Quimica Biologica Por Krebs

344 Componentes de la materia viva - Carbohidratos
MARTINEZ GARRIDO MANUEL
Este capitulo, «Componentes'de la materia viva», ha sido escrito bajo la dirección del profesor Sir H.A. Kws, F.R.S., y los doctores
K. BURTON, D. B. KEECH, H. L. KORNBERG, J. M. LOWENSTEIN y J. R. QUAYLE, Instituto de bioquímica de la Universidad de Oxford,
Inglaterra, y es una traducción del inglés.
Carbohldrato.1 la vez se constituye un puente de oxígeno entre los átomos de

carbono respectivos, y un grupo hidroxilo junto al grupo carbo-
Los carbohidratos son compuestos orgánicos de carbono que nilo primitivo:
contienen hidrógeno y oxigeno en proporción de Z: 1, y su fór-
mula emplrica general es C,,(H.O).1*. Sin embargo, el término se
aplica también a productos de oxidación y reducción de los pro-
pios carbohidratos, as! como a sus simples derivados, tales como
los glúcidos aminados y fosforilados.
Los carbohidratos se mencionan con frecuencia como «glúci-
dos» (sacáridos), porque muchos de ellos tienen sabor dulce**,
pero tal designación es imprecisa, ~ comprende una gran
variedad de compuestos. El qulmico entiende por glúcido un
monosacárido' u oligosacárido, pero no un polisacárido (véase más
adelante). Los monosacáridos y oligosacáridos se designan por
Forma catenar Forma anular Forma catenar Forma anular
nombres terminados en «-osa», como glucosa, fructosa, lactosa. (aldosas) (cetosas)
Monosacáridos (véanse--tambiéa-,las--págiaas349 351) El compuesto resultante es un semiacetal' intramolecular (si

procede de una aldosa) o un semicetal (de una cetosa).
Los carbohidratos que no pueden disociarse más por hidrólisis
se denominan glúcidos simples o monosacáridos, y se dividen en OA' OR' ~A'
alcoholes aldehfdicos (aldosas) y alcoholes cetónicos (cetosas). Su
fórmula empirica general es [CCHaD)],.. A-CH
/ A-i-R. A-{-A"
1 1 "OH "'Oll "OH
CHO CH20H
Acetal Semiacetal Cetal Semicetal
H'60H io
~~
,.Jr tJH El grupo hidroxilo ligado al átomo de carbono semicetal o se-
miacetal (C-1 o CoZ) es particularmente reactivo, y se conoce por
J
co H~H HCOH
~m.
hidroxilo glucosídico. Se combina fácilmente con los grupos alco-
,1
r6tomn H.Y""
~H hólicos o fenólicos de otras moléculas, y cuando esta reacción
se desarrolla con un compuesto que no sea hidrocarbonado
I J
~OH CH20H CH20H CH20H (agluconas), el compuesto resultante se denomina glll&ósido:
Aldosa • Celosa Glucosa Fructosa
",. ./
Radical aglucónico
Los glúcidos con cadenas de 3, 4, S, ,6 o más átomos de car-
bono se denominan -triosas, tetrosas, pentosas. hexosas. etc. *** .
Esta numeración queda representada por las fórmulas preceden-
-+-t~~j
tes de estructura de la glucosa y la fructosa.
""'La forma ~ena abierta de los _glúcidos (aldehfdica o cetó-
mca} se encuentra normiliñente sólo eñSOtuctón iCiiosll.;ctorrde-
es una fase de transicioo en equilibrio con la estructura anular.
Esto es lo corriente en carbohidratos de cadena larga, donde, con
pocas excepciones. el anillo suele ser pentámero o hexámero. Por Azúcar Aglucona (metanol aquí)
M I
+
Glucósido (metilgluc6sido)
H20
analogía con los compuestos heterociclicos similarest furano y

pirano, estas estructuras anulares se conocen por ¡lIranosas y pira- Si la reacción tiene efecto con una molécula <k otro glúcido,
MIlIS, respectivamente: el compuesto así obtenido no es un glucósido, sino un disacirido
(véanse Oligosacáridos y Polisacáridos, pág. 348).
fl
I O
~
CH! O
Estereoqufmica de los glúcidos
La isomería estereoquimica de los glúcidos y sus afines tiene
~
particular importancia en bioqufmica*, y por eso la estudiaremos
+,.', tJ aqui con algún detalle. Otros pormenores se encontrarán en

HONEYMAN~.
Un átomo de carbono con cuatro substitutos diferentes, por
Furano Pinno ejemplo, el C-Z del gliceraldehido, se califica de asi1llélrko. Este
agrupamiento no puede superponerse a su imagen reflejada, y la
El anillo se cierra, a partir de las cadenas, por reacción del consiguiente falta de simetría da origen a un tipo deisomerfa
grupo hidroxilo en posición 4 ó 5 con el grupo carhonilo. En el asociada a actividad óptica. Las dos posibles configuraciones es-
primer caso se obtienen furanosas, y en el segundo, piranosas; a paciales de los substitutos se pueden ver con facilidad imaginando
el átomo de C asimétrico situado en el- centro de un tetraedro
regular, con las valencias dirigidas hacia los vértices. Las del gli-
• Sin embargo, algunos compuestos con esta fórmula empirica, tales ceraldehido, representadas como ejemplo en la figura 1, no pue-
como 'cido acético, ácido láctico y fIoroglucina, no entran en la categarfa
de c:arbohidratos. den superponerse entre sí; están relacionadas a la manera de un
objeto con su imagen reflejada, y se conocen por formas enantio-
•• El rruis dulce entre los glúcidos es la fructosa. Los polisaáridos no
tienen sabor. ' , métricas. No existe tal asimetrla con un átomo de carbono que
contenga al menos dos substitutos idénticos.
••• Según BEILSTEIN (1938), estos nombres se derivan del número de
átomos de OIIgeno. Para los monosaciridos cordinarios» (C(H,O)1r, ambas
nomenclaturas son idénticas; pero no asi tratlindose de c:arbohidratos subs-
tituidos y desoxidados. En general, la n9menclatura más corriente es la * La isomería esteteO<Julmica es importante en la naturaleza, no solo en
fundada en el número de átomos de carbono, qué hace más cOmprensible el los' carbohidratos, sino también en todos los compuestos que la admiten. .
metabolismo glucidico (anabolismo de la cadena lateral de moléculas pe- Ello se debe a que, por lo general, en las reacciones naturales, se sintetizan
quedas y catabolismo subsiguiente). o degradan únicamente estei=isómeros espedficos (esto las distingue de
modo ClIflIcteristico de las slntesis de laboratorio). Una causa de ello es la
t Los beterociclos son moléculas anulates en las que~ además de átomos eStereoespecificiUd de muchos enzimu, pero se desconoce el mecanismo
de carbono, el núcleo contiene por lo menos un átomo de otro demento. fundamental.
Componentes de la materia viva - Carbohidratos (continuación) 345
Fig.1 Estereoisomena del gliceraldehido Isómeros del ciclohexanohe:xol (inositol)
Racematos
1
lIIesO* Enantiomorfos
H OH Ha H ópticamente ac-
tivos
(Las líneas verticales indican las posiciones de los grupos OH; las líneas de
~H20H trazos corresponden a los planos de simetría.)
I 1 No hay mesómeros entre los glúcidos, porque el grupo carbo-

CHO CHO nilo a un lado del anillo hace imposible este tipo de simetria.
H~OH HO~H
La clasificación de las moléculas de carbohidratos se basa en su
relación con el glúcido ópticamente activo más sencillo, el gli-
JI ceraldehido, al que ROSANOFF 3 asignó arbitrariamente las siguien-
tes configuraciones:·
,~OH ,H2OH
Fórmulas de proyección (FISCHEl!.)
I 1
~ ~
CHO
III H : H HO : H I
HCOH
I
~H20H ,H2OH CH20H
Modelos atómicos. G Iiceraldehido Gliceraldehido

JI Representación tetraédrica de l. La arista que une C-1 y C-~ (ima- dextrógiro levógiro
ginada en el plano del papel o debajo) no se ve, ni tampoeo el átomo (Con el grupo carbonilo arriba, el grupo hidroxilo se sitúa a la aerecha del
de carbono asimétrico. C-2, situado dentro del tetraedro. átomo de carbono asimétrico en el compuesto dextrógiro, y a la izquierd"
nI Representación corriente de los tetraedros. La arista entre C-l y C-3, en el levógiro.)
en el plano del papel, se indica en trlIZos discontinuos; las demás
(todas por encima de dicho plano), en trlIZos llenos. Los glúcidos con cadenas largas de carbono pueden conside-
rarse como derivados del gliceraldehido dextrógiro o del levó-
giro por adición sucesiva de grupos alcohol secundarios (-CHOH)
Los isómeros enantiomorfos son ópticamente activos, O sea que, al carbonilo. Cada centro asimétrico adicional aumenta el número
en solución, uno de los isómeros hace girar el plano de la luz de isómeros posibles, mientras que la rotación óptica respecto a
polarizada hacia la derecha, y el otro lo hace girar en extensión la substancia precursora puede aumentar o disminuir, o incluso
igual hacia la izquierda. El grado de rotación depende de la lon- cambiar de signo. Denotar el sentido de rotación de un azúcar
gitud del tubo del polarímetro, de la longitud de onda de la luz por d- o 1- no indica, pues, en modo alguno si proviene del gli-
polarizada, de la concentración, y del disolvente y su tempera- ceraldehido dextrógiro o del levógiro. Las designaciones o- y
tura*. La dirección de rotación se indicaba al principio mediante L-, introducidas por ROSANOFF, concretaron esta afinidad genética.
los prefijos dextro- (d-) y leIJo- (/-), respectivamente; pero hoy son En consecuencia, todos los glúcidos (y los compuestos afines.
más corrientes los símbolos (+) y (-), de iguales significados~*. como el ácido tartárico) se asignan a la serie 0-, sea cual fuere su
En una meZcla que contenga cantidades iguales de un par de sentido de rotación, si el grupo alcohol secundario más distante
isómeros enantiomorfos, las rotaciones que provocan se anulan de la función principal (esto es, el grupo aldehido, cetilC?> carbo-
recíprocamente. Una substancia ópticamente inactiva de esta clase nilo, etc.) presenta la misma configuración espacial que el glice- .
recibe el nombre de racemato, y se designa por el prefijo o df- raldehido dextrógiro; y se atribuyen a la serie L- si dicho grupo
DL-**. • tiene la configuración del gliceraldehido levógiro. Se ha com-
Un racemato no debe confundirse con los compuestos de pre- probado ahora que esta configuración arbitraria corresponde ente-
fijo meso-, ópticamente inactivos, que resultan cuando una mo- ramente a la real en el caso del ácido tartárico, cuya estructura
lécula con más de un centro asimétrico presenta tal configuración absoluta ha determinado BIJVOET 4 por métodos fisicos. .
que existe un plano o centro de simetría en el conjunto de aquélla. Con pocas excepciones, todos los glúcidos naturales pertenecen
En ese caso, se neutralizan dentro de la misma las diversas direc- a la serie 0-. En las figuras 2 y 3 se exponen las series o- de aldo-
ciones de rotación (compensación interna). Estas formas racé- sas y cetosas con cadenas de hasta 6 carbonos.
micas y mesoméricas se ilustran mediante los ejemplos del ácido Según lo expuesto, las letras o- o L- no indican en modo alguno
tartárico y del ciclohexanohexol: el sentido de rotación de una substancia, y si interesa identificarlo,
~.
Isómeros del ácido tartárico hay que agregar el prefijo adecuado, por ejemplo, D ( )-glice- +
raldehido, D ( - )-eritrosa. Tratándose del ácido tartárico,la forma
Racematos
dextrógira corresponde a la serie L-, y la levógira, a la serie 0-;
rootf COOH COOH COOH +
por ello se denominan ácido L ( )-tartárico y ácido D ( - )-tar-
I I I tárico, respectivamente. Los isómeros L- son enantiomorfos de
HCOII
I
Ho&I HCOH ou HOCH
---¡.---------t--- plano de simetría los isómeros 0-, con rotaciones opuestas, de suerte que una subs-
HOCH HCOH HCOH HOCH tancia DL- es un racemato.
I I Al cerrar una molécula de carbohidrato de cadena recta, se
I
COOH ~H COOH COOH forma un grupo alcohol secundario a expensas del grupo carbo-
I#XIrD 1"'0 1IIeSO nilo primitivo, y se introduce así otro centro asimétrico. Los dos
(imágenes reflejadas) (formas idénticas, que coinciden desviando 180" estereoisómeros de una molécula cíclica glucídica obtenidos de
cualquiera de ellas en el plano del papel) este modo se denotan por los símbolos ot y ~ (según HUDSON');·
el primero se aplica al isómero más bien Mxtrogiro en la serie o-
y al más bien ItlJÓgiro en la serie L-. En la fórmula de proyección
* La rotación especifica [(X] se define como la queexperimcnta en grados de FISCHER, el grupo OH se sitúa también arbitrariamente a la
1 g de substancia en 1 mI de solución dentro de un tubo polarimétrico de derecha del átomo de carbono asimétrico para los isómeros más
10 cm de longitud. Se utiliza comúnmente la luz monocromática de la banda D
del sodio. Deben indicarse también la temperatura, la longitud de onda de la bien dextrógiros (configuración (X-o- o !3-L-), y a la izquier.da para
luz incidente, la naturaleza del disolvente y la concentración, cuando estos los más bien levógiros (configuración !3-0- o'(X-I.-).
datos discrepen de la definición, por ~emplo: [cxnr,
20"10 (HoÓ)=+ 12°.
** El uso de las letras ti y I para denotar la rotació~ óptica va ~endo
actualmente en favor de los prefijos I#xlrD y 1_, o meJor de los slmbolos * Aunque las C$tructuras ·1 a 6 son todas formas ItI.StJ, ópticamente inacti-
(+) y ( - ). De igual modo se prefiere emplear DL- para 10$ racematos. vas, el nombre de ••soinositol se aplica sólo al compuesto 5. ." :
346 Componentes de la materia viva - Carbohidratos (continuación)
,Fig.2 Relaciones configurativas de las o-aldosas CHO

I
HCOH
I
CH20H
D-gliceraldehido
I
1 1
CHO CHO
I I
HCOH HOCH
I 1
HCOH HCOH
I I
CH20H CH20H
,>,
~trosa D-ucosa
1
CHO CHO
1 rCHO 1
CHO
I I 1 I
HCOH HOCH HCOH HOCH
I I I I
HCOH HCOH HOCH HOCH
I I I I
HCOH HCOH HCOH HCOH
I I 1 I
C~OH CH20H CH20H CH 20H
o-ribosa D-atabinosa D-xilosa D-Iixosa
r 1 1 1 1 1 1 1
r-
HCOH
I
CHO
I
HOCH
1
CHO
I
HCOH
I
CHO
I
HOCH
I
CHO
I
HCOH
I
CHO
I
HOCH
I
CHO
I
HCOH
I
CHO
I
HOCH
r
HCOH HCOH HOyH HOCH HCOH HCOH HOCH HOCH
I 1 I I I I I
HCOH HCOH HCOH HCOH HOCH HOCH HOCH HOCH
I I I I I 1 I I
HCOH HCOH HCOH HCOH HCOH HCOH HCOH HCOH
I 1 1 I 1 I I I
ClIp! CH20H C~OH CH20H CH20H CH20H CH20H CH20H
o-alosa o-altrou D-g(ucosa D-manosa D-gulosa D-idosa D-gaIactosa D-talosa
de imaginar desviado 1800 el enlace entre C-4 y C-S antes de

cerrar el anillo):
CHO HCOH CHO

I I I
HCOH HCOH HOCH
I I I
HOCH HOCH HCOH
Aldosa Cetosa Aldosa Celosa 1 I 1
HCOH HCOH HOCH
1 I I
HCOH HOH2C,CH HOCH
Los isómeros (1- y ~- dan los correspondientes glucósidos cx- '1 '1
y ~-. Esto es importante, pues se ha comprobado que muchas CH20H CH20H
glucosidasas tienen acción específica ct- o ~-. D-glucosa CX-D-gluco- L-glucosa ~-L-gluco
La representación de ghlcidos cíclicos según la proyección de piranosa pinnosa
FISCHER se aprecia mejor por el ejemplo de la o-glucosa:
m IV
Pero en las fórmulas m y IV_ ya no se reconocen fácilmente

t H OH H OH las configuraciones D- y 1.- del grupo OH ligado a CS. Estos
5"0 "J/ "J/
H~
defectos de las fórmulas de proyección de FISCHER indujeron a
ItCOH
,,(
HOCH
J
.t'>
HOCH O
lool
,,( O
HAWORTH a introducir un tipo nuevo de fórmula anular en el que
aparecen inequívocamente las relaciones estereoquímicas de los
HCOH
o bien
HOC~ grupos. El anillo se imagina mirado oblicuamente desde arriba,
,( .I~
HCOH
.1
He
y los tres bordes gruesos son los más próximos al observador:
?"
c>
J J
6
He HCOH
CIfiJII J
CHtlIf ~
o-g1ucosa cx-D-glucopinnosa ct-~glucoruranou
1 n Anillo de furanosa Anillo de piranosa
Las fórmulas anulares del tipo II se emplean comúnmente
Las posiciones de los substitutos corresponden a las que ocu-
porque muestran con claridad su relación con la fórmula cate-
pan en las fórmulas de tipo m y de tipo IV:
nar 1. Sin embargo, aunque estas fórmulas representan correc-
tamente las relaciones estereoquimicas de los grupos alcohol se- •
0 .* ~'
cundario (-OIOH), no dan una idea exacta de la configuración
espacial en tomo del átomo de C a que está ligado el puente de
oxígenp (CS en la glucopiranosa, C-4 en la glucofunnosa). Esto
obedece a que se ha convenido,' según queda dicho, situar este
grupo en las fórmulas catenares de la sctie o- con el grupo OH a
la detecha.
Tratándose de las piranosas, un tipo más correcto de fórmula
de proyección es el que ilustran m y IV para glucosa (resUltante
111
·N.r H
.
l
(I-o-gIucopirmosa
'
OH
OH H
-0/1
H
.
111
ti
OH
f!-L-g1ucopinnosa
Fig. J Relaciones configurativas de las o-cetosas ~H20H
I
CO
I
CHpH
Dihidroxiacetona
L
fH20H
CO
I
HCOH
I
CH20H
Ireritrulosa
I
1
yH20H
CO
I
HOCH
I
HCOH
I
CH20H
o-ribulosa o-xilulosa
(adonosa) (Iixulosa)
I
1 1 1 1
CH20H yH20H ~20H yH20H
I
CO
I
HCOH
CO
I
HOCH
CO
I
OCOH
F
HOCH
I I I I
HCOH HCOH HOfH HOCH
I I I
HCOH HCOH HCOH HCOH
I I I I
CH20H CH20H CHpH C~OO
o-alulosa
(rycosa)
I
1.
yH20H
o-fructosa
(Ievulosa)
I
1
CH20H
~
CtilOH
o-sorbosa
,:r
yH20H
I I
CO CO CO CO
I I I I
HOCH HOCH HCOH HCOH
I I I I
HCOH HOCH HCOH HOCH
I I I I
HCOH HCOH HOCH HOCH
I I I
Htoo
I
HyOH HCOH
I
HCOH
I
CH20H CH20H CH20H CH20H
o-sedoheptulosa o-manoheptulosa o-guloheptulosa n-perseulosa
(a1troheptulosa) (volernosa) (galaheptulosa)
En el caso de las hexofuranosas, al cerrar el anillo se forma una

