EJERCICIOS DE ARRHENIUS, TEÓRIA DE

COLISIONES,TEÓRIA DEL COMPLEJO ACTIVADO

1. A 300 °C la constante de velocidad de la reacción de obtención de H 2C=CH-CH3 es

2.41X10-10 s-1 y a 400 °C es 1.16·10-6 s-1. ¿Cuáles son los valores de la energía de
activación y del factor preexponencial de Arrhenius para esta reacción?. Dato: R =
8,314 J/mol·K.
k2
( R) ln
( )
k 2 Ea 1 1 k1
ln = − = =E a
k 1 RT T 1 T 2 1 1
−
T1 T 2

1.16∗10−6 s−1 J
ln (8.314 )
−10 −1
2.41 10 s molK J kJ
Ea = =271809.9913 =271.8
1 1 mol mol
−
573.15 K 673.15 K
−E a
k
k = A e RT = −Ea
=A
RT
e
−10 −1
2.41 ¿10 s 15 −1
A= kJ
=1.4246∗10 s
−271.8
mol
kJ
0.008314 (573.15 K )
molK
e

2. Una sustancia que se descompone con una cinética de primer orden tiene una
energía de activación de 103,93 KJ/mol, siendo el factor preexponencial de
Arrhenius (factor de frecuencia) 74,72 x 108 horas -1. ¿A qué temperatura el tiempo
de semirreacción será de 10 horas? Dato: R = 8,314 J/mol·K.
t 1 ln 2 ln 2
= = =k
2 ak t1
2∗a
ln 2 −1
k= =0.06931 h
10 hrs (1)

( )
Ea k −E a 1
lnk=lnA− =ln ⁡( )=
RT A R T
 ( )
−1
0.06931h −103930 J /mol 1
ln 8 −1
=
74.72∗10 h J T
8.314
molK

−25.4035=−12500.6014 K ( T1 )
12500.6014 K
T= =492 K
25.4035

3. Se sabe que la velocidad de descomposición de un óxido de nitrógeno se hace cinco

veces mayor al efectuar la reacción a 50 °C en vez de a 10 °C. ¿Cuál es la energía de
activación de la reacción? Dato = R = 1,98 cal/mol·K.
k2
ln ( R)
k1
Ea =
1 1
−
T1 T2

5 k1 cal
ln (1.98 )
k1 molK cal
Ea = =7289.54
1 1 mol
−
283.15 K 323.15 K

4. Se mide la descomposición unimolecular de urea en disolución acuosa a dos

temperaturas diferentes y se observan los siguientes resultados:

a. Determine los parámetros de Arrhenius para la reacción.

 k2 −7 −1
4.40∗10 s J
ln ( R) ln −7 −1
(8.314 )
k1 1.2∗10 s molK J
Ea = = =107853.447
1 1 1 1 mol
− −
T1 T2 333.15 K 344.65 K
−7 −1
1.2∗10 s −1
A= J
=9775762206 s
−107853.447
mol
J
8.314 (333.15 K)
molK
e

b. Usando esos parámetros, determine H‡ y ΔS‡ como describe la ecuación de

Eyring.

Ea= Δ H ‡ + RT =Ea−RT =Δ H ‡

Δ H ‡=107853.447
J
mol
− 8.314 (J
molK
∗333.15 K =105083.6379
J
mol )
Δ H ‡=107853.447
J
mol
− 8.314 (J
molK
∗344.65 K =104988.0269
J
mol )
Ahcº
Δ S ‡=Rln ( )
eKbT

(
9775762206 s ( 6.636∗10 Js ) 1
)
−1 −34
J J
Δ S ‡=8.314 ln =−62.88
molK e 1( 1.38∗10 ) (333.15 K )
−23
molK

(
9775762206 s ( 6.636∗10 Js ) 1
)
−1 −34
J J
Δ S ‡=8.314 ln =−63.17
molK 1( 1.38∗10 ) ( 344.65 K ) molK
−23

5.- La reacción de descomposición térmica de los haluros de nitrosilo es importante

en la química troposférica. Por ejemplo, consideremos la descomposición del NOCl:

