conjunto de reacciones
enzimáticas, ligadas unas a otras y vigiladas por un estricto control metabólico, con el
único fin de hacer disponible para la célula, la energía química contenida en los enlaces
C-H en la molécula de glucosa. La reacción global es:
La energía liberada en esta oxidación tiene dos componentes, por un lado energía quí-
mica facilmente utilizable por la célula “36 a 38 ATP” y por otro lado calor. Si bien este
último no sirve para generar trabajo, biosíntesis, etc. mantiene la temperatura del orga-
nismo. Los sistemas biológicos son altamente eficientes conservando una buena parte
de la energía química contenida en los nutrientes, bajo la forma de ATP.
Captación celular de la glucosa
Independientemente del metabolismo en el cual participe la glucosa, lo primero que

ésta debe hacer es ingresar a las células. Para tal fin en la membrana plasmática existe el
transportador específico para glucosa (GLUT) que permite la incorporación de la glu-
cosa sin gasto de energía. Los GLUT presentan distribución ubicua, encontrandose los
de mayor afinidad en el SNC y las gónadas. Los tejidos insulinos dependientes (músculo
y tejido adiposo) expresan GLUT4. Una característica de este transportador, es que es
bidireccional, es decir, puede ingresar glucosa o sacarla de la célula. Por tal motivo, la
glucosa que ingresa a la célula debe inmediatamente ser modificada (mediante fosfori-
lación, primera reacción de la glucólisis obteniéndose glucosa-6 fosfato), de manera que
el GLUT, ahora no la reconoce. De esta manera la glucosa está lista para ser utilizada en
la vía metabólica que se requiera.
A continuación se describe la glucólisis, que es una vía degradativa de la glucosa am-
pliamente conservada entre los seres vivos incluso de diferentes dominios:
Glucólisis, vía glucolítica o vía de Embden-Meyerhof
Es una vía degradativa oxidativa de la glucosa con fines energéticos (producción

de ATP). Ocurre en el citoplasma de todas las células. Se encuentra más activa en
condiciones de saciedad y es estimulada por la hormona insulina. Es insensible a la
presencia (aerobiosis) o ausencia de oxígeno (anaerobiosis).
La glucólisis comprende la conversión de la glucosa en dos piruvatos, la reacción global es:
En este proceso participan 10 enzimas diferentes que catalizan diez reacciones secuencia-
les, que podríamos dividir en tres etapas: a) conversión de glucosa en fructosa 1,6- bisfos-
fato, b) conversión de fructosa 1,6-bisfosfato en dos triosas fosfato (gliceraldehído 3-fosfa-
to y dihidroxiacetona fosfato) y c) transformación de gliceraldehído 3-fosfato en piruvato.
En la primera etapa se consumen dos ATPs, uno con la enzima hexoquinasa (o gluco-
quinasa, dependiendo del órgano en cuestión) y después de una reacción de isomeriza-
126
ción, se emplea el segundo ATP con la enzima fosfofructoquinasa 1 (FFK 1), reacciones
que dan origen a la fructosa 1,6-bisfosfato. Esta primera etapa es conocida como la fase
preparatoria de la glucólisis, ya que hasta este punto se consumió energía (en vez de
generarla). Estos dos ATPs, es el precio que hay que pagar para obtener una molécula
como la fructosa 1,6-bisfosfato donde la desestabilización producto de la repulsión en-
tre las cargas negativas de los grupos fosfato permite, mediante una enzima, la partición
de esta hexosa en dos triosas fosfato.
Se inicia la segunda etapa al convertirse la fructosa 1,6-bisfosfato en sustrato de la en-
zima aldolasa y cuyos productos son las dos triosas fosfato (gliceraldehído 3-fosfato
y dihidroxiacetona fosfato). A continuación se inicia la tercer etapa, que se caracteri-
za por la isomerización de la dihidroxiacetona fosfato a gliceraldehído 3-fosfato y al
finalizar esta reacción, contamos con dos moléculas de gliceraldehído 3-fosfato, que
servirán de sustrato para la formación de piruvato, uno por cada una de ellas (es decir
a partir de aquí todos los productos se multiplican x 2). Continúa la tercer etapa con el
requerimiento de la coenzima NAD+ y de un Pi (ortofosfato) para oxidar y fosforilar
al gliceraldehído 3-fosfato el cual se transforma en 1,3- bisfosfoglicerato más NADH
(coenzima reducida), la enzima participante es la gliceraldehído 3- fosfato deshidroge-
nasa. A partir de este producto recién formado y por acción de la enzima fosfoglicerato
quinasa se sintetiza y se libera la primer molécula de ATP y más adelante, en la reacción
catalizada por la piruvato quinasa, se forma la segunda molécula de ATP. Observe que
los dos ATPs que quedan como ganancia de la glucólisis, se obtienen por fosforilación
a nivel del sustrato.
El balance energético de la glucólisis, es por lo tanto 2 ATPs y los 2 equivalentes reducidos
(NADH).
Glucólisis y fermentación homoláctica

Fermentación homoláctica (obtención de lactato en anaerobiosis)
Cuando la cantidad de oxígeno en la célula es limitada (anaerobiosis), como ocurre en

el músculo durante la actividad intensa, el NADH generado durante la glucólisis no
puede reoxidarse a tasas comparables en las mitocondrias y con la finalidad de mante-
ner la homeostasis, el piruvato es entonces reducido por el NADH para formar lactato,
reacción catalizada por la enzima lactato deshidrogenasa. Esta desviación metabólica
del piruvato mantiene la glucólisis operativa bajo condiciones anaeróbicas. Esto es así
porque la enzima gliceraldehído 3-fosfato deshidrogenasa requiere para su funciona-
miento a la coenzima NAD+ (en su estado oxidado).
Gran parte de los metabolitos de la glucólisis (desde 1,3- bisfosfoglicerato hasta piruva-
to) y el lactato son ácidos orgánicos, con lo cual liberan H+ acidificando el medio (baja
el pH), y esto trae como consecuencia los calambres musculares (los H+ compiten con
el calcio en la troponina).
Piruvato deshidrogenasa (descarboxilación oxidativa del piruvato)
Si bien el piruvato está más oxidado que la glucosa, éste todavía puede seguir oxidán-
dose. En presencia de oxígeno (aerobiosis), el piruvato es transportado hacia el interior
de la mitocondria (ingresa por un transportador específico), donde mediante una serie
de reacciones, se oxidará completamente a CO2, generando en ese proceso equivalentes
de reducción y ATP.
Las mitocondrias albergan en su matriz al complejo multienzimático piruvato deshi-

drogenasa, las enzimas del ciclo de Krebs, las enzimas que catalizan la oxidación de los
ácidos grasos y las enzimas encargadas de la síntesis y degradación de los cuerpos cetó-
nicos. En tanto, en la membrana mitocondrial interna se ubican las enzimas y proteínas
involucradas en el transporte de electrones y síntesis de ATP. Por lo tanto, las mitocon-
drias desempeñan un rol central en el metabolismo oxidativo en eucariontes.
El piruvato es reconocido por el complejo multienzimático piruvato deshidrogenasa,

el complejo utiliza CoA-SH y NAD+, además una serie de moléculas orgánicas rela-
cionadas con las vitaminas del grupo B (que actúan como coenzimas y grupos prosté-
ticos). Los productos de la reacción son Acetil-CoA, CO2 (descarboxilación oxidativa)
y NADH.
128
Tenga en cuenta que por molécula de glucosa (6C) se obtienen dos piruvatos (3C), con lo
cual los productos de la reacción que acabamos de ver se deben multiplicar x 2.
Recuerde que la Acetil-CoA es una encrucijada metabólica. La degradación de ácidos

grasos, cuerpos cetónicos y algunos aminoácidos generan Acetil-CoA (vías metabólicas
independientes de la piruvato deshidrogenasa).
Ciclo de Krebs, de los ácidos tricarboxílicos o del ácido cítrico

“Quien entiende el ciclo de Krebs, entiende la Bioquímica”
Las moléculas de Acetil-CoA (independientemente del origen) se dirigen hacia el ciclo de

Krebs, allí se oxidaran completamente hasta CO2, y como saldo (recuerde que son reaccio-
nes redox), se obtendrán coenzimas reducidas y ATP.
El ciclo de Krebs inicia con la condensación irreversible entre una molécula de acetato y
otra de oxalacetato. Esta reacción es catalizada por la enzima citrato sintasa y su producto
es el citrato. A partir del citrato, se despliegan una serie de reacciones (algunas de óxi-
do-reducción), que culminan con la generación de otra molécula de oxalacetato. El saldo
de una vuelta del ciclo de Krebs es: 3 NADH, 1 FADH2, 1 ATP, y 2 CO2. Recuerde que por
glucosa se generan dos Acetil-CoA, así que debe multiplicar todo x 2.
De lo expuesto en esta sección, está claro que el ciclo de Krebs tiene como función
netamente catabólica la oxidación total del acetato hasta 2 CO2 (independientemen-
te del origen de este acetato). Condición que convierte a este proceso enzimático en
la vía degradativa más importante para la generación de coenzimas reducidas.
Otra de las funciones del ciclo de Krebs, no menos importante, es su capacidad de co-
nectar los distintos metabolismos entre sí. Es decir, actúa como una “rotonda molecu-
lar” mediante la cual los metabolitos pueden ser transformados según las necesidades
de la célula. Mediante Krebs, los carbohidratos pueden ser convertidos en lípidos (lipogé-
nesis); algunos aminoácidos en carbohidratos (gluconeogénesis); algunos aminoácidos
en purinas y pirimidinas, etc. Todas estas transformaciones ponen en evidencia el rol ana-
bólico (biosíntesis) de Krebs.
Una reacción anaplerótica se caracteriza por generar intermediarios del ciclo de Krebs.
Mientras toda reacción donde se consuman intermediarios del ciclo de Krebs, es una re-
acción cataplerótica. La principal reacción de llenado del ciclo de Krebs es la catalizada
por la Piruvato carboxilasa que transforma piruvato en oxalacetato (con gasto de CO2
y ATP). En tanto, la lanzadera de citrato, es un ejemplo de reacción de vaciado del ciclo
de Krebs, mediante esta lanzadera podemos disponer de acetil-CoA en citoplasma, esta
coenzima luego se emplea en la síntesis de ácidos grasos.
Este ciclo actúa tanto anabólicamente como catabólicamente, por lo tanto, es anfibólico.

Ciclo de Krebs (en honor a Hans Adolf Krebs)
Cadena de transporte de electrones o cadena respiratoria
Los 2 NADH de la glucólisis en aerobiosis (ver lanzaderas más adelante), los 2 NADH de la
descarboxilación oxidativa del piruvato, y los 6 NADH y los 2 FADH2 generados en el ciclo
de Krebs (por glucosa) son reoxidados por el sistema multienzimático transportador de elec-
trones (cadena de transporte de electrones, ubicado en la membrana mitocondrial interna),
estableciendo así un flujo de electrones, que son dirigidos hacia el O2 como aceptor final. Los
productos de este proceso son moléculas de agua y una gran cantidad de energía liberada, que
es utilizada para translocar protones desde la matriz hacia el espacio intermembrana mitocon-
drial. Luego estos protones (fuerza protón-motriz) se disipan a favor del gradiente pasando por
la ATP sintetasa, y en un mecanismo de rotación molecular genera la unión covalente entre un
ADP y un Pi obteniéndose así ATP (fosforilación oxidativa).
La cadena de transporte de electrones es una serie de cuatro complejos (I, II, III, IV) a través
de los cuales pasan los electrones. Los electrones son llevados del Complejo I y II al Comple-
jo III por la coenzima Q (ubiquinona, único componente no proteico) y del Complejo III al
Complejo IV por la proteína citocromo C. Los electrones del NADH mitocondrial son trans-
feridos al FMN, uno de los grupos prostéticos de la NADH-Q oxidorreductasa (Complejo I).
130
Posteriormente, los electrones se transfieren a un segundo tipo de grupo prostético dentro del
complejo I: el de las proteínas hierro-azufre y de aquí pasarán a la coenzima Q, que también
recibe electrones de la succinato-Q reductasa (Complejo II). A este complejo pertenece la en-
zima del ciclo de Krebs succinato deshidrogenasa que genera el FADH2, la cual cede sus elec-
trones a proteínas hierro-azufre del complejo II y de aquí a la coenzima Q para formar QH2.
La función del Complejo III identificado como Q-citocromo c oxidorreductasa es catalizar la
transferencia de electrones desde QH2 al citocromo c oxidado (cyt c). La etapa final de la ca-
dena transportadora de electrones consiste en la oxidación del cyt c reducido y la consiguiente
reducción del O2 a dos moléculas de H2O. Esta reacción es catalizada por la citocromo c oxi-
dasa (Complejo IV).
Fosforilación oxidativa
Durante el flujo de electrones por la cadena respiratoria se realiza una transferencia

de protones (H+) vía los Complejos I, III y IV que van desde la matriz mitocondrial
hacia el espacio intermembrana (lo que disminuye el pH en este espacio). Este flujo de
electrones (proceso altamente exergónico) permite entonces, que se acumulen protones
en este espacio intermembrana en contra del gradiente. Este gradiente electroquímico,
también llamado fuerza protón-motriz, se utiliza para dirigir la síntesis de ATP vía la
enzima ATP sintasa (mal llamado complejo respiratorio V). Es decir, la cadena de trans-
porte de electrones se acopla a la fosforilación oxidativa.
El flujo de H+ a favor del gradiente y a través de la ATP sintasa ocasiona una rotación
molecular en esta enzima, con la consecuente formación de ATP en la matriz mitocon-
drial (fosforilación oxidativa), según la siguiente reacción:
El par de electrones cedidos por el NADH, permite la translocación de 10 protones,

mientras el par de electrones cedidos por el FADH2 solo transloca seis protones (recuer-
de que empieza en el complejo II). En la ATP sintetasa ocurre una rotación por cada
10 protones que retornan a la matriz, esto permite generar 3 ATPs, mientras 6 protones
generan ⅔ de vuelta en la ATP sintetasa, y se obtienen 2 ATPs. Este rendimiento dife-
rencial entre las coenzimas es consecuencia de que los electrones transportados por el
FADH2 son energéticamente inferiores a los del NADH. Por lo tanto, un NADH equi-
vale a 3 ATPs, mientras un FADH2 se corresponde con 2 ATPs. La figura mostrada en
la siguiente página resume lo comentado en esta sección.
El gradiente de protones también impulsa la incorporación de Pi hacia la matriz mi-

tocondrial (mediante un simporte H+/Pi). El Pi que es uno de los reactivos de la ATP
sintetasa. Por otra parte, el ATP recién sintetizado debe ser movilizado hacia el citosol,
lugar donde se consume la gran mayoría del mismo. Para tal fin, hay en la membrana
mitocondrial interna, un antiporte que mueve ATP fuera de la mitocondria, mientras
incorpora ADP hacia la matriz mitocondrial (otro de los reactivos de la ATP sintetasa).
Este ADP es producto de la hidrólisis del ATP que está siendo usado en los procesos
endergónicos celulares.
Finalmente, los protones que retornan a la matriz mitocondrial se combinan con el

oxígeno (último aceptor de electrones), formando agua.

Representación de la cadena de transporte de electrones acoplado a la fosforilación oxidativa.
Hasta ahora se ha considerado la oxidación del NADH y FADH2 formados en la mito-

condria (transformación del piruvato en acetil CoA y ciclo de Krebs). Sin embargo, el
NADH citosólico liberado durante la reacción catalizada por la gliceraldehído-3-fosfato
deshidrogenasa debe ser reoxidado para que continúe la glucólisis, por lo que deberá ser
transferido a la mitocondria para su oxidación a nivel de la cadena transportadora de
electrones. Pero debido a que este equivalente reductor no puede atravesar por sí mis-
mo la membrana mitocondrial, la célula contempló la reducción de un sustrato por el
NADH en el citoplasma, una vez reducido este sustrato, es transportado hacia la matriz
mitocondrial por un transportador específico, ya dentro de la mitocondria, el sustrato
reducido será oxidado (y reduce un NAD+ propio de la matriz mitocondrial, obtenién-
dose así NADH). El sustrato oxidado es devuelto al citoplasma para experimentar de
nuevo el mismo ciclo.
A este sistema de transporte específico, se lo conoce con el nombre de lanzadera. Para
el NADH del citoplasma son dos las lanzaderas reportadas, una es la de la dihidroxiace-
tona fosfato/glicerol-3-fosfato que genera dentro de la mitocondria FADH2, y la otra es
la lanzadera malato/aspartato principalmente activa en hígado y corazón, y que produce
NADH.
De aquí que el NADH citoplasmático pueda rendir 4 o 6 ATPs, dependiendo de la lan-
zadera utilizada. Esto determina que la producción total de ATP por glucosa sea 36 o 38
ATP. Ver cuadro a continuación:
132
Rendimiento energético de la oxidación completa de la glucosa (CO2), se muestran los ATPs
correspondiente a cada etapa. El saldo correspondiente es 36 a 38 ATP, según lanzadera usada.
Regulación hormonal del metabolismo de los glúcidos
En estado postprandial o saciedad (es decir luego de incorporar alimentos) tenemos

alta la concentración de glucosa en sangre (hiperglucemia). Entonces se activan los me-
canismos hipoglucemiantes de manera de volver la glucemia a los valores normales.
La hormona hipoglucemiante por excelencia es la insulina, esto quiere decir que da la
orden a las células de los tejidos insulino dependientes de incorporar y guardar la glu-
cosa dentro de la célula. Eventualmente a partir de la glucosa se obtendrá glucógeno en
hígado y músculo esquelético (glucogenogénesis).
Por otra parte, en ayuno, la concentración de glucosa tiende a caer por debajo de los
valores normales (hipoglucemia), con lo cual se activan los mecanismos hormonales
hiperglucemiantes, la hormona hiperglucemiante más relevante es el glucagón. El glu-
cagón estimula la degradación del glucógeno hepático (glucogenólisis), con lo cual in-
mediatamente se incrementa la concentración de glucosa en sangre.
Luego de terminadas las reservas de glucógeno, y si perdura el ayuno, el organismo activa
otra vía metabólica que permite convertir moléculas no glucosídicas en glucosa (gluconeo-
génesis), Asi, este mecanismo contribuye a mantener los niveles normales de glucosa en
sangre.
El páncreas (endocrino) es el encargado de sintetizar y secretar insulina y glucagón.
Metabolismo de Glucógeno
La síntesis y degradación del glucógeno se pueden representar de la siguiente manera:
A continuación se describen estas vías metabólicas con mayor detalle:

Glucogenogénesis (síntesis de glucógeno)
Para la síntesis de glucógeno es necesaria la presencia de un oligosacárido de glucosas

preexistentes o la participación de la proteína glucogenina (actúa como un cebador).
Luego, la enzima glucógeno sintetasa, que es la enzima regulable del proceso, enlaza me-
diante la formación de un enlace alfa 1-4 glucosídico a la glucosa del UDP-glucosa con
una de las glucosas del oligosacárido, lo que desplaza al UDP. Repetidas participaciones
de la glucógeno sintetasa hacen posible el crecimiento del glucógeno. La UDP-glucosa
es una forma activada de la glucosa y se sintetiza a partir de glucosa 1- fosfato y UTP en
una reacción catalizada por la UDP-glucosa pirofosforilasa (aporte del premio Nobel
argentino Dr. Federico Leloir, año 1970).
La glucógeno sintetasa solo forma enlaces alfa 1-4 entre glucosas, por lo que es necesa-
ria la participación de otra enzima para formar enlaces alfa 1-6, y de esta manera hacer
del glucógeno un polímero ramificado. La ramificación tiene lugar después de que un
cierto número de residuos de glucosa se hayan unido mediante enlaces alfa 1-4 por la
glucógeno sintetasa. La enzima ramificante transfiere un fragmento terminal de 6 ó 7
residuos de longitud, desde un extremo de al menos 11 residuos de longitud a un gru-
po hidróxilo situado en posición 6 de un residuo de glucosa del interior del polímero;
esta reacción crea dos extremos para que continue la acción de la glucógeno sintetasa.
Las ramificaciones son importantes porque aumentan la solubilidad del glucógeno y el
número de extremos a partir de los que se puede obtener glucosa 1-fosfato mediante la
glucogenólisis. Esta vía metabólica está estimulada en saciedad y la hormona que pro-
mueve la síntesis de glucógeno es la insulina. En la siguiente sección se muestra la figura
correspondiente a este metabolismo.
La glucosa en las células se guarda como glucógeno y no como glucosa 6 P, fundamental-

mente por cuestiones osmóticas, recuerde que la ósmosis (capacidad de atraer agua) depen-
de del número de moléculas, más que del tamaño de las mismas. Sin el glucógeno, una re-
serva equivalente de glucosa 6 P, atraería tanta agua que habría una explosión o lisis celular.
Glucogenólisis (degradación de glucógeno)
El glucógeno es un polisacárido donde se almacenan glucosas. Es una estructura de un

elevado peso molecular, altamente ramificado. Los residuos de glucosa están unidos
mediante enlaces glucosídicos alfa 1-4 y alfa 1-6. Los principales depósitos de glucó-
geno en los vertebrados se encuentran en el músculo esquelético y en el hígado. La
degradación de estas reservas de glucosa o movilización del glucógeno tiene como fi-
nalidad suministrar glucosa 6-fosfato. La enzima clave en la ruptura del glucógeno es la
glucógeno fosforilasa que escinde mediante la adición de ortofosfato (Pi) los enlaces de
tipo alfa 1-4 para producir glucosa 1-fosfato. La ruptura de un enlace por la adición de
un ortofosfato se reconoce como fosforólisis.
La glucógeno fosforilasa no es capaz de romper enlaces más allá de los puntos de rami-
ficación, ya que los enlaces glucosídicos alfa 1-6 no son susceptibles de escisión por la
fosforilasa. De hecho, la ruptura se detiene a los cuatro residuos de glucosa de un punto
de ramificación. Para eliminar la ramificación se requiere de una segunda enzima, la
glucantransferasa que cataliza dos reacciones. En primer lugar, tiene la actividad de
transferasa, en la que la enzima elimina tres residuos de glucosa restantes y transfiere
134
este trisacárido intacto al extremo de alguna otra ramificación externa. Esta transferen-
cia deja expuesto un solo residuo de glucosa unido por un enlace glucosídico alfa 1-6.
Este residuo se libera por la actividad glucosidasa que posee la misma enzima glucan-
transferasa, lo que da lugar a una molécula de glucosa libre y una estructura no ramifi-
cada de residuos de glucosa susceptible de ser fraccionado por la fosforilasa. La glucosa
1-fosfato producida por la fosforilasa debe convertirse a glucosa 6-fosfato para metabo-
lizarse mediante la glucólisis, reacción que es catalizada por la enzima fosfoglucomuta-
sa. El hígado es el único órgano que libera glucosa a sangre (mantiene la glucemia), ya
que posee la enzima glucosa 6 fosfatasa, responsable de remover el grupo fosfato de la
glucosa 6 fosfato. Esto no ocurre en músculo esquelético (ausencia de la fosfatasa), por
lo tanto el glucógeno de este órgano, es para consumo propio.
La fosforólisis del glucógeno es vital durante la actividad muscular anaeróbica y los in-
tervalos entre comidas. Esto libera glucosa para que puedan consumirla principalmente
el sistema nervioso central y el músculo esquelético. La degradación del glucógeno está
estimulada en ayuno y las hormonas implicadas son adrenalina (músculo) y glucagón
(hígado). En la siguiente figura se muestran la síntesis y degradación del glucógeno:
Vía de síntesis del glucógeno (glucogenogénesis), mitad izquierda de la figura. Degrada-

ción del glucógeno (glucogenólisis) en el hígado, mitad derecha de la figura.
La glucosa es tan vital para el individuo, que si uno no la incorpora con la dieta, se
sintetiza en nuestro organismo a partir de otras moléculas (gluconeogénesis).

Gluconeogénesis (obtención de glucosa a partir de fuentes no glucosídicas)
La mayoría de los órganos pueden metabolizar diversas fuentes de carbono para ge-
nerar energía. Sin embargo, el sistema nervioso central, necesita de glucosa casi como
única fuente de energía. Por consiguiente, las células animales deben ser capaces de sin-
tetizar glucosa a partir de otros precursores y también de mantener las concentraciones
sanguíneas de glucosa (glucemia) dentro de límites estrechos.
Cuando las reservas de glucosa disminuyen abruptamente se inicia la síntesis de

glucosa a partir de precursores no glucosídicos, proceso conocido como gluconeo-
génesis. Los sustratos no glucosídicos son: piruvato, lactato, esqueleto carbonado de
algunos aminoácidos y glicerol.
Salvo para el glicerol, la gluconeogénesis comienza en la matriz mitocondrial y prosigue

en el citosol. La transformación de glicerol en glucosa se da íntegramente en citosol. El
principal órgano gluconeogénico es el hígado y con una contribución menor, aunque
aún significativa, del riñón. Los principales destinos de la glucosa formada en la gluco-
neogénesis son el tejido nervioso y el músculo esquelético. En la glucólisis, la glucosa
se convierte a piruvato y en la gluconeogénesis el piruvato se convierte a glucosa. Sin
embargo, la gluconeogénesis no es el proceso inverso de la glucólisis. Recuerde que la
glucólisis tiene tres reacciones irreversibles catalizadas por la glucoquinasa, fosfofruc-
toquinasa 1 y la piruvato quinasa. Por lo tanto, en la gluconeogénesis se requiere de en-
zimas diferentes que catalicen las reacciones en sentido inverso. Enzimas importantes
de la gluconeogénesis son: fosfoenolpiruvato carboxiquinasa; fructosa 1,6-bisfosfatasa
y glucosa 6-fosfatasa.
Convertir un precursor no glucosídico en glucosa requiere de un aporte de energía

(ATP). Este es el precio que hay que pagar para mantener la glucemia entre 70-110 mg/
dl, durante periodos de ayuno o estrés.
Para un mayor detalle de la gluconeogénesis ver el capítulo de Integración Metabólica.
Vía de las pentosas fosfato
Es una vía degradativa oxidativa de la glucosa sin fines energéticos (no produce ATP), en
su lugar se obtiene NADPH y ribosa 5 fosfato.
El NADPH es empleado, por ejemplo, en las biosíntesis reductivas de ácidos grasos,

colesterol, nucleótidos, y en la degradación del grupo hemo. El NADPH regenera al
glutatión reducido con lo cual contribuye a revertir las oxidaciones biológicas que cau-
san el envejecimiento celular. Por otra parte, la ribosa 5-fosfato es utilizada por la célula
para la síntesis de nucleótidos (ATP, CTP, GTP, UTP, TTP), coenzimas como el NADH,
FAD y la Coenzima A. Recuerde además que los nucleótidos son los monómeros con
los cuales se construyen los ácidos nucleicos (ADN y ARN).
En el siguiente cuadro se resumen los datos más relevantes de las vías metabólicas vistas
en este capítulo. Trate de asociar lo aprendido sobre regulación enzimática (remítase al
capítulo de enzimas) con los mecanismos regulatorios aquí comentados.
136
Cuadro comparativo de las vías metabólicas vistas en este capítulo.

Autores:
Victoria García Fournier / Juan Burdisso
Estructura y Metabolismo de los Lípidos

• Describir qué son los ácidos grasos saturados, insaturados y poliinsaturados.
• Identificar ácidos grasos esenciales.
• Comprender la isomería geométrica “cis ” y “trans”.
• Clasificar lípidos según estructura, función y afinidad hacia el agua.
• Describir el “Modelo de mosaico fluido”.
• Comprender los movimientos que presentan los fosfolípidos en las membranas
biológicas.
• Interpretar las principales rutas del anabolismo y catabolismo lipídico.
A pesar de que los lípidos no tienen buena publicidad, son componentes esenciales para
nuestras células y el correcto funcionamiento del organismo. A lo largo del capítulo,
vamos a entender de qué manera se comportan, qué funciones cumplen, cómo se sin-
tetizan y se degradan.
En primer término estudiaremos a los ácidos grasos ya que estos son componentes es-
tructurales de la gran mayoría de los lípidos.