cadena lateral. Si, como sucede con la glucofuranosa, esta cadena
lateral contiene un átomo de carbono asimétrico, su configu-
ración en la";fórmula de HAwoRTH ha de presentarse mediante
un convenio adecuado. La derivación a partir de la fórmula de
proyección se expone mejor en el ejemplo de la ot-o-glucofuranosa:
CH20H
I
HOCH
I
HV{;--{~
,CH H
I H~OH
Lr
O I
A
~~~
l'
HO H H ~H20H
Por razones de conveniencia, al escribir las fórmulas de poli- Hoy se sabe que el anillo de piranosa no descansa en unplano,
sacáridos y otros glúcidos complejos, los anillos de HAWORTH se y la mayoría de sus propiedades se explican suponiéndolo en
trazan·invertidos de arriba abajo o de delante ·atrás respecto a forma de «sillón». El anillo de furanosa suele ser·plano. Se en-
los ejemplos anteriores, o sea en las posiciones resultantes de. contrarán más datos en MILLS8.
hacer girar el anillo 1800 alrededor de dos ejes en el plano del Los monosacáridos que merecen importancia en los manúferos .
anillo, o de un eje que pase verticalmente por su centro. Las se relacionan·en]a tabla 1 (págs. 349-351). Los métodos moder-
posiciones alternativas de la ot-o-glucopiranosa son: nos de cromatograllll han encontrado amplia aplicación en el aná-
lisis de glúcidos 7, Y se han desarrollado numerosas reacciones es- La palabra oligosacárido se emplea generalmente para designar
específicas cromáticas B. compuestos con dos a diez unidades de monosacáridos por mo-
lécula. Los oligosacáridos pueden ser reductores o no reductores,
Fosfoglúcidos • según que contengan o no grupos hidroxílicos semiacetales libres.
Los glúcidos fosforilados son productos intermedios en la glu- Los monosacáridos integrantes de un oligosacárido se liberan
cólisis, y forman parte de ácidos nucleicos, nucleótidos y polisa- mediante hidrólisis ácida o enzimática. .
cáridos lo (véase tabla 2, págs. 352-355). En la tabla 5 (pág. 358) se relacionan los principales oligosacá-
En estos últimos años ha progresado mucho la separación de ridos, importantes en los mamíferos. En el reino vegetal se encuen-
. fosfoglúcidos por cromatografía en papcl l l , electroforesis lZ y tran oligosacáridos muy diversos.
cromatografía interiónica loJ • El análisis cuantitativo de fosfatos
suele realizarse por espectrofotometría de azul de molibdeno, Polisacáridos 18
prfXiucto de reducción de color azul intenso del ácido fosfomo- Los polisacáridos, como los oligosacáridos, están constituidos
libdico. Se han ideado métodos para la producción específica de por unidades de monosacáridos y sus derivados. Se distinguen
este complejo partiendo de diversos tipos de fosfato orgáqico 11. de los oligosacáridos en que sus moléculas contienen de diez
La estabilidad de los grupos fosfato a la hidrólisis ácida o hasta varios millares de esas unidades. El componente más común
alcalina varia extensamente 15, Y hasta ahora no se ha encontrado es D-glucosa, pero también se encuentran D-manosa, D-galactosa,
una correlación exacta entre las velocidades de hidrólisis y la L-galactosa, o-xilosa, L-arabinosa, ácidos urónicos (D-glucurónico,
posición de los grupos. En condiciones de hidrólisis ácida o al- D-galacturónico y D-manurónico), y arninoazúcares (o-glucosa-
. calina, puede cambiar de posición el grupo fosfato, por ejemplo, mina, o-galactosamina, sus N-acetilderivados y ésteres sulfúricos
si se trata de ácidos fosfoglicéricos 18. o sulfatos). En contraste con los oligosacáricos, muchos de los
polisacáridos no se disuelven ni son reductores.
Alcoholes polivalentes 11 Su estructura ha sido investigada por métodos químícos 18,
Estos compuestos, que pueden considerarse como productos tales como metilación seguida de hidrólisis, oxidación peryódica
de reducción de los monosacáridos, abundan mucho en el reino y aplicación de enzimas 19. Para determinar la magnitud molecu-
vegetal, y poco en tejidos de mamíferos. En su mayoría forman lar de polisacáridos, se requieren mediciones físicas de propie-
cristales, generalmente de sabor dulce, y carentes de propieda- dades tales como presión osmótica, viscosidad y dispersión de la
des reductoras. Los más importantes en los mamíferos se relacio- 1uz, o ul tracentrifugación 10.
nan en la tabla 3 (pág. 356).
Los polisacáridos intervienen:
Productos de oxidaci6n primarios de los carbohidratos
o) como materiales estructurales, por ejemplo: celulosa (plantas),
La nomenclatura de los productos de oxidación de los grupos quitina (insectos y crustáceos), sulfato de condroitina (cartí-
terminales de las aldosas se deriva como sigue: lago);
CHO b) como reserva de alimento, por ejemplo: glucógeno (anima-
I les), almidón o fécula (plantas);
(CHOH)"
Oxidación I Oxidación &) como lubricantes en humores sinoviales; componentes de teji-
del grupo CH~H dos especiales (cuerpo vítreo ocular, tejido conjuntivo); com-
del grupo
alcoholt~
~a1
ponentes del moco, heparina, substancias de grupos sanguí-
neos Zl •
COO ~ . COOH
I I En la tabla 6 (págs. 359-361) se han reunido los polisacáiidos
(~OH)" (CHOH)" principales de mayor importancia en los mamíferos.
I
COOH~
CH20H
Ácidos urónicos Acidos a1dónicos
Oxidación Oxidación
del grupo del grupo
a1dehido terrninal COOH alcohol terminal
I Bibliografla
(CHOH)" 1) Véanse las revisiones de GILMAN y colabs. (eds.), Organit Chtmislry: A"
I AJIHlIf..J Trtalis., vol. II, 2 a ed., Nueva York, 1943, pág. 1532; PERCrvAL,
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tantes en los mamíferos se resumen en la tabla 4 (pig.357). SON, C. S., AtÚJant. Carbohytlr. Ch.m., 3,1 (1948). 6) MILLS, J. A., Advant.
Carbohydr. CM""., 10. 1 (1955). 7) Véase revisión ea KOWICAlIANT, G. N.,
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Los oligosacáridos se componen de moléculas de monosacá- 01 Paptr Chromalography ami Paper Elttlrttphorttis, Nueva York, 1955. 8) Véase
ridos o sus derivados, unidos entre sí por enlaces glucosídicos, DISCHE, Z., ea GLICIt, D. (ed.), MdhDJs 01 Bio,btmital AfUllysis, vol. II.
por un solo lado o por ambos. En la nomenclatura de los oligo- Nueva York, 1955, pág. 313. 9) Véaase revisiones amplias de química de
sacáridos, las unidades glucidicas en compuestos del primer tipo fosfoglúcidos, LuoIR, L. F., ea ZECIDfEISTEIl, L. (ed.), FDrlsthrilt. der
reciben los sufijos «-ósido» y «-osa», y en compuestos del segundo Ch.",i. DrgaNlthtr NaINrSloff., vol. VIn, Viena, 1951, pág. 47; FOSTEIt y
grupo, los sufijos «-ósido» y «-ósída», como muestra el siguiente ÜVEREND, Qllttrl. Rn. 'Mm. SOto Loflll., 11, 61 (1957). 10) Véase una
revisión ea AVISON y HAWDNS, Qllttrl. Rn. ÚJt"". S«. Lotu/., 5, 171 (1951).
esquema: 11) IsHERWOOD, F. A., Bril.1Iffli. BJ/., 10, 202 (1954);BALSTON Y T~LBOT,
A G.¡¿, lo Filter Papn- ami C.O""'SI PDFtÚr Chron:illDgraphy, Londres, 1952,
página 60; BLOCIt Y colabs., A MalUlalol Paper ChromillDgraph.1 ami Pap"
ElNt,."phorttis, Nueva York, 1955, pág. 144. 12) LEDERER, M., A" ¡"trodttt-
tÜ»l lo Pai'" ElNlropboresis ami &141." M,lhDJs, Nueva York, 1955; BLOCK
Y colabs., A MalUlal 01 Paper ChromillDgraphy ami Pai'" Elttlrophortsis, Nueva
York, 1955, pág. 333. IJ) CoRN, W. E., ea ÚlAIlGAPP y DAVIDSON (eds.),
TMN.I.it hitÚ, Tal. J, Nueva York, 1955, pág. 2tt. 14)l.tNDBERG YERN5-
-ósido -osa TEIl, en GLICIt, D. (ed.), MllhDJs 01 BÍlJJJlntieal AfIIÚysis, vol. m, Nueva
York, 1956, pág. 1. 15) Vbse !-m-om, L. F., en ZEc:HYElSTEIl. L. (ed.),
FwlHhrilll tkr Cbtmu orgatÚsÚltr NahInIoffl, YOi. VIn, VIena, 1951, pág. 47.
16) Vbse BALLOU y FrxHE&,J• .AIrar. ,Iitm. S«., 76, 3188 (1954). 17) Véase
revisiÓll de LoHMAIl, R. L., ea PJGIIAN, W. (ed.), TM CarbohyJraJ.s, Nueva
York, 1957, pág. 241. 18) Véanse rensiones en WHJSTLER y SIlAAT, PolyslUtha-
riM ChnrisIry, Nueva York, 1953; W~ y McGILVIlAY, AmI. En.
Bi«Iitm., 23, 79 (1954); AsPINALL Y ScHwAU, AmI. Rep. Prosr. Cbtm.,
52,255 (1955). 19) MANNEas, D. J.,12-I. En. dJe.• .ftK. Lotu/., 9, 73 (1955).
20) GREENWOOD, C. T., AtAo.w. CarbohytIr. CIitm., 7,289 (1952). 21) O. KENT
-6sido -ósida y WHITEHOUSE, Bi«Iitmislry .¡ 1M ~, Londres, 1955.
T abl4 1 Monosacáridos importantes en los mamíferos
Se incluyen también aqui algunos de los glúcidos más importantes contenidos en substancias de interés medicirW
Fórmula
Nombre y peso Estructura Rotación específica Estado natural
moleeu1ar
Triosas
o-gliceraldehido C.H.O. CHO
I
[exm + 13,5 0
Como fosfato (véase tabla 2,
(2,3-dihidroxi- 90,08 pág. 352)
HCOH
propanal) I
CH20H
s-dihidroxiacetona C,H.O. 1iH20H CH20H Inactiva Como fosfato (véase tabla 2,

(1,3-dihidroxi- 90,08 I I pág. 352)
CO o bien C(DH)
propan-2-ona, I 11
oxantina) CH20H CHOH
Te/rosas
o-eritrosa [ex]~
~
C.H.O. - 14,8° Como fosfato (véase tabla 2,
120,11 pág. 352)
• H H I H, OH
H' 2
OH OH
1iH20H
L-eritrulosa C.H.O, I [exm + 12 0
Como fosfato con actividad
120,11 ro metabólica (véase tabla 2,
I
HOCH pág. 352)
I
CH20H
~
2-desoxi-o-ribosa C,H,.O, [exm - 500 Ubicua como componente de
(2-desoxi-o- 134,14 nucle6sidos, nucle6tidoa y 6ci-
tri/ropentosa, • H H I H, OH
dos nucleicos (véanse fosfatos
timinosa, H' 2 en la tabla 2, pág. 353)
desoxiarabinosa)
OH H
o-digitoxosa C.HuO, [ex]~ + 46,5°
b
Componente de glucósidos de
(2-desoxi-o- 148,16 la digital
al/rometilosa)
• ~ H 1 H,OH
HO '
OH H
Pen/osas
QH
f3-o-arabinosa C.H,.O. H I [ex)~ - 1050 En glucósidos de áloe, y ba-
150,14 cilos tuberculosos
H • 1 ~
H HO
HO' H
HO H
DL-arabinása C.H,.O. Mezcla equimolecular de Inactiva Aislada de la orina en la pen-

150,14 o-arabinosa y L-arabinosa tosuria (caso insólito de for-
mación metabólica de un ra-
cemato)
L-fucosa C.HuO.
1 [exl~ - 1530 -+ + 76° Componente de polisacáridos
(6-desoxi-L-galactosa) 164,16 n
de leche humana, substancias
H
• "tila
de grupos aangufneos, algas
I H,OH marinas, goma tragacanto
H H2~
HO }
bH ~ ~
-
H
-y;
L-ramnosa C.HlIO, Forma ex, 1 H.O: Como glucósidos en pigmeo-
~~
(6-desoxi-L-manosa, 164,16 [ex]~ - 9° tos vegetales, gomas y mUcl..
isodulcita) . . 'ella lagos. Componente común de
• I (l Forma ~: glucósidos cardiotónicos .
H H
H 3 ti [CI]~+38°
OH OH
Tah/a 1 Monosacáridos importantes en los mamíferos ((onlÍnTIIJrión)

Fórmula
Nombre y pe.o Estructura Rotación específica Estado natural
molecular
o-ribosa C.H"O. [aJ~-23,7°(solución4%) Muy difundida en nucleósi-

(o-ribofuranosa) 150,14 dos, nucleótidos y ácidos nu-
c1eicos (véanse fosfatos en la
tabla 2, págs. 352 y 353)
o-ribulosa C.H,.O. Como fosfatos (véase tabla 2,

(n-eritropentulosa, 150,14 pág. 353). Metabolito inter-
o-adonosa, medio en la oxidación de la
o-arabulosa) glucosa
o-xilulosa C.HlOO. Como fosfato (véase tabla 2,

(o-treopentulosa 150,14 pág. 353)
o-xilocetosa,
o-lixulosa,
o-lixocetosa)
L-xilulosa C.H,.O. En la orina de pentosuria

(L-xiloéctosa, 150,14
L-lixulosa,
. L-lixocetosa)
Hexorar
o-fructosa C.H ..O. Forma ~: Como fosfato (véase tabla 2,
(2-ceto-D-arabohexosa, 180,16 [IX]~ - 133,5° ~ - 92° pág. 353). Componente de
levulosa, azúcar de muchos polisacáridos (com-
fruta) binada con glucosa en la saca-
rosa). Tiene forma de pira-
nosa en cristales, y de fura-
nosa en todos los productos
naturales. Es el más dulce de
(3-o-fructopiranosa
los azúcares conocidos
HOC~2
O OH
H HO 2 ~
H' 'rH.¡OH
OH H
~-D-fructofuranosa
6
o-galactosa C.H,.O. CH20H Forma a: Presente como fosfato en te-
(cercbrosa, azúcar 180,16 i n [IX]~ + 144° ->- + 80,5° jidos de mamíferos (véase ta-
cerebral) HO
1, 1 H
,1 .. -~H
, Forma ~: bla 2, pág. 354). Componente
de cerebrósidos '/ gangliósi-
OH H
I
~
[am + 54° __ + 80,5° dos, y de polisacáridos, como
H OH H
azúcar o aminoazúcar deri-
I vado (por ejemplo, en lactosa,
OH
rafinosa, estaquiosa)
o-galactosamina • Forma a, 1 HCI: Muy difundida en la natura-

(D-COndrosamina,
2-amino-2-desoxi- HOOYl'2OH
. H [am + 135° ->- +
93° leza como componente de
Forma ~, 1 Ha: mucopolisacáridos, cartílagos,
o-galactosa) • H , .. tendones (condroitina), ~-he
I OH H +
[at]1: 39° -- +
93° parina, lipoides, gangliósidos
H OH
cerebrales, substancias de gru-
H NtI.¡ pos sanguíneos
Tahla 1 Monosacáridos importantes en los mamíferos (fOlUltUió,,)

Fónnub
Nombre y peso Estructum Rotación especifica Estado natural
molecular
N-acetil-D-galactosamina C,HlIO,N
•
~h'H.OH
Forma de D-galactosamina
221,22 como componente de la con-
droitina, etc.
~ H NH-CO·CH3
D-glucosa C,Huo.
• Forma ex:
CH20H H Como fosfatos (véase tabla 2,
(dextrosa, 180,16 + +
Q
[ex]R 113,4°-+ 52,5° pág. 354). Es el más difundido
azúcar hemático,
azúcar de uva, • H I 1", -~H I ~
Forma a: de todos los azúcares. Se en-
cuentra libre en muchos hu-
azúcar de maiz) OH H [exJr: + 19,3°-+ + 52,5°
HO J 2 OH H mores orgánicos, como san-
gre, linfa y liquido cefalorra-
H OH quideo. Componente de poli-
sacáridos, como glucosa o
glucosamina (véase glucosa- .
mina, más abajo)
D-glucosamina C,H130.N Forma ex: Como N-acetilglucosamina

(quitosamina,
2-arnin~2-desoxi
179,18 [ex]~+ 100°-+ + 47,5° (véase más abajo), es compo-
D-glucosa)
Forma a: nente de la quitina, heparina,
[exm + 14°-+ + 47,5° ácido hialur6nico. polisacári-
dos de grupos sanguineos, y
oligosacáridos de leche hu-
mana
N-acetil-n-glucosamina • Componente exclusiva de la

CH20H H
-)f
Q
quitina; contenida ~ hepa-
rina, ácido hialur6nico,~·po
• H I '" . lisacáridos de grupos áangul-
OH H
HO J OH neos, y oligosacáridos de
leche humana
H NH·CO·CH3
~
N-metil-L-glucosamina C,H ..O.N Componente de la estreptomi-
193,21 cina (véase pág. 649)
HO'""f.--O
• .C~OH I H, OH
H H3C·N
H
D-manosa C,HuO,
• Forma ex: Como fosfato (véase tabla 2,
~
~OH H
(seminosa) 180,16 +
[ex]r: 29,9°-+ + 14,5° pág. 354). Muy difundido
·~ ''''
-~H ~
Forma a: como componente de mana-
nas y hemicelulosas.Contenida
. I
[exm - 16,3°-+ + 14,5° algunas veces en glucoproter-
HO J OH H
nas
H H
ReptO/ti
D-sedoheptulosa C,H ..O, C~OH [exm + 2-30 Como fosfato (véase tabta 2,
(n-altrocetoheptosa. 210,19 1 pág. 355)
CO Sal de Ba:
n-altroheptulosa) 1 [ex]::.. + 80
HOCH
1
HCOH
I
HCOH
I
HCOH
I
C~OH
Tlibia 2 Fosfoglúcidos importantes en los mamíferos

(Sin nucle6tidos, que se insertan en las tablas 10 c, 11 y 12, págs. 375-383)
Fórmula Composición Rotación

Nombre y peso Estructura Función biológica Biblio-
molecular especifica grafia*
C H P
Fosfato de C.H,o,P CHzOH 21,19 4,15 18,22 Producto inter- 1

dihidroxiacctona 170,06 I medio de la glu-
CO
I cólisis
CH2OP03H2
3-fosfato de C.H,O,P CHO

I
21,19 4,15 18,22 [aH: + 14° Producto inter- 2
n-gliccraldebido 170,06 medio de la glu-
HCOH
(<<éster de I cólisis
FISCHEIl-BAEIl» ) CH2~~
1-fosfato de C.H.O,P CH20P03~ 20,94 5,27 18,00 [am -1,45° Producto inter- J
L-gliccrina 172,08 I medio lipídico.
HOCH (sal de Ba)
Componente de
&2 0H fosfolípidos
2-fosfato de 'cido
n-glicérico (<<éster
C.H,O,P
186,06
COOH
I
19,36 3,79 16,65 [am +
13° Producto inter- 4
HCOPO~ (HClln) medio de la glu-
de KIESSLING») I cólisis
C~OH
3-fosfato de 'cido C.H,o,P COOH 19,36 3,79 16,65 [am -14,5° Producto inter- S
n-glicérico 186,06 I
HCOH (Ha In) medio de la glu-
I cólisis
CH20P03~
1,3-difosfato de C.H.°ltp. C00P0 3H2 13,55 3,03 23,30 [am - 2,3° Producto inter- 6
i\cido n-glicérico 266,05 I medio de la glu-
HCOH
cólisis
~~0P03~
2,3-difosfato de C)I¡°ltp • COOH 13,55 3,03 23,30 [am - 2,3° Producto inter- 7
¡\cido n-glkérico 266,05
H~~~ medio de la glu-
cólisis
C~OPO~
Fosfato de 'cido C.H.O,p COOH 21,44 2,99 18,43 Producto inter- 8

enolpicúvico ('ci- 168,05 I
C~H2 medio de la glu-
do fosfopicúvico) 11 cólisis
CH2
4-fosfato de C,H,O,P CHO 24,01 4,53 15.49 Producto inter- 9

D-Critrosa 200,09 I
HCOH medio del ciclo
I del fosfato de
HCOH pentosa
I
CH211'O~
1-fosfato de C.H,O,P CH201'03~ 24,01 4,53 15,49 Función desco- lO

L-eritrulo~ 200,09 I
CO nocida
I
HOCH
I
CHzOH
~
1-fosfato de C.Hll0.P 26,15 4,83 13,49 Producto inter- 11
«-n-ribosa 230,12 medio del meta-
(forma furanósica) • H H ti
bolismo de los
H 3 2 0P0~2 nuclcótidos
OH OH
~
S-fosfato de
n-ribosa
C.Hll0.P
230,12
HzO~ 26,15 4,83 13,49 [«JI! + 16,5 0
Producto inter- 12
medio del ciclo
(forma furanósica) OH H'H,OH del fosfato de
H 2
pentosa y de la
sÍntesis de nu-
OH OH cleótidos
• Véase d 6naJ de la tabla en.página 355.

Tabúz 2 Fosfoglúcidos importantes en los mamíferos (rontÍ1lluKiÓ1r)
Fórmula Composición
Rotación
molecular especifica grafía·
e H p
~
1,5-difosfato de C.H"On P , fIAPIXi~ 19,37 3,90 25,15 Producto inter- 1J
n-ribosa 310,10 medio de reac-
I (forma furan6sica)
H
• H
I
J
H
2
I H, 0P03H2 ción del 1-fos-
fato de ribosa
1 con 5-fosfato de
OH OH
L ribosa
~
5-fosfato- C,H 13O U P. 15,40 3,36 23,83 Producto inter- 14
1-pirofosfato de 390,08 medio de la sin-
n-ribosa • H H I H,OPA~ tesis de los nu-
(l-pirofosfato de H J 2
cleótidos
5-fosforribosilo)
OH OH
~~
1-fosfato de C.HnO,P 28,05 5,18 14,47 Producto de la 15
desoxirribosa 214,12 degradación de
: H H I H, OP0 3H2
(forma furan6sica) los nucleósidos
H J 2
OH H
, O
28,05 5,18 14,47
~O~
S-fosfato de C.HnO,P Componente de
desoxirribosa 214,12 ácidos desoxi-
• H H H, OH I
(forma furanósica) nucleicos y de
H J 2
desoxinucle6-
H
tidos
OH
S-fosfato de C.HnO. P C~OH 26,15 4,83 13,49 [Glm - 40° Producto inter- 16
n-rihulosa 230,12 I medio del ciclo
CO
I de fosfato de
HCOH pentosa
I
HCOH
I
CH2~H2
S-fosfato de C.HnO.P CH20H 26,15 4,83 13,49 Producto inter- 16

D-xilulosa 230,12 I medio del ciclo
CO
I de fosfato de
HOCH pentosa
I
HCOH
I
CH2OP03H2
1-fosfato de C.HuO,P H 27,70 5,04 11,91 [Glm - 56° Producto inter- 17
~
n-fructosa 260,15 medio de la glu-
(forma piran6sica) c6lisis
(<<éster de H 2 11
ROBlSON-TANKO») HO H. J ~OPOA
OH H
~
6-fosfato de C.H ..O,P 27,70 5,04 11,91 [ex]1:: + 3.58° Producto inter- 18
n-fructosa 260,15 (sal de Ba) medio de la glu-
(forma furan6sica) s H HO 2 11
c61isis
(<<éster de H' J CHOH
I 2
NEUBERG»)
OH H
~.
1,6-difosfato de C.HuOllP • 21.19 4,15 18.22 [GlU: + 4,1°. Producto inter- 18
n-fructosa 340.13 medio de la glu-
(forma furan6sica) . H HO 2 11
cólisis
(<<éster de H' C~OPOH
HARDEN-YOUNG»)
J
I 3 2 -
OH H
,. Véase: el final de la tabla en página 355.

Tabla 2 Fosfoglúcidos importantes en los mamíferos (&onlinlllUión)
Fórmula Composición
Rotación
molecular especifica grafla*
e H p
•
1-fosfato de C.H ..O.p 27,70 5,04 11,91 [cxH: + 148,5° Producto inter- 19
b
cx-o-galactosa 260,15 medio del meta-
(forma piranósica) bolismo de la
H 1 (l galactosa
OH H
H J 0I'03H2
H OH
1-fosfato de C.H"O,NP
•H20H 27,81 5,45 11,51 Se forma a ex-
o-galactosamina 259,16
HO
í
~~
O
pensas de la ga-
lactosamina en
20
• 1 H,OP03H2 extractos de te-

H
OH
2~ ¡ido cerebral y en
Sauharomyus
~ ~H2 fragiJis
1-fosfato de C.HII°,P
• 27,70 5,04 11,91 [cx]~ + 120° Producto inter- 21
b
«-D-gluc:osa 260,15 medio de la
(forma piranósica) transformación
(<<éster de Coa!») • H 1 (l reversible de la
OH H glucosa en glu-
HO 2 0I'03H2 cógeno
6-fosfato de C.HuO.p
H
•
fH 2OPO:H2
OH
. 27,70 5,04 11,91 [aH: + 34,2° Producto inter- 22
o-gluc:osa 260,15 medio de la glu-
(forma piranósica)
(<<éster de
H '}H: ° cólisis
• 1 H,OH
ROBISON») _
HO
OH
J 1
~ 6H
1,6-difosfato de • 21,19 4,15 18,22 [am - 19° Producto inter-

~o-glucosa
C.H"O,.p. ~H20P03H2 _n 23
340,13 (PH8) medio de la
(forma piranósica) H ~I,s O~H2 transformación
H
• OH H
1 ~ reversible de la
.
HO
~
J 2
ÓH
H
- glucosa en glu-
.cógeno
6-fosfato de • 27,81 5,45 11,51 [am + 48,5° Se forma a ex-

C.H"O,NP ~OP03H2 24
o-glucosamina 259,16 pensas de o-glu-
H 1. O cosamina por
H
• OH H
1 H,OH preparaciones de
3 2 enzima blasto-
micético y de
~ ~~ hexocinasa
6-fosfato de ", CIHIIO"P

• 26,10 4,74 11,22 [a]::., + 0,2° Producto inter- 25
e
ácido o-glucónico 276,15 medio del ciclo
H -
del fosfato de
pentosa
HO OH H H
H OH
6-fosfato de • 27,70 + 15,1 0

26
C.HIIO.P C~~ 5,04 11,91 [aJ::I' Producto inter-
.
~H.~
o-manosa 260,15 medio dd meta-
(forma piranósica) bolismo de la
manosa
HO .
H H
• V éasc el 6naJ de la tabla en pigiDa 355.

T ohla 2 Fosfoglúcidos importantes en los mamiferos (~~/lUión)
Fórmula Composición Biblio-

Nombre y peso Estructura Rotación gnfia
Función bioJógiC3
molecular especifica (véase
C H P abajo)
7-fosfato de
J>-sCdoheptulosa
C,H• .o."P
290,17 ~
28,97 5,21 10,68 Producto inter-
medio del ciclo
27
CO de fosfato de
I
HOCII pentosa
I
HCOH
I
HCOH
I
HCOH
I
CIfPOa~
l,7-difosfato de . 22,72 4,36 16,74 Producto inter- 28

J>-sedoheptulosa medio del ciclo
de fosfato de
pentosa
Fosfato de lactosa C12H .,014P 34,13 5,49 7,34 [aH: + 99,5 0

Producto inter- 29
422,29 medio posible en
la síntesis de la
lactosa
(estructura probable)
¡
Biblio~
1) BALLOU Y FISCHER,J. AIJItr. ~b"". StH., 78, 1659 (1956). 2) METER- (19SO). 16) DICUNSyWILLIAUSON,N../II1Y, 176,400 (19SS). 17)TANl:o
HOP, O., B.n. StH. Chi",. bio/. (Parir), 20,1033,1345 (1938); BALLOU y ROBlSON, Biotn. J., 29, 961 (1935); BRIGL Y MtlLl.u, BIr. JJnb.
y FISCHER. J. A",Ir. ~n. StH., n, 3329 (1955). J) BAER Y FlSCHEll, ~• • Gtr., n. 2121 (1939). 18) NEUBEllG y colaba., AnII. Biorn.,
J. bio/. Cn.,128, 491 (1939); BAER Y FISCHEll, en BALL, E. G. (ed.), 3, 33 (1944); TANI:O, B., AbrlrtMlr ~f IIIt C"",,,,,,,,iulitnu ~f IIIt 1st
BÚKIIt",it../ Pnpar..IWIU, Tol. D, Nucva York, 1952, pág. 31. 4) KtEss- IlfllrtltsliDMI Cmrgrm ~f Biorbmtirtry, Cambridge, 1949, pág. 222. 19) Kot-
LING, W., Btr. tltrrh. ~n. Gn., 68,243 (1935); BALLOU Y FlSCHER, TEllLlTZ, H. W., Biorn. J., 37. 318 (1!W3). 20) CAllDrNl Y l.EI.o..,
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Tah/ti J Alcoholes polivalentes importantes en los mamíferos

Fórmula
Estructura Rotación
Nombre y pno Estado natural
molecular eSp«Ífica
Glicerina C.H.O. CHzOH Muy difundida en lípidos de tejidos de

92,10 I mamíferos. De sabor dulce
HCOH
I
CHzOH
Adonitol C.H"O. CHzOH Componente de la riboflavina (vitamina B.,

(ribitol) 152,15 I véase pág.466). También se encuentra en
HCOH
I Adonis vernalis
HCOH
I
HCOH
I
CHzOH
Mesoinositol C.HIIO. OH OH Inactiva Muy difundida en los reinos vegetal y ani-
~H
(mioinositol) 180,16 mal. Se encuentra libre y combinada en los
H H músculos, el corazón, el hígado y otros
tejidos. Componente de la cefalina cere-
OH H bral. El hexafosfato (litina) constituye la
OH H reserva de fósforo orgánico en plantas
H H verdes (véase también pág. 482)
Estreptidina C.Hl IO.N. ",NH Componente de la estreptomicina
"~~
262,28 (véase pág. 649)
"C'NH H
H~ OH H
H HO
H OH
OH H
C~mponentes de la materia viva - Carbohidratos (continuación) 357
Tah/a 4 Productos de oxidación de carbohidratos

Fórmula
Rotllción
Nombre y peso Estructura Estlldo natural
especifica
molecular
Acidos a/dónkos·
Acido n-glicérico C.H.O. Los fosfatos (véase tabla 2,
(ácido n-a, [3-dihi- 106,08 pág. 352) son productos inter-
droxipropiónico) medios de la glucólisis
Acido L-ascórbico C,H,O. Véase en Vitaminas, pág.478

(ácido L-xiloascór- 176,13
bico, vitamina C)
6
Acido n-glucónico C.HuO, ~H20H Como fosfato (véase tabla 2.
(ácido dextrónico) 196,16 pág. 354), producto interme-
H /~ OH
dio en el ciclo de fosfato de
l. OOH pentosa (pág.438)
HO ~,H 2
H
~ 6H
Afióos MrÓn;fOS
Acido a-n-galacturó- C.HuO, Componente principal de las
nico 196,16 pectinas. También se encuen-
HQCOOHH tra en gomas y mucilagos
• HIel vegetales, y en polisacáridos
OH H bacterianos
H' OH
H OH
Acido 13-D-glucurónico C,HIZO.
Q ~,:
Componente de mucopolisa-
196,16 cáridos l . Muchos hidroxide-
rivados y ácidos aromáticos
se eliminan como glucur6ni-
OH H dos'. Tiene forma piranósica
HO' H en productos naturales (véase
, H OH también pág. 440) -
...
Acido n-idurónico C.HuO.

196,16
HO
rOOH O
Componente del sulfato de
condroitina B'
/~
: ..
• H HO I ",OH
H
, 2
bH ~
Bibliografia.
1) Cf. KENT y WHITEHOUSE, Bioclmnislr.1 of lb, A11IinoslIgors, Londres, WILUAIIS, R. T., DtlDxitaliotr Mttlxmis1lft, :za ed., Londrea, 1959. "
.1 955• Z) TUGUE, R. S., Adl'tJnr: Carbohplr. Chtfll., 9, 185 (1954); J) HOFFMAN y coJabs., Sri""" 12-4, 1252 (1956).
:'!"

Tabla j
~
Oligosaáridos importantes en los mamíferos
Nombre Fórmula y pcao molecular Estructura Rotación especifica Observaciones

DiJlIláriJos
Celobiosa CIIHIIOIl [«H: + 14,2°-.. + 34,6° Producto de degradación de la ce-
(4'-[~-o-glucopira 342,31 J\ lulosa en la digestión de herbl-
nosido]-~-D-gluco voros.'También es componente
piranosa) de la Iiquenina
n
O
3
"CI
O
::1
-A
Lactosa CnHIIO •• Forma «,1 H.O: Componente de la leche de maml- ID
(4'-[~-o-galactopira
nosido]-D-gluco- .
342,31 [«]t' + 85°-.. + 52,6°
Forma 13:
fero (4-8%)*. Sólo débilmente
dulce ...
::1
ID
piranosa) UI
[«]M + 34,9-.. + 55,4°
Q.
H
-
ID
I;¡
Maltosa CIIHIIOu Forma ~, 1 H.O: Producto de degradación del almi- 3

(4'-1«-o-glucopira- 342,31 +
[«m + 111,7° -.. 130,4° dón y glucógeno en el curso de !
ID
nosido]-~-o-gluco la digestión. Se encuentra libre en
piranosa) algunas plantas (cebada) y en la ::!.
1»
miel
S.
<
1»
I
Sacarosa CIIHIIOIl [«m + 66,53° Existe en casi todos los vegetales
n
(suerosa, azúcar de 342,31
caña, azúcar de remo- ...
1»
O-
lacha, «-o-glucopira- O
nosido-~-b-fructofu :r
ranosido) a:
Fu~osidolactosa C..H..O..
TrisatdriJo
Indicios en la leche humana*
a
o
UI
(2-[«-L-fucopira- 486,44
110aido]-Iactosa) '""'
n
o
...::l
S'
c::
$>o)
n
o:
::l
'-"
OH H
• Respecto a OtlOS oligosacálidos aislQdos de leche humana, véansc BELL y colabs., Ann. R.p. Progr. Che",., 52, 333 (1955); KUHN, R., BNII. Soto Ch/m. bi.l. (PariJ) , 40, 297 (1958).
-- .......----._---~._ .. _- _.~------~ -- .__ .-

----~--- ._---- -------- ----, -_._-_.__._- ;'>
Tab/~6 Polisacáridos importantes en los mamíferos (véase Bibliografía, pág. 361)
Nombre Peso molecular Estructura Rotación especifica Observaciones
Amilopectina 1 I
Hasta 52 X 10'
(ex-amilosa, fracción B (amilopectina
Moléc~la muy ramificada, con varios centenares de unidades catenares, cada una de las cuales I [exH:
comprende 20 a 26 restos de glucosa en ex-1 : 4; las cadenas están unidas entre si por enlaces glu-
+ 150 0
Principal componente de almidones y
féculas (comúnmente un 80%). Se ha
del almídón) de patatal) cosldicos que van del grupo reductor al C-6 de un resto de glucosa de una cadena adyacente: sintetizado por incubación de 1-fos-
, 6
fato de glucosa con enzima Q de zumo
de patata, en presencia de fosforilasa n
~CH20HoH
CH20H O
H de patata 3
3
I~Qt • H. I Qt
"O
O
O OH H :::s
O (D
H OH H OH J ....
:::s
(D
UI
CH2 Q.
(D
-SIl
3
!.
.
(D
¡.
Amilosa 1 . (323)/1' I
«(3-amilosa, fracción A hasta 1 X 10'
Cadena esencialmente lineal, formada por restos glucosldicos unidos entre si en posición ex-l : 4: I [ex H:
6 6
+ 220 0
Componente de almidones y féculas
(un 20%). Falta en algunos, como el
_.<
del almidón) H20H yH20H de malz «céreo». Se ha sintetizado por <
SIl
incubación de l-fosfato de glucosa con I
fosforilasa de patata 4 nSIl
0- .r:r
H OH H OH /1 _.
O
:r
Q.
Celulosa (323)/1'
hasta 1,7 X 10'
Cadena lineal de restos de glucosa unidos entre si en posición (3-1: 4:
6 6
Principal polisacárido estructural de
las plantas. Se encuentra asimismo en iO
H20H ~H20H algas, membranas de bacterias, y como UI
tunicina en algunos animales inferio- ........
n
res. El hombre no la digiere g
Il.
~
H OH H OH /1 ~
Quitina (203,19)/1' Cadena lineal de restos de N-acetil-o-glucosamina unidos entre si en posición (3-1:4: [exH: - 14,7 0 Substancia esquelética de moluscos e ~
aprol[.4 X 10' , (en HC1) insectos. También se encuentra en ve-
'-'
"20H getales inferiores y hongos
.,~
\ "." ','" ~~ 1J '

" NH·CQ·CH3 H NH'CO'CH3 11
~
c',
TabJa 6 Polisacáridos importantes en los mamfferol (eoneJlUión)
i
Nombre PelO molecular Eatructura Rotación especifica Observaciones
Sulfato de condroitina Muy polidis- PolImero compuesto de ácido o-glucurónico, o-glueosamina, N-acetil-o-galactosamina y Se halla en el tejido cartilaginoso de
perso; alrededor restos 'Ile sulfato. No se conoce aún con detalle la estructura' la mayor parte de mamlferos
de 26000 ' como
mlnimo
n
O
3
Dextranos 7 (323)11'
aprox.4 X 10'
I Probablemente, restos de glucosa en ex-l : 6 con cadenas ramificadas o lineales, por ejemplo: Productos extracelulares de bacterias,
como LlllrOnOJlor mertnleroidu. Dextra- "
O
:::1
~
nos parcialmente hidrolizados se uti- :::1
lizan para substituir el plasma sanguí-
J. O neo'
ie.
C.
tri
¡II
H OH n
3
!!!.
ID
::l.
Glucógeno Polidisperso; Molécula muy ramificada, similar a la de amilpectina, y constituida por unidades catenares de I [txm + 191 0
Carbohidrato de reserva en tejidos ani- SIl
(almidón animal) casi todos los restos de glucosa en 1X-1: 4, conectadas mediante enlaces glucosídicos en IX-l: 6 10 : males. Durante la glucólisis, se trans-
glucógenos, forma en el músculo en ácido láctico :S.
mín.2 X 10' 6 6 (pág. 411). También se encuentra en <
SIl
CH 20H CH 20H la levadura. Se ha sintetizado por la I
H H ,f-_·-O" H acción de fosforilasa del corazón o del
I~,IX
I~a.
OH H •
hígado sobre 1-fosfato de glucosa 9
.
(¡
'"'
c:r
° ° _.
O
:::1"
H OH H OH J
CH 2
.
Q.
!!!.
O
(11
.--..
n
O
~
...
S'
H OH OH OH ¡::
~
O~
~
Heparina aprox. 17000 11 Polímero compuesto de o-glucosamina, ácido o-glucurónico, y restos de sulfato y acetato. Se encuentra en tejidos animales. Anti- '-'
No se conoce todavía bien su estructura 8 coagulante de la sangre
Acido hialurónico aprox. 1 X 10' JI I Polímero compuesto de o-glucosamina, ácido o-glucurónico, y residuos de acetato. No se Muy difundido en los tejidos y humo-
conoce todavía bien su estructura J res intercelulares
-"---""'--' ---_._--- --_._., -_. .,--._.._- -----_.... _--_... :~»'
Inulina (162,14)11' Cadena lineal de unas 30 unidades de fructofuranosa enlazadas en posición [3-1: 2: (otm - 40° Carbohidrato de reserva en muchos
aprox. 5000 vegetales, solo o con almidón o fécula
HO~'H2.
O H
H H ~
H' 3 ,~H2
OH H 0- OH H OH H n
O
3
Pectinas (346)11' Probablemente, una cadena lineal de restos de ácido o-galacturónico enlazados en posición (otm aprox. I Componente esencial de paredes celu-
" O
::::1
ID
(ácido péctico) hasta 5 X 10· ot-l: 4 11 + 2400 lares en plantas. Se presenta como sal
....
::::1
de Ca o éster metllico ID
!II
Q.
ID
iii'
3
~
'H OH H OH n !.
ID
:::!.
Al
Polisacáridos 1,4 10' Restos alternos de glucosa y de ácido glucurónico, probablemente enlazados en posiciones Ejemplo. de unos 40 polisacáridos de
de neumococos,
X
1:3 y 1:4 11 neumococos que se conocen, muchos
!:.
tipo 3
<
Al
de estructura ignorada. De ellos de-
pende la especificidad de tipo de los I
n
neumococos. Actúan como antlgenos
.
Al
c::r
O
::r
OH H OH 11
a:
~
O
!II
,......,
n
Almidones y féculas Muy poli- Consisten principalmente en mezclas de amilosa y amilopectina (véase más arriba en esta Carbohidratos de reserva en muchas O
:;,
dispersos tabla) al 20: 80. En algunos almidones no hay amilosa plantas n
e
GIl
0=
:;,
'-'
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~
382 Componentes de la materia viva - Aminoácidos
Amlnoicldos 1 b) Los aminoácidos con grupos carboxilo y a-amino primarios

libres se oxidan al calentarlos con ninhidrina:
Un amino'ddo es un compuesto que contiene uno o más
grupos amino y uno o más grupos carboxilo. Los de importan-
cia biológica comprenden. por lo general. un grupo amino en
posición ot respecto a un grupo carboxilo, de modo que su fór-
,mula estructural general es
Ninhidrina Hidrindantina A1dehido

(hidrato de tricetohidrindeno)
Pueden medirse cuantitativamente NH. o ca.. ; y también

I..á asimetría en tomo del átomo de carbono en ot da a los ami- sirve para valoraciones el color azul que aparece por encima
noácidos actividad óptica. excepto cuando R = H. como en la de un pH 2 al calentar la mezcla, por efecto de la siguiente
glicina. Su nomenclatura es similar a la adoptada para la serie reacción':
de carbohidratos. y se sirve de las letras D y L para indicar la con-
figuración alrededor del átomo de carbono en a. a veces seguidas
, por el si~o de rotación óptica entre paréntesis. por ejemplo,
'i.(+)-alanina. Tratándose de aminoácidos con dos centros asimé-
tricos, son posibles cuatro estereoiSÓmeros. y el isómero encon-
trado en las proteínas se designa simplemente por L-isómero. sin
'que esto implique una descripción completa de la configuración
Tricetohidrindeno Hidrindantina Dicetohidrindiliden-
de ese particular ácido. (Respecto a configuraciones estereoqui- dicetohidrindamina
,micas de los aminoácidos, véase NEUBERGER ~.) El valor de la rota-
ción esped6ca de cualquier aminoácido varía según la concen-
tración, la temperatura y el pH; por eso es necesario mantener e) El formaldehido reacciona con los grupos amino de un ami-
exactamente las condiciones experimentales para indicar la iden- noácido, y reduce así su basicidad; esto permite valorar direc-
tidad y p~, de un ácido a base de su rotación específica 3. tamente el ácido con álcali, empleando fenolftaleína como in-
La mayoda de los aminoácidos son compuestos estables. y fun- dicador 10 •
dena má$ de' 200° C. con descomposición; son insolubles en di-
solventes neutros comunes. excepto el agua, y recristalizan gene- Los aminoácidos son las unidades estructurales de las moléculas
ralmente en etanol acuoso. Sus reacciones salinas pueden atri- de proteína, y se han identificado poco más de veinte con esta
buirse a su condición de sales internas o «iones dipolares», por función (tabla 7, págs. 363-366). Todos ellos son a-aminoácidos
ejemplo: de configuración L-. y no está demostrado de manera concluyente
que forme parte de proteínas ninguno de otro tipo~. Sin embargo.
se han aislado o-aminoácidos de plantas y de microorganismos 11;
estos últimos suelen elaborar polipéptidos (a menudo con propie-
dades antibióticas) que contienen o-aminoácidos. Las cápsulas de
Los aminoácidos actúan como compuestos anfóteros, y tienen ciertos bacilos. por ejemplo, Boc¡lIl1r onthrocir, consisten efectiva-
puntos isoeléctricos característicos, donde alcanzan valores má- mente casi por entero en polipéptidos de ácido o-glutámico. Los
ximos y minimos muchas de sus propiedades físicas. aminoácidos relacionados en la tabla 8, páginas 367 y 368. no
La separación y el análisis cuantitativo de los aminoácidos han se encuentran en proteínas, pero aparecen como metabolitos inter-
experimentado en estos últimos años un cambio radical con la medios o componentes de cuerpos fisiológicamente activos.
aplicación de nuevos procedimientos, tales como la cromatogra-
,fIa de adsorción sobre almidón. la cromatografía de distribución
en gel de smce y en papel, la cromatografía interiónica y la e1ec- Bibliografia
troforesis. Actualmente basta una sola columna de intercambio
1) Véanse las revisiones de GREENlIERG, D. M. (ed.), Amino Adás antl
iónico para separar todos los aminoácidos corrientes 4. Son muchos ProJeins, Springfield, m., 1951; NEURATH y BAlLET (eds.), Th. Proleins,
los métodos de determinación de aminoácidos: dilución con isó- vol. 1 A, Nueva York, 1953.2) NEUBERGER, A., Ad.ant. Prolein Ch.m., -4,
topos, reacciones enzimáticas. microbianas y químicas 1,5. 297 (1948). J) Respecto al análisis de a-aminoácidos, véase GREENSTEIN, J. P.,
AdINlM. Prolein Ch.",:-,9."121 (1954)".4) MOORE y STElN,]. bici. Cb.m., 211,
Se conocen tres métodos de análisis cuantitativo aplicables a 893 (1954). 5) Véase TRISTRAM, G. R., en NEURATH y BAILEr (eds.), The
, la mayoría de los aminoácidos: Prol.ins, vol. 1 A, Nueva York, 1953; BLOCK Y WEISS, Amino Atiá HanJ..
11) Los aminoácidos con un grupo amino primario reaccionan booA:, Springfield, IIJ., 1956; BLOCK Y colabs., A Manrm/ of Paptr Chroma-
lography antl Paptr E/ttlropbor.sis, Nueva York, 1955; BLOCK y BoLLING, The
con ácido nitroso para dar: nitrógeno: Amino Atiá Composilion of Prol.ins aná Fooás, 2- ed .• Springfield, IIJ., 1951.
6) VAN SLTItE. D. D., J. hio/. Chnn., 9, 185 (1911); 12.275 (1912). 7) VAN
SLYItE. D. D., J. bio/. Chnn., 83, 425 (1929). 8) VAN SLYKE y colabs.,J. bio/.
Chmt., 1-41, 627. 671 (1941); 150.251 (1943).9) MOORE y STEIN. J. bio/.
En esto se;basan los métodos de valoración de VAN SLYKE, Ch.m., 176, 367 (1948). 10) OLCOTT, H. S.• en GREENBERG, D. M. (ed.).
que determinan el nitrógeno por volumetría /1 o manométrica- A11Iino Atiás antl Prol.ins, Springfield, m., 1951, pág. 80. 11) THORNE, C. B.,
mente'. Ann. &r. MimJbio/., 10,331 (1956).
~'~"'-- ---'".,"+""-"'-~ ---------, ------~ -~-,~-~~ --~ ....... ,---,.~---,
::r
Tabla 7 Propiedades flsicas y qulmicas de los aminoácidos componentes de proteínas
Composición Rotación especifica

Solubilidad
Fórmula elemental (%) Propiedades especiales Estado natural especifico
Abrevia- (gramos por Tem-
Nombre y peso .:' Estructura 100 g de Con- Microorganismos para ,nsaJo y función biológica
tura* pera-
molecular agua centra- Disolvente [IX]D mitrobio/ógito (véase Bib/iograj/a, pdg. )66)
C H N tura
a 25°C) (OC) ción**
IX-alanina Ala C,H,NO. CH3'CH (NH2)'COOH 40,44 7,92 15,72 16,72 25 2,06 6nHCl + 13,70 LeNeonos/oe (Lae/.baei/II,,) cil-
(ácido IX-amino- 89,10 25 10,00 Agua + 2,41 rovorum 8081 n
propiónico) 20 1,78 3nNaOH + 3,0 O
3
Arginina
(ácido IX-amino-
8-guanido-
Arg C.H~,N,O.
174, 1
HN
)NH' ¡CH2!iCH(NH2}COOH
41,37 8,10 32,16 15 23,3
20
20
1,65
3,48
6nHCI
Agua
0,5 n NaOH
+
+
27,58
12,5
Básico. Con IX-naftol e hipo-
haiuro sódico da la reacción
cromática de SAKAGUCHl
Producto intermedio del ciclo
ornitlnico de la sin tesis de ".,=
O
0,87 + 11,8 urea (pág. 455), Y en la sln-
,,"valeriánico) H2N SlreploeoeeNsjaeta/is9790 .. LeN-
tonOllor rilrOJJOrll11l
tesis de creatina (pág. 450)
.,=....
UI
Asparagina
([l-monoamida
Asp-NH. C,HIN.O,
132,12
NH2'CO'CH2'CH(NH2)'COOH 36,37 6,11 21,21 2,46 20
20
2,24
1,41
3,4 n HCl
Agua
+
-
34,26
5,30
Hidrolizada con ácido caliente
o enzimas especificas, da
Se encuentra libre en muchos
tejidos vegetales, especial-
.,a.
del ácido aspár- 20 11,23 2,5 n NaOH - 6,35 NH. + ácido aspártico mente en plantas de semillero ir
tico; ácido etioladas
ot-amino- 3
[l-carbamil-
propiónico) .,.~
¡¡j'
Acido aspártico Asp C,H,NO, HOOC'CH 2'CH(NH 2)'COOH 36,09 5,30 10,52 0,50 24 2,02 6nHCl + 24,6 Acido. En la reacción de nin- Participa en la transformación
(ácido amino- 133,11 18 1,33 Agua + 4,7 hidrina da 2 moles de COI y de citrulina en arginina (pág. ~,
succlnico) 18 1,33 3 n NaOH - 1,7 1 mol de NH. 455), Y en la bios{ntesis de pu- <
DI
LeNeon.sl.e m'lIn/eroid" P-60,
8042
rinas y pirimidinas (págs. 448
Y 452)
,.
I
Cistelna CisSH C,H,NO.S .HS·CH2'CH(NH2)·COOH 29,73 5,82 11,56 muy soluble 26 12,1 1 nHCl + 7,6 En sol ución neutra o básica, Permutable con cisdna por 3_.
(ácido ot-amino-
[l-tiolpropiónico)
121,16
Azufre 26,46 se autooxida fácilmente a cis-
tina
oxidorreducdón (pág. 418).
Componente del gluratión
(pág. 451). Algunos compues-
=
O
01-
n
tos aromiticos se eliminan
con la orina como derivados
de N-acetilcistelna (ácidos
a:
O
mercaptúricos; págs. 455 Y UI
458) ,
I
8'....
::l
Cistina Cis C.HnN.O,S. ~'CH2'CH(NH2)'COOH 29,99 5,03 11,66 0,011 24 1,0 1 nHCl - 214,4 Se reduce fácilmente a cistelna Abunda en el pelo, la quera-
([l-<lisulfuro
. di-[ ot-.mino-
240;31
·CH 2·CH(NH 2)·COOH Azufre 26,68 18,5 0,4 O,2nNaOH - 70,0 LeNeoMs/oe m"en/tr.Mes P-60, tina y la insulina. El enlace
disulfldico une diferentes ca-
~.
o:::l~
8042.. Lae/obadllNs arabiMsus
propiónico» denos de polipéptidos o dis-
tintas partes de una de ellas
dentro de la moltcula de pro- '-"
telna
3,5-<1iyodo-
tirosina***
C.H.NOaI.
433,00
1
HOOctifCH(NH2)·COOH
1
58
r
24,97 2,10 3,23
yr0
0,062 20
20
5,08
4,41
1,1 n HCl
3,4nNH,OH
+
+
2,89
2,27
Sólo se encuentra en protel-
nas del tiroides (hormona
tiroidea'; véanse pág.. 453
y 491)
• Se emplea pua dacrlblr l. sec:ucoci. de amino4cidot en polipéptldot •• En gramos por 100 mi de IOludÓft. de no lndicanc otra c:oea. ... Para separación cromatográfica de otros aminoácidos yodados,
IU
. J moltc:ulu de protelnu l . , , VÚIC Bwclt Y WE1SS l.
fJ
c',
Tabla 7 Propiedades físicas y químicas de los amin~ido. componentes de proteínas (to~IÍ"lIIZtÍÓII)
i
Compcnicióo Rotacióo eapcdfu:a I
Solubilidad
Fónnul. elemental (%) Propiedades especiales Estado natural esped.6co I
(eo gramo. Tero-
Nombre Abrevia- y funcióo biológica
Y pelO Estructura por 100 g pera- Coo- M it_rgtllliJlltDl par. IIIS4}O I
tura· molecular de agua centra- Disolvente (ot)D ",i(,.bi0J4gi(o (tlltul Bibliogrr¡jÚl, pJg. J66)
e H N o
.2S q
tura
cióo··
I
(oq
-~\
Fenilalaoioa Feo C,H1bNO. 65,44 6,71 8,48 2,965 20 1,93 Agua - 35,14 ÚM(OllOlIo; mmnltrlJÍlÚs P-60, Puede convertirse en tirosina
(ácido ot-amino- 165,2 8042 dentro del organismo humaoo
<P'g.419)
nO
~-fenil- OCHiCH(NH2)'COOH
propióoico 3
".,=
O
Glicina
(ácido amino-
acético)
Gil C.HINO.
75,07
NH 2'CH2cCOOH 32,00 6,72 18,66 24,99 Ópticamente inactiva. Se tiñe
de verde con aldehído o-ftá-
Iico
Muchos animales eliminan
ácido benzoico en forma de
benzoilglicina (ácido hipúri-
...,=
ÚM(Ol/Ollo; m.sen/eroidu P-60,
8042
co; págs. 455 Y 458). Compo-
nente del glutatión (pág. 451).
Metabolito intennedio en sin-
".,
Q,
tesis de creatina, porfirina., ¡¡

purinas y serina (pág. 447)
3
.,.a.
Ácido glutámico Glu CIH,NO. HOOC'(CH2)2'CH(NH2)'COOH 40,81 6,17 9,52 0,843 22,4 1,00 60HCI + 31,2 Ácido. Al hervir en solución Componente del glutatióo ¡j'
(ácido ot-amino-
glutárico)
147,14 18
18
1,47
1,47
Agua
1 o NaOH
+.¡.. 11,5
10,96
entre amplio margen de pH
(4-10), se cicla a ácido pirro-
(pág, 451), y de las vitaminas
del grupo del ácido fólico <
Iidoocarboxllico (pág, 472), Muy concentrado
en tejidos. Se deshidrogena
<'
111
ÚMtOnOI/Ot m"en/troid" P-60,
8042 .. Lat/obaúl/NI arabinolNI en tejidos animales más fácil- l
mente que cualquier otro ami-
noácido, y es también más l>
reactivo que los demás en 3-,
transaminaciones enzimáticas
O=
1»-
t!,
Q.
Glutamina
(~-monoamlda
Glu-NH. C,HI~N.O,
146,1
NH2,CO(CH2)iCH(NH2),CQOH 41,09 6,90 19,17 3,6
(a 18°'C)
22 3,6 Agua + 5,0 Calentando en solución a unos
100° C en medio casi neutro,
Se encuentra libre en tejidos
animales y en muchas plantas, O
!II
del ácido glu- se cicla a sal amónica del ácido como la remolacha azucarera.
!árnico; ácido
ot-amioo-
pirrolidoncarbolÚlico, El gru-
po amido reacciona con ácido
El hombre elimina ácido fe-
nilacético en forma de fe na- 8'::l
y-carbamU- nitroso en presencia de ácido cetilglutamina (págs. 455 y ....
butlrico) acético, y libera N., Con en- 458) 5'
zimas especificas, se hidro liza e:
a glutamato amónico ~
o:
2.-
Histidina Hi. CIHrN,O. Hy=y-CH2'CH(NH2)'COOH 46,44 5,85 27,09 4,29 25 1,00-4,05 6,1 nHCI + 13,34 Bhica. Da la reacción del biu- Por descarboxilación da his-
(ácido «-amino- 155, 6 25 0,75-3,17 Agua - 38,95 ret; se conjuga con ácido sul- tamina, Componente de la
~-[4-imidazol)-
l!ropiónico)
HN, """,N
e 20 0,17 0,5 n NaOH - 10,9 fanJljco diazoado, tiñéndose
de rojo intenso (reacción de
carnosina (~-a1anilhistidina),
encontrada en los músculos
H PAULY)
L.lltonollo; mt/en/.roidll P-60,
8042
--- - - - - - - - - - - _ .. - - - - - - _ .. - -- -_._-- - - - _ ... -
--~-;.,.,_.
- --,.__._.------"--------- --_ _- ..
..
---.-._-_._-~---,~-_ _---_.-._.~--
- - - - . _ - ._ ..... , - - - .... _ - - - _ ••. ~ , - " " , ,p"" --: . _ - _•• ~._-----_ .• _ - _ •. _ - _ •• _,~~-- ..... _ _ .... _ - - - - . - ...
:~
Hidroxiprolína . Hipro C!H,NO. H 45,80 6,92 10,68 36,11 20 1,31 1 n HCI - 47,3 No tiene ningún grupo ot- Sólo se encuentra en la gela-
(ácido y-hidroxi- 1 1,14 Ho-~~H2 22,S 1,00 Agua - 75,2 amino primario, y por eUo le tina y colágena
pirrolidin-Ot-car-
boxllico) H2C« .".GH-COOH
20 0,65 0,5 n NaOH - 70,6 distingue en muchos aspectos
de aminoácidos primarios; por ejemplo, no libera N con ácido
N nitroso. Oxidada con hipoclorito, da hidroxipirrolina. Des-
H carboxilada con ninhidrina, toma color rojizo si el pH es menor
de 4,4, y amarillento si es más alto. Con lsatina forma un
producto de condensación de color azul vivo
8-hidroxilisina
(ácido ot, e-dia-
C,HuN.O.
162,19
NH2·CHfCH(OH)·(CH2h·CH(NH2)·COOH 44,43 8,70 17,28 25 2,0 6nHCl + 14,5 Reacciona con peryodato, y
da formaldehido y amoniaco
Sólo se ha encontrado corno
componente de proteln.. en
n
O
mino-8-hidroxi-
II-caproico)
la gelatina y colágena. El fOI-
fato es producto natural4
3
":s
O
Leudn.
(ácido Ot-amino-
ilocaproico)
Leu C,HuNO.
131,18
(CH3)2CH·CH2·CH(NH2)·COOH 54,94 9,99 10,68 2,19 25
25
20
2,00
2,00
1,31
6nHCI
Agua
3nNaOH
+
-
+
15,20
10,57
7,6
Latlobatilllll arabi//OIIII 17-5,
8014; Latlobadllll! h./uelitll!;
Slr.ploroUIII faera/iI; úllrollfJ-
Ifot mmnleroidll P-60, 8042
..
ID
:s
ID
lit
a.
ID
lIoleucina Ileu C,HuNO. CH3·CH 2·CH(CH3)·CH(NH2)·COOH 54,94 9,99 10,68 2,93 20 5,09 6,1 n HCI + 40,61 Lartobarilllll arabino!lI! 17-5,
(ácido Ot-amino- 131,18 (a 20· C) 20 3,10 Agua + 11,29 8014; Larlobaeilllll h./veliell!; ¡¡
~-metl1- 20 3,34 0,33 n NaOH + 11,09 Slreploroftul fattalil; ÚlleonfJ-
n-valeriánico) !Ioe mmnleroidtl P-60, S042 3
" ~
ID
Lisina Lis C,HuN.O. NH2'(CH 2)4·CH(NH2l'COOH 49,29 9,65 19,16 muy soluble 23 2,00 6nHCI + 25,9 Bá.ka. Precipita con ácido :2.
(ácido ot, e-dia- 146,19 20 6,50 Agua + 14,6 fosfotúngstico. Calentando en SIl
mino-n-caproico) seco protelnas que contengan
lisina, ésta experimenta una S.
pérdida aparente <
SIl
SlreploroulI! fattalit 9790; ÚII- I
ronollot mmllleroid" P-60, S042
:a-
3
Metionina Met C,HllNO.S CH 3·S·CH 2·CH2·CH(NH 2)·COOH 40,24 7,43 9,39 3,35 20 5,00 3nHCI + 23,40 úlltOIlO!lot ",I/tnl"oid" P-60, Suministra el átomo de azufre S'
(ácido Ot-amino-
y-metiltiol-
149, Azufre 21,49 (para ácido 25
DL-)
0,80 Agua - 8,11 8042; Latlobat;1I1I1 f"",mli 36
(para ácido DL-)
para la bioslntesl. de cistelna
(véase Cistatlonlna, tabla 8,
O
lIJo
II-butlrico) pág. 368). Portadora de gru- n
pos metilo «activos» ;:
O
lit
3-snonoyodo-
tirosina
C,HuNO,I
307,10
1 35,15 3,27 4,57
Yodo 41,2
20 5,0 lnHCI - 4,4 Sólo se encuentra en protel-
nas del tiroidel (bormona ti- 8'
HOOCHiCH(NH2)·COOH roidea'; véanse págs. 453 y ::1
491) a,
::l
c::
11>
n
Norleucina C,HuNO. CH3(CH2h'CH(NH2)'COOH 54,94 9,99 10,68 1,15 20 4,3 6nHCI + 21,3 No se ha demostrado IU pre-
5:
(ácido Ot-amino- 131,18 (a ISO C) sencia en protelnas I
caproico) 2.,
Prolina Pro C,H,NO. 52,16 7,8S 12,17 162,3 20 0,57 O,snHO - 52,6 Neutro. Soluble en alcohol.
H2ty:CH2
. (ácido pirrolidin-
ct-carboldlico)
115,14
~ &'COOH
23,4
20
1,00
2,42
Agua
O,6nKOH
-
-
85,0
93,0
Muy afIn qu(micamente a la
hidroxiprolina
H Ltlltonollot ",,,.nl,roitÚl P-60,
8042; Latlobad/iIII br..iI
• Se emplea pata deacribirla secuencia de amínoáddol en polipéptidoa y molécula. de protellW1.

--_.-
•• En grsmos por 100 mi de 101ución, de no Indicarse otra cosa.
~
:>

Tabla 7 Propiedades flsicas y qulmicas de los aminoácidos componentes de proteJnas (tontltuión) ¡
Composici~n Solubilidad Rotación especifica .
. Fórmula elemental Yo (en gramos Propiedades especiales Estado natural especifico
Nombre Abrevla- y peso Estructura por 100 g Tem- Con- MitNJtJ'f,ll/filttlDI paTa 'lr/llJO y función biológica
tura* molecular e H N de agua pera- centra- Disolvente [OtID ",itrobi4/tJgit. (n.u, Bib/iDgrof'" ",ú abajo)
3'. a 25°q {Oq ción**
Scrina Ser C.H,NO, HO·CH2·CH(NH 2)·COOH 34.28 6.71 13,33 5.023 25 9.34 1 n HQ + 14.95 Con peryodato o con tetra- En CosfoproteInas (vi~~a
(ácido Ot-amino- 105.10 (para ácido 20 10.41 Agua - 6.83 acetato de plomo se desdobla caselna) se encuentra pnncl-
~-hidroxi- DI.-) en formaldehido y ácido glio- palmente en forma de fosfo- n
O
propiónico) xllico. Da la reacción del biu- serina'. Lafosfaúdilserinafor-
~t. Se destruye parcialmente ma parte de algunos fosfoll- 3
en la hidrólisis ácida de pro-
telnas
pidos
"O
ÚNtDfIOl/Ot muenleroiJu P-60. =
8042,. Latlobati/lNs tk/brNttJ:ii
LO 5; Latlobati/lNs h,/nlÍ<NI
ID
...
=
ID
Treonina
(~-metilserina;
Tre C,H,NO,
119.12
CHa'CH(OH}CH(NH2)'COOH 40.33 7.62 11.76 26 1.63
.**
Agua - 9.1 Algunas propiedades seme-
jantes a las de serina. Con
Se ha encontrado fosfotreo-
nina en hidrolisadOI de ca-
'CI.ro:"
ácido Ot-amino- peryodato. se convierte por selna 7
~-hidroxi- oxidación en acetaldehido y ;\;)
butlrico) ácido glioxílico
S/rtPlotottlll faeta/is 9790,. LeN-
3
Tiroxina
(3.S.3' .S'-
C"HIlNO,I,
776.90
00 1
1
CH '~H(NH )
23.17 1.43 1.80
Yodo 65 35
0.001 3
***
0.13 n NaOH
en etanol de
- 4.4
tOIlOllot fIIlJtlll,roitl" P-60. 8042
Sólo se encuentra en pro-
t~ín~s del tiroides (hormona
.eL
ID
¡j'
tetrayodo- Ha 2 2 ' 70 % tiroIdea J ¡ véanse págs. 453 y <
tironina) 1 1 HOO 491) <'
3.5.3'-triyodo-
tironina
C I H"NO.I.
65tOO HO
00 1
!.
CH
2
27.6 1.8
'~H(NH)
2 '
2.2
Yodo 58 5
29.5 4.75 1 n HCI-
(como etanol (1: 2)
clorhidra-
+ 21.5 Sólo se encu~ntra en pro-
t~ln.as del tirOIdes (hormona
tiroIdea J ¡ véanse págs. 453 y
SIl
~
I
J HaO to) 491) 3-,

Triptófano.
(ácld? a:~mtno-
Tri CIlH1.N.O.
204,23
~~-CH 'CH(NH ).CQOH
2 2
64.69 5.93 13.72 1.14 20
22.7
1.02
1.00
0.5 n HCI
Agua
+
-
2.4
31.5
Se destruye por calentamiento prolongado en ácido caliente.
Da la reacción de MILLON (véase Tirosina). la de FOLlN.
=
O
1»-
~-[3-~nd?hll- /' H 20 2.42 0.5 n NaOH + 6.17 y otra cromática con p-dimetilamino-benzaldebido y ácido
n
proplónlco) H nitroso (reacción de EHRLlCH) E:
O
Lat/obati/lNs aTabillOsNI 17-5. 8014; Slrtp/otottl,1 faltaNs UI
Tirosina
(ácido Ot-amino-
Tir C,HuNO.
181.20 Ha
O
~------~---4------+-------------~-+--~~----~~---+------~--~----------~~===========-1
CH 'CH(NH )'COOH
59.66 6.12 7.73 0,045 20
18
4.40
0.90
6.3 n HCl
3.0 n NaOH
-
-
8.64
13.2
Con sales de mercurio y ácido Precursora de la tiroxina J
nitroso. da color rojo (reac- (pág. 453). adrenalina (pág.
I 8'....
::l
~-[p-hídroxi- 2 2 cíón de MILLON). Otras 452) y melanina (pág. 453) S'
¡:::
(enilJ-propiónico) reacciones cromáticas menos
fI)
esp~cilicas se desarrollan con ÚNtOflOS/Ot 1I111111/"oiJII n
Ot-nltroso-~-naftol y con el P-60 8042 (5:
reactivo fenólico de FOLlN • ::l
'-'
Valina Val C.HIlNO. (CH3)2CH'CH(NH2)'COOH 51.26 9.46 11.96 8.85 20 3,4 6 n HCI + 28.8 LatlobatillNI arabillollll 17.5.
(ácido ex-amino- 117,15 20 3.58 Agua + 6.42 8014,. Latlobati/lNf h,lv"ÍtNS,.
itovaleriánico) Slrtp/OtO«NI jatta/is
* Se emplea para describi~ la secuencia de aminoácidos en polipéptidos Bibllografla York. 1954. pág. 243. J) ROCHE Y MICHEL, AmI. Re.. Bioth,1I1., 23. 481
Y moléculas de protelnas . . . . f) BRAND Y EDSALL, Anll. R.v. Bioth.1I1., 16. 223 (1947). 2) BLOCK Y (1954).4) ASTRuP y colabs .• Atla physio/. /tand., 2.... 202 (1952). 5) CONS-
•• En gramos por 100 mI de solUCIón. de no indIcarse otra cosa. . WEISS. A",¡no AtjJ HandbooJ:, Springfield. 111 .• 1956. pág. 37; ROCHE y DEN Y colabs .• Bioth.1I1. f., 39. 251 (1945). 6) AGREN y colabs .• Acla
*** En gramos por 100 g de solución. colabs .• en GLlCK. D. (ed.). M.,boJI oj Bioch.1I1i<a/ Ana/ysis, vol. l. Nueva th,1I1. stanJ., S. 324 (1951). 7)DE VERDlER. C.-H .• NalNrt, 170. 804 (1952).
-~_._ .. ~- .. _- ---
- - _ .•.. ~--" ... _ ........ .OI M5
:<:r
Tabla 8 Propiedades flsicas y qulmicas de algunos aminoácidos no contenidos en protelnas, sino que se encuentran libres
. Composición Rotación especifica

Solubilidad
elemental %
Fórmula (en gramos Estado natural y función biológica
Nombre y peso Estructu~a Tem- Propiedades especiales
por 100 g de
molecular pera- Concen- (,llIs, ~ibljogrtlflll, pJg. J68)
agua Disolvente [ocl o
C H N tura tración·
. a 25°C) (oC)
¡j-alanina C.H,NO. NH2CH 2'CH2'COOH 40,44 7,92 15,72 Muy soluble Producto de descomposición de pir!-
(ácido ¡j-amino- 89,10 midinas (pág. 422). Componente del n
O
propiónico) ácido pantoténico, coenzima A, camo-
sina y .oserin. :1
~
O
:::s
Acido oc-amino- C.H l1 NO. HOOC·(CH 2h' CH(NH 2l'COOH 44,71 6,88 8,69 0,22 Por el calor se descompone y Producto intermedio de la descomposi- ID
adlpico '161,16 (a 20° C) da ácido oc-piperidon-oc' -car-
boxilico
ción de la lisina (pág. 419) ....
:::s
ID
UI
C.
CH 3'CH¡,CH (NH2)'COOH 5,46 ID
Acido ot-amino- C.H.NO. 46,60 8,80 13,59 28 20 Agua + 7,86 Se encuentra en preparaciones de ce re-
n-butlrico 103,12 (para ácido bro l. Componente del tripéptido ácido ¡¡
OL-) oftálmico en el tejido del cristalino'
:1
!!lo
Acido y-amino- C.H,NO. NHf(CH2)iCOOH 46,60 8,80 13,59 Se encuentra en preparaciones de cere-
ID
n-butírico 103,12 ::!.
bro " pulmón y corazón 1 1»
<
Acido ¡j-aminoiso- C.H,NO. NH 2' CH 2'CH (CH 3)' COOH 46,60 8,80 13,59 Producto de descomposición de timlna
<'
1»
butlrico 103,12 (pág. 422) 1
))
Ac1do B-amino- C.H,NO. NH 2'CH2'CO'CH 2'CH 2'COOH 45,82 6,90 10,71 Reduce en frlo el reactivo de Producto intermedio en la bioslntcsis
:1_.
levullnico 131,14 BENEDICT. El peryodato lo de porfirina (pág. 450) :::s
(ácido y-ceto- desdobla en formaldehido y O
8-amino-
n-valeriánico)
ácido succinico
~
C.
O
UI
Acido carbamil- C,H,N.O. HOOC'CH2 CH(COOH)'NH'CO'NH 2 34,10 4,58 15,91 0,4 25 Agua + 24,1 Producto intermedio en la bioslntesis
aspártico
(ácido ureido-
176,14 (a 20' C) (sal de Ba) de pirimidinas a partir de ácido aspár-
tico, en mamlfero. y bacterias (pág. 452) 8'
O
succinico) c.
O
¡::
1»
O.
0-
Citrulina C,HlIN.O. NH 2'CO·NH(CH 2h·CH(NH2)·COOH 41,13 7,47 23,98 21,23 5,00 0,3nHCl + 17,9 Se convierte en omitina por Producto intermedio en el ciclo omi-
(ácido ot-amino- 175,19 O
8-ureido-
21,23 5,00 Agua + 3,5 hidrólisis alcalina !lnico de la ,Intesis de urca (pág. 455) '-'
n-valeriánico)
Creatina C.HrN •O • HN 36,64 6,92 32,05 1,35 Débilmente básica. Calentada Componente celular. El fosfato de crea-
(metil- 131, 4 ~ . (a 18° q con ácidos diluidos, da creatina acumula fosfato «energético» en
C·N(CH:¡)·CH2·COOH
glucoclamina) tinina. músculos de vertebrados (pág. 450)
H/
• & gmnol por 100 mi de solución. 4, '

-------~~ ---- !i
c',
TlIb/a 8 Propiedades flsicas y químicas de algunos aminoácidos no contenidos en proteínas, sino que se encuentran libres (GonG/mión) c.
MARTINEZ GARRIDO MANUEL g
Composición Rotación capecflica
Solubilidad
elemental t%) (en gramos
Fórmula Tem- Estado natural y función biológica
Nombre y peso Eltructura por lOOgde Propiedad" especiales
molecular agua
pera- Coneen- Disolvente [a)D (wm Bibliografl4, _.ts abajo)
C H N tura tración·
a 25°C) (oC)
Creatinin. C,H,N,O HN=Y'N(CH3)'CH2'C~ 42,48 6,24 37,15 8,7 Fuertemente básica Se encuentra en la orina
(l-metilglico-
damidina)
113,12
N
(a 16° C)
O
n
H
3
Cistatiorfina C,H"N.O,S HOOC'CH(NH2)'CH2'S'CHiCH2'CH(NH2)'COOH 37,82 6,35 12,60 22 1,0 1 nHCI + 23,7 Producto intermedio en la transulfura- 'ti
O
222,27 ción de metionina con serina (págs. 418
Arrel"¡"5 y 419) =
ID
H03S,CH 2,CH(NH 2),COOH Agua Producto intermedio en la formación de

...=
ID
Acido cisteico Ct,NO,S 21,2714,1618,26 28 6,0 + 7,8 UI
1 9,16 Azufre 18,90 taurina, componente de la bilis, a par-
tir de cisteína (véase más abajo Taurina) C.
ID
,
I 'l~ :
-"""
Ergotionelna C,HttN,O.S
+
~(CH3)3 47,14 6,54 18,35 21 5,0 Agua + 116,0 Básica. Estable frente a los Se encuentra en hematies, higado, 3
(betaína de 229,3 Azufre 13,95
álcalis; el grupo tiol se oxida riñón y otros tejidos, yen la orina y el ~
Hy C,CH ,CHCOO-
N, . . .
tiolhistidina) fácilmente a sulfato en medio semen 1, Componente del cornezuelo ID
I 2 ácido. Da color púrpura con de centeno :::!.
NH ácido sulfanílico diazoado y 1»
C álcali. <
I
SH <'
1»
1
Glueoeiamina C,H,N,O.
(áddo guanidin- 117,11
HN=C(NH 2)' NH'CH 2'COOH 30,77 6,02 35,88 Algo
soluble
En la orina. Se forma en el riñón, a
expensas de arginina y glicina. Precur- »
acético) sara de creatina y creatinina (pág. 450) 3
=
O
DI-
Homoserina C,H,NO, HO'CH2'CH2'CH(NH 2)-COOH 40,33 7,62 11,76 24- 0,25 5nHCl + 18,3 Producto intermedio en el metabolísmo n
(ácido IX-amino-
y-hidroxi-
119,12 26 de la metionina (pág. 418) c:O
If-butirico) UI
----
n
O
Omitína ,C.HIIN,O, NH2'(C~)3 'CH(NH2lCOOH 45,42 9,15 21,19 Muy 20 0,84 0,45 n HCI + 14,1 Resulta de la hid rólisis de Producto intermedio en el ciclo oroi- ::l
(ácido 2,5- 132,17 soluble arginina con álcalis tínico de la síntesis de urea (págs. 455 n
diamino- y 456).Las aves eliminan ácido benzoico 2'
en
,,-valeriánico) en forma de N,N'-dibenzoilornitina
5:
::l
'-'
Taurina C,H1NO,S NH2'CH2'CH 2' S03H 19,19 5,64 11,19 8,78 En el tejido muscular de invertebrados.
(ácido 2-amino- 125, 5 (a 20° C) Se forma en el hígado de mamíferos a
etano-
sulfónico)
* En gramos por 100 mI de solución. Bibllogtafla

T"T expensas de císteina (pág. 451). Com-
ponente del ácido taurocólico (ácido
biliar)
1) WALKER, D. M., Bioth.m. J., 52, 679 (1952). 2) WALEY, S. G., Bioth.m. J., 6-4, 715 (1956). J) UDENFRIEND, S., J. bio/. Ch.m., 187,65 (1950). 4) Véase revisión
de trabajos recientes en BELL, D. J., A"". R.p. Progr. Ch,m., 52, 285 (1955).
- - - - - _.. __ .. _ - - - - - - - - - - -
Componentes de la materia viva - Nucleótidos 369
+
1 Nucleótidos y substanciu afines
Nucleósidos y nucJeótidos
difosfato
de nucleósido
trifosfato -->. trifosfato
+ de adenosina -.:- de nucleósido
difosfato
de adenosina
En la tabla 11 (pág. 376) se expone una lista de monofosfatos,
Un IIII&kósitlo es un glúcido unido a una base heterocíclica. Un difosfatos y trifosfatos de adenosina, con sus funciones.
IIII&kótido es un nucleósido en el que el glúcido se halla esterifi- Los coenzimas de nucleótidos actúan como portadores de hidró-
cado con ácido fosfórico. geno (codehidrogenasas) y de las formas activas de glúcidos,
Base HGlúcidol I Base HGlúcidoH Fosfato I aminoácidos, ácidos grasos, ácidos dicarboxt1icos, anhídrido carbó-
nico y sulfato. En la tabla 12 se relacionan la significación y los
Nucleósido Nucleótido modos de formación de coenzimas de nucleótido (págs. 377-383).
Las bases contenidas en nucleósidos y nucleótidos son general- Ácidos nuc1eicos

mente purinas y pirimidinas; otras constan de piridinas e üoala- Este es el nombre que se aplica genéricamente a un grupo de
xacinas. Los compuestos de origen de estas bases son: substancias que, en términos quimicos, son polillll&kólidol. Se co-
nocen dos tipos de ácidos nucleicos: áridos ribolll«Jeúol (ARN),
que se encuentran en el citoplasma y, en menor cantidad. en e!
núcleo celular, y ÓCidol desoxirribollll&kicOl (ADN), contenidos en
este último. Ambos tipos de compuestos se hallan generalmente
conjugados con proteínas. La estructura de polinucleótido de los
ARN y ADN se forma por esterificación del grupo fosfato de
5'-nucleótidos con la posición 3' de nuc1eótidos adyacentes. En
el ARN se encuentran cuatro unidades de nucleótidos, a saber:
ácido adenílico, ácido guanllico, ácido citidilico y ácido uridilico.
En la mayorla de los ADN aparecen cuatro unidades de desoxi-
rribonucleótidos: ácidos desoxiadenllico, desoxiguanllico, deso-
xicitidilico y desoxitimidilico. Este último desoxirribonucleótido
Purina Pirimidina Piridina lJoaloxacina se suele denominar simplemente «ácido timidilico», porque hasta
(l,3-diacina) ahora no se ha encontrado ningún ribonucleótido natural que
contenga la base timina. En ciertos tipos de ADN, una de las
Los glúcidos que se encuentran en nucleósidos y nucleótidos unidades de nucleótido está reemplazada parcial o totalmente por
suelen ser ribosa o 2-desoxirribosa: otra distinta; estas excepciones se indican en la tabla 11 (pág. 376).
5 5 En la figura 4 siguiente se representan porciones de polinucleáti-
HOC~H2
O OH HOC~H20OH dos ARN y ADN.
, H H I I~ 4 H H I ~ De momento no se conocen las secuencias de los nucleátidos en
H' 2 H H' 2 H diferentes tipos de ácidos nucleicos. La composición nucleotldica
1 del ADN es propia de la especie. Aunque la del ARN discrepa
OH OH OH H entre virus, levaduras y animales, todavía no se sabe de cierto si
Ribosa 2-desoxirribosa es distintiva de especie en animales. No se han descubierto dife-
{~D-ribofuranosa} (~-D-2-desoxirribofuranosa) rencias cuantitativas importantes en la composición nucleotfdica
del ARN Y ADN en órganos distintos de los mismos animales,
El enlace base-glúcido en nucleósidos y nucleótidos ocupa la pero la del ARN aislada del citoplasma no es igual que la aislada
posición 9 en el caso de las putinas y la posición 3 en e! de las del núcleo celular. Los ADN contienen cantidades iguales de
pirimidinas. Para esterificar los nucleósidos no se emplea sólo el ácido desoxiguanílico y de ácido desoxicitidílico, y también de
ácido ortofosfórico, sino también el pirofosfórico (difosfórico) y ácidos desoxiadenílico y desoxitimidílico, y e! segundo par abunda
el trifosfórico. algo más en animales que en otros organismos.
OH QH OH OH OH OH
I I I I I 1
HO-P-OH H[}-P-O-P-OH HO-P-O-P-O-P--OH Pig. 4 Porciones de polinucleótidos ARN y ADN
11 1I 11 1I 11 11
O O O O O O
N~ 't:=ó~
t:=ó X
Ácido Ácido Ácido f1C. <IC.
ortofosfórico
(monofosfórico)
pirofosfórico
(difosfórico )
La nomenclatura de nucleósidos y nucleótidos se aprecia por

trifosfórico -o /
X
O~y
-o
o~
,)
los ejemplos de la tabla 9 (pág. 370).
_:H~ -x¡H~
Los monofosfatos, difosfatos y trifosfatos de nucleósidos tienen
el enlace glúcido-fosfato en la posición 5', con excepción de los
~ ~ ~"
3'-monofosfatos y los 3',5'-difosfatos de nucleósido formados du-
rante la dige.stión enzimática de ácidos ribonucleicos (ARN). En
ciertos coenzimas se encuentra también una estructura de 2',5'- X
~ ~
difosfato o 3',5'-difosfato de nucleósido (véase tabla 12, págs.
377-383). H H H H '
Se encuentran nucleótidos y polinucleótidos (véanse Ácidos nu- H H N~ H N~
c1eicos, más adelante) en todas las células vivas. Ciertas bases,
nucleósidos y nucleótidos naturales no tienen función conocida -\1
OH ~ -;< H.ó
~~~
o~~ ~~
aparte la de productos intermedios en la síntesis o la degradación
de otros nucleótidos (tablas 10 a, b, c, págs. 371-375).
Los difosfatos o trifosfatos de nucleósido son precursores de
los ácidos nucleicos. También actúan como portadores de la ener- H H H H
H H OH H ~
·
gía libre de enlaces pirofosfóricos, y en este concepto se pueden
.~ ~~:X· ~
considerar como coenzimas de! transporte de energía libre desa-
rrollados en muchas reacciones de síntesis y de "degradación. Los
difosfatos de nucleósido se forman de los monofosfatos respec-
~ H. ~',H""
tivos mediante la correspondiente cinasa. Este enzima actúa a'
semejanza de la adenilcinasa, y cataliza la reacción genera)1,z:
H H H H ."
monofosfato trifosfato ->. difosfato ' difosfato
de nucleósido + de adenosina -.:- de nucleósido + de adenosina /.
O H '
/
':
Los trifosfatos de nucleósido se forman a su vez de los corres- cte. =-