2NOCl(g)⎯→ 2NO(g) + Cl2 (g)

Los parámetros de Arrhenius para esta reacción son A = 1.00 × 1013 M−1 s−1 y Ea = 104
kJ mol−1. Calcule H‡ y S‡ para esta reacción con T = 300 K.
 Δ H ‡=Ea−2 RT =104
kJ
mol
−1 [(
− 2 0.00831
J
mol )]
300 K =99.01 kJmo l
−1

( )
13 −1 −1 −34
J 1.00∗10 M s ∗6.626∗10 Js ( 1 ) −1 −1
ΔS ‡=8.314 ln 2 −23 −1
=−12.72 Jmo l K
molK e ∗1.381∗10 J k ( 300 K )

6.- ¿Cuántas colisiones por segundo tienen lugar en la pared de un recipiente de 1

cm2 para una colección de partículas de Ar a 1 atm y 298 K?

( )
Par N A 8 RT 1/ 2
Zc= σ √2 ❑
RT πM

101325 Pa ( 6.022∗1023 mol−1 )

(0.0001 m ) √ 2(397.14)=1.31∗10 s
2 25 −1
Zc= −1 −1
8.314 Jmol K ( 298 K )

7. Cuál es la frecuencia de colisión total (ZArKr) a 298 K para una mezcla de Ar y

Kr confinada en un recipiente de 1cm3 con presiones parciales de 360 Torr de Ar y
400 Torr de Kr?
1
Z11= ¿
√2

Para el Argón

Su presión es de 360 Torr lo que viene equivaliendo a 47996.1 Pascal

P Ar N A 47996.1 Pa(6.022∗1023 mo l−1)
= =1.1665∗1025 m−3
RT −1 −1
8.314 Jmol K (298 K )

Para el Kriptón su presión es de 400 Torr lo que viene equivaliendo a 53328.9Pascal

P Kr N A 53328.9 Pa(6.022∗10 23 mo l−1) 25 −3

= =1.2962∗10 m
RT −1 −1
8.314 Jmol K (298 K )

Para el diamétro:

σ =π ¿
Donde se utilizan los valores de r de la tabla de parámetros de colisión. Para Argón se tiene
un valor de 0.17nm y para Kriptón 0.20nm.

σ =π ¿

m Ar mKr 0.03998 kgmo l−1 ( 0.08379kgmo l−1 )

μ= = −1 −1
1
23
m Ar +mKr 0.03998 kgmo l +0.08379 kgmo l 6.022∗10 mo l−1 ( −26
=4.4944∗10 kg
)
¿

Y juntando los términos para Z

( )( )( )
1
P Ar N A P Kr N A 8 kT 2 (
Z ArKr = σ = 1.1665∗10 25 m−3 ) (1.2962∗1025 m−3 )(
RT RT πμ
−19 2 −1 35 −3 −1 32 −1 −1
4.3∗10 m ¿(483 m s )=3.1346∗10 m s =3.13∗10 L s

8. Evalúe las funciones de partición rotacional de las siguientes especies a 298

K. Puede suponer que es válida la expresión para alta temperatura.

√π
( )( )( )
1 1 1
1 2 1 2 1 2
qR=
σ βhc B A βhc BB βHC BC

Reduciendo terminos:

( )( )( )( )
3 1 1 1
kT 1 1 1
qR=√ π 2 2 2 2
hc BA BB BC

c. OCS (B = 1.48 cm−1)

qR=√ π ¿ ¿

d. ONCl (BA = 2.84 cm−1, BB = 0.191 cm−1, BC = 0.179 cm−1)

qR=√ π ¿ ¿ cm-1

e. CH2O (BA = 9.40 cm−1, BB = 1.29 cm−1, BC = 1.13 cm−1)