Ácidos grasos (AG)
Un ácido graso es una biomolécula formada por una larga cadena hidrocarbonada li-
neal, de diferente longitud o número de átomos de carbono, en cuyo extremo hay un
grupo carboxilo.
En los seres vivos, por lo general, los AG tienen un número par de átomos de carbono.
Los AG se pueden clasificar en función de la longitud de su cadena, como AG de cadena
corta, media o larga.
En plantas y animales los AG que predominan son los de 16 y 18 átomos de carbono
(C16 y C18) como lo son el palmítico, el oleico, el linoleico y el esteárico.
Los AG se pueden clasificar también en función del tipo de enlace presente entre carbo-
no y carbono. Según esta clasificación tenemos: los saturados (sin dobles enlaces), los
insaturados (un doble enlace) y los poliinsaturados (dos o más dobles enlaces).
La nomenclatura simplificada de estos compuestos especifica la longitud de la cadena

hidrocarbonada y el número de dobles enlaces separados por dos puntos. Por ejemplo,
el ácido palmítico que tiene 16 átomos de carbono y es saturado, se lo abrevia 16:0, al
ácido oleico de 18 carbonos con un doble enlace, 18:1. Las posiciones de los dobles en-
laces se especifican con exponentes que siguen a la letra Δ (delta). En la nomenclatura
delta, el grupo carboxilo corresponde al carbono 1. El oleico, cuyo doble enlace se sitúa
en el carbono 9, se especifica como 18:1 (Δ9).
Otra nomenclatura frecuentemente usada, es la omega (ω). Hay dos clases de AG insatu-
rados importantes, los de la serie ω3 (omega 3) y ω6 (omega 6), que indica la posición del
primer doble enlace contado desde el extremo terminal de la cadena (o sea desde el grupo
metilo). Los AG ω3 y ω6 se consideran esenciales para el ser humano, ya que no tenemos
la capacidad de sintetizarlos.
Representación de un AG poliinsaturado esencial (desde el grupo -CH3 nomenclatura ome-

ga, desde el grupo carboxilo nomenclatura delta).
140
En general, en los seres vivos, el primer doble enlace aparece entre el carbono 9 y 10
contando desde el átomo de carbono carboxílico. En los AG poliinsaturados, es fre-
cuente que los dobles enlaces aparezcan cada tres carbonos. Los enlaces triples son poco
comunes en los lípidos biológicos.
Dependiendo del grado de insaturación y la longitud de la cadena hidrocarbonada va-
rían las propiedades físicas de los AG (por ejemplo: el punto de fusión, temperatura en
la cual se pasa del estado sólido al estado líquido).
A temperatura ambiente (25°C) los AG saturados desde 12:0 a 24:0 tienen consistencia
cérea, mientras que los AG insaturados de las mismas longitudes son líquidos oleosos.
En los seres vivos los enlaces dobles en general tienen la conformación “cis ”, esto ge-
nera una curvatura en la molécula y el empaquetamiento no es tan ordenado, de ahí
su mayor fluidez. Los AG saturados se empaquetan más eficientemente y además las
moléculas se atraen entre sí mediante fuerzas de London.
Los AG son moléculas anfipáticas, es decir, presentan una región polar o hidrofílica (el grupo
carboxilo) y una región no polar o hidrofóbica (la cadena hidrocarbonada). El carácter ácido y la
solubilidad en agua disminuyen en los AG a medida que aumenta la longitud de la cadena hidro-
carbonada. Solo los AG de cadena muy corta (por ejemplo, el ácido acético) son solubles en agua.
Los AG rara vez se encuentran libres, más bien forman parte estructural de la gran mayoría de
los lípidos.
Clasificación de los lípidos según su estructura química

Según su estructura, los lípidos, se clasifican en: acilglicéridos, glicerofosfolípidos, es-
fingolípidos, glicolípidos, esteroles y lipoproteínas.
Los lípidos biológicos son compuestos cuya característica común y definitoria es su

insolubilidad en el agua, mientras que son solubles en solventes orgánicos.
Acilglicéridos
Se obtienen por esterificación de un glicerol con un AG (monoacilglicérido, MAG),
dos AG (diacilglicérido, DAG) y tres AG (triacilglicérido, TAG). Los TAG, también
conocidos como grasas neutras, son no polares e insolubles en agua. La siguiente figura
demuestra su estructura:

Glicerofosfolípidos
Derivan del ácido fosfatídico (un DAG unido a un ácido ortofosfórico). El grupo fosfato
puede estar unido a alguna de las siguientes cuatro moléculas: la etanolamina o la colina
(aminoalcoholes), la serina (un aminoácido) o el inositol (un polialcohol cíclico).
Son moléculas anfipáticas, con una cabeza polar y dos colas hidrofóbicas. En los gli-
cerofosfolípidos de membrana, la cabeza polar comprende al grupo ortofosfórico y al
aminoalcohol/aminoácido/polialcohol cíclico. Los ácidos grasos por lo general tienen
una longitud de 16 a 20 carbonos. Es frecuente que uno de los AG sea insaturado o po-
liinsaturado en conformación “cis ”.
Esfingolípidos
Tienen como estructura básica a la ceramida, que resulta de la unión de una esfingosina
(aminoalcohol de 18 carbonos) con un AG. La cabeza polar en este tipo de lípidos es
exactamente igual que en los glicerofosfolípidos. Uno de los esfingolípidos más impor-
tante es la esfingomielina.
Glicolípidos
Resultan de la unión de una ceramida con un monosacárido (cerebrósidos) u oligo-
sacárido (gangliósidos). Estos tipos de lípidos son muy abundantes en las membranas
plasmáticas de las células del SNC.
142
Esteroles
Son derivados del ciclopentanoperhidrofenantreno. El esterol más abundante en los
animales es el colesterol, que forma parte de las membranas de todas las células euca-
riotas y micoplasmas. Las plantas superiores contienen fitoesteroles. Los hongos contie-
nen esteroles del tipo ergosterol.
Lipoproteínas
Resultan de la asociación de distintos tipos de lípidos y proteínas. Es la forma en la que
se transportan los lípidos y vitaminas liposolubles en sangre. Pertenecen a esta cate-
goría: quilomicrón (único que transporta lípidos exógenos), VLDL, LDL (colesterol
malo), IDL y HDL (colesterol bueno).
Clasificación de los lípidos según su función

Los lípidos desempeñan diferentes tipos de funciones biológicas:
- Lípidos de almacenamiento
- Lípidos estructurales de las membranas biológicas
- Lípidos como señales o cofactores
Lípidos de almacenamiento
Los TAG (las grasas y los aceites) son utilizados casi universalmente como forma de
almacenamiento de energía en los seres vivos. Son la clase más abundante de lípidos.
Además ocupan menos espacio que el glucógeno y proporcionan seis veces más energía

que el mismo peso de este último. Recuerde que una persona promedio almacena solo
medio kilogramo de glucógeno frente a diez kilogramos de TAG. Los TAG y el colesterol
esterificado son los únicos lípidos completamente no polares, con lo cual no atraen agua.
Los TAG difieren según los AG que lo conforman y en qué posición se ubican. Los TAG
simples tienen todos sus AG iguales, mientras que los mixtos contienen dos o tres AG
diferentes.
Los adipocitos son las células animales especializadas en sintetizar y almacenar TAG.
Estas células tienen enzimas llamadas lipasas, que hidrolizan los TAG (lipólisis), libe-
rando los correspondientes AG y el glicerol. Los AG se movilizan por el torrente sanguí-
neo unidos a la albúmina hasta la célula que los requiera para obtener energía.
Otras de las funciones de los TAG son: aislante térmico, termogénesis sin tiriteo (recién
nacidos), protección de órganos, etc.
Lípidos estructurales
Las membranas biológicas están conformadas por una bicapa lipídica que forma una
barrera para el paso de moléculas polares e iones. Los lípidos que la forman son todos
anfipáticos, por lo tanto aquí encontraremos a los: glicerofosfolípidos, glicolípidos,
esfingolípidos y esteroles.
Lípidos como señales o cofactores

Los segundos mensajeros IP3 y DAG que derivan del glicerofosfolípido de membrana,
fosfatidilinositol bifosfato (PIP2), actúan regulando el metabolismo celular (para mayor
detalle ver el capítulo de comunicación celular). Por otra parte, los esfingolípidos tam-
bién actúan como fuente de mensajeros celulares.
Un grupo de moléculas de carácter lipídico importante son los eicosanoides, los cuales
funcionan como hormonas paracrinas que actúan solo en las células próximas al lugar
donde se sintetizaron. Se sabe que intervienen en la función reproductora, en la infla-
mación, la fiebre y el dolor asociados a lesiones o enfermedades, etc. Todos son deriva-
dos del ácido araquidónico, ácido graso poliinsaturado de 20 carbonos (20:4 ω6). Hay
tres clases de eicosanoides: las prostaglandinas, los tromboxanos y los leucotrienos (ver
figura de biosíntesis de eicosanoides).
Otro grupo de compuestos que conforman este grupo son las vitaminas liposolubles
(estas son las vitaminas D, E, K y A). Las vitaminas son compuestos esenciales para la
salud del ser humano y otros vertebrados ya que no podemos sintetizarlas, por lo tanto
deben ser incorporadas con la dieta. Las vitaminas A y D son precursores hormonales.
La vitamina E actúa como antioxidante y ayuda a proteger a las células de los daños cau-
sados por los radicales libres. La vitamina K interviene en la coagulación de la sangre y
el metabolismo óseo.
El colesterol además de formar parte de las membranas biológicas, como ya se comentó,
es el precursor de un gran número de hormonas esteroideas (ver figura de biosíntesis
de hormonas esteroideas) y sales biliares.
Agregados lipídicos
Los lípidos estructurales que ya mencionamos, glicerofosfolípidos, esfingolípidos y este-
roles son prácticamente insolubles en agua. Cuando se mezclan con ésta, tienden a formar
estructuras para excluir al agua, disminuir la superficie expuesta a ésta y ser energética-
mente más estables, manteniendo la cohesión por uniones de tipo hidrofóbicas. De esta
manera, forman agregados lipídicos, que dependiendo de qué lípido se trate van a variar
su conformación. Hay tres tipos de agregados (liposoma, micela y bicapa lipídica):
144
La formación de micelas se ve favorecida cuando el fosfolípido tiene una forma cónica,
esto sucede cuando contiene solo un ácido graso formando la cola apolar. Estas cadenas
se ven secuestradas en el interior de la esfera, expulsando casi toda el agua. Las bicapas
se dan cuando la sección transversal del grupo de la cabeza y las colas son similares.
Esta estructura deja en contacto en sus laterales las colas apolares con el medio acuoso,
por lo que no son muy estables, y tienden a plegarse y formar liposomas, consiguiendo
máxima estabilidad.
Membranas biológicas
Las membranas biológicas tienen innumerables propiedades que las hacen sumamente
importantes para la existencia de los seres vivos. Son bicapas con un espesor de 5 a 8
nm. Definen los límites externos de las células y regulan el tráfico a través de ellas. En las
células eucariotas, forman parte de la gran mayoría de las organelas (algunas organelas
son no membranosas, por ejemplo, el ribosoma). Son flexibles, sellantes y permeables
frente a los compuestos hidrofóbicos, mientras selectivamente permeables a los solutos
polares (requieren de transportadores). Las membranas biológicas están compuestas
mayoritariamente por lípidos y proteínas, pero las proporciones de ambos varían con
cada tipo de membrana, lo que le da diferente funcionalidad y propiedades físicas.

Las membranas biológicas reciben y generan señales, permiten generar gradientes, par-
ticipan en el reconocimiento celular, intervienen en la motilidad celular y son indispen-
sables para el crecimiento celular. Otra propiedad de la bicapa sumamente importante
para la célula es su capacidad de fusionarse con otras membranas sin romperse. Los
lípidos que las conforman y que van a fusionarse deben estar lo suficientemente cerca
como para excluir al agua y formar nuevas uniones hidrofóbicas. El proceso de fusión
de membranas requiere de proteínas que hagan de nexo entre las dos membranas que
se van a unir y la presencia de Ca2+.
El transporte de solutos a través de membranas se vio en el módulo de biología del curso
de ingreso. No vamos a entrar en detalle en el presente manual.
Modelo de mosaico fluido

Actualmente se acepta para las membranas biológicas el modelo de mosaico fluido, en
el cual los fosfolípidos forman una bicapa, donde las regiones apolares de las moléculas
lipídicas de cada capa están orientadas hacia el centro y sus grupos polares hacia el ex-
terior interaccionando con la fase acuosa.
Las proteínas que conforman las membranas biológicas pueden ser integrales o peri-
féricas. Las proteínas integrales están embebidas en la bicapa, atravesándola de lado a
lado, manteniéndose allí mediante interacciones hidrofóbicas con los lípidos. Por otra
parte, las proteínas periféricas se encuentran asociadas a las proteínas integrales o a los
lípidos de membrana por uniones iónicas, puente hidrógeno o uniones covalentes. La
mayoría de las interacciones entre los componentes de las membranas son de tipo no
covalentes.
El modelo de mosaico fluido se puede interpretar como un mar de lípidos, en el cual,
las proteínas parecen flotar, siguiendo un patrón que cambia constantemente. Si bien,
las proteínas muestran libertad de movimiento, puede que estén ancladas a estructuras
celulares internas (por ejemplo, el citoesqueleto de actina) impidiendo de esta manera
su difusión lateral. Algunas de estas proteínas forman aglomerados o parches, mante-
niéndose juntas unas respecto de las otras, en general, para cumplir una función en con-
junto y hacer más eficiente el proceso en el que están involucradas. Hay lípidos como
el colesterol y los esfingolípidos, que forman asociaciones mixtas más compactas que
los demás, llamados balsas o “rafts” lipídicos. Estos tienen incluidas en esa asociación
determinadas proteínas que también participan en procesos de señalización.
La estructura y flexibilidad de estas bicapas depende tanto de la composición en el tipo

de lípidos como de la temperatura a la que se encuentren. A temperatura relativamente
baja forman una fase de gel semisólida, mientras que a temperaturas relativamente ele-
vadas por el movimiento que esto produce en las colas de ácidos grasos, se encuentran
en un estado líquido desordenado o fluido. Lo ideal es lo que sucede a temperaturas in-
termedias, en donde se genera un estado fluido pero ordenado, con menos movimiento
térmico de las moléculas.
Los esteroles, como el colesterol de nuestras membranas, favorecen este estado fluido
ordenado, ya que le dan más rigidez a la bicapa. El colesterol es una molécula rígida y
casi plana y ocupa los espacios entre las colas torcidas de los fosfolípidos insaturados.
A mayor grado de saturación en los fosfolípidos, mayor es la rigidez de la membrana
biológica. Dicho de otra manera, a mayor grado de insaturación en los fosfolípidos más
fluida será una membrana biológica.
146
Movimientos y distribución asimétrica de los fosfolípidos
Los fosfolípidos de membrana experimentan cuatro tipos de movimientos: difusión la-
teral (las moléculas pueden trasladarse lateralmente en el plano de la membrana, inter-
cambiando lugares con las moléculas vecinas), flexión, rotación y por último flip-flop
(este movimiento es el menos habitual y requiere de enzimas y gasto de ATP para poder
llevarse a cabo).
La distribución de proteínas y fosfolípidos es diferente entre las hemicapas de la mem-

brana plasmática, esto refleja una asimetría funcional. Prevalecen en la hemicapa ex-
terna: la fosfatidiletanolamina, la fosfatidilcolina, los glicolípidos y glicoproteínas (estos
dos últimas conforman el glicocálix). En tanto, en la hemicapa interna, encontramos
principalmente fosfatidilserina y fosfatidilinositol. La fosfatidilserina y el fosfatidilino-
sitol (glicerofosfolípidos con carga neta negativa) contribuyen a la generación del po-
tencial de reposo de membrana (para más detalle ver capítulo potenciales de membra-
na). Además, como ya se comentó, el fosfatidilinositol, es el precursor del cual derivan
importantes segundos mensajeros (para mayor detalle ver el capítulo de comunicación
celular). Finalmente, el colesterol se distribuye por igual entre ambas hemicapas.
Metabolismo lipídico
Las células pueden obtener AG a partir de tres fuentes: grasas consumidas en la dieta,
grasas almacenadas en la propia célula y grasas sintetizadas en un órgano y que se ex-
portan a otro.
En el intestino delgado los TAG ingeridos en forma de partículas de grasa deben con-
vertirse en micelas microscópicas. Esta conversión la producen las sales biliares (deter-
gentes biológicos) que se intercalan entre las partículas de grasa y las solubilizan, ha-
ciéndolas accesibles a la acción de la lipasa pancreática que convierte a los TAG en DAG
y MAG, AG libres y glicerol. Así éstos se difunden a través de la membrana plasmática
de los enterocitos, que son las células que recubren el intestino, y luego son reconverti-
dos en TAG. Luego se empaquetan con colesterol y proteínas específicas y forman los
quilomicrones, listos para salir a la linfa.
La parte proteica de las lipoproteínas es reconocida por receptores de la membrana
plasmática, para luego ser internalizados en las células que los precisan. En los capilares
de los tejidos, la enzima extracelular lipoproteinlipasa hidroliza los TAG a AG y glicerol
para que puedan ser asimilados por los tejidos (si las células requieren de energía, en-
tonces oxidarán a los AG, mientras que si no requieren de energía serán reconvertidos a
TAG). En la figura se muestra el recorrido de los quilomicrones por el organismo.

Los TAG que sobran después del recorrido van al hígado donde pueden ser oxidados
para obtener energía o alternativamente sirven como precursores para la síntesis de
diversos compuestos. Cuando la dieta tiene más AG de los que se requiere, el hígado
los empaqueta en lipoproteínas tipo VLDL y los transporta hacia los adipocitos, donde
serán almacenados como TAG.
Catabolismo lipídico
¿Cómo es que un TAG típico, al oxidarse completamente hasta CO2, rinde aproximada-
mente 400 ATPs? Para poder responder a esta pregunta debe comprender la siguiente
sección y además necesitará recordar la vía oxidativa central vista en los capítulos de
introducción al metabolismo y metabolismo de los hidratos de carbono.
En primer lugar, un TAG es hidrolizado por medio de la enzima lipasa hormona sen-
sible (LHS). A este proceso de hidrólisis de los lípidos se lo conoce con el nombre de
lipólisis, el saldo de estas reacciones es un glicerol y tres AG.
Como estamos en ayuno, usualmente el glicerol es convertido a glucosa (mediante glu-

coneogénesis en el hígado). Queda ver qué sucede con los AG.
148
En la membrana mitocondrial externa, la primera enzima que participa es la acil-CoA
sintetasa, esta es responsable de activar a los AG adicionándoles un grupo CoA-SH.
Luego de que se forma el acil-CoA, éste se transporta a la matriz mitocondrial (por me-
dio de la lanzadera de carnitina) donde luego ocurrirá la beta-oxidación propiamente
dicha. Los AG de cadena corta y media no requieren de la lanzadera de carnitina, ya que
ingresan directamente a la matriz mitocondrial.
La β oxidación
El enlace –CH2-CH2- en los AG es relativamente estable. La secuencia de β-oxidación
es el mecanismo que tienen las células para desestabilizar y romper estos enlaces (me-
diante oxidación del carbono β) y aprovechar la energía que contienen cuando esta se
necesita. La beta-oxidación consta de cuatro reacciones enzimáticas que se repiten has-
ta la completa transformación del acil-CoA en moléculas de acetil-CoA.
El primer paso es una reacción redox y esta catalizada por la acil-CoA deshidrogenasa, generan-
do un doble enlace en la cadena hidrocarbonada (oxidación) y formando un FADH2 (reducido).
En el segundo paso, se adiciona agua al doble enlace previamente formado, catalizado
esto por la enoil-CoA hidratasa, y genera un grupo alcohol en el carbono beta.
En el tercer paso, se deshidrogena el compuesto anteriormente formado, esto se consi-
gue por la acción de la β hidroxiacil-CoA deshidrogenasa, interviniendo el NAD+ como
aceptor de los electrones que se liberan, esta también es una reacción redox.
El cuarto y último paso esta catalizado por la tiolasa, que cataliza la reacción entre la
molécula formada anteriormente con una nueva molécula de CoA-SH. Esta reacción
genera acetil-CoA y un acil-CoA (con dos carbonos menos respecto al original).

Estos cuatro pasos que describimos se repiten a lo largo de toda la cadena hidrocarbonada
para generar acetil-CoA y coenzimas reducidas (NADH y FADH2). Tenga en cuenta que
un AG típico de 16 carbonos rinde por beta oxidación 8 moléculas de acetil-CoA (para
ello requirió dar 7 vueltas de la hélice de Lynen).
El destino de este acetil-CoA es la entrada al ciclo de Krebs (esto permitirá la genera-

ción de más NADH y FADH2). Las coenzimas reducidas, NADH y FADH2, que se obtu-
vieron tanto de la beta oxidación, como en la oxidación del acetato a dióxido de carbono
por el ciclo de Krebs, entregarán sus electrones a la cadena respiratoria para permitir la
síntesis de ATP por fosforilación oxidativa.
150
Para el caso de algunos ácidos grasos insaturados se requieren pasos adicionales para
entrar a la β-oxidación, ya que deben tener el doble enlace en el carbono β. Así se ne-
cesitará de una isomerasa para llegar al sustrato correcto (este tipo de AG no producirá
FADH2 en una de las vueltas).
Estos procesos deben estar sumamente regulados, de manera que solo ocurran cuando
se requiera de energía. En el hígado el acil-CoA formado en un principio en el citosol
puede tomar dos caminos: la β-oxidación o la conversión a TAG o fosfolípidos a car-
go de enzimas diferentes. La vía elegida depende de las necesidades metabólicas de la
célula (entrada de los acil-CoA a la mitocondria). El manolil-CoA, intermediario de
la síntesis de AG es un regulador alostérico negativo de la carnitina aciltransferasa 1
(lanzadera de carnitina), por lo tanto, a través de esta regulación, nuestras células se
aseguran la síntesis o la degradación del AG, nunca ambos procesos al mismo tiempo.
Cuerpos cetónicos
En ayunos prolongados o en diabéticos no controlados al haber intensa beta oxidación
se produce mucho acetil-CoA y coenzimas reducidas (NADH y FADH2). El acetil-CoA
no se combina con el oxalacetato ya que este está siendo en la gluconeogénesis. En
tanto, el NADH es un regulador alostérico negativo de varias de las enzimas deshidro-
genasas del ciclo de Krebs. Este gran aumento de acetil-CoA en la matriz mitocondrial
de los hepatocitos activa la cetogénesis (síntesis de cuerpos cetónicos). Los cuerpos
cetónicos son: la acetona, el acetoacetato y el D-β-hidroxibutirato. Los cuerpos cetó-
nicos son exportados a tejidos extra hepáticos, como músculo cardíaco y esquelético,
sistema nervioso central y corteza suprarrenal. En éstos, los cuerpos cetónicos pueden
ser reconvertidos en acetil-CoA (cetólisis) y entrar al ciclo de Krebs para dar coenzimas
reducidas y posteriormente energía (ATP). El sistema nervioso central, que consume
preferentemente glucosa como combustible, puede adaptarse al uso de estos compues-
tos en condiciones de inanición.
Las personas en condiciones de inanición y los diabéticos no sometidos a tratamiento o
descontrolados producen grandes cantidades de cuerpos cetónicos, por lo que contie-
nen grandes cantidades de los mismos en sangre.

La acetona es volátil, con lo cual se pierde en la expiración y da el aliento cetónico característi-
co de este tipo de paciente, mientras que el acetoacetato y el D-β-hidroxibutirato son ácidos y
generan acidosis metabólica, un trastorno que puede llevar a la muerte en caso de no tratarse.
Biosíntesis de lípidos
A continuación analizaremos el anabolismo o síntesis de los lípidos de importancia
biológica. La biosíntesis de estos compuestos está catalizada por enzimas diferentes a
las involucradas en su degradación y ocurren en distintos compartimientos celulares.
Biosíntesis de ácidos grasos

En citoplasma, el acetil-CoA es convertido mediante gasto de ATP y CO2 en malo-
nil-CoA; la enzima interviniente es la acetil-CoA carboxilasa.
Luego, en el complejo multienzimático ácido graso sintetasa, ubicado en el citoplasma,

a partir de un acetil más la adición sucesiva de malonil con pérdida de CO2 se elonga
la cadena del AG en crecimiento. La elongación del AG ocurre mediante una secuencia
repetida de cuatro reacciones. Los cuatro pasos de la biosíntesis son:
1) Condensación
2) Reducción del grupo carbonilo
3) Deshidratación
4) Reducción del doble enlace
152
En cada ciclo, la cadena hidrocarbonada se alarga dos carbonos. Cuando el AG alcanza la lon-
gitud de 16 carbonos (16:0), éste abandona el complejo multienzimático ácido graso sintetasa.
Para que se produzca este proceso, se necesita un donante de electrones que es el NADPH y la
activación de los sustratos (que en la β-oxidación se daba por la unión a la CoA-SH) que está
dada por los grupos -SH del complejo multienzimático ácido graso sintetasa.
Al igual que la oxidación de los ácidos grasos, la biosíntesis está estrechamente regulada. La
reacción catalizada por la acetil-CoA carboxilasa es el paso limitante de la velocidad del proce-
so global, siendo esta enzima un importante sitio de regulación. La acetil-CoA carboxilasa es
activada alostericamente mediante citrato e inhibida alostericamente por AG de cadena larga.
El palmitato o ácido palmítico (16:0) puede dependiendo de las necesidades de la célula,
ser sustrato para una serie de reacciones llevadas a cabo por elongasas que alargan aún
más la cadena del AG obteniéndose así AG 18:0 o 20:0. Los AG, mediante desaturasas
puede sufrir una o varias desaturaciones (formación de dobles enlaces entre carbono y
carbono). Las elongaciones y desaturaciones ocurren en el retículo endoplásmico liso.
Como las células de los mamíferos no contienen las enzimas necesarias para incorporar
insaturaciones en las posiciones Omega 3 y 6, a los ácidos grasos linolénico (18:3 ω3) y
linoleico (18:2 ω6) se los considera esenciales. Recuerde que los eicosanoides, impor-
tantísimos para el normal funcionamiento del organismo, derivan de un AG ω6.
Biosíntesis de lípidos
Los ácidos grasos ingeridos o sintetizados por las vías metabólicas ya vistas tienen en
general dos destinos mayoritarios, la biosíntesis de TAG para el almacenamiento o la
incorporación a fosfolípidos de membrana. Tanto los TAG como los glicerofosfolípidos
que componen las membranas tienen precursores en común, el acil-CoA y el L-glicerol
3-fosfato. Los adipositos, celúlas que por excelencia sintetizan y almacenan lípidos, iróni-
camente no pueden utilizar el glicerol proveniente de la dieta debido a la falta de la enzima
glicerol quinasa. Por lo tanto fabrican su propio glicerol 3-fosfato a partir del precursor
glucolítico dihidroxiacetona fosfato (DHAP).
Los acil -CoA son for-
mados por la acil-CoA
sintetasa, la misma en-
zima que activa a los
ácidos grasos para la
β-oxidación. El proceso
de acilación del glicerol
3-fosfato esta catalizado
por las acil transferasas,
dando como producto
el diacilglicerol 3-fosfa-
to o ácido fosfatídico.

A partir del ácido fosfatídico, se puede hidrolizar el grupo fosfato e incorporar otro
ácido graso formando un TAG, o unir al grupo fosfato un grupo de cabeza (recuerde,
la colina o la etanolamina, o la serina, o el inositol) para formar el glicerofosfolípido
correspondiente.
Biosíntesis de eicosanoides
Los eicosanoides derivan del ácido araquidónico, un ácido graso poliinsaturado de 20
carbonos (20:4 ω6). Las ciclooxigenasas (COX) catalizan la conversión del ácido araqui-
dónico en prostaglandinas y tromboxanos. Las ciclooxigenasas son inhibidas por los anti-
inflamatorios no esteroideos (AINE) como la aspirina. La lipooxigenasa (LOX) produce
los leucotrienos.
Los eicosanoides son potentes hormonas que regulan variedad de procesos importan-
tes: la reproducción, la inflamación, la fiebre, la coagulación, el dolor, etc.
Biosíntesis de colesterol y hormonas esteroideas

El colesterol, si bien tiene “mala fama”, es un componente esencial de las membranas
biológicas y es el precursor de las hormonas esteroideas y las sales biliares. Una cantidad
adecuada de colesterol es muy importante para el correcto funcionamiento del organis-
mo. El exceso de colesterol es “malo”.
154
El colesterol se forma a partir del acetil-CoA, tal como sucedía con los ácidos grasos,
pero el proceso es diferente. La HMGCoA reductasa es la principal enzima regulable en
la síntesis de colesterol. La misma es inhibida por fármacos como las estatinas.
La síntesis ocurre en el retículo endoplásmico liso de los hepatocitos con gasto de ATP
y equivalentes de reducción aportados por el NADPH.
Las unidades de isopreno, intermediarios esenciales en la ruta desde el acetato al coles-

terol, son precursores de infinidad de lípidos naturales. La biosíntesis del colesterol está
sumamente regulada, ya que para la célula es un gasto energético muy grande. Existe
una relación inversa entre el aporte de colesterol proveniente de la dieta y la síntesis en-
dógena. La insulina y el glucagón son moduladores de la síntesis de colesterol, así como
la concentración intracelular del colesterol.
Desde el hígado se exporta colesterol al resto de los tejidos como colesterol biliar, áci-
dos biliares o esteres de colesterol. El colesterol libre y sus ésteres se transportan en
sangre mediante las lipoproteínas (quilomicrones, VLDL, HDL, IDL y LDL), que como
ya discutimos, son complejos macromoleculares con proteínas específicas (apolipopro-
teínas). Cada lipoproteína tiene un tipo específico de apolipoproteína que la dirige a
determinados tejidos o activan enzimas que actúan sobre sus componentes. Las LDL,
por ejemplo, tienen a la apolipoproteína apoB100 que es reconocida por receptores de
LDL en las células que necesitan captar colesterol. La unión a estos receptores lleva a la
endocitosis de la lipoproteína para utilizar los lípidos que la conforman.
Todas las hormonas esteroideas, mensajeros muy importantes para diversas funciones
biológicas, derivan del colesterol.

Autores:
Zulema Duva / Juan Burdisso
Hormonas
• Comprender que es una hormona y analizar su función como mensajero químico.
• Identificar los diferentes tipos de hormonas según su naturaleza química.
• Comprender la relación existente entre la composición química de las hormonas, su
solubilidad y su transporte en sangre.
• Describir que es un receptor, y saber dónde se ubican a nivel celular según el ligando
que corresponda.
• Comprender los mecanismos de control de la secreción hormonal.
• Distinguir las principales glándulas del organismo humano, las hormonas que sinte-
tizan y sus funciones.
• Saber cuál es la diferencia entre primer y segundo mensajero.
Las hormonas como mensajeros químicos

Las hormonas son moléculas orgánicas de distinta naturaleza química sintetizadas en las
glándulas y tejidos endocrinos. Las glándulas endocrinas secretan hormonas a la cir-
culación general y la sangre las transporta hasta los diferentes tejidos, donde ejercen su
acción.
Las hormonas se comportan como mensajeros químicos actuando a la distancia y en for-
ma selectiva sobre receptores específicos que posee la célula diana/blanco/target, que es
la célula que recibe la señal, desencadenando respuestas celulares diferentes, como son la
contracción de un músculo, la secreción de alguna sustancia, o cambios en la actividad
celular, entre otras.