pondientes difosfatos con ayuda de la cinasa de éstos 1 ,z: Ácido ribonuckico Ácido desoxirribonucleico
370 Componentes de la materia viva - Nucleótidos (continuación)
La molécula del ADN consta de un par de cadenas de polinu- ducción celular. Se ha calculado que en un polinucleótido inte-
cle6tidos alineados en forma de doble hélice, .con las bases de una grado por 300 unidades de mononucleótido pueden existir alre-
cadena enlazadas a bases de la otra mediante puentes de hidró- dedor de 4 X 1017 ácidos nucleicos diferentes, en el supuesto de
geno, la adenina ligada a timina, y la guanina a citosina. La es- una completa libertad en cuanto a la disposición de los cuatro
tructura dé los ARN no está tan aclarada, pero puede ser análoga mononucle6tidos diferentes'. En consecuencia, los ácidos nu-
a la de los ADN. cleicos poseen una gran especificidad, que puede transferirse a las
Los pesos moleculares de los ácidos nucleicos varían considera- proteínas durante su síntesis, en forma todavía des'conocida 5. La
blemente, según su método de preparación, que admite recursos de base química de la herencia parece radicar en la ordenación de
agregación o disgregación. Los obtenidos de ARN corresponden los nucle6tidos a lo largo de la cadena poJinucleotídica, de suerte
a cadenas de 30 a 1000 unidades de mononucleótidos; y los deADN que diferentes secuencias reflejan propiedades específicas par-
corresponden a cadenas de 1500 a 15 000 unidades similares. ticulares.
No se conocen todavía bien las funciones de los ácidos nuclei-
coso Los ARN desempeñan un papel aún mal definido en la sínte- Bibliografia
sis de proteínas. Un ADN combinado con proteína (desoxirri- 1) L'EBERYAN Y colab •. ,]. bio/.Che",., 215, 429 (1955). 2) GIBSON y colab•. ,
bonucleoproteina) forma parte o la totalidad del material que Biochi",. biophyl. Acta, 21, 86 (1956). J) Véase la revisión de S,NSHEIMER,
compone cromosomas y genes 3. Según la teoría dominante hoy, R. L., Scienu, 125, 1123 (1957). 4) DoUNCE, A. L., En:gl11ohgia (Amlt.), 15,
constituye el «fichero» de la herencia, y el «patrón» de la repro- 251 (1951-1953). 5) GAMOW y colabs., Advanc. hio/. ""d. Phyl., <4, 23 (1956).
T ah/a 9 Nomenclatura de nucleósidos y nucleótislos
Fórmula estructural Nombre Otro nombre Nombre Otros nombres

de grupo * de grupo * específico ** específicos **
Nucle6sido Ribósido Adenosina Adenin-

ribósido
Nucleótido Ribótido Acido 5'-monofosfato

(monofosfato (monofosfato 5'-adenilico de adenosina
de nucle6sido) de ribósido) (AMP) Adenin-
nucle6tido
Adenin-
ribótido
Difosfato Difosfato Difosfato 5'-pirofosfato

de nucleósido de ribósido de adenosina de adenosina
(AI;>P)
NH2 Trifosfato Trifosfato Trifosfato
'=6
de nucleósido de ribósido de adenosina
(ATP)
OH OH OH ~N ~ •
III>~
HO--P--o--P--Q--P--OCH
11 11 11 2
O O O.' H H'"
l' "
H y r H
OH OH
* Estos son los nombres que pueden aplicarse a cualquier compuesto represe~tado es un 5'-nudeótido, o, con más precisión, un 5'-ribonu-
del tipo precitado. En general, los términos «nudeósido,. y «nuc1eó- deótido. El uso de los nombres entre pan!ntesi.· se limita a los casos
tido" se reservan para derÍvados de bases heterocidicas, mientras que los en que deba distinguirse entre "",nofoifaJol y po/ifoifa/()s.
de «ribósido» y «ribótido» se emplean para cualquier tipo de base. La.
palabra nlKltótida se amplía a las formás ribo"",ltólida y Mloxi".ibo"",/t6- ** Cuando el nlK/tÓlida o el ""'/tótida considerado contenga desoxim-
tida en c~sos de posible confusión; y a la de 1fIonon",ltótida cuando es basa en vez de ribosa. se indica esto anteponiendo el prefijO dmxi al
necesario distinguir uno de ellos de un po/i,ltl<ltótida. Si hace falta, puede nombre del compuesto en el primer caso, por ejemplo, delOxi4tlt1lOJina,
indicarse la posición en que se ója el fosfato; por ejemplo, el nucleótido ácida deJfJxiatlmí/i",.
Componentes de la materia viva - Nucle6tidos (continuación) 371
Tabla tOa Compuestos que participan en la biosíntesis y la degradación de nucléotidos purinicos y pirimidínicos: purínas y pirimidinas
Nombre Fórmula y Estructura Propiedades Estado natural Función

peso molecular
Adenína p. fus. 365°C Contenida en el té, la re-

(6-amino- (descomp.); molacha azucarera, la le-
purina) picrato 298°C vadura y diversos órga-
nos de animales
Guanina C.H.ON. p. fus. 365°C En escamas y músculos

(2-amíno- 151,14 (descomp.); de peces
6-hidroxi- picrato
purina) 258-260°C Estas bases son los pro-
ductos de degradación
de los correspondientes
nucleótidos, y se des-
Uracilo C,H,O.N. OH p. fus. 338°C componen aún más por
~~
(2,6-dihidro- 112,09 (descomp.) los mecanismos expues-
xipirimidina) tos en las págs. 420-423.
En los mamíferos, sólo
la adenosina se puede re-
H convertir en el nucleóti-
do respectivo en condi-
Citosina C,H.ON. p. fus. 320-325°C ciones normales, pero
Di.)
(6-amino- 111,11 (descomp.) ; no se conoce bien en qué
2-hidroxi- picrato 333°C medida
pirimidina)
H
Timina C.H.O.N. p. fus. 321-325°C

(2,6-dihi- 126,12
droxi-
5-metil-
pirimidina)
5-metil- C.H,ON. p. fus. 270°C Se encuentra en el timo

citosina 125,14 (descomp.); de ternero y en el ADN
(5-metil- picrato de germen del trigo
6-amino- 290-291 oC
2-hidroxi-
pirimidina)
Hipoxantina p. fus. 150°C En músculos, extractos de Producto de desamina-

(6-hidroxi- (descomp.); carne, sangre, orina (este ci6n de la adenina; pre-
purina) picrato 246°C último, especialmente en cursora de la xantina
la leucemia)
Xantina C.H.O.N. p. fus. 262-264°C Se encuentra en peque- Se forma por oxidación

(2,6-dihi- 152,12 (perclorato) ñas cantidades en plan- de la hipoxantina o por
droxipurina) tas, sangre, hígado, ori- desaminación de la gua-
na, levadura. Componen- nina.Precursor del ácido
te de pigmentos de lepi- úrico
dópteros y en cálculos
urinarios raros
Ácido úrico C.H,O.N. p. fus. > 400°C En la orina y en cálculos Se forma por oxidación
(2,6,8-tri- 168,12 (descomp.); renales y urinarios (au- de la xantina. Producto
hidroxi- '''1,836 mentan en la orina y la principal de excreción
purina) sangre en la gota, leuce- de nitrógeno en reptiles
mia, nefritis y neumonía). y aves. En los mamí-
También lo contienen las feros (exceptuando los
heces de aves y reptiles primates), prosigue su
degradación hasta alan-
toína (págs. 420-422)
Ácido orótico p.fus.345-347°C Se encuentra en la leche Precursor del ácido oro-

(ácido 2,6-di- (descomp.); tidilico (pág. 452)
hidroxipiri- éster etilico
midin-4-car- 200°C
·boxílico) .. ,
Tabla JOb Compuestos que participan en la biosíntesis y la degradación de nucleótidos purínicos y'pirimidínicos: nucleósidos
Los nuc1e6sidos purinicos relacionados en esta tabla contienen todos enlaces de 9-N-I3-ribósido, 9-N-I3-desoxirribósido, y los nucleósidos
pirimidJnicos, enlaces de 3-N-I3-ribósido o 3-N-I3-desoxirribósido. Véase en la tabla 9, pág. 370, la explicación de la nomenclatura
Fónnula Estructura
Nombre· Rotación específica Función en tejidos de mamiferos
y ~ molecular
Adenosina [aH; - 67,3 0

(adenin- (0,1 n NaOH)
rib6sido)
Desoxiadenosina
(adenin-
dcsoxiirib6sido)
Estos nucleósidos son pro-

ductos de la hidrólisis enzi-
Guanosina [aJ~ - 60
0
mática de los correspondien-
(guanin- (solución aI2%) tes 3'- y 5'-nucleótidos. A su
rib6sido) vez, los nucleósidos prosiguen
su degradación por fosforóli-
siso y dan l-fosfato de ribosa
Ó l-fosfato de desoxirribosa
y la base respectiva. Se han
encontrado nucleosidocinasas
que forman 5'-nucleótidos a
partir de nucleósidos + A TP
en la levadura y en algunos
tejidos animales; hasta ahora
no se ha concretado su impor-
tancia en los mamíferos
Desoxiguanosina Can: - 47,7 0
(guanin- (1 n NaOH)
dcsoxirrib6sido)
Citidina
(citosin-
rib6sido)
. • Se indica entre paréntesis Ja denominación alternativa en la nomenclatura de « n"bósido o desoxirribósido de base lt••
Componentes de la materia viva - Nucleótidos (continuación) 373
1 Tabla 10b Compuestos que participan en la biosíntesis y la degradación de nuclcótidos purínicos y pirirnidínicos: nuclcósidos (roll/.)
Nombre· Fónnula Estructura Rotación especifica Función en tejidos de mamiferos

y peso molecular
Desoxícitidína C.H l IO.N. . N~ [aJR + 40·
J?
(citosin- '127.23
desoxirribósido)
~
HOC: " l'
H H
H y ~ H
OH H
Estos nucleósidos son pro-

duetos de la hidrólisis enzi-
Uridína
(uracilribósido)
C.HlIO.N •
244,21
OH [aH; + 9,6· mática de los correspondien-
D tes 3'- Y 5'-nuclcótidos. A su

vez. los nucleósidos prosiguen
su degradación por fosforóli-
ook),
O N sis. y dan l-fosfato de ribosa
ó l-fosfato de desoxírribosa
y la base respectiva. Se han
encontrado nucleosidocinasas
" H H " l' que forman 5'-nuclcótidos a
H' ~ H partir de nuclcósidos + A TP
OH OH en la levadura y en algunos
tejidos animales; hasta ahora
no se ha concretado su impor-
tancia en los manúferos
(Desoxi)tirnidina C,.H"O.N. OH [aH; +

32.50·
(tirnin- 242.24 (1 n NaOH)
desoxírribósido)
N, cYC~
'
OÁN'
k),
HOCH: H
H r
OH
2'
H " l'
H
H
.e,',
Inosina C;.HlIO.N. OH [am -72.45· Este nuclcósido no tiene Cun.
~N
(hipoxantin- 268.24· (0.1 n NaOH) ción conocida, aparte su pa-
ribósido) pel corno producto interme-
~N .~
dio en la síntesis o degrada-
b,
ción de nuclcótidos (pág. 421)
H' 2' H
OH OH
• Se indica ~ntre paréntesis la denominación alternativa en la nomendstura de el ribósido o deaolÜt'ribósido de base ».

, Tabl4 10b Compuestos que participan en la biosíntesis y la degradación de nuclcótidos purinicos y pirimidinicos: nucleósidos (rond.)
Nombre- Fórmula Estructura Rotación especifica Función en tejidos de mamíferos

y peso molecular
Desoxiinosina [am _22,9°

(hipoxantin- (1 n NaOH)
desoxirribósido)
Xaotosina [am - 51,21°

(xaotinribósido)
Estos nucleósidos no tienen

función conocida, aparte su
papel como productos inter-
medios enla síntesis o degrada-
ción de nucleótidos (pág. 421)
Desoxixaotosina OH
(xaotjn-
desoxirribósido) N~N
~:.A!")
N ~OH
Urilribósido [am - 40,8°

(0,1 n NaOH)
- Se indica entre paréntesis la denominación alternativa :en la nomencl~rura de «ribósido. o. dcsoxirribósido de base lt.
Componentes de la materia viva - Nucleótidos (continuación) 375
Tabla 10 { Compuestos que participan en la biosfntesis y la degradación de nucleótidos purinicos y pirimidfnicos: nucleótidos
Con excepción del ácido inosínico, los compuestos de la presente tabla no tienen actividad coenzimática conocida
Nombre Fórmula Estructura • Función

y peso molecular
Acido orotidílico OH Producto intermedio en la biosíntesis de pirimidfn-
~
(OMP) nucleótidos. Se forma del ácido orótico (pág. 452)
(orotilribótido)
I
ribótido
S-fosforribosil-
amina
~H "
(S-fosfato de HO-P-~H2
11
o-ribosilamina) O "H H" ~
H • r H
OH OH
Glicinamido- C,HnO.N.P H H
ribótido 28.6,19
I "
H¡l-G-G-N-ribótido
, 11
HO
Formilglicinamido-
ribótido
,
H CHO ,
ll~G-C-N-ribótido
I 11
HO Productos intermedios en la biosfntesis del ácido
inosínico (págs. 448. y 449)
Formilglicinamidin- H CHO
ribótido I I
H¡r-C-C-N-ribótido
I 11
H NH
S-aminoimidazol-
ribótido
5-aminoimidazol-
4-carboxamido-
ribótido
Acido inosínico H Precursor delS'-fosfato de adenosina (AMP) y del

(lMP) S'-fosfato de guanosina (GMP) (véase tabla 11,
(S'-fosfato de N, pág. 376). Puede substituir en parte ciertas funcio-
inosina)
~.N nes de coenzima de otros nucle6tidos
I
ribótido
Acido succinil- HOOC'GH 'GH'GOOH Producto intermedio en la síntesis delS'-fosfato de

2I
adenílico adenosina (AMP) a partir de ácido inosfnico (pá-
NH
(S'-fosfato de gina 449)
succinil-
adenosina) N~N
~NÁ~
I
ribótido
Acido xantidílico Producto intermedio en la síntesis deiS'-fosfato de

(XMP) guanosina (GMP) a partir de ácido inosfnico (pá-
(S'-fosfato de gina 450)
xantosina)
• Respecto a la estructura de la porción «ribótido» de la molecuJa, véase la tabla 9, pago 370.

316 Componentes de la materia viva - >: :lcleótidos (continuación)
T ohla 11 Monofosfatos, difosfatos y trifosfatos de nucleósidos (nucIeótidos)
Nombre Abreviatura Fórmula

Peso
molecular Función
5'-monofosfato de adenosina AMP 347,24 Precursor del ADP. Activa la fosforilasa b

(ácido adenilico)
Difosfato de adenosina ADP 427,22 Precursor inmediato de polinucleÓtidos.Véanse
otras funciones en la página 424
Trifosfato de adenosina ATP 507,20 Precursor de adenosincoenzimas (véase la ta-
bla 12, pág. 377). Véanse otras funciones en la
página 424
Monofosfato de desoxiadenosina DAMP C,.HuN.O.P 331,24 Precursor del difosfato de desoxiadenosina
Difosfato de desoxiadenosina DADP C,.H lI N.O.P. 411,22 Precursor del tri fosfato de desoxiadenosina
Trifosfato de desoxiadenosina DATP C,.H l I N.O,'p. 491,20 Precursor inmediato de desoxirribo-polinu-

cleótidos
Monofosfato de guanosina GMP C,oHuN.O.P 363,24 Precllrsor del difosfato de guanosina

(ácido guarúlico)
Difosfato de guanosina GDP ClO H lI N.Ou P. 443,22 Precursor inmediato de polinucleótidos. Da
trifosfato de guanosina durante el desdobla-
miento de la succinilcoenzima A
Trifosfato de guanosina GTP ClIHlIN.O,.P. 523,20 Precursor de guanosincoenzimas (véase la ta-

bla 12, pág. 380). Se forma de ortofosfato y de
difosfato de guanosina durante el desdobla-
miento de la succinilcoenzima A
Monofosfato de desoxiguanosina DGMP ClDHUN.O.P 347,24 Precursor del difosfato de desoxiguanosina

(kido desoxiguanllico)
Difosfato de desoxiguanosina DGDP ClDHuN,O,.P. 427,22 Precursor del trifosfato de desoxiguanosina
Trifosfato de desoxiguanosina DGTP CIOH.. N,OllP. 507,20 Precursor inmediato de desoxirribo-polinu-
cleótidos
Monofosfato de citidina CMP C.HuN.O.P 323,21 Precursor del difosfato de citidina
(ácido citidilico)
Difosfato de citidina CDP C,H"N.OuP. 403,19 Precursor inmediato de polinucleótidos. Pre-
cursor del trifosfato de citidina
Trifosfato de citidina CTP C,H"N.OllP. 483,18 Precursor de citidincoenzimas (véase la ta-
bla 12, págs. 382 y 383)
Monofosfato de desoxicitidina DCMP C.H"N.O.P 307,21 Precursor del difosfato de desoxicitidina
(ácido desoxi~itidilico)
Difosfato de desoxicitidina DCDP C.HIIN.OlOP. 387,19 Precursor del trifosfato de desoxicitidina
Trifosfato de desoxicitidina DCTP C.H"N.OuP. 467,18 Precursor inmediato de polinucIeótidos de de-
soxirribosa
Monofosfato de uridina* UMP C,HuN.O.P 324,19 Precursor del difosfato de uridina
(ácido uridilico)
Difosfato de UIklina* UDP C.H"N.OllP. 404,18 Precursor inmediato de polinucIeótidos. Pre-
cursor del trifosfato de uridina
484,16 Precursor de uridincoenzimas (véase la ta-
bla 12, págs. 380-382)
Monofosfato de (desoxi)timi- (D)TMP C"HlIN.O.P 322,22 Precursor del difosfato de desoxitimidina
dina** (ácido timidilico)
Difosfato de (desoxi)timidina** (D)TDP C,.HlIN.OllP. 402,20 Precursor del trifosfato de desoxitimidina
Trifosfato de (desoxi)timidina** (D)TTP ~.H17N.oltP. 482,19 Precursor inmediato de los polinucIeótidos de
desoxirribosa
Monofosfato de (desoxi)-S-hidro- (D)HMCMP C..HlIN.O.P 337,24 Nucleótido componente del ADN de los bac-
ximetilcitidina** teriófagos T., T. Y TI de Es&htrühia &oli, donde
reemplaza al monofosfato de desoxicitidina
Monofosfato de. (desoxi)-5-metil- (D)MCMP C,.H"N.O,P 321,24 Componente del ADN del germen de trigo,
citidina donde reemp~ en parte al monofosfato de
desoxicitidina
• No se conocen los desoxirribosoderivados correspondientes. ** No se conocen los ribosoderivados correspondientes.

J.
Tabla 12 Nucleótidos con funciones de coenzima
Fórmula Biblio-
Nombre y peso molecular Estrucrura Funciones
grafla·
,'i,
Mononucle6tido CuHuO,N.P o Componente de nucleótidos de difosfopiridina y trifosfopiridina
de la nicotin-
amida (NMN)
334,23
O
~
0-
-0-r-0~2 No
11
C-NH
1
(DPNY TPN)
n
O
H H ~
3
H H 'C
OH OH O
=
ID
=
....
ID
Nucleótido de la CIlH ..OuN,P. Resulta de la reacción: mononucleótido de nicotinamida A TP-+ + fII
difosfopiridina 663,45 ~ N~ DPN + pirofosfato. Coenzima de muchas deshidrogenasas, función
~d-NH2
C.
(DPN) en la cual se reduce reversiblemente el anillo piridlnico de la molé- ID
N-AN
¡¡
~,,) ~"Alt7')
(ribósido de cula; como sigue:
adenosin-
N~O HCO-~-O-~-O~CN ~ 3
H O Ou
~ ~
difosfo-
.¡.a.
H H':::c/H O
nicotinamida; 1 I
codehidrpge- ~
I OH OH
2
0_ OH H H ~ H(""" """'rr-C-NH2 + 2H ~
HC/"""'C C
11
11
II- - NH2 + H+
ID
nasa 1; coenzi- H ~ /CH HC, CH
O H H H
~
'N/
ma 1 {Co 1];
H 00 ~+ I
<
cozimasa;
R R :i:-
nicotinamidin- ~
'adenin- I
dinucleótido Z
[NAO]**) e
n
¡'
Nucleótido de la CIlH..O"N,P. o Resulta de la reacción: DPN + ATP -+ TPN + ADP. Coenzima 2:
trifosfopiridina 743,44 II NH2 de muchas deshidrogenasas, función en la cual se reduce reversible- ji
(TPN) (ribósido
de 2' -fosfoade-
nosin-difosfo-
Q H
C-NH 2
H ~ ~
Jl '
N-----¡("~N
mente el anillo piridínico de la molécula, según se expone más
arriba
o
fII
IS'
f}fH ~
o
nicotinamida; P--O-p r+
~K~
codehidrogena-
sa 11; coenzima 11 e
b_ bH ~
[Co III; fosfo-
cozimasa; fosfo-
H O H H H 15:
:;l
.......,
nicotinamidin- OH
adenin- HO- -OH
~
dinucle6tido
[NADP]**)
. • Vbse Bibliografla, pág. 383•

•• NueTaoomenclatura recomendada porla Intemational Union ofPure and Applicd Cbemistry and the Intematlonat Union ofBiochemistry. Cf. DlxoN, M., S<i",,,, 132,1548 (1960). w
::J
:';.

Tabla 12 Nucleótidol con funciones de c:ocnzima (tonlÍNllltMn)
Fónnula Biblia-
i1
Nombre Estructura Funciones
y peso molec:u1ar grafIa·
Mononuc:lc6tido C"HIlO.N.P h H HH H R Componente del dinucleótido de flavinadenina (véase más abajo) 2