R=√ π ¿ ¿cm-1
AYUDA

El subíndice de B en la Ecuación indica el correspondiente momento de inercia y s

es el número de simetría. Además, se hace la suposición de que la poliatómica es
“rígida” durante el movimiento rotacional. El desarrollo de la función de partición
rotacional para sistemas diatómicos proporciona alguna intución sobre el origen de
esta función de partición. Se puede entender que cada momento de inercia
contribuye con (bhcB)−1 2 a la función de partición total. En el caso de diatómicas o
poliatómicas lineales, los dos momentos de inercia que no se anulan son
equivalentes, de forma que el producto de la contribución de cada momento acaba
en la expresión para la diatómica deducida anteriormente. Para los sistemas
poliatómicos no lineales, la función de parti- ción es el producto de la contribución
de cada uno de los momentos de inercia, que puede o no ser equivalente, como se
indica por los subíndices de las correspondientss constantes rotacionales en la
función de partición presentada anteriormente.

ECUACIONES DE HANES-WOOLF Y
MICHAELISMENTEN Y TIPOS DE INHIBICIÓN
1. Considera una enzima industrial importante, la cual cataliza la conversión de un
sustrato para formar un producto con un valor agregado mayor. La enzima sigue el
siguiente mecanismo: Un análisis inicial de las tasas de reacción para la reacción en
solución, con E0 = 0.10 µM y varias concentraciones de sustrato S0, produce los
siguientes parámetros de la ecuación de Michaelis-Menten: Vmáx = 0.60 µM/s; KM =
80 µM. Un tipo de experimento diferente indica que la constante de la tasa de
asociación, k1, es k1 = 2.0 x 106 M-1s-1 (2.0 µM-1s-1). Estima el valor de k2 y k-1.

v v max
max=k 2 [ Eo ] = =k 2
Eo

µM
0.60
s
k 2= =6 s−1
0.10 µM
 k −1 +k 2
k m= =( k m∗k 1 )−k 2=k−1
k1

k −1=( 80 µM∗2.0 µ M −1 s−1 ) −6 s−1=154 s−1

2. En experimentos de laboratorio, se utilizaron dos decarboxilasas (A y B) obtenidas

de diferentes microorganismo (ver tabla). Decida cual enzima demuestra un mayor
coeficiente de especificidad (Vmáx/ Km).
NOTA:que entre mayor sea el valor del coeficiente de especificidad más específica
es la enzima por el substrato. CONCLUIR

La enzima A es más especifica, muestra un valor mas grande en el coeficiente de

especificidad
 3. En un experimento se midió la tasa inicial de una reacción enzimática, v, a varias
concentraciones de substrato [S]. La concentración de la enzima es 3 nM. Se graficó
[S]/v versus [S] y se observó una línea recta en la cual el intercepto y es 590.6 s y la
pendiente es 0.3684 µMs-1. ¿Cuál es el valor de KM y el de Vmáx para esta reacción
enzimática? ¿Cuál es el valor de kcat para esta enzima?

Se utiliza la ecuación de Hanes-Woolf

V!á# !

v 1
max=¿ =2.7144 µMs−1 .¿
0.3684 s µM−1

k m=v max∗Intercepto=590.6 s ( 2.7144 µMs−1 )=1603.1246 µM

v max
=k 2=k cat
Eo
La Eo sería 3nm=0.003 µM
2.7144 µMs−1
k cat= =904.8 s−1
0.003 µM

4. Calcule vi y el grado de inhibición causado por un inhibidor competitivo bajo las

siguientes condiciones:
a) [S] = 2x10-3 M y [I] = 2x10-3 M
b) [S] = 4x10-4 M y [I] = 2x10-3 M
c) [S] = 7.5x10-3 M y [I] = 1x10-5 M

Asume que KM = 2x10-3 M, KI = 1.5x10-4 M y Vmáx = 270 nM/min

v max [ S]
v max [S ] vi =
v o= [I]
K M +[S ] K M (1+ )+[S ]
Ki
 (
i %= 1−
vI
vO)∗100

Para a) conviene manejar M en nM

nM 6
270 [2∗10 nM ]
min nM
v o= =135
6 6
2∗10 nM +2∗10 nM min

nM
270 [2∗106 nM ]
min nM
vi = =17.60
6
6
[2∗10 nM ] 6 min
[2∗10 nM ](1+ 5
)+[2∗10 nM ]
1.5∗10 nM

( )
nM
17.60
min
i %= 1− ∗100=86.95%
nM
135
min

Para b)
nM 5
270 [ 4∗10 nM ]
min nM
v o= =45
6
2∗10 nM +4∗10 nM
5
min

nM
270 [4∗105 nM ]
min nM
vi = =3.71
6
[2∗10 nM ] min
[2∗106 nM ](1+ 5
)+[4∗105 nM ]
1.5∗10 nM

( )
nM
3.71
min
i %= 1− ∗100=91.75 %
nM
45
min

Para c)
nM
270 [7.5∗10 6 nM ]
min nM
v o= =213.15
6
2∗10 nM +7.5∗10 nM
6
min

nM 6
270 [7.5∗10 nM ]
min nM
vi = =210.20
6 [ 1∗10nM ]
4
6
min
[2∗10 nM ](1+ 5
)+[7.5∗10 nM ]
1.5∗10 nM
 ( )
nM
210.20
min
i %= 1− ∗100=1.38 %
nM
213.15
min

5. Calcule KI para un inhibidor no competitivo si una concentración de inhibidor [I] =

2x10-4 M produce 75% de inhibición de una reacción catalizada enzimáticamente.

100 [I ] 100
i %= =[ I ] −1=k i
K I +[ I ] i%
100
k i=[ 2∗10 M ]
−4 −5
−1=6.666∗10 M
75

6. Considere una reacción enzimática en presencia de in inhibidor competitivo. La

constante de Michaelis (KM) 3.5x10-4 M, la constante de inhibición (KI) es 1.7x10-5
M y la concentración del inhibidor es [I] = 7.5x10 -5 M. Calcule la concentración de
sustrato a la cual la velocidad observada en presencia del inhibidor es ¾ de la
velocidad observada sin inhibición, es decir, una actividad relativa igual a 0.75.

a=
k M +[S]
=
( )
a∗k M 1+
[I ]
Ki
−k M
=[ S]

( ) [I ] 1−a
k M 1+ +[S ]
Ki

[ S ]=
−4
0.75 x 3.5∗10 M 1+ ( 7.5 x 10−5 M
1.7 x 10−5 M )−4
−3.5∗10 M
−3
=4.28∗10 M
1−0.75

7. En un experimento se midió la tasa inicial de una reacción enzimática, v, a varias

concentraciones de substrato [S]. La concentración de la enzima es 10nM. Se
graficó 1/v vs 1/[S] y se observó una línea recta en la cual el interceto-y es 0.005
nM-1 s y la pendiente es 200 s. ¿Cuál es el valor de K M y el de Vmáx para esta
reacción enzimática? ¿Cuál es el valor de kcat para esta enzima? Determine el
coeficiente de especificidad. 30 µM de un inhibidor, E, es adicionado y se observó
que el intercepto-y es 0.0065 nM -1 s y la pendiente es 260 s. ¿Qué tipo de inhibición
se observó? ¿Cuál es el valor de KI para el inhibidor con esta enzima?

v 1
max=¿ =200nMs−1 .¿
0.005 nMs−1
 k m=v max∗Pend=200 s ( 200 n Ms−1 )=40000 nM
v max
=k 2=k cat
Eo
200 n Ms−1
k cat= =20 s−1
10 n M
k cat 20 s
−1
−4 −1 −1
a= = =5∗10 s nM
k m 40000 nM
Al adicionar el inhibidor:

v 1
max'=¿ =153.8461 nMs−1¿
0.0065nMs−1

k m '=260 s∗153.8461 nMs−1=40000 nM

Vmax disminuye con [I], km no se modifica, esto indica que tipo de inhibidor es un
inhibidor no competitivo. Para [I] se tiene un valor de 30 µM por lo que es conveniente
manejarlo en nM=30000nM.

' v max [I ]
v max= =
[I ] v max
1+ 1− '
ki v max
[I ] 30000 nM
k i= = =99999.5667 nM
v max 200 nMs−1
−1 −1
v 'max 153.8461 nMs−1