La diversidad de hormonas, como así también la variabilidad de respuestas que cada
una de ellas origina en el órgano diana permite controlar diferentes funciones del or-
ganismo como: crecimiento, metabolismo, equilibrio electrolítico, reproducción,
comportamiento, etc. Al finalizar este capítulo encontrara un cuadro donde se descri-
ben las principales glándulas/tejidos endocrinos, preste especial atención a las hormo-
nas producidas, sus principales funciones y estructura química.
El conjunto de glándulas y tejidos endocrinos conforman el sistema endocrino. Hoy
en día es más acertado hablar de un sistema neuroendocrino, ya que existe un dia-
logo entre ambos sistemas. La actividad de una glándula puede estar regulada tanto
por vía hormonal como neuronal. De manera análoga, las hormonas pueden afectar la
actividad neuronal, estimulando o inhibiendo la liberación de neurotransmisores. En
concordancia, la adrenalina, es considerada hormona y neurotransmisor.
Debemos hacer la distinción entre una glándula endocrina o de secreción interna
y una glándula exocrina o de secreción externa. Las primeras no poseen conductos
excretores sino que liberan sus productos directamente a los capilares sanguíneos,
mientras que las segundas utilizan conductos especializados para liberar sus secrecio-
nes hacia las superficies internas o externas del cuerpo. Algunos ejemplos de glándulas
endocrinas son, la tiroides, la hipófisis, etc. Las glándulas sudoríparas y sebáceas son
ejemplos de glándulas exocrinas.
Algunas glándulas poseen los dos tipos de secreción y reciben el nombre de glándulas
mixtas, como por ejemplo, el páncreas, el hígado, los ovarios y los testículos.
Las principales glándulas que componen el sistema endocrino humano incluyen:

• Eje hipotálamo-hipófisis
• Pineal
• Tiroides
• Paratiroides
• Suprarrenales
• Ovarios y testículos
• Páncreas
También son glándulas endocrinas, los riñones (al producir eritropoyetina), el intesti-
no, y otros órganos que producen hormonas que actúan a distancia.
158
Regulación de la secreción hormonal
El funcionamiento de las glándulas endocrinas está regulado por el sistema nervioso

central, a través del hipotálamo, parte del encéfalo situado por debajo del cerebro, que
recibe la señal de estímulos nerviosos y secreta factores de liberación hormonal, que
son sustancias que excitan o inhiben la actividad de la glándula hipófisis. El hipotálamo
regula funciones de gran importancia para el organismo como la temperatura, la sed,
el hambre, etc.
La secreción hormonal por parte de las diferentes glándulas del sistema endócrino está
sujeta a un estricto control a través de mecanismos denominados de retroalimentación
o "Feedback”, cuya función es mantener el equilibrio del organismo (homeostasis). La
hipófisis, además de secretar algunas hormonas específicas, secreta hormonas tróficas,
que son hormonas que actúan sobre otras glándulas del sistema estimulando en ellas la
producción hormonal. La glándula hipófisis es sensible a las variaciones de concentra-
ción de algunas de las principales hormonas que circulan en la sangre, de tal forma que,
si la concentración de alguna de esas hormonas disminuye, la hipófisis aumentará la
secreción de hormonas estimuladoras o tróficas que actuarán sobre la glándula corres-
pondiente para nivelar el descenso (retroalimentación positiva). Lo contrario ocurrirá
si la concentración en sangre de alguna de esas hormonas fuese superior a lo normal,
entonces la hipófisis disminuirá la secreción de hormonas estimuladoras o tróficas (re-
troalimentación negativa). Observe la figura donde se muestra la regulación hormonal
por retroalimentación en la gametogénesis masculina.

La retroalimentación negativa evita la actividad excesiva de los sistemas hormonales
o la hiperactividad del tejido diana.
La retroalimentación positiva puede dar lugar a un incremento de las concentraciones

hormonales.
Es importante destacar que además del control de la secreción hormonal por retroali-
mentación positiva y negativa, la liberación de estos mensajeros químicos está sometida
a variaciones periódicas que dependen de los cambios de estación, de las distintas eta-
pas del desarrollo y del envejecimiento, del ciclo diurno (circadiano) y del sueño.
Clasificación de las hormonas
Según su composición química, las hormonas se clasifican en:
a. Esteroides
Hormonas que se sintetizan a partir del colesterol, liposolubles por lo tanto de carácter
hidrofóbico. Una vez sintetizadas, no se almacenan, sino que difunden a través de las
membranas celulares, penetran en el líquido intersticial y, luego, a la circulación gene-
ral. Por ejemplo: glucocorticoides, aldosterona y andrógenos sintetizadas por la corteza
suprarrenal, estrógenos y progesterona sintetizadas por los ovarios, testosterona sinte-
tizada por los testículos.
b. Derivadas del aminoácido tirosina:

Son hormonas secretadas por la glándula tiroides y la médula suprarrenal.
En los folículos de la glándula tiroides se sintetiza y almacena el coloide, desde el punto
de vista químico el coloide está constituido por la proteína tiroglobulina.
160
La tiroglobulina es el precursor de las hormonas tiroideas, la triyodotironina (T3) y la
tiroxina (T4) (únicas hormonas conteniendo Iodo). Cuando se separan las hormonas
de la tiroglobulina, éstas se liberan a la circulación general. Son poco polares y atravie-
san las membranas por difusión. La mayoría de las hormonas tiroideas se unen a una
proteína transportadora, la globulina ligadora de tiroxina y de esta manera viajan en
sangre hasta llegar a los tejidos blancos.
Las catecolaminas (adrenalina y noradrenalina) se sintetizan en las células cromafines
de la médula suprarrenal. Estas hormonas se almacenan en vesículas preformadas, para
luego ser liberadas por exocitosis. Una vez que entran a la circulación general permane-
cen en el plasma en forma libre, eventualmente pueden unirse a otras moléculas.
c. Péptidos y proteínas:
La mayoría de las hormonas en el organismo son péptidos o proteínas. En general, los pép-
tidos están formados por una cadena conteniendo hasta 100 residuos aminoacídicos. Mien-
tras que sí la cadena supera los 100 residuos se la considera una proteína.
Las hormonas peptídicas y proteicas se sintetizan en el retículo endoplasmático rugoso de
las células endocrinas. En principio se forman proteínas de gran tamaño sin actividad bio-
lógica (pre-pro-hormona) y se escinden en el propio retículo endoplasmático dando lugar a
moléculas de menor tamaño (pro-hormona), las que pasan al aparato de Golgi y se encapsu-
lan formando vesículas secretoras. Las enzimas de las vesículas dividen a las pro-hormonas
y producen hormonas más pequeñas, con actividad biológica y fragmentos inactivos. Las
vesículas se almacenan en el citoplasma y muchas de ellas no se fusionan a la membrana
plasmática hasta que se necesite su secreción (exocitosis).
Recuerde, muchas hormonas al ser sintetizadas, son proteínas inactivos, que necesitan un pro-
ceso de clivaje y maduración para transformarse en verdaderos mensajeros capaces de trans-
portar la señal de una célula a otra.

Los efectos provocados por las hormonas sobre la célula diana pueden ser del tipo:
• Trófico: altera el metabolismo de otro tejido endócrino. Por ejemplo: Gonadotrofina.

• Estimulante: promueve la actividad del tejido. Por ejemplo: Prolactina.
• Inhibitorio: disminuye la actividad en un tejido. Por ejemplo: Somatostatina.
• Antagonista: un par de hormonas tienen efectos opuestos entre sí. Por ejemplo:
Insulina y Glucagón.
• Sinergista: dos hormonas en conjunto tienen un efecto más potente que cuando
actúan por separado. Por ejemplo: Hormona de crecimiento y T3.
A continuación enunciamos en forma sintética las características de las hormonas:
• Tienen una estructura química específica.

• Son transportadas en la sangre.
• Regulan procesos fisiológicos.
• Son activas en pequeñas concentraciones.
• Se sintetizan según la necesidad del organismo.
• Tienen receptores específicos.
• Se inactivan una vez cumplida su función.
• Cuentan con un sistema de autorregulación (Feedback) tanto positivo como negativo.
Transporte de hormonas por la sangre

La cantidad de hormona que produce una glándula endocrina es generalmente peque-
ña, y su concentración en sangre es muy reducida, aproximadamente 1 picogramo (una
millonésima parte de un miligramo) por cada mililitro de sangre. De igual forma, los
ritmos de secreción de las distintas hormonas son muy pequeños y se miden en micro-
gramos o miligramos por día.
La mayor parte de las hormonas son liberadas por las células que forman una glándula
endocrina, solo después de que un estímulo llega a esas células (este estímulo recuerde
puede ser hormonal o nervioso), aunque otras veces las células endócrinas reciben
señales de algunos factores que tratan de inhibir la liberación de estas sustancias y de
esta manera, regulan su concentración en la sangre.
Una vez que las hormonas entran a la circulación general pueden necesitar o no de pro-
teínas transportadoras para viajar en sangre. Las hormonas hidrosolubles viajan libre-
mente, sin embargo las hormonas que no son hidrosolubles, es decir, son hidrofóbicas/
poco polares, necesitan asociarse con proteínas para su transporte. La gran mayoría
de las proteínas plasmáticas transportadoras se sintetizan en el hígado (por ejemplo, la
albúmina).
Las hormonas hidrosolubles (péptidos, proteínas y catecolaminas) se disuelven en el

plasma y se transportan desde su origen hasta los tejidos dianas.
La mayoría de las hormonas esteroideas y tiroideas circulan unidas a las proteínas

plasmáticas.
El transporte mediado por proteínas tiene tres funciones:

• Mejorar el transporte de las hormonas hidrofóbicas.
• Evitar la pérdida de hormonas (especialmente las más pequeñas) por filtración a tra-
vés del riñón y su salida del organismo por la orina.
162
• Proporcionar una reserva de hormona en la sangre que asegure concentraciones ade-
cuadas a medida que van actuando en sus receptores.
Las hormonas que circulan unidas a las proteínas no pueden acceder a sus células dia-
nas, para esto deben disociarse de las proteínas plasmáticas para adquirir actividad bio-
lógica. Solo las hormonas libres (es decir que no se encuentran unidas a otras molécu-
las), son capaces de interactuar con un receptor y cumplir con su función de mensajero.
Receptores de hormonas
Los receptores son proteínas/glicoproteínas de gran peso molecular. La unión de un
receptor a su respectivo ligando produce una respuesta celular. La célula diana posee
entre 2000 y 100000 receptores específicos para la acción de una hormona determinada.
Las hormonas pequeñas e hidrofóbicas atraviesan fácilmente las membranas biológi-
cas, entonces sus receptores estarán ubicados en el citosol o en el núcleo de las células.
En contraste, las hormonas grandes e hidrofílicas al no poder atravesar la membrana
plasmática requieren de receptores ubicados justamente en la superficie de dicha mem-
brana. El ligando extracelular (hormonas, factores de crecimiento, etc) es considerado
como el primer mensajero.
Como consecuencia de la interacción ligando-receptor en la membrana plasmática se

desencadena una cascada de reacciones/vía de señalización/transducción de señal en
la célula blanco.
En la vía de señalización se producen moléculas/iones que actuaran como segundos
mensajeros (por ejemplo, AMPc, GMPc, Ca2+, IP3, DAG, etc), estos serán los encarga-
dos de orquestar las distintas respuestas celulares.
Para un mayor detalle sobre distintos tipos de receptores y vías de señalización ver el
capítulo de comunicación celular.

164
166
Autores:
Zulema Duva / Juan Burdisso
Comunicación Celular
• Entender cuáles son los principales tipos de señalización.
• Conocer las características de los principales tipos de receptores.
• Familiarizarse con las principales vías de señalización.
• Conocer el rol de los segundos mensajeros más comunes.
• Saber cómo se desensibiliza un receptor.
La comunicación celular
Las células de los tejidos se comunican entre sí en forma constante, de esta manera pueden
coordinar su trabajo en equipo en forma coordinada y armónica desencadenando respues-
tas variadas a una multitud de señales, como migrar, diferenciarse, dividirse, etc.
Como mencionamos en el capítulo anterior, para que dos células se comuniquen entre sí,
tiene que haber una célula inductora que sintetice la señal y otra célula diana, blanco o in-
ducida que es quien recibe la señal. La distancia entre ambas células puede ser cercana o
distante. Esta forma de comunicación no es propia de las hormonas sino también compar-
tida con los factores de crecimiento, citoquinas, neurotransmisores, etc.

Tipos de señales químicas y formas de señalización
Las células utilizan diversos tipos de moléculas que, generalmente, ellas mismas
sintetizan, para enviarse señales, como proteínas, péptidos, aminoácidos, nucleó-
tidos, esteroides, derivados de ácidos grasos e incluso gases disueltos. Podemos
clasificar las formas señalización de la siguiente manera:
• Señalización endocrina: (descripta en el capítulo anterior), es un tipo de comuni-

cación celular mediado a través de hormonas sintetizadas por las células endocrinas,
y secretadas al torrente sanguíneo.
Este tipo de moléculas viajan por la sangre para ejercer una acción reguladora sobre
las células diana localizadas habitualmente a distancias considerables. Por ejemplo,
parte del páncreas es una glándula endocrina que produce insulina y glucagón, hor-
monas que regulan la glucemia.
• Señalización paracrina: en este caso, las células elaboran y secretan señales mo-
leculares hacia el medio extracelular, las que difunden y llegan a las células vecinas
sobre las que ejercerán su acción. Ejemplo: señalización mediada por el óxido nítrico
(NO) y eicosanoides.
• Señalización autocrina: las células sintetizan y secretan sustancias que pasan al

líquido extracelular desde el que actúan sobre las mismas células que las fabrican.
Ejemplo: Varias moléculas señalizadoras regulan la inflamación en el sitio de una
infección o controlan la proliferación celular durante la cicatrización de las heridas.
• Señalización neuronal: las neuronas pueden enviar mensajes a través de largas dis-
tancias en forma rápida y específica hasta llegar a la célula diana. La información
se trasmite de dos maneras diferentes según el tipo de contacto o sinapsis entre una
célula presináptica y otra célula postsináptica:
a. Cuando el contacto entre las membranas plasmáticas de ambas células es muy

íntimo el mensaje podrá trasmitirse a través del pasaje de iones y pequeñas mo-
léculas por medio de uniones GAP. Ejemplo: uniones GAP en algunas sinapsis en
el miocardio.
b. Cuando se trata de sinapsis químicas, en que el contacto no es íntimo, la neuro-

na es capaz de liberar neurotransmisores al espacio intercelular, los que se unen a
receptores específicos de la membrana plasmática de la célula postsináptica, tras-
mitiendo así la información.
• Señalización dependiente del contacto: el mensaje se envía cuando una molécula

señal, anclada en la membrana plasmática de la célula emisora se une a una molécula
receptora ubicada en la membrana plasmática de la célula diana. Ejemplo: unión
mediada por cadherinas.
168
Señalización Autocrina
Señalización Paracrina
Señalización Endocrina

Señalización dependiente del contacto
Señalización Neuronal
170
EJEMPLOS DE MOLÉCULAS SEÑALIZADORAS
Las células necesitan de múl-

tiples señales para vivir, di-
vidirse y diferenciarse, si no
reciben estas señales pueden
entrar en apoptosis (muerte
celular programada). De esta
forma cada tipo celular pre-
senta receptores específicos
que le permiten responder
a diferentes señales produ-
cidas por otras células. Es-
tas moléculas señalizadoras
trabajan en conjunto para
regular el comportamiento
celular.
Las células dependen de múltiples

señales extracelulares

Recepción de la señal
La célula diana es capaz de responder a los estímulos de una molécula señal, siempre
que esté presente un receptor específico para esa señal.
La ubicación de los receptores depende de la composición química del ligando. Las

moléculas hidrofílicas o hidrosolubles, no pueden atravesar la membrana plasmática
de la célula diana, es así que los receptores proteicos se encuentran en la superficie de
la membrana plasmática y una vez que detectan la llegada de un ligando activan una
ruta de transmisión, amplificación y transducción de la señal que se propaga hacia el
citoplasma y/o el núcleo celular.
Las moléculas hidrofóbicas o liposolubles, como las hormonas esteroideas, pueden

penetrar la membrana plasmática y unirse a receptores citosólicos o nucleares corres-
pondientes.
Los eicosanoides (protaglandinas, tromboxanos, leucotrienos) que actúan a corta dis-

tancia de la célula que los produce, son derivados de ácidos grasos y poseen receptores
en la superficie de la membrana plasmática.
Los ligandos hidrofílicos o hidrosolubles se unen a receptores ubicados en la mem-

brana plasmática de la célula diana.
Los ligandos hidrofóbicos o liposolubles atraviesan la membrana plasmática de la

célula diana y se unen a receptores citosólicos o nucleares.
Mientras más pequeña e hidrofóbica sea una molécula, más fácilmente atravesará las
membranas biológicas, en tanto, mientras más grande e hidrofílica sea la molécula,
menor chance tendrá de atravesarlas y necesitará, en este caso, receptores en la super-
ficie celular.
Receptores intracelulares
Los receptores intracelulares se encuentran libres e inactivos en el citosol o en el núcleo

de la célula mientras no estén unidos a sus ligandos. Cuando las señales moleculares
se unen a estos receptores, estos cambian su conformación y pueden actuar, unidos en
forma dimérica, en segmentos reguladores específicos de determinados genes como
activadores o represores genéticos. Ej: las hormonas esteroideas (estrógenos, progeste-
rona, andrógenos y corticoides) y las hormonas tiroideas (T3 y T4).
Ciertos gases, actúan como mensajeros celulares, difunden fácilmente, desde la célula
que los producen y atraviesan la membrana plasmática de la célula diana para unirse
directamente a enzimas intracelulares sin requerir de receptores específicos. Es el caso
del óxido nítrico (NO) producido por las células del endotelio de los vasos sanguíneos,
señal que permite la relajación de las células del músculo liso del propio vaso y, por lo
tanto, la vasodilatación.
172
El NO difunde con facilidad la membrana de las células endoteliales de la estructura vascu-
lar que lo genera, e ingresa a las células musculares lisas vecinas, propias del vaso sanguíneo,
estimulando a la enzima guanilato ciclasa que producirá GMPc a partir de GTP. Esta señal
relaja a las células del músculo liso de las paredes del vaso, que se dilatan y aumenta el flujo
de sangre. Este es el mecanismo de acción de la nitroglicerina, usada para mejorar el aporte de
sangre al corazón en pacientes con distintas alteraciones de circulación intracardiaca.
Receptores de membrana
Las hormonas hidrofílicas (péptidos), los neurotransmisores más conocidos (deriva-

dos de aminoácidos) y los factores de crecimiento (proteínas) se unen a receptores en la
membrana plasmática. Estos receptores de superficie celular reciben señales del medio y
transducen ese primer mensaje en una señal intracelular que genera una cascada de se-
ñalización, proceso por el cual una molécula va activando a otras hasta desencadenar va-
riedad de respuestas como modificación del metabolismo, modificación de la forma o del
movimiento celular o modificación de la expresión genética. También existen proteínas
interruptoras que inactivan el proceso, ya que la vía de señalización no puede permanecer
activa en todo momento, sino que debe volver a su estado de inactividad para recuperarse
y estar preparada para transmitir otra señal.

Estos receptores son proteínas integrales, entre los que encontramos:
A. Receptores inotrópicos o canales iónicos.
B. Receptores metabotrópicos o acoplados a proteínas G.
C. Receptores con actividad enzimática o acoplados a enzimas.
A. Receptores ionotrópicos o canales iónicos:
Estos receptores son específicos del sistema nervioso y de otras células con excitabilidad
como las células musculares. Están formados por asociaciones de proteínas que forman
un canal iónico a través de la membrana, el cual se abrirá cuando: se una a un neurotrans-
misor o al ligando correspondiente, cambie el voltaje de la célula o se estire la membrana
plasmática. Son receptores de neurotransmisores como: la acetilcolina, el glutamato y el
GABA (ácido gamma-amino-butírico). Son transductores muy rápidos de la señal, ya que
en pocos milisegundos son capaces de modificar el potencial de reposo de la membrana
plasmática, permitiendo la generación de corrientes iónicas que pueden ser conducidas
a lo largo del axón de una neurona. En síntesis, son receptores de respuesta rápida y de
corta duración.
Es así que, la unión del glutamato a sus receptores inotrópicos permite el paso de iones
Na+, K+ o Ca2+ produciendo una despolarización de la neurona (excitación), mientras
que el GABA da lugar al paso de iones Cl-, originando una hiperpolarización (inhibición).
174
B. Receptores metabotrópicos o acoplados a proteína G
Son los receptores más abundantes, producen respuestas lentas, pero la duración de sus
efectos es de largo plazo. La unión a un ligando permite la generación o degradación de se-
gundos mensajeros, produciendo cambios metabólicos o cambios en la expresión de los genes.
Estos receptores, atraviesan siete veces la membrana plasmática. Una parte de la cadena
proteica posee un dominio extracelular con unión a un ligando, otro dominio corresponde
a la porción transmembrana y el tercer dominio intracelular interacciona con una proteína
G, la que recibe su nombre por estar asociada a GTP (Guanosin trifosfato). Estas proteínas
tienen actividad GTPasa, son capaces de hidrolizar la molécula de GTP a GDP (Guanosin di
Fosfato), pasando de un estado activo a otro inactivo. Las proteínas G son heterotriméricas,
de gran tamaño y están formadas por 3 subunidades: alfa, beta y gamma que se encuentran
unidas entre sí y al GDP cuando están inactivas.
Cuando el receptor de membrana se une a un ligando, este cambia su conformación y la
proteína G se activa liberando GDP y aumentando su afinidad por GTP. De esta forma, se
disocian las subunidades beta-gama y alfa-GTP, siendo esta última capaz de interaccionar
con otros receptores de membrana amplificando la señal. Una vez cumplida la señalización,
las subunidades beta y gamma aumentan su afinidad por la subunidad alfa cargada con
GDP formándose nuevamente el heterotrímero, dejando el sistema en reposo nuevamente.

Existe una gran familia de proteínas G, algunas de las cuales enunciamos a continuación:
• Gs - unida a GTP estimula la adenilato ciclasa (AC), aumentando la cantidad de AMPc

en el interior de la célula.
• Gi - unida a GTP inhibe la adenilato ciclasa disminuyendo la cantidad de AMPc in-

tracelular.
• Gq - unida a GTP estimula la fosfolipasa C (PLC) aumentando la cantidad de DAG,

IP3 y Ca2+ intracelular.
• Gk - unida a GTP actúa sobre canales de K+ (por ejemplo en el miocardio) permitien-

do la apertura del canal.
La vía de la adenilato ciclasa (AC)
En esta vía se activará una enzima presente en la membrana plasmática denominada adeni-
lato ciclasa. Para que esto ocurra debe formarse previamente, un complejo ligando receptor
que activará la proteína G, y esta a su vez activará la adenilato ciclasa, la que rápidamente
producirá, a partir del ATP, el segundo mensajero AMP cíclico (AMPc).
La producción y acumulación intracelular de AMP cíclico en respuesta a la señal externa,

no es suficiente de por sí para modificar el comportamiento celular, de esta forma debe
activar a una proteína quinasa citosólica denominada proteína quinasa A. Esta quinasa
se encarga de fosforilar y activar diferentes sustratos en los distintos tipos celulares, lo que
explica los múltiples efectos que produce el AMPc.
En su forma inactiva, la proteína quinasa A es un tetrámero que consta de dos subunidades

reguladoras asociadas a dos subunidades catalíticas. En presencia de AMPc, cada subuni-
dad reguladora se une a dos moléculas del nucleótido, cambia de conformación y deja a las
unidades catalíticas libres para fosforilar proteínas que a su vez activan o regulan múltiples
procesos celulares. El proceso se hace reversible cuando una fosfodiesterasa citosólica trans-
forma el AMPc en AMP. Un grupo de proteínas fosfatasas revierten el efecto de la proteína
quinasa A.
Es importante destacar que el proceso de señalización no puede permanecer activo en

todo momento sino que debe existir un mecanismo para desactivarlo. De esta forma la vía
se recupera después de transmitir la señal y está preparada para transmitir nuevamente.
Algunas respuestas celulares mediadas por el AMPc

• Los cardiomiocitos reciben un estímulo externo a través de una molécula señal (adre-
nalina) y efectúan una respuesta (aumento de la frecuencia cardíaca).
• Los hepatocitos reciben un estímulo externo a través de una molécula señal (glucagón)
y efectúan una respuesta (glucogenólisis).
176
La adrenalina estimula la degradación Un aumento del AMP cíclico intracelular
de glucógeno en la célula del músculo puede activar la transcripción genética.
esquelético
La vía de la fosfolipasa C
Algunas moléculas de señalización extracelular ejercen sus efectos a través de un tipo

de proteína G que activa a la enzima fosfolipasa C asociada con la membrana en lugar
de activar a la adenilato ciclasa.
Una vez activada la fosfolipasa C propaga su señal por medio de la división de una mo-
lécula lipídica que forma parte de la membrana plasmática. Esta molécula es el fosfati-
dil inositol bifosfato (PIP2) que se encuentra en cantidades pequeñas en la hemicapa
interna de la membrana plasmática.
La cascada funciona de la siguiente forma:

La fosfolipasa C separa la cabeza del glicerofosfolipido PIP2 generando dos segundos
mensajeros: el inositol 1,4,5, trifosfato (IP3) y el diacilglicerol (DAG).

El IP3 (polialcohol cíclico con tres grupos fosfato) difunde en el citosol y el lípido DAG
queda embebido en la hemicapa interna de la membrana plasmática. El IP3 liberado
en el citosol llega finalmente al retículo endoplasmático, donde se une a los canales de
Ca2+ embebidos en la membrana del retículo y los abre produciendo, de esta manera,
un aumento en la concentración de calcio citoplasmático. En condiciones basales la
concentración Ca2+ citosólica es muy baja.
El DAG junto con el Ca2+ ayuda a reclutar y activar a la proteína quinasa C (PKC). Una
vez activada la PKC fosforila un grupo de proteínas intracelulares que varía de acuerdo
con el tipo celular. Un grupo de fosfatasas puede revertir el accionar de la PKC.
Algunas respuestas celulares mediadas por la activación de la fosfolipasa C:
• El páncreas (órgano diana) recibe estímulo de una molécula señal (acetilcolina) y

ejecuta una respuesta (secreción de amilasa pancreática).
• Las células del músculo liso (células diana) reciben el estímulo de la molécula
señal (acetilcolina) y efectúan una respuesta (la contracción).
178
Importancia de la señal Ca2+ en las funciones biológicas
Entre las funciones principales de la señal calcio podemos mencionar:

• Comienzo del desarrollo embrionario en el cigoto.
• División celular.
• Contracción muscular.
• Transmisión del impulso nervioso.
• Coagulación sanguínea.
• Actúa como segundo mensajero.
Debido a que el Ca2+ citosolico actúa como un segundo mensajero importante, la célula
debe controlar de manera cuidadosa su concentración citosólica. Estos mecanismos
de control se mantienen gracias a la acción de bombas incluidas en la membrana que
expulsan activamente al Ca2+ del citosol: hacia el retículo endoplasmático o a través de
la membrana plasmática fuera de la célula.
Las principales proteínas que regulan la captación, almacenaje y liberación de Ca2+ son
la calsecuestrina en el retículo endoplasmático y la calmodulina en el citosol. El retícu-
lo sarcoplásmico es el principal depósito de calcio intracelular en el músculo estriado
esquelético y cardíaco.
Cuando el IP3 origina valores citosólicos elevados de Ca2+, el exceso de iones se une a
la calmodulina. El complejo Ca2+ calmodulina activa un grupo de enzimas conocidas
como proteínas quinasas dependientes de Ca2+ calmodulina (quinasasCaM).
Las quinasas CaM poseen múltiples funciones reguladoras en las células como por ejemplo:
• Inicio de la glucogenólisis.
• Síntesis de catecolaminas.
• Contracción y relajación del músculo liso.
La calmodulina interviene en muchos efectos del calcio intracelular.

C. Receptores con actividad enzimática
El receptor puede tener actividad enzimática por sí mismo o estar muy fuertemente
asociado a una enzima. En general son péptidos y están formados por una proteína in-
tegral que atraviesa una sola vez la membrana. Se conocen cinco tipos de receptores que
tienen diferentes actividades enzimáticas entre los que encontramos:
• Receptores tirosina quinasas.