H2¡--t--~--~--{--O--~--OH
de la ftavina 456,36
(FMN)
(fosfato ele OHOHOHH 6H
flavin-ribitilo)
n
):X):f" O
3
'tS
O
:;,
C\)
....
:;,
C\)
lit
eL
Dinuclc6tido de la C..H ..01IN.P. NH2 Resulta de la reacción: mononucleótido de la flavina + A TP -.. 2 !ti
dinucleótido de la flavinadenina + pirofosfato. Grupo prostético de
N~N
flavinadcnina 785,58 ;;.;
(FAD) flavinenzimas (por ejemplo, citocromorreductasas de DPN y TPN,
(adenolin- HHHH O .~ oxidasa de o-aminoácidos, deshidrogenasa succlnica, xantinoxidasa) 3
difOlfoftavin-
ribitol)
a.
C\)
'YY'~" ~ ~p
::!.
DI
00 ~.
<
DI
HcAAN]
3 Z
e
I
-
n
C\)
o-
Cocnzima A (CoA) :::
:e
CIlH ..OllN,P.S NH2 Cocnzima de transporte del grupo acilo. Se forma de ácido panto- J
767,57 ténico, cisteína y ATP. Los grupos acilo se combinan con el grupo c.
sulfhidrilo de la CoA para constituir tiolésteres, por ejemplo: o
--Lo--~
lit
~~~, ~
ca· CH, + R . SH -.. AMP + R . S . ca . CH.
N N AMP -
La CoA interviene en las siguientes reacciones: formación de citrato
]'
~
a partir de oxalacetato y acetato (pág. 411); oxidación de piruvato
(pág. 412); oxidación de ot-cetoglutarato (pág. 411); oxidación y
S'
t::
1»
síntesis de ácidos grasos (pág. 412); síntesis de grasas neutras (pág. n
441) Y fosfolípidos (pág. 441), acetilación de aminas (pág. 457), 5:
o
H C--Q--CH O OH
HO-~-O¡¡
colina (pág. 447) Y glucosamina '-'
s 3
11
H-~--OH O
I
oC--N--~--6--~ ,~H--SH
H H O H
, , , --N,--C--
H H H H'H H
:'»
MonofQsfatos - Resultan de la reacción: ácido graso + A TP -+ monofosfato de acil- 4
N::eN
de aciladenosina adenosina + pirofosfato. Productos intermedios en la activación del
ácido acético y otros ácidos grasos (pág. 412)
,L~~ ~ OH H H ~
H H
OH OH donde R = CH, . (CH.)n_
n
O
3
'ti
O
Monofosfatos - Productos intermedios en la activación de aminoácidos para sinte- 5 :::s
N
::cS
de aminoacil- tizar proteínas ID
....
'-C-H-'-d
:::s
adenosina
ID
~H2 ~ ~
~
UI
CI.
I I 2 ID
H OH H H~· ¡¡
H H 3
~
OH OH donde R = radical aminoácido
.
ID
¡j'
Acido adenosin- CUH •• OllN.P. NH 2 Función desconocida. Posiblemente, producto intermedio en la for- 6 <
difosfo- 510,31 mación de asparagina. El enlace (3-carboxílico no está asegurado e:'
111
aspártico N N I
~ ~ ~ Z
e
r
I
20H
,HNH2
, I
OH
H
2
H H ~
H
!l
ID
g:
Q.
eOOH OH H o
UI
ñ'
Acido adenosin- Función desconocida. Tal vez producto intermedio en la formación 6
g
CuHIIO,.N.P. NH 2
de péptidos glutamlnicos y y-glutamllicos. El enlace y-carboxilico
c.
difosfo- 556,34 :;3
glutámico no se halla establecido con seguridad s::
N N 1»
O.
r.
~ O ~ , o-
:;3
'-'
H2
~ H
H H'
H
HNH2 OH H
OOH
i
, .
• VQic Bibliogrúla, pAgo 383.
- ----------
¡¡J
'.'
Tabla 12 Nucle6tidos con funciones de coeJl%ima (flllltillll4;ióII)
i
Nombre Fórmula Estructllfa Funciones Biblio-
y peso molecular I ! grafia·
5'-fosfosulfato CJOH .. 01,N,PS NH Se forma a partir del A TP Y sulfato inorgánico. Producto intermedio 7
,~,
de adeQosina 427,30 en la síntesis de ésteres sulfúricos (pág. 458)
i i
1-0-í-O~2 n
O
O OH
H H ~ 3
H "O
O
OH H H ;:,
ct
NH2
....
;:,
~
3'-fosfato- CloH ..OuN.P.S Se forma a partir de 5'-fosfosulfato de adenosina y ATP. Cede gru- 7 ct
5' -fosfosulfato pos sulfato para formar ésteres del ácido sulfúrico (pág. 458) CIl
507,29
de adenosina N N Q.
ct
n loo ) ~kI
OH~
111 -2
oo 3
O ~ a.
H
I
H
O
H
H
H .
ct
jij'
HO-P-OH <
~ <'111
I
Guanosin- CuH ..OuN.P. H20H Probable producto intermedio en conversiones en que participa la 8 Z
difosfomanosa 604,38
H rOH r 2 manosa. Se forma del l-fosfato de manosa y tri fosfato de guanosina e
a.
~
H "o ° N~~N ct
o-
11 11 ::!:
O-P-o-p-o H
I~"
Q.
H H I " ""2 o
~ 00 R en
H H'"
ñ'
H H o
OH OH ...S'::l
e
Se forma por la reacción: l-fosfato de glucosa + UTP -4 uridin-
I>l
Uridin- CuH •• O.,N.P. OH 9 n
difosfoglucosa' 566,32 CH 20H :) difosfo-glucosa + pirofosfato. Precursor del ácido uridin-difosfo- 5:
H ~O H N glucurónico (pág. 382). Producto intermedio en la conversión ::l
'--'
H
H
''\.'1" O
H~ 11
O
11
O~N reversible de glucosa y galactosa: uridin-difosfo-glucosa':':' uridin-
~
difosfo-galactosa. En esta reacción, se necesita DPN para la oxida-

P-O-P-O~2 ción y reducción consecutivas de la posición 4 del anillo de hexosa:
H OH 6H 6H H H ~
H
OH OH
H r,~/+
00
OPN
/
<=== O=C,+ OPNH 2 <===
~~
T'+ OPN
H
------_.......-......_---------- -----
~
" .•.,,~...."._-~" ..".".~.'
U ridin-difosfo- CIIH •• 0 17 N •P• Producto intermedio en la conversión reversible de galactosa a glu- 9
H~OO
galactosa 566,32 cosa (véase anteriormente). Probable producto intermedio en la for-
n H N: ) mación de galactosa
.v¡-l-<~
H IX ~ O
0,(,
H 6H l I
OH
.
1-O~2
OH
H
°H ~
H : n
. OH H O
H
.3
U ridin-difosfo-
glucosamina
CIIH..OllN.P.
565,34 H20H
OH
~
Producto intermedio en la slntesis de mucopolisacáridos. Se forma
a partir de trifosfato de uridina y l-fosfato de glucosamina
10
"O
:::J
H ,,¡---o
HH H)l· J
H N,..)
0,(,
"....
:::J
R
"
Ut
fI NH 2 bH OH N---r1~
H
H H
H
C.
CD
¡;
3
!.
".
OH OH
U ridin-difosfo- C1,H.,°17N •P • OH Producto intermedio en la slntesis de mucopolisacáridos y gluco- 11 ¡j'

N-acetil- 607,38 H20H :) protelnas <
H,f--0 H N
glucosamina
H "'-'IIX ~ O O~N <'111
H H.JI I 11 I
'-O-p Z
~HbHÓH~'H~
e
H n
OC-CH3 H . H iD
2:
OH H a:
o
HO-~-oH
Ut
Fosfato de uridin- CI,H ..O ••N.P. Producto intermedio en la slntesis de mucopolisacáridos y glucopro- 12
difosfo-
acetilglucosamina
687,36
I
telnas
Io.
~ g
H:q .ó
l'l
O.
o·
::l
'-"
'f--{1 rl~N
j
l·
, ¡
~-CH, H H H, ~
H H
~; V~ BibUosnfta, pág. 383. '0' ;I

-
~
:,
Tah/a 12 Nucleótidol con funciones de coenzima ({o"ellllió,,)
;:
Nombre Fórmula Eatructura Funciones Biblia-
y pelO molecular grafla
Acido uridin-
difosfo-
glucurónico
ClIH••O"N.P.
580,31 ,,p-., H H Qt N
' Se forma a partir de uridindifosfoglucosa, mediante oxidación de-
pendiente de DPN. Cede ácido glucurónico en la obtención de pro-
ductos de desintoxicar glucuronósidos, y probablemente también
en la de polisacáridos que contienen ácido glucurónico (véase
11
además pág. 441)

n
O
H 6H 2 3
H H ~
"O
H
OH H H
=~
....=
~
Uridin-difosfo- C"H.,OnN •P• OH Probable producto intermedio en la sin tesis de mucopolisacáridos 14 In
N-acetil-
galactosamina
607,38
HO
H0H
{---O
2
H
~
N .
a.
~
'H ,)l. LJ .l-, 3

ji;
!'ll
K..~ ~/j~
"..'<
tt
ti 'H 6H 6H ."
¡'
OC-CH a H J----r H
<
OH OH <'
1»
Sulfato de uridin- Producto intermedio en la slntesis de mucopolisacáridos 15 I
difosfo-
C"HuO"N.P.S
687,44 ~S03H OH
Z
e
N~
N-acetil- 2
galactosamina HO {---O
H H !l
,)1. LJ . O~N
~
o-
'H :::::
a.
o
~H K..~ ~/jf3
In
ti 6H 6H
OC-CH3 H J----r H §........
OH OH ::l
¡::
NH 2
~
. Citidin-difosfo- ClIHIlOuNa P• Función desconocida 16 o~
glicerina 477,27 ......,
::l
I 1"'
1 o_p_o~N
oo-c-o-J--o-l
I 1 I
~ vK.
.l-..J
H H OH 1 2 O
H OH H H ~
H H
OH . OH
...
.~

Citidin-difosfo- Ca.H..O .. N.P. NH Función desconocida 16
~~HHH
adonita (-ribitol) 537,33
, ," h-¡-O-~-~ O~
N:)
~
w
H-C-C- 1 O O
O2
OH OH OH OH I
OH
I-
OH
O N
H H ~
H H
OH OH
n
O
3
'tJ
O
::s
ID
Citidin-difosfo- CuH ••OuN.P. NH 2 Se forma de tri fosfato de citidina y fosforilcolína. Interviene en la 17 ::s
colina 488,34 formación de lecitina: citidin-difosfo-colina + IX,S-diglicérido ..... ....
N:)
ID
lecitina + monofosfato de citidina (véase también pág. 441)
'ca."
_ ~
1H H H3 ID
H,C,N-P-oJ .l-
6~O_Po~N
¡¡
11/ 2
CH tt H _ 1- H
OH 3
3
H
H H
H
~ a.
ID
:::!,
OH OH 111
<
<'
111
I
Citidin-difosfo- CII H.oOI1N •P • Se forma de trifosfato de citidina y fosfato de etanolamina (fosforil- 17 Z
etanolamina 446,26 amina). Interviene en la formación de cefalina (fosfatidiletanolami- e
!l
.Á na) (véase también pág. 441) ID
H~-L!-o-L ~ ~)
H H
....
o-
c:o
11
H H
o_p_~N I
OH 6H 2 '"
H H ~ "'"
8
H H ::l
n
OH OH 2"
Vl
o:
::l
.........
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f!
384 Componentes de la materia viva - Porfirinas MARTINEZ GARRIDO MANUEL
Porflrinas 1 Estos isómeros, conocidas por porfirinas I-IV, sirven de base

Las porjirinaI son pigmentos tetrapirrólicos que se encuentran para clasificar las porfirinas naturales.
a veces libres en la naturaleza, y más comúnmente como com- Todas las porfirinas presentes en el organismo animal se deri-
plejos con iones de metales divalentes, por lo regular conjugados van del porfobilinógeno (véase la tabla 13, pág. 385), y se rela-
con proteínas, que actúan a menudo como enzimas. cionan por su estructura con las uroporfirinas J y JJJ, compuestos
La substancia fundamental de las porflrinas es la porfina, en en los que los ocho átomos de hidrógeno (3 de la portina se hallan
cuya molécula hay cuatro anillos de pirrol en posición ex unidos reemplazados por cuatro grupos acetilo y cuatro grupos pro-
por puentes meténicos (= eH ---): pionilo.
Por descarboxilación de los cuatro grupos acetilo se obtienen
lN~y)4
las coproporfirinas, que contienen cuatro grupos metilo y cuatro
grupos propionilo:
COOH
./("-NH N~. I
CH
COOH
~~,~
, 2
~~CH3 {Hz
CHZ
HC¡;--¡¡CH
11'"
HC~ yCH
N
"11
~
Hf
-<Y CH 2
~
H 7 6 C/ NH N CH
Pirrol Porfina
Por tanto, la molécula de porfina constituye un anillo cerrado

de átomos de carbono y de nitrógeno situados en un mismo
Hf
N
-:--<W' Cll,
HN
plano, con un anillo central de 16 miembros: 12 átomos de car- He cA..¡-

bono y 4 de nitrógeno. 2, CH H eH
HOOC 3 ,2
La pomrina más sencilla es la etioporfirina, que comprende
cuatro grupos metilo y cuatro grupos etilo en las posiciones 1 a 8
del anillo de porfina. Según la disposición de los substitutos, son
,
GHz
COOH
posible cuatro isómeros de etioporfirina 3: Coproporfirina 1 Coproporfirina III
Mediante descarboxilación y deshidrogenación de dos de los
grupos propionilo de la coproporfirina III se forma protopor-
firina LY,que contiene cuatro grupos metilo, dos grupos vinilo
y dos grupos propionilo:
CHz
11
H3C-)~V)~/\J:2
""_>-~H ~=<n.
HC~~ H~~H
H3C~GI'VGH3
I
GH2 H GH2
I I
GH2 CH 2
I ,
CODH CODH
Protoporfirina IX
La formación de la protoporflrina IX a partir de porfobilinó-
geno puede resumirse en las siguientes fases 3 :
Porfobilinógeno- Uroporfirinógeno 1 --+ Uroporfirina 1
1
Uroporfirinógeno III , Uroporfirina III
!
Coproporfirinógeno III , Coproporfirina III
III IV !
Protoporfinna IX
.
COOH
~
,
COOH 1+ Fe++
GOOH
fHz rooH COOH Hemo
":1J:./~~H I
HOOC5Y.GHZ
HzC
~H
CH
z
,z
tH
CHz
Hasta ahora no se ha encontrado en la naturaleza más que uno
de los quince isómeros posibles, la protoporfirina IX, que se dis-
tingue sólo por la disposición de los ocho grupos ligados al anillo
I
~)JH ~=<n. NH N
CH
de portina, y, en forma de su complejo de hierro (hemo), constituye
el grupo prostético de la hemoglobina y de otras proteínas bio-
~
N ~iNGH
~
.
lógicamente importantes (pág. 387).
HzC
, G
GHz
I
H~ N"1{NyHz
En la tabla 13 (págs. 385-387) se pan reunido d!ltos acerca de
las porfirinas naturales. La biosintesis de las porfirinas se expone
en la página 450.
I
. HzC H COOH HQOC H COOH Porfirias 4 ,s
• CH
',GHz GHz . ,z I
HOOC'
COOH
,
GHz
I
GOOH
,
eHz
• CQOH
,
CHz
roott
Las porfirias constituyen un pequeño grupo dé enfermedades
vinculadas a una anormalidad primaria de la síntesis de porfirina. .\
U roporfirina 1 U roporfirina III
En la porfiria congénita se aprecia una anormalidad de carácter ge-
( Sig. '" ¡a página Ja 7) ¡
Componentes de la materia viva - Pornrinas (continuación) 385
Tabla 1J Podirinas de importancia biológica
Porfirina Estructura Estado natural
Porfobilinógeno* Precursor obligado ¡>lira la biosíntesis de porfirinas

C¡.HuO. N • y hemo. Lo contiene la orina en la porfiria hepática,
y en intoxicaciones con plomo y sedantes mono-
ureidos
Protoporfirina IX Se encuentra en la médula ósea, hematíes y heces.

C•• HuO.N. Los complejos de hierro forman los grupos pros-
téticos de hemoglobina, mioglobina, catalasa, pero-
xidasa, citocromo b, citocromo c, y otras proteínas
importantes. También se forma en la putrefacción
de la carne
U roporfirina 1 Se encuentra en cantidades muy pequeñas en la

C••H ••OuN. orina humana, y más abundante en algunas for-
mas de porfiria y de intoxicación saturnina
U roporfirina In Se encuentra en cantidades muy pequeñas en la

C••H..OuN. orina humana, y más abundante en algunas formas
de porfiria y de intoxicación saturnina
* No es una porfuina, pero se incluye aquí por su importancia en relación con las porfirinas.
386 Componentes de la materia viva - Porfirinas (continuación)
Tabla I J
.
Poríirinas de importancia biológica (contintlación)
Por/irina Estructura Estado natural
Coproporfirina 1 Se encuentra libre en heces, orina, hematíes, bilis,

C..H..O.N. levadura y bacterias. Aumenta patológicamente en
la porfirinuria y la porfiria, También se forma en
la putrefacción de la carne
Coproporfirina III Se encuentra libre en heces, urina, hematíes, bilis,

c..H••O.N. levadufll y bacterias. Aumenta patológicamente en
la poríirinuria y la porfiria. También se forma en la
putrefacción de la carne
Mesoporfirina Se encuentra en heces humanas, y a veces también

c..H ..O •N • en fístulas biliares
HaC
+....
~ C~
Clf3
Dcuteroporfirina La contienen heces humanas tras ingestión de san-

c.JI..O.N. gre o hemorragias del conducto gasttoentérico. Se
forma conjuntamente con protoporíirina y copro-
poríirina en la putrefacción de la carne
H~ Clf3
H
, Componentes de la materia viva - Porfirinas (continuaCión) 387
T obla 1J Porfirinas de importancia biológica (tomlllSió,,)
Porliriruo Estructura Estado natural
Hematoporfirina Probablemente carece de importancia biológica. No

c,.H..O.N. está comprobada con certeza su condición natural,
.pero puede hallarse contenida en fracciones de ca-
proporfirina y deuteroporfirina
(VÜtu tk la pági". J84)

nético en la conversión enzimática de porfobilinógeno en porfirinas E1! los complejos de ferropor.firina, conocidos en conjunto por
l Ym dentro de la médula ósea. Normalmente, tal conversión pro- Jeril1fJlios del bemo o t0111pll4slos de he111alina (véanse las tablas 14 y
duce en primer término porfirinas TII, que participan en la síntesis de 15), los dos átomos centrales de hidrógeno del anillo de porfirina
proteínas del hemo, y las porfirinas l, sintetizadas en cantidad muy están reemplazados por un átomo de hierro. y diversas molécu-
pequeña, se eliminan fácilmente. En la podida congénita se pro- las o grupos ocupan las dos posiciones de coordinación del mis-
duce una cantidad muy grande de porfirinas l. Dado que éstas mo. El término bemo se emplea para designar el complejo de proto-
no tienen aplicación como grupos prostéticos, ni pueden degra- porfirina IX, con el ion ferroso (Fe++) enlazado a dos moléculas
darse a pigmentos biliares (pág. 390), se eliminan o se depositan de agua (éstas no se incluyen en la fórmula).
en los tejidos, y originan la extrema fotosensibilidad característica El hemo (denominado también protohemo y ferrohemo) y otros
del proceso. compuestos ferrosos de las porfirinas reaccionan fácilmente con
En la porfiria aguda. sólo hay indicios de porfirinas libres en bases tales como aminas primarias, piridina, amoniaco. compues-
el cuerpo, y en cambio se excreta porfobilin6geno en grandes tos de imidazol (por ejemplo, histidina) e hidracina, y los produc-
cantidades. Esto puede provenir de que se interrumpa la con- tos resultantes se conocen por be1110tro1110S.
versión de porfobilin6geno en porfirina dentro del hígado, o de El complejo de protoporfirina con hierro trivalente (Fe+++)
que el organismo produzca aquél en exceso. recibe el nombre de fe"ibe111o~ y forma un hidróxido. "-a#1I4, y
un cloruro, he111ina:
Ferroporfirinas (derivados del hemo)
La tendencia de las porfiiinas a formar complejos con iones de
metales bivalentes es una de sus propiedades más características.
CH
2
. ~)~CH3 flH2 Hemina Hematina
H3G_>-\ CH Complejos de porfirina como grupos prostéticos
\e+·~·NCH
Los complejos de ion metálico de las porfirinas forman los gru-
HC pos prostéticos de muchas proteinas y enzimas. Por ejemplo, la
~~
hemoglobina y la miohemoglobina (miogftJbml}, que se combi-
nan reversiblemente con oxigeno molecular. se componen de hemo
y de la fracción protefnica globina. También pertene<:cn a eita
clase de compuestos una serie de pigmentos que actúan como
enzimas en el metabolismo celular (oxidasas, catalasa, peroxidasas
Y"2 H fH2 y citocromos). En lo que atañe a la catalasa, el grupo prostético
Y"2 ~ es el mismo de la hemoglobina, pero varian la protefna especUica
y su modo de enlace con el hemo.
COO" COOH El ion ferroso de las ferrohemoprotefnas puede pasar por oxi-
Hemo
dación a férrico (en la combinación de hemoglobina, etc., con
( Sillll ", ú JNi8i.. J9O)
Tabla 14 Nomenclatura de las ferroporfirinas
Valencia Autores
.del átomo Posiciones de coordinación
(a) (b)
de hierro LEMBEllG Y LEGGE 1 PAULlNG •• 8"""°1'1 7 ANSCNII, Y.mLIN'
2 H.O H.O hemo* ferrohemo hemo

3 OH H.O hematina ** hidróxido de ferrihemo hematina
3 CI - hemina cloruro de ferrihemo ·hemina
2 N-derivado N-derivado hemocromo ferro-hemocrom6geno hemocromógeno
3 N-derivado N-derivado hemicromo ferri-hemocromógeno parahematina
2 globina H,O hemoglobina hemoglobina hemoglobina '
2 globina O, oxihemoglobina oxihemoglobina oxihemoglobina
3 globina H,O hemiglobina . ferrihemoglobina ácido metahemoglobiiúco
3 globina . OH hidróx. de hemoglobina hidróx. de ferrihemoglobina metahemoglobina alcalina
2 globina CO carboxihemoglobina carbonmonoxihemoglobiria
* Mencionado también por algunos autores como krroprotopor6rina
** Mencionado también por algunos autores como hidroxido de ferriprotopodirina
c',
Tabla 15 Ferroporfirinas y protelnas del hemo de importancia biológica
i
Datos especuales
~ubltancia Caracten:. generale. Observaciones
Ditolvente Máximas de abtorción en m",
<,~:
Hemo Complejo ferroso de protoporfirina IX, Amortiguador 575 550 415 Grupo prostético de hemoglobina. Se combina con
C"H,.O,N,Fe sumamente inestable. Se oxida fácilmente fosfato pH 7,0 muchas bases nitrogenadas para formar hemocromos
a hematina (pág. 387)
n
O
3
'ti
Hematina Complejo férrico de protoporfirina IX, Acido acético 630-635 540 510 400 Se forma a partir de hemoglobina en la sangre, en con- O
::s
CIIH"O,N,Fe moderadamente estable (pág. 387) NaOHallO%
Éter
580
650
diciones muy diferentes. Se ha demostrado que el pig-
mento de! Plalmodillm del paludismo se compone de
hematina 10 ..:l-
ID
::s
a.
ID
Hemoglobina Cuatro moléculas de hemo combinadas con Agua 560 430 Portador de oxigeno en los hematíes de todos los ver-
tebrados. Se combina reversiblemente con oxígeno
¡¡
globina. El hierro es bivalente, y se oxida
con facilidad para formar oxihemoglobina, y con óxido de carbono 3
forma carboxihemoglobina (afinidad 100 veces mayor
para el óxido de carbono que para e! oxigeno). Se cono-
cen más de veinte hemoglobinas humanas 11, que difie-
..a.
ID
¡j'
ren por los aminoácidos componentes y por sus pro-
piedades fisicoquímicas <
cr
111
I
"ti
Miohemoglobina
(mioglobina)
Como la hemoglobina Agua 555 435 Se encuentra en músculos de vertebrados superiores,
nemátodos y moluscos, donde su principal función es
<,
almacenar oxigeno. Completamente saturada de oxí-
;1,
~,
geno a bajas presiones ::s
111
UI
'ñ'
Oxihemoglobina Compuesto de hemoglobina con cuatro Agua 577 540 412 Contenida en la sangre fresca de todos los vertebrados g
equivalentes de oxigeno fisiológicamente (véase Hemoglobina, más arriba) ......,.
::l
disponibles. El hierro es bivalente s::
~
o:::l
Cárboxihemoglobina Compuesto de cuatro moléculas de óxido Agua 568-572 538 418 Se forma rápidamente en el cuerpo durante su exposición '-'
de carbono con los cuatro átomos de hie- al óxido de carbono, con lo que la hemoglobina deja de
tIO de la hemoglobina transportar oxigeno (véase Hemoglobina, más arriba)
Hemiglobina Similar a la hemoglobina, pero con hierro Solución ácida 630 500 405 Se forma con carácter reversible a partir de hemo-
(metahemoglobina) trivalente Solución alcalina 577 540 411 globina, por oxidación (ferricianuro, nitritos, clora-
tos, etc). La contienen en abundancia los glóbulos rojos
en algunos estados patológicos 11,13
---------
--.. ~.;.fo" '~>"~ ~ ........ " _:~:\~;"i""
Colegio bina Globina nativa combinada con un grupo Agua 670 630 Producto de degradación normal de la hemoglobina, e 1
(vercllglobina A, prostético. No está aclarada la composi- intermedio en la formación de pigmento biliar
verdihemoglobina) ción de este grupo, pero se frrma por oxi-
dación conjugada de hemoglobina
Sulfohemoglobina No se conoce su estructura química Agua 620 Formación irreversible a partir de hemoglobina, por
(verdiglobina S) medio de sulfuro de hidrógeno. Presente en hematles
después de ingerir azufre, sulfamidas, aminas aromáti-
cas, y a veces trinitrotolueno; también en la septicemia n
(sobre todo en la bacteriemia por Clo!lridillm perfrin- O
gen!) y en el estreñimiento grave 3
~
O
::1
ID
Catalasa Grupo prostético igual que en la hemo-
globina
Agua 629 544 506 409 280 Descompone el peróxido de hidrógeno. Se halla en las
células re~piratorias; muy activo en el hlgado, los he-
=
....
ID
matles, etc. Inhiben su actividad cataUtica el cianuro, UI
el sulfuro de hidrógeno, la hidroxilamina, ácidas, ami- Q.
ID
nofenoles y el 2,4-diclorofenol
¡¡
3
Citocromos
a, a" al' a.
No se conoce bien la estructura del grupo
prostético
Agua a
al
a.
+ a. reducido
reducido
reducido
605 445
590 434
635
El citocromo a., y probablemente también al ya"
reaccionan con oxigeno (oxidasas), mientras que el ci-
tocromo a es tal vez sólo portador de electrones; a.
.a.
ID
jij'
y a se encuentran juntos en muchos animales, vegeta- <
les y algunas bacterias; al Y as, en otras bacterias <'
1»
I
Ci~ocromos c, Cl El grupo prostético es afln a la protoporfi- Agua

tina, y se halla combinado a grupos cis-
telnicos de la protelna mediante enlaces
Ferrocitocromo c 550 522 415 345 316 Se encuentran en todas las células animales y vegetales,
Ferticitocromo c 565 530 407 346 Y en la mayorla de los microorganismos, y son porta-
electrones especlficos, que reaccionan con citocromo a
"
O
3,
:::!,
estables de azufre
=
1»
UI
Citocromos b El grupo pl'Ostético es hemo (el de cito- Agua

+
cromo b•. es hemo Bavina)
Banda reducida
en la región !
565-555
Portaclectrones esenciales entre Bavoprotelnas y cito-
cromo c en la cadena respiratoria. Se encuentran en cé-
Ic.
Banda de SORET - 430 lulas vivas de todos los animales, vegetales y microor- g
ganismos, con excepción de los anaerobios obligados ~
....
o-
::l
......,
Peroxidasas Grupos prostéticos: Acidos débiles (Peroxidasa de rábano silvestre) Se encuentran en vegetales y animales. No se conocen
1. Peroxidasas de rábano silvestte y cito- Solución de ditionito: Acidos débiles 645 583 548 498 con exactitud las funciones biológicas
cromo c: hemina Solución de ditionito 558 594
2. Peroxidasa láctica: análoga de hemina 11
O11
[ Na-S-S-Na
O ]
3. Midoperoxidasa: grupo similar a la co-
leglobina 11 11
O O
=
I
390 Componentes de la materia viva - Porfirinas (continuación)
(Vi'IU" /a pJgiltll J87)
oxigeno molecular se mantiene bivalente), y el producto, si se ferritina, mientras que se eliminan los pigmentos biliares. El cri-
trata de hemoglobina, se conoce entonces por hemiglobina (me- terio más generalizado sobre la formación de los diversos pig-
tahemoglobina). Esta oxidación es reversible. Al proseguir la mentos biliares en el organismo (véase también la tabla 16, 1
oxidación biológica de las proteínas del hemo, se rompe el aniIlo
de pomna por uno de sus puentes de meteno, y se forman com-
págs. 391 y 392) se resume en la gráfica precedente 16.
Se supone que la conversión de la hemoglobina del hemo en !
puestos que por su presencia en la bilis se conocen por pigmentos bilirrubina y mesobilano tiene lugar en las células reticuloendote-
biliares (véase más adelante). La oxidación de hemoglobina puede líales del hígado, del bazo y de la medula ósea. La degradación J
dar como producto intermedio coleglobina, en la cual hay un prosigue luego principalmente en el intestino.
pigmento biliar y hierro unidos a la globina (véanse más abajo, en El primer pigmento biliar formado al descomponerse la hemo-
Pigmentos biliares, y en la tabla 15, pág. 389). globina es biliverdina. Sin embargo, no se encuentra este com-
Pueden admitirse tres tipos de proteínas fisiológicamente acti- puesto en la sangre humana normal, porque el hígado contiene
vas del hemo, según la valencia del hierro: un enzima que cataliza su reducción al pigmento bilirrubina, y
ésta se elimina después en la bilis. El suero sanguíneo normal con-
1. Si el Fe se mantiene bivalente: hemoglobina, miohemoglobina
tiene sólo indicios de bilirrubina (hasta 1,1 mg/l00 mI); pero
.' 2. Si se oxida y reduce: citocromos
este pigmento se acumula en los estados de ictericia, en vez de
3. Si se mantiene trivalente: catalasa y peroxidasas
eliminarse con la bilis, y por eso se tiñen de amarillo la piel y las
En los tres tipos hay un núcleo similar de ferroporfirina como mucosas.
grupo prostético, y las reacciones bioquímicas esenciales en que VAN DEN BERGH Y MÜLLER 17 fueron los primeros en observar
intervienen estas proteínas conjugadas se centran en tomo del que existe diferencia entre la bilirrobiria del suero y los pig-
átomo de hierro. mentos bilirrubinoides eliminados con la bilis, en lo que atañe
Sin embargo, es diferente el efecto biológico ejercido por cada a su acoplamiento con ácido sulfanílico diazoado, pues los segun-
tipo de proteína del hemo. El carácter distintivo de cada reacción dos reaccionan directamente, mientras que la bilirrubina del suero
debe adscribirse a la estructura específica de la protelna y al modo requiere la presencia de etanol (reacciones de VAN DEN BERGH
de enlace entre la misma y el grupo prostético. En la tabla 15 directa e indirecta, respectivamente). Hace poco se ha demostra-
(págs. 388 y 389) se exponen datos físicos y químicos relativos a Jo 18, 19 que la bilirrubina se conjuga en las células hepáticas con
proteinas del. hemo biológicamente importantes. ácido glucurónico (y tal vez con otras substancias), y se elimina
con la bilis sobre todo como diglucurónida, y en menor propor-
Pigmentos biliaresl, 11 ción como monoglucurÓnida. Esta bilirrubina conjugada es hi-
La degradación metabólica de la hemoglobina liberada al des- drosoluble, mientras que la bilirrubina se disuelve en lípidos,
componerse los hematíes produce los pigmentos biliares. Tal pero no en agua. Tal diferencia de solubilidad explica la que se
degradación resulta de un desdoblamiento oxidativo del anillo de observa no sólo en las reacciones de VAN DEN BERGH, sino tam-
porfirina, con pérdida de un átomo de carbono, para formar bién en las actividades fisiológicas de los dos tipos de pigmento;
tetrapirroles de cadena abierta. Los pigmentos biliares se repre- y permite comprender por qué se eliminan pigmentos biliares con
sentan generalmente como cadenas tetrapirrólicas lineales, con la orina en la ictericia obstructiva y en la hepatitis, pero no en
grupos hidroxilo en sus extremos: la ictericia hemoUtica (véase más adelante). Como los lípidos
muestran afinidad por los tejidos cerebrales, se concibe igualmente
~~~C~H
que un gran exceso de bilirrubina en la sangre provoque ictericia
nuclear.
H ~ H ~ H H2 H ülericía
ti) Estructura letfllpirrólica lineal de los pigmentos biliares La ictericia se puede clasificar en general en tres variedades:
hemolítica, obstructiva y hepática. En la ictericia hemolítica, la
Sin embargo, su estructura se expresa más correctamente por degradación excesiva de la hemoglobina eritrocítica hace pasar
un «anillo» tetrapirrólico, cerrado por un enlace de hidrógeno bilirrubina a la corriente sanguinea en cantidad superior a la que
mm'~ ~odg~\( el hígado es capa"z de conjugar y retirar. La ictericia obstructiva
se produce cuando la bilis no puede ser eliminada del hígado por
los conductos biliares. En la ictericia hepática, la destrucción de
la arquitectura normal del hígado deja pasar pigmentos biliares
a la circulación sanguínea. En estos dos últimos casos, se elimina
. AA
con la orina el pigmento biliar hidrosoluble:Una exposición más
detallada de la ·ictericia se encontrará en la página 574.
Bili171lbinoitkr
Los diversos productos intermedios (bilirrobinoides) de la con-
H versión de bilirrubina a estercobilina mediante los enzimas reduc-
b) EstructUflI canular» de los pig~tos biliares tores de las bacterias intestinales pueden ser parcialmente reab-
sorbidos en el intestino, y devueltos al hígado o eliminados con
Todos los pigmentos biliares naturales derivan de la protopor- la orina. En la tabla 16, págs. 391 y 392,se resumen los más
fuina IX, mediante escisión por el enlace cx-meténico. Es posible importantes de estos compuestos.
que el anillo de pqrfirina se divida por oxidación antes de despren-
derse la protoporlÍrina de la globina, y en este caso se forma cole- Clorofilas
globina ls • El hierro liberado por catabolismo de hemoglobina
queda retenido en gran parte dentro del organismo en forma de Otras metaloporfirinas naturales comprenden las magnesiopor-
fuinas componentes de la clorofila en plantas verdes. Se ha com-
Hemoglobina
~~
ColeglobinaBilivcrdina
~~
Bilirrubina
1
Mesobilirrubina
1
1
(+ )-urobilinógeno - - Mesobi1ano _
(mesohi1binógeno)
(-)-tetflIhidromesobi1ano
(CStetcobrgeno)o .
,o •
Hy-C~
~ o CO-O·~
(+)-urobilina Mesobileno (Q) (-}-tetrahidromesobik¡¡o (b) C01l.~
(urobilina IX-a) (cstetcobi1ina)
Oorofila a Oorofila b
Componentes de la materia viva - Porfirinas (continuación) 391
probado que ésta consiste principalmente en una mezcla de clo- Las sulfobacterias fotosintéticas purpúreas contienen e! pig-
rofilas a y b, cada una de las cuales contiene una porfirina esteri- mento bacterioclorofila, que difiere de la clorofila a sólo por la
ficada con fitol, alcobol de cadena larga y actividad óptica, y mag- presencia de un grupo acetilo en vez del grupo vinilo en la posi-
nesio. Las porfirinas se caracterizan por la presencia de un anillo ción 2, y porque el enlace doble 3,4 está hidrogenado.
isociclico agregado.
El fitol es también un componente de la vitamina K. (pág. 463). Cianocobalamina (vitamina Bu)
Por análisis espectral se conoce la existencia de otras dos cloro-
filas, c y d. El tejido foliar contiene clorofilas en forma de un com- La cianocobalamina, e! principio que contiene cobalto de los
plejo proteínico, cloroplastina, que se ha logrado aislar ID. extractos de hígado, empleado en e! tratamiento de la anemia
perniciosa, es un tetrapirrol polisubstituído y parcialmente hidro-
genado, unido al nucleótido Y-fosfato de 5,6-dimetil-1-(cx-ribo-
furanosil) bencimidazol. Las seis valencias coordinadas de! átomo
de cobalto son ocupadas por los cuatro átomos de nitrógeno del
tetrapirrol, uno igual de! nucleótido, y uno de cianuro u - I4 •
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Tah/a 16 Bilirrubinoides y compuestos afines
Substancia Estructura Observaciones
Bilirrubina COOH COOH Producto de degradación de la hemoglobina y

C••H ..O,N, I I otros derivados del hemo en el sistema reticulo-
CH2 CH 2 CH2 CH
11 I I 11 2 endotelial. Lo contienen en exceso el suero y
J:::lbl~
los tejidos en la ictericia bemolftica; tambim
se encuentra en la orina y las heces de lactan-
tes. En ¡as células del hígado se conjuga COQ
ácido glucurónico para formar pigmento biliar
H H H2 H H
Biliverdina COOH COOH Producto de degradación de la hemoglobina,

C••H ..0-'fN , I I reducido en el hígado por enzimas a bilirru-
CH
11 2 f"z CH2
I
CH 2
11
bina. No lo contiene la sangre, pero si la bilis
de algunos animales, la placenta de ciertos ma~
J:i)j~~H
rnfferos (uteroverdina) y la cáscara de huevo
de muchas aves (ovocianógeno). Tambim se
encuentra en el meconio de fetos y recim Da-
cidos, y en la bilis post lIIorle11J. Un complejo
H H H H
de hierro puede ser el grupo prostético de la
catalasa hepática inactiva
Mesobilirrubina COOH COOH Puede hallarse en e! intestino delgado, como

C,.H..O.N. I I producto de reducción de la bilirrubina
f"' f~ CHz CH3
~H~
cY:=lcY:=l"'~
N
•H- H
"' "'
• Hz
I
H H
N
I
H
392 Componentes de la materia viva - Porfirinas (conclusión)
.Tlibia 16 Bilirrubinoides y compuestos afines (&fJlUltuión)
Substsncia Estructura Observaciones
Mesobilano
(mesobilirrubi-
rH3
r"
fH2
rOO"
fH2 f
H3
Producto de degradación de la bilirrubina
en el hígado. Presente en la bilis, orina y
n6geoo, heces nounales; aumenta en estados pato-
~J.i)~jJ::C
urobilin6geno lógicos
IX-ex)
C.,HIIO,N.
H H2 H H2 H H2 ti
Mesobileno-(b) Producto de oxidación del mesobilano.

(urobilina IX-ex) Presente en la orina y las heces normales
<:..H..O.N.
{- )-tetrahidro- Producto de reducción del mesobilano.

mesobilano Producto principal de la eliminación de
(estettobili- hemoglobina en la mayoría de los verte·
n6geno) brados
<:..H•.o.N.
(-)-tetrahidro- Producto de reducción de tetrahidromeso-

.. mesobileno-(b) bilano. Componente de heces y orina nor-
(estercobilina) males
C..H..O,N.
MesobilivioIina Presente en heces humanas, probablemente

C..H..O,N. derivado de mesobilano. Founa el grupo
prostético de ficocianÍnas (cromoprotefnas
de algas rojas y azules), que actúan como
f"·- - fotosensibilizadores eficaces en la fotosín-
tesis de algas
Mesobilieritrina Grupo prostético de la ficoeritrina de algas

(mesobilirrodlna) rojas y de algunas azules. Sensibilizador
<:..H..O.N. en la fotosíntesis de las algas
Probilifuscinas No bien conocidas, pero identifi- Productos secundarios de la oxidación de

Bilifuacinas cadas como dipirroles que con- pigmentos biliares y derivados del hemo;
Propentdiopents tienen la estructura: se eliminan con la orina y las heces en la
c..H.._..O._.N. ictericia y las afecciones biliares. Conte-
nidos en cálculos biliares
(+)-urobilina No conocida con certeza. aunque se sugiere que sea un enan- Aislado de bilis infectada, donde procede
Ca.H..O,N. tiomorfo óptico de (-)-tetrahidromesobilano (estercobilinó- tal vez de mesobilano. Fuertemente dex-
geno) trógiro, en contraste con el ( - )-tetrahidro-
meSC?hilano (estercobilinógeno) 1', zs
(+)-urobilinógeoo No conocida con certeza, aunque se sugiere que sea un enan- Aislado de bilis infectada, donde pro-
c..HuO. N• tiomorfo óptico de mesobileno-(b) . cede tal vez de mesobilano. Fuertemente
dextrógiro, en contraste Con el meso-
bileoo-(b)1" u
Componentes de la materia viva - Lipidos 393
Lipidos 1
El término genérico de /lpitior o lipoides se aplica a un grupo caliente. etc., y los utiliza el organismo animal; pero esta defini-
de productos naturales compuestos esencialmente de ácidos gra- ción no es rigurosa. Por saponificación (hidrólisis alcalina) se
sos (véase más adelante). En general, son ésteres saponificables de convierten en substancias hidrosolubles. En la tabla 17 se rela-
ácidos grasos insolubles en agua, pero solubles en disolventes de cionan los lipidos saponificables, con un resumen de sus com-
grasas, tales como éter etllico. éter de petróleo. acetona. alcohol ponentes.
T oh/a 17 Oasificación y componentes de los lipidos saponificables
Componentes (además de los ácidos grasos)**

Gasificación de los llpidos*
Alcohol Base nitrogenada Otros componentes
Triglicéridos
(I)Grasas Glicerina - -
1 (TI) Aceites Glicerina - (Ácidos grasos no
saturados más
abundantes que en
las grasas)
(1) Ácidos fosfatidicos Glicerina -

,
Ácido fosfórico
a) Fosfatidil- Glicerina Colina Ácido fosfórico
colinas
(TI) Esteres fosfa- b) Fosfatidil- Glicerina Etanolamina Ácido fosfórico
tidicos etanolaminas
( t) F~tidil- Glicerina Serina Ácido fosfórico
I
sennas
Glicerofosfátidos
(
(l1I) Lisofosfátidos Glicerina l~
t~lamina Ácido fosfórico
mono- Glicerina - Ácido fosfórico.

.(IV) Inositofosfá- inositol
tidos
1 di- Glicerina - Ácido fosfórico.
inositol ,
'0,
(V) Acetalfosfátidos Glicerina (Como los Ácido fosfórico. ~."
lisofosfátidos) grupo alquilo deaCo-

nocido de cadena
larga 1.'
oo.
(I) Esfingomielinas Esfingosina Colina Ácido fdifóri~

Esfingolípidos (TI) Cerebrósidos Esfingosina - Hexosa. sulfato
'~'t-: .
1 (l1I) Gangliósidos Esfingosina - Hexosa. ácido';~
neuranúnico
o
,,-,j'
,
.'
~'.
(I) Ceras genuinas Alcoholes alifá-
ticos de cadena
- -
Ceras larga
1 (11) Ésteres de esterinas, ésteres de

vitaminas A y D.
Alcoholes cfcli-
cos complejos
- - ,.-
* En la cllsificación de BWOR 6, los triglicéridos (grasas neutras) y las esfingomiclinas con los otros esfingollpidos (derivado. de la eafingo-
ceras constituyen los «llpidos simples lO, Y las demás clases relacionadas sina) es más racional.
aqul se designan conjuntamente por «llpidos compuestos» (fosfollpidos,
cerebrósidos, gangliósidos). Los fosfoUpidos o fosatidos comprenden ** Todos los compuestos, con la posible acepción de algunoa acetaI-
los glicerofosfátidos y las esfingoSiclinas, que se ttúnen en atención a fosfátidos, dan ácidos grasos al bidrolizarlos.
su único componente común, et'grupo fosfato. La c:lasifiación de las
Ácido. gtaaoa
Los ácidos grasos (ácidos alifáticos monocarboxflicos, R.COOH) de que la biosfntesis de los ácidos grasos tiene efecto pot la con-
hallados en lipidos animales y vegetales se reducen a unos cincuen- o densación de unidades de 2 carbonos (acetatos) con otras de 2 car-
ta. contando los saturados y los no saturados, los de cadena recta bonps o mayores, compuestas a su vez de tales unidades simpleS ••
y . los de cadena ramificada; si bien la gran mayona son del tipo La única excepción importante es d ácido irnaleriánico. com-
de cadena recta. Es signilicativo que los ácidos grasos naturales ponente de la grasa de depósito en el de1fln y la manopa.lEn Iai"
sean casi exclusivamente los que contienen un número par de ~bla 18. ~gs. 398-403, se exponen las p~iedades de loi prin- '\
átomos de carbono. circunstancia que concuerda con d concepto Clpales áCIdos grasos componentes de líPldoa.. . .,\
394 Componentes de ia materia viva - Lipidos (c6ñt~uación)MARTINEZ GARRIDO MANUEL
Los ácidos grasos no saturados que se encuentran en estado na- o reserva); el resto es transportado principalmente al hígado,
tural muestran la isomería geométrica dr, aunque se han hallado donde se metaboliza (véase Degradación oxidativa de las grasas,
indicios de las formas trons de algunos, por ejemplo, del ácido ela- pág. 412). Corno la grasa de un tejido determinado muestra habi-
{dico (tronrisómero, del ácido oleico) y del ácido vaccénico (tranr- tualmente una composición típica en glicéridos, los ácidos grasos
l1-octadecenoico).;llustr:daisomcr:ía rir-trOJU el caso d~:tcldos procedentes de grasas ingeridas tienen que ser modificados antes
oleico y elaidico: I de producirse la resíntesis de glicéridos. Como,., se ha indicado,
sin embargo, cambios radicales en la grasa de los alimentos pue-
CH~%)¡i:OOH den rebasar la capacidad del cuerpo para modificar los ácidos, de
~H'(%kCH3 donde se derivan variaciones en la composición de la grasa de
reserva.
Acido oleico (&is) Acido e1aldico (Ira",) Las grasas de reserva se localizan principalmente en los tejidos
subcutáneo e intramuscular, en el epiplón, y en relación con di-
Los ácidos grasos no saturados con más de un doble enlace versos órganos, corno el corazón, los riñones, el mesenterio, los
(ácidos polioleflnicos o polietenoides) desempeñan un importante ovarios, etc. Su principal función es la de reserva de energía, y
papel en la nutrición animal, ~ algunos de ellos no parecen sin- en tal concepto son más eficaces que los carbohidratos o las pro-
tetizarse en el organismo con rapidez adecuada a las exigencias teínas. En los animales homotermos, la grasa subcutánea suele
del crecimiento, y tienen que ser por ello componentes esenciales servir de aislamiento contra la pérdida de calor, condición esen-
de; la dieta. Los más importantes del grupo son los ácidos lino- cial para sobrevivir. El tejido adiposo proporciona además cierta '\
ldco, linolénico y araquidónico, conocidos por « ácidos grasos protección contra lesiones mecánicas a importantes órganos. En
esenciales»; cualquiera de ellos es útil para prevenir o curar el ciertas especies, sobre todo en algunos animales marinos, los tri-
sfndrome de carencia de grasa provocado por una alimentación glicéridos están substituidos casi enteramente como reservas de
exenta por completo de ácidos grasos. . energía por otros llpidos, entre ellos las ceras. En un animal cual- I
También se han identificado como componente de llpidos algu- quiera, la cantidad de grasa depositada depende del estado de ,1
nos ácidos grasos que contienen en su cadena de carbonos gru- nutrición y de otros factores, y se utiliza y reemplaza continua-
pos hidroxilo, .cetilo o agregados cíclicos, y unos pocos con enla- mente.
ces triples (ácidos acetilénicos o etinicos). Además de la grasa de los alimentos, se almacenan los triglicé-
ridos sintetizados en el propio organismo; los ácidos grasos se
Grasas (triglicéridos) 3 derivan de carbohidratos, y con ello indirectamente también de
proteinas, y la glicerina procede principalmente del desdoblamien-
. Se denominan grosor los 'llpidos constituidos por tri ésteres de
to de la glucosa de la sangre.
glicerina con ácidos grasos (triglicéridos). A temperatura ambien-
te, pueden ser sólidos o llquidos; en este último caso se conocen Grosor de /o songre. Las grasas son transportadas en el cuerpo
generalmente por oreites (animales o vegetales). La mayoría de por la corriente sanguínea, en forma de finas gotitas de 1 IJ.m o
las grasas naturales contienen por lo menos 5 hasta 12 o más menos de diámetro, denominadas quilo1f,irros. Están envueltas en
ácidos grasos diferentes, En el aspecto químico, son-mezclas com- una capa estabilizante de proteínas (globulinas ex y [3), y pueden
• ¡ilCjilde trigliCéridos mixtos, pueden representarse por la fórmula separarse por centrifugación. La concentración de grasas (y de
general que sigue, y por hidrólisis alcalina (saponificación) dan otros lipidos) en la sangre (véase pág. 575) aumenta después
. las sales alcalinas de ácidos grasos (jabones) y glicerina: de digerir una comida rica en grasas. También sobreviene hiper-
:1 •
lipemia después de varios días de ayuno, en cuyo caso proviene
~
~~'¡¡H R'C!JOK de un metabolismo más activo de grasa de reserva tras haberse
+ agotado el repuesto de glicógeno. El alcohol y ciertos narcóticos
... + 3MH ----+1 CH-oH + ff-cooK '
+ provocan asimismo un notable aumento de las grasas en la sangre.
I
CH,WHI" C~'¡¡H ff"COOI\ En general, la concentración de grasas y otros lípidos en la san-
gre se regula ampliamente por el tiroides. Un elevado índice de
.Tri¡licmdo mixto Glicerina Sales de ácidos grasos lipemia rara vez es congénito (hiperlipemia familiar idiopática),
y suele ir acompañada de hepatoesplenomegalia, y de xantomas.
.,
~;
!
Todas las grasas naturales tienden a la máxima heterogeneidad
en la composición de los triglicéridos que los integran.
Los ácidos grasos de la mayoría de las grasas (y ceras) natura- Frouión inroponifiroble ¡fe lor graros
les están constituidos por mezclas de ácidos saturados y no satu- Las grasas naturales contienen una proporción de rllbrlonrio in-
rados. En general, cuanto mayor es la proporción de ácidos satu- roponifiroble, que varía entre 0,1 y 5%. Se compone principal-
rados frente a los no saturados, tanto más elevado es el punto de mente de colesterol y de otras esterinas (pág. 397), carotenoides
fusión de la grasa.jLos más importantes son, entre los no satura- (hidrocarburos afines al caroteno), y vitaminas liposolubles (pá-
dos,los¡ácidos oletco (C,,) y linoleico (Cl .>,
y entre los saturados, ginas 459-464). La presencia de estas substancias en las grasas na-
los ácidos pa1mfti~o (C,,> y esteárico (ClO), todos ellos, con excep- turales obedece probablemente a su solubilidad en triglicéridos y su
ción del esteárico, ~\lY ampliamente difundidos en la naturaleza. insolubilidad en agua. Muchas gr?sas contienen ésteres esterílicos
Los áciqos. grasos más abundantes son el oleico y el palmítico, de ácidos grasos (véanse Ceras, pág. 397) además de esterinas libres.
contenidos en casi todas las grasas naturales conocidas.
En cuanto a ~ composición en ácidos grasos, el tejido adiposo Emlalmo. Un elemento insaponificable importante de las gra-
de los mamíferos terrestres se caracteriza por la preponderancia sas animales es el hidrocarburo escualeno, C..H•• :
de ácidos oleico, pa1mftico y, en algunos casos importantes (por
ejemplo, bovinos y ovinos), esteárico. En la grasa de la leche de R
estos mamíferos, tal predominio disminuye en proporción corres-
pondiente a la presencia simultánea de los ácidos grasos saturados
.
c..
d
inferiores a C. (ácido butirico). Las grasas de animales acuá- (R=%>
ticos contienen sobre todo los ácidos no saturados superiores
C.. a Cu ' usualmente con 10-18% de ácido palmftico.
En los distintos tejidos de una misma especie animal, la com-
posición de la grasa muestra variaciones, y se sabe que esto obe- . R R
dece, al menos en parte, a diferencias de nutrición. Un ejemplo
es la «carne gorda» de cerdos alimentados con aceite de semillas Se encuentra en los aceites de hígado de muchos peces elasmo-
de soja. branquios, particularmente de tiburones (hasta 57%, según in-
formes), y también en la grasa de levadura y en la piel humana. i
Abrorrión.Y orllmlliatión de grosos Se ha demostrado su función como 'precursor de colesterol en
En el organismo animal, las grasas ingeridas son hidrolizadas el hígado (pág. 442).
en.el intestino por las lipasas intestinal y pancteática, proceso que '.
hacen posible los ácidos biliares al emulsificar las grasas. Los Alcoxidiglicéridos
ácidos grasos resultantes y la glicerina son resorbidos por la mu- Los aCeites de hígado de peces elasmobranqnios contienen ele-
cosa intestinal, donde se transforman de nuevo en triglicéridos. vadas proporciones de compuestos que difieren de los glicéridos
Un 60% de esta grasa transformada pasa con la linfa a la sangre por contener un enlace etéreo. Son diglicéridos en los cuales el .
venosa, y se deposita en los diversos tejidos (grasas de depósito grupo hidroxilo remanente ha formado un éter con un alcohol
,Co'mponentes de la materia viva - Lipidos (continuación) 395
alifático superior (R. OH), Y pueden denominarse por ello alcoxi- probablemente en una cadena de dos monoglicéridos y dos
diglicéridos o ésteres de ácidos grasos con éteres glicerllicos: diglicéridos enlazados por radicales fosforllicos.:
O
,
~'¡¡'R
~'O-COR
I
~'¡¡-P--o-C~ C~'OCOR
CtI,O'CO'R' I I I I ,
~.¡¡.reR'· R"COOCH O R"CO'OGH OH R'CO'OCH O R"CO'OCH
I
~'O-¡-o-~
,Q ' " '
C~'¡¡-¡--O-CHz
Alcoxidiglidrido
OH OH
Cardiolipina
El aceite de hígado de raya se compone casi exclusivamente de
tales compuestos, y no contiene apenas triglicéridos. Los ácidos grasos de la cardiolipina son casi exclusivamente
el oleico y ellinoleico, a razón de 1 : 5. Otros derivados de ácido
Fosfolipidos (fosfátidos) fosfatídico son la citidin-difosfo-glicerina (pág. 382), contenida
en el LactobatiJlI/S arabinonlS 9, y el ácido oc, oc' -diglicerofosfatí-
En términos generales, los fosfolipidos (fosfátidos) son ésteres dico, aislado de algas 10. Esta última substancia posee dos gru-
de ácidos grasos en los que el alcohol componente de la molé- pos hidroxilo libres:
cula contiene un grupo fosfato. Comprenden principalmente los
glicerofosfátidos, integrados por glicerina, y las esfingomielinas, O
D
en las que participa la esfingosina. Son componentes de todos los C~'O-P-O'CH2
órganos, especialmente de los tejidos más activos, como el cerebral I I ,
y el nervioso periférico, pero escasean notablemente en las grasas R'CO'O'CH OH HO'CH
I ,
I de reserva. Intervienen en un crecido número de procesos meta- ~'frc(}R C~'¡¡H
,1 bólicos, y pueden considerarse como formas de grasas transfor-
madas en ellos o transportadas a través del organismo; se ha com- Acido oc,oc'-diglicerofosfatldico
probado que participan en la absorción intestinal de grasas, en el
transporte y la oxidación de ácidos grasos, y en el desarrollo de b) Ésteru fosJalÍdicos. Estas substancias son áci'dos fosfaddicos es-
la adiposis hepática. También se los considera elementos inte- terificados con los grupos hidroxilo de etanolamina, colina o
grantes de órganos y participantes en la coagulación de la sangre. serina:
Los fosfolípidos se sintetizan con facilidad en el organismo, sobre
todo en el hígado y el intestino delgado. ,
CHzOII
CH2
,
CHzOH
~
~2
" GlicerofosJátido!
Los glicerofosfátidos están difundidos por todas partes. Quí-
~~ CH -N!....CH
3 I 3 ~
CH3 OH-
micamenteconsisten en ácido ex-glicerofosfórico esterificado con
ácidos grasos o con éstos y otros componentes. Etanolamina Colina Scrina
Se conocen las dos formas ex y ¡3 del ácido glicerofosfórico; pero,
contra lo expuesto en la mayoría de los manuales y tratados, hoy se Los tres tipos de éster fosfatidilioo resultantes son:,
duda de la existencia natural de ácido [3-glicerofosfórico y de
¡3-glicerofosfátidos u otros aerivados. Está probado 4 que eri la ~.¡¡.reR
'~
hidrólisis de lecitinas (véase más adelante) hay una migración
reversible del grupo fosfato, con formación consiguiente de mez-
R"refr H
1
C~'¡¡1-o-GH2'C~-N~
clas de ácidos ex- y ¡3-glicerofosfórico; y probablemente ocurre
algo análogo en el curso de operaciones químicas de aislamiento. OH
La migración del grupo fosfato se imagina como sigue 5 : cx-fosfatidiletanolaminas (cefalinas)
CH2'OH
I
CH'OH OH
,
C~'OH C~'OH
I /
CH'O-P=O
OH
,
~'¡¡'CO'R
yH'OX O R"CO'frGH O CH
I
CH2'O-P=0
/
CHz' "OH
I "\
GHz'OH OH I I 3
r",o-p-O-C"·'CH.,'N-CH
+'
~'2 I ''2. L 3
"\
OH 0- ~
Acido ex-glicero- Acido glicero- Acido [3-glicero- ex-fosfatidilcollnas (lecitinas)

fosfórico l,2-fosfórico fosfórico
\
a) Acido! fosJatídico!. Estos ácidos. los más sencillos de los glice-
rofosfátidps y los más afines químicamente a los triglicéridos,
se derivan del ácido oc-glicerofosfórico mediante esterificación
de los dos grupos hidroxilo con áCidos grasos. También se
pueden considerar como triglicéridos en los que uno de los
restos de ácido graso se ha reemplazado por otro de ácido fos- oc-fosfaddilserinas
. fórico:
El término «cefalina» se asign6 al principio a una fIllCci6n
,
C~'O'COR lipida insoluble en etanol. aislada del cerebro y que contiene
cx-fosfatidiletanolaminas y oc-fosfatidil-L-serinas. Los restos de
R'-COOCH OH ácido graso de las cefalinas son principalmente de ácidos oleico
I I
y esteárico ll.
CtI,O-P=O
2 ,
En todas las lecitinas obtenidas de muy diversos orlgcnes se
OH ha encontrado la precedente estructura' de ~-glicerilfosforil
colina, con los ácidos grasos como única variante. Los kidos,
Acidos oc-fosfatldicos grasos de cadena larga (R.COOH y R' ·COOH) son, aimiJa-
{en los que R.CO y R'.CO Son restos de ácidos grasos) res a ,los que predominan en. triglicéridos (oleico. palmitico.
esteárico y linoleico). El ácido graso araquidóDico' (tetraete~
Se' han aislado ácidos fosfatídicos de un. gran número de , ~co) se ha encontrado asimismo en al~ lecitin.... ",
tejidos, y se señala también su presencia en tejidos animales 6 • Las lecitinas del cerebro difieren de las de otros 6rganos por
Está demostrada su biosíntesis a expensas de ácidos grasos, , su mayor abundancia en ácidos grasos muy insaturados de "
glicerina y trifosfato de adenosina (A TP) r. cadena superior a C... La mayoría de las lecitinas coqtieneo un ., "
Un derivado importante de ácido fosfatídico es la cardioli- radical ácido saturado y otro ácido no saturado, y algunas ".lá~~ ~
pina, que interviene en la reacción de W ASSERMANN, y consiste dos radicales ácido saturado o ácido no saturado. :,' "l" ,',' .
396 Componentes de la materia viva - Lípidos (continuación) MARTINEZ GARRIDO MANUEL
() LisofosfáJitlol. Los lisofosfátidos consisten en glicerofosfátidos CH 'O'CO'R

12
(pág. 436) hidrolizados en parte. Los venenos de serpiente
RCH=CH'O'CH O CH 3
contienen un enzima que desdobla únicamente uno de los dos
ácidos gras06 de lecitinas, y da así origen a lisolecitinas: 1" +1
CH 'O-P-Q-CH 'CHN-CH
2 1 2 21 3
O· CH 3
~'O'CO'R
I Acetalfosfátidos (plasmalógenos)
R"CO'O'CH O CH
I B 13 Lecitinasa A
C~·o-P-0-CH2'C~+N-CH3 Hace poco se ha comunicado la existencia de un fosfolípido
en tumores malignos. El compuesto, que muestra una marcada
Ó- 6H3 afinidad por la protoporfuina nI, se compone de colina, esper-
a-fosfatidilcolina (Iecitina) mina, ácido fosfórico y ácido graso. Se ha propuesto asignarle
.?>. la siguiente estructura 19:
~'O'CO'R
1
HD-CH .O CH3 + R"COOH
I n +1
CII 'O-P-O-CH 'CH 'N-eH
''2 1 2 21 3
0- CH3
EsfingoUpidos
Lisolecitina Acido graso En el grupo de esfingolípidos, la glicerina está reemplazada por
esfingosina (1,3-dihidroxi-2-aminooctadeca-4-eno). Algunos es-
ti) Complltllol a-gliurofoiforílicol, sin los ácidos grasos, se encuen- fingolípidos son fosfátidos, pero otros no contienen fósforo.
tran en tejidos y humores de mamíferos". Son a-glicerofosforil-
etanolamina y «-glicerofosforilcolina: rHJ
(yH2)12
~OH
1 CH=CH
HO'CH O CH3 1
I I +1· HCOH
1'1I··0-P-0-CH
~'2 1 2'CH2'N-CH3 1
1 NHiCH
0- CH 3 1
CH20H
«-gliccrofosforilcolina «-gliccrofosforiletanolamina
Eslingasina
,) FosfaliJilinoñliJos lS. Se han descrito por lo menos tres inosítidos En algunos miembros inferiores del grupo de esfingolípidos, la
distintos, diferenciados a base de los derivados de inositol obte- esfingosina se halla substituida por dihidrosfingosina (donde está
nidos por hidrólisis. Un tipo es el de los fosfatidilinositoles 16, saturado el doble enlace de la esfingosina), o por el 4-hidroxide-
análogas a los glicerofosfátidos; se encuentra en el hígado, el rivado de dihidrosfingosina (1,3,4-trihidroxi-2-aminooctadecano)
corazón, el germen de trigo y la semilla de soja, y su estructura o fitosfingosina. Los esfingolípidos abundan particularmente en
-O
es la siguiente:
el tejido nervioso.
OH a) Esftngomielinas. Los únicos esfingolípidos que se parecen a los
C~'O'CO'R
I OH glicerofosfátidos son las esfingomielinas:
R"CO'O'CH O OH
I
C~O-P-O
H
I
OH
H
1
(CH 2)12
3
6- OH CH=CH
!
1
«-fosfatidilinositoles HCOH
1
R'CONH'CH O CH
Constituyen un segundo tipo las (dir«-fosfatidilinositoles, en I 11 +1 3
las cuales hay dos grupos fosfatos esterificados en posición CH 2'0-P-0-CH2'CH2'N-CH 3
metal' en el anillo de inositol: I 1
0- CH 3
Eslingomielinas
0- OH
C~il---P_QH El ácido graso predominante en esfingomielinas es el C...

11/-
RCO'O'CH O
I
eH
O
il /
2 --P
OOH
0----0
OH
1
ácido lignocérico, CH,. (CH.)... COOH. En esta clase de
compuestos no hay ácidos C•• y C," fuertemente insaturados,
tipicos de los glicerofosfátidos.
b) CerebrósiJos. Los cerebrósidos se encuentran principalmente en

el cerebro. Aunque su concentración en otros tejidos es baja,
(Di)-«-fosfatidilinositoles (fórmula provisional) aumenta mucho en la enfermedad de GAUCHER (véase más ade-
lante). La mayoría de ellos contienen esfingosina (o dihidros-
Estos compuestos pueden presentarse también en forma de fingosina), un ácido graso y una hexosa.
copolimeros más complejos. CH3
1
f) Auta/foifátitlos (plasmalógenos). Estos compuestos son muy
afines a los ésteres fosfatidílicos. En estado natural predominan
(lH2)12
los plasmalógenos con etanolamina, pero también se han dado
a conocer compuestos en los que la etanolamina se halla reem- rH= .C
. QOHH
HCOH
plazada por serina o colin~_
Los plasmalógenos dan reacción positiva de aldehídos, y se
han aislado los aldehidos correspondientes a los ácidos este-
R'~'NH'~H. OH' .
CH2'0 ' OH
.árico y palmitico de los acetalfosfátidos cristalinos del cerebro. I
Por lo visto 18, contienen dos grupos alquilo de cadena larga, C~OH .
ir
uno de ellos en enlace de éster, y el otro, en el de é~ vinílico
no saturado: Estructura probable de los. ccrebrósidos
Componentes de la materia viva - Lipidos (continuación) 397
La hexosa suele ser o-galactosa, y en algunos casos, D-glu- Ceras

cosa. Los cerebrósidos no contienen fósforo. Un cerebrósido ~s :eras saponificab!es (~ diferencia de las ceras hidrocarburos)
aislado del cerebro contiene sulfato esterificado con el hidro- se diViden por convemencla en uras genumos, que son ésteres de
xilo en posición C 6 de la galactosa. ácidos grasos de cadena larga con alcoholes alifáticos asimismo
La configuración de! enlace glucosídico de los cerebrósidos alargados, y esttrilisttrts, o ésteres de ácidos grasos de cadena
no se conoce definitivamente. Los cerebrósidos se distinguen larga con alcoholes cíclicos complejos, conocidos por esttrinas.
a base de los ácidos grasos que los integran: En el segundo grupo se pueden incluir los ésteres de ácidos grasos
de cadena larga y vitaminas A y D. que se encuentran en la natu-
C~r~brósido AfiJo graso (o11lponent~ raleza (págs. 459 y 460).
Cerasina Acido lignocérico En general, las ceras genuinas son productos segregados por la
CH.. (CH,).. :COOH epidermis de animales y vegetales a fin de formar una cubierta
Frenosina AcidQ cerebrónico que evite la pérdida de agua o la humectación. Ejemplos de lo
CH •. (CH,)I1·CH(OH).COOH primero son las ceras superficiales de plantas en climas áridos; y
de lo segundo, la lanoJina existente en la piel y el pelaje de casi
Nervona Acido nervónico todos los animales de peletería, así como la cera que reviste las
CH,.(CH,)..CH = CH.(CH,),.·COOH frutas en climas húmedos (por ejemplo, las manzanas). En cier-
Hidroxi- Acido hidroxinervónico tos animales, sobre todo en e! cachalote, las ceras reemplazan casi
nervona CH.·(CH,)7·CH =CH . (CH.),.·CH (OH).COOH totalmente a los triglicéridos como material energético de reserva.
() Ganglió¡idos. Estos compuestos se encuentran en el tejido ner- Ceras genuinas. Estas son mezclas de ésteres de ácidos grasos y
vioso y en la mayor parte de los parenquimas. Son substancias alcoholes alifáticos monovalentes no ramificados, por lo común
complejas, y parecen mostrar afinidad con los cerebrósidos. alcoholes cetílico (hexadecanol, CH,· [CH.l a · CH,OH) y octa-
La hidrólisis pone de manifiesto la presencia de esfingosina, decíJico (octadecanol, CH•. [CH.l l l • CH.OH), aunque a veces
ácidos grasos de cadena larga, hexosas (principalmente galac- comprenden alcoholes superiores, hasta el C... Los ácidos grasos
tosa, y algo de glucosa) y un polihidroxiaminoácido, ácido suelen ser saturados, y el más común es el cerótico (ácido hexa-
neuramínico JO: cosanoico, CH •. [CH.l•• ·COOH), si bien se encuentran a veces
OH OH NH2 OH OH ácidos que contienen un grupo hidroxilo. En muchas ceras natu- -
I I I I I rales, el ácido graso y el alcohol tienen igual longitud de cadena.
HOOC-C-CH -GH-CH-CH-CHCH-CH OH
Lo~ 2 Esterinas. Estas substancias, que también se hallan libres comó
parte de la fracción insaponificable de grasas, son alcoholes per-
Acido neuramínico
tenecientes al grupo más general de los esttroides, compuestos ca-
Se ha propuesto la siguiente estructura para los gangliósidos: racterizados por comprender el anillo de ciclopentanfenantreno.
con 17 átomos de carbono:
Acido neuraminico
I
esfingosina-hexosa-hexosa-hexosa
I
aminohexosa
I
esfingosina-hexQsa-hexosa
I
ácido neuramínico
Los esteroides están ampliamente difundidos en la naturaleza,
Lipoidosis U y comprenden muchas hormonas naturales y sintéticas, as{ como
Una serie de estados patológicos que generalmente se agrupan los ácidos biliares.
bajo el concepto de «lipoidosis» obedecen a un trastorno del me- La esterina más importante es el colesterol, componente de cé-
tabolismo Iipídico, o lo preceden. Las li¡}oidosis se caracterizan lulas de la mayoría de los animales homotermos. Lo contiene a con-
por la acumulación de grandes cantidades de un lípido determi- centración relativamente alta la corteza suprarrenal, donde es un
nado en uno o varios tejidos, con frecuente predilección por el precursor de las hormonas corticosuprarrenales (págs. 500-505).
hígado o el bazo. En la enfermedad de NIEMANN-PICK se obser-
van grandes células cargadas de lípidos, sobre todo de esfingomie- Bibliografia
Iinas. Aunque estas células se encuentran en todos los órganos, 1) Véanse exposiciones detalladas en LovERN, J. A., Tbt Cbt",illry 01 LipiJI
abundan especialmente en el bazo, cuyo contenido en esfingo- 01 Biorhemírol Sig"ijir01lft, 2& ed., Londres, 1957; DEUEL, H. J., hijo, Tbt LipiJI,
mielina puede llegar a ser muy grande. Este contenido puede man- vol.I,Nueva York, 1951;HILDITCH, T.P., Tb.Cbt1ltÍ<oICoI/IIÍllllionol NIII"""¡
tenerse normal en el cerebro y en la sangre, pero el examen his- FoIl, 3& ed., Londres, 1956; DAWSON, R. M. e, Bío/. R."., 32, 188 (1957).
tológico hace sospechar una evidente degeneración del cerebro. Véanse revisiones recientes en SHORLAND, F. B., A"n. R.". Bío,M., 25,101
La enfermedad sobreviene en lactantes durante el primer año de (1956); KLENK Y DEBUCH, A"". R.". Biorbmt., 28, 39 (1959).2) ÚlAIJ:O!'!' y
vida, y su desenlace es fatal. BROWN, hijo, en GREENBEIIG, D. M. (ed.), Ch.1Iti,al Palb""'YI 01 M.IaIJo/u""
vol. 1, Nueva York, 1954, pág. 324. J) BLOOR, \'í!. R., Cbtnt. Rn., 2, 243
Tambiéll",lo es generalmente la idiocia familiar amaurótica del (192511926) . .f) BAH Y KATES,]. bio/. Ch.",., 185, 615 (1950);BAEIl Y coJabs..
recién nacido, o idiocia de T AY-SACHS, enfermedad caracterizada ]. Am.r. ,h.1It. So,., 78, 232 (1956).5) BAILLT, M.-e, C. R. A,aJ. SIi. (Paris),
por un aumento de la concentración de gangliósidos en e! cere- 206,1902 (1938); ibid., 208,443, 1820 (1939); CHARGAF!', E., J. bio/. Chem.,
bro, desde la normal de 0,3% a 4-8%, con una reducción parcial 1«,455 (1942); VERKADE y colabs., Rtf. Trap. rhi11l. P~/-Bas,59,886 (1940).
correspondiente de cerebrósidos en el cerebro. 6) HoxlN y HOXIN, J. biol. Ch.",., 233, 800 (1958). 7) BUBLlTZ y KENNEDY.
Una alteración no mortal del metabolismo lipldico, la enferme- J. biol. Ch.11I., 211, 951 (1954); KORNBEIIG y PRICEII, hijo,J. bío/. Cbt11l., 204.
345 (1953). 8) PANGBORN, M. e,¡. bíol. Cbtnt., 168,351 (1947). 9) BADDILEY
dad de GAUCHER, consiste en un trastorno del metabolismo nor- Y colabs., Biorh.",. J., 64, 599 (1956).10) BENSON y M.uuo, Bíorhi11l. biopbyl.
mal de los cerebrósidos en el adulto. Aunque la anomalía puede Arlo,27, 189 (1958). 11) FOLCH, J., J. bio/. Cbtm., 174,439 (1948). (2) HA-
ser 'general, se aprecia sobre todo en e! bazo, que puede agran- NA HAN, D. J.']' biol. Cbtm., 211,313 (1954). 1.1) HANAHAN Y Juxo,J. Atttlr.
darse enormemente por acumulación de «células de GAUCHER», rb.m. Sor., 74, 5070 (1952). 14) DAWSON, R. M. e, Bíoebt",.J., 65, 627 (1957).
muy cargadas de un cerebrósido de tipo peculiar, que contiene (5) FOLCH y LEBARON, Canml. J. Biorht11l., 34, 305 (1956). 16) HAWTHOaNE,
sólo glucosa, en vez de los cerebrósidos normales típicos del bazo J. N., Bíorht111. J., 59, II (1955). 17) FOLCH,J.,J. bio/. Cbtm., 1n, 505 (1949);
18) GRAT, G. M., Bioebt11l. J., 70,425 (1958). 19) KOSAXI y colabs.. S,inrrt,
humano, integrados más bien por galactosa. En la enfermedad 127,1176 (1958). 20) KLENX y DEBUCH, A"". R.". BitKhem., 28,57 (1959).
de GAUCHER, los cerebrósidos del cerebro siguen siendo del tipo 21) THANNHAusER, S. J., LipiJoltI-Distoltl oJ Ih. 1"lra&.IIII/ar LipiJ M,.
habitual; compuestos exclusivamente de -galactosa. bo/ism, 3" ed., Oxford, 1959.
..:;;.
398 Componentes.:": la materia viva - Lípidos (continuación)
Tabla 18 Acidos grasos
Fórmula y Propiedades
Nombre del ácido Estructura Observaciones
peso molecular físicas
AúJos monorarboxí/hos saturados no ramificados
Ácido fórmico CH.O. Hi:OOH p.f. 8,6° C Se encuentra en la orina humana y en muchas
(metanoico) 46,03 p.e. 100,8° C substancias vegetales
dI. 1,220
n~ 1,3714
Ácido acético C.H.O. CH3·COOH p.f. 16,5° e Prescnte en la mayoría de las substancias bio-
(etanoico) 60,05 p.e. 118,1° e lógicas. Lo forman de etanol numerosas espe-
d'· 1,0492 cies de bacterias aerobias, y de pentosas, algu-
n~ 1,36976 nas especies anaerobias
Ácido propi6nico e.H.O. CH 3·CH2"COOH p.f. - 22° e Se forma por descomposición bacteriana de
(propanoico) 74,08 p.e. 140,9° e carbohidratos
d"O 0,992
n~" 1,38736
Ácido n-butírico C.H.O. CHJ"(CH2~'COOH p.f. _7,9° C Se encuentra en indicios en muchas grasas
(butanoico) 88,11 p.e. 163° e
d" 0,9587
n~ 1,39906
Ácido n-valeriánico C.H100 • CH3·(CH2)3·COOH p.f. - 34,5° e

(pentanoico) 102,14 p.e. 186,4° e
d"O,9387
n~ 1,4086
Ácido caproico e.HuO, CH3·(CH2),·COOH p.f. - 4°C Se encuentra en indicios en muchas grasas
(hexanoico) 116,16 p.e. 205 0 C
dIO 0,929
n~ 1,41635
Ácido enántico e,H"O. CH3·(CH2)5·COOH p.f. - 7,46 0 C

(heptanoico) 130,19 p.e. 223° e
d"0,9216
n~'·1,42162
Ácido caprlliéo e.H"O. CH3·(CH2)s·COOH p.f. 16° e Componente de muchas grasas

(octanoico) 144,22 p.e. 239°C
d"O,9088
n~ 1,4285
Ácido pelarg6nico C,HuO, CHi(CH2)iCOOH p.f. 12,3° e Presente en aceite de ruda, cera del Japón,
(nonanoico) 158,24 p.e. 254° e aceites de fusel y hojas de Pelargonillm rostum
d"O,9055
n~ 1,4330
Ácido áprico C•.H••O. CH3·(~>a"CO!lH p.f. 31,3° C Componente de muchas grasas animales y ve-
(dc:canoico) 172,27 p.e. 269° C getaJes
dIO 0,8858
4', n'J 1,42855
Ácido undedlico C..H.,O. CH3'(C~lg'COOH p.f.28,5° C En P stlldomonas
(endc:canoico) 186,30 p.e.284°C
eI"'O,8905
n~"I,4294
-
Ácido liurico C•.H..O • eH,'(~)lO-coaH p.f.43,5°C Componente principal de grasas vegetales (es-
(dodecanoico) 200,32 p.e. 225° C¡100 pc:ciaImente del laurel); cantidades menores
'"0,883 contienen la grasa de reserva de animales, la
":::'. 1,4183 grasa de leche y los aceites de hígado de pes-
cados
Ácido tridecllico
(tridecanoico)
c..H..O •. eH,-(~)ll·COOH p.f.5tO C
p.e. 312,4° C
Indicios mínimos en grasas animales·
214,35
n~ 1,4249
Ácido mirístico C"H..O •. CH3"(CH2)12·COOH p.f. 54,4° e Componente de casi todas las grasas animales
(tettadecanoico) 228,38 p.e. 250,5° C¡100 (1-5%) y vegetales, en particular grasa de le-
'''0,8622 che, aceites de pescado, aceite de palma, nuez
,,~ 1,4308 moscada
Componentes de la materia viva - Lipidos (continuación) 399
Tabla f 8 Acidos grasos (continllOción)
Nombre del ácido Fórmula y I Estructura

Propiedad~
Observaciones
peso molecular fisicas
Acido pentadecílico CnH•• O. CH3'(CH2)t3 'COOH p.f. 52,1° C Indicios en grasas animales, especialmente de
(pentadecanoico) 242,41 p.e. 257° C¡100 hígado
ti" 0,8423
n~ 1,4270
Acido palmítico C"HuO. CH3'(CH2h. 'COOH p.f. 62,85° C Muy difundido en la naturaleza; presente en
(hexadecanoico) 256,43 p.e. 268,5° C¡100 casi todas las grasas
tf" 0,8487
,~,
n~,ll,4273
Acido margárico Cl7 H ..O. CH3'(CH2)15 'COOH p.f. 62° C Indicios en la grasa de camero
(heptadecanoico) 270,46 p.e. 227° C¡100
d'·0,8579
n~ 1,4319
Acido esteárico Cl8 H •• O. CH3'(CH2)16'COOH p.f.69,6° C Abundante en grasas comestibles de importan-

(octadecanoico) 284,49 p.e. 298° C¡tOO cia, y también en grasas vegetales
¿S. 0,9408
n~"t,4299
Acido nondecílico C..H'BO. CH 3'(CH 2)17 'COOH p.f. 68-69° C

(nonadecanoico) 298.51 p.e. 298° C/l00
Acido aráquico C•• H,.O. CH 3'(CH2)18'COOH p.f. 75,4° C Indicios en grasas animales y de semillas
(eicosanoico) 312,54 p.e. 328° C
d'··0,824
n~·1,4250
Acido eneicosanoico C.,H••O. CH3'(CH2)19'COOH p.f. 75,1° C

326,57
Acido behénico C..H •• O z CH3(CH 2ho'COOH p.f. 80° C Indicios en grasas animales y de semillas. Cons-
(docosanoico) 340,59 p.e. 306° C¡60 tituye 50% de los cerebr6sidos del bazo en la
I
tI,·o 0,8221 enfermedad de GAUCHER (pág. 397)
n~· 1,4270
Acido tricosanoico C..H ••O. CH3'(CH2h¡COOH p.f. 79,1° C

354,62
Acido lignocérico C•• H .. O. CH 3'(CH 2)n'COOH p.f. 84,2° C Componente de la esfingomielina y de la cera-
(tetracoslÍnoico) 368,65 ¿So 0,8207 sina (cerebr6sido esplénico de la enfermedad
n~· 1,4287 de GAUCHER; pág. 397). También lo contienen
algunas grasas vegetales y ceras de bacterias e
insectos .
Acido C..H$.O. CH3'(CH2}¿3'COOH p.f.83°e

pentacosanoico 382,68
{,'.
Acido cer6tico C..HuO. CHf(CH2}¿.COOH p.f. 87,7° C Existe libre y combinado. En la cera de Olina
(hexacosanoico) 396,70 d'·· 0,8198 (éster cetílico), la cera de abejas y la lanoliQa
n~'1,4301
I
Acido C.,H.,O. CH3(CH2h COOH p.f. 87,6° C
heptacosanoico 410,73
Acido montánico C..H •• O. CH3'(CH2}¿s'COOH p.f. 90,9° C Componente de la cera montana, la cera de abe-
(octacosanoico) 424,76 d'oO 0,8191 jas y la cera de China
n~'1,4313
Acido nonacosanoico C..H.IO, CH3(C~)21'COOH p.f. 90,3° C

438,78
Ácido mdísico C..H•• O. CH3'(C~}¿8'COOH p.f. 93,6° C Se encuentra en la cera de abejas

(triacontanoico) 452,81 n~'l,4323
i
400 Componentes ,: ~~ la materia viva - Lípidos (continuación)
T ah/a 18 Ácidos grasos (rontinllllción)
Nombre del acido Fórmula y Propiedades

peso molecular Estructura Observaciones
fisicas
Ácido laceroico c".H•• O. CII,(C!IV:Il"COOH p.f. 96,2° C En la cera de goma laca (de Tarhardia larra) y
(dotriacontanoico) 480,86 ~ en
otras ceras naturales
Aridol monorarboxí/iros no lattlradol (monoolejinat), no ramijiradol
Ácido acrílico C.H,O. CHz=CII'COOH p.f. 13° C

(propenoico) 72,07 p.e. 141° C
d"I,062
n~ 1,4224
Ácido trant-(a)- C.H.O. CHJ'CH p.f. 72° C Componente del aceite de crot6n (de semillas
crotónico 86,09 p.e. 189° C de Croton lig/itlm)
(trant-butenoico) "
He'CooH á"0,973
n~,71,4228
Ácido iJll-(f;)- C,H,O. HC'CII p.f.15,5° C Se isomeriza rápidamente al ácido trant

crotónico 86,09 " J p.e. 169° C
(til-butenoico) He'COOH d"I,0312
n~ 1,4457
Ácido A·-hexenoico C,H,.O. C113'(CHz)z'CH=CH'COOH p.f.32° C En el aceite de menta piperita japonés

114,15 p.e. 217° C
dIO 0,9627
no; 1,4601
Ácido obtusílico C,.HlIO • C113·(CHz). 'CH=CH'(CH2)z'COOH p.e. En la grasa de semi1las de Lindera ob/tlliloba
(A '-decenoico) 170,25 148-150° C¡13
d'· 0,9197
n~ 1,4497
Ácido A'-decenoico c,.HuO. CHz=CH'(CHzh'COOH p.e. En grasas de mantequi1la y leche, y en el esper-

170,25 143-148° C¡15 maceti del cachalote
d"0,9238
n"~ 1,4488
Ácido lindérico C,.HIlO. C113'(CHz>S -CH=CH'(CHz)z -CIJOH p.f. 1-1,3° C En diversos aceites de semillas, como las de
(A'-dodecenoico) 198,31 p.e. Lindera ob/tlli/oba
170-172° C¡13
d" 0,9081
n~ 1,4529
Ácido lauroleico C,.H••O. at,'(CHz>S'CH=CHiCHz);¡'COOH d" 0,9130 En la grasa y el aceite de cabeza del cachalote
(A'-dodecenoico) 198,31 n~ 1,4535
Ácido A'- ClIH ..O • C113' CHz'CII=CII'(CHzhi:OOH En la grasa de leche de vaca

dodecenoico 198,31
.c",
Ácido tsuzuico C"H.,O. CIIi(CHz)8'CH=ClliCHz>Z'COOH p.f.I8-18,5° C En diversos aceites, vegetales de los trópicos,
(A'-tdra- 226,36 p.e. como el de tsuzu
dccenoico) 185-188° C¡13
d"0,9024
n"~ 1,4557
Ácido 6setérico ClOH..O. CHi(C!Iz)¡-GH=CH'(CH2)J'COOH d"0,9046 En la grasa de ballena y el aceite de sardinas

(A'-tetra- 226,36 n"~ 1,4552
decenoico)
Ácido miristoleico c"H..O. at,'<CHz>J'CH=7CH'(CHz}¡ i:OOH JI' 0,9018 En la grasa de leche y en la de reserva y la hepá-
(A '-tetra- 226,36 n~ 1,4549 tica de muchos animales
decenoico)
Ácido palmitoleico C,.H..O. ~'(CHz>S'CH=CH'(CHz)¡'COOH p.f. 1° C Muy difundido. En aceites de animales mari-
(A'-hexa- 254,42 p.e. 218-220° e nos (15-20% del total de ácidos grasos), en la
decenoico) ""0,9003 grasa de reserva y de leche de animales, aceites
y grasas vegetales
-
Componentes de la materia viva - Lipidos (continuación) 40t
Tohla 18 Ácidos grasos (tonlif1lllUión)
Fórmula y Estructura Propiedades Observaciones

Nombre del ácido
peso molecular flsieas
Ácido petrocelínico C,.H"O. CH3'(CH2)1O -eH = CH'(CH2). 'COOH p.f. 32-33° C En semillas de plantas aromáticas (perejil, apio,
(tis-ll°-octa- 282,47 p.e. etcétera), y en grasas de algunas umbelíferas
decenoico) 208-210° C¡10
, .. 0,8824
n~ 1,4535
Ácido oleico C"H..O. CH,(~) 'COOH p.f. 13° C Es el ácido graso no saturado más difundido.
11 ¡
(,is-ll'-octa- 282,47 p.e. 286° C¡100 Presente en casi todas las grasas naturales (un
decenoico) CH,(rH2)¡'CH3
"O 0,895 tercio de los ácidos grasos de la leche de vaca;
n~ 1,45823 fosfátidos). Indicios en la orina humana
Ácido elaídico C,.H"O. CHi(CH2)¡ -eH p.f. 44-45 0 C Se forma por isomerización del ácido oleico
(Irans-ll'-octa- 282,47 11 p.e. 288 0 C¡100
decenoico) CH'(CH2)¡'COOH
''" 0,851
n~ 1,4405
Ácido Irans-vaccénico C,.H..O, CH3'(CH2)s 'CH p.f. 42,5 0 C Contenido en muchas grasas animales y aceites
_ (Irans-llll-octa- 282,47 11
CH'(C~)g'COOH
'7' 0,8560 vegetales
decenoico) n; 1,4439
Ácido tis-vaccénico C,.H ..O, CH'(CH2)g'COOH p.f. 12,4-13 0 C Se ha comprobado que es el ácido hemolitico
(tis-llll-octa- 282,47 11 presente en el plasma y en diversos tejidos ani-
CH'(CH2~ 'CH3
decenoico) males 1. También se encuentra en especies de
LatlobatiUl1S ~
Ácido 1112_octa_ C,.H.,O. CH3-(CH~'CH=CH'(C~)10 -cooH Se encuentra en el aceite de cacahuete parcial-

decenoico 282,47 mente hidrogenado
Ácido gadoleico C..H ..O. CH3'(CH 2)g'CH=CH'(CH2)¡'COOH p.f. 24,5° C Formas ds y Irans. En muchos aceites de pes-
(ll'-eicosenoico) 310,52 cados y animales marinos, aceites vegetales y
fosfátidos del cerebro
Ácido ll"-eico- C,.H ••O. CH3'(CH2)¡ 'CH=CH'(C~)9'COOH p,f. ds 22° C «(

Ácido principal de la jojoba nuez de cabra,.);
senoico 310,52 Irans 52-53° C se halla también en el aceite de Conringia ñn-
Ia/is, los aceites de colza y mostaza, y los de
pescados
Ácido cetoleico c..H..O. CH3'(CH2)g'CH=CH'(CH2}g'COOH p.f. 32-33° C En diversos aceites de animales marinos
(ll"-docosenoico) 338,58
Ácido erúcico C••H ..O. CH'(CH2)n'COQH p.f. 33,5° C En aceites de semillas, especialmente de colza
(tis-Il13~ 338,58 11 p.e. 281 ° C¡30
senoico) , CH'(CH2)¡'CH3
'''0,860
ni; 1,4480
Ácido brasídico C,.H..O. CHi(CH2)¡'CH p.f. 61,5° C Se forma por isomerizaciÓD del ácido erúcico
(Irans-ll'"-doco- 338,58 !I p.e. 282° Cl30
CH'(C~)n'COOH
senoico) '" 0,8585
n~ 1,4347
Ácido selacoleico C.,HnO. CH'(CH2)13'CQOH p.f. 40,5-41 ° C Contenido en aceites de hígado de tiburon y de
(nervónico o ,366,63 11 n; 1,4535 raya, en cerebrósidos del cerebro (nervona) y
tis-ll"-tetra- CH'(CH2)¡,CH3
esfingomielinas 3 .
cosenoico)
Ácido ximénico CuH••O. CH3-(C~)¡'CH=CH-(CH2)¡5'COOH p.f. 45° C En la Ximtnia amtrnana (árbol del sebo). Se
(1l17 -hexaco- 394,69 encuentra un ácido hexacosenoico con ácido
senoico) . nerv6nico en cerebrósidos del cerebro
402 Componentes '''''' la materia viva - Lipidos (continuación)
T ah/ti 18 Ácidos grasos (rontifllltldón)
Fórmula y Propiedades
peso molecular 1 fisicas
ArMor monorarboxílicor no raturador (poliolifínicor), no ramijicador
Ácido sórbico C.H,O. C~"CH=CHCH= CH"COOH p.f. 134,so C Se encuentra como lactona en aceite de serbas
( <1"I-hexa- 112,13 p.e. 228° C verdes
dienoico) (descomp.)
Ácido Iinoleico C..H ..O. CH3"(CH2)4 "CH p.f. Ampliamente difundido en plantas, especial-
(rir-nr-<1"u- 280,45 - 11 (- 5)° C mente en aceites de semilIas de lino, cáñamo y
CH"CHCH
octadecadienoico) 11 2"
CH"(CH2)¡"COOH
p.e. 230° C¡16
d'· 0,9025
algodón. Presente asimismo en grasa de reserva
de animales (componente de fosfátidos)
n~ 1,4699
"
Ácido hirag6nico CuH •• O. CH"(CH )CH=CH"CI1 d'·0,9288 Contenido en el aceite de sardinas

11 22 3
(A.,lO,u-hexa- 250,38 n'~ 1,4855
CH"(CH2)2"CH=CH"(C~)4"COOH
d~trienoico)
Ácido «-eleosteárico Ct.H•• O. p.f. 48° C Contenido en aceites vegetales, especialmente

(cis-fi. .,11,11_ 278,44 p.e. 235° C¡12 en el de madera de China (aceite de tung)
octadecatrienoico) d"0,898O
n~ 1,5080
CH3·(C~3"(CH=CtI)3"(CH2)fCOOH
Ácido ~leosteárico Ct.H••O. p.f. 71° C Se forma del ácido «-eleosteárico por efecto
(/rrIIU-<1·,ll,ll_ 278,44 d'·0,8839 de la luz, el calor y reactivos químicos
octadecatrienoico) n¡; 1,5000
Ácido linolénico C..H••O. CH-CH

11 2
"CH=CH"CH2"CH3 p.f. En muchos aceites vegetales, sobre todo secan-
(al,U,.u_ 278,44 -11,2a -11°C tes, como el de linaza. Indicios en grasas ani-
CH"CH2"CH=CH"(CH2)¡"COOH p.e. males (fosfátidos)
octadecatrienoico)
230-232° C¡17
"·0,9046
n~ 1,4780
Ácido estearidónico C"H ..O, CH 3-CH2"CH=CH"CH2"CH "·0,9297 En aceites de pescado. No está confirmada la
omoroctico 276,42 11 n~ 1,4911 posición de los dobles enlaces
(tl····u,u-octa_ CH"(CH
11 ) "CH=CH"(CH 2).z"CH
22
decatetraenoico) CH"(C~)2"COOH
~-CH=CH"CH Se encuentra en aceite de sardinas, de hígado

Ácido timnod6nico C•.H••O, 2"CH=CH
,
(~ .,.,1I,ll, 1I-eico- de bacalao, de ballena y de SqtI4hn rucklei (afín
302,46
sapentaenoico) CH"(CH ) "CH=CH-CH a la mielga)
11 22 2
CH-(C~).¡-CH=CH"(CH2)2"COOH
Ácido araquidónico c,.H.,O, CH "(C~) "CH=CH"CH "CH p.f. - 49,5° C En grasas animales (hígado, fosfátidos) y en
3 4 2" aceites de pescado
(a".,u,u-eicosa_ 304,48 n~ 1,8482
CH"CH "CH=CH"CH "CH
tetraenoico) 11 2 2
CH"(CH2)3 COOH
Ácido clupanodónico C.,H,"O. CH 3"CH 2"CH=CH"(C~) 2"CH p.f. < _78° C En aceites de pescado
(~ .,I,II,U,u_doco- 11 p.e. 236° C¡5
330,51 CH"(CH ) "CH=CH"CHCH
sapentaenoico) 11 22 2 ¿"0,929O
CH"(~)2CH=CH"(CH2~COOH nO; 1,4868
Ácido nisínico
(a .,.,11:,'1,11,11.
C,.HIIO.
356,55
~"~ 1:H=CIf-C~i:H=-CIf~
" , En aceite de atún
tetracosa- ~).¡-CH=CH-CH2-CH-ctt
hexaenoico) I
CIt(~).¡"CH==Ot(~).¿-axJII
Ácido tínnico C..H..O. ti·' 0,9433 En aceite de atún

(<1 ?-hexacosa- 384,61 n'~ 1,.5022
hexaenoico)
Componentes de la materia viva - Lípidos (conclusión) 403
Tabla 18 Acidos grasos (conclusión)
Fórmula y Propied2des
peso molecular físicas
Addos monorarboxílicos no saJllrados (aceJilinícos), no ramifoOÓQs

Acido taririco ClOH..O. eH3'(~ho'C=C'(~)4-eroH I p,r. 50,5° C Se encuentra en la grasa de especies de Pieram-
(6-c:stearólico, 280,45 nio (aceite de tariri)
6-octadecinoico) ¡
Acido estearólico ClOH..O. CH3,(eH2)¡'C=C'(CH2)¡'COOH p.f. 48,5° C Se rorma por oxidación de los ácidos oleico o
(9-octadecinoico) 280,45 p.e. 260° C elaídico
Acido behenólico C•.H..O. eH 3'(eH2)¡'e= e,(eH2)11'COOH p.r. 57,5° C Se rorma por oxidación de los ácidos erúcico
(13-docosinoico) 336.56 o brasídico
Acidos monocarbox¡l¡cos de cadena ramificada

Acido irobutírico C,H.O. eH, p.f. - 47° C Se encuentra libre en el algarrobo (CeraJoflio
(2-metilpropa- 88,11 3 CH'COOH p.e. 154,4° C siJiqua), y corno éster etílico en el aceite de ero-
noico) C~/ dIO 0,949 tón; también en heces, y como producto de
n~I,393 degradación enzirnática de proteínas. Producto
intermedio del metabolismo de valina (pág. 417)
Acido isovaleriánico C.HIOO. p.r. - 51° C En la rafz de valeriana, hojas de tabaco, aceites
(3-metilbutanoico) 102,14 e~'CH'CH 'COOH p.e. 176,7° C volátiles o esenciales, grasa de reserva de del-
eH / 2
3 d"0,937 fines y marsopas, y corno glicérido en heces
n~" 1,50178 humanas. Se forma a partir de leucina en la des-
composición bacteriana de proteínas. Producto
intermedio del metabolismo de la leucina,
corno derivado de la coenzirna A (pág. 417)
Acido tíglico C.H.O. eH3'eH=C'COOH p.r. 64,5° C En aceite de crotón (glicérido), esencia de co-
,
(cis-2-metil- 100,12 p.e. 198,5° C mino (ésteres) y esencias de geranio. Producto
d "-butenoico) CH3 d"O,964 intermedio del metabolismo de la isoleucÍlla
n~ 1,4342 (pág. 417)
Acido tuberculo- CuH•• O. eH3'(eH2)¡·rH·(e~)8'eOOH p.r. 12,5-12,9 Libre en lipidos de bacilos tuberculosos y de
steárico (D[-]-IO- 298,51 (23,5-25,8t C MycobarJerill11l leprae·
metil-octadeca- eH3 p.e. 180° CjO,1.
noico) d t l 0,8771
n~ 1,4512
[(%]~ - 0,08°
Acido micolipénico C17H ..O. CH 3'(eH)

217 ·CH·eH
I 2'CH'CH=C'eOOH
, I
([ +J-2,4,6-trime- 408,71 eH3 CH3 CH 3
tiltetracosa- ,
2-enoico) El titulado ácido ftioico de bacilos tuberculo-
Sos ha resu1 tado ser una mezcla de estos ácidos
Acido micoceránico con: un tercer componente 5
C•.H..O. CH3'(eH) 'CH'CH2,'CH'CH2,
222,
'CH'CQOH
480,87
eH3 eH3 CH3
H idroxiáridos
Acido ricinoleico c..H •.o. CH'
,,2 25'C~
CH 'CH(OH)'{CH) I p.r. Como glicérido, componente principal del acei-
(cis-12-hidroxi- 298,47 5; 7,7; 16° C te de ricino
A'-octadeéenoico) eH'(CH2)¡,COOH (3 formas)
p.e. 2500 C¡15
n~ 1,4711
r(%J~ + 7,8°
Acido cerebróruco C..H,.O. CH3,(eH2)21'CH (OH)'COOH p.r. Componente del cerebrósido frenosina (cere-
(frenosínico, 2- 384,65 90-93 (102)° C brona). El producto natural contiene 15% del
hidroxitetra- "' [(%J~ + 3,33° ácido hexacosanoico' correspondiente
cosanoico)
Acido 2-hidroxíner- C.¡H..O. C~'(~)l'CH=CH'(C~)12'CH(OH)'COOH p.r. 65° C Componente del cerebrósido hidroxinervona,
vóruco 382,63 [(%l~ + 2,87° que. contiene también el ácidQ isómero A u
(2-hidroxi-Au-
tetracosenoico)
BibJiografia J. A",tI'. &h.",.SfJ&., 71, 3804 (1949): LuoISTEAD y colabs., J. tbn.. Sor.,
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Componentes de la materia viva - Enzimas
Enzimas Se ha comprobado que algunos enzimas conservan su actividad

Los enzimas son catalizadores proteinicos, con pesos molecu- tras una considerable modificación selectiva o degradación enzi-
·lares que varian desde unos 13000 (lisozima, ribonucleasa) basta mática B• Por tanto, sólo una parte de la proteína enzimática es
840 ()()() (miosina). Se purifican y aislan aplicando técnicas de esencial para la acción catalítica.
fraccionamiento de proteínas l. En los apartados siguientes se Eqllilibrio. Aunque un enzima pueda iniciar una reacción impo-
describen sus propiedades generales, y en las páginas 425-437 se sible de apreciarse bien cuando falta, carece de influencia sobre la
estudian con detalle los distintos enzimas que intervienen en la situación de equilibrio.
digestión.
Cinética enzimática?
Nomenclatura de 108 enzimas Cuando se añade un enzima a una mezcla reaccionan te adecua-
Suelen darse a los enzimas denominaciones que indican el subs- da, transcurre siempre un intervalo muy breve antes de alcanzarse
trato principal y la reacción catalizada (por ejemplo, deshidroge- una velocidad constante de reacción 8; su brevedad es tal, que no
nasa málica o malildesbidrogenasa). Sin embargo, algunos han se advierte al medir esa velocidad de minuto en minuto o con
recibido nombres vulgares que originan con frecuencia confusión. menor frecuencia. Una vez fijada, la velocidad se mantiene cons-
La palabra «enzima» denota, generalmente, una proteína cata- tante durante un lapso que puede prolongarse varias horas, o
litica asociada a cualquier componente difícil de separar de ella sin sólo unos minutos en otros casos. Esta velocidad de reacción co-
desnaturalizarla. Pero esta definición no es muy rigurosa, pues en mienza a ceder luego, por reducirse la concentración del subs-
algunos textos se emplea el término «enzima» incluyendo en él trato o acumularse productos, o por ambas cosas; tal retardo no
cofactotes disociables, y en otros no ocurre as!. Cuando con- es fácil de analizar matemáticamente, y por ello suele estudiarse
viene evitar el riesgo de ambigüedad, se designa la proteína cata- sólo la velocidad constante de reacción, y a ella se limita la expo-
litica por «apoe~ima», y la proteína con sus cofactores, por «bolo- sición que sigue.
,~-,.. Si el enzima se inhibe por obra de un exceso de substrato (véase
Los roent.imas o grtIpor prorll/itor son compuestos orgánicos no más adelante), la velocidad puede aumentar al principio, ya que
proteínicos que, en combinación con el apoenzima, desempeñan la inhibición declina al disminuir el substrato.
una función esencial en la catálisis enzimática. No existe distin- Conttn/ratión del enzima. La velocidad de reacción es habitual-
ción generalmente admitida entre coenzimas y grupos prostéticos, mente proporcional a la concentración del enzima. No siempre
pero es corriente reservar esta segunda denominación para grupos es posible lograr experimentalmente una estricta linealidad, ya que,
fijados a la proteína con relativa firmeza. Los «actillaJorel» se dife- por ejemplo, la preparación enzimática puede contener un activa-
!mcian usualmente de los coenzimas por ser pequeños iones que dor o un inhibidor disociables, o el enzima puede ser inestable a
algunos enzimas requie!m para desarrollar con plenitud su acti- bajas concentraciones. Por otra parte, la reacción avanza a veces
vidad catalltica. Ciertos enzimas no parecen poseer grupo prosté- tanto, que la velocidad ha comenzado a disminuir ya cuando se
tico o coenzima, ni necesitar un activador. alcanzan las concentraciones más altas de enzima.
Conrenlración de hidrogenioMr. La mayorla de los enzimas poseen
Especificidad éle los enzimas' valores pH óptimos bien definidos, con actividad apreciable sólo
. Aunque casi todas las distintas reacciones del metabolismo in- en un sector de 2-3 unidades. Algunos enzimas son reprimidos
.termedio son catalizadas por sus enzimas propios (págs. 410-424), por algunos de los amortiguadores o atemperantes de uso corrien-
&610 algunos de éstos son absolutamente especifico s para la cons- te. En consecuencia, a menudo conviene comparar los resultados
titución de sus substratos. La mayorla de los enzimas pueden ac- en un amortiguador con los obtenidos en una solución tope de
tuar sobre estructuras muy semejantes a las de sus substratos fisio- distinta clase y pH igual.
lógicos, si bien con intensidad mucho menor, y un corto número El estudio de los datos cinéticos obtenidos a valores pH distin-
de ellos pueden atacar un grupo relativamente grande de substratos con substratos diferentes y diversas concentraciones de un
tos. Como cualquier otro catalizador, un enzirga interviene en mismo substrato, es provechoso para investigar los pormenores
las reacciones directa e inversa, pero el grado de reversibilidad de mecanismos enzimáticos 9 J 10. Para otros fines no interesan regu-
viene determinado por el equilibrio de la reacción que se cataliza larmente las variaciones de la curva del pH con diferentes subs-
y por la disponibilidad de los cuerpos reacdonantes. tratos o concentraciones de los mismos.
No se conocen reglas de validez enteramente general respecto Tempera/lira. La velocidad de una reacción catalizada por enzi-
a la especificidad de los enzimas, porque en distintos sistemas en- mas aumenta según un factor que suele ser 1,5-3 por cada 10°C
zimáticos parecen ser importantes partes diversas de la molécula de subida. Sin embargo, hay una temperatura óptima por encima
de substrato. Las lipasas requieren en sus substratos un enlace de la cual todo nuevo incremento reduce la cantidad de substrato
de éster, pero puede ser muy grande la diferencia entre las estruc- reaccionan te, por inactivarse el enzima. La temperatura óptima
turas contiguas a un vínculo tan sensible; en cambio, la quimo- para experimentos breves (por ejemplo, de una hora de duración)
·tripsina y la trips~ necesitan ciertas configuraciones junto al se aproxima con frecuencia a 50° C. La mayoria de los enzimas de
enlace considerado, cuya naturaleza puede variar por su parte. mamíferos muestran escasa inactivación, en presencia de sus co-
Por ejctriplo, esos enzimas hidrolizan enlaces pepddeos en subs- factores y substratos, a 37° C, por lo que esta temperatura sirve
tratos proteínicos, pero en ciertos substratos artificiales (como el generalmente para estudiar la reacción. No conviene elevar la
cinamato de metilo) pueden hidrolizarse enlaces de éster. temperatura al grado óptimo, pues la rapidez con que se inhibe
Otra complicación consiste en que los enzimas hidrolíticos ca- el enzima, y por ello la temperatura óptima, suelen responder in-
paces de aClqn sobre varios substratos suelen no ser útiles para tensamente a ligeros cambios de las condiciones de ensayo.
catalizar una 'J:eacción de transferencia en la que un alcoholo una
ConcenlrtICión del ftlbrlralo. Cuando aumenta la concentración ini-
amina reemplaza agua. Muchas de estas reacciones de transferen-
cial del substrato, la velocidad de reacción, proporcional a ella al
cia no parecen tener importancia fisiológica, por el predominio de
moléculas de agua en condiciones normales. principio, deja de serlo virtualmente. Esta relación puede justi-
ficarse en teoría admitiendo el mecanismo expuesto a continua-
Muchos enzimas muestran especificidad estereoquímica, puesto
ción:
que no atacan los isómeros geométricos u ópticos de sus substra-
tos. Sin embargo, enzimas menos específicos, como las esterasas, k1 k.
atacan los isómeros estereoquímicos, aunque lo hacen general- E + S ~ES-+E+ P (t)
mente más despacio.
k.
Mecanismo de la acción enzimática donde E designa el enzima, S el substrato, ES el compuesto de
Los enzimas se combinan con sus substratos por tres o más pun- enzima y substrato, P los productos, y kl> k. Y ka las constantes
tos'.• Es interesante la hipótesis de que, después·de formarse el de velocidad de las tres reacciones. La velocidad constante f/ en
compuesto de enzima y substrato, este último es atacado al mismo condiciones invariables viene expresada por
tiempo por dos grupos del enzima, de los cuales uno substrae
un electrón, y el segundo cede otro a un átomo diferente del V[S)
f/ = --=-..!'- (2)
substrato, con lo que promueve la reacción de este último •• Se-
mejante ataque bifuncion¡d seria análogo a la hidrólisis catalitica
K. + [S)
de'los glucósidos mediante 2-hidroxipiri~', y explicaría por qué . donde V es la velocidad máxima obtenida con substtato muy
los enzimas son catlllizadores mucho más activos que los de fun- concentrado, [S) la concentración del substrato, y K, una cantidad
ción simple, como ácidos y bases. denominada «constante de MIcHAELIS». [S] es estrictamente la
Componentes de la materia viva - Enzimas (continuación) 405
Fig.5 Datos de inhibición trazados confonne a la tabla 19 (cf. página siguiente)

Cada linea representa datos para una serie de concentraciones de substrato. Una línea de cada gráfica carecc: de inhibición, y las otras dos corres-
ponden a dos concentraciones distintas de inhibidor.
1
-
11
frente a 1/[S] P frente a 11 leS]
Inclinación Inclinación
Inhibición Ks (H[IJJK¡) v -Ks (1+[IJIK¡l

competitiva V
[IJ=O
,, , 1/[5} , , v/[5J
, 1
'1
O O \
\,'
-1 -1 V V
Ks Ks (1+[I}/K¡) Ks (1+[IJ/K¡) Ks
Inhibición 1 Ks (H[I}JK¡) v -Ks

no competitiva V
[IJ=O V---
H[IJJK¡ V ./~
V 1+[IJ/KI -',
- - f ,'---------LO- - - - 1 / [ S J o'-------"r:,-/-,--".-_!:[SJ
,
-1 V L
Ks Ks
Inhibición v -Ks
incompetitiva 1+ [IJJK¡
V---
1+[IJ/K¡ ._
V V
--<-----«---1,' - - - - - - - 0 ' - - - - - - 1 IISJ 0'-----'-----"'1-, v/[SJ

,, V
I
Ks Ks
i{
concentración del substrato no combinado con el enzima; pero la Este supuesto ha resultado válido para algunos enzimas, pero DO
cantidad de éste suele ser tan escasa, que no hay virtualmente dife- para otros '.
rencia alguna entre las concentraciones del substrato libre y del
total. En ténninos matemáticos, V viene dado por k, e, donde e Evaluación de la constante Ks de Michaelis y de la IIelotitIatJ 1114-
es la concentración total del enzima presente. Ks se expresa por xima V. Puede atribuirse a Ks un valor igual a ·la concentración
.1. (k.+ k,)/k 1 , Y tiene dimensiones de concentración. Aunque K s ·. de substrato cuando la velocidad es la mitad de la máxima. Para
es independiente de [S] y de e, cambia generalmente con el pH, ello, se inscribe 11 frente a [S] en un sistema de coordenadas; sin
!
la temperatura, los diferentes substratos y la' concentración de embargo, es más eficaz trazar ciertas funciones de 11 y [S1 como
I cofacto!; en algunos casos varía con la intensidad iónica o con se expone enJa tabla 191%. Estas gráficas, ajustándose a la ecuación
amortiguadores distintos, y, como otras características de enzi- (2), 'dan líneas rectas. La inscripción de 1/11 frente a 11[S1 tiene la
mas, puede diferir para enzimas similares de distintas proceden- ventaja de que las variables quedan separadas y resulta más fácil'
cias. calcular la representación gráfica. Es de lamentar que los puntos
. La ecuación (2) fue obtenida primero teóricamente por MICHAE- nó estén distribuidos por igual y se acentúen los errores con valo-
LIS y ME.."ITEN JI, quienes suponían que la segunda reacción del me- res reducidos de P. Este método da cifras exactas para V, pero no
canismo (1) era la fase limitante de la velocidad. En tales condicio- tanto para Ka. El segundo método (tabla 19) es generalmente el
nes, k. ·es mucho mayor que k" y K~ se reduce a k./k 1o que es la mejor para evaluar K. y V . "
constante de disociación del compuesto de enzima y substrato. Es conveniente a veces, por ejemplo, cuando se comparan suba- .'
408 Componentes o,:, la materia viva - Enzimas (continuación)
Fig.6 Datos de inhibición: 1/1' frente a [1p'

Cada linea, representa datos pafll una serie de concentraciones de inhibidor [1], pero a distintas concentraciones de substrato [S).
Inhibición competitiva Inhibición no competitiva Inhibición incompetitiva

1
v
...&:----'-'--'-------[IJ ----i.'---------'-------[IJ --'---'--'-------[IJ

-K¡ O -K¡ O
J(, [S)+Ks
Inclinación Kí(~V Kí[SJV KíV
tratos distintos, oponer v allog[S]. Esta gráfica da una curva sig- Este mecanismo hace pensar que un inhibidor no competitivo
moide en vez de una linea recta, y la inflexión corresponde a un no se combina con el centro de actividad del enzima que pro-
valor del 10g[S] igual al 10gKs' mueve la combinación con el substrato.
Debe advertirse que, en la inhibición competitiva, el inhibidor
T tzbltl f 9 Relaciones lineales para evaluar la constante KJ de aumenta la constante aparente de MICHAELIS sin variar la veloci-
MICHABIiS y la velocidad máxima V dad máxima, mientras que en la inhibición no competitiva, el
inhibidor disminuye la velocidad máxima sin alterar la citada cons-
La inscripción de , frente a .¡[S] es generalmente la más satis-
factoria tante.
Un tercer tipo de inhibición, menos corriente, es aquel en que
Trazado
se reducen en grado similar la velocidad máxima y la constante de
Intersección
Inclinación MICHAELIS, de modo que no cambia la relación K.IV calculada
Ordenada Abscisa Ordenada Abscisa por los trazados de la tabla 19. Este tipo de inhibición se ha deno-
minado incompetitivo, y viene ilustrado por la acción de una
acida sobre la forma oxidada de la citocromoxidasa Js . La ecuación
1/' 1/[S] Ksl.V llV -l/K.
, '/[S] -Ks V V/KJ
adecuada siguiente se basa en el supuesto de que el inhibidor se
combina sólo con el compuesto enzima-substrato:
[S]/, [S] l/V KslV -Ks
v = -=-_::-:--=-V2[-,SJ'---:-,~:-:- (5)
¡trhibidón por ,X«/rJ tk mbllralo. Se observa con algunos enzimas, Ks + [S] (1 + [1]IKJ
y se explica generalmente suponiendo que el compuesto de en- Repruenladón grdfi&a de Ja inhibi&ión. Pueden diferenciarse bien
zima y substrato (ES) se combina con una segunda molécula de los tipos de inhibición empleando cualquiera de los trazados del
substrato para constituir un complejo inactivo que, a menos de substrato incluidos en la tabla 19, Y determinando as! el efecto del
restituirse a la forma original ES, sólo puede dar productos len- inhibidor sobre Vo sobre Ks aparente; en la figura 5 (pág. 405)
tamente, o no darlos en absoluto. Cuando se inscribe v frente al se exponen varios ejemplos. Por la magnitud de este efecto puede
log [S], este mecanismo hace esperar una curva acampanada simé- evaluarse K¡. Para demostrar la validez de las ecuaciones respec-
trica l l, si puede reducirse la velocidad a cero mediante concentra- tivas, es necesario obtener el mismo valor de KI con más de. una
ciones elevadas de substrato, lo cual concuerda con los resulta- concentración del inhibidor, o inscribir datos para una serIe de
dos experimentales J ' . , concentraciones del mismo según el trazado de la figura 6 anterior.
Otro mecanismo de inhibición por el substrato es posible cuando Si se obtiene una linea recta, y el valor K I concuerda con el suge-
existe un cofactor disociable, como Mg++, que pueda combinarse rido por el trazado de la figura 5, es razonable inferir que se
con el substrato. Aumentando la concentración de éste, sobre- satisface la ecuación correspondiente. En casos de inhibición com-
viene inhibición por eliminarse el cofactor. petitiva, es útil comprobar si, trazando la linea en sentido inverso,
¡trhibiJortr.-Cothúnmente se encuentran dos tipos de inhibición, [1] = - K¡ en el punto en que l/v = l/V.
competitiva y no cOmpetitiva. En el primer tipo, la inhibición se Las intersecciones de lineas par:.diferentes valores de [S] pue-
reduce aumentando la concentración del substrato. Muchos inhi- den utilizarse para evaluar KI' En tal caso, es igualmente necesa-
bidores competitivos son de estructura análoga a la del substrato, rio asegurarse de la validez de la ecuación (2), adoptando uno de
lo cual sugiere que el inhibidor y el substrato se combinan por el los métodos de la tabla 19, para datos obtenidos sin inhibidor o
mismo sitio del enzima. Suponiendo que el inhibidor pueda con una sola concentración de éste.
reaccionar con el enzima impidiendo que éste se combine con su Teóricamente son de esperar tipós de inhibición intermedios,
substrato, y a base del mecanismo (1), puede deducirse: que incluso se han descrito en esmerados trabajos. En tales casos,
el inhibidor se combina con el enzima libre y con el compuesto
, = __---.::..V¿[.:..S]~-- (3) enzima-substrato. A diferencia de lo que ocurre con la inhibición
Ks (1 + [1]/X¡) + [S] estrictamente no competitiva, el inhibidor muestra afinidades dife-
rentes por las dos formas de enzima. Las dos constantes de diso-
donde (1) es la concentración del inhibidor, y KI la constante de ciación para el inhibido! (KI del compuesto El, y X~ del com-
disociación del compuesto enzima-inhibidor; V y Ks son los valo- puesto EIS) pueden obtenerse a base de las inscripciones de 1/'
res obtenidos cuando no hay inhibidor. frente a [1]. Las rectas obtenidas con diferentes valores de [S] se
En el caso de inhibición no competitiva, el grado de inhibi- cruzan en [I) = - XI Y 11" = 11 V (1 - KII Kv trazándolas h~cia
ción no depende de la concentración del substrato, sino solamente atrás. La inhibición tiende a' ser competitiva si en la intersecCIón
de la del inhibidor. Admitiendo que el inhibidor se combine rever- 11' > O, o incompetitiva si 1/' < O. Las relaciones se invierten
siblemente y en igual medida con el enzima y con el compuesto- tomándolas de trazados de [S1/" frente a [1], que se cortan en [1]
enzima-substrato, la ecuación adecuada seda entonces: = - K~ y [S)/, = Xs!V (1 - ~íIKJ.
, = ______V~[S.!..)__-:-:-:-_ AttitlaJoryr :J ~imlU. Cuando varia la concentración de un
(4)
(Xs + [S) (1 + [1]IKJ cofactor disociable, cambia generalmente la velocidad de reacción
Componentes de la materia viva - Enzimas (conclusión) .407
según la ecuación (2), donde [S] es la concentración del cofactor, 4) LAmLER, K. J., Din. FaraJtzy Soe., 20, 83 (1955). 5) SWAIN y BROWN,
y no la del substrato. Pero si el cofactor se halla ligado algo fir- J. Awm. thtm. SOt., 74. 2538 (1952). 6) ROGERS y KALNITSKY, Biothi",. biopby!.
memente al enzima, la relación entre actividad y concentración Atta, 23. 525 (1957). 7) Véanse estudios más amplios en Wll.SON. P. W., en
LARDY. H. A. (ed.). Rupiratory En'7111u, Minneapolis, 1949; FRIEDENWALD
puede aproximarse a la de dos rectas 17• Se han dado a conocer y MAENGWTN-DAVIES, en McELROY y Guss (eds.), Tht MeehaniJm 0f En,.,..
varios ejemplos de análogos de coenzimas que inhibían por com- "" Attion, Baltimore, 1954, págs. 154.180, 191; ALBERTY, R. A •• AJ.ane.
petir con el coenzima 18. Ett;lmol., 17, 1 (1956). 8) GUYFl\EUND, H., DiJe. FaraJay Sot., 20, 167 (1955).
Cuando se necesitan como activadores iones de metal bivalente 9) ALBERTY, R. A •• Abmre. En'{;1111ol., 17. 1 (1956). 10) LAlDLU, K. J.,
o trivalente, suele observarse que se combinan espontáneamente T rtJ1U. FaraJay Sot., 51, 528, 540, 550 (1955). 11) MICHAELIS y MENTEN,
con el activador uno o varios de los substratos o cofactores; esto Biotbtm. Z., 49.333 (1913);cf. HENRI, V .• C. R. Atad. Sti. (París), 135, 916
(1902). 12) HOFSTEE,B.H. J.• En'{;1",ologia (A",!t.), 17. 273 (1956);HALDANE
puede originar serias complicaciones en las relaciones cinéticas. Y STEl\N, AIIgt111dnt Cht",i, dtr En"",mt, Dresde y Leipzig, 1932. 1J) FRIEDEN-
WALD y MAENGWTN-DAVlES, en McELROY y Guss (eds.), Tbt Mtthani!1lt of
En:g111t Aetion, Baltimore, 1954, pág. 1SO. 14) Véase. por ejemplo MAl\cUS
Bibliografía y TAUUY, Proe. royo SOto B, 1 ..... 116 (1955). 15) WINZLER, R. J.• J. etll.
1) SCHWIMMER y PARDEE, AJl1One. En'{;1mol., 14, 375 (1953). 2) Véase una <omp. Pbysiol., 21, 229 (1943). 16) DIXON, M .• Biotht",. J., 55. 170 (1953).
revisión en HELFERICH ,B., en SUMNER y MYRBACK (eds.), Tht En'{;1"'es, vol. J, 17) THEORELL, H., Bioth,,,,. Z., 278. 263 (1935). 18) Véase, por ejemplo
. parte I,Nueva York, 1950, pág. 79. J)OGSTON,A.G.,Natllrt, 162, 963 (1948). WALAAS y WALAAS, A<ta ,ht",. Stand., 10.122 (1956) •
408 Metal:~.: ismo - Aspectos generales MARTINEZ GARRIDO MANUEL
El siguiente compendio sobre metabolismo es l:na aportación del profesor Sir H. A. KREBS, Y de los doctores R. B. CUYTON,
H.L. KORNBERG, J. M. LoWENSTEIN y J. R. QUAYLE, Instituto de bioquímica de la Universidad de Oxford, Inglaterra. El tema se ha
abordado bajo los siguientes epígrafes:
A spectos generales del metabolismo (págs. 408 Y 409) Formación de componentes celulares (págs. 438-454)-
Reacciones energógenas (págs. 410-424) Mecanismos de destoxicación (págs. 455-458)
Enzimas digestivos (págs. 425-437)
Esta sinopsis debe leerse en conexión con el capitulo anterior «Componentes de la materH¡Cviva» (págs. 344--407).
Aspectos generales del metabolismo Tabla 1 Cociente metabólico (QoJ de tejidos animales*
Los cambios químicos que se desarrollan en los organismos Valores representativos medidos en tejidos aislados, por lo común
vivos suelen designarse por 111etabolímro, y en su inmensa mayoría cortes suspendidos en solución salina de glucosa a 38-40" C.
obedecen directa o indirectamente a la necesida.d de energía por De no advertirse otra cosa, los datos se refieren a tejidos de rata.
parte de las células vivas. En proporción más pequeña provienen Véanse más informes en KaEBs y JOHNSON 1
de la formación de nuevos tejidos en el organismo en desarrollo;
de la síntesis de substancias especiales, como hormonas, anticuer- Tejidos Qo. Tejidos
pos, enzimas digestivos, urea; destoxicación de medicamentos
y otras substancias extrañas; y reposición de pérdidas ocasiona- Corteza renal.. . . . . . .. - 25 Carcinoma de
das por desgaste del organismo (por ejemplo, epitelios superfi- Médula renal (cobayo). - 8 FLEXNER •.•.•••. - 8
ciales o glóbulos rojos y blancos de la sangre). Hematíes. . . . . . . . .. - 0,6
Como todas las manifestaciones de la vida van acompañadas de
Hígado ............. -13
Corteza cerebral . . . . .. -12 Leucocitos .. . . . . . .. - 9
actividades metabólicas, el estudio del metabolismo constituye Plaquetas
un aspecto fundamental de todas las ramas de la biología. Puede Substancia blanca
(trombocitos) .... - 7
considerarse evidente que todos los episodios patológicos impli- cerebral ........... - 6
can asimismo cambios metabólicos cualitativos o cuantitativos, Médula ósea roja. .. -10
Retina ............... -30
y que el estudio de la bioquímica patológica es de gran impor- Tejido adiposo** ".. - 0,5
Bazo ............... -12
tancia para la mesticina. Hace ya tiempo que se sabe que la mayo- Tejido conjuntivo
da de las enfermedades - las denominadas orgánicas - tienen una Pulmones ........... - 8 (cápsula renal,
base anatómica. A su vez, toda alteración anatómica descansa en Glándula submaxilar .. -12 cabra) .......... - 1
un substrato material, es decir, químico, por lo que, fuera del Páncreas.. . . . . . . . . . .. - 4 Cartílago (costal) ... - 0,5
campo que abarca la anatomía patológica, existe una «patología Mucosa intestinal .... -12 Piel (rata recién
molecular» orientada hacia los cambios patológicos en concepto nacida) ......... - 1
Mucosa del colon.. . .. -10
de substancias y reacciones químicas. Un tejido patológico puede Musculatura estriada:
presentar una composición química anómala y desarrollar acti- Glándula suprarrenal -10
Hipófisis ........... -12
- diafragma ....... - 7
vidades químicas igualmente anormales, y el estudio de estas
anomaIías químicas proporciona una comprensión más exacta - ms. gemelos ..... - 3
Timo ............... - 5
de la fndole del desorden. Asimismo puede suministrar informa- - m. pectoral
Tiroides (cobayo) ..... - 8 (paloma, picado).. -40
ción acerca de trastornos « funcionales» aunque no se aprecie nin-
gún cambio morfológico, porqul: no todos los desarreglos quí- Testículos ........... -10 Musculatura lisa
micos van forzosamente acompañados de tales cambios. En rea- Sarcoma de JENSEN ••• -11 (buche de paloma). - 4
lidad', a nivel molecular, las distinciones entre enfermedades orgá- Sarcoma de Rous Miocardio (corazón
nicas y funcionales se reducen a diferencias cuantitativas; las pri- (pollo) ............ - 5 de ovino, picado). -18
meras son aquellas en que los cambios moleculares son bastante
grandes para poderlos apreciar con instrUmentos ópticos.
Hasta ahora, el análisis bioquímico de la enfermedad no ha * Las magnitudes de respiración y fermentación se denominan, por lo
común, «cocientes metabólicos », los cuales se definen como sigue:
hecho más que iniciarse. El conocimiento resumido en las siguien-
tes páginas es simplemente la base sobre la cual ha de desarrollarse microlitros de 0. consumidos
la patología molecular. Qo. = --Illl~·"'lic::-gramo--::--::s-d"e,-pe'-so~en..c.:;.s-ec:..o:-cx-:--.h-o-ra-s--
microlitros de COI consumidos o producidos
Metabolismo energético Qco.= miligramos de peso en seco X horas
La necesidad de energía surge del hecho de que la materia viva microlitros de ácido láctico formados
Qtk. ltkuco o QL = --Illl""·IPigram':":"':':':o:"s-=d~e-=pe=so=-':en=s::'::ec:.:co"'::"'x-:'-Th-ora-s--
es un sistema termodinámicamente inestable, que no puede ser
manteQido sin aportarle de continuo energía. Además, la materia La desaparición de una substancia suele indicarse por un signo
viva se halla realizando siempre diversas clases de trabajo, en negativo, y su formación, por un signo positivo. Los medios anaero-
forma de movimiento, de síntesis químicas o de transporte de bio o aerobio se designan mediante los índices N. y O., por ejemplo:
substancias frente a diferencias de concentración. Actividades de Jlf.., f22 •.
este género no so"," factibles sino a condición de aportar energía.
Los organismos homeotermos necesitan asimismo energía para Una substancia no gaseosa, como el ácido láctico, se trata como si
fuera gas, suponiendo 1 milill1Ql equivalente a 22 400 ¡.U de gas. Los
mantener la temperatura del cuerpo. argumentos en favor de esta notación, a1gn insólita, se fundan en que
La energía se obtiene mediante la degradación o descomposi- muchas de las mediciones han sido gasornttricas, aunque una subs-
ción de substancias nutritivas. En los organismos superiores, el tancia como el ácido láctico no sea gas. La producción de ácido
efecto global de esa degradación es en esencia una oxidación de láctico se mide habitwllmente en presencia de bicarbonato, y va por
materiales orgánicos de anhidrido carbónico yagua, y constituye ello seguida de formación de una cantidad equivalente de CO•. Algu-
la suma de muchos centenares de reacciones quimicas distintas, nos :luto= prefieren apresar las cantidades metabolizadas en Ollero-
conocidas ya en crecido número con bastante detalle. moles. Para convertir micromoles en microlitros, basta multiplicar-
los por 22,4.
Puede obtenerse también energía sin concurso del aire, o sea Los valores Q se traducen a cantidades fácilmente comprensibles,
en medio anaerobio, mediante ciertas reacciones especiales de de- y que indican la gran intensidad del met2bolismo de algunas células,
gradación de la glucosa y de otras hexosas, denominadas general- valiéndose del siguiente cIlculo: Como 1 mg de ácido láctico equi-
mente «fermentaciones» o « glucólisis». La única forma· de fer- vale a 250 ¡LI de CO., un valor QL de 25 significa que el material pro-
mentación desarrollada en tejidos animales es la del ácido láctico, duce 10% de su propio peso en seco de ácido láctico por hora; dado
en la que una molécula de glucosa se desdobla en dos de ácido que 1 ¡Ll ocupa aproximadamente el espacio .de 1 mg de tejido, y que
la relación entre el peso en húmedo y el peso en seco es del orden
láctico: de 5, un valor Qo. de 5 significa que el tejido consume alrededor de
I1;H12Ds ---+ 2 CHiCH(OH)-COOH su propio volumen de .oxigeno por hora.
En los microorganismos se observan muchas formas de fer- .'!' Calculado como peso en seco, deducida la fraa;ión soluble en éter.
mentación, la más ímportante de las cuales es la fermentación alco-
hólica: 1) KllI!.IISy JOHÑsaN,TttII.bioI. (AMsI.), 19,100 (1948); Al.B1UTl'ON,E.
C. (ed.), SIllntlartJ ValMs;. NlllrilÜIWflNi MdttIIoIim, FIladelfia, 1954.
Cs'IJA --+ 2 C113"CII.zOH+2 ~
Metabolismo - Aspectos generales (conclusión) 409
Tabla 2 Tasa 'de la fermentación anaerobia de ácido láctico abundante cuando éste falta. La inhibición de la fermentación por
el oxígeno, observada primeramente por P ASTEUR en células de
(Q~., ) en tejidos animales*
ae· lacUeo levadura, se conoce por efecto de P ASTEUR.
Valores representativos medidos en tejidos aislados, por lo común
cortes suspendidos en solución salina de glucosa a 38-40" C. Metabolismo celular
De no advertirse otra cosa, los datos se !dieren a tejidos de rata.
Véanse más informes en IútEBs y JOHNSON.l. El metabolismo del organismo es el resultado de las actividades
metabólicas de los tejidos que lo componen. En estos lÍItimos
Tejidos t:t:. T ejitios t:t:. treinta años se han desarrollado métodos para el estudio de tales
actividades en tejidos y órganos aislados. Se ha medido sobre todo
Corteza renal ...... . 3 Sarcoma de JENSEN •• 32 el cociente metabólico y la fermentación de ácido láctico en nume-
Médula renal (cobayo) 28 Sarcoma de Rous rosos tipos de células y de tejidos. En las tablas 1 y 2 se indican
(POllo) •••........ 30 algunas cifras representativas referentes a diversos teiii:los ani-
rugado ••.......•••• 3 males.
Carcinoma de
Corteza cerebral •.••• 18 Las actividades metabólicas varían mucho según los materiales.
FLEXNER ••....... 30
Retina.............. 88 Se encuentran las velocidades mayores de respiración y de fermen-
Hematíes ........... 0,35 tación en microorganismos. Los del género Azotoba#,r, por ejem-
Retina (paloma) . . . .. 180 Leucocitos (polimor- plo, pueden dar a 38° e valores Qo. de más de 8000, y los de 100
Bazo .............. 8 fonucleares, conejo). 22 a 200 son corrientes en bacterias. Los índices de fermentación
Pulmones (embrión de Leucocitos (mononu- anaeróbica en los microorganismos alcanzan cifras hasta de 400.
rata) ............ . 10 cleares, conejo) .,. 22 El ritmo máximo de producción de ácido lácti~o en los músculos
puede alcanzar probablemente valores Q~. muy superiores a 100
Glándula submaxilar. 5 Plaquetas
durante breves períodos. Entre los tejidos animales, la retina de
Páncreas (conejo) .•. 3,5 (trombocitos) ..... 26
las aves da la máxima velocidad de producción continua de ácido
Médula ósea roja .... 21 láctico (Q~' = 180 en la retina de paloma).
Mucosa intestinal •.. 14
Tejido adiposo**..... 0,7 Generalmente se encuentran índices metabólicos bajos en teji-
Glándula suprarrenal. 4 dos de actividad fisiológica relativamente baja. Asl se observa en
Cartílago (costal) .... 1,5
Hipófisis •.......••. 13 Piel (rata recién glándulas o músculos inactivos, y sobre todo en tejidos con fun-
Timo .......•....•. 8 nacida) ......... 7 ción predominantemente de sostén, como el tejido conjuntivo Y-
el óseo, o en aquellos que, como el adiposo, atienden a la acumula-
Testículos ......•.•• 8 Embrión ........... 12 ción de material metabóJicamente inerte.
Las velocidades de respiración y de fermentación aumentan con
* Véase nota al pie de la tabla l. la temperatura, como la mayoría de las restantes reacciones quí-
micas. A una temperatura crítica - en animales homeotermos,
** Calculado como peso en seco, deducida la fracción soluble en éter. alrededor de 40° e, y en los poiquilotermos, algo por debajo de
1) KaEllSy )OHNSON, Tab. biol. (Amlt.), 19, 100 (1948);ALBIlITTON, E. ésta -, cualquier elevación térmica reduce el metabolismo. En
C. (ro.), SJantlartl Valtal i" N.tritio" a"¿ Metabolism, Filadelfia, 1954. casos excepcionales, como los de bacterias term6filas, la tempera-
tura crítica puede llegar hasta 800 C.
Entre los factores que afectan a la producción de energfa en el
animal homeotermo intacto, se ha reconocido hace largo tiempo
la gran importancia de la talla. Las diferencias de consumo de
La energía proporcionada por las fermentaciones constituye sólo oxígeno en animales de diferente tamaño no se reflejan con aac-
una pequeña fracción de la liberada por oxidación de la glucosa. La titud en los ritmos de respiración de distintos tejidos. En general,
oxidación total de un mol de glucosa libera unas 686 kcal de ener- los tejidos de especies mayores tienen una actividad metabólica
gía, mientras que la fermentación de la misma cantidad de glucosa algo más baja que los de especies menores; pero son relativamente
hasta obtener ácido láctico da unas 45 kcal; es decir, que pera obte- pequeñas las diferencias entre los valores Qo. del cerebro, los
ner la misma cantidad de energía por fermentación bay que des- riñones, el hígado, el bazo y los pulmones de especies distintas.
componer alrededor de quince veces más glucosa. Las diferencias características del metabolismo basal de animales
En la mayoría de los organismos superiores, la fermentación de de distintos tamaños parecen depender sobre todo del metabo-
ácido láctico es escasa en presencia de oxígeno, pero puede ser lismo en reposo, variable, de la musculatura •
••
"
, 410 Metabolismo - Reacciones energógenas MARTINEZ GARRIDO MANUEL
Reaccione. energ6gena. mas específicos, cada uno de los cuales cataliza la hidrólisis de un
compuesto o de una serie de compuestos estrechamente afines.
La primera fase de aprovechamiento de substancias nutritivas En las páginas 425-437 se describen las propiedades fundamenta-
patll proporcionar energia o para otros fines consiste en una diso- les de esos enzimas.
ciación hidrolitica de las macromoléculas de los alimentos en
unidades menores. Las protefnas se convierten en aminoácidos; Fases intermedias de la degradación de los carbohidratos
los carbohidratos, en hexosas; las grasas, en glicerina y ácidos
grasos, y los ácidos nucleicos, en las bases integrantes, pentosas Las hexosas formadas por digestión en el conducto intestinal
y fosfato. Esta degradación hidroUtica se suele denominar ái- son resorbidas, y alcanzan los diversos tejidos siguiendo la co-
gestiótr. En términos biológicos, la digestión solubiliza los alimen- rriente sanguínea. La reacción principal de degradación de las
tos, requisito indispensable pata su resorción en el intestino. Se hexosas es la fermentación a ácido láctico; después se oxidan los
desarrollan tambim procesos muy semejantes a la digestión intes- productos de la misma. Existe otra via de oxidación, en la cual se
tinal en la mayorla de los tejidos, cuando se movilizan materiales oxida la glucosa sin desdoblarse antes en un compuesto de 3 carbo-
de reserva para emplearlos como fuente de energía, o cuando se nos; pero esa via, el «ciclo del fosfato de pentosa» (págs. 438-440),
«autolisan,. tejidos lesionados. no es fuente principal de energía en animales superiores; proba-
La digestión se realiza por la acción combinada de muchos enzi- blemente sirve sobre todo para suministrar pentosas.
TtIb/4 J Reacciones intermedias de la fermentación láctica (glucólisis) en tejidos animales (véanse fórmulas de los productos intermedios
en la figura 1)
EItu reacciones se desarro'Uan en tejidos animales y en muchos microorganismos.
N° Reacciones intermedias Enzima que cataliza la reacción
t Glucosa + trifosfato de adenosina (ATP) ~

6-fosfato de glucosa
+ difosfato de adenosina (ADP)
Hexocinasa
2 6-fosfato de glucosa ~ 6-fosfato de fructosa Isomerasa de fosfohexosa

3 6-fosfato de fructosa + ATP ~ l,6-difosfato de fructosa + ADP Fosfofructocinasa
3-fosfogliceraldehido
Aldolasa (cimohexasa)
4 1.6-difosfato de {ructosa ~
+ fosfato de dihidroxiacetona
S Fosfato de dihidroxiacetona ~ 3-fosfogliceraldehido Isomerasa de fosfotriosa
[ 3-fosfogliceraldehido
6 2 +difosfopiridinnucleótido (DPN) ~ ácido l,3-difosfoglicérico + DPNH. ] Deshidrogenasa de fosfotriosa
+fosfato
7 2 [kido 1.3-difosfoglicérico ADP + ~ ácido 3-fosfoglicérico + A TPJ Fosfoglicerocinasa
8 2 [ácido 3-fosfoglicérico ~ ácido 2-fosfoglicérico] Fosfogliceromutasa
,-
9 2 [kido 2-fosfoglicérico ~ ácido fosfopirúvico + H.O] EnoJasa
10 2 [ácido fosfopirúvico + ADP ~ ácido piIÚvico + A TP] Piruvatocinasa
11 2 [ácido pirúvico + DPNH. ~ ácido láctico + DPN] Deshidrogenasa láctica
Balance:
+ 2 ADP + 2 fosfato + 2 ATP + 2 H.o
Glucosa 2 ácido láctico
.
~
. Fi,. , Productos intermedios de la glucólisis de la glucosa
EI
00-: ~El
H-C-{)fj HO-C
I
c~ CH;l'P03H2
I
HO-C=:l
CH2O·P03H2
I
c=o
CHt¡'P03~
I
ca
HO-{~
I
~~
I
HO-!-H HQ-C-H aItJH
H-{-OO
H-C
H-{-{)fj
H-C
I H-~-OH I
H-C--'
H-~-OH
H-C
·--···_·f·_·_·,
H-e-OH
I
H-C-{)ji
~ ..... _.
HCO +
1
DiOH
I I ·1 1 I 1
CHpI ~ CH;l~ CH2o-~~ CH;l~ CHtlPOA
»-glucosa 6-fosfato de »-glucosa 6-fosfato de ~fructosa t.6-difosfato de t .6-Gifosfato de ~fructosa (fór- Fosfato de dihidro-
(estructura (6-fosfato de ot·g1uco- (6-fosfato de fructo- ~fructosa (estruc- mula catenar. que indica el +
xiacetona lofos-
de pirtnosa) pirano.) furmosa) tun de furanosa) desdoblamiento a fosfotriosa) fogJ.icaaldchido
r'POA F COOH
1
COOH
I F ~OII
!HIH
r»' IIDPOA C~~ CHOH
I
DItl-POA
Addo t,3-difosfo-
, CHtl~
Acido lofo.co-
I
CHpI
Acido 2-fosfo-
1\
eH,
Acido Addo
t· 1
~
Aádo
gIicáico gIicérico gUcérico fosfopirbico pirineo. Uctico
Metabolismo - Reacciones energ6genas (continuación)' 411
Tabla 4 Reacciones accesorias de la fermentaci6n láctica en tejidos animales
I N°
1 Glucógeno 9- fosfato
Reacciones intermedias
~
~ 1-fosfato de glucosa
Enzima que cataliza la reacción
Fosforilasa
~
2 1-fosfato de glucosa ~ 6-fosfato de glucosa Fosfoglucomutasa
1-!
3 Fructosa + ATP -+ 6-fosfato de fructosa + ADP Hexocinasa*
4 Galactosa + A TP -+ 1-fosfato de galactosa + ADP Galactocinasa I
5 l-fosfato de galactosa --->. 1-fosfato de glucosa
+ uridindifosfoglucosa ~
+ uridindifosfogalactosa Uridiltransferasa '
~
6 Uriamdifosfogalactosa ~ uridindifosfoglucosa Galactowaldcnasa '
trifosfato de uridirul (UTP)
7 Uridindifosfoglucosa + pirofosfato ~
~
+ 1-fosfato de glucosa Pirofosforilasa I
+ ATP 1-fosfato de fructosa + ADP Fructocinasa

8 Fructosa -+
(cetohexocinasa) $
~
fosfato de dihidroxiacetona
9 1-fosfato de fructosa ~
+ gliceraldehido Aldolasa'
10 .Gliceraldehido + A TP -+ 3-fosfogliceraldehido Triocinasa I
* La haocinasa reacciona de manera análoga con muchas otras he- 33,186 (1951); KALCLUt y colabs., Nat",.,,1n, 1038 (1953); K.u.a.u
%05aS, por ejemplo, manosa, 2-desoxiglucosa l. y MAxwEu., Bi«IJiM. biopbys. Atl4, 22. 588 (1956). 4)MUNCH-PImIasEN
Y colabs., Nat",." 1n, 1036 (1953). S) l.EtJnuIlDT Y colabs., HJ••
1) eL SoLS Y CMNE, J. bio/. Cb.",., 210,581 (1954). 2)Tllucco y colabs., tbi",. Atta, 36, z:;¡;r (1953); HEIlS Y KUSAKA, BiMbi",. biop/IJs. hl4,
A"b. BiMbm., 18, 137 (1948). J) LELoIIl, L. F., Arrb. BiMbtIII. Biopbys., 11,427 (1953).
Fig. 2 Distintas fases del ciclo del ácido tricarboxilico,

Los nombres de los enzimas se indican encima de las Bechas, Y debajo de éstas, los de los coenzimas' requeridos:
H COOH COOH
roo
ca
enzima I,......OH -~O' 1 +~ F
1 + CHiCO'S-R
condensante
•
C
I-CH2,COOH + HS-ll
aconitasa C'~'COOH
11
aconitasa
r~mt",
CH2 CH2 CH CIIOIf
1 I 1 1
COOH COOH COOH COOH
Ácido Acetil-coenzima A Acido citrico Coenzima A Acido tisaconitico Ácido isocItrico
onlacétid>
-2"
~
descarboxilasa
CI\+ +coenzima A
deshidrogcnasa
isocltrica onlsucclnica CH 'CH ,COOH deshidrogenasa Ot-cetoglutárica
12 2
~
(TPN o DPN) (Mn) CO (DPN; pirofosfato de tiamina;
1 oicido Ot-lipoico)
COOH 00
I "
S-R
i Acido onlsucclnico Acido a-cetoglutárico Succinil-coenzima A
.r. COOH COOH COOII
roo" - 2H 1 + H~ -2H I
umsf'crasa
~
deshidrogenasa sucdnica CH fumarasa &00 deshidrogenasa milica 00
11 1
(DPN) ~"
\
( ~ CH
I ~ I
i
.;:. COOH t HS-R rooH rooH 1m!
!. Acido succinico Coenzima A Ácido fumárico Ácido L-málico Acido ouladtico .
Fe17lltnlluión ItÚlica tlIIiUróbica (gÚlcólisis). En la tabla 3 se ex- Cuando la materia prima es glucógeno (o almidón). la reacci6n
ponen las reacciones intermedias de la fermentación del ácido lác- de balance es
l
tico. Los cambios de la armazón de carbono se resumen en la
figura 1. La fermentación alcohólica de levaduras, mohos, micro- Glucógeno (1 equivalente de glucosa) + 3 ADP + 3 fosfato
organismos y plantas sigue esencialmente el mismo camino, salvo -+2 ácido láctico + 3 A TP + 3 H.O
que la reacción 11 (tabla 3) se substituye por las dos siguientes:
Oxiátuión de carbohiJralos. Regularmente, los glúcidos no se oxi-
I Ácido pirúvico -+ acetaldehido + COI dan como tales, sino previa fermentación a licido Uctico o • fos-
Acetaldehido + DPNH. -+ etanol + DPN fato de triosa. Como ya se ha dicho, la vía alternativa de oxida- -
ción de glucosa, ciclo del fosfato de pentosa (pág. 438)~ parece.
El balance de la fermentación alcohólica (reacciones 1-10 de la tener poca importancia como mecanismo proveedor de.. en~.
tabla 3, más las dos precedentes, duplicadas) da, por tanto: El ácido láctico se convierte en ácido pirúvico y luego en'aa¡;
til-coenzima A. Se supone que las fases intermedias son :' ,~-I>.
+
Glucosa 2 ADP :2 fosfato +
-+2 etanol + 2 COI + 2 ATP + 2 H.O
En la tabla 4 se enumeran reaCciones relacionadas con la fer-
mentaci6n láctica. Algunas de ellas intervienen en la fermentación
de otras materias iniciales, como glucógeno, fruetosa o galactosa.
~
CH(OO)
tooA
Ácido láctico
+ DPN
- Ácido pirÚTico
.,/~,;'
.:
.412 Metabolismo - Reacciones energógenas (continuación)
La segunda fase parece ser una reacción entre piruvato y piro- Probablemente se desarrollan reacciones análogas siempre que
fosfato de tiamina (TPP), en la que se forma un complejo de ace- se oxidan ácidos Cl-cetÓnicos. Éstos se derivan en particular de
taldehido-TPP y se libera CO.: ex-aminoácidos; durante el ciclo del ácido tricarboxilico se forma
también ex-cetoglutarato.
~
ro + TPP
-- [H~1 + COz
El acetil-coenzima A es oxidado del todo en el ciclo del ácido
tricarboxilico (designado también en la bibliografía por «ciclo
~ [IPP]
del ácido citrico» o «ciclo ~ie. KREBS »). Este ciclo comienza con
una condensación de acetil-coenzima A y acetato oxálico que da
Ácido Pirofosfato Complejo de citrato; el citrato pasa por una serie de reacciones oxidativas en
pirúvico de tiamina acetaldehido-TPP parte, y en las que se forman además ácidos tricarboxilicos y di-
carboxilicos, para producir finalmente la regeneración de acetato
En la reacción siguiente, el complejo de aldehido-TPP reacciona oxálico, que as! queda disponible para otra vuelta del ciclo y reac-
con la forma disulfidica de ácido ex-lipoico de tal modo que se ciona así de la manera de un catalizador. Los átomos de ~drógeno
oxida el grupo aldehido del complejo a grupo carboxilo, y el di- liberados en el curso del mismo reaccionan por último con oxi-
sulfuro se reduce a dimercaptán; luego, el carboxilo naciente y geno molecular para formar agua, de modo que el efecto global
uno de los grupos tiol nacientes se condensan y forma ácido de una vuelta del ciclo es:
S-acetil-ex-lipoico:
r ~~ S_éH(CHz14 COOH ......(eH) 'COOH
eH .eo.s-eH z 4
CH.·COOH + 2 O. -+ 2 COI + HaO
,-"COJ + l· >CHz - . 3 HS:'-cH. ----eH + TPP En la figura 2 (pág. 411) se exponen las reacciones que integran
Z
,PW] 2
S-CH 2 el ciclo, y éste se reproduce esquemáticamente en la figura 3.
Complejo de ace- Forma disulfldiea Ácido S-acetil.

taldehido y TPP de ácido ex-lipoico ex-Iipoiro
Degradación oxidativa de las grasas 1
En la fase que sigue, se transfiere el grupo acetilo del ácido
«-lipoico al coenzima A, con formación de ácido lipoico redu- Las grasas no se oxidan en la forma de éster, tal como se depo-
cido y acetil-coenzima A. El ácido lipoico reducido se reoxida por sitan en tejidos y existen en los alimentos. Antes de la oxidación,
interacción con DPN, catalizada mediante deshidrogenasa de las grasas se desdoblan por hidrólisis en ácidos grasos libres y
ácido lipoico: glicerina, reacción catalizada por lipasas o esterasas.
La oxidación de los ácidos grasos libres comienza por una reac-
ción en la cual se une el radical ácido graso al átomo de azufre
~
H\.COOH
CIfs,CO.S- ''214 + HS_~eHZ)4 ·COOH
del coenzimaA. Esta reacción requiere la participación de ATP
. HS
HS-R - ¿eHz + y de sistemas enzimáticos específicos conocidos en la actualidad
• HS-liHz por «tiocinasas». Se han identificado dos fases de la reacción; la
Ácido S-uetil- Coenzima A Acido ex-Iipoico Acetil- primera conduce a la formación de un ácido graso adenilico (mo-
.~lipoico ttducido coenzimaA
nofosfato de acil-adenosina) ':
\~~ D~
OH
I
ATP + R-COOH -----+ adenosina -p-D-e-R + pirofosfato
11 11
Ácido «-lipoico mlucido O O
Acido graso Adenilato de acilo
La suma de las cuatro últimas reacciones es:
Ácido pirúvico DPN + coenzima A+ La segunda consiste en la transferencia del grupo acilo del ácido
- acetil-coenzima A DPNHa + COI + adenilico al coenzima A:
OH
I
Adenosina -P-O-C-R + HS-R' - - - - 4 . R-CO·S-R' + AMP
Fig. J Ciclo del ácido tricarboxilico 11 11
O O
Lu substancias que intervienen el ciclo (coeWma A, H.O) des- Adenilato de aciJo Coenzima A Acil-coenzima A
puc!s de la rondensación inicial de una molécula de atttil-ooenzima
A y 9tra de acetato oxálico, se inscriben en el ciclo, y se dejan
fuera las ttsultantea. Durante una vuelta del ciclo, se oxida por Se ha comprobado que varios ácidos grasos, incluidos el acé-
completo un equivalente de ácido acético. Los cuatro parea de áto- tico, el propióni.co y algunos superiores, reaccionan de este mod0 3 •
mos de H producidos ttaecionan finalmente con O. paralormar Los compuestos de' acil-coenzima así formados representan las
agua (ftanse más detalles en KaEBS, H. A., H_:¡ La/., ..... , 165 formas «activas» de ácidos grasos que, en presencia de otros enzi-
(1949/1950], Y KaEBS, H. A., en GaEENBERG, D. M. [ed.], Che",iul
PiltbwayS D/ M./abolism, vol. J, Nueva York, 1954, pág. 109).
mas específicos, pasan por una sucesióncaracteristica de reaccio-
nes, designadas sucintamente por oxidación ~, porque la oxida-
ción se produce en el átomo de carbono ~ de la cadena. Ello ori-
acetil-coc:nzima A gina una eliminación gradual de equivalemes de ácido acético de
la cadena de carbono. Las reacciones CDZimáticas intermedias de
este proceso se indican en'la figtira 4, donde puede apreciarse que
2HV
oxaIacetato la oxidación ~ comprende cuatro diferentes Casca. La primera es ~
- ..........-~coenzima A desoxidación en la posición ex-~; la segunda,la adición de agua al
doble enlace y la formación de ácido-~hidroxilico; la tercera, la
L-maIato citrato deshidrogenación del grupo ~hidroxilo, para formar un lketo-
f-H.O
fumarato
\-H.O
tisaconitato
ácido; y la cuarta, una «tiólisin, o sea un desdoblamiento de la
cadena de carbono mediante el grupo 'su1fhidrilo del coenzima A.
Esto se traduce en la formación de una molécula de acetil-coen-
%ima A y de un derivado de ella con dos átomos de carbono me-
2H~ H10-f nos que la caClena primitiva. La cadena acortada pasa repetida-
mente por la misma sucesión de ~ones, hasta que toda la ca-
~:
succinato dena del ácido graso queda reducida a un fragmento de menos de
GTP+ ~ cuatro átomos de carbono. Tratándose de cadenas con un número
~maA - ,GDP+ ortofosfato
par de átomos de carbono, el último fragmento ea acetil~
succinil-coenzima A oxalsuccinato zima A; en cadenas con átomos de carbono impares, es propionil-
2H+CO.~.'maA' ~ .
coenzima A.
La gran mayorfa de los. ácidos grasos naturalea contiene un
COI número par de átomos de carbono, y por ello dan acetil-coenzima
ex-cetoglutarato A como producto único. El propionil-coenzima A iesultante de
Metabolismo - Reacciones energógenas (continuación) 413
4'~"\':" •• "
Fig.4 Oxidación " de ácidos grasos ~ (~.¡'.';

.J~~.'
Se ha propuesto U. nomenclatura de .:.Jf~. con Vlllidez internacional '. La acildeshidrogenasa es una flavoproteina; U. ~hidroxiacildeshidro
genasa requiere DPN. Las cuatro reacciones son reversibles. Los compuesros de ~hidroxiacil-coenzima A tienen actividad óptica y perte-
necen a U. serie D. a diferencia del ~hidroxibutirato libIe de U. sangre y la orina. que son de la serie L; este último se forma por ttducción de
acetacetato libIe'
CH3
~3 I
CH3
I ~ yH3
(~)/t (y/9/t (y~)/t (~)/t (~)"
, + , ro + coen%ima A ro
~
- 2H CH H20 CHOH - 2H
11 I I I I
l CH2
I
ro
l·
acildeshidrogenasa CH
I
ro
I
enoilhidrasa CH2
~
I
~hidroxiacil-
deshidrogenasa
C~
I
ro
I
"-a:toaciltiolasa S-R
+
( .c'
S-R S-R S-R S-R CH3
I
I Lipoacil-coenzima'A Lipoácil-coe=ima A
no saturada en ex. "
~hidroxiacil-
coen%imaA
~toacil-
coenzima A
ro
I
S-fI
Lipoacil-coen%ima A
+ acetil-eoell%iros A
.1
1 cadenas impares experimenta. según se ha comprobado, una reac-

ción de fijación de COI que proporciona ácido succúúco (véase
fosfato de triosa puede formarse a expensas de glicerina de dos
modos. En el primero se desarrollan las dos reacciones siguientes:
más abajo).
La serie de reacciones de la oxidación de ácidos grasos se ha Glicerina + DPN I gliceraldehido + DPNHi
designado por «ciclo de ácidos gra"SOs»_ No es un «ciclo» en rigor. ---+. fosfato
I
"
i
i
ya que el material inicial no se regenera en una vuelta completa
del mismo; se trata de una repetición periódica de reacciones de
igual tipo, y no de las mismas reacciones. Esto se representa en
Gliceraldehido
+ATP
Se ha demostrado que se desarrollan ambas reacciones'.
+ADP
de gliceraldehido
esquema en la figura S, donde puede apreciarse que el mecanismo Alternativamente. la primera fase puede ser una fosforiJaciÓll
describe una «espiral» más bien que una «circunferencia». de glicerina 8 :
El mecanismo enzimático de la formación y degradación de
ácidos grasos no saturados no se conoce aún en todos sus porme- Glicerina + ATP ---+. L-a-glicerofosfato + ADP
i. nores. Es posible que estos ácidos (de los cuales el más común es seguida de deshidrogenación del glicerofosfato:
el ácido oleico) se reduzcan a los saturados respectivos antes de
ser descompuestos. L-a-glicerofosfato DPN + .
Se sabe que la glicerina, segundo componente de las grasas -+fosfato de dihidroxiacetona + DPNH.
neutras, puede convertirse en carbohidrato en el hígado de los
El fosfato de triosa formado a expensas de glicerma se incorpora .
I
mamiferos, y los resultados de la investigación hacen pensar que
luego a las reacciones de fosfotriosa resultantes de azúcares.
esto implica la formación de fosfotriosa a partir de glicerina B. El
Formación de ácido slItdnito a partir de propionil-toen~i",a A. Como
!
,
Fig. 5 Diagrama de la «espiral)} de la oxidación de ácidos grasos
Abreviaturas:
ya se ha dicho, el propionil-coenzima A obtenido de ácidos grasos
con cadenas de número impar de átomos de carbono propórciona
ácido succínico. Esto implica una reacción de fijación de CO.,
recientemente descubierta por OCHOA y sus colaboradores-:
I C... C ... etc.

.:1Cl I• .:1Cu • etc.
=
=
lipoacil-coenzima A
lipoacil'coc:nzima A no saturada
CH3
I
CH3
I
(Ieajuste) COOH
I
!
+ C~
~
[3-OH-C1I' [3-OH-C w etc. = ¡3-hidroxiacil-coenzima A C~ HC·COOIl + ~O
"-O-C,,. "-O-C,,. etc. = "-cdoacil-coenzima A I I
ro
~
C. = acetil-coenzima A (ATP)
I -
Los lndices expresan la longitud de la cadellll' de carbonos S-R S-R
l e,. +·HS-ft '''1

Propionil- Metilmaloni1- Acido aucdnico
coenzima A coenzima A + cocnzimaA
e,•
.[. Es difícil representarse la conversión de metilmalonil-coenzi-
! ma A en ácido succínico por simple reajuste molecular. FESSLEa l'
ha sugerido que pueden reaccionar dos moléculas pan formar un
producto de condensación, como sigue: z:-'
o COOH
_.-, 11 1
. R-S-f-G--¡;H
,: 1-·--
I 2 Hk~tI
H-i-éH
•• _ J :,
+ 211S-ft
/3-0-e16 /3-o-c,. tt-e-t+S-R
I
COOH
n·---
O
Desdoblando por hldrólisis este producto de condensación.
según se indica, se obtienen dos moléculas de ácido sücclnico:
O rooH
11 o I
C---:;-cH • COOH
I ' .. 1 I
~¡~
~
HC--:-C
+
I • 11
Il-QH-e" COOH O
~!14 Metabolismo - Reacciones energógenas (continuación)
'.,,"
OxiJmió" final tÚ las grasas. Las reacciones estudiadas de degra- y es causa de la formación y eliminación de l3-hidroxibutirato.
dación de grasas producen una oxidación incompleta de ácidos
grasos y glicerina, cuyo producto principal es ácido acético en .) Un enzima que transfiera y retransfiera coenzima A entre acet-
forma de acetil-coenzima A, además de ácido succínico, resul- acetato y succinato «(
tioferasa») puede iniciar la degradación
tante de los tres últimos átomos de carbono de la cadena del ácido de acetacetato libre:
graso, que contiene un número impar de átomos de carbono. Como acetacetato + succinil-coenzima A
este tipo de ácidos grasos no es corriente en la naturaleza, la can-
tidad total de succinato obtenida de grasas es normalmente muy
~ acetacetil-coencima A +
succinato lZ
pequeña. Tales ácidos son insólitos, porque las cadenas de ácido d) También puede iniciarse la descomposición del acetacetato me-
graso suelen sintetizarse con unidades de dos carbonos. diante la reacción:
El acetiJ-coenzima A y el succinato se oxidan íntegramente por acetacetato +
coenzima A + A TP
las reacciones de! ciclo" del ácido tricarboxílico descritas en las
"~
- acetacetil-coenzima A + ácido adenilico
páginas 411 Y 412. + pirofosfato 18
C,losis. En las cetosis provocadas por inanición, diabetes u Esta reacción es análoga a la que inicia la degradación de ácidos
otras causas, los «cuerpos cetónicos», a saber, acetacetato (CH.· grasos (pág. 412), Y parece comprender el mismo tipo de fases
CO·CH.·COOH), a-hidroxibutirato (CH.·CHOH·CH •. COOH) y intermedias, o sea la formación de adenilato de acetacetilo.
" acetona (CH.·CO·CH.), se acumulan en los tejidos y los humores
del organismo. Por razones no bien comprendidas todavía, en las Bibliografla
cetosis se forma más acetil-coenzima A, principalmente a expensas
de ácidos grasos, de lo que puede ser oxidado en e! ciclo del ácido 1) a. LYNEN, F., Ha",.., Ler/., <48, 210 (1952-1953); GREEN, D.E., Bio/.
Rtf1., 29, 330 (1954); POPJÁJ[ y LE BRETON (eds.), Biorhe11lira/ Prob/'11IJ of
" tricarboxilico. Las moléculas sobrantes de acetil-coenzima A se Lipidr, Londres, 1956; BEINERT Ycdabs., Biorh.11I. J., lA, 782 (1956). 2)BERG,
condensan por pares y forman acetacetil-coenzima A, que se des- P., J. bio/. Chtm., 222, 991, 1015, 1025 (1956). J) PENG, C. H. 1-, Biorhi11l.
dobla por hidrólisis en acetacetato y coenzima A (en e! hígado, el biophyJ. Arta, 22,42 (1956); ]ENCJ[S y LIP>lANN, J. bio/. Che11l., 225, 207
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Biorh.",. J., lA, 782 (1956). 5) LEHNINGER Y GREVILLE, Biorbi",. biophyJ. ArIa,
~ yH3 12,188 (1953). 6) ASHloIoRE y colabs.,J. bio/. Che",., 215, 153 (1955). 7)HERS
y KUSAItA, BiMbi",. biophyr. Aria, 11, 427 (1953); WOLP y LEtrntAIU>T, H./v.
~ ~ ~
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951 (1954). 9) FUVIN y colabs., Naltlrt, 176, 823 (1955). (0) FESSLER, ].H.
2 y~ • ~ + HS-R
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.~ ca CIJOH y colabs., J. A",er. the",. SOt., 75, 1517 (1953). (3) STERN y OCHOA, J. bio/.
I
8-R
+ HS-R Cb""., 191,161 (1951).
AcáikocozimaA Acetuetil- Acido acctacético

coc:nzima A
El acetacerato es el cuerpo cetónico primario; a partir del mis- Fases intermedias de la degradación de los aminoácidos
mo se forma (3-hidroxibutirato por reducción, y acetona por des-
czarboxilación. Esta reacción es en gran parte no enzimática y Como las de carbohidratos y grasas, la degradación de amino-
; " debida a la inestabilidad de! acetacetato: ácidos comprende dos fases principales. En la primera, los ami-
noácidos se convierten en un producto intermedio que puede oxi-
darse en el ciclo del ácido tricarboxilico, y éste constituye la fase
segunda o terminal. El siguiente resumen trata de la primera fase.
Rtacriont.r generalu d, «gradación. Algunas de estas reacciones son

Ácido (3-hidroxibutlrico Acetona comunes a todos los aminoácidos, o a varios de ellos. Son las de
desaminación oxidativa, transaminación y descarboxilación no
La antigua hipótesis de que el acetacetato se obtenía directa- oxidativa.
mente de los cuatro últimos átomos de carbono de la cadena de
ácidos grasos es ya insostenible, pues los resultados obtenidos con Dnaminadón oxiJaliva. El esquema general de la desaminación
isótopos demuestran de modo evidente que la mayor parl, del acet- oxidad.... cs el siguientc:
acetato se forma por condensación de dos moléculas de acetil- R R
coenzima A. I I
En consecuencia, todas las substancias capaces de producir ace- CHNH2 + 1h ~ ca + NH3
til-coenzima A, incluidos los carbohidratos y muchos aminoáci- I I
COOH COOH
dos. pueden ser precursoras de cuerpos cetónicos. No está dilu-
cidado por qué estos cuerpos se acumulan únicamente cuando se ex-aminoácido ex-cetoácido
forma acetil-coenzima A a partir de ácidos grasos y de los tres
• aminoácidos cétogénicos, y no cuando se deriva de carbohidratos El hígado y el riñón contienen enzimas que actúan de este
. y de otros aminoácidos. Como la oxidación de acetil-coenzima A modo sobre la mayoría de los ex-aminoácidos, o a las series D y L•
en el ciclo del ácido tricarboxilico requiere oxaJacetato, es pro- En general, la actividad de las oxidasas de D-aminoácidos es mayor
bable que este último sea una substancia fundamental en el. trata- que la de las oxidasas de L-aminoácidos, aunque los primeros no
miento de la cetosis. Se ha supuesto que no es posible mantener son frecuentes en productos naturales. Pero un L-aminoácido reac-
una concentración suficiente de oxalacetato para el desenvolvi- ciona mucho más aprisa que todos los demás; se trata del ácido
miento óptimo del ciclo del ácido tricarboxilico, a menos de oxi- L-glutámico, sobre el cual actúa una deshídrogenasa específica del
dar carbohidratos, pero sigue siendo materia de conjetura la causa ácido L-glutámico, que cataliza la siguiente reacción:
de ello. COOH COOH
I I
«
R,accionll amsorias d, la «gradació" átiJor graJr1s. A continua- y~ fH2
ción se enumeran algunas de estas reacciones:
rH2+DPN+~ ". ~2 + NH3 + DPNH2
a) La acetacetil-desaciJasa separa acetacetato libre del derivado de
coenzima A: r~ ro
I
acetacetil-coenzima A + H.O COOH COOH
- acetacerato +coenzima A Ácido L-glutámico Ácido ex-cetoglutárico
Se supone que esta reacción favorece la aparición de cuerpos
cetónicos en la sangre y los tejidos cuando existe cetosis 11• Este ~ima difiere de todos los demás que prod~cen desamina-
ción oxidativa en tejidos animales porque transfiere hidrógeno al
b) La desbidrogenasa a-hidroxiburlrica cataliza la conversión re-
nucle6tido de difosfopiridina (DPN). Cuando provocan esta des-
versible de acetacetato y (3-hidroxibutirato:
aminación otros enzimas. el aceptor prunario de hidrógeno es una
a-bidroxibutirato + DPN ~ acetacetato + DPNH. flavoproteína. Las oxidasas de L-aminoácidos en tejidos animales
Tahla 5 Algunas transaminaciones en tejidos animales Z
Reacciones Obsernciones
ex-cetoglutarato + L-ex-aminoácido ----'"

..,- L-glutamato + ácido ex-cetónico Pueden reaccionar así la ma-
yorla de los aminoácidos en
el hígado y en muchos otros
tejidos
l
ex-cetoglutarato + L-omitina ----'"
..,- L-glutamato + y-semialdehido L-glutámico Implica transferencia de gro-
Glioxalato+ L-omitina ----'"
..,- glicina + y-semialdehído L-glutámico pos w-amino; se produce en el
hígado Z,,,
.;io,..
Piruvato + L-omitir.a ----'"
..,- L-alanina + y-semialdehido L-glutámico
L-glutamina + ácido ex-ceto-y-
guanidinvaleriánico ----'"
..,- ex-cetoglutarato + L-arginina + NH • En el hlgado I
L-alanina + hídroxipiruvato ----'"
..,- piruvato+ L-serina En el híga"do y riñón 4
ex-cetoglutarato + y-aminobutirato ----'"
..,- L-glutamato + sernialdehido succlnico En el cerebro'
ex-cetoglutarato + ~-alanina ----'"
..,- L-glutamato + semialdehído malónico En el cerebro 6
1) Véanse 12s revisiones de MEISTER, A., en McELROY y GLASS (eds.), 4) SALLACH H. J., en MCELROY y GLASS (eds.), A Sy",posi_ tnI A"'¡'
A Symposi_ 011 AmiM Ae¡¿ Metabolism, Baltimore, 1955, pág. 3; AtiJ Metabo/ism, Baltimore, 1955, pág. 782. 5) BESS)lAN Y colabs.• J.
MEISTER, A., AJoane. En,.,mo/., 16, 185 (1955). 2) MEISTER, A., J. bio/. bio/. Che",., 201, 385 (1953). 6) ROBERYS y BREGOFF. J. bio/. Che",.,
Che",., 206, 587 (1954). J) QuASYEL y WJTTY. NO/llr<, 167, 556 (1951). 201,393 (1953).
son relativamente débiles, y es probable que en la desaminaci6n arrollan en tejidos animales consiste en el suministro de metabo-
ejerza una influencia general la transaminación de ex-aminoácidos litos esenciales, por ejemplo, taurina (necesaria para la síntesis de
con ex-cetoglutaratos (véase más adelante) seguida de desbidro- ácidos biliares), hístamina y serotonina (requeridas para las acti-
genación de glutamato según la reacción anterior. vidades funcionales del tejido nervioso) o etanolamina (que inter-
viene en la síntesis de cefalinas, colina y acetilcolina). El fosfato
Transaminatión. La transaminación es una reacción reversible de piridoxal también es un coenzima en la mayoría de las reaccio-
entre aminoácidos y ex-cetoácidos, por la cual se intercambian los nes de descarboxilación, con la excepción notable de la de bis-
grupos amino y cetónico, como en el siguiente ejemplo: tidina.
COOH rooH
I COOH I Tah/a 6 Descarboxilación de L-aminoácidos 1
CH2 I fH
I yH2
CH2 C~ La mayoría de las reacciones bacterianas aqul enumeradas se
CH2 + I
---..>.
~ CH2 + I desarrollan por la flora bacteriana del intestino, por ejemplo,
I CHNH2 I
CO I rO Estberithia eoli, S tr<p/oeomlS foeto/is o especies de C/ost,iJi_
yHNH2
I COOH COOH
COOH COOH
Aminoácido Amina formada Localización
Acido Acido Acido Acido del enzima
ex-cetogl utárico L-aspártico L-glutámiCO oxalacético
La mayoría de los a-aminoácidos pueden reemplazar al ácido Histidina Histarnina Tejidos animales.
aspártico en este tipo de reacCión, de conformidad con el esquema baC'".crias
general . , Acido cisteico Taurina Hígado
ex-cetoglutarato + a-aminoácido IAcido glutámico Acido y-amino- Cerebro, bacterias
~ L-glutamato + a-cetoácido butirico
pero la velocidad de reacción es mucho mayor cuando el donador 5-hidr:oxitriptófano 5-hidroxitriptarrtina Tejidos animales
de grupo amino es el ácido aspártico. Las transaminasas se encuen- (serotonina)
tran en la mal.orla de los tejidos animales, así como en microorga-
nismos y plantas.Varios tejidos contienen tipos especiales de trans- 3,4-dihidroxifenil- 3,4-dihidroxifenil- Tejidos animales
aminasas; algunos de ellos se enumeran en la tabla 5 precedente. alanina etilamina
Las transaminasas se difunden fácilmente desde los tejidos lesio- Serina Etanolamina Tejidos animales'
nados al plasma sanguíneo. Esto sirve de base a una comproba-
ción clinica, por la que se determina el aumento del índice de trans- Lisina Cadaverina Bacterias
aminasa en el plasma cuando el miocardio está infartado. El fos- Qwjtina
fato de piridoxal es el grupo prostético de muchas transaminasas. Putrescina Bacterias
Tirosina Tiramina Bacterias
Dtuarboxi/lUión. Los aminoácidos se descarboxilan de acuerdo Fenilalanina Feniletilamina Bacterias
con el siguiente esquema general:
Acido aspártico [3-alanina Bacterias
~ ~ Acido a,lt-diarnino- Lisina Bacterias'

fHN~ ----. C~N~ + C~ pimélico
COOH
ex-aminoácido Amina primaria 1) BLASCHICO, H., AJ_. EII'{1"'O/., S, 67 (1945); GALE, E. F.,~.
. E",.,mo/., 6, 1 (1946); SCHALES, O., en S\Jl(NER y MYRBXCIC (eds.), TIH
Se encuentran descarboxilasas en tejidos animales y en muchos En~"'lI, vol. 11, parte 1, Nueva York, 1951, pág. 216. 2) ARNSTEIN, H..
microorganismos, pero no todos los aminoácidos pueden desear- R. ., Bioehe",. J., <4S, 27 (1951). J) DEWET y WORIC, Na/An, 169. 533
(1952).
box!larse. En .Ia tabla 6 se mencionan las ~eacciones registradas.
La importanCia de algunas de las descarboxilaciones que se des-
416 Metabolismo - Reacciones energógenas (continuación)
Degradación de dive~~os aminoácidos 1 HCO GOOH

[ransaminación con I I
Atitlo L-gÚllámittl, tltiJo L-aJj>árlÍ&O, L-alanina. Estos tres amin~ ex-cetoglutarato
GH 2 yH2
ácidos dan por desamínación oxidativa o ttansarninación ácidos I
CH 2 yH2
cx-cet6nicos. que también se presentan como productos inter- I
medios en el metabolismo de carbohidratos, a saber: cx-cetoglu- CHNH2 yHNH 2
tanto, oJllllacetato y piruvato, respectivamente. I
La degradación de los seis aminoácidos L-histúlif14, L-arginina, GOOH GOOH
y-scmialdehido Ácido L-glutámico
L-ti/nllif14, L-onUlill6, L-prolina _, L-bidroxiprolina produce en todos L-glutámico
los casos ácido glutámico, y luego cx-cetoglutarato.
La L-bisliJina se convierte en ácido glutámico por obra de un La o-ornitina, bajo la influencia de la oxidasa de o-aminoácidos,
complejo enzimático del higado, denominado antiguamente his- sigue una vía distinta, cuya fase primaria es la eliminación del
tidasa. El resultado global de la acción de este complejo es una grupo ex-amino:
hidrólisis que se ajusta al siguiente esquema:
COOH
HV-'H I
f-~/ yHNH2
CH2 + 4H~ yH2 + HCOOH + 2NH3 oxidasa de
fHN~ yH2
D-aminoácidos
COOH COOH n-omitillll

r.rhistidiDa Ácido x.-gluclmico Ácido
fórmico
Probablemente se suceden cinco fases intermedias. La primera La L-prolina forma ácido glutámico mediante las tres fases I que
es el desdoblamiento en amoniaco y un derivado no saturado de siguen, las cuales comprenden dos deshidrogenaciones:
histidina. Las otras cuatro son reacciones hidrolíticas, cada una
~C-CH2 H2C-CH 2
de las cuales absorbe una molécula de agua: I I -2H I I + H20
NH3 H2G CH HG~ GH
+ '-N/"cooH '\/'\.
N COOH
HC-, H
~-N/ H L-prolina Acido L-~ l-pirrolio-5-carboxilico
I H
CH ~G-CH2 H2~4H2
~H
histidasa urocanasa +H2O
I I
HG CH Hoae eH
o11 NH/"coo
I -2H /'-
CnoH 2 H NH2 GOOH
L-histidina Ácido urocánico
y-semialdehido Acido L-glutámico
L-gluclmico
COOH
O=J=>H I
HC-N-C=NH Está demostrado que se desarrollan estas reacciones en el hi-
I H +~ IHH +H20 gado y en bacterias.
~ ~ La o-pro/iNl reacciona de distinto modo en el hígado o los ri-
~2 ~H2
ñones de mamíferos, y da el mismo ácido ex-cetónico que la
COOH moH o-ornitina. Esto es de esperar, ya que el punto de ataque de la
Ácido iDÜdazoloopropiónico Ácido L-ex-formamidin- oxidasa de o-aminoácidos es siempre el átomo de carbono cx.
(producto intermedio hipotético) glutárico
COOH Se sabe que la L-búlroxiprolif14 forma ácido glutámico en el hí-

COOH
I I gado y los riñones, pero no se conocen bien las fases intermedias
HC-M-CHO ~N~ + HCOOH de esta conversión. Es posible que la hidroxiprolina se transforme
I H gluumilformilasa primero en prolina o en un ácido pirrolincarboxílico, y comparta
~ ~ con la prolina las ulteriores fases de degradación.
f"2 11"2' La descomposición de Ielldnas y ,alinas sigue inicialmente una

COOH + NH3 tooo pauta común. En todos los casos, la transaminación o desamina-
Ácido L-formilglutámico Ácid'O L-glutámico Ácido fórmico ción oxidativa da el correspondiente ácido cx-cetónico, que pasa
~, luego por reacciones análogas a las descritas para el ácido pirú-
Las fases hasta ácido L-Ot-formamidinglutárico se han demos- vico (pág. 412), las cuales producen un derivado de acil-coenzima
trado también en las bacterias PmuJomonas foioresuns y A,roIJtz&ler A y COI. El primero reacciona esencialmente del mismo modo
tm"Of,mU. que el derivado de acil-coenzima A de ácidos grasos de cadena
larga. Tratándose de leucina, vienen a continuación reacciones
La L-ti/nllilflZ Y la L-arginina se transforman en el tejido hcpático especiales: fijación de COI y separación de aldol. Los productos
en omitina por las reacciones del ciclo de este nombre (págs. 455 finales son acetil-coenzima A y propionil-coenzima A, y, en el
Y 456). Es sabido que la L-omilif14 da por transaminación y-seroial- caso de valina, probablemente meti1malonil-coenzirna A. Como
dehido glutámico (pág. 415), que puede formar ácido glutámico ya se ha indicado (pág. 413), el propionil-coenzima A y el metilma-
al perder hidrógeno: lonil-coenzima A dan succinato. .
/N~
/
N~ NH2 ro Urea
La IlIItif14 suministra tres moléculas de acetil-coenzima A, a
"N~
través de las siguientes fases intermedias 6 :
C=O t='NH
+
~H
I
~H
I ~~ ~)H3 C~)H3
CH
C~
I +NH3 C~
I +~
C~
I I transa.mioacióo
~ + coenzima A + OPN
C~ CH2 ~~ r~
I -H2O I ~ CHN~
CHNH2 yHN~ . CHN~ r¡o
I
COOH COOH
I
COOH toan COOH
L-citrulina L-arginina L-omitina Leucina Aódo cx-<etOÚ«:aproico
talmente las fases hasta la ~hidroxiüobutiril-coenzima A 5 , Y son

~/CIf:¡
.-
~~. muy probables las siguientes, aunque no se hayan demostrado aún
~
~
+ ~
- 2H l
I
+fVl
de modo directo; se asemejan de cerca a las reacciones de degra-
dación de las leucinas, y producen metilmalonil-coenzimaA, que da
luego ácido succlnico. También se ha confirmado la conversión de
ro senecioilhidrasa parte de la mo1écula de valina en glucosa. Como el ácido succinico
I + DPNH2 ?> (crotonasa) es gIucogénico, el esquema propuesto concuerda con la realidad.
s-R &-fl
Scnecioil-coenzima A
"'/PJa
IJ8ftleri1-
cocnzima A C!!z)Ha ~)Ha CH3
~ ~
r" CHH~
~COOH
+cocnzimaA
~I + ~+ DPN~
~)"a
C-{)H
yw I
COOII
Valina Acido CI-a:toitovalerianico
+DPN
s-/I
I'lIbutiril-coenzima A
~
I --__________- 4
(ATP)
?> -2H
~Dh +~
S-fI S-R
(3-bidroxiisuvaleril- ~bidroxi-~metilglutaril ---+ ~ ---
cocnzima A cocnzima A S-R
CIJOH Metilacrilil- (3-bidroximbutiril-
I coenzima A cocnzima A
CH2
+ 2 cocnzima A
CHa
2~
I ~~ COOH
+
rHa
(AlP)
8-R
- 2H
HCZ)H3
GIl + ~ -2H
I
ro
I
CH
ro
I
I
I
~ +
~
HS-fI
CHa s-/I S-fI CIJOH
~
Gt-formilpropionil- Metilmalonil- Ácido Caen-
coenzima A coenzima A succinico zima A
S-fI
La IIOrltt«iNJ (que no entra en la composición de proteInas) no
Ácido acetacético Acetil-coenzima A
+ acetil-=zima A (2 moléculas)
se ha estudiado con detalle, pero, por analogia, se supone que pasa
por la siguiente serie de reacciones, hasta producir propionil-coen-
La isoleuciNJ da una molécula de acetil-coenzima A y otra de zima A y acetil-coenzima A:
propionil-coenzima A':
+ ro2 + DPN~
CH3
I ~ ~
~
~
C~
CH • I + cocnzima A
+ coenzima A ~Ha C~
I &2
tH:
H-r
I
CHa
+DPN
I H-1~ -CHa
C~
I
CHNH
I
2
I~
ro
I
+DPN
~
~S-R+~+DPN~
COOH COOII
I ?> Norleucina Ácido Gt-cetocaproico Valeril-coenzima A
CooH 8-R
l'llleucina Ácido Gt-ato- Gt-metilbutiril-
~Ha ~Ha
+DPN
CHa
I
eH
H
~metil-valcriánico
+DPN
CHa
I
CHDH
I
coenzima A
~
ro
I
C~
I
CH
"I
CH
C~
I
CHOH
I
CH 2
f~
-+ C-e»a - - - + H-C-e»a - - - + H-C-e»a I
I ro· .ro ~
.~
I
ro ro
I
+ DPNH2
I I
+ DPN~
~-R ..
~ S-R
S-R S-R S-fI
(3-ctilacrilil- (3-bidroxivaleril- (3-cetova1eril-
Tiglil-coenzima A Gt-metil- CI-metilacetacetil- cocnzima A cocnzima A cocnzima A
~bidroxibutiril cocnzima A
coenzima A
CHa
~I
I
+ coenzima A
~3 ~~ +
ro Acetil-coenzima A ro "
I I ·S-R
S-fI s-fI
+ coenzima A Propionil- Acetil-
+ coenzima A coenzima A
~ + ~ + ATP
CH
La lIOnItÚina, Ólediante reacciones de igual tipo, proporcionados
2 moléculas de acetil-coenzima A:
I
+ + +
~8-R
»S-R ADP p yHa
-----21
ro
Propionil-coenzima A Ácido sucdnico S-R
El mecanismo de la última 'de estas reacciones se comenta en la + ~ + NHa
P:lgina 413.
• c·, ~. 1. ,,{
La lJtJIina se descompone mediante reaccione~ análogas, repre- Por analOgta. el tkiJo CI-tII1Iinob.llrko da propionil-coenz~A,
sentadas en el siguiente esquema. Se han comprobado experimen- que origina succinato. - >--'
418 Metabolismo - Reacciones energógenas (continuación)
Los hitlroxia1llinoátidos (serina. homoserina, treonina) y la gli- parte de la glicina sigue e! curso de degradación con serina, y pro-
dM reaccionan de manera atfpica, pues la desaminación oxidativa porciona asi acetil-coenzima A.
. no constituye la fase primaria. Otro posible modo de descomposición de la glicina se inicia
por condensación con succinil-coenzima A 11, 15 :
La mina produce anaeróbicamente amoníaco y ácido pitÚvico,
tanto en tejidos animales como en microorganismos. Las fases COOH COOH CO2
i
intermedias parecen ser las siguientes·: 1
CH 2NH 2 CHNH2 +
-H~
------+1
f¡H2 reajuste
C-NH2 - - - - - - + 1 C=NH
r 3
S-R
+
I
CO
!
CH 2
CH 2NH 2
1
CO
o
senndeshidrasa I I I 1 1
COOH COOH ca CH 2 CH2
Acido cx-aminoacriJico Acido cx-iminopropiónico 1 1 I
CH2 COOH CH 2
CH 1 I
13 + coenzlIna A C1H3 o
CH2 COOH
1 CO + NHa - - - - - + 1 ~ + CO2 + DPNH2 1 +
COOH HS-R
no enzimático tOOH + DPN S-R
Glicina + Addo cx-amino-¡3-ceto- Addo
Acido piruvico Acetil-coenzirna A succinil-c:oenzima A adípico + coenzima A 8-aminolevúlico
HCO COOH
La ho1lloserin4 (producto intermedio en el metabolismo de me- 1 1
tionina) pasa notoriamente por una desaminación no oxidativa desaminación CO CHOH
análoga, por incubación con extractos de hfgado, y da ácido O transaminación I +H~ 1
«-cetobudrico y amonlac0 7 - ' : C~ CH 2
1 glioxalasa 1
CH2 CH2
CH3 1 1
~ -~
~H2
CH + H20 I
CHOH -H2O
COOH COOH
~ 1 I
CHNH2
1 I Semialdehido cx-cetoglutárico Addo a-hidroxiglutárico
~;
NH2
I r COOH COOH
COOH COOH 1 1
Homoscrina Acido cx-aminovinilacético Treonina - 2H ~ + coenzirna A -2H ~~
CH2 1 CH2
~Ha ~Ha I
yH2
1
ya + CO2
CH
I2 _ _ +"0
_._'2_.... CH
I2 COOH S-R
C=NH CO Acido cx-cetoglutárico Succinil-coenzima A
tooH ~OOH + NH3
Addo cx-ceto-
Se conocen con certeza las anteriores reacciones, hasta la fase
Acido «-amino- Acido cx-imlno-
crotónico butirico butirico del ácido 8-aminolevúlico lS - l ?, pero las que siguen y terminan por
producir succinil-coenzima A son hipotéticas y se basan en ana-
CH3 logías.
1
+ coenzirna A
CH2 La L-&ist~(na puede perder azufre por influencia de! enzima desul-
--------+1 I + C02 + OPNH2
+OPN ca furasa, y dar piruvato, NH. y H.S 18,18. Las fases intermedias se
I han formulado como sigue:
S.,--R
Propionil-c:oenzirna A
CH2SH CH2 CH3 CH 3
La L-Irtonina se descompone en tejidos animales en virtud de I -H2S 11
reajuste
1 + H20 1
un desdoblamiento anaetóbico, catalizado por una aldolasa (<< de
CHNH2 I C-NH2 1 C=NH • CO + NH3
I I 1 1
o hidroziaminokidos»)JO-u: COOH COOH COOH COOH
L-c:istdna Addo cx-amino- Acido cx-imino- Acido
CH3 + coenzirna A
~,oooo ~+
acrilico propiónico piruvico
1 DPNH2
l¡IqI OCH CO
---tl~ +
~~
+DPN
~-II
Estas reacciones son muy similares a las de la serina (véase ante-
riormente).
~
COOH COOH
La dstina se transforma en el tejido hepático en los mismos pro-
L-treonina Acetaldehido Acetil-
+ glicina coenzima A
ductos que la cisteina JI; se supone que experimenta una reducción
a cisteina antes de descomponerse.
El acetaldehido formado se puede convertir en acetil-coenzi-
ma A, mientras que la glicina reacciona como se describe más ade- La L-ho_istelna libera también H.S en extractos hepáticos, con-
lante. Las bacterias y los mohos poseen enzimas que descompo- juntamente con «-cetobutirato y amoníaco. Las fases intermedias
nen la treonina mediante reacciones análogas a las de serina, y dan no se conocen con exactitud; es posible que la desulfuraci6n dé
ácido cx-aminocrotónico, ácido cx-cetobudrico y ácido propiónico. ácido cx-amino-«-vinilacético, cuyo destino se ba descrito ya como
probable producto intermedio en e! metabolismo de homoserina
G/mna. No se conoce bien todavía el curso de la degradación (véase anteriormente), hasta producir propionil-coenzima A. Se
de la glicina. Una posible vía es la conversión en serina por con- admite alternativamente la transferencia del grupo SH a serina
densación aldólica con formaldehido en una «forma activa» : o
(transulfuraci6n), con cistationina como producto intermedio;

en este caso, la substancia final coincide en absoluto con la de
lfIItlH o
. homoserina:
f~~ H I
+
~
---'-
IICO ..---
COOH CH2S11 H~-S-1iH2
COOII
0
1 I 1
Glicina Formaldehido L-serina
~ + IiH20H
1
-~O y~ CHN~
I ---+
CHN~ COOH
La fácil permutación entre glicina y serina en tejidos animales ~ CHN~
I I
COOII
está bien probada. El requisito de cofactores para el metabolismo COOII COOII
de formaldehido «activo» es complejon; posiblemente, la mayor L-bomocistdna L-serina L-c:istatiOruna
Metabolismo - Reacciones energógenas (continuaci6n) 4t9
glutarato y acetacetato. Se supone que la serie de reacciones se

+~
~ CI/~
I
CHNH2
bifurca en la fase del ácido glutacónico. La formación de hidro-
cH.z xiglutaratos at y ~ a partir de glutaconato es análoga a la reacción
1 I
CHNH.z
+ I
COOH que cataliza la aconitasa. En ella es impreciso el modo de fijarse
I H y OH en el doble enlace del ácido ásaconfticol3, y por ello se
COOH forman dos hidroxiácidos diferentes, iJ'OCÍtrico y cítrico. Por ana-
L-homoserÍna L-cisteína logia, el ácido glutac6nico darla al hidratarse ácidos cx- y ~hidro
xiglutáricos.
As! parece demostrarlo el hecho de que la homocistefna y la
serina formen cistationina en el hígado, y de que esta última, como Lafmilalanino y la lirorino son descompuestas en tejidos anima-
la bomocisteina, se descomponga en at-cetobutirato y NH. 7, '0. les por las reacciqnes del siguiente esquema, en las que intervienen
varios enzimas poco usuales. Los productos finales son ácido oxal-
L-l1Itlionino. La primera fase de la degradación de L-metionina acético y acetil-coenzima A: -
es la separación del grupo metilo y el átomo de azufre, por trans-
o
ferencia a glucociamina, etanolarnina u otros aceptores de metilo.
La desmetilación da bomocisteína, cuyo destino se ha explicado
ya:
~H~H
~
CH2
! enzimaJ'
~NH.z CHNH2
I
COOH COOH
L-metiOnina L-homocisteína FeniWanína
L-lirino. La siguiente marcha de la degradación de lisina se basa

esencialmente en investigaciones isotópicas y en el aislamiento de H11l
la mayoría de los productos intermedios 11,":
CH~H.z +H20-2H ~H +~
-----+ CH
tH.z sistema enzimáúco I 2 cmduahomo-
I~
que requiere ácido ~ geotbica ..
O-
CH.z +2H
I --+ asc6rbico COOH
~2 N H
H
Ácido 2,5-dihidroxi- Acido homogentfaico
fenilpirúvico
COOH
H
L-li.iDa Ácido at-«to- Ácido ~1..piperidein- Ácido
s-aminoadipico 2-0irb0xnico pipecólico H~ro H
HOOCI I - - - - - + 1 HOO~
/H.z
HrO COOH
I
COOH
I
O
yO .is-lrans-isomensa J . . H.z hidrolasa fumaril-
GH 2 GH 2
~H.z acetaa!úca
--2H
-+ -
OOH
---+
I
I
~
Cl/
2
CHNH2
I
-- I
GH2
I
~H.z
CHNH2
I
--+ y»2
~
GO
I
yH2
COOH r~
2
COOH
COOH COOH COOH Ácido fumarilacetacético
Ácido Scmialdehido Ácido Ácido
~ '-piperidein- at-smino- at-amino- at-cetoaclípico H
+ H.zO -2H
2-carbcmlico adípico adfpico
H~COOH _ _ _ ácido málico ----+ ácido oulacético
COOH COOH
I I +/H3
CH 2 Cl/ 2 ro
I I + 2 coenzima A
_ _ _ _ _ _ _ _---+1 2 acetil-coeDZima A
y»2 - - + Cl/
/00
2 {H2
I
ro COOH
COOH COOH I !
I I rooH COOH Ácido fumárico + ácido acetadtico
CH 2 CH
I I2 Ácido at-hidroxi- Ácido at-«to-
CH2 - - + CH g1utárico glutárico Hay tres tipos de anomalias congénitas del metabolismo en las
que el trastorno obedece a insuficiente (o nula) formación de uno
~
I
CH 2 de los sistemas enzimáticos de la serie anterior. En la fenilcetonu-
I
rooH
1HI COOH COOH COOH
I ria está impedida la conversión de fenilalanina en tirosina; en
COOH I I
-- CH 2 CH 2 consecuencia, aquélla se reduce de otro modo a ácido feniIpirú-

Ácido Acido ~2 I I vico, que se acumula por no degradarse con facilidad. En la tiro-
glutárico glutacónico CHOH CO ----+ CO sinosis, se supone la interrupción en la fase entre p-hidroxifeniI-
I I I piruvato y 2,S-dihidroxifenilpiruvato. En la alcaptonuria, es insu-
CH2 CH2 CH3
I I ficiente la oxidasa homogendsica disponible.
COOH COOH + G02
Ácido Ácido aietODo Ácido El Iriplófa"" se oxida incompJetarnente en el hombre y en la
~hidroxi- c1íarboxílico acetacético mayoría de los animales. Productos de esta oxidación incompleta
glutárico que aparecen en la orina son: ácido antranflico, cinurenina. hidro-
xicinurenina, ácido cinurénico y ácido S-hidroxiclnurénico (<< xan-
Los productos intermedios no aislados son los dos ácidos pipe- turénÍco »). El triptófano y el ácido 3-hidroxiantranllico (pero ni)
rideincarboxUicoS, el ácido glutac6nico, él ácido ~-hidroxiglutá el ácido antranílico) pueden convertirse en ácido ni~tfnico en al-
rico, y el ácido acetondicarboxUico. Merece señalarse que el grupo gunos animales, aunque sólo en cantidades limitadas. Esto implica
s-amino de la lisina se convierte en el grupo at-amino del ácido una división del anillo bencénico del ácido 3-bidroxiantranllico.
arninoadfpico. Se han identificado los productos finales: at-ceto- y la formación de un anillo de piridina cuyo átomo de nitrógeno
420 MARTINEZ GARRIDO MANUEL
Metabolismo - Reacciones energógenas (continuación)
~-ctf(N~}COO!t
Fig. 6 Degradación de triptófano en procede del grupo amino del ácido antranílico. La cadena lateral
el organismo de los mamíferos del triptófano puede aparecer e:n forma de alanina. En la figura 6
Según DALGLIESH, C. E., AJoaM. se esbozan las probables reacciones conducentes a los diversos
H Triptófano Pro/,i" C/wlll., 10, 79 (1955) productos; son muchos aún los pormenores ignorados.
Bibliografla
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3-hidroxicinurenina Acido 2-aminobell%oil- Acido cinurenico
j+~
Pirúvico
~
'Q..
~. . Degradación de elementos nutritivos distintos de cubo-
'?"Q,. hidratos, grasas y protefnas
% tc2juste Los alimentos contienen diversas substancias constituidas por
' \ cspont:á-
moléculas que no son hexosas, ácidos grasos ni aminoácidos. Al-
9: +~~)WJIt
Alanina
~CO~CO.COOH
~~
OH
neo
(Ó.w
OH
gunas de ellas no se descomponen en el organismo, pero si otras,
entre ellas las componentes de ácidos nucle:icos y nucle6tidos (pen-
tosas, desoxipentosas, bases purínicas y pirimidínicas), y parte de
la molécula de colesterol. Estos compuestos no abundan en la
Ácido 3-hidron· Acido 2-anñno-3-hidron- Acido xanturénico
antranilico . bcnzoilpiIÚvico (8-hidroncinuré- alimentación, y apenas contribuyen al suministro de energía.
j
nico)
Las penlostU, al reaccionar en forma de S-fosfato de ribosa, pue·
ondación den convertirse en 6-fosfato de glucosa y fosfato de triosa me-
diante reacciones dc:l ciclo del fosfato de: pentosa (reacciones (3) a
(8) de la tabla 17, pág. 440]. Tres moléculas de S-fosfato de ribosa
forman dos moléculas de 6-fosfato de glucosa y una de fosfato
de gliceraldehido.
La aldolasa puede desdoblar 5-fosfato tk 2-tksoxirribosa en ace-

ProdUC1O intermedio hipotético
taldehido y fosfato de gliceraldehido I :
dcsc:arboúIación HCO
HCO I Acetaldehido
I Cita
HCH
····l··!
HCO/!
+
I ~ ... HCO
HI(O" ¡¡fuH
CH2'¡¡'POA I
Producto intenncdio hipotético CH2·o-P03~
S-fosfato de 2-desoIittibosa 3-fosfato de g1iceraldehido

delación
Del acetaldehido se puede derivar acetil-coenzima A.
Las bares J»trlltitas se degrad~ a ácido úrico en el hombre, y a
alanto1na en la mayoda de los mamíferos (véase más adelante).
~
Las.piriMiJiIrar se descomponen en amoniaco, COI y !i-alanina o
ez-metil-~alanina (kido ~anünoi.mbudrico),en virtud deJas reac-
ciones del esquema en la página 422. Tanto la ~ como
Ácido DicotfnicO
la ez-metil-a-alanina pueden oxidarse más'; la primera se somete
a veces a una tnansaminación con ez-cetoglutarato para formar c:l
1"t r
~~¡;/',
0:>' I
ribótido
Acido adenilico
tyl/
L 1 /
~-'t(
I
ribótido
Acido gumilico
FosfatoX5'
-nucleo-
tidasa
~~cIesaminasa adenílica
NH NH3 OH
I2 I
~c/, ~C~"
I 11 "CII I 11 '<t:tt
~NÁN/ ~~,/
I I
ribósido ri bótido
Adenosina Acido inosínico
fOSfOrilxaFos-
de: nucleósidos fato
~~c:saminasa 5'-n~dCO-
de adc:nosína tid...
'- '-" ozidasa
\2 ~._\.~inica
NH t -fosfato NH3 OH Fosfato '- ". QH OH
I2 dnibosa I I I
A¡;/'N~ ~ ~_A
N'~,
.Al
~ r Ti ~ r T~
tyl~H
11 '\/H
HC~N......-c"-N . ~If ~ . I
H ribósido H ti b.,tido ribós.ido
Adenina lnosina Acido xantilico Guanosina
Fosfato 1fosio~
~ 5'-nudeotidasa
"-
Hn..- ~, adenasa
1 denucleó- I
V
2 "
t-fosfato sidos· .
"
I "-
, "- Fosfat; de ribosa
NH3
~
r r
rY' ~
¡(~N/~'/
H ti1bósido
~~(
Hipoxantina Xantosina Guanina
Xantina
\2 ~~ ozidasa de xantina 13
1 OH
I H
m~
_o!,.
O H H
Acido úrico
(producto final del metabolismo de: las purinas en el hombre:)
'k~ + H.o-.-.I
-1acepto primates)
uriasa (mamíferos,
13, 1~
H
. ~
tftH:O-!!/~/CO
H H
Alantoína Fig. 7 Degradación de bases purinicas en los mamlferos
422 MARTINEZ GARRIDO MANUEL
Metabolismo - Reacciones energ6genas (continuación)
semialdehido malónico. que probablemente se descarboxila a úrico en el hombre y los primates. y alantolna en otros mamiferos.
acetaldehido. precursor del acetil-coenzima. A 3 : Anfibios y peces descomponen la alantoína en ácido alantoico.
urea y ácido glioxilico; y algunas especies inferiores reducen la
~~N~ HCO
I
HCO Acetal-
I
urea a amoruaco y óxido de carbono.
CH3 debido En la figura 7 (pág. 421) se indican las diversas series de reac-
I~ CH2
I ciones; la importancia relativa de las alternativas no está bien di-
coaH COOH + lucidada en la actualidad. Las reacciones fáciles y difundidas en
CO2
los mamíferos se han señalado con flechas enteras. y las menos
~ Semi';¡dehido ma16ruco frecuentes y más bien lentas. con flechas rotas.
Por reacciones análogas la a-metil-¡3-alanina da aldehido pro- Dutl1/linasas ¿, las pllrinas. Se conocen tres tipos de enzimas-ade-
piónico. que a su vez da lugar a la formación de propionil-coen- nasa. adenosindesaminasa y adenildesaminasa - que hidrolizan ade-
zima A. seguida de la de ácido succínico. runa. adenosina y ácido adenilico, respectivamente. para formar
Alrededor del 5-10% de los seres humanos eliminan a-metil- amoniaco y el derivado correspondiente de hipoxantina. No está
¡3-alanina con la orina. en cantidades hasta de 300 mg diarios 4 • asegurada la presencia de adenasa (adenindesaminasa) en los maml-
Esto se atribuye a una alteración congénita del metabolismo; pro- feros; la adenosindesaminasa se encuentra en la mayoda de los
bablemente. el defecto no se debe a falta de enzimas degradantes. tejidos de animales superiores; y la adenildesarninasa (desaminasa
sino a un fallo de la resorción en los túbulos renales i. del ácido adenilico) abunda en la musculatura estriada. pero es
relativamente escasa en otros tejidos, incluyendo el miocardio JZ •
Del toksltrOi. sólo la cadena lateral se oxida por completo. Un También se conocen tres tipos de enzimas - guanasa. guanosin-
. enzima especifico puede separar esa cadena. formando ácido iso- desaminasa y guanildesaminasa - que hidrolizan guanina. guano-
caproico y dejando el sistema anular en figura de pregnenolona • • sina y ácido guanilico. respectivamente; para dar amoruaco y el
El :leido inlCaproico se descompone por su parte en ácido propi6- derivado respectivo de xantina. Todos estos enzimas se encuen-
nico y acetil-coenzima A7. No se oxida a COI el sistema cíclico tran en muchos tejidos de animales superiores.
del colesterol o de los esteroides·.
Otros componentes celulares que no se oxidan esencialmente en Oxidasas ¿, Pllrinas. Las purlnas se pueden oxidar en la fase de
el organismo a COI son las ferroporftrinas derivadas de hemoglo- ribótido o en la de base libre. La oxidación de ácido inosíruco a
bina ydtocromos (que se excretan como pigmentos biliares y sus ácido xantidilico es una fase intermedia en la síntesis del ácido gua-
derivados). y los.tkülos lIrÓ1Ii~os contenidos en mucinas. en ácido rulico (pág. 450). pero probablemente contribuye poco esta reac-
hialurónico y en el sulfato de condroitina de cartílagos y tendones. ción a la degradación de purinas. ya que las principales reaccio-
nes de oxidación son las que atacan las bases purínicas libres.
DegrtllkuÍÓ1l ¿, las pirimúJinas. La citosina y el uracilo se con- La oxidasa de xantina cataliza la oxidación de bipoxantina a xan-
vierten en el higado en ¡3-alanina. por efecto de las reacciones tina y la de ésta a ácido úrico. El enzima se encuentra en la leche
expuestas a continuación. cuya certidumbre no está .totalmente y en numerosos tejidos 18.
demostrada·. La uricasa oxida el ácido úrico a alantoínaJl,u. La contienen
N~ OH OH el higado y los riñones de mamíferos. menos los del hombre y
I I I los primates.
~~H + H20 W"'C'¡;H + 2H ~~~ Hitirolasas ¿, 1III~/eóliJoIy fosforilasas ¿, IIII&leósiJos. Los nuclcótidos
~/~H
I 11 I I se desdoblan por hidrólisis. para dar nuclcósidos y fosfato inor-
~~/CH .,p:~ /CH2 gánico. Los nucleósidos se desdoblan en los animales por fosfo-
H O ~ + NH3 O N
H rólisis. cuyos productos son una base purínica y 1-fosfato de
ribosa. También hay microorganismos que contienen bidrolasas
Citolina Uracilo DihidroUt2cilo de nucleósidos, pero éstas no se hl!ll demostrado hasta ahora
COOH en animales superiores.
COOH
I
+~ N~ '~ + H20 CH2
+ C02 + NH3
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.,p:~N"/~
O H
Timina Dihidrotimina Sinopsis de la degradaci6n de las principales substancias
nutritivas
COOH COOH
I Examinando las reaccion~ por las cuales se descomponen los
r2~ +~ CH-GH3
I +~+NH3
componentes básicos de los alimentos. puede decirse que esto su-
cede en dos fases principales. En la primera. el material de par-
-7'~It"'CH2 y~ tida -las pequeñas moléculas producidas durante la digestión.
O H NH2 consistentes en varias hexosas. glicerina. unos veinte aminoácidos
Ácido carbamil-IX-aminoiJ..butirico Ácido ¡3-aminoisobutirico y algunos ácidos grasos - se oxida incompletamente. Los produc-
(a-metil~bamil-¡3-alanina) (<<-metil-~-alanina) . tos finales relacionados en la tabla 7. aparte el dióxido de carbono
y el agua. son ácido acético en forma de acetil-coenzima A o un
D~graJtuiófl ¿, btms pllríflÍlas '11 el holflhn y ell IOl1fl41flíflITJI JJ. La producto intermedio del ciclo del ácido tricarboxilico. ct-cetogluta-.
descomposición de las bases purinicas adenina y guanina se pro- rato. succinato. fumarato u oxalacetato. El ácido acético constituye
duce mediante desaminación hidrolítica y oxidación. Pueden so- el producto principal: dos tercios del carbono de carbohidratos y
meterse a ambos tipos de reacciones los respectivos.nuclcótidos de glicerina. todo el carbono.de los ácidos grasos comunes. yalre- .
y nucleósidos. asi como las bases purírueas libres. La desamina- dedor de la mitad de la armazón de carbono de los aminoácidos
·ción precede a la oxidación. pero los cursos varian según que la· producen acetil-coenzirna A. El «-cetoglutarato se deriva de ácido
desaminación y la pxidación preceden o no al desdob~ento del glutámico. histamina arginina. citrulina. ornitina. prolina e bidroxi-
nucleótido o del nuclcósido. El producto final de la degradación prolina; el oxalacetato. de aspartato; el fumarato. de parre del
de las purinas es el mismo. cualquiera que sea el proceso: ácido anillo bencénico de tirosina v fenil'llanina; el succinato. de iIlIleu-
Metabolismo - Reacciones energ6genas (continuación) 423
Tabla 7 Resumen de los productos formados por las ttacciones oxigeno molecular. Pero esta «combustión» no es uru. reacción
oxidativas inicialcs de degradación de los componentes directa de oxigeno molecular con el substrato, sino una transfe-
básicos de los alimentos rencia de electrones por mediación de varios sistemas enzimáticos
Todas estas reacciones dan acetil-coenzima A YI o los productos
complejos, donde el oxigeno es el postrer aceptor de electrones.
intermedios del ciclo del ácido tricarboxilico Pan comprender la acción de estos catalizadores, debe tenerse
presente que las oxidaciones biológicas abarcan tres tipos de reac-
ción que parecen distintos a primera vista, pero son en vigor uno
Productos de reacciones mismo. Estos tres tipos pueden apreciarse por los casos siguientes:
Substancias primeras
iniciales (acepto CO.>
Caso 1. Adición de átomos de oxigeno, por ejemplo:
Glucosa y otras hexosas 2 acetil-coenzima A CH••CHO~CH..COOH
Acidos grasos (cadenas pares Ya n acetil-coenzima A Aldebido Ácido adtico
adtico
de n átomos de C)
Acidos grasos (cadenas impa- Ya (n - 3) acetil-cocnzima A Caso 2. Substracción de átomos de hidrógeno, por ejemplo:
res de n átomos de C) 1 succlnato (mediante
propionil-coenzima A) CH••CHOH·COOH _CH.·CO·COOH
-.B
Ácido láctico Addo pirivico
Glicerina. alanina, cisteIna, 1 acetil-cocnzima A
cistina, scrina Caso J. Aumento de la valencia de un metal, mediante substrac-
ción de electrones, por ejemplo:
Acido glutámico, histidina. 1 et-cetoglutarato
arginina, ornitina, cittulina, Fe++ -Fe+++ + ,-
prolina, hidroxiprolina
Se aprecia que los tres casos son fundamentalmente similares
Acido aspártico 1 oxalacetato - separación de átomos de H - si se considera también la partici-
Leucina 3 acetil-cocnzima A pación de agua.
lsoleucina 1 acetil-cocnzima A Entonces, el taso 1 se puede formular como sigue:
1 succinato (mediante pro- -lB
pionil-cocnzima A) CH,.CHO + H,O_CHI·CH(OH).-CH.·COOH
Aldehido adtico Aldehido acético Ácido acético
Valina 1 succinato (mediante mctil- hidratado
malonil-cocnzima A)
Norleucina 1 acetil-cocnzima A y el taso J, de este modo:
Norvalina 2 acetil-cocnzima A 2 Fe++ + 2 HIO~ Fe+++ + 2 OH-
1 succinato (mediante pro-
pionil-cocnzima A) Es común a todos los tipos de oxidaciones biológicas la sepa-
ración de electrones, aunque ~ta se escriba. menudo como subs-
Acido et-aminobudrico,
homoscrina. homocisteina,
1 succinato mediante pro-
pionil-cocnzima A
tracción de átomos de H (electrón +
protón) o como adición de
átomos de O. Hay caso en que no intervienen directamente átomos
mctioDÍna de H ni de O, como ocurre al oxidar un catalizador de metal
Glicina* 1 acetil-cocnzima A pesado por medio de otro:
(mediante serina) R·Fe++ + R'·Fe+++ -R·Fe+++ + R'·Fe++
Treonina 2 acetil-cocnzima A (una
mediante glicina-serina) Tales reacciones se desarrollan en células vivas enm ferropor-
lirinas (citocromos), por traslación más o menos directa de elec-
Lisina et-cetoglutarato, trones de un átomo de Fe a otro. Por haber casos en que el único
acetil-cocnzima A cambio es la transferencia de electrones, expresar como talla oxi-
Fenilalanina, tirosina 1 fumarato dación se tiene por la descripción más general y fundamental de
2 acetil-cocnzima A este proceso.
Por consiguiente, las oxidaciones biológicas se pueden descri-
Triptófano 1 acetil-cocnzima A bir como transferencias de electrones, y las reacciones en que pasan
(mediante alanina)** electrones de substratos a oxfgcno molecular se suelen denominar
reacciones de transporte de electrones.
• La glicina se puede oxidar también por UD ciclo especial (pág. 418) •
•• Se forman otros productos no oxida;:.}es (p4g.419). Calali~"'s ¿, oxidadoMS biológiras 1• Tres tipos principalcs'de
catalizadores intervienen en las oxidaciones biológicas. Son Cnzi..
mas que llevan como grupos prostéticos piridin-nuclcótidOl, fta-
cina, valiná; metionina, ácidos cx-aminobudrico y ptopiónico y vin-nucle6tidos y ferroporfirinas. Estos grupos prostéticos expe-
los tres átomos terminales de carbono de ácidos grasos con un rimentan oxidaciones y reducciones reversibles; por eso los cata-
número impar de ellos. lizadores existen en dos formas (por lo menos), oxidados· y redu-
Los productos de la priinera fase de la degradación oxidativa cidos. El mecanismo de la reducción se ilustra en la reacción (t)
son oxidados por completo en la segunda fase. ciclo del ácido tri- para un piridin-nucleótido, y por la reacción (2) para un ftavin-nu-
carboxllico, que por ello representa una via terminal común de cle6tido:
oxidación que afecta a todas las substancias nutritivas. Durante
las reacciones de este ciclo se obtienen casi dos tercios de la ener-
gfa total liberada por la combustión de los alimentos.
11
H:ON~ X-ImII, +
O + V
El c:xceso de oxalacetato no requerido para catalizar el ciclo 211
puede descarboxilarse a piruvato; del que pasa a acetil-cocnzima A W(t)
para oxidarse totalmente.
Otras substancias distintas de carbohidratos, grasas y aminoáci-
dos, en tanto puedan suministrar energía, se degradan mediante
""",+~ R
Piridin-nudcótido Piridin-nudcótido reducido
reacciones que, como las de éstos, dan acetil-cocnzima A y/o un
producto intermedio del ciclo del ácido tricarbo:dlico. R • R
:Y:Yu=:vH
.fI I H I H
Mecanismo de las oxidaciones biológicas

Gmeralitlatks. Las reacciones de descomposición estudiadas hasta
~
abora se desarrollan oxidándose las moléculas de los alimentos con F1avin-nudcótido F1avin-nudcótido reducido
· :::.;;:?iismo - Reacciones energ6genas (conclusión)
Estas reacciones se lwl forr'l1.::"Jc como las dd caso 2 anterior. los enlaces de pirofosfato del trifosfato de adenosina (ATP), libe-
Los átomos de Fe de los enzim~s ce ferroporfirina experimen- rada al hidrolizar estos enlaces para formar ortofosfato inorgánico
tan oxidación y reducción reversibles, como se describe respecto (P) o pirofosfato (PP), difosfato de adenosina (ADP) y monofos-
al caso 3. fato de adenosina (ácido adenllico, AMP).
Al promover las reacciones entre substrato y oxigeno molecu- Los enlaces de pirofosfato desprenden por hidrólisis más ener-
lar, es decir, al transferir dectrones (o átomos de H) dd subs- gía libre (11-13 kcal, según las condiciones) que los de éster fos-
trato al oxigeno, estos catalizadores reaccionan en un orden carac- fórico (2-4 kcal), Y por ello se califican de «alta energía ». La hidró-
terlstico, impuesto por sus propiedades termodinámicas, irulica- lisis de los enlaces de pirofosfato del A TP es la que suministra la
das por los potenciales de oxidación-reducción de aquéllos: energía necesaria para las diversas clases de trabajo que realizan
las células vivas, tales como contracción muscular, producción de
CalaJit,aJor Eó (voltios) secreciones, actividades del sistema nervioso, y síntesis de los
Electrodo de oxigeno (H.O~ %0. + 2H 2'-) .. + + 0,81 componentes celulares.
Citocromo c ••••..•.••..•. . . . . . • . . . . . . . • . . . • • .. + 0,25 J Los enlaces de pirofosfato que se consumen durante las activi-
Flavin-nucle6tidos (libres). . . . . • . . . • . . . • . . • . . . • . .• - 0,20 J dades de las células se restauran a expensas de la energía liberada
Piridin-nucle6tidos (libres) •••..•..••.•.••..••.•.• - 0,32.1 por la degradación de los alimentos. En rigor, la sfotesis de los
Electtodo de hidrógeno (H. ~ 2H+ + 2,-) ....... - 0,42 enlaces de pirofosfato puede considerarse como el primer objeto
principal de las transformaciones biológicas de energía. Se requie-
Como indica esta tabla, los potenciales de los portadores de
ren mecanismos químicos especiales para conjugar la sintesis de
dectrones son apropiados para que los piridin-nucle6tidos redu-
tales enlaces con la degradación de substancias nutritivas. Es evi-
cidos actúen como reductores de los flavin-nucle6tidos, que, a su
dente que esta degradación implica muchos centenares de reac-
vez, pueden reducir los citocromos oxidados. Por consiguiente, d
ciones distintas, pero, merced a la coordinación especial de los
orden en que los catalizadores transportan electrones del subs-
procesos metabólicos, el acoplamiento entre la degradación y la
trato al oxigeno molecular puede expresarse por medio de la si-
sfotesis de enlaces de pirofosfato se produce sólo en algunas fases.
guiente serie de reacciones: En conjunto se conocen seis tipos de reacción en que se dispone
+
.) Substrato piridin-nucle6tido - substrato oxidado de energía para la síntesis de A TP. Dos de las citadas fases se pre-
+piridin-nucle6tido reducido sentan en la gluc6lisis anaeróbica: cuando una molécula de glu-
cosa se convierte en ácido láctico, dos moléculas de ATP se resin-
+
") Piridin-nucle6tido reducido flavin-nucle6tido tetizan de ADP y fosfato inorgánico (tabla 3, pág. 410). No hay
+
- piridin-oucle6tido flavin-nucle6tido reducido más que cuatro tipos de fases en el curso de todas las reacciones
+
t) Flavin-nucle6tido reducido 2 ferriporfirina oxidativas en que se oxida ATP. La degradación oxidativa del
+
- Bavin-nucle6tido 2 ferroporñrina 2H + + propio substrato, o sea la substracción de dos átomos de hidró-
geno y su transferencia al piridin-nucle6tido, no suele proporcio-
il) 2 ferroporñrina + 2H+ + %O. - 2 feniporfirina + H.o nar energía. Ésta se libera cuando los electrones o átomos de hi-
Total: Substrato + % O. - substrato oxidado + H.O drógeno pasan de los piridin-nucle6tidos al oxígeno molecular por
las reacciones b, f Y il precedentes. Cada una de estas tres fases
Son muchas las variantes de este esquema fundamental: pri- conduce a la sfntesis de un enlace de pirofosfato (<< fosforilación
mero, porque hay dos piridin-nucle6tidos, muchas flavoproteinas oxidativa»). La cuarta fase del metabolismo oxidativo, asociada
(algunas con hierro o molibdeno) y numerosas ferroporfirinas; a fosforilación, consta de reacciones de tipo a, donde el substrato
en segundo lugar, porque en la serie precedente se pueden inter- es un ácido at-cetónico; con otro substrato, las reacciones de este
calar otros tipos de reacciones, tales como tipo no dan cantidades apreciables de energía, ni pueden por ello
favorecer la síntesis de enlaces de pirofosfato.
+
Flavoprotefna 1 Bavoprotefna 2 reducida No se conoce el mecanismo químico del acoplamiento entre la
+
- flavoprotefna 1 reducida Bavoprotelna. 2 sfntesis de estos enlaces y las reacciones b, f Y d. Se tienen ciertas
o referencias sobre el mecanismo que relaciona la sfntesis de ATP
Ferropodirina 1 +
ferriporfirina 2 Y las reacciones de tipo a con ácidos at-cetónicos como substratos.
-+ ferriporfirina 1 +
fenoporñrina 2 En este caso, del ácido at-cetónico se forma un derivado de acil-
coenzima A, mediante las reacciones descritas a propósito del
y en tercer lugar, porque pueden participar otros catalizadores. piruvato en la página 412. Por tanto, el at-cetoglutarato da suc-
Hay motivos para suponer que las vitaminas E y K son dementos cinil-coenzima A, que reacciona como sigue:
de la cadena de transporte de hidrógeno ".
Succinil-coenzima A +difosfato de guanosina P +
BibUopúla +
- succinato coenzima A +
trifosfato de guanosina
1) Váme Iaa revisiones de BALL, E. G., A •• N. Y. AuJ. St;., .S, 363 El succinato de fosforilo o la fosforil-coenzima A pueden inter-
(1944); Hu.mtIlT, D., AM. R.p. p",,,,.. Cn., .7, 335 (1951); SLATEIl, E. c., venir en esta reacción, pero ninguno de ellos ha sido identificado
I'rtJmJitcI 01 l/w Tbirti 1"ltnftllÍOMI Ctmt,rt" DI Biotnistry, Bntlltlt '955, hasta ahora J. El trifosfato de guanosina puede transferir fosfato
Nuna York, 1956, pág•. 2M; MAHLEIl Y GIlEEN, StÜ-, 120,7 (19S.); alADP:
M.un.D, H. R., PremJi"K' oll/w TllÍrti ItrttnftltÚltrtlI CDlft,rUI'¡ Bi«nittry,
~ , 955, Nueva York, 1956, pág. 252. 2) Cifns de BUIlTON, K., en KIlEJIS Trifosfato de guanosina ADP +
y KoIlNllEllG, li",.btr. Ph;TIÍ8I., .9, 212 (1957). J) MAUroS, c., Bi«n. Z.,
326, 26 (19S.i; MARTIUS y Nln-Lrrzow, B_n. Z., 327,1 (1955); MAR-
-. difosfato de guanosina ATP+
TIUS, c., ~I DII/w Tbirti ltrttnftllü""¡ Ctmt,rtss DI Bi«bmtillry, Bntlltll El trifosfato de adenosina contiene dos enlaces de pirofosfato
t95J, Nuna York,1956, pág. 1. «de alta energia». Es probable que sólo el enlace terminal sirva
de fuente inmediata de energía, o pueda ser resintetizado directa-
mente. El segundo enlace de pirofosfato se emplea para la refos-
P08ici6n clave del trifosfato de adenosina (ATP) en las forilación de difosfato de adenosina, según la reacción
tranaformaciones biol6gicas de energia J 2 ADP ~.AMP ATP +
Uno de los adelantos más notables para comprender el metabo- catalizada por la adenilcinasa (llamada también miocinasa), pre-
lismo energético es la apreciación de que la energía derivada de la sente en todos los tejidos. El balance de esta reacción, con la
degradación de substancias nutritivas no puede utilizarse en la
mayoda de los casos más que transformándola primero en un
+
hidrólisis de ATP a ADP P, constituye una hidrólisis de ADP
tipo especial de energía química. Esta es la energía existente en
a AMP + P. A la inversa, la reacción representa un mecanismo
para refosforilar AMP.
AlP
.
---- --
AOP+ P AIIP + pp
BlbJiopafta
1) V~ ft'fisiones en KIlElIs y KOIlNllE&G, E"p.. Ph;TsiIJ., .9, 212
----
¡
AIIP +p ----
¡
p+p
(1957). 2) S.AN.t.DJ y co1abs., Bi«m.. biopbyl. Athl, 13, 146 (19S.); 1~, ~~
(19s.); KAUPMAN, S., J. hiJ. Cn., 216, 153 (1955); CoIIN, M., B_bi••
Jiopbyl• .Athl, 20, 92 (1956).
Metabolismo - Enzimas digestivos 425
Enzimas digestivos En la tabla 11 (págs. 431-433) se reseñan las propiedades gene-

rales de las glucosidasas de los mamíferos.
En este apartado se describen los enzimas especificos que com-
binan su acción para el desarrollo de la digestión de alimentos.
Cada enzima cataliza la hidrólisis de un compuesto, o de una serie Lipasas y csterasas
de compuestos muy afines. (Véase en las páginas 404-407 una Las grasas y otros ésteres son hidrolizadas por la acción de
revisión general de los enzimas y de sus actividades.) enzimas subdivididos en Jipasos, que hidrolizan los enlaces de éster
de los icidos grasos de cadena corta Y larga con glicerina, y ISI#-
Enzimas proteolfticos (proteasas) rllSOS, que sólo actúan lentamente sobre grasas, pero rompen los
enlaces de éster entre otros icidos y otros alcoholes. La acción
Son los enzimas que catalizan el desdoblamiento hidrolitico de general de los enzimas de este grupo se puede formular como
enlaces peptidicos: sigue:
R Ir R Ir O o
I I I
. ·-HN·Cll-CO+NH-CH-CO-· . ..-IIH-&'CIHlII + tyI.&.co-.. R-~-D-R' + lItJ R-ll-DH + HD-Ir
I
Éatu Ácido gtuO Alcohol
110 I H
I
Las lipasas del conducto gastroentérico se enumeran en la ta-
Se pueden dividir en dos clases principales: bla 12 (pág. 433). Actúan de modo semejante otras lipasas, como
o) Endopeptidasoi, que actúan sobre protefnas y péptidos hidro- las de suero, leucocitos, hematíes, liquido cefalorraqufdeo, leche,
lizando enlaces peptidicos « internon, o sea situados lejos de los exudados pleurales, linfa, hlgado, pulmones. cerebro, músculos,
estremos de cadenas de péptidos. piel, testiculos, etc.; igual que las del tubo digestivo, hidrolizan
b) Exopeptitiosos, que catalizan la hidrólisis de enlaces peptidi- grasas y ésteres de ácidos grasos de cadena corta J.
cos situados en los extremos de tales cadenas. Estos enzimas son
específicos para péptidos con uno o más grupos terminales Gt-amino Fosfottuos
o Gt-carboxilo libres. Los tejidos de mamíferos contienen diversas esterasas· inesped-
Abundan las proteasas de ambas clases en tejidos de mamiferos. flcas, que hasta ahora no se han obtenido en forma pura. Algunas
En las tablas 8 y 9 (págs. 426-430) se esponen las del conducto de ellas catalizan la hidrólisis de enlaces de éster entre ácidos grá-
gastroentérico; y en la tabla 10 (págs. 430 y 431) se resumen las de sos de cadena corta y alcohol, y otras hidrolizan ésteres del tipo
otros tejidos. R·OR', donde R no es un ácido carboxilico. El grupo más nume-
roso de estos enzimas es el de las fosfolflSOS', que pueden subdi-
Glucosidasas vidirse as!:
+
Los carbohidratos son digeridos por estos enzimas, que cata- o) FOsfo11l0ll«sltrllSOS, que hidrolizan monoésteres de icido fOl-
lizan la hidrólisis de enlaces glucosldicos: fófÍco: '
I ~H
-O. I
O=P-O-R' + ~O
+ 0-<0
X HO I
I
H I OH
~H
Por ejemplo, el 6-fosfato de glucosa se hidroli%a • glUCOÍll Y
fosfato. '.. ..
b) FosfoáiesltrllSOS, que bidrolizan substratos tales comO 'Kidos
nucleicos, o el sintético ortofosfato de difenllo, por uno de los
enlaces de éster:
I
Algunas glucosidasas actúan únicamente sobre los enlaces glu- ?" ol...mt + 8'-011
cosidicos de polisacáridos (polisacaridasas), y otras, sólo sobre D)D-R'+1ItJ
los de oligosacáridos (oligosacaridasas). Diversos factores deter- O-R" 6-R"
minan si una glucosidasa actuará o no sobre cualquier enlace par- t) PirofosfolllSOS, que hidrolizan los enlaces depirofosfato de
t'
ticular. Entre ellos, los más importantes son sales del ácido fosfórico y de ésteres pirofosf6ricos: ,
o) la na~le2a del monosacárido dador del grupo reductor
implicado en el enlace glucosidico; por ejemplo, son distintos los
enzimas que actúan sobre glucósidos y galact6sidos;
b) la configuración (Gt o 1$) en tomo del átomo de carbono del
grupo reductor potencial:
o!.OH+
i
Ó-H OH
q OH
ti) Mtlofosfottuos, que convierten metafosfatos en ortofoSfatos
por hidratación:
(HPOJ"
feros.
StJfaJosas '
+"
HaO -+"
H.PO,
No se ha demostrado su presencia en el organismo de marnf-
f) la corúiguración (o- o L-) del monosacárido que comprende Estos enzimas catalizan la hidrólisis de ésteres dé! icido sul-
el grupo reductor potencial. Comúnmente, las glucosidasas de los fúrico:
mamlferos actúan sólo como enlaces de la configuración D-;
ti) el tamaño del anillo heterodclico del azúcar. Por lo regular,
las glucosidasas que actúan sobre aldohexósidos son especificas
para enlaces con la aldohesosa en forma de piranosa, mientras que
~++~ >-~+f
las que actúan sobre cetohexósidos requieren el substrato en forma Pueden distinguirse de acuerdo con la naturaleza de los ésteres
de furanosa: sulfúricos que hidrolizan.
o
J;.as esterasas en general se relaci~nan en la tabla 13 (págs. 434
~oo
y 435), Yla tabla 14 (pág. 436) espone las que actúan sobre fosfo-
lipidos y sus metabolitos. .
H~H ~~OH
Ribonucleasae y dcsoxirribonucleasaa
Las ribonucleasas y dexoxirribonucleasas catalizan el desdobla-
OH OH miento de los icidos ribonucleico (ARN) Y desoxirribonucleico
Anillo de piranosa Anillo de furanosa (ADN), respectivamente (tabla 15, pág. 437). Las con~ la ma-
(por ejemplo, glucosa) (por ejemplo, fn..""'tOsa) yoda de los tejidos, si no todos'.
Metabolismo - Enzimas digestivos (continuación) MARTINEZ GARRIDO MANUEL
. Fig. 8 Especificidad de la ribonucleasa pancreática En diferentes tejidos se encuentran varios tipos de desoxirribo-
Los enlaces de 5'-áter atacados se señalan con /lechas rotas, y los nucleasas, y la más estudiada es la del páncreas. El enzima es una
no atacados, con flechas cruzadas. El en%ima no ataca enlaces de fosfodiesterasa especifica que hidroliza ciertos enlaces de éster fos-
3'-éster fórico del ADN, pero no del ARN. Los productos finales de la
acción prolongada de la desoxirribonucleasa sobre el ADN son
principalmente dinucle6tidos y trinucleótidos, y también peque-
ñas cantidades de mononucleótidos y de otros polinucleÓtidos.
Los mononucleótidos y los nucleótidos terminales de los poliriu-
IPirimi~ 1-1 -----1
cleótidos liberados por el enzima son todos 5' -nucle6tidos; esto
indica que la desoxirribonucleasa pancreática hidroliza específi-
camente 5'-fosfodiésteres de nucle6sido, con liberación consi-
guiente de los respectivos 5'-fosfatos de nucle6sido (lig. 9). El
enzima muestra asimismo actividad de purina y de pirimidina,
I Pirimldina ----j
1-1 pero no se conoce aún el grado ni el tipo de esta especificidad.
Fig.9 Especificidad de la desoxirribonucleasa pancreática

El enlace éster atacado por el enzima se señala con una flecha
IPurina
Purina
Purina etc.
Los productos de la acción de la ribonucleasa y la desoxirri-

bonucleasa se siguen descomponiendo por obra de otras fosfodies-
terasas y fosfatasas (tabla 15, pág. 437), Ydan nucle6tidos y nudeó-
De las ribonucleasas. únicamente la del páncreas se ha estudiado sidos. Estos últimos se degradan luego por fosforólisis, para dar
a fondo. Este enzima es una fosfodiesterasa especifica que hidro- pirimidinas y l-fosfato de pentosa, o por hidrólisis, y dan entonces
liza ciertos enlaces de éster fosfórico de ARN, pero no de ADN. purinas y pirimidinas, pentosa y fosfato inorgánico.
Los productos 6nales de la acción prolongada de la ribonucleasa
panadrlca son ácido 3'-uridílico, ácido 3'-citidílico y un gran Bibliogrúia
número de polinucle6tidos dializables en diversOs grados de poli- 1) Véase la revisión de .Al.!),ION y ]AAIUdA, en SU),INER y MYRBACIt (eds.),
merizacióo. Los nucle6tidos terminales de esos polinucleótidos Tbe En:gmes, vol. 1, parte 1, Nueva York, 1950, pág. 390. .l) Véase la revi-
son todos ácido 3'-uridílico o ácido 3'-citidllico. Estos y otros sión de RocHE, J., en SUloINER y MYRBACIt (eds.), Tbe En".,,,,,,, vol. 1, parte 1,
datos indican que la ribonucleasa hidroliza especificamente 3'-fos- Nueva York, 1950, pág. 473. J) Véase la revisión de FROMAGEOT, c., en
fodiésteres de .pirimidinnucleósido, con liberación consiguiente de SU),INER y MYRBACIt (eds.), Tú En".,mes, vol. 1, parte 1, Nueva York, 1950,
los respectivos 3'-fosfatos del mismo (fosfomonoésteres). En la pág. 517. 4)" Véase SCHMIDT, G., en CHARGAFF y DAVIDSON (eds.), Tú
Nllcúi< Acids, vol. 1, Nueva York, 1955, pág. 555; DAVIDSON, J. N., The
figura 8 se representa el modo de atacar el enzima una parte hipo- Biocú",iJ/ry 01/he NlI&úi& Acids, 2a ed., Londres, 1954; LASKOWSltl, M., en
tética de una molécula de ácido ribonucleico. No se dispone aún SU),INER y MYRBACIt (edo.), The En:gmes, vol. 1, parte 2, Nueva York, 1951,
de información respecto a la especificidad de ribonucleasas de te- pág. 956; McDoNALD, M. R., en CoWWICIt y KAPLAN (eds.), Me/hodJ in
jidos distintos del páncreas. En".,,,,ology, vol. n, Nueva York, 1955, pág. 427.
Tabla 8 Proteasas del conducto gastroentérico, y sus precursores (véase Bibliografía al final de la tabla, pág. 428)
Enzima .f,',
Locolización Peso mol. pH óptimo Reacción catalizada* Observaciones
apro"-
Pepsinógeno Células princi-

palesdela
42000 - - Precursor no enzimático de la pep-
sina, en la que se convierte por
mucosa autocatálisis a un pH < 6. con
gástrica pérdida de un «inhibidor de pep-
sina» con peso molecular aproxi-
mado de 5000 Z
Pepsina Jugo gástrico 36000 1,8-3,8 R i R· Ataca la mayoría de las proteínas,

: I I excepto algunas protaminas y que-
Depende de la -CO·NH-GH·COtNH·CH·CO-
naturaleza del I
ratinas. con más facilidad las des-
substrato y del I naturalizadas que las nativas, y en .I
anión ácido Z donde R' = p-hidroxibencilo un pH más amplio. Se supone que
o bencilo (de L-tirosina o L- la fase inicial de la hidrólisis pép-
fenilalanina) tica es una extensión de la cadena
de péptidos
* Estas relaciones de especificidad son las comprohadas por la acción de los enzimas sobre péptidos sintéticos, y no forzosamente las de enzimas
que actúan sobre las prote1nas l.
Metabolismo - Enzimas digestivos (continuación)
Tripsina Intestino 23800 7-8 R ; Puede actuar sobre muchos tipos

delgado I I
de protefnas, pero más rápida-
-CD-NH'CH'CO¡X
I
mente sobre las desnaturalizadas.
I
No coagula la leche. pero abrevia
donde R = 8-guanidin-n-pro- el tiempo de coagulación de la
pilo o vamino-n-butilo (de sangre. Ca ++ aumenta su activi-
L-arginina o L-lisina). Hidro- dad
liza también ésteres de argi-
nína o Jisina B
at-quimotripsi- Páncreas 22500 Precursor no enzimático de qui-

nógeno motripsinas. en las que se con-
vierte con tripsina o por autoca-
tálisis. Se cree' que la conversión
de at-quimotripsin6geno en 3-qui-
motripsina implica la acci6n suce-
siva de tripsina y quimotripsina
sobre la serie de péptidos (Ieuci-
na-serina-arginina-isoleucina) con-
tenida en las moléculas clclicas de
at-quimotripsin6geno. La tripsina
ataca el enlace arginil-isoleucilo
para formar n-qWmotripsina; •
esto sigue la aut6lisis del enlace
leucil-serilo y la formación de 3-
quimotripsina; en esta reacción se
forma serilarginina. El desdobla-
miento autolitico de un enlace ti-
rosil-alanilo de 8-quimotripsina da
luego at-quimotripsina. que es el
enzima predominante normal en
el jugo pancreático
Quimotripsin6- Páncreas 22500 Activado con tripsina. da quimo-

genoB tripsina B. Difiere del «-quimo-
tripsin6geno por su movilidad
electroforética y su fácil retención
sobre resinas lit
.• Estas rdaciones de especili.;jdad son las comprobadas por la acción de los cn;dmaa sobre péptidos sinh!ticos. y no forzpsamente laa de
que actúan sobre las proteinas l.
emimu
428 Metabolismo - Enzimas digestivos (continuación) MARTINEZ GARRIDO MANUEL
Tabla 8 Proteasas dd conJucto gastroentérico, y sus precursores (rontlNrión)
Localización Peso mol. pH óptimo Reacción catalizada* ObS<:tvaciones

aprox.
Páncreas Acción similar a la de IX-qui- Primer producto de la digestión

motripsina tríptica de IX-quimotripsinógeno.
Muy inestable; se obtiene sólo a
baja temperatura. Se convierte rá-
pidamente en quimotripsinas ~ y
IX. Es dos veces o dos y media más
activa que la IX-quimotripsina
Páncreas Acción similar a la de IX-qui- Se deriva de 1t-quimotripsina, con

motripsina pérdida de serilarginina. Es ines-
table. Casi vez y media más activa
que la IX-quimotripsina
el Páncreas 21500 aprox.8 R ; R' Quimotripsina predominante en

I , I la secreción pancreática. En con-
-CO-CH-NH+CO-tH·NH-
I traste con la tripsina, coagula la
,I leche, pero no la sangre
donde R' = p-hidroxifenilo de
tirosina. Si d grupo R' ·CH
(NH)·CQ· es un resto de fe-
nilalanina, triptófano o metio-
nina, persiste la merma de ac-
tividad. Se ha comunicado
también la ruptura de enlaces
C-C l l
Páncreas 30000 aprox.8 Acción similar a la de IX-qui- Producida por autólisis limitada
(probable- motripsina de IX-quimotripsina. Difiere de
mente ésta por su forma cristalina, su so-
dfmero) lubilidad y su rapidez de inactiva-
ción por ácidos, álcalis y urea 12
y Páncreas 27000 aprOL 8 Acción similar a la de IX-qui- Probablemente, producto de ulte-

(probable- motripsina rior autólisis de 13-quimotripsina
mente
dfmero)
B PÚlcreas 22500 aprox.8 Acción similar a la de IX-qui-' Difiere de la IX-enzima por su for-
motripsina ma cristalina y su movilidad dec-
troforética. Menos activa frente a
la caseína que la IX-quimottipsina
• Estas rdaci~ de especificidad son las comprobadq por la acci6n 1'ENHEDa1l Y colabs., Hm. ÚJÍItI. At"', 35, 1970 (1952). 5) TIEn:E, F.,
de loa enzimas sobre pépticJo. sinttticos, Y no forzosameme las de j. biol. Cbt",., 204, 1 (1953). 6} DAvm y NEtTIlATH, j. bicI. Cn., 212,
enzimas que actúan sobre las protdnas l. 515 (1955); DEsNuEu.E Y FABIlE, BÍtltbi",. bÍ4JÑ17s. At/IS, 18,49 (1955).
7)McDoN.u.D YKl1NJTZ,j.HL p",ml.,25;53 (1941/1942). 8}NEUIlATH
BibUografIa Y Scuw:u.T,Cn. B.., 46, 69 {1950}. 9}FIlUTON YMTCEIt,Aa. Rn. BitJ-
m-... 25, 57 {1956}. 1U) LAsltowsltI, M., en CoIOWICIt y KAPLAN {eds.},
1) Vbsc BEIlGlolANN, M., A ..... Etrv-I., 2,49 (1942); FIlUTON, J. S., M,/hotú ¡" Ett~, TOl. n, Nueva York, 1955, pág. 8. 11) DoHEIlTT,
Aa. B.. BÍtItbtm., 16,35 {1947}. 2)HEIlIlIOTT,R.M•• jo"". J>",sioI.,24. D. G.,j. A.ww. m-. S«., n,
4887 (1955). 12) SKITH, E. L., en SlJKNEIl
325 (1940/1941). I} MAscH Y Hucmnm, H.p~Styl. Z. pI{piJ. Cn., y MTuACIt (cds.), TIN ~"'u, vol. 1, parte 2, Nueva York, 1951,
301,49 (1955). 4} HOLTEIl y LI, At",m-.--',4,1321 {1950}; lIú~ pág. 793.
Metabolismo - Enzimas digestivos (continuación) 429
Tabla 9 Exopeptidasas del conducto gastrocntérico. y sus precursores J (véase Bibliografla al final de la tabla, pág. 430)
Se ha reconocido un gran número de exopeptidasas en el conducto gastroentérico; se distinguen principalmente por su acción espedfioa sobre
péptidos sintéticos. La purifioación de algunas de ellas solamente ha sido impulsada extensivamente, y la lista de exopeptidasas en esta tabla
no es completa; sin duda hay muchas otras a ser aisladas y estudiadas.
Localizac:ión Peso mol. pH óptimo Reacción catalizada* Obserraciones

apraL
Procarboxi- Páncreas 96000 Precursor no enzirnático de carboxipepti-

peptidasa dasa. Es más ácida que ésta, y la tripsina la
desdobla en carboxipeptidasa y fragmen-
tos. Toda la actividad potencial de procar-
boxipeptidasa queda retenida en el frag-
mento menor de carboxipeptidasa; el ma-
yor carece de actividad enzimárica'
Carboxi- Páncreas 34000'-4 7.5-8,5 : R' Contiene Zn++ corno componente esen-
peptidasa I I cial 4 • La inhiben muchos sulfuros, cianu-
R-CO-;NH-CH'COOH
I
ros y yodoacetato; su actividad requiere
I
grupos sulfhidrilo en la proteina. También
Amplia especificidad, pero es más la inhiben n-aminoácidos aromáticos, áci-
activa cuando R' = bencilo de fe- dos carboxilicos aromáticos y heterod-
nilalanina. Actúa también cuando clicos, y con máxima energfa, el ácido
R' se deriva de tirosina > tript6- a-fenilpropióruco
fano > leucina > metioruna >
isoleucina > alanina > glicina, as(
como sobre éteres. El carboxilo
terminal debe estar libre; puede
requerir igualmente la presencia
de grupos amino libres
Arnino- Intestino 7.5-8.5 R I R' R"

Hidroliza tripéptidos por el enlace conti-
I I I
tripeptidasa
(tripeptidasa)
delgadoS
tI
H2N-CH-CO NH-tH-GO-NH-CH·COOH guo al grupo amino libre esencial, para dar
un aminoácido libre y un dipéptido. Ape-
I
I nas tiene acción sobre tetrapéptidos o di-
Hidroliza tripéptidos muy diver- péptidos
sos. Requiere un grupo arnino li-
bre
L-leucin- Intestino probo R i R' La activan Mg++ o Mn++. y la inhiben

amino- delgado I I I aniones que fijen estos cationes, por ejem-
hacia 8 H2N-CH-CO¡NH-tH'COOH
dipeptidasa I
plo, citrato, tetraacetato de etilendiamina.
I pirofosfato. No la afectan substancias que
Amplia especificidad, pero más ac- reaccionen con grupo sulfhidrilo
tiva cuando R = resto del L-Ieu-
cina. Ataca también polipéptidos,
pero más despacio
Glicil- Intestino aprox.8 R I R' Probablemente enzima metálico: contiene

I I I
glicin- delgado ~-tH---t!l7HH-tH·COOH Co++ como componente esencial. Se ha
dipeptidasa • I sostenido que el Co ++ sirve de puente para
I
formar queJatos entre el enzima y su subs-
donde R = resto de glicina o sar- trato
cosina, y R' = resto de glicina
Glicil- Intestino aprox.8 Especificidad óptima para L-leu- La activa Mn++

L-leucin- delgado cina. Hidroliza también la sareosil-
dipeptidasa 7 L-leucina
Imido-
R '
Intestino aprox.8 I : r-[OH] Hidroliza solamente dipéptidOl carentes de
dipeptidasa delgado ~-CH-CO¡<.J un hidrógeno. La activa Mn++. y la inhi-
(prolidasa) : COOH ben enérgicamente yodoacetamida y p-clo-
o bien romercuribenzoato en ausencia, no en pre-
sencia de ese catión; esto sugiere queMn ++
R :
I I se bal.Ia fijado a un grupo sulfhidrilo de la
~-tH----CO-:-N~'COOH proteina'
. :~
* Estas relaciones de especificidad son.las comprobadas por la acción de los enzimas sobre péptidos sintéticos, y no forzosamente lu de. enzimas
que actúan sobre las protcinas z. . J" . " r ;
430 Metab;~. ~;r:lO - Enzimas digestivos (continuación)
Tabla9 Exopcptidasas del conducto ga"'ct"",térico, y sus precursores l (conclusión)

i
Peso mol.
Enzima Localización pHóptimo Reacción catalizada* Observaciones
aprox.
!mino- Intestino - aprox.8 IH01CJ-: R Hidroliza dipéptidos que contengan restos

dipcptidasa delgado ' I N-terminales de prolina o hidroxiprolina.
CO->-NH--tH-COOH
(prolinasa) N ,' La activa Mn++
I
donde R = cualquier radical ami-

noácido, salvo de los ácidos glu-
támico o aspártico
* Estas relaciones de especificidad son las comprobadas por la acción Adl1tlnr. En~mol., 2, 49 (1942); FRUTON, J. S., Ann. R'If. Biorh,m., 16,
de lo. enzimas sobre péptidos sintéticos, y no forzosamente las de 35 (1947). J) SMITH y colabs.,j. biol. Ch,m., 180, 33 (1949). 4) V ALLEE Y
enzimas que actúan sobre las proteínas Z. NEURATH,j.Am,r. rbtm. SOt., 76, 5006 (1954). 5)AGREN, G.,Artaph,siol.
srand., 9, 248, 255, 269 (1945). 6) SMITH, E. L., en COLOWICK y KAPLAN
Bibliografla (eds.), M,lOOds in En~mology, vol. lI, Nueva York, 1955, pág. 107.
7) SMITH, E. L., en COLOWICK y KAPLAN (eds.), M,lhodr in En~mology,
1) Véase la revisión de SMITH, E. L., en SUldNER y MYRlIXCK (eds.), Th, vol. n, Nueva York, 1955, pág. 105. 8) SMITH y colabs., en McELROY
Enf11'llr, vol. J, parte 2 ,Nueva York, 1951, pág. 793. 2) BERGMANN, M., YGLASS (eds.), Tbt Mtrhonism 01 Eh~m, Artion, Baltimore, 1954,pág.291.
Tabla 10 Proteasas en tejidos ajenos al tubo digestivo (véase BibliografIa al final de la tabla)
Se sabe desde hace largo tiempo que los tejidos animales ajenos a! conducto digestivo contienen enzimas proteolíticos, que al morir el anima!
descomponen las protdnas de los tejidos. Estas proteasas se denominan en la actualidad catepsinas; se encuentran en la mayoría de los tejidos,
sobre todo en el hlgado, el bazo y riñón. Además de estas proteinasas, sólo en parte purificadas, los tejidos contienen exopeptidasas análogas o
idénticas a las del conducto gastroentérico. La presente lista de endopeptidasas y exopeptidasas comprende sólo los enzimas bien caracteriza-
dos hasta ahora, no los de coagulación de la sangre ni los que actúan sobre deshidropéptidos y acilopéptidos (acilasas J y lI).
Enzima Localización pHóptimo Reacción catalizada* Observaciones
CatepsinaA 5,6 Acción similar a la de la Antes se llamaba catepsina 1; no necesita

En la mayoría de los teji-
pepsina activador
dos animales, sobre todo
en el higado, el bazo y el
Catepsina B riñón; la piel, el útero, los aprox.5 Acción similar a la de la Antes se llamaba catepsina n. La activan
pulmones, los músculos y tripsina compuestos con grupos sulfhidrilo
el cerebro muestran es-
CatepsinaC casa actividad 1 aprox.5 Acción similar a la de las La activan compuestos con grupos sulfhi-
para quimotripsinas drilo. Con pH 7 actúá como transamidasa;
proteólisis, al hacerlo sobre una amida de péptido, el
y 7 para grupp NH. separado por agua puede ser
trans- transferido no sólo al H+ del agua (en
amidación cuyo caso se produce una reacción hidro-
lítica normal y se forma amoníaco), sino
también a otros aceptores de NH., como
el H de un grupo NH. distinto. Así, con
glicil-L-fenilalaninamida,
NH •. CH•.CO.NH.CH(CH•.C.HJ'
CQ.NH •.
se suceden varias transamidaciones z, que
conducen a la formación de polipéptidos
insolubles
NH •. R·CQ.NH. + NH •. R.CO.NH.
-+ NH •. R.CQ.NH.R.CQ.NH. + NH.
Carboxi- En la mayoría de los teji- aprox. 7 Igual especificidad que la Antes se llamaba catepsina IV
pcptidasa dos animales carbopcptidasa del pán-
creas
Amino- En la mayoría de los teji- 8,0 Acción similar a la de la La inhiben la cisteína, Cd++ y Hg++. Se
tripeptidasa dos animales; se ha obte- tripeptidasa intestinal inactiva rápidamente en medio ácido
(tripcptidasa) nido purificada de timo
de temero" y de hemarles
de equinos'
L-leucin- En mucJ¡os tejidos; abun- 8-9 Acción similar a la del en- Antes se llamaba catepsina lIT. La proteina
amino- da especialmente en el zima intestinal enzimática, aislada de riñón de cerdo s, es
dipcptidasa riñón particularmente rica en lencina (8,8%).
Necesita activación con Mg++ o Mn++·
• Estas relaciones de especiiicidad se hao demostrado empleaodo substfttos sintéticos, y no SOQ fonosamente las de cmimas que actúan sobre las
protdnas 1• • .
Tabla 10 Proteasas en tejidos ajenos al tubo digestivo (fOM/lISión)
Enzima Localización pH óptimo Reacción catll!izada* Obstrvaciones
Glicilglicin- En muchos tejidos; se 7,6 Acción similar a la del en- Se aumenta su actividad añadiendo Co++,
dipeptidasa ha obtenido parcialmente zima intestinal o en menor cantidad, Mn++. Las prepara-
purificada de músculo de ciones de este enzima a partir de músculo
rata, útero humano y ri- de rata son sumamente inestables, y no
ñón de cerdo· tanto las de útero humano.
Glicil- En varios tejidos; se ha aprox.8 Acción similar a la del en- Aumentan su actividad Zn++ y fosfato
L-leucin- obtenido parcialmente zima intestinal
dipeptidasa purificada del útero.
lmido- En muchos tejidos; se ha 7,8-8,0 Acción similar a la del en- Aumenta su actividad el Mn++
dipeptidasa encontrado en músculos zima intestinal
(prolidasa) estriados y lisos,hemades,
suero, hipófisis, pulmón
y riñón, y se ha obtenido
parcialmente purificada de
hematíes equinos y riñón
de cerdo.
lmino- En muchos tejidos; se aprox.8 Acción similar a la del en- Aumentan su actividad Mn++ y Cd++
dipeptidasa ha obtenido parcialmente zima intestinal
(prolinasa) purificada de riñón de
cerdo·
Carnosinasa En varios tejidos; se ha 8,0-8,4 en Esta dipeptidasa hidroliza Aumentan su actividad Zn++ y Mn++
obtenido parcialmente presencia L-alanil-L-histidina
purificada de bazo e hí- de Mn++; > glicil-L-histidina
gado y de riñón de cerdo. 7,8-7,9 en > ~-alanil-L-histidina
presencia > D-alanil-L-hístidina
deZn++;
7,4-7,5 en
ausencia
de metales
* Estas relaciones de especificidad se han demostrado empleando subs- WICIC y KAPLAN (eds.), M.lboJs i" E"""",olot:!, vol. 11, Nueva York, 1955,
tratos sintéticos, y no son forzosamente las de enzimas que actúan pág. 64. J) ELLIS y FRUTON,]. bio/. Cb.",., 191, 153 (1951). 4) ADAWS
sobre las proteínas 7. Y colah..,]. bÜJ/. Cb.",., 199,845 (1952).5) SPACI<WAN y colabs.,]. bio/.
Cb.m., 212, 255 (1955). 6) SWITH, E. L., en CoLOWICIC y KAPLAN (eds.),
Bibliografia M.lbotJl i" E"Vm%t:!, vol. II, Nueva York, 1955, pág. 93. 7) BEaG-
1) SWITH, E. L., en SUMNER y MYRBACIC (eds.), Tbt E"V"'tI, vol. J, WANN, M., A'¡"dM. E"""",o/., 2, 49 (1942); FRUTON, J. S., A.r. Rn.
parte 2, Nueva York, 1951,pág. 793. 2) DE LA HABA Y colabs., en CoