ANTICUERPOS

INMUNOGLOBULINAS
Gerald Maurice Edelman
 Gerald Maurice Edelman

 Nació en 1 de julio de 1929 en New York, Estados Unidos.

 Estudió química en Ursinus College de Collegeville

 y medicina en la Universidad de Pensilvania (Filadelfia).

 Tesis doctoral: Campo de las Inmunoglobulinas.

 Trabajó como oficial médico en el ejército de su país

 En 1957, como asistente en el hospital de la Universidad de

Rockefeller, donde se unió al equipo de científicos, continuando con su

interés en la inmunoglobulinas.
 CONCLUSIONES DE SU TRABAJO
 Descubrió que las inmunoglobulinas humanas tienen grandes dimensiones

 De origen protéico: combinación de dos tipos de cadenas, ligeras y pesadas, unidas entre sí por
puentes de azufre.

 Dentro de sus investigaciones secuenció las cadenas de aminoácidos de la inmunoglobulina IgG.

 Sus 1330 aminoácidos forman una estructura en Y, de modo que los aminoácidos localizados en
los extremos son muy variables, mientras que el resto permanece prácticamente constante.
 Premios

 En 1972, conjuntamente con Rodney Robert Porter, obtuvo el Premio Nobel de Medicina por sus
estudios referentes a la estructura química de los anticuerpos.

 A partir de 1981 Edelman fue director del Instituto de Neurociencias, que fundó en la
Universidad Rockefeller.

 En 1993 se trasladó al instituto de La Jolla, California, Departamento

de Neurobiología del Instituto de Investigación Scripps.
JOINING
CHAIN
V
 Función de la IgD

 La IgD es una inmunoglobulina asociada a la

membrana de los linfocitos B. Su función primaria de
las es la de servir como detectores de antígenos
para las células B. Se detecta marginalmente en el
plasma
 IgD

 La inmunoglobulina D (IgD) es uno de los cinco

isotipos de inmunoglobulina (G, A, M, E, D)
presentes en el organismo humano. Se halla en
cantidades pequeñas, 0-1 % de las
inmunoglobulinas, y tiene un peso de 185 000 Da.
No es secretada por los plasmocitos. Se conoce por
ser el mayor componente de la superficie de
muchos linfocitos B en etapas de maduración. Su
presencia sobre las células B sirve como marcador
de diferenciación, y puede servir para controlar la
activación y supresión de linfocitos. La IgD no se
encuentra de manera soluble en el plasma.
 IgD

 Está presente en la superficie de la mayor parte de

linfocitos B circulantes, indicando que las células B
vírgenes están listas para entrar en contacto con
el antígeno. La IgD se pierde durante la estimulación
antigénica, las células de memoria han perdido esta
inmunoglobulina.
 La IgD es una proteína funcional importante, pero su
papel no es bien conocido; se sugiere que es un
receptor antigénico de membrana, que conduciría a la
diferenciación linfocitaria y también que es un ligando
para los receptores de IgD en la inmunoregulación de
las células T ‘helper’. Es muy susceptible a la proteólisis.
*RECEPTOR DE Fc
INMUNOGLOBULINA
Au revoir