• Receptores asociados a tirosina quinasas.
• Receptores serina-treonina quinasas.
• Receptores tirosina fosfatasas.
• Receptores guanilato ciclasa.
a. Receptores tirosina quinasas: RTK

Estos receptores presentan tres dominios, un dominio extracelular de unión al ligando, un
dominio transmembrana y un dominio intracelular con actividad enzimática. En presen-
cia de un ligando, los receptores forman dímeros, de esta manera, se autofosforilan en
trans y se activan recíprocamente. La activación consiste en que ellos mismos desarrollan
la propiedad de fosforilar al residuo tirosina de los péptidos específicos que constituyen
su sustrato. Además, los receptores son capaces de fosforilar otras proteínas. Un grupo de
tirosinas fosfatasas revierten sus efectos.
En este grupo se incluyen los receptores para un gran número de factores de crecimiento
epidérmico (EGF), factores de crecimiento plaquetario (PDGF), receptores para insulina
y muchos otros.
Receptores Tirosina Quinasas
180
b. Receptores asociados a proteínas tirosina quinasas
Estos receptores no poseen un dominio catalítico citosólico (no son quinasas), pero
al unirse con sus ligandos activan a quinasas membranosas asociadas, que, a su vez,
fosforilan una serie de sustratos.
Los ligandos de este tipo de receptores incluyen moléculas variadas e importantes,

como la mayor parte de las citoquinas y algunas hormonas proteicas como la prolactina
o la STH.
Las quinasas janus (Jak) son una familia de proteínas pertenecientes a las enzimas asocia-
das a receptores de citoquinas, que actúan activando a un grupo de proteínas citosólicas
denominadas STAT (señal de traducción y activador de la transcripción) que entonces
pueden ser translocadas al núcleo, donde se unen a regiones reguladoras del ADN y acti-
van la transcripción de algunos genes. Un grupo de fosfatasas revierten sus efectos.
La hormona prolactina estimula la producción de la leche mediante la activación de una

vía de señalización JAK-SAT
c. Receptores serina-treonina quinasas:
Son receptores con actividad enzimática por sí mismos, capaces de autofosforilarse y
fosforilar residuos de proteínas citosólicas, en este caso, en serina y treonina. Compren-
den los receptores para: factores de crecimiento transformante beta, cuyos miembros
poseen una gran gama de funciones, como el estímulo para la colagenización de matri-
ces (fibrosis) en inflamaciones crónicas o la inhibición del crecimiento producida por el
factor antimulleriano, secretado por las células de Sertoli embrionarias.

d. Receptores tirosina fosfatasas:
Separan los fosfatos insertados por las quinasas (defosforilación) en los residuos de
tirosina de proteínas citosólicas. Ej: CD 45, antígeno común de los linfocitos B y T que
interviene en la activación linfocitaria específica. También existen fosfatasas que quitan
el fosfato en residuos de serina y treonina.
e. Receptores guanilato ciclasa:

Algunas hormonas y otros agentes de naturaleza peptídica se unen a receptores de
membrana plasmática cuyo dominio citosólico tiene actividad guanilato ciclasa, enzi-
ma que cataliza la formación de GMP cíclico (GMPc) a partir de GTP.
Estos receptores están constituidos por una cadena polipeptídica con un dominio ex-
tracelular al cual se une el ligando, una hélice alfa transmembrana y un dominio citosó-
lico con actividad enzimática. La fijación del ligando estimula la ciclasa y genera GMP
cíclico en el citosol, que actúa como segundo mensajero. Pertenecen a esta categoría los
receptores para los péptidos natriuréticos atriales.
Desensibilización
Los efectos que las hormonas y neurotransmisores producen sobre los receptores de
la célula diana tienen un inicio casi instantáneo y también se apagan rápidamente.
La exposición continuada a un agonista produce disminución de la capacidad de res-

puesta de los receptores, lo que significa que un estímulo químico determinado pre-
senta una acción inmediata que decae con el tiempo. Si se aplica el mismo estímulo en
una segunda dosis, frecuentemente, la respuesta es menor y las aplicaciones posteriores
tienden a tener aún menor efecto. Se trata de un proceso fisiológico de ajuste de sensi-
bilidad que ocurre continuamente en las células, proceso que se denomina desensibili-
zación y ha sido estudiado en receptores acoplado a proteínas G.
Estos estudios han permitido establecer varias etapas en la desensibilización:
• Se producen cambios en el estado de fosforilación del receptor que pasa a un estado

inactivo o de poca actividad.
• El receptor es internalizado en vesículas, pudiendo ser degradado o reciclado, dis-

minuyendo el número de receptores en la membrana.
• Disminución en la síntesis de los receptores.
La fosforilación y desfosforilación de los receptores ocurre en forma continua. A veces la

fosforilación por sí sola no es suficiente para inactivar completamente un receptor y se
requiere de la participación de otras proteínas, como las beta arrestinas que permiten que
se formen complejos macromoleculares para la internalización de los receptores.
Un ejemplo: todos percibimos que al entrar a un lugar poco iluminado, como un teatro
o cine, una vez iniciada la función, tenemos que esperar unos segundos o minutos para
poder ver con cierta claridad; igualmente, al entrar a un sitio con muy alta iluminación,
182
no logramos ver con precisión hasta pasados unos minutos. Estos ajustes en la sensibili-
dad a la luz ocurren en nuestra retina, en los conos y bastones, donde el receptor a la luz,
la rodopsina es fosforilada y desfosforilada.
Se sigue estudiando la regulación por fosforilación de los diversos receptores, las pro-
teínas quinasas que participan en la fosforilación, así como las fosfatasas que los defos-
forilan, los sitios específicos que son afectados (residuos de serina, treonina y tirosina),
así como los eventos moleculares que participan en el apagamiento de la señal y en su
recuperación.

Autor:
Ignacio Durante
Potenciales de Membrana Conducción del Impulso

Nervioso e Integración Neuro-Endocrina
• Comprender la importancia de los gradientes electroquímicos en el organismo.

• Comprender cómo se forma y cuál es la utilidad del potencial de membrana.
• Entender cómo se produce un potencial de acción y cómo se transmite el impulso nervioso.
• Concebir a la neurona como célula encargada de la transmisión nerviosa. Sinapsis. Tipos.
• Saber qué es un neurotransmisor y sus mecanismos de acción durante la sinapsis química.
• Comprender la importancia de la mielina en la transmisión saltatoria del impulso nervioso.
• Entender la integración neuro-muscular y el sistema nervioso somático.
• Entender la integración neuro-endocrina y el sistema nervioso autónomo.
Ya hemos visto que las células se comunican entre sí respondiendo a distintos estímulos
bien en forma directa mediante contacto célula-célula o bien a distancia y a través del
sistema endócrino mediante mensajeros químicos de distinta naturaleza denominados
en forma general hormonas, del griego hormân: “poner en movimiento, excitar”. La

excitabilidad es una característica que define a todas las células vivas. En el sistema
endócrino el mensaje es transmitido a través de la sangre y linfa mediante hormonas.
Existe otra vía mucho más rápida a través de la cual se puede transmitir información
a fin de regular las funciones del organismo. Esta “autopista de la información” está
constituida por el sistema nervioso. El sistema nervioso puede dividirse anatómica-
mente en sistema nervioso central formado por el encéfalo y la médula espinal, y el
sistema nervioso periférico compuesto por nervios, ganglios y receptores sensoriales.
Funcionalmente, el sistema nervioso se compone de su división autónoma, responsable
de coordinar y regular la actividad de órganos y sistemas en respuesta a estímulos ex-
ternos o internos manteniendo así la constancia del medio interno u homeostasis. Por
otra parte, el sistema nervioso somático se encargará de las funciones de la vida de rela-
ción, incluyendo a las funciones superiores del cerebro: memoria, aprendizaje, lenguaje,
emociones, motivación, etc., que operan cuando Ud. lee este capítulo y un servidor lo
escribe, por ejemplo.
El sistema nervioso dialoga con el sistema endócrino. Por ejemplo, la secreción de

hormonas como el glucagón, la insulina, el cortisol, y la noradrenalina entre otras son
reguladas por inervación simpática y parasimpática respectivamente. De allí que actual-
mente se considere al sistema “neuro-endócrino” como una unidad.
En este preciso momento se propagan a través de sus nervios cientos de impulsos eléc-
tricos que viajan a velocidades que oscilan entre los 50 cm/s o 1.8 km/h para un axón
amielínico y 120 m/s o… ¡432 km/h para un axón mielinizado!1. Esto sería imposible
sin una propiedad de las células vivas: su excitabilidad eléctrica. En este capítulo nos
ocuparemos de entender esta propiedad asociada a las membranas biológicas y en par-
ticular a las células especializadas en la conducción del impulso nervioso: las neuronas.
Para hacerlo debemos entender primero cómo se genera el potencial de membrana.
El potencial de membrana
La membrana plasmática constituye una barrera semipermeable permitiendo el paso de

ciertas moléculas/iones, pero restringiendo el de otras. Esta propiedad de la membrana
plasmática es fundamental para generar una diferencia de potencial eléctrico a ambos
lados de la bicapa lipídica. A esta diferencia de potencial la llamaremos potencial de
membrana.
Los “actores” que contribuyen a la generación de este potencial de membrana son:

-las concentraciones de los cationes sodio (Na+), potasio (K+), calcio (Ca2+) y
aniones cloruro (Cl-) a ambos lados de la membrana o, lo que es igual, en el medio
extracelular e intracelular;
-las proteínas citoplasmáticas, que en condiciones fisiológicas y al pH intracelular
se encuentran cargadas negativamente; y
-la composición asimétrica de los glicerofosfolípidos en ambas hemicapas de la
membrana plasmática.
Veamos cómo actúa cada uno de ellos.

Las concentraciones locales de los iones en el medio extracelular e intracelular son distintas, sien-
do el Na+ y el Cl- los más abundantes en el medio extracelular y el K+ en el medio intracelular.
186
La concentración de Na+ es de 145 mM (milimolar) en el exterior celular versus 5 mM
en el interior, mientras que el K+ es 140 mM en el interior versus 5 mM en el exterior.
Sabemos que en ausencia de otros factores esta diferencia de concentración se equipara-
ría a ambos lados de la membrana por difusión de los iones hasta que las concentracio-
nes de Na+ y K+ fueran iguales en ambos compartimentos. Sin embargo, esta diferencia
de concentraciones es mantenida en forma activa por la bomba Na+/K+ ATPasa que
expulsa 3 iones Na+ al exterior celular y permite el ingreso de 2 iones K+ al interior con
gasto de 1 molécula de ATP. La actividad permanente de esta bomba es imprescindible
para la conducción del impulso nervioso, ya que mantiene un gradiente electroquímico
a ambos lados de la membrana.
Con respecto a los aniones, el Cl- es el anión más abundante en el medio extracelular,
mientras que las proteínas están cargadas negativamente debido al pH intracelular y
aportarán entonces cargas negativas en el interior celular. Además, los glicerofosfolípi-
dos fosfatidil-inositol y fosfatidil-serina, ambos cargados negativamente, se encuentran
dispuestos con sus cabezas polares mirando hacia el interior celular, o hemicapa interna
de la membrana plasmática. Por el contrario, los glicerofosfolípidos sin carga neta fos-
fatidil-etanolamina y fosfatidil-colina se encuentran en orientación opuesta, es decir
con sus cabezas polares apuntando hacia el medio extracelular. Esto atrae a los cationes
K+ a las proximidades de la cara interna y a los cationes Na+ extracelulares hacia la cara
externa de la membrana plasmática.
En suma, todo esto hace que la hemicapa interna de la membrana plasmática se

encuentre cargada negativamente respecto de su hemicapa externa y se verifique
una diferencia de potencial electroquímico que viene dada por diferencias en las
concentraciones y permeabilidades locales de iones a ambos lados de la membrana
plasmática. Decimos entonces que la membrana está polarizada.
Este potencial tiene un voltaje negativo que oscila entre -50 y -90 mV (milivoltios) y se
lo denomina potencial de reposo debido a que es constante en una célula que no ha sido
efectivamente excitada.
Cabe aclarar que este gradiente electroquímico o diferencia de potencial eléctrico es

un fenómeno local que vale en las proximidades de la membrana plasmática mien-
tras que en el organismo como un todo rige el principio de electroneutralidad según
el cual la diferencia de potencial entre el medio extracelular e intracelular es cero.
Observe y comprenda la figura que se muestra más adelante en este capítulo en la que
se detallan los factores que operan para generar este gradiente electroquímico y po-
tencial de reposo. Estos son fundamentales para la conducción del impulso nervioso e
imprescindibles para la vida. Considere que dos tercios del ATP destinado al sistema
nervioso central se ocupan en mantener funcionando a la bomba de Na+/K+ ATPasa y
por tanto el potencial de membrana. Sin la actividad de esta bomba, los niveles de Na+ y
K+ a ambos lados de la membrana se equipararían en un nuevo equilibrio destruyendo
el gradiente electroquímico que permite el impulso nervioso2.
Neuronas, potencial de acción y transmisión del impulso nervioso

Antes de explicar cómo se produce la transmisión del impulso nervioso debemos intro-
ducir a la célula especializada en esta función: la neurona.

Las neuronas son células polarizadas con dos regiones bien definidas: el soma con
prolongaciones citoplasmáticas llamadas dendritas o porción receptora y el axón
y sus terminaciones nerviosas o telodendron que constituyen la porción trans-
misora3. Las neuronas son las células encargadas de la transmisión del impulso ner-
vioso. Entre los distintos tipos morfológicos de neuronas podemos mencionar a las
neuronas sensitivas o pseudomonopolares, las neuronas motoras o motoneuronas y
las interneuronas.
En su conjunto, los axones neuronales forman nervios en el sistema nervioso perifé-

rico, mientras que un grupo de somas neuronales conforma un núcleo en el sistema
nervioso central y ganglios en el sistema nervioso periférico.
En la membrana plasmática de las neuronas encontramos cerca de 100.000 canales de

Na+ solamente. La apertura de estos canales puede producirse debido a una despolari-
zación local de la membrana en el caso de los canales ionotrópicos inducibles por volta-
je o bien debido a la unión de un neurotransmisor en el caso de los canales ionotrópicos
inducibles por neurotransmisores. En ambos casos el resultado es el mismo: los canales
responden inmediatamente adoptando una conformación abierta que permite el paso
de iones a través de la membrana. Otros canales, denominados metabotrópicos actúan
acoplados a proteína G y se abren luego de una vía de transducción de señales.
Observe y comprenda la figura donde se muestran los distintos tipos de canales iónicos.
De cualquier manera, esta apertura permite el paso de iones Na+ desde el exterior ce-
lular donde su concentración es mayor hacia el interior celular donde es menor, o sea a
favor de su gradiente de concentración. Además, las neuronas cuentan en su membrana
con un número similar de canales de K+ ionotrópicos o metabotrópicos que al abrirse
permitirán el egreso de K+ desde el interior hacia el exterior celular, nuevamente a favor
188
de su gradiente de concentración. Por último, también existen canales que movilizarán
Ca2+ y Cl- a favor de gradiente, o sea desde el exterior hacia el interior celular. Todos
estos canales participan en la transmisión del impulso nervioso. Veamos cómo.
El impulso nervioso es una onda de despolarización que viaja a través de la mem-

brana plasmática. Dado que el potencial de reposo es negativo, llamaremos despo-
larización a todo aquello que haga menos negativo o más positivo a este potencial y
polarización a todo aquello que vuelva más negativo o menos positivo al potencial o
bien restaure el potencial de reposo4.
Durante la transmisión de un impulso nervioso, la membrana se despolariza debido a la

apertura de canales de Na+ y se repolariza debido a la apertura de canales K+, generando
una onda de despolarización-repolarización que se propaga en forma unidireccional
desde el soma hacia el telodendron a través de los axones. Todo esto puede resumirse en
forma secuencial en las siguientes etapas:
-despolarización:
los canales de Na+ dependientes de voltaje se abren y los iones Na+ ingresan a la
célula desde el exterior a favor de su gradiente de concentración y esta se despola-
riza hasta lograr un voltaje de aproximadamente +40 mV. Diremos entonces que se
alcanzó el potencial de acción,
-repolarización:
el potencial de acción abre los canales de K+ dependientes de voltaje y entonces estos
iones salen de la célula a través de ellos hacia el medio extracelular polarizando nueva-
mente la membrana, pero hasta un equilibrio más negativo que el potencial de reposo
que es superior, en valor absoluto, a -70 mV. La membrana se encuentra entonces hi-
perpolarizada y la célula es refractaria a ser excitada nuevamente,
-restauración del potencial de reposo:

el potencial se restaura a su valor de reposo mediante la bomba Na+/K+ ATPasa que
expulsa Na+ e ingresa K+ hasta alcanzar el equilibrio en un valor aproximado de -70
mV y restaura las concentraciones fisiológicas de estos iones en el espacio intra y
extracelular.
Observe y comprenda la figura donde se muestra un gráfico de voltaje en función del

tiempo de las distintas etapas de la transmisión nerviosa y su correlación con los even-
tos detallados más arriba.

190
Para que se produzca un impulso nervioso se debe alcanzar un valor de despolarización
umbral de aproximadamente -55 mV para una neurona. Si no se alcanza este valor la
neurona no será efectivamente estimulada y el impulso no se transmitirá en absoluto.
Este comportamiento se denomina “ley del todo o nada”. De esto surge que para que se
transmita un impulso nervioso a través de una neurona se necesitan varios y diversos
estímulos.
Hemos dicho que el impulso nervioso es unidireccional. Esto se debe a que los canales
de Na+ inducibles por voltaje tienen tres conformaciones distintas:
-cerrada: en ausencia de un impulso nervioso, el canal no permite el paso de iones Na+,

-abierta: si se alcanza el potencial de acción, los canales se abren y se despolariza la
membrana,
-inactiva: cuando el canal queda momentáneamente desactivado, aunque no cerrado
luego de la despolarización, y no permite el ingreso de nuevos iones.
Es decir, una vez que los canales de Na+ inducibles por voltaje se abren y luego adoptan
su conformación inactiva, lo único que resta es que se abran los canales de Na+ que se
encuentran a continuación de los que ya han sido abiertos. De ahí que el impulso sea
unidireccional, desde el soma neuronal hacia telodendron.
Sinapsis
Las neuronas se comunican entre sí mediante una asociación íntima denominada sinap-
sis, del griego “unir-junto”5. Como resultado de la sinapsis una neurona le transmite
el impulso nervioso a otra. Durante la sinapsis la membrana de la neurona presináp-
tica se encuentra en íntima asociación con la membrana de la neurona postsináptica,
aunque sin tocarse entre sí, dejando un espacio entre ellas que se denomina hendidura
sináptica.
Las sinapsis pueden clasificarse según el tipo de conexión que establecen las neuro-
nas con otras neuronas y entonces diremos que son: -axodendríticas: entre axones
y dendritas, -axosomáticas: entre axones y somas, y -axoaxónicas: entre dos axones.
Desde el punto de vista funcional, las sinapsis pueden ser químicas o eléctricas. La
sinapsis química es la más evolucionada y requiere de neurotransmisores que son molé-
culas liberadas por exocitosis por la neurona presináptica a la hendidura sináptica y que
al unirse a receptores ionotrópicos o metabotrópicos presentes en la membrana de la
neurona postsináptica son capaces de permitir el paso de iones a través de ella mediante
la apertura de canales iónicos. Ejemplos típicos de neurotransmisores lo constituyen la
acetilcolina, abreviada ACh y el ácido γ-aminobutírico, abreviado GABA.
La sinapsis eléctrica se caracteriza por la transmisión del impulso nervioso sin inter-
mediar para ello neurotransmisores. El paso de iones se produce a través de uniones
intercelulares de tipo comunicante o gaps, del inglés “hueco”. A través de estas uniones
que permiten el paso de iones y pequeñas moléculas, los iones Na+ pasan desde una
célula a la otra, transmitiendo la despolarización de membrana a una célula vecina. Este
tipo de sinapsis más primitiva es especialmente relevante en la contracción del músculo
cardíaco. Los discos intercalares observados en el microscopio en cortes histológicos de

miocardio se deben en parte a la abundancia de estas uniones entre células. Note que en
este caso las células que hacen sinapsis no son neuronas.
Receptores y neurotransmisores en la sinapsis química
Los receptores para neurotransmisores pueden ser ionotrópicos y entonces funcionar

como canales en forma directa o bien metabotrópicos y actuar acoplados a proteína G
por ejemplo y activar la apertura de un canal iónico, pero mediante una vía de trans-
ducción de señales.
Los neurotransmisores pueden tener efectos inhibitorios o excitatorios sobre la trans-

misión del impulso nervioso según produzcan la entrada de iones Cl- o la salida de io-
nes K+ o bien la entrada de Na+ en la neurona postsináptica respectivamente. Ya hemos
visto que la apertura de un canal de Na+ despolariza la membrana de la neurona, faci-
litando la transmisión del impulso nervioso. De manera contraria, la entrada de iones
Cl- a través de canales ionotrópicos abiertos tras la unión de un neurotransmisor inhi-
bitorio polarizará aún más la membrana, haciendo al potencial más negativo y dificul-
tando la transmisión del impulso nervioso al aumentar la barrera que se debe superar
para iniciar un potencial de acción. De ahí que la apertura de un canal de Cl- constituya
un factor inhibitorio de la transmisión del impulso nervioso.
Ejemplifiquemos la acción de dos de los neurotransmisores más comunes: la acetilcoli-

na (ACh) y el ácido γ-aminobutírico (GABA).
La ACh fue el primer neurotransmisor descubierto y se asocia a las neuronas colinérgi-

cas, denominadas de este modo porque poseen receptores para ACh. La ACh es sinteti-
zada a partir de acetil-CoA y colina por la enzima colina-acetiltransferasa. Recordamos
a la colina por formar parte de los glicerofosfolípidos de tipo fosfatidil-colina. Existen
dos tipos de receptores colinérgicos:
- ionotrópicos, también llamados nicotínicos debido a que la nicotina, un alcaloide

producido por las solanáceas y en especial por Nicotiana tabacum o planta del taba-
co, también es un agonista capaz de activarlos al unirse a ellos; y
- metabotrópicos o acoplados a proteína G, también llamados muscarínicos debido

a que la muscarina, un alcaloide producido por el hongo basidiomiceto Amanita
muscaria es también agonista de estos receptores.
Los receptores nicotínicos son canales iónicos que al activarse por unión de ACh o nicoti-
na se abren permitiendo el paso de Na+ a favor de su gradiente de concentración y provo-
cando una despolarización de la membrana. Este tipo de sinapsis es por tanto excitatoria
y muy importante en la contracción del músculo esquelético y la unión neuro-muscular
(placa motora), en el sistema nervioso autónomo y el sistema nervioso central. Además,
permiten el paso de Ca2+ o K+, produciendo otros efectos biológicos como la liberación de
neurotransmisores o activación de vías de transducción de señales.
Cuando son activados en forma constante los receptores dejan de responder al estí-
mulo en un proceso conocido como desensibilización. La respuesta de los receptores
nicotínicos es modulada a través de PKA y PKC6 , que fosforilan los receptores y los
192
desensibilizan. Además, el propio ligando unido en forma prolongada puede inducir
cambios conformacionales en el receptor que lo inactivan. Esta es la causa de que la ex-
posición prolongada a un agonista requiera incrementar la dosis para generar el mismo
efecto biológico y la base de la dependencia química a un fármaco.
En la hendidura sináptica además actúa la acetilcolinesterasa, que escinde el enlace és-

ter de la Ach, produciendo colina y acetato. La belleza de esto radica en que el exceso
de neurotransmisor es inactivado y en que la colina, por otra parte, es recapturada me-
diante un transportador específico y utilizada en la síntesis de nueva ACh por la coli-
na-acetiltransferasa.
Otra importante forma de regulación de la acción de neurotransmisores es la recapta-

ción del exceso de neurotransmisor mediante diversos transportadores específicos loca-
lizados en la neurona presináptica. La inhibición de estos transportadores involucrados
en la recaptación de los neurotransmisores serotonina, dopamina y noradrenalina cons-
tituye el mecanismo de acción de muchos antidepresivos.
Los receptores muscarínicos son receptores metabotrópicos que actúan acoplados

a proteína G. La subunidad Gqα de la proteína G produce la activación de la fosfolipa-
sa C que genera los segundos mensajeros inositol-1,4,5-trifosfato (IP3) y diacilglicerol
(DAG) a partir de la hidrólisis del glicerofosfolípido fosfatidil-inositol-4,5-biP. Recor-
demos que el IP3 produce la liberación de Ca2+ del retículo endoplasmático liso. Esta
liberación es importante para la contracción muscular, en particular del músculo liso,
responsable de la vasoconstricción/dilatación, peristaltismo y otras funciones vegetati-
vas. Los receptores muscarínicos son por tanto muy importantes en el sistema nervioso
autónomo. Su mecanismo de acción es más lento debido a que está implicada una vía de
transducción de señales que media la eventual apertura de un canal iónico.
Veamos ahora cómo actúa el GABA, un neurotransmisor inhibitorio de la conducción

del impulso nervioso. Al unirse a sus receptores, el GABA produce la entrada de iones
Cl- al interior de la neurona causando una hiperpolarización de la membrana, y enton-
ces un estímulo inhibitorio. Las benzodiazepinas y el alcohol son agonistas del GABA,
por lo que actúan como depresores del sistema nervioso central.
Una misma neurona recibe en forma simultánea numerosos estímulos excitatorios e

inhibitorios de neuronas vecinas y que exista o no transmisión dependerá de la suma-
toria y la contribución neta final de los estímulos excitatorios o inhibitorios recibidos.
Existen inhibidores competitivos de los neurotransmisores que actúan como agentes

psicotrópicos en el sistema nervioso central y que tienen relevancia farmacológica. Lea
la tabla al final del capíulo donde se resumen los tipos y funciones de los principales
neurotransmisores así como sus mecanismos de acción e inhibidores.
No voy en tren, voy en avión…
La velocidad de transmisión del impulso nervioso no es igual para todos los axones
y varía según su tipo, en particular si estos se encuentran o no mielinizados, es decir,
recubiertos o no por la banda de mielina. A los axones mielinizados se los denomina
mielínicos y a los que carecen de mielina amielínicos.

Pero ¿qué es la mielina?...
La vaina de mielina es una envoltura de naturaleza lipídica formada por enrolla-
mientos de la membrana plasmática de células especiales que recubren algunos axo-
nes, acelerando sensiblemente la velocidad a través de una transmisión del impulso
nervioso que se denomina saltatoria.
Estas células son las células de Schwann en el sistema nervioso periférico y los oligodendroci-
tos en el sistema nervioso central. En ambos casos, la vaina se forma por el enrollamiento de
la membrana plasmática alrededor del axón. La vaina de mielina es una innovación evolutiva
sumamente importante de los vertebrados. Considere que, en los invertebrados o los axones
amielínicos de los vertebrados, la propagación del potencial de acción ocurre a velocidades de
1m/s o menores. La vaina de mielina permite incrementar esa velocidad a cerca de 100 m/s sin
incrementar el diámetro axonal. Este incremento de cerca de dos órdenes de magnitud en la
velocidad de transmisión del impulso nervioso se debe a que la banda de mielina no recorre al
axón en forma completa, sino que presenta discontinuidades entre células de Schwann conti-
guas, llamadas nodos de Ranvier7. Esto permite la transmisión saltatoria del impulso nervioso,
o entre nodos de Ranvier contiguos, incrementando así su velocidad.
La importancia médica de la mielina es tal que se denominan en su conjunto leucodis-

trofias a las enfermedades que producen su degradación progresiva8. En particular, la
adrenoleucodistrofia o enfermedad de Lorenzo es una enfermedad debida a una falla en el
transportador del peroxisoma ALD que produce acumulación de ácidos grasos de cadena
muy larga (VLCFA) en las membranas de las células que forman la vaina de mielina. Esto
se debe a que la β-oxidación de estos ácidos grasos ocurre en el peroxisoma. La acumula-
ción de VLCFA genera una neuropatía degenerativa progresiva y eventualmente mortal.
Al no poseer mielina, los pacientes con ALD reducen progresivamente la capacidad de lle-
var a cabo funciones del sistema nervioso somático que se compone de axones mielínicos
sin perjuicio del sistema autónomo, que posee axones amielínicos, produciendo pérdida
del habla, dificultades respiratorias y de deglución, mientras que las funciones “vegetativas”
permanecen inalteradas9.
La importancia del dolor y la sinapsis
Pensando distraídamente en el final de EDUMED, un alumno que se preparaba un mate

se quema con la hornalla de la cocina e inmediatamente al sentir dolor saca la mano el
fuego. Veamos que ocurrió en términos de la transmisión del impulso nervioso.
Sintió dolor, que no es más que una respuesta fisiológica a un estímulo externo captado
por terminales nerviosas de receptores interoceptivos o exteroceptivos o en general no-
ciceptores presentes en la piel. Es decir, el dolor es información que se transmite por
neuronas sensitivas mediante impulsos eléctricos. Es un estímulo evolutivamente
seleccionado como mecanismo de preservación de la vida.
Para trasmitir este mensaje se tuvo que transducir la señal física, en este caso el extremo calor en
una diferencia de potencial eléctrico despolarizando la membrana plasmática de una neurona.
En general, todo estímulo que proviene de fuera o dentro del organismo y va hacia
el sistema nervioso central es una aferencia. En cambio, toda respuesta desde el sis-
tema nervioso central a músculos, órganos o glándulas es una eferencia.
194
Las eferencias pueden ser somáticas o viscerales. Un tipo especial de neurona sen-
sitiva denominada pseudomonopolar es responsable de conducir el estímulo hacia el
ganglio raquídeo y luego a la asta dorsal de la médula espinal, donde el impulso es trans-
ferido mediante sinapsis a otro tipo de neurona presente en la asta ventral de la médula:
la motoneurona o neurona motora. La motoneurona será la encargada de trasmitir este
impulso a la placa neuromuscular: asociación sináptica de una célula muscular con
terminales axónicos. La acción de la motoneurona constituye la eferencia somática en
este caso. Note que además aquí la sinapsis es entre neuronas y células musculares.
En la placa neuromuscular la motoneurona liberará por exocitosis el neurotransmisor ACh

que se unirá a sus receptores ionotrópicos en la membrana plasmática de la fibra muscular10.
Este neurotransmisor se encuentra disponible de antemano dentro de vesículas presinápti-
cas en el telodendron. Los receptores para ACh actuarán en sí mismos como canales iónicos
y permitirán el ingreso de Na+ despolarizando la membrana de la célula muscular.
La membrana plasmática en la fibra muscular se encuentra muy próxima a la membra-
na del retículo endoplasmático liso (o REL, que constituye el principal reservorio de
Ca2+ intracelular) formando estructuras especializadas llamadas túbulos-T. Esto per-
mite que la despolarización de la membrana del retículo endoplasmático liso active
canales de Ca2+ dependientes de voltaje permiten la liberación del Ca2+ contenido en su
lumen. Esta liberación de Ca2+ es necesaria para iniciar cambios conformacionales en el
sarcómero, que son claves para que se produzca la contracción muscular.
Además de este efecto inmediato sobre la contracción muscular, el Ca2+ liberado al cito-
plasma es un activador de la glucogenólisis muscular. Vemos entonces como se integran
la contracción muscular con la fosforólisis de glucógeno para la producción de energía11.
Como resultado de estos eventos moleculares, el alumno sacó la mano del fuego. De-
bido a que para que esto ocurra no fue necesario que la información se transmitiera al
cerebro, no tuvo que pensar para hacerlo (arco reflejo flexor). Es cierto que sin embargo
tiene consciencia de lo ocurrido, y esto se debe a que una interneurona transmitió a su
vez la información al cerebro.

Tanto las fibras o células musculares estriadas del músculo esquelético, visceral y
cardíaco, como las fibras musculares no estriadas del músculo liso son inervadas
por el sistema nervioso. La inervación tiene además un efecto trófico sobre las fibras
musculares. Si se interrumpe, se produce la atrofia del tejido muscular12.
Detallaremos ahora los eventos ocurridos durante la contracción del músculo estriado. La
unidad estructural y funcional de la fibra muscular es el sarcómero. El conjunto de sarcó-
meros forma las miofibrillas. Esta estructura es una “catedral molecular” tan exquisita que
su alto nivel de organización se pone de manifiesto a nivel microscópico y ultraestructu-
ral en forma de estriaciones. Estas estriaciones se producen por el ordenamiento de los
filamentos finos formados por una proteína globular, la actina y los filamentos gruesos
formados por una proteína fibrosa con cola y cabeza, la miosina. Primeramente, distin-
guimos dos bandas que producen las estriaciones visibles con el microscopio óptico:
-banda I:
donde sólo encontramos filamentos finos de actina,
-banda A:
donde se superponen los filamentos de actina y miosina.
Además, a nivel ultraestructural o de microscopía electrónica, encontramos bandas y líneas:
- banda H:
solo encontramos filamentos gruesos de miosina,
- línea M:
separa la banda H en dos mitades iguales, y está formada por miomesina que une a
los filamentos gruesos entre sí,
- línea Z:
separa a la banda I en dos mitades iguales. Uno de sus componentes más importantes
es la alfa-actinina, que une los filamentos finos entre sí. La proteína distrofina, lla-
mada así por su correlación con la distrofia muscular de Duchenne, es otra proteína
del citoesqueleto que ancla la alfa-actinina a la membrana plasmática, transmitiendo
la contracción a la fibra muscular13.
La contracción muscular se da por el deslizamiento de los filamentos finos de actina

por sobre los filamentos gruesos de miosina con gasto de ATP, produciendo enton-
ces un acortamiento de las bandas H e I, sin modificación de la banda A.
¿Pero cómo exactamente ocurre esto a nivel molecular? …
La liberación de Ca2+ por el retículo endoplásmico liso de la fibra muscular es un evento

preparatorio indispensable para la contracción debido a que permite que los sitios de
unión a la miosina en los filamentos de actina queden expuestos. Esto ocurre porque
un complejo llamado complejo de troponinas normalmente bloquea estos sitios. En
particular, este complejo está formado por:
196
-Troponina C (TnC):
une Ca2+ y sufre un cambio conformacional que permite la escisión de la troponina I (TnI),
-TnI:
cuando se une a la tropomiosina (TnT), hace que ésta bloquee los sitios de unión a
miosina presentes en los filamentos de actina,
-TnT:
al escindirse de la TnI, sufre un cambio conformacional que desbloquea los sitios de
unión a miosina en la actina.
Todo esto funciona como el “seguro” de un arma, sin cuya liberación previa no es posi-
ble el “disparo”, o la contracción muscular, aun cuando exista ATP disponible para que
ésta se produzca. Recordemos que para la liberación del Ca2+ intracelular es necesaria la
despolarización de la membrana que se inicia en la placa neuromuscular al transmitirse
un impulso nervioso. Es decir, en ausencia de un impulso nervioso, no existirá contrac-
ción muscular.
Para la contracción muscular propiamente dicha, se suceden los siguientes eventos:
-hidrólisis de ATP:
la cabeza de miosina en contacto con la actina une ATP y lo hidroliza, pero el fosfato
(Pi) no se libera del complejo, sino que queda próximo como ADP+Pi; la miosina
está “energizada”,
-liberación del Pi o flexión:

la cabeza de miosina se dobla, uniéndose a un nuevo sitio detrás en la miosina y el
Pi es liberado del complejo,
-liberación de ADP o golpe de fuerza:

se libera el ADP, y la cabeza de miosina se desliza y empuja a los filamentos de actina
hacia el centro del sarcómero, acortándose las bandas H e I, quedando unida a un
nuevo sitio en la actina.
Este ciclo se repite de nuevo con la entrada de una nueva molécula de ATP a la cabeza
de miosina. Si no existe un impulso nervioso o despolarización de la membrana, el Ca2+
reingresa al retículo endoplásmico mediante canales en su membrana que lo transpor-
tan en forma activa (gasto de ATP) y la TnI vuelve a unirse a la TnT, desplazándola y
cerrando los sitios de unión a actina.
Luego de la muerte clínica, el Ca2+ es liberado del retículo endoplásmico de las fibras
musculares y desbloquea los sitios de unión a la actina14. Se producen entonces tantos
ciclos de contracción como las reservas de ATP lo permitan, pero luego con el Ca2+ per-
manentemente unido a la TnI, y sin más ATP, la cabeza de miosina quedará anclada a
la actina, produciendo el efecto de rigidez cadavérica o rigor mortis, que ocurre a partir
de las 2-4 horas de producida la muerte y alcanza un efecto máximo a las 12 horas, para
luego desaparecer por la descomposición del tejido muscular. Este fenómeno gradual
tiene importancia forense, ya que permite estimar el tiempo de ocurrido el deceso.

Como vimos anteriormente, la acetilcolinesterasa degrada el exceso de ACh en la placa
motora, con lo que se inicia la relajación del músculo esquelético. Observe y comprenda
la figura donde se muestran los eventos detallados más arriba.
198
Los insecticidas organofosforados como el malatión son inhibidores irreversibles de la
acetilcolinesterasa. Otros inhibidores de esta enzima pueden ser usados como tratamien-
to sintomático de la miastenia gravis, enfermedad autoinmune donde se generan autoan-
ticuerpos contra los receptores nicotínicos. La miastenia produce debilidad muscular pro-
gresiva debido a la neutralización de receptores en la placa motora. Al darse o bien una
sobredosis en estos pacientes o exposición general de las mucosas a estos compuestos, se
produce una crisis colinérgica, que causa espasmos en el músculo esquelético.
Integración neuro-endocrina
Como se dijo anteriormente, el sistema nervioso y el sistema endócrino dialogan

entre sí. Tal es así, que a menudo se los denomina juntos con el nombre de “sistema
neuro-endócrino”. Uno de los ejemplos más interesantes de integración neuro-en-
docrina lo constituyen las divisiones simpática y parasimpática del sistema nervioso
autónomo, a veces llamado visceral.
La división simpática es la rama más extensa del sistema nervioso autónomo. Se ubica ana-
tómicamente en todos los segmentos dorsales de la médula espinal y dos primeros lumbares,
en ganglios paravertebrales y prevertebrales y nervios raquídeos. Se compone de neuronas
preganglionares cuyos somas se encuentran en la médula espinal y que transmiten impul-
sos nerviosos a neuronas postganglionares situadas en los distintos ganglios. Es importante
destacar aquí que las eferencias viscerales del sistema nervioso autónomo simpático y para-
simpático implican a dos neuronas: la neurona preganglionar ubicada en la médula espinal,
y varias neuronas postganglionares situadas en los ganglios. Compare con las eferencias so-
máticas descritas anteriormente.
Los terminales axónicos de las neuronas simpáticas postganglionares producen mayormen-

te noradrenalina y adrenalina como neurotransmisores. A esta altura el alumno debería
reparar en que estos neurotransmisores son… ¡hormonas!15. Estas neuronas inervan pul-
mones, corazón, folículos pilosos, glándulas, músculo liso, etc. En los órganos blancos hay
receptores de tipo alfa o beta que responden a esta estimulación.
Los efectos del sistema simpático sobre el metabolismo preparan al organismo para
un esfuerzo muscular o una reacción que se asocia con la de huida o lucha, pero que
conviene relacionar más bien con la respuesta hacia todo aquello que es “extraño”
para el sistema nervioso y que constituye por tanto un estresor.
Enumeraremos a continuación algunos de los efectos principales de la estimulación simpática:

-midriasis: dilatación de pupilas,
-disminución de la producción de saliva, estimulación de la secreción de glándulas
sudoríparas,
-piloerección,
-bronquio-dilatación: aumento del diámetro de los bronquios,
-taquicardia: aumento de la frecuencia cardíaca,
-inhibición de la actividad de los órganos digestivos y glándulas: disminución del peris-
taltismo, secreción del páncreas y la vesícula biliar; en general inhibición de la digestión,
-contracción de esfínteres y relajación de la vejiga, inhibición de la micción,
-estimulación de producción de adrenalina por las glándulas suprarrenales,
-orgasmo,

-estimulación de la producción de glucagón por las células α del páncreas endócri-
no: efecto hiperglucemiante, gluconeogénico y glucogenolítico,
-inhibición de la liberación de insulina por las células β pancreáticas.
La división parasimpática se ubica anatómicamente en el tronco encefálico y los segmentos

sacros de la médula espinal, ganglios paravertebrales y prevertebrales y nervios raquídeos.
Sabiendo que los efectos de la inervación simpática son antagónicos con los efec-
tos de la inervación parasimpática, el alumno encontrará fácil enumerar los efectos
parasimpáticos sobre los distintos órganos. Entonces, la inervación parasimpática
producirá como neurotransmisor principal la ACh tanto en las neuronas pregan-
glionares como en las postganglionares, provocando como efectos principales:
-miosis: constricción de pupilas,
-aumento de la salivación,
-constricción de bronquios,
-estimulación de la digestión,
-bradicardia: disminución de la frecuencia cardíaca,
-contracción de la vejiga, micción,
-erección.
Hemos visto que los inhibidores de la acetilcolinesterasa causan crisis colinérgica cuyos síntomas
son precisamente los de la activación de la división parasimpática debido a la sobreestimulación de
los receptores muscarínicos colinérgicos. Drogas como la atropina o difenidramina que bloquean
a estos receptores pueden contrarrestar estos efectos, pero son incapaces de contrarrestar los espas-
mos musculares en el diafragma, cuya contracción depende de receptores colinérgicos nicotínicos
(ionotrópicos). Estudie la figura que muestra la disposición anatómica y los efectos sobre los distin-
tos órganos de la división simpática y parasimpática del sistema nervioso autónomo.
200
La división entérica16, formada por ganglios situados en los plexos mientéricos, cons-
tituye la tercera división del sistema nervioso autónomo. Aunque está conectada con el
sistema nervioso central a través de sus divisiones simpáticas y parasimpáticas, puede
actuar sola, regulando funciones digestivas e inmunológicas. Por todo esto a veces se la
llama “el segundo cerebro”.
Notas al pie:
1. Más de la mitad de la velocidad crucero de un boeing 737…

2. La ejecución por inyección letal practicada en Texas y algunos otros estados de los EE. UU. con-
siste en la administración de una solución concentrada de KCl que aumenta la concentración de
K+ extracelular hasta niveles imposibles de compensar por la bomba Na+/K+ ATPasa de modo de
destruir el gradiente electroquímico y la transmisión nerviosa provocando eventualmente un paro
cardíaco…
3. No confundir con eléctricamente polarizadas, aquí el término polarización es citológico y alude a
una célula con dos polos morfológicamente distintos.
4. La repolarización evoluciona hasta llegar al equilibrio o potencial de reposo, de aproximadamente
-70 mV.
5. Neologismo que se compone de la unión del vocablo griego syn (junto) y el verbo haptein (unir).
6. Recordemos: PKA (protein-quinasa A), dependiente de AMPc y PKC (proteín-quinasa C), depen-
diente de Ca2+ y DAG (generado por PLC, fosfolipasa-C) …
7. Muy importantes ambos por sus contribuciones a la histología y a la biología. Ranvier descubrió
la mielina y las células de Merkel en la epidermis, implicadas en la mecano-recepción. Las investi-
gaciones citológicas de Schwann en animales, junto con las de Schleiden en plantas, inspiraron la
teoría celular, formulada por Virchow en su famosa sentencia: “omne cellula ex cellula” (“toda célula
proviene de una célula”) …
8. Aquí “leuco” alude a la sustancia blanca. Recordemos que se denomina sustancia blanca a todo
aquello que se distingue de la materia gris. Histológicamente, la sustancia blanca está compuesta por
las fibras nerviosas, mientras que la gris comprende a los somas neuronales…
9. La película “Lorenzo’s oil” (“Un milagro para Lorenzo”, 1992), protagonizada por Nick Nolte y
Susan Sarandon narra la historia real de Lorenzo Odone, paciente con ALD y la lucha de sus padres
contra la enfermedad, que los lleva a estudiar la bioquímica de la enfermedad. Una película recomen-
dada para ver mientras estudia EDUMED…
10. ¡Atención! Aquí el término fibra muscular alude a la célula muscular entera, mientras que al
hablar de fibras nerviosas nos estamos refiriendo a los conjuntos de axones que son parte, pero no la
totalidad de las células nerviosas (neuronas) que además tienen soma…
11. El Ca2+ se une a la calmodulina, el complejo Ca2+ calmodulina es una de las subunidades de la
fosforilasa quinasa b, quien al estar ahora activa, fosforila a la glucógeno fosforilasa, activándola. La
glucógeno fosforilasa cataliza la fosforólisis del glucógeno muscular liberando glucosa 1P al cito-
plasma.
12. Razón por la cual es necesario hacer rehabilitación kinesiológica tras inmovilizar una extremidad
luego de una fractura, por ejemplo. La inervación nerviosa cesó y el músculo sufrió atrofia. No debe
confundirse a la atrofia o la hipertrofia que son hasta cierto punto reversibles, con la muerte tisular,
irreversible.
13. La distrofia muscular de Duchenne causa un deterioro progresivo de las fibras musculares que
conduce a la parálisis. Es causada por mutaciones en el gen de la distrofina que comprometen su
síntesis como una proteína funcional. Es una enfermedad genética recesiva ligada al cromosoma
sexual X.
14. Recuerde que, al morir, el ATP deja de producirse y entonces la bomba Na+/K+ no puede man-
tener los gradientes, por lo que éstos se destruyen eventualmente, y se equiparan los potenciales
electroquímicos entre todos los compartimentos intra- y extracelulares.
15. Tal vez este descubrimiento incluso aumentó sus pulsaciones, lo cual es una respuesta simpática,
como veremos…
16. Equivalente en número de neuronas al cerebro de un gato.

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Autores:
Sandra Romero Dominguez / Juan Burdisso
Integración Metabólica
• Comprender cuáles son las distintas vías productoras de ATP.
• Evidenciar cuál es el metabolismo de relevancia según el estado metabólico o tipo de
ejercicio que se esté realizando.
• Identificar cuáles son las moléculas no glucosídicas precursoras de la gluconeogénesis.
• Entender cómo se interrelacionan los distintos órganos con la finalidad de mantener la
homeostasis.
• Comprender las principales funciones de los cinco componentes esenciales para los
seres humanos.
• Comprender la regulación hormonal del metabolismo.
El músculo en reposo
El músculo es un órgano que se especializa en convertir energía química en trabajo me-

cánico. En reposo, el músculo consume el 30% del total de ATP del organismo, y dicho
consumo puede escalar al 90% durante un ejercicio intenso.
Como las reservas de TAG a nivel muscular son casi inexistentes, la lipólisis (degrada-
ción de TAG) en tejido adiposo provee de ácidos grasos y glicerol. El glicerol se envía
al hígado ya que mediante la gluconeogénesis obtendremos glucosa. Por su parte, los
ácidos grasos son transportados por la sangre unidos a la albúmina.
El músculo en reposo degrada (oxida) preferentemente ácidos grasos. Esto le permite con-
servar el glucógeno, que será la principal fuente de energía en condiciones anaeróbicas.
Recordemos que esta reserva es muy limitada (aproximadamente 1/2 Kg entre músculo
e hígado) y además el glucógeno muscular es para consumo propio, mientras que el
glucógeno hepático se comparte con el resto de la economía.
La degradación de hidratos de carbono, si bien provee de menos energía que los lípidos
(4 Kcal/gr vs 9 Kcal/gr respectivamente), es un metabolismo más rápido y requiere de
menos oxígeno, con lo cual es preferible guardar glúcidos para ejercicios más intensos.

El músculo en actividad anaeróbica
Al realizar una actividad física de alta intensidad y corta duración, esto es, un ejercicio
anaeróbico (ausencia de oxígeno) necesitamos rápidamente una gran cantidad de ATP,
por lo tanto, se activan metabolismos netamente anaeróbicos (reserva de ATP/vías de los
fosfágenos/glucólisis y fermentación homoláctica). ¡Ojo! Anaerobiosis no implica estar en
el fondo de la fosa de las Marianas (a 11.000 metros bajo el nivel del mar), es simplemente:
una carrera de 100 metros llanos o correr intensamente un colectivo, el 242 por ejemplo.
El músculo necesita una gran cantidad de ATP, puesto que cada movimiento en la cabeza
globular de la miosina (componente del sarcómero) requiere de la hidrólisis de ATP.
Nuestra fibra muscular recurre en primera instancia a las acotadas reservas de ATP,
luego a la vía de los fosfágenos (fosfocreatina) y de esta manera a través de fosforilación
a nivel del sustrato, generar rápidamente moléculas de ATP. Esta vía provee de energía
durante un intervalo muy corto de tiempo (en el rango de 1 a 4 segundos) y rápida-
mente se agota. La fosfocreatina se regenera a expensas de ATP en periodos de reposo
muscular.
Luego de agotada la reserva de fosfocreatina, la fibra muscular activa a la glucogenólisis.

Esta vía rápidamente libera grandes cantidades de glucosa 6 fosfato al citoplasma que
serán oxidadas en una de dos maneras posibles, según la disponibilidad de oxígeno
presente.
La oxidación es parcial si no hay suficiente oxígeno, es decir anaerobiósis (glucólisis y

fermentación homoláctica, rendimiento 2 ATP/glucosa), mientras que si la oxidación es
completa, suficiente oxígeno (aerobiósis) el rendimiento es de 38 ATP/glucosa, (glucó-
lisis, descarboxilación oxidativa del piruvato, ciclo de Krebs, cadena respiratoria y fos-
forilación oxidativa). El Ca2+ es esencial para los cambios conformacionales del aparato
contráctil de actina-miosina, además es un activador de la glucógeno fosforilasa.
208
En anaerobiosis la fermentación homoláctica mantiene operativa la glucólisis, con lo
cual por un tiempo nos aseguramos 2ATP/glucosa. Una consecuencia del uso intensivo
de esta vía en la cual participan varios ácidos orgánicos (ejemplo: lactato), es un descenso
del pH. Este fenómeno es responsable del calambre muscular (mecanismo de defensa que
evita que el músculo mediante apoptosis se suicide por falta de energía).
Como las reservas de glucógeno se están agotando y el lactato se está acumulando, la

fibra muscular envía lactato al torrente sanguíneo, el lactato al llegar al hígado será
transformado mediante gluconeogénesis en glucosa. La glucosa vuelve al músculo para
proveer energía (2 ATP/glucosa, obtenidos por glucólisis y fermentación homoláctica).
De esta manera se establece el ciclo de Cori, en el que se interrelacionan estos dos ór-
ganos (músculo-hígado). Esencialmente es un trueque de lactato por glucosa entre el
músculo y el hígado. Este ciclo permite mantener en funcionamiento el músculo bajo
condiciones anaeróbicas.

El siguiente trueque se realiza también entre el músculo y el hígado. Pero esta vez el
intercambio es de alanina (un aminoácido) por glucosa.
En una vía similar al ciclo de Cori, la alanina, en lugar de lactato, viaja desde el músculo
hacia el hígado (ciclo de la glucosa-alanina). En el músculo ciertas transaminasas utilizan
piruvato como su alfa-cetoácido sustrato, en lugar de alfa-cetoglutarato u oxalacetato.
210
El aminoácido producto, alanina, se libera al torrente sanguíneo y se transporta hasta el
hígado, donde experimenta una transaminación que origina nuevamente piruvato. Este
último es un sustrato para la gluconeogénesis, y la glucosa resultante puede devolverse
a los músculos para su degradación glucolítica.
El grupo amino transportado por la alanina finaliza en el amoníaco o en el aspartato (otra tran-
saminación), y puede emplearse para la biosíntesis de urea (que solo tiene lugar en el hígado).
Por lo tanto, el ciclo de la glucosa-alanina es uno de los mecanismos para el transpor-

te de nitrógeno y esqueletos carbonados desde el músculo hasta el hígado.
Durante el ayuno otros tejidos también utilizan la glucosa que se forma en el hígado por
esta vía, rompiendo el ciclo. Como la alanina se origina a partir de la degradación de las
proteínas musculares, el músculo provee glucosa a otros tejidos, aún cuando no se lleva
a cabo la gluconeogénesis en este órgano.
Luego de la proteólisis muscular y reacciones de transaminación, los alfa-cetoácidos deri-

vados de aminoácidos ramificados se pueden metabolizar (oxidación completa a dióxido
de carbono) a nivel muscular.
Alternativamente, el músculo mediante proteólisis/transaminación genera aminoáci-

dos como el glutamato, la glutamina y la alanina que son enviados por sangre hacia el
hígado. En el hígado los esqueletos carbonados de algunos aminoácidos a través de glu-
coneogénesis se convierten en glucosa que luego retorna al músculo para proveer ATP.
Sin embargo, la pregunta que usted se debe estar haciendo en este momento es ¿Qué pasó con los
grupos aminos de los aminoácidos, puesto que la glucosa no tiene nitrógeno en su estructura?
En el músculo, el aceptor universal de grupos aminos es el alfa cetoglutarato, quien

mediante una reacción de transaminación se transforma en glutamato. Si consideramos
al grupo amino como un desecho, entonces en las reacciones de transaminación, lo que
estamos haciendo es simplemente mover el desecho de un lado a otro. Realice el para-
lelismo con la limpieza de su casa, el montículo de tierra (grupo amino) es barrido de la
pieza al living, del living al baño, del baño al comedor. Es simplemente cambiar del lugar
la basura, pero la misma sigue dentro de su domicilio.
El glutamato muscular es enviado a la sangre como tal. Alternativamente el glutamato, puede

ganar un grupo amino extra, en una reacción catalizada por la glutamino sintetasa y originar glu-
tamina. Al llegar al hepatocito la glutamina se desdobla enzimáticamente en glutamato y amonio.

A nivel hepático el glutamato es el único aminoácido que puede hacer desaminación
oxidativa. Volviendo al ejemplo de la limpieza de su vivienda, sería el equivalente a abrir
la puerta de su casa y finalmente tirar la basura afuera.
El resultado de la desaminación oxidativa catalizado por la glutamato deshidrogenasa

es el alfa cetoglutarato (un alfa cetoácido, un esqueleto carbonado derivado de un ami-
noácido) y el amonio.
Tenemos entonces estas dos moléculas que seguirán destinos completamente distintos.
Por un lado el alfa cetoglutarato se transforma mediante gluconeogénesis en glucosa
(aquí se gasta ATP). Esta glucosa posteriormente vuelve al músculo para proveer de
energía al mismo.
Según el tipo de aminoácido, los esqueletos carbonados (alfa-cetoácidos) se convierten

en glucosa (aminoácidos gluconeogénesis), acetil-CoA, cuerpos cetónicos (aminoáci-
dos cetogénicos), o se oxidan completamente hasta dióxido de carbono.
212
Por otra parte, el amoníaco o amonio (el amoníaco a pH fisiológico se comporta como
una base con lo cual se protona formando el catión amonio), que como ya se comentó,
es extremadamente tóxico. En primera instancia, es rápidamente combinado con bicar-
bonato y transformado en carbamoilfosfato mediante gasto de ATP (reacción cataliza-
da por la Carbamoil fosfo sintetasa 1, CPS 1).
Esta molécula muestra semejanza con media molécula de urea, sería hermoso para el
estudiante que en una nueva reacción se adicione otro amonio, pero la realidad es que
para incorporar el segundo nitrógeno en la molécula, se requiere del aspartato y de toda
una vuelta del ciclo de la urea.
En la molécula de urea identificamos dos grupos aminos, uno siempre proveniente del
aspartato, el otro proveniente de la glutamina o de la desaminación oxidativa del glu-
tamato. Por otra parte el dióxido de carbono (bicarbonato) proviene de la vía oxidativa
central, es decir el ciclo de Krebs.

Nosotros no podemos eliminar grandes cantidades de amoníaco o amonio porque es
muy tóxico para nuestras células. Por lo tanto, recurrimos al ciclo de la urea, que ocurre
en los hepatocitos con gasto de energía. Tenemos que pagar un precio (ATP) para eli-
minar el grupo amino de los aminoácidos como una forma altamente soluble e inocua
para nuestro organismo (urea).
Nótese que el grupo amino que se libera en la desaminación oxidativa del glutamato en el hepa-
tocito, antes estaba a nivel muscular formando parte de casi cualquiera de los 20 aminoácidos.
La urea es movilizada desde el hígado a la sangre, para luego ser filtrada y concentrada
en los riñones, donde finalmente se elimina con la orina. El ciclo de la urea nunca se
detiene, está exacerbado en ayunos prolongados y en dietas hiperproteicas.
Cabe mencionar que la amoniogénesis es uno de los mecanismos utilizados por el riñón
en su función de contribuir al equilibrio ácido-base.
Dato clínico: las transaminasas, por ejemplo GOT y GPT, son de implicancia médica
para referir tipo de daño celular.
Sea cual sea el aminoácido enviado desde el músculo al hígado (alanina, glutamato o gluta-
mina), la finalidad es: por un lado generar esqueletos carbonados (alfa cetoácidos) a nivel
hepático que son utilizados para generar glucosa mediante gluconeogénesis (ver figura en la
siguiente página). Por otro lado, de esta manera, estamos transportando grupos aminos que
son eliminados (catabolismo de los aminoácidos) del organismo en forma de urea.
Cabe mencionar que Krebs descubrió el ciclo que lleva su nombre y el ciclo de la urea.
Existe entre estos ciclos un permanente intercambio de metabolitos.
Una forma elegante y creativa de representar estas interacciones y honrar la memoria de

Krebs es representando la bicicleta de Krebs (tómese el tiempo necesario para analizar
el porqué de cada componente de esta bicicleta y las relaciones que hay entre ellos).
214
El músculo en actividad aeróbica

Hormonas e integración metabólica
A lo largo de los capítulos se han comentado las acciones antagónicas de la insulina/

glucagón-adrenalina (hormona del estrés agudo), que dirigen gran parte de las vías me-
tabólicas. Recuerde: solo existe una hormona hipoglucemiante (insulina), mientras que
hay muchas hormonas hiperglucemiante (Glucagón, adrenalina, cortisol).
El cortisol, proveniente de las glándulas suprarrenales, es considerado la hormona del

estrés crónico. Estimula la gluconeogénesis mediante aumento de expresión y activa-
ción de la enzima fosfoenolpiruvato carboxiquinasa (PEPCQ), permitiendo de esta
manera aumentar la glucemia en condiciones estresantes. Cortisol y glucagón tienen
resultado sinérgicos activando el gen de la PEPCQ.
El cortisol (un glucocorticoide) tiene efecto supresor sobre el sistema inmune. Esto explica,
en parte, porque tenemos mayor tendencia a enfermarnos, luego de sucesos estresantes.
El tejido nervioso
El sistema nervioso central (SNC), pese a tener una masa menor al 2,5% del peso cor-
poral de un adulto normal, consume 20% del total de oxígeno utilizado por todo el
organismo en reposo. El SNC emplea preferentemente glucosa como combustible.
En condiciones de ayuno prolongado, el cerebro desarrolla capacidad para oxidar cuer-
pos cetónicos. El SNC depende del suministro de oxígeno y glucosa por vía sanguínea.
216
Del total de ATP generado por el SNC, aproximadamente 2/3 son empleados en mante-
ner el potencial de membrana (bomba de Na+/K+). El resto se utiliza en las biosíntesis,
principalmente, de neurotransmisores.
Descensos pronunciados en la glucemia afectan el funcionamiento del SNC. Una gluce-

mia de 40mg/dl produce síntomas neurológicos como mareos y lipotimias. Valores más
bajos pueden llevar al coma y daños irreversibles.
Además de glucosa, la sangre provee el oxígeno necesario para el catabolismo de nu-

trientes hasta dióxido de carbono y agua. De allí surge la gran sensibilidad del SNC a fa-
llas en la irrigación sanguínea. Un bloqueo vascular, aún de pocos minutos de duración,
puede producir alteraciones irreparables en cerebro.
La siguiente figura muestra cómo se relacionan, desde el punto de vista metabólico, los
principales órganos en el ser humano.

1. Glucogenólisis
2. Glucogenogénesis
3. Glucólisis
4. Gluconeogénesis
5. Fermentación homoláctica
6. Beta oxidación
7. Cetogénesis
8. Biosíntesis de ácidos grasos
9. Lipogénesis
10. Lipólisis
11. Cetólisis, ciclo de Krebs, cadena respiratoria y fosforilación oxidativa
12. Biosíntesis de proteínas
13. Proteólisis
14. Desaminación oxidativa del glutamato
15. Glucólisis, descarboxilación oxidativa del piruvato, ciclo de Krebs, cadena
respiratoria y fosforilación oxidativa
16. Descarboxilación oxidativa del piruvato, ciclo de Krebs, cadena respiratoria y
fosforilación oxidativa
17. Beta oxidación, ciclo de Krebs, cadena respiratoria y fosforilación oxidativa
18. Transaminación, desaminación oxidativa del glutamato, síntesis de
carbamoilfosfato y ciclo de la urea
19. Biosíntesis de colesterol
20. Hidrólisis de la glutamina (glutaminasa)
21. Amoniogénesis
22. Transaminación
Tips de estudio
Más de una vez te harán alguna de las siguientes preguntas: ¿Cuál es el nombre de la
enzima que cataliza tal reacción? ¿En qué organela ocurre tal vía metabólica? ¿En qué
órgano sucede dicha ruta metabólica?
Para acordarse el nombre de una enzima… pensá en el nombre del sustrato sobre el
cual actúa la enzima, el tipo de reacción que cataliza (una de las seis categorías ya estu-
diadas), y seguramente la terminación es en asa.
Por ejemplo: Para la enzima Glucoquinasa, el sustrato es la glucosa, el tipo de reacción

es una fosforilación (por eso es una quinasa) y la terminación es en asa. Para la Fosfo-
fructoquinasa 1, esta enzima tiene como sustrato a la fructosa 6 fosfato (fosfofructo),
realiza una fosforilación (por eso es una quinasa) y el fosfato se adiciona al carbono 1,
por eso termina con 1, el producto resultante es la fructosa 1,6 bifosfato.
Si estás muy perdido, a nivel organela, recordá la mitocondria donde entre otras, suce-
den las siguientes vías metabólicas: la descarboxilación oxidativa del piruvato, el ciclo
de Krebs, la cadena respiratoria, la fosforilación oxidativa, parte del ciclo de la urea, la
beta oxidación, la cetogénesis y la cetólisis, parte de la gluconeogénesis (para todos los
sustratos no glucosídicos salvo el glicerol), varias reacciones de transaminación y la
desaminación oxidativa del glutamanto, etc. Participa además en la apoptosis, que es la
muerte celular programada.
218
Como dato curioso, te contamos que las mitocondrias se heredan de la madre. Además
mientras más atlético seas, mayor cantidad de mitocondrias y con más crestas tendrás
por célula muscular.
Menos mal que la célula eucariota primitiva, hace millones de años atrás, decidió per-
donarle la vida a la mitocondria luego de la fagocitosis (teoría endosimbionte). ¡Dónde
estaríamos sin nuestras mitocondrias!
Finalmente si la problemática es el órgano, recordá el gran laboratorio del cuerpo hu-

mano. El órgano que le sigue en complejidad al cerebro, la glándula más grande del
cuerpo humano, posicionado estratégicamente, considerado la vedette del metabolis-
mo, es el hígado.
Este maravilloso órgano está implicado en: la glucogenogénesis y la glucogenólisis, la

gluconeogénesis, el ciclo de Cori, el ciclo de la glucosa-alanina, la cetogénesis, el meta-
bolismo de las lipoproteínas, la biosíntesis de sales biliares (juegan un rol importante en
la digestión y absorción de lípidos y vitaminas liposolubles), la biosíntesis de colesterol,
algunas hormonas y creatina.
En cuanto a la homeostasis, el hígado sintetiza las proteínas de la coagulación. El híga-

do también sintetiza la albúmina, que es la principal proteína responsable de la presión
oncótica. La albúmina además transporta ácidos grasos, algunas hormonas e iones a
través de la sangre. El hígado participa, también, en la detoxificación de compuestos
xenobióticos (alcohol, fármacos, etc.) a través del citocromo P450.
Desde el punto de vista inmunológico, en este órgano se sintetizan las proteínas del
complemento, la proteína C reactiva, etc. Como si fuera poco, en el hígado se almace-
nan varios minerales (entre ellos el Fe) y vitaminas, y muchas funciones más.
¿Cuáles son los cinco nutrientes esenciales para los seres humanos?
El término esencial hace referencia a que nosotros no lo podemos sintetizar, o lo ha-

cemos en cantidades insuficientes, por lo tanto hay que adquirirlos obligatoriamente
con la dieta. En esta categoría se encuentran: el agua, los aminoácidos esenciales (regla
mnemotécnica: trivaleutre me iso felis, firma la histidina), los ácidos grasos esenciales
(omega 3 y 6), los minerales y las vitaminas.
Sorprendentemente, no se encuentra en esta lista a la glucosa, quien seguramente usted

habría puesto en primer lugar, ya que como se comentó en varios capítulos, tenemos
una vía metabólica encargada de sintetizarla (gluconeogénesis).
El agua, los ácidos grasos y los aminoácidos esenciales han sido discutidos en distintos ca-
pítulos de este manual. Quedaría por describir brevemente a los micronutrientes que son
los minerales y las vitaminas (ambos nutrientes acalóricos). A grandes rasgos las vitaminas
actúan como cofactores enzimáticos y tienen efecto antioxidante (ver cuadro de vitaminas).
Si bien el oxígeno nos permite la vida, siendo el último aceptor de electrones en la cade-
na respiratoria, lamentablemente no siempre se reduce completamente a agua, genera
por lo tanto, especies reactivas del oxígeno (ROS), que tienen una terrible capacidad de

extraer electrones de nuestras biomoléculas (lípidos, proteínas y ácidos nucleicos). En
otras palabras, nos oxidamos y a causa de esto envejecemos.
Por suerte, las células tienen sistemas antioxidantes, como son el glutatión entre otros, y
sistemas de reparación de daños. El aporte vitamínico ayuda a combatir las oxidaciones
ya que algunas vitaminas donan sus electrones para satisfacer a las ROS. Por otra parte,
las vitaminas permiten un óptimo funcionamiento de las vías metabólicas.
220
A grandes rasgos los minerales cumplen las siguientes funciones: conforman la estruc-
tura ósea, son componente estructural de varias enzimas (incluso actuando como co-
factores enzimáticos), permiten el impulso nervioso, la contracción muscular, etc. (ver
cuadro minerales).
222
224
Nota de los autores:
Estimados lectores, esperamos hayan disfrutado este manual. Una vez superado Edu-
med, le recomendamos “no utilice este manual para iniciar el fueguito para el asado”.
Consérvelo.. Retómelo… cuando lo considere necesario.
Seguramente encontrará nuevos datos en cada lectura (tal como el que ha leído a “El
Principito”). Amplíe conocimientos utilizando literatura idónea. Construya bases só-
lidas ¡Es la única manera de llegar al éxito! y por sobre todo ¡Construya un mundo un
poquito mejor!
BIBLIOGRAFÍA
1. Voet D., Voet G.J. (2011) Fundamentos de Bioquímica. 2ª Edición.

2. Stryer L., Berg, M.J., Tymoczko L.J. (2002) Bioquímica. 5ª Edición. Reverté, S.A.
Barcelona, España.
3. Mathews K.C., van Holde E.K., Aher G.K. (2004) Bioquímica. 3ª Edición. Pearson
Addison Wesley, España.
4. Blanco A. (2006) Química Biológica. 8ª Edición. Argentina.
5. Solomon E; Berg L; Martin D; Villee C. (1997) Biología de Villee. Editorial
McGraw-Hill Interamericana. 4ª Edición.
6. Alberts B., Bray D., Hopkin K and coll. (2010) Introducción a la Biología Celular.
Editorial Médica Panamericana. 3ª edición.
7. Hall J. E. (2016) Tratado de Fisiología Médica de Guyton y Hall. 13ª edición.
Editorial Elsevier.
8. David L. Nelson, Michael M. Cox. (2009) Lehninger: Principios de Bioquímica 5ª
edición.
9. Dvorkin M., Cardinali D. y Iermoli R. (2010) Bases Fisiológicas de la Práctica
Médica. 14ª edición. Editorial Médica Panamericana.
10. Angelini M. (2015). Temas de química general. 2ª edición. Eudeba.
11. López L. y Súarez M. (2011). Fundamentos de Nutrición Normal. 1ª edición.
Editorial El Ateneo.
12. Ross. (2013) Histología. 5ª Edición. Editorial Médica Panamericana.

Autores:
Sebastián Pérez Pannelli / Laura Adamantino
Pablo Patini
La Psicología como ciencia

• ¿Qué es la Psicología?
• El desarrollo de la Psicología como ciencia. Períodos: pre-científico y científico.
• Principales corrientes de pensamiento: Modelo psicoanalítico. Modelo Conductista.
Modelo gestáltico. Modelo Humanista. Modelo cognitivo. Modelo Psicogenético.
• La Psicología y el estudio de la conducta. Conceptualización y diferencias entre co-
rrientes conductistas y dinámicas. Premisas para el análisis de las conductas desde las
corrientes dinámicas o profundas. Áreas de la conducta: Mente, cuerpo, mundo exter-
no. Alternancia. Predominancia. Coincidencia y contradicción.
• Los campos de la Psicología.
“La psicología tiene un largo pasado y una breve historia” (Boring)
¿Qué es la Psicología?
Responder a esta pregunta, no es tan simple como podría pensarse. No existe una definición
unánimemente aceptada sobre ¿Qué es la Psicología? Y esto es consecuencia de un debate
epistemológico1 que históricamente ha caracterizado la búsqueda de una identidad por parte
de la psicología. Este debate se refiere a las bases sobre las que se delimita la definición de su
objeto de estudio (es conceptual, abstracto, no empírico y no es suma de temas) y del método
adecuado para acceder al conocimiento de dicho objeto.
En la historia de la Psicología observamos que hay temas o problemas de los que se han ocupa-
do distintas escuelas psicológicas, pero las respuestas a estos varían de acuerdo con la perspec-
tiva epistemológica en que se sitúen los investigadores para definir el objeto de estudio.

Entonces, ¿es posible hablar de las Psicologías? Las distintas respuestas que históricamente se
han ido dando respecto de la definición de Psicología, cobra sentido vinculándolas con los
contextos socioculturales, académicos e históricos de los cuales emergieron.
En la actualidad, gran cantidad de los psicólogos contemporáneos estarían de acuerdo en que

la Psicología es la ciencia de la conducta y los procesos mentales. Pero esta, termina siendo
una definición general, no refleja la amplitud y profundidad del vasto campo de la psicología.
“Los psicólogos pretenden explicar cómo percibimos, aprendemos, recordamos, resolvemos

problemas, nos comunicamos, sentimos y nos relacionamos con otras personas, desde el
nacimiento hasta la muerte, en relaciones íntimas y en grupos. Intentan entender, medir y
explicar la naturaleza de la inteligencia, la motivación y la personalidad, así como las dife-
rencias individuales y de grupo. Los psicólogos pueden concentrarse en las perturbaciones
mentales y emocionales, los problemas personales y sociales, la psicoterapia, o en mejorar la
moral y las relaciones del grupo.” (Morris, 2005).
El desarrollo de la psicología como ciencia
Hacia finales del siglo XIX la Psicología se expandió, surgiendo nuevos campos de indagación en
el estudio de las conductas y procesos mentales. Estos avances permitieron una mayor especia-
lización dentro de la misma y la posibilidad de intercambiar aportes con otras ciencias, aunque
se produjo lo que podemos llamar como “equivalente académico de una crisis de identidad”,
generando como resultado que la psicología se redefina permanentemente. (Morris, 2005).
Desde siempre el ser humano se ha preguntado acerca de la conducta humana y los procesos
mentales. En el período de la Psicología Pre científica o filosófica se la entendía como el estudio
del alma (“Psijé”) y su método era la introspección simple.
La psicología científica o fundacional
Hacia finales del siglo XIX se produce la Primera ruptura Epistemológica2 ya que de la
mano del Positivismo y en el intento de desprenderse de la filosofía, se sientan las bases
de la “Nueva Psicología” constituyéndose como una disciplina científica formal. A par-
tir de la aplicación del método científico propone cambiar su objeto de estudio anterior
por la conciencia y utilizar como método la introspección experimental, que aunque
era experimental también era subjetivo, porque se basa en la información de los sujetos
que participaban en la experiencia.
La psicología nació oficialmente en 1879,

cuando Wilhelm Wundt que era fisiólogo,
psicólogo y filósofo, fundó el primer labo-
ratorio de psicología en la Universidad de
Leipzig en Alemania. “Wundt empezó a
tratar de explicar la experiencia inmedia-
ta (conciencia) y a desarrollar maneras de
estudiarla científicamente, aunque también
creía que algunos procesos mentales no
podían estudiarse mediante experimentos
científicos” (Blumenthal, 1975). Wundt Wilhelm. Primer laboratorio experimental
230
Según esta teoría la conciencia está formada por un mosaico de elementos (fenómenos
elementales: sensaciones, sentimientos e imágenes), unidos entre sí por nexos asocia-
tivos. Para estudiar la vida psíquica se descomponían sus elementos más simples para
luego volver a reunirlos o asociarlos. Esto se llamó “elementalismo asociacionista”.
Según esta teoría la conciencia está formada por un mosaico de elementos (fenómenos
elementales: sensaciones, sentimientos e imágenes), unidos entre sí por nexos asocia-
tivos. Para estudiar la vida psíquica se descomponían sus elementos más simples para
luego volver a reunirlos o asociarlos. Esto se llamó “elementalismo asociacionista”.
Wundt, al establecer un laboratorio e insistir en la medición y la experimentación, tomó

el modelo de las ciencias físico-naturales (las cuales tenían un gran desarrollo en el
mundo académico de la época) y sacó a la psicología del campo pre-científico, para
ubicarla en el mundo de la ciencia y ser reconocida como tal (Benjamin, 2000). Los
objetivos de esta Psicología es intentar establecer las conexiones entre la vida psíquica y
sus correlatos anatómicos y fisiológicos.
Edward Bradford Titchener, discípulo de Wundt, estaba impresionado por los avances
en química y física logrados al analizar las moléculas y los átomos, y sostenía que los
psicólogos debían analizar las experiencias complejas en términos de sus componentes
más simples. “Por ejemplo, cuando la gente ve una banana de inmediato piensa: “Aquí
tenemos una fruta, algo para comer”, percepción que se basa en asociaciones con la
experiencia previa. Titchener buscaba los elementos fundamentales o “átomos” del pen-
samiento y descompuso la conciencia en tres elementos básicos (fenómenos elementa-
les): sensaciones físicas (lo que vemos), sentimientos (como el hecho de que las bananas
nos gusten o nos desagraden), e imágenes (recuerdos de otras bananas). Afirmaba que
incluso los pensamientos y sentimientos más complejos podían reducirse a esos ele-
mentos simples. Titchener consideraba que el papel de la psicología era identificar esos
elementos y demostrar cómo podían combinarse e integrarse” (Morris, 2005).
De la Psicología fundacional del siglo XIX, se pasa a los sistemas psicológicos contem-
poráneos (Psicoanálisis, Conductismo y Gestalt), dándose de esta manera la Segunda
ruptura Epistemológica, que a partir de principio del siglo XX, apunta a romper con
tres pilares de la Psicología científica: conciencia, introspección y elementalismo aso-
ciacionista.
PRINCIPALES CORRIENTES DE LA PSICOLOGÍA
Psicoanálisis o Psicología Psicodinámica3
Sigmund Freud, medico neurólogo, en sus comienzos centró sus estudios en el sistema
nervioso central y pasó muchos años realizando investigaciones en el laboratorio de
fisiología de la Universidad de Viena. Luego viajó a París donde comenzó a estudiar con
el Dr. Charcot, un neurólogo que utilizaba la hipnosis para tratar los trastornos nervio-
sos, estableciéndose tiempo después en Viena para la realización de su práctica privada.
Su trabajo con pacientes lo convenció de que muchas enfermedades nerviosas eran de
origen psicosexual más que fisiológico” (Morris, 2005).
La práctica clínica y sus observaciones llevaron a Freud, a desarrollar una teoría de la

vida mental que difería de manera radical de las propuestas de sus predecesores. Freud
sostenía que los seres humanos no son tan racionales como se imaginaba y que el “libre
albedrío”, que era tan importante para Wundt, es en gran medida una ilusión. Más bien,
afirmaba, estamos motivados por instintos e impulsos inconscientes, que no están dis-
ponibles para la parte racional y consciente de nuestra mente.
Freud caracterizaba al Inconsciente (su objeto de estudio) como “existente psíquico,

eficaz y reprimido”, y lo veía como “el núcleo de un volcán”, siempre dinámico y con
movimientos continuos. Para abordarlo, desarrolló un método de investigación de los
procesos mentales y para un tratamiento posible, es decir, construyó “el Psicoanálisis”.
Utilizó el método de “asociación libre”, que consistía que el paciente se recueste sobre
un diván y hable libremente de aquello que se le viene a la mente. Logró a través de
este método, relacionar los padecimientos con contenidos de origen sexual reprimidos,
generando gran convulsión en su época, ya que al hablar de sexualidad4 infantil, a pesar
de su definición diferente del concepto, abrió fuertes polémicas.
La Teoría de Freud fue tan controvertida al inicio del siglo como lo había sido 25 años antes
la teoría de la evolución de Darwin ya que remite a las llamadas “Tres heridas narcisistas de
la humanidad”. La primer herida narcisista, se produce con la teoría Copernicana, luego
retomada por Galileo, tan fuertemente combatida en su época, ya la tierra no es el centro
del sistema solar. La segunda herida narcisista, tiene que ver con los postulados de la teo-
ría darwiniana en la que se sostiene que el hombre es una especie que ha evolucionado de
los simios y no puede ser pensada como producto de una creación divina sino que es un
eslabón más en la cadena evolutiva de los seres vivientes. Finalmente, la Tercer herida al
Narcisismo de la humanidad se produce cuando Freud descubre el Inconsciente, sumando
una “nueva decepción”, ya que el hombre no maneja los hilos de sus acciones y es ese “des-
conocido” Inconsciente quien nos gobierna y determina. (Bleger, 1986)
Sus escritos y conferencias atrajeron una considerable atención en Estados Unidos y en Eu-
ropa; y su obra tuvo un profundo impacto en las artes y la filosofía, tanto como en la psico-
logía. Asimismo, las teorías y los métodos de Freud inspiraron a discípulos y predecesores
que continuaron y continúan con el desarrollo de las mismas, generando aún acalorados e
interesantes debates.
Conductismo
John B. Watson (psicólogo estadounidense) intenta re-

belarse a la concepción de psicología imperante hasta
principios del siglo XX en la que se la definía como el
estudio de los procesos mentales (conscientes e incons-
cientes) y que utilizaba como método principal para ob-
tener datos, la introspección y la auto-observación.
Afirmaba que “uno no puede ver o definir la conciencia

más de lo que puede observar el alma”, dando a entender
que solo existe lo que puede ser observable. En este pun-
to, utiliza la metáfora de “caja negra” “para referirse que
lo que ocurre allí no es posible de experimentación ni
observación (…) y si uno no puede localizar o medir algo,
esto no puede ser objeto de estudio científico”
232
Esta corriente tomaba como objeto solo las conductas observables y susceptibles de ser
estudiadas a través de la experimentación. Entendía las mismas como efectos (respues-
tas) a estímulos y consideraba que las experiencias mentales (pensamiento, sentimiento,
conciencia del yo) no son otra cosa que cambios fisiológicos en respuesta a la experien-
cia acumulada del condicionamiento.
Consideraba al bebé como una tabula rasa5 en el que todos los fenómenos psicológi-
cos, incluso las motivaciones inconscientes de que hablaba Freud son el resultado del
condicionamiento.
En una controvertida experiencia con un niño “el pequeño Albert” logró condicionar
una respuesta de temor. Cuando Albert jugaba desprevenido con una rata blanca do-
mesticada, simultáneamente él lo asustaba con el golpe de una barra de acero. Luego de
repetir la experiencia varias veces, con solo introducir la rata y sin ningún golpe, Albert
lloraba… Incluso más tarde, cualquier cosa blanca y peluda, como un conejo, o abrigo
generaba la misma respuesta.
Jones logró re-condicionar con éxito el temor a los conejos de un niño (no ocasionado
por un condicionamiento en el laboratorio) presentando el conejo a gran distancia y
acercándolo luego gradualmente mientras el niño estaba comiendo. Esta técnica cono-
cida como desensibilización, es similar a las empleadas en la actualidad por muchos
psicólogos clínicos cognitivos-conductuales.
Los estudios de Watson se encontraban influidos por Iván Pavlov (fisiólogo ruso) fun-
dador de la REFLEXOLOGÍA, quien con la conocida “experiencia del perro”, desarrolló
la teoría del Reflejo Condicionado. En ella, al presentar un plato de comida (estímulo
natural para la salivación), acompañaba con el sonido de una campanilla. Repitiendo
la experiencia varias veces, logró que sin presentar la comida y con solo el sonido de la
campanilla, se desencadenara la conducta de salivación. Esta forma de entrenamiento
fue llamada Condicionamiento (Teoría del Condicionamiento Clásico).

Condicionamiento clásico
La TEORÍA DEL CONDICIONAMIENTO OPERANTE o INSTRUMENTAL, fue

desarrollada por Burrhus Frederic Skinner, líder del conductismo quien creía fervien-
temente que la mente, o el cerebro y el sistema nervioso, eran una “caja negra”, invisible
(e irrelevante) para los científicos, y que sin importar lo que sucedía en su interior había
que ocuparse de las conductas resultantes.
Introdujo el concepto de Reforzamiento y a partir de experiencias logró demostrar que

el condicionamiento se mantenía en tanto se produjeran refuerzos periódicos. Las re-
compensas o premios y los castigos obtenidos a partir de la conducta, generaban efectos
en ella. Como ejemplo de este circuito, encontramos nuestras señales orgánicas como
apetito, sueño, que aparecen en ritmos regulares en tanto nos habituamos a satisfacerlas
en un determinado horario del día.
En síntesis, el CONDUCTISMO “trataba de identificar principios universales del

aprendizaje que trascendieran las especies, la cultura, el género o la edad. No importaba
si un investigador realizaba experimentos con ratas o palomas, monos o seres humanos,
niños o adultos; aplicaban las mismas leyes del aprendizaje”
Esta corriente dominó la psicología académica en Estados Unidos hasta bien entrada la
década de 1960.
La Gestalt
A mediados del siglo XX aproximadamente, muchos psicólogos no aceptaban los con-

ceptos de la corriente conductista, y mientras en EEUU primaba esa corriente, en Ale-
mania surgía “La teoría de la Gestalt.
Los pioneros de la psicología de la Gestalt fueron Max Wertheimer, Wolfgang Köhler

y Kurt Koffka quienes cen traron su interés en la percepción del ser humano. Gestalt
significa “todo” o “forma” y “cuando se aplica a la percepción, se refiere a nuestra ten-
dencia a ver patrones, a distinguir un objeto de su fondo y a completar una imagen a
partir de unas cuantas señales”.
La Gestalt se oponía a la propuesta de Wundt y no descomponían la percepción y el

pensamiento en distintos elementos, al contrario, sostiene por ejemplo que “cuando mi-
ramos un árbol vemos justamente eso, un árbol, no una serie de hojas y ramas aisladas”.
234
En síntesis, su principal aporte fue “el descubrimiento de que los elementos de la rea-
lidad, no son entidades aisladas, sino que se hallan integrados en totalidades significa-
tivas, y el ser humano en contacto con la misma, capta en primer lugar las totalidades y
solo después, por un esfuerzo de abstracción y análisis, reconoce los elementos consti-
tuyentes del todo” (Morris, 2005). El tan conocido refrán “el todo es más que la suma de
sus partes” proviene de las ideas de esta escuela, siendo sus características fundamen-
tales ser “estructuralista, dinámica, ahistórica y anti empirista”.
Asimismo, estableció la base para el estudio moderno de la sensación y la percepción,

contribuyendo a revivir el interés en los procesos mentales (o cognoscitivos).
Psicología humanista
En esta época, un psicólogo estadounidense llamado Abraham Maslow, quien estudió

con el psicólogo gestáltico Max Wertheimer, desarrolló una idea holística (integral) de
la psicología, ya que proponía que sentimientos y anhe-
los tenían un lugar fundamental en el desarrollo del ser
humano. Denominaba a esta psicología como la “tercera
fuerza”, por sobre el conductismo y el psicoanálisis.
Su objeto de estudio es la Experiencia subjetiva del in-

dividuo y la propuesta terapéutica reside en abordar el
potencial humano.
Sostienen “la importancia del amor, la pertenencia, la

autoestima, la autoexpresión, las experiencias cumbre
(cuando uno se involucra tanto en una actividad que

se desvanece la autoconciencia) y la autorrealización (la espontaneidad y creatividad
que resultan de concentrarse en problemas fuera de uno mismo y en mirar más allá de
los límites de las convenciones sociales). Se concentran en la salud mental y el bienes-
tar, en la comprensión y el mejoramiento de uno mismo más que en las enfermedades
mentales (…) y ha hecho contribuciones importantes al estudio de la motivación y las
emociones (…) (y) de la personalidad” (Morris, 2005).
Como no utiliza una metodología específica sino que toma técnicas de otras prácticas
(entrevistas individuales y grupales), en algunos ámbitos donde imperan otras corrien-
tes o escuelas no es totalmente aceptada. Dado que se interesa por el significado de la
vida, los valores y la ética, muchas personas la perciben como un movimiento cultural
y espiritual, más que como una rama de la ciencia.
En la actualidad los psicólogos pertenecientes a la escuela de psicología denominada

“positiva”6, comenzaron a revisar algunas de las preguntas que los psicólogos humanis-
tas plantearon hace medio siglo.
Psicología genética o epistemología7 genética8
Fundada por JEAN PIAGET (1896/1980). Doctor en Ciencias Naturales nacido en Ginebra.
Luego de escribir dos libros determinantes en su desarrollo posterior, viaja a Zúrich

donde se inicia en estudios Psicoanalíticos. En París, en el laboratorio de Alfred Binet
estudia problemas relacionados con el desarrollo de la inteligencia.
En 1955, Piaget creó el Centro Internacional de Epistemología Genética. En el marco

del estructuralismo genético (su marco epistemológico), a través de la observación y la
experiencia buscaba responder a sus preguntas acerca de cómo se construye el conoci-
miento. Estudiando el comportamiento del niño y fundamentalmente sus juegos, ob-
servó que sus modos de actuar se van modificando paulatinamente, atravesando etapas
desde el nacimiento hasta su adultez. Estas modificaciones obedecen a cambios en las
estructuras cognitivas, que se van complejizando progresivamente.
Desde esta concepción dirá que Inteligencia es la capacidad de adaptación a situacio-

nes nuevas, y que la misma se relaciona con dos procesos: Asimilación y Acomoda-
ción. En su interjuego se producirá la Génesis9 de las nuevas estructuras10, las que se
traducirán en nuevos esquemas de acción11.
En las experiencias que vive el niño, se presentan situaciones que debe resolver. A veces las
mismas requieren de la utilización de herramientas que posee y puede responder desde su
estructura, pero otras lo obligan a ensayar nuevas respuestas generando de este modo la
modificación de esa estructura más simple en otra de mayor nivel de complejidad.
En el proceso de Asimilación (integración de lo externo a la estructura existentes del

sujeto), se capta la información que procede del medio externo y en la Acomodación
(modificación de los estructuras mentales del sujeto para integrar la nueva informa-
ción), la misma entra en relación con la información y esquemas previos, generando
un reacomodamiento de la misma. Desde esta reorganización se produce una nueva
respuesta que posibilita la Adaptación y Equilibrio.
236
A estos procesos constantes de la actividad inteligente, a partir de los que se produce la
reorganización y adaptación, Piaget las denominó “invariantes funcionales”. (Es seme-
jante a la que realiza el cuerpo humano con los alimentos). Cada asimilación y acomo-
dación implica un mayor desarrollo y el acceso a un esquema más complejo.
Los Esquemas de acción (actividad que puede repetirse y generalizarse), al principio

se darán en forma refleja, para luego transformarse en movimientos voluntarios. Estos
esquemas se van coordinando entre sí, conformando estructuras.
De este modo interactúan los principios de organización12; adaptación y equilibrio13.

Por Ejemplo: un niño llora porque tiene hambre, y deja de llorar cuando le dan de comer.
La actividad desencadenada fue llorar, la necesidad que lo impulsó a llorar fue la falta de
alimento. En su organismo había un desequilibrio por falta sustancias nutritivas. Al comer
recupera el equilibrio perdido. Progresivamente su organización psíquica va a aprender la
señal del hambre y va a comunicarse de manera tal de hacer saber que quiere comer. Cada
situación nueva le requiere una nueva adaptación y un nuevo equilibrio.
Períodos del desarrollo
El enfoque “Epigenético” de Piaget, dirá que el desarrollo de la inteligencia en el niño

se da a través de 4 períodos evolutivos: “Sensorio- Motriz”, "Pre Operacional", “Ope-
raciones Concretas” y el de “Operaciones Formales”.
Para Piaget esta secuencia es invariable, pero entre niños de culturas diversas pueden
darse diferencias entre las edades de cada estadio.

238
Psicología Cognitiva
En los años ’50 frente a las críticas al Conductismo por no ocuparse de los procesos
mentales superiores (pensamiento, memoria, conciencia, etc.) este movimiento entra
en crisis y la Psicología Cognitiva, con algunos de sus representantes como Miller, Ga-
llander, Pribram, Nisser, Bruner, recurre a otros campos disciplinarios (por fuera de la
Psicología) a fin de comprenderlos y explicarlos (Orsini, 1998).
Con los aportes de la Teoría de la comunicación26, La Cibernética27 , la Psicolingüís-

tica28 esta corriente realizará un análisis científico de los procesos mentales para inten-
tar explicar lo que sucede en la mente humana (ocupándose de lo que el Conductismo
con su metáfora de “caja negra” dejo afuera).
Para hacerlo establecen una analogía entre el funcionamiento de una computadora y la

mente humana proponiendo una metáfora funcional. La compara con un sistema de
procesamiento de información que al modo de un ordenador: codifica, retiene, opera
con símbolos y representaciones internas. Reconoce en ella: estructuras29 , procesos30
y representaciones31.
Elabora teorías acerca del pensamiento racional y procesos mentales en su sentido más
amplio, tales como, pensamiento, sentimiento, aprendizaje, recuerdo, toma de decisio-
nes y juicios, entre otros; que se llevan a cabo para la resolución de situaciones.
Si el modelo conductista del aprendizaje se parecía a un anticuado conmutador telefóni-

co (una llamada o estímulo entra, se transmite a través de varios circuitos en el cerebro,
y una contestación o respuesta sale), el modelo cognitivo toma como modelo a una
moderna computadora de gran potencia. (Morris, 2005)
Si bien los pensamientos no pueden observarse directamente es posible reconstruir a

través de las conductas y su análisis sistemático, los procesos internos que subyacen.
Ya en la década del ’60, los psicólogos volvieron a investigar la conciencia, pero con
nuevos métodos, que incluyen tres grupos de técnicas:
1) La introspección
2) Los estudios experimentales
3) La construcción de modelos computacionales.
Este movimiento nombrado como Revolución Cognoscitiva, redefine la psicología ya

que si bien sigue siendo el estudio de la conducta humana, amplia este concepto de
conducta para incluir pensamientos, sentimientos y estados de conciencia. Todos los
campos de la Psicología, tales como la Psicología del Desarrollo se han beneficiado y
transformado con los aportes de la Psicología Cognitiva.
Los avances tecnológicos en el campo de la imagenología32 cerebral han contribuido

a que los psicólogos cognitivos puedan trabajar e identificar mecanismos neurológicos
que subyacen en procesos como el aprendizaje, la memoria, la inteligencia, la emoción,
etc.; generando un fuerte impacto y creando un nuevo campo en plena expansión: Las
NEUROCIENCIAS33 (la Neurociencia Cognitiva34), convirtiéndose en la escuela más
destacada y con mayor crecimiento de la Psicología científica contemporánea.

La psicología y el estudio de la conducta
Tal como venimos desarrollando, la Psicología ha ido redefiniendo su objeto a través del
tiempo, y el Conductismo la define como el estudio de la conducta. La conducta es la
unidad de estudio, pero otras corrientes dentro de la psicología también se ocupan de
ella, aunque tomen aspectos diferentes para su análisis y comprensión.
Las corrientes conductistas, influidas por el movimiento positivista y la utilización de

los métodos de observación y experimentación para su estudio, requieren de un recor-
te particular; ocupándose solo de los fenómenos observables. Poseen una concepción
molecular35 del comportamiento, en tanto es resultante (efecto) de ciertos estímulos.
Sin embargo, pensadores como Piaget, Pichón Rivière, Bleger y otros, adhieren a la idea del
hombre como unidad integrada (psicofísica y que se encuentra influido por su entorno), por
lo que han de ampliar esta conceptualización. Lagache, perteneciente a este segundo grupo
de las llamadas corrientes dinámicas que intentan integrar los aportes del conductismo y del
psicoanálisis, define a las conductas como “la totalidad de las reacciones del individuo”, es de-
cir, tanto las manifestaciones observables como aquellas que no lo son. Dirá de ellas que son “el
conjunto de respuestas significativas por las cuales un ser vivo en situación integra las tensiones
que amenazan la unidad y el equilibrio del organismo”. (Bleger, 1986)
Mowrer y Kluckhohn, rompiendo con la concepción molecular antes mencionada, enume-

ran cuatro postulados básicos para el análisis de las conductas desde el enfoque dinámico:
1. Toda conducta es funcional (su finalidad es resolver una tensión)
2. Esta tensión procede de un conflicto o ambivalencia.
3. Solo puede comprenderse en función del contexto en que se produce.
4. Responde a la necesidad de mantener el estado de integración interna u homeostasis.
(Bleger, 1986)
La pluralidad fenoménica y las áreas de la Conducta
El ser humano produce conductas, tanto observables como no observables, tales como los
procesos mentales. Pichón Rivière describe las mismas como pertenecientes a tres Áreas de la
Conducta, representadas como tres círculos concéntricos: Mente, Cuerpo y Mundo externo
Gráfico de Áreas de la Conducta. (Bleger, 1986)
240
Los aspectos del área de la mente son aquellos fenómenos psíquicos (Por ejemplo: soñar,
imaginar, sentir miedo, etc.).
Los del área del cuerpo, refieren a los fenómenos somáticos, tanto voluntarios como no
voluntarios (Por ejemplo: sonrojarse, sentir que el corazón palpita, etc.)
Las manifestaciones del área mundo externo, son aquellas que el individuo ejecuta ma-
nifiestamente interactuando con el medio exterior. (Por ejemplo: presentarse a rendir un
examen, huir frente al peligro, etc.)
El modelo creado por Pichón Rivière y desarrollado por Bleger, postula que estas tres
áreas coexisten generando simultáneamente conductas.
Puede ser que dada la naturaleza de la conducta, el tipo de personalidad de quien la de-
sarrolla o las circunstancias que la determinan, se produzca la predominancia de un área
sobre las demás.
En general se da la alternancia entre áreas de la conducta, ya que en determinado momen-

to puede predominar una de las áreas sobre las demás, para que luego alterne y se exprese
a través de otra.
Si bien se da la coexistencia entre áreas, puede suceder que expresen conductas que se
orientan en un mismo sentido, a lo que se llama coincidencia (Por ejemplo pienso en lo
que estudie, mi cuerpo se dispone en situación de examen y escribo lo que recuerdo).
Sin embargo puede suceder que las áreas expresen conductas ambivalentes o que divergen
en su sentido, lo que se define como contradicción (Por ejemplo: Me siento a escuchar la
clase, pero pienso en lo que voy a hacer el fin de semana. Contradicción entre áreas cuer-
po/ mundo externo y área de la mente).
El ser humano permanentemente manifiesta contradicciones entre área de la conducta,

muchas veces expresando conflictos internos. Este concepto de conflicto, se articula con
el desarrollado por Freud y los mecanismos de defensa que el mismo postula, y son con-
ductas que se producen a partir de ellos.36
Cuando estas conductas presentan algún desajuste a lo esperable, o generan manifesta-

ciones que evidencian un conflicto, tales como la angustia u otros síntomas, darán lugar
muchas veces a la consulta con profesionales/Psicólogos que intentarán resolver tal situa-
ción. Desde las diferentes concepciones, explicarán o abordarán solo las manifestaciones
externas (síntomas) o los correlatos internos y/o sus causas.
Los campos de la psicología
Luego de recorrer la historia de la Psicología a fin de conocer y caracterizar las corrientes

de pensamiento que fueron surgiendo, vamos a intentar aproximarnos a la realidad para
identificar los diferentes ámbitos que se nutren de los conocimientos que aporta esta ciencia.
Estos ámbitos o campos, se han ido conformando a medida que la Psicología se fue desa-
rrollando y tienen que ver con espacios en los que el profesional trabaja sobre temas predo-
minantes, los comprende y trata a partir de herramientas específicas, pudiendo dedicarse a

la investigación, además, a fin de desarrollar nuevos conocimientos ligados al mismo. Su
mirada y tratamiento del campo se nutrirá de su postura teórica, es decir de la corriente
desde la que interviene (conductismo, cognitivismo, psicoanálisis, etc.)
Algunos de esos grandes campos o áreas son37: Clínico, Educacional, Laboral, Jurídico o
Forense, Social, Sanitario o Socio- Comunitario (Min. Ed. de la Nacion, 1985) Evolutiva o
del Desarrollo, Deporte, etc. (Min. Ed. de la Nacion, 1985)
La Psicología Clínica: En este campo encontramos todas las acciones orientadas a la

prevención, evaluación o diagnóstico, tratamiento, rehabilitación e investigación de pro-
blemas psicológicos, emocionales o de comportamiento disfuncional a fin de lograr su
comprensión y resolución.
Utiliza el método clínico, surgido como opción diferente al experimental, ya que mientras
el mismo buscaba leyes generales que explicaran los comportamientos, éste procuraba
encontrar las particularidades de las situaciones que definían el comportamiento pero en
su expresión individual.
Cuando imaginamos un psicólogo generalmente lo asociamos al campo clínico, ya que lo

ubicamos en su rol de terapeuta. Sin embargo además puede desarrollar tareas relaciona-
das con la docencia e investigación en este campo o en otros.
Cuando se identifica un padecimiento que comprometen el aspecto psíquico/emocional

del paciente, además del somático, el proceso terapéutico se inicia con un “proceso psico-
diagnóstico” en el que a través de entrevistas, en las que pueden administrarse test psico-
lógicos (técnicas psicométricas y proyectivas).
Si de esa evaluación surge la necesidad, si indica comenzar con una psicoterapia. Como
las psicoterapias se enmarcan en las corrientes desarrolladas anteriormente en este texto,
pueden ser de diferente tipo: psicoanalítica, gestáltica, cognitivo conductual, sistémica,
etc. Y en base a ellas pueden ser focalizadas, breves, con objetivos limitados, etc.
En función del problema de consulta, además podrá requerir distintas modalidades de

abordaje: individual, de pareja, vincular, grupal, familiar, etc.
El Campo Clínico es muy amplio por lo que se ha ido especificando cada vez más, por
ejemplo la Clínica con niños, la Clínica de adolescentes, la Clínica de las Adicciones, son
algunas de las especializaciones que van surgiendo.
La Psicología del Desarrollo o Evolutiva: Estudian las características propias de las di-
ferentes etapas del desarrollo del ser humano, así como los procesos que las definen, los
conflictos propios de cada momento del ciclo vital tanto en la normalidad como en su
presentación patológica, investiga en este campo y desde él aporta a los demás. Algunos
autores lo incluyen dentro del campo clínico, pero lo diferenciamos ya que posee caracte-
rísticas particulares que merecen ser identificadas.38
La Psicología Educacional: Se dedica al estudio y abordaje de los fenómenos asociados al

proceso de enseñanza-aprendizaje, así como los comportamientos individuales o grupales
dentro del campo educativo, en todos los niveles y modalidades.
242
La Psicología Laboral: Es la aplicación de los conocimientos y métodos de la Psicología
en el ámbito del trabajo y contextos de producción. Algunos autores la incluyen dentro del
campo de la Psicología Institucional/Organizacional.
La Psicología Institucional: estudia el conjunto de interacciones humanas que se pro-

ducen dentro de las organizaciones (escuelas, fábricas, empresas, centros de salud, etc.)
Utiliza los conocimientos de la ciencia para prevenir problemas psicológicos y sociales,
así como mejorar y promover cambios que aseguren una dinámica positiva del funciona-
miento de las personas y grupos dentro de ellas.
La Psicología Jurídica o Forense: es el conjunto de los conocimientos de la Psicología

aplicado a la realización de pericias en procesos jurídicos, por ejemplo, el diagnóstico y
tratamiento de personas que se encuentran en conflicto con la ley, el asesoramiento y asis-
tencia a las personas privadas de su libertad, así como el acompañamiento y preparación
de ellas en su período de reinserción social.
La Psicología Social: Analiza, explica y trabaja sobre los fenómenos que son simultánea-
mente psicológicos y sociales. Estudia los procesos, roles y vínculos que se establecen en
los diferentes grupos humanos e interviene en la resolución de conflictos que pudieran
surgir de ellos.
La Psicología Sanitaria o Socio-Comunitaria: trabaja aplicando sus conocimientos a la

prevención, diagnóstico y tratamiento de problemáticas compartidas por una comuni-
dad, e interviene en equipos multidisciplinarios vinculados a la planificación, la ejecución
y la evaluación de las políticas y programas de salud (Saforcada, 2012).
La Psicología del Deporte: refiere a los conocimientos que aportados por los otros campos,
se aplican al análisis de factores psicológicos y propuestas de mejora para el rendimiento de
deportistas en las diferentes disciplinas, tanto a nivel individual como de equipo.
A modo de conclusión…
El recorrido realizado en este módulo propone dar cuenta del surgimiento y desarro-
llo de la Psicología como ciencia, en su intento por comprender el funcionamiento del
psiquismo humano y sus efectos en los comportamientos, tanto en sus manifestaciones
observables como aquellas que no lo son. Hemos visto como fueron surgiendo algunas
de las principales corrientes, sus diferencias y los campos en los que se traduce el conoci-
miento alcanzado por los diferentes pensadores.
La complejidad del psiquismo humano requiere de múltiples miradas y perspectivas

para su análisis. Es fundamental rescatar los aportes de cada corriente a fin de alcanzar
una aproximación al vasto campo de conocimiento que implica el mismo.

Notas al pie:
1. Adjetivo de la Epistemología. La Epistemología (del griego episteme, "conocimiento" y logos).

2. Momento en que cambia un modelo de pensamiento por otro esquema superador que redefine el
campo de conocimiento.
3. Será abordado en mayor profundidad en la clase 2 de este Módulo
4. Sexualidad: Capacidad de dar, recibir y gozar del afecto. Distingue el mismo del concepto de Ge-
nitalidad, que es un modo de expresión del afecto propio de la adultez.
5. Expresión latina que significa “pizarra en blanco”.
6. “Estudio científico de las experiencias positivas, los rasgos individuales positivos, las instituciones
que facilitan su desarrollo y los programas que ayudan a mejorar la calidad de vida de los individuos,
mientras previene o reduce la incidencia de la psicopatología. Fue definida también como el estudio
científico de las fortalezas y virtudes humanas, las cuales permiten adoptar una perspectiva más
abierta respecto al potencial humano, sus motivaciones y capacidades” (Contreras, 2006).
7. La Epistemología es una rama de la Filosofía que se ocupa del estudio de la naturaleza, el origen,
la construcción y validación del conocimiento científico.
8. Investiga los pasos a través de los cuáles se accede a la inteligencia adulta (Piaget, 2007).
9. “Génesis”: pasaje de un estado menos complejo a otro más complejo y más equilibrado
10. Estructuras: integración equilibrada de esquemas.
11. Esquemas de acción: actividad que puede repetirse y generalizarse.
12. La Organización permite al sujeto conservar en sistemas coherentes los flujos de interacción con el medio.
13. Equilibrio: es el balance que surge entre el medio externo y las estructuras de pensamiento. Pero
este, no se refiere a un estado de reposo, sino a la compensación consecuente de las actividades del
sujeto como respuesta a las perturbaciones externas.
14. Capacidad de reconocer que este objeto sigue existiendo aunque esté fuera de su vista.
15. Egocentrismo: Pensamiento centrado en sí mismo que no tiene en cuenta el punto de vista de otros.
16. Sincretismo: le cuesta vincular ideas que no se encuentran relacionadas directamente.
17. Centración: le cuesta reconocer atributos que no pueden verse directamente.
18. Irreversibilidad: rigidez evolutiva, asociada a la dificultad para reconocer que una operación pue-
de realizarse en más de un sentido.
19. Juega junto a otros.
20. Construye escenas de juego en común con otros y asume roles en ellos.
21. Combinatoria: Habilidad para combinar dos o más categorías en una mayor;
22. Reversibilidad: Capacidad para analizar un acontecimiento desde diferentes puntos de vista
23. Asociatividad: las operaciones pueden alcanzar la meta de varias maneras.
24. Conservación de la cantidad: capacidad de comprender que la cantidad se mantiene igual aunque
se varíe su forma.
25. Tipo de inteligencia aplicable a situaciones concretas.
26. Estudia el fenómeno de la Comunicación y procesos de entrada y salida de información a través
de canales, mensaje-ruido.
27. La Cibernética es una disciplina íntimamente vinculada con la teoría general de sistemas, al gra-
do en que muchos la consideran inseparable de esta, y se ocupa del estudio de: el mando, el control,
las regulaciones y el gobierno de los sistemas. Estos principios permiten el Desarrollo de nuevas
tecnologías (ordenadores digitales, PC) y sistemas de información.
28. Estudio de fenómenos mentales tan complejos como la adquisición del lenguaje, comprensión y
respuesta.
29. Componentes estáticos del sistema y funcionales.
30. Decodificación, almacenamiento, recuperación, etc.
31. Forma en que la información proviene del ambiente, es codificada y registrada en el sistema
cognitivo humano.
32. Conjunto de técnicas y procesos usados para crear imágenes del cuerpo humano, o partes de él,
con propósitos clínicos o para la ciencia médica.
33. Las Neurociencias surgen de la interrelación entre la Psicología cognitiva, la psicobiología y la neurobiología.
34. Área académica que se ocupa del estudio científico de los mecanismos biológicos subyacentes
a la cognición, con un enfoque específico en los sustratos neurales de los procesos mentales y sus
manifestaciones conductuales.
244
35. Concepción que fragmenta el objeto, para estudiar sus elementos por separado. Se opone a la
concepción molar, en que en los objetos pueden distinguirse partes, pero son estudiadas como un
todo; es decir en interrelación.
36. La noción de Conflicto psíquico desde la teoría freudiana y mecanismos de defensa serán desa-
rrollados en el siguiente módulo.
37. Resolución 343/09-Ministerio de Educación de la Nación - Educación Superior - ANEXO V.
ACTIVIDADES PROFESIONALES RESERVADAS A LOS TITULOS DE LICENCIADO EN PSI-
COLOGIA Y PSICOLOGO
38. Conceptos que serán ampliados en el módulo 3 de este material.
BIBLIOGRAFÍA
Benjamin, L. T. (2000). The psychology laboratory at the turn of the 20th century.
American Psychologist nº 55, 318–321.
Bleger, J. (1986). Psicologia de la Conducta. Buenos Aires: Paidos.
Blumenthal, A. L. (1975). A reappraisal of Wilhelm Wundt. American Psychologist
30, 1081–1088.
Canteros, J. (1998). Psicologia Modulo 3. UBA XXI. Buenos Aires: Eudeba.
Contreras, F. y. (2006). Psicología positiva: una nueva perspectiva. REVISTA
DIVERSITAS – PERSPECTIVAS EN PSICOLOGÍA - Vol. 2, No. 2, 311-319.
Min. Ed. de la Nacion (1985).
Ministerio de Educacion de la Nacion. Res. nº 2447 (20 de septiembre de 1985).
Morris, C. M. (2005). INTRODUCCION A LA PSICOLOGÍA. Pearson.
Nación, M. d. (1985). Res. 343/09. anexo. Resolución 343/09-. Buenos Aires, Buenos
Aires, Argentina.
Orsini, L. B. (1998). Psicologia. Buenos Aires: a-Z.
Piaget, J. I. (2007). Psicologia del niño. Madrid: Morata.
Pozo, J. (1972). Teorías cognitivas del aprendizaje. Ed Morata. 1972. Buenos Aires:
Morata.
Rilling, M. (2000). John Watson’s paradoxical struggle to explain Freud. American
Psychologist nº 55, 301-312.
Saforcada, E. (2012). PSICOLOGÍA SANITARIA. PSIENCIA.REVISTA
LATINOAMERICANA DE CIENCIA PSICOLÓGICA 4(2) , 120-130.
Scaglia, H. (1998). Psicología Modulo 1. UBA XXI. Buenos Aires: Eudeba.

Autores:
Sebastián Pérez Pannelli / Laura Adamantino / Verónica Wojeik
Pablo Patini
Los aportes del psicoanálisis a la psicología

• Teoría Psicoanalítica. La hipótesis del Inconsciente. Primera y segunda tópica.
• Conflicto psíquico. Mecanismos de defensa.
• Teoría de las Pulsiones. Etapas del desarrollo libidinal.
• Formaciones del Inconsciente.
• Series complementarias.
Teoría psicoanalítica
Tal como veníamos desarrollando en la clase anterior, la psicología como ciencia ha en-
frentado el desafío de definir los límites de un objeto de estudio que es una abstracción,
el Psiquismo.
El psiquismo como tal no es una entidad observable y por ende, requiere del desarrollo de
otros métodos a los propuestos por las corrientes surgidas en la primera época de la Psico-
logía Científica/Experimental. El método observacional y experimental, tomado de las
Ciencias Naturales, requiere de un recorte particular del objeto de estudio, permitiendo
solo el abordaje de los comportamientos/ procesos observables.
El Psicoanálisis perteneciente a las corrientes dinámicas o profundas, intenta compren-

der el funcionamiento psíquico a través del estudio de todas las manifestaciones del sujeto,
tanto de los comportamientos observables como de los que no lo son (Bleger, 1986). Por lo
tanto para el abordaje de los procesos internos, requiere del desarrollo de otros métodos.

¿Qué es el Psicoanálisis?
Es una teoría psicológica que supone una concepción de sujeto diferente a la de otras corrien-
tes. Su concepción introduce la dimensión de lo inconsciente como aquello que mueve al
hombre, más allá de que pueda dar cuenta de esto.
Podemos decir que se trata según Laplanche (1993) de:
• Un método de estudio de los fenómenos mentales o psíquicos, particularmente

aquellos ligados al Inconsciente.
• Un método terapéutico para los trastornos neuróticos.
• Un conjunto de teorías psicológicas y psicopatológicas en las que se sistematizan
datos aportados por el método psicoanalítico de investigación y tratamiento.
¿Cómo surge el Psicoanálisis?
Sigmund Freud (1856-1939), médico, inicia su trayectoria en el campo de la neurología con

pacientes que presentaban padecimientos somáticos, pero sin una etiología clara para estos
síntomas. Así, inicia sus estudios sobre la
Histeria1 y en su intento por comprender
esta entidad, aparece el Psicoanálisis.
Influenciado por los desarrollos de Jean

Martin Charcot, quien a través de la Hip-
nosis lograba reproducir ciertos sínto-
mas como la parálisis en pacientes histé-
ricas, y de Joseph Breuer con quien en el
caso de Anna O. a través de la Hipnosis
catártica (método al que la misma pa-
ciente denomina “Talking-cure”) logran
la remisión de sus síntomas; sentando las
bases de la teoría psicoanalítica.
El Psicoanálisis es una teoría de la estructuración psíquica atravesada por tres conceptos centrales:
• el concepto de Inconsciente
• el concepto de Sexualidad
• el concepto de Transferencia2
Dado que el acceso al material inconsciente no es directo, el Psicoanálisis ha intentado generar

las condiciones para estudiar las formas en que el mismo logra expresarse. Desde sus inicios
fue utilizando distintos caminos:
• El método de la Hipnosis catártica.3
• El método coercitivo o de apremio.4
• La Técnica de la “Asociación Libre”, con la que se inaugura formalmente el Psicoanálisis.5
Un modelo de psiquismo
El modelo de psiquismo propuesto por el Psicoanálisis es dinámico. En él se da una

evolución incesante de fuerzas elementales y antagónicas.
248
Freud, en los inicios describe un aparato psíquico formado por tres sistemas: INCONS-
CIENTE, PRECONSCIENTE, CONSCIENTE. Más tarde complementa esta tópica con una
Segunda, en la que dirá que dentro de estos tres campos de límites imprecisos existen tres
instancias que actúan en distintos planos: el ELLO, el Yo y el SUPERYO (Talaferro, 1983).
• Primer Tópica Freudiana:
A partir de las experiencias realizadas con el método de Hipnosis Freud logra probar la
hipótesis del Inconsciente. Reconoce un psiquismo dividido y un sector del mismo, que
guarda cierto material aparentemente olvidado y compara al Inconsciente con un tém-
pano de hielo en el que solo una mínima parte queda expuesto (lo consciente) mientras
que su mayor porción queda sumergida. (lo inconsciente)
En esta primera teoría, dirá que el aparato psíquico se encuentra formado por tres sis-
temas: INCONSCIENTE, PRECONSCIENTE, CONSCIENTE.
Estos tres sistemas, funcionan con reglas diferentes y tratan el material que guardan de
distinto modo. Entre ellos se ubican dos barreras que ordenan y regulan el material que
integra estos sectores del psiquismo.
Entre el Sistema Inconsciente y el Preconsciente, se encuentra la primera censura o

barrera de la Represión cuya función es mantener en el Inconsciente “representacio-
nes” (pensamientos, imágenes, recuerdos traumáticos) ligados a una pulsión. Han de
mantenerse allí dado que representan contenidos conflictivos para los otros sistemas y
solo logran sortear esta barrera a través de las llamadas formaciones del Inconsciente o
el trabajo analítico.
Entre los Sistemas Preconsciente y Consciente, se ubica la Segunda Censura. Esta es mucho
más flexible y funciona a modo de filtro, regulando el pasaje de contenidos entre ambos.
El sistema inconsciente
Si bien el Inconsciente no puede observarse, se lo puede conocer a partir del material

que produce. Así, las ideas o experiencias latentes, que por ser de carácter conflictivo
no pueden volver a la conciencia directamente, no pierden su fuerza, influyendo en

nuestras conductas y expresándose en las denominadas formaciones del Inconsciente6.
(Freud, Psicopatologia de la Vida cotidiana, 1981)
El Sistema Inconsciente, es la primera forma de actuación del Psiquismo, por lo que se

lo llama Proceso Primario. Está enraizado en lo biológico y resulta caótico, hasta que en
contacto con la realidad externa, se va separando la conciencia. (Talaferro, 1983)
El funcionamiento de este sistema se caracteriza por:

• Su Atemporalidad
• Ausencia de sentido de contradicción
• Se expresa simbólicamente
• Prevalencia de la realidad interna (psíquica) por sobre la externa.
• Predominio del Principio del Placer.
El sistema preconsciente
Ubicado entre los Sistemas Inconsciente y Consciente, se integra por representaciones que
siendo “no conscientes” son susceptibles de serlo sin tener que vencer grandes resistencias para
ello. Toma además los datos de la realidad procedentes del Sistema Consciente y las representa-
ciones fonéticas a fin de ordenar y expresar los contenidos que provienen del primero.
Las leyes que lo ordenan se caracterizan por:

• Ordenamiento cronológico de las representaciones.
• Búsqueda de correlación lógica
• Completamiento de lagunas entre ideas aisladas
• Introducción de la noción de causalidad.
El sistema consciente
Es el sistema que se encuentra en contacto con el mundo externo y el encargado de

captar las impresiones procedentes del mismo. Funciona como corteza y cumple fun-
ción de adaptación al medio social. Además, puede percibir sensaciones procedentes
del mundo interno y se relaciona con la afectividad; a partir de los datos que obtiene,
intenta organizarlos e interpretarlos.
Este sistema, como el Preconsciente funciona con las reglas del “proceso secundario”,
en que la causalidad lógica, temporalidad y coherencia son fundamentales para la orga-
nización y expresión de los contenidos o representaciones.
• Segunda Tópica Freudiana
Luego del desarrollo de la Primer teoría de la organización Psíquica (1º Tópica) Freud la en-
tiende como insuficiente, para dar cuenta de los procesos que dan lugar a que ciertas repre-
sentaciones sean conflictivas para la vida consciente y que por lo tanto requieran ser tratadas
de modo particular y mantenidas en el Inconsciente a partir de la operación de la Represión.
Es así que complementa (no sustituye) esta primera teoría con la segunda en la que dis-
tingue tres instancias: ELLO, YO Y SUPERYO. (Freud S. , CLXVI "Nuevas Lecciones
introductorias al Psicoanálisis", 1981)
250
El ELLO, primera instancia del psiquismo y sede de las “pulsiones”7 , no funciona a partir
de las leyes lógicas sino que se rige por el “Principio del Placer”. Es decir, busca reproducir
experiencias de placer y suspender experiencias de dolor. La fuerza vital que lo gobierna,
denominada “Libido” 8 , dirige la conducta hacia la descarga o búsqueda de satisfacción, lo
que podría expresarse en el “Yo quiero…”.
El YO, es una parte del ello, modificada en el contacto con la realidad. Se rige por el “Prin-
cipio de Realidad”, que debe mediar entre los impulsos provenientes del Ello, los estímulos
procedentes del mundo externo y el Super Yo. Freud denomina a esta tarea “Triple vasallaje
del Yo” (Freud S. , CLXVI "Nuevas Lecciones introductorias al Psicoanálisis"9, 1981) y tiene
función reguladora contando para lograr el equilibrio, con los denominados “Mecanismos
de defensa” . Podría expresarse en el “Yo puedo…”.
El SUPERYO: Regido por el “Principio del Deber”. Es un desprendimiento del Yo, repre-
senta la parte normativa y se expresa en dos sentidos: la “Conciencia moral” (vertiente liga-
da a la prohibición) y el “Ideal del Yo” (el ideal al que debe tender). Colabora en la represión
de los impulsos procedentes del Ello y opera como “guardián” de los actos del sujeto. Podría
expresarse en el “Yo debo…”.
Esquema de la Organización Psíquica (Freud S. , CLXVI "Nuevas Lecciones introducto-

rias al Psicoanálisis", 1981)
En un individuo adaptado, estas tres instancias formarían una organización unificada y

armónica, que le permite sin transgredir las normas, regular y realizar sus deseos, satis-
faciendo sus necesidades básicas según las pautas que impone el medio.

Teoría de las Pulsiones y etapas del desarrollo libidinal.
Freud plantea la Libido o energía Sexual como la energía con la que funciona el aparato
psíquico, describiendo al Ello como reservorio energético de la misma. Comprender los
alcances del término Libido, implica diferenciar los conceptos de Sexualidad y Genita-
lidad desde el punto de vista freudiano.
Sexualidad es la capacidad de dar, recibir y gozar del afecto, así como el placer que se
produce a partir de ello. Se inicia en el comienzo de la vida y atraviesa todas las etapas,
hasta el final de la misma. La Genitalidad, es solo una de las formas de placer y expre-
sión del afecto posible, que se inicia en la adolescencia ligada la corporalidad.
La Libido se expresa en dos tendencias básicas o pulsiones. La Pulsión de Vida (Eros10) que
se manifiesta en la necesidad de construcción y evolución, y la Pulsión de Muerte (Thána-
tos11) ligado al impulso agresivo o destructivo. Ambas interactúan y han de mantenerse en
equilibrio para permitir la resolución de situaciones cotidianas y adaptación del sujeto.
Freud desarrolla el concepto de Pulsión (Trieb12) y lo diferencia del de instinto (Ins-

tinkt13). Dirá que el instinto es propio de la especie animal y lo define en su carácter rígido
en tanto una única conducta y objeto se encuentran ligados a la reproducción y a la satis-
facción de necesidades biológicas.
Sin embargo, la Pulsión, propia del funcionamiento humano es flexible, ya que da lugar a
múltiples objetos y formas de satisfacción, por ejemplo: el animal frente a la necesidad de
comer actúa según la memoria de su especie, el ser humano elige cuándo y cómo hacerlo,
no solo satisfaciendo la necesidad orgánica sino además procurando placer en su forma
de hacerlo. (Freud S. , CLXVI "Nuevas Lecciones introductorias al Psicoanálisis" , 1981)
La pulsión está compuesta por cuatro elementos:

• Esfuerzo o empuje: es la fuerza motriz.
• Meta: siempre es la satisfacción, aunque existen diferentes caminos para ello.
• Objeto: aquello por lo cual se alcanza la meta, es decir, se satisface la pulsión, sien-
do lo más variable de ella.
• Fuente: siempre es somática, es decir, una parte del cuerpo.
Las Pulsiones son las fuerzas que manifiestan las tensiones procedentes del Ello, las que,
sobre la base de una necesidad orgánica, descubren un plus de placer, inaugurado en lo que
Freud denominara “etapas del desarrollo libidinal o etapas del desarrollo Psicosexual”.
Simultáneamente al proceso de formación del psiquismo, la Libido va circulando y evo-

lucionando por las etapas mencionadas. Freud dirá que durante toda la vida del sujeto,
la motivación de sus acciones es la búsqueda de placer, lo que cambia es su expresión y
modos de satisfacción. (Talaferro, 1983).
Cada una de las etapas se encuentra asociada a una “zona erógena” que opera como
fuente de satisfacción, excepto en “el período de Latencia”. Los experiencias y satisfac-
ción de las mociones sexuales ligadas a las primeras tres etapas (denominadas además
pregenitales) y particularmente “la trama edípica” (Complejo de Edipo) quedan su-
mergidas en el plano inconsciente por la operación de la represión.
252
Sin embargo, estas primeras experiencias de placer, darán lugar a ciertas conductas de
gratificación ligadas a ellas y sentarán las bases de la genitalidad adulta.
Cuadro elaborado en base al texto de S. Freud “Tres ensayos para una teoria sexual” (1905).
Conflicto psíquico y mecanismos de defensa
En Psicoanálisis se habla de Conflicto Psíquico cuando en el sujeto se oponen exigen-

cias internas contradictorias. Lo reconoce como algo constitutivo del ser humano y
expresa la confrontación entre “el deseo y la defensa”, entre diferentes sistemas o ins-
tancias (psíquicas). No solo se enfrentan deseos contrarios sino que estos se enfrentan
con lo prohibido. (Laplanche, 1993)
El Aparato Psíquico trabaja con un quantum de energía, Libido14. Cuando se incrementa

el nivel de tensión procedente de un conflicto psíquico, el Yo intenta restablecer el equi-
librio, disminuyendo la misma a partir de la utilización de “los Mecanismos de Defensa”.
Los Mecanismos de Defensa o conductas defensivas, son entonces recursos que posee
el Yo para restablecer el equilibrio homeostático, logrando un ajuste, pero sin resolver el
conflicto y son inconscientes. (Bleger, 1986).
Algunos de estos mecanismos son:
• PROYECCIÓN: Atribuir a otro (sujeto u objeto) sentimientos o motivaciones pro-

pias del sujeto. Ej: el caso de una mujer que cela a su esposo con la persona que ella
considera atractiva.

• INTROYECCIÓN: Asimilar rasgos o conductas de otros. Ej: El niño que adopta
gestos del padre de manera involuntaria
• IDENTIFICACIÓN: Proceso complejo que integra los mecanismos de introyec-

ción y proyección. Ej: Al mirar una película ponerse en el lugar del protagonista y
sentir lo que sentiría si estuviera en ese lugar, generando conductas (como llorar), tal
como si se estuviera viviendo.
• REGRESIÓN: Frente a la ansiedad que genera un conflicto, el sujeto reacciona

asumiendo conductas propias de etapas anteriores del desarrollo libidinal. Ej: Frente
al nacimiento de un hermanito presentar enuresis nocturna, cuando no sucedía.
• REPRESIÓN: Apartar de la conciencia el conflicto de la conciencia, llevando al In-

consciente la representación desde donde sigue generando efectos, mientras que el afecto
queda pudiendo tener distintas salidas. Ej: El caso de Isabel de R.. en que frente a los sen-
timientos de atracción hacia su cuñado, el recuerdo (o representación) es reprimido, pero el
afecto/ culpa retornan generando como síntoma el dolor e inestabilidad al caminar.
• RACIONALIZACIÓN: Elaboración de justificaciones y argumentos lógicos que

permiten tolerar una situación que genera malestar o conflicto. Ej:“ Por lo menos
dejó de sufrir…”
• SOMATIZACIÓN: Expresión de la energía procedente de un conflicto psíquico en

un síntoma somático. Ej: Quedarse afónico frente a una situación de examen.
• FORMACIÓN REACTIVA: La formación reactiva lleva al yo a efectuar aquello

que es totalmente opuesto a las tendencias del Ello que se quieren rechazar. Ej.: el
caso del hombre que por formación reactiva se hace bombero voluntario, como defensa
frente a su piromanía
• DESPLAZAMIENTO: Proceso en que se produce la descarga sobre un objeto sus-

titutivo. Ej: Un empleado que siente enojo frente al maltrato de su jefe, pero descarga
su ira sobre su mascota.
• CONDENSACIÓN: Mecanismo por el que en un objeto o representación, se ex-

presan contenidos procedentes de varios otros. Ej.: “Soñar la imagen de una profeso-
ra, que habla como su madre, pero que al alejarse parece ser su hermana…”
• AISLAMIENTO: distancia afectiva con alguna idea o con el otro. Ej.: “una persona
que por atravesar una situación crítica se encuentra presente físicamente pero es como
si no estuviera…”
• RETRACCIÓN LIBIDINAL: Se retira la libido de los objetos y retorna al yo. Ej.:

“frente a un dolor de muelas, todo el interés se deposita en el mismo, tal como si desapa-
reciera el mundo o cualquier otro interés más que la interrupción del padecimiento…”
• NEGACIÓN: No se asume conscientemente aquello que resulta intolerable. Ej.:

Frente a la muerte de un familiar, actuar como si nunca hubiera sucedido.
254
• ENSOÑACIÓN: frente a una situación de tensión o conflicto el sujeto se refugia
en la fantasía. Ej.: “El adolescente que fantasea con conquistar a la persona de sus
sueños…”
• SUBLIMACIÓN: Consiste en transformar el fin sexual de la pulsión (o impul-

sos primarios instintivos) en un fin socialmente aceptado. Es propio de la etapa de
Latencia, constituye el mecanismo más evolucionado y el único exitoso ya que se
produce la transformación de la tendencia. Ej.: Alguien que a partir del dolor por la
pérdida de un hijo crea una fundación para el apoyo de otros padres que atraviesan la
misma situación.
Las formaciones del inconsciente
Tal como veníamos explicando, el Inconsciente no puede ser estudiado directamente,

pero sí a partir del material que produce, tales como sueños, síntomas, actos fallidos,
chistes, etcétera.
Frente a algún deseo o recuerdo de carácter traumático que genere conflicto al sujeto,
la Represión opera desligando “la representación” (que permanece inconsciente) del
afecto, que intenta expresarse de algún modo.
Las llamadas “Formaciones del Inconsciente”, son esas elaboraciones que a modo de
disfraz, permiten que las mociones pulsionales, logren atravesar la barrera de la repre-
sión buscando su descarga. (Freud S. , CLXVI "Nuevas Lecciones introductorias al Psi-
coanálisis" , 1981) y (Freud, Psicopatologia de la Vida cotidiana, 1981). A saber:
SUEÑOS: Freud los considera la vía regia para acceder al Inconsciente y se refiere a
ellos como cumplimiento de deseos. Para su análisis y comprensión dirá que es nece-
sario diferenciar el contenido manifiesto (relato del sueño), del contenido latente que
guarda el verdadero sentido del sueño (deseo) y que a través de las leyes de este sistema
logra enmascararse.
SÍNTOMAS: Formaciones sustitutivas: son como un mensaje cifrado que deposita en

alguna conducta el afecto procedente de un conflicto psíquico.
ACTOS FALLIDOS: Pueden ser lapsus de la palabra (oral o escrita) u olvidos, en los
que detrás de la intencionalidad consciente de una acción, se filtra el verdadero deseo/
sentimiento que busca expresarse, tomando la forma de un aparente equívoco.
CHISTES: a partir del doble sentido y el mecanismo defensivo “desplazamiento”, logra

expresarse un sentimiento (agresivo o de contenido sexual) que no puede expresarse
directamente y busca su descarga.
Las series complementarias
Muchos son los autores que se preguntan acerca de las bases de la personalidad y los
comportamientos humanos. Freud atribuye a los primeros cinco años de vida el perío-
do de consolidación de los cimientos de la misma y dirá que es el resultado de la interac-

ción entre una serie de factores (series complementarias) que dan por resultado ciertas
personalidades y una tendencia a actuar de determinado modo.
Los dos primeros no son modificables, pero si las experiencias de vida y el trabajo ana-
lítico posibilitarían la modificación de las tres series finales.
Esquema basado en (Bleger, 1986)
A modo de conclusión…
La Teoría Psicoanalítica desde sus inicios ha generado grande debates entre acérrimos
defensores de sus postulados y fervientes detractores. Sin embargo nadie puede negar
los efectos de sus desarrollos en la comprensión de los fenómenos psíquicos y su gran
influencia no solo en el campo de la Psicología, sino además en otras ciencias y artes.
Influyó en el pensamiento de muchos seguidores, algunos de los cuales trabajaremos en

el siguiente módulo ya que sobre sus bases realizaron avances en otros aspectos, tales
como el desarrollo psicosocial, permitiendo comprender las transformaciones en el psi-
quismo y comportamientos humanos en los distintos momentos del ciclo vital.
256
Notas al pie:
1. Histeria: Tipo de Neurosis que presenta variados cuadros clínicos. Puede manifestarse como His-
teria de Conversión o Histeria de Angustia. En la primera el conflicto se expresa en síntomas cor-
porales, paroxísticos o duraderos. En la segunda la angustia se encuentra fijada a un determinado
objeto exterior.( fobia) (Laplanche, 1993).
2. Proceso en virtud del cual los deseos inconcientes se actualizan sobre ciertos objetos, dentro de
un determinado tipo de relación establecida con ellos y de un modo especial dentro de la relación
analítica .Se trata de una repetición de prototipos infantiles, vivida con un marcado sentimiento de
realidad (Laplanche, 1993)
3. La “Catarsis” o método de descarga, proponía al sujeto, que bajo estado de sugestión o trance hip-
nótico acceder a otros niveles de conciencia y de este modo a contenidos aparentemente olvidados
relacionados con la aparición de los síntomas. A través de él se trabaja la idea de expulsar del organis-
mo (purgar) los afectos patógenos. Al recuperar el estado de conciencia, luego del trance se producía
un notable alivio de los síntomas. Revivir los acontecimientos traumáticos permitía la abreacción de
los afectos ligados a ellos.
4. Con la mano sobre la frente del paciente -sin hipnosis- se lo apremiaba a recordar el elemento pa-
tógeno. Dado que esta técnica reforzaba las resistencias es reemplazado por el método de asociación
libre. (Laplanche, 429)
5. Eje central de la teoría psicoanalítica, en que la persona, siguiendo la premisa fundamental: “Ha-
ble…”, irá asociando ideas y permitiendo, previo vencimiento de las resistencias que puedan enlazar-
se contenidos aparentemente olvidados con los síntomas.
6. Sueños, síntomas, actos fallidos, etc.
7. Pulsión: Tendencia, fuerza energética que mueve al individuo hacia un fin. (Laplanche, 1993)
8. Libido: Energía sexual, desde la concepción freudiana (Laplanche, 1993)
9. Mecanismos de Defensa: Herramientas que utiliza el yo para regular el excedente de tensión del
aparato psíquico.
10. Del griego
11. Del griego
12. Del Alemán
13. Del Alemán
14. Energía Sexual

Autores:
Sebastián Pérez Pannelli / Laura Adamantino
Pablo Patini
Aportes de la psicología al estudio

de las etapas de la vida
• Crecimiento. Desarrollo. Maduración. Conceptualización. Aspectos biológicos y
psicosociales.
• Crisis. Tipos. Mecanismos de afrontamiento y resolución.
• Crisis y desarrollo: etapas de la vida. Características generales y conflictos propios
de cada etapa.
Crecimiento, desarrollo y maduración
El Ser humano desde su nacimiento y a lo largo de la vida atraviesa múltiples cambios,

dándose en él un proceso de transformación permanente.
Para comprenderlo se hace necesario partir de la definición de algunos conceptos fun-

damentales: crecimiento, desarrollo y maduración.
CRECIMIENTO: es un proceso que implica el incremento de la masa corporal asocia-

do a cambios cuantitativos. Por ejemplo la talla (OPS, 1993).
DESARROLLO: Refiere a cambios cualitativos e implica la adquisición de nuevos y ma-

yores niveles de complejidad en alguna función. Es “un proceso dinámico de integración
sucesiva de funciones biológicas, psicológicas y sociales en compleja interacción cuyas
constelaciones estructurales se modifican en un constante palpitar vital.” (OPS, 1993)
MADURACIÓN: Expresa la plenitud de alguna función y el máximo desarrollo posible

de ser alcanzado. Se refiere al completamiento de las estructuras biológicas y alude a la
aparición de nuevas funciones o eventos.

Los procesos de CRECIMIENTO Y DESARROLLO se dan articuladamente y con in-
fluencia recíproca. Podemos definirlo como el “conjunto de cambios somáticos y fun-
cionales que se producen en el individuo desde su concepción hasta la adultez, impli-
cando una visión dinámica, evolutiva y prospectiva del ser humano” (OPS, 1993)”.
Sin embargo al referirnos al concepto de MADURACIÓN, se hace necesario distinguir

los diferentes planos en que se expresa.
Tradicionalmente, se definía al Adulto como un ser Maduro para la vida. Si bien desde
el punto de vista físico podemos decir que es posible alcanzar la plenitud de las funcio-
nes orgánicas, ¿podemos decir que sucede lo mismo en los planos psicológico y social?
¿Existe algún momento de la vida en que podemos decir que el ser humano deja de
evolucionar en su modo de pensar, sentir y relacionarse consigo y con el mundo?
Caplan (1964) propone un modelo conceptual para poder comprender los factores que
inciden en el desarrollo de los individuos. El mismo, se basa en la idea de que para no
sufrir un padecimiento mental un individuo requiere de constantes, distintos y adecua-
dos aportes en las diversas etapas de su crecimiento.
Estos aportes se pueden ordenar de la siguiente manera: físicos, psicosociales y socio-

culturales.
• Físicos: son aquellos que resultan necesarios para el crecimiento y el desarrollo

corporal y para el mantenimiento de la salud y la protección contra el daño físico,
tales como alimentación, vivienda, estimulación sensorial, ejercicio físico, etc.
• Psicosociales: son aquellos que estimulan el desarrollo intelectual y afectivo. Se da
a través de interacción personal con “otros” significativos (familia, amigos, compa-
ñeros de la escuela, el club, el trabajo, etc.)
• Socioculturales: son aquellos que actúan sobre el desarrollo y funcionamiento de
la personalidad y se producen a partir de la influencia que ejercen las costumbres y
los valores de la cultura y la sociedad.
260
Las tres dimensiones anteriores están sumamente entrelazadas. Asimismo, tenemos que
destacar que el individuo no es sólo un receptor pasivo de estos aportes, sino que también
modifica su entorno físico y social desde los primeros años, y como integrante de diversos
grupos, también puede influir en los aportes socioculturales.
El ser humano entonces atraviesa por múltiples circunstancias que lo llevan a modificar y
transformar sus estructuras y pautas de funcionamiento a lo largo de la vida. Este periodo
que se caracteriza por ser movilizador para la vida humana, lo vamos a denominar “Crisis”.
Las crisis y la vida humana:
Etimológicamente, la palabra “crisis”, según la Real Academia Española, deriva del latín
crisis, y esta del griego Krísis, y tiene varios significados, por ejemplo:
1. Cambio profundo y de consecuencias importantes en un proceso o una situación.
Crisis de la adolescencia.
2. Intensificación brusca de los síntomas de una enfermedad. Crisis asmática, alérgi-
ca, epiléptica, de tos.
3. Situación mala o difícil. Un equipo de futbol en crisis.
Una crisis es “un estado temporal de trastorno y desorganización, caracterizado prin-

cipalmente, por la incapacidad del individuo para abordar situaciones particulares uti-
lizando métodos acostumbrados para la solución de problemas y por el potencial para
obtener un resultado radicalmente positivo o negativo” (Slaikeu, 1988).
Asimismo, resulta un “período transicional que representa tanto una oportunidad para
el desarrollo de la personalidad, como el peligro de una mayor vulnerabilidad a un
padecimiento mental, cuyo desenlace depende entre otras cosas, de la forma en que se
maneje la situación” (Caplan, 1964).
Podemos ubicar a la teoría de la crisis ya con Sigmund Freud (1895), cuando señalaba
la relación entre situaciones vitales presentes y una enfermedad de origen emocional.
En sus casos clínicos mostraba como se ligaba el origen y síntomas con una situación
conflictiva familiar o de otra índole en la vida del individuo, abriéndose la posibilidad
de entender el sentido biográfico de la enfermedad psíquica.
Años después, un discípulo de Freud, llamado Eric Erickson describió las crisis evoluti-
vas por las que pasa todo individuo a lo largo de su vida (Erikson, 1950)
Tenemos que partir de la idea de que el individuo crece, se desarrolla y evoluciona

durante toda su vida, siempre y cuando cuente con la predisposición personal y el apo-
yo social necesario para que esto ocurra, ya que de no encontrarse algunos de estos
elementos, podría suceder que se produzcan “estancamientos en determinadas etapas,
regresiones a etapas anteriores, o incluso el ingreso precoz a las etapas siguientes”.
“El desarrollo psicosocial procede según pasos críticos, siendo lo “crítico” una caracte-
rística de los cambios decisivos, de los momentos de elección entre el progreso y la re-
gresión, la integración y el retardo” (Erikson, 1950). Es un proceso donde es necesario,
comprender las situaciones por las que se atraviesa, adaptarse e ellas de forma creativa

para poder transformarlas y organizar la información nueva que se va produciendo.
Podemos situar dos tipos de crisis, las crisis vitales o evolutivas y las crisis incidenta-
les o accidentales.
Las crisis vitales o evolutivas son aquellas que pasamos todos los seres humanos nece-
sariamente para poder crecer y que implican el movimiento de una etapa a la siguiente
para ir logrando un nivel mayor de madurez e integración de la personalidad.
Las crisis incidentales o accidentales, son variables en todas las personas y hacen a la
particularidad de nuestra experiencia vital. Se desencadenan por sucesos imprevistos y
serán atravesadas según como las vivenciemos. Son por ejemplo: el fallecimiento de un
amigo, un cambio laboral, el nacimiento de un hijo, el casamiento, una ruptura de pare-
ja, etc. Se caracterizan porque frente a estas situaciones nos vemos ante la posibilidad de
realizar un cambio e implican una posibilidad de aprender. Asimismo, la significación
que tenga también se relaciona con la etapa evolutiva en la que nos encontremos y de
los recursos emocionales y psicológicos que fuimos desarrollando hasta ese momento.
Cuando los individuos se encuentran atravesando una crisis es posible que se produz-
can ciertas manifestaciones tales como: sentimientos de tensión, ansiedad, desamparo,
confusión, tristeza, desasosiego, e incluso algunos síntomas físicos.
Luego de este período de desestabilización generado por las crisis es esperable que se
produzca un estado de reorganización y adaptación. Cuando la crisis se resuelve de
forma positiva (aunque eso implique asumir una pérdida) se generan cambios que im-
plican el desarrollo de nuevas herramientas y condiciones, repercutiendo en una evo-
lución favorable.
Cuando la resolución es negativa, pueden desarrollarse patologías o padecimientos

mentales tales como depresiones, trastorno por stress postraumático, etc.
De qué depende que las crisis sean resueltas positivamente?
Tal como veníamos diciendo, el tipo de crisis (en tanto sea predecible o no), el momen-
to en que se produce la misma, la comprensión cognitiva- emocional de la situación,
la fortaleza yoica, los recursos internos (mecanismos de defensa y adaptación), poseer
una red de apoyo (familiar y social) y los aspectos resilientes son factores fundamenta-
les que influirán en el modo de resolución de las crisis. (Raffo L, 2005)
Crisis y desarrollo. Las etapas de la vida
Erikson (1950) planteará que el desarrollo

Psicosocial del ser humano se da a partir del
tránsito por ocho etapas o momentos de la
vida, en donde en cada una de ellas se encon-
traría una crisis o conflicto primordial a su-
perar y un logro a obtener, el cual sirve como
base para enfrentar el desafío de la etapa sub-
Erikson Erik siguiente, a saber:
262
• Confianza básica vs. desconfianza básica
Esta etapa va desde el nacimiento hasta los dieciocho meses aproximadamente.
Las primeras demostraciones de confianza están ligadas a como se desarrollan los procesos
fisiológicos básicos, como la alimentación, el tipo de sueño y la relación con sus intestinos,
dados por la madre y quienes están a su cuidado. Si estas experiencias son buenas, el bebe
ira aprendiendo y configurando una relación de confianza con el ambiente. De esta forma,
su primer logro social será su disposición a permitir que la madre se aleje de su lado sin ex-
perimentar una indebida ansiedad o rabia, porque aquélla se ha convertido en una certeza
interior así como en algo exterior previsible.
Coincide con la fase oral del desarrollo libidinal postulado por Freud.
Tanto Erikson como otros autores: Winicott y Bowly, describen aspectos fundamenta-
les que postulan la importancia de esta etapa y los vínculos primarios establecidos, para
el desarrollo ulterior del psiquismo y las relaciones con el entorno.
Tal como describe Erickson respecto al equilibrio esperable en la función materna como
propiciador del sentimiento de confianza, para Winicott una madre es suficientemente
buena cuando se adapta apropiadamente a las necesidades de su bebé y, por lo tanto, sus
respuestas son adecuadas (la mayor parte de las veces), a sus reales requerimientos. Es
decir, que no sea intrusiva, avasallando al niño, ni que no acuda a sus cuidados. Implica
que puede fallar algunas veces (porque no es perfecta), sin que esto dañe el desarrollo del
bebé y que esos errores (que en psicología llamamos “fallos”) incluso ayudan al niño a
descubrir que hay un más allá de su mamá.
Como consecuencia de tal equilibrio, el niño percibe la medida de su dependencia y adquie-

re la capacidad de hacer notar sus necesidades al entorno. Todas sus potencialidades se irán
desarrollando e irá descubriendo gradualmente la inexistencia del carácter unitario con la
madre, con el efecto concomitante que de ello se deriva, el hecho de que la madre deja de
parecerle "perfecta". (Winnicott, 2009)
Al producirse la ruptura de la unidad madre-lactante, el niño logra ir independizándose

mediante espacios, fenómenos y objetos transicionales, (un juguete preferido) que
operan como subrogados de la figura materna, permitiéndole construir una distancia
que le posibilite diferenciarse, le sirven de nuevo entorno y de base para lograr paulati-
namente su autonomía y autosuficiencia. (Winnicott, 2009)
La Teoría del apego de Bowlby se halla en las mismas coor-

denadas, otorgando un papel central al cuidador principal y la
importancia de los vínculos primarios estables y profundos
para el desarrollo de la conducta de apego, como factor funda-
mental para el desarrollo del psiquismo. Desarrolla en rela-
ción a ello la Teoría de la Privación Materna, en la que obser-
va sus consecuencias cuando no se despliega adecuadamente.
Reconoce en las fases tempranas del desarrollo y los vínculos
establecidos en ellos, un período crítico que posibilita la ad-
Bowlby John quisición del del lenguaje y habilidades mentales complejas.

Una vez finalizado el mismo, no es posible revertir completamente las consecuencias que
pudieran producirse cuando no se da adecuadamente. (Giddens, 1991)
Estos autores coinciden en que a partir de los vínculos primarios, se establecen las ma-
trices de relación con sí mismo y con el otro, repercutiendo tanto en el desarrollo psí-
quico como en las futuras relaciones interpersonales.
• Autonomía vs. vergüenza y duda
Esta etapa comienza aproximadamente a los 18 meses y continúa hasta los 3 años de
vida del niño.
Una vez superada la primer etapa de la vida, estamos ante un bebe que posee la cantidad
necesaria de confianza en el mundo exterior como para moverse por él explorando el
espacio, apoyado en el desarrollo motor que este momento de su vida supone.
Esta etapa se relaciona con el desarrollo muscular y del control de esfínteres, este proce-
so es progresivo y lento, lo que ocasiona que el niño sienta a veces vergüenza. Coincide
con la etapa Anal del desarrollo libidinal descripto por Freud.
Va experimentando el desarrollo de su autonomía a partir de fuerzas internas que lo

impulsan a ir de un lugar a otro, subirse a todos lados, pegar o llorar para conseguir lo
que desea y pretende tener todo para él, oscilando entre la cooperación con el otro y
la terquedad. Cuando el entorno no responde como él quiere es cuando sobreviene la
Duda, la cual aumenta cuando recibe los “no” de aquellos a los que ama, “no” que debe
aceptar tolerando la frustración que ello implica.
• Iniciativa vs. culpa
Esta etapa va desde los 3 hasta los 5 años aproximadamente y se caracteriza por el desa-
rrollo de las capacidades de jugar, imaginar, establecer actividades con un alto nivel de
energía. Aquí el niño comienza a moverse con más libertad, tiene una mente inquieta
que le permite ser más curioso y comenzar a realizar preguntas acerca de la vida y es
más locuaz.
Las características descriptas le permiten al niño en esta etapa, logar el sentimiento de

iniciativa necesario, para establecer la base sobre la cual se apoya el sentido de ambición
y de propósito en la vida.
Esta etapa coincide con la etapa fálica de Freud, caracterizada por la existencia de fan-
tasías sexuales que se ubican en las connotaciones simbólicas expresadas en muchos de
sus actividades lúdicas y que despierta sentimientos de culpabilidad, ya que se despliega
la “trama edípica”.
• Industria vs. inferioridad
Esta etapa abarca desde los cinco hasta los trece años aproximadamente coincide con
el inicio de la actividad preescolar y escolar, y se ingresa luego de haber resuelto en tan
solo 6 años tres crisis vitales. Coincide con el período de latencia descripto por Freud.
264
En esta etapa va a buscar el reconocimiento por medio de la producción de cosas y para
ello emprenderá el aprendizaje de nuevas habilidades y nuevas tareas. El “hacer” reem-
plazará a los caprichos y las ganas de jugar. Aquí comienza el interés de hacer con otros
y comienza a internalizar pautas de convivencia.
El peligro que en este momento se plantea es que se produzca un sentimiento de inade-

cuación que pueda llevarlo a vivencias de inferioridad. En este sentido, si el niño puede
participar en situaciones productivas con otros, ingresará a la posibilidad de formarse
durante toda su vida. Si en cambio, siente que sus posibilidades son inferiores a la em-
presa que se propone, irá construyendo una baja autoestima y el sentimiento de inferio-
ridad amenazará la identidad con que debe entrar a la siguiente etapa.
• Identidad vs. confusión de rol
Esta etapa abarca desde los trece años hasta los veintiuno años aproximadamente (ado-
lescencia) y coincide con el desarrollo de la etapa genital citada por Freud.
Aquí el Adolescente experimenta la búsqueda de su identidad y la crisis que esto im-

plica reaviva los conflictos superados en etapas anteriores. Se encuentra transitando los
cambios fisiológicos que suponen el pasaje por la pubertad y el reacomodamiento al
desarrollo genital concomitante.
El riesgo de esta etapa es la “confusión de rol” y la indecisión sobre su identidad ocu-

pacional es una de las principales fuentes de ella. Asimismo, en lugar de lograr un sen-
timiento de mismidad puede caer en la sobreidentificación con figuras negativas para
su desarrollo o con ídolos, haciendo lo mismo que ellos, proceso que lo aleja de sus
elecciones y motivaciones.
• Intimidad vs. aislamiento
Esta etapa abarca desde los veintiún años hasta los 35 años aproximadamente.
Una vez que el adolescente sabe quién es y comienza a proyectar acerca de su vida, ingresa a
una nueva etapa, la de la adultez joven, donde se desarrollará la capacidad de la “intimidad”.
El joven tendrá en sus manos la importante tarea de llevar a cabo lo que el adolescente
fantaseaba y planificó para su futuro.
Este primer periodo de la vida adulta se caracteriza por la cantidad de elecciones que
ha de realizar el ser humano y que son más estables y definitivas que las que realizó el
adolescente. En esta etapa surgen la necesidad y el deseo de elegir la actividad laboral, el
lugar de residencia, la pareja, el afianzamiento de las amistades, etc.
La intimidad implica la posibilidad de estar cerca de otro, no solo de una pareja sino tam-
bién con compañeros y amigos. Esto es posible ya que en esta nueva etapa él sabe quién
es, que quiere y no tiene el temor a perderse. Si por el contrario, ocurre que el individuo
evita asociarse con otros (por temor a la pérdida de su propia identidad) el peligro es el
“aislamiento”, originando actitudes de competencia, distanciamiento, sentimientos de re-
chazo y/o de desvalorización.

Otro peligro es el aislamiento “de a dos”, con esta expresión denominamos a las per-
sonas que no pueden ligar consigo mismos y construir con otros, sino que realizan
alianzas con un par o con un pequeño grupo de personas, con quienes comparten las
mismas limitaciones.
• Generatividad vs. estancamiento
Esta etapa abarca desde los treinta y cinco años hasta los 60 años aproximadamente.
La Generatividad es una actitud de servicio hacia la evolución del ser humano, de la ge-
neración mayor con la más joven. “El hombre maduro necesita sentirse necesitado, y la
madurez necesita la guía y el aliento de aquello que ha producido y que debe cuidar. La
Generatividad, entonces, es en esencia la preocupación por establecer y guiar a la nueva
generación.” (Erikson, 1950).
Cuando esto no ocurre se da una regresión a la etapa anterior y ocurre una necesidad
de “pseudointimidad”, caracterizado por el acompañamiento de un sentimiento de es-
tancamiento en la vida y empobrecimiento personal.
• Integridad Yoica vs. desesperación
Esta etapa se a partir de los sesenta años de edad aproximadamente.
Esta última etapa es fruto de las siete etapas anteriores. Aquí se ponen en juego como el
ser humano atravesó su vida, lo que determinará su nivel de integridad yoica o si cae en
la desesperación, frente a la idea de la finalización de la vida. En este caso ocurrirá un
distanciamiento social, un sentimiento de inutilidad ligado a que su cuerpo ya no res-
ponde como antes, sentimientos de desesperanza, preocupación por las enfermedades
y por la muerte.
La integridad yoica supone una integración emocional que implica la aceptación de esta
nueva etapa, y en ella, el deseo de sostener proyectos, de seguir adelante y que la idea de
la muerte no suponga una preocupación.
Llegando al final…
El recorrido realizado no pretende ser acabado, sino una aproximación a ciertos con-
tenidos básicos que representan aportes fundamentales de la Psicología para la for-
mación de futuros estudiantes de las Ciencias médicas.
Durante la carrera profundizarán en ellos y los articularán con nuevos conocimien-

tos, en el intento de aproximarse a la comprensión de las situaciones en que los profe-
sionales de Salud han de intervenir, reconociendo los aspectos psicológicos, sociales,
culturales en la comprensión de la complejidad humana y sus circunstancias vitales…
266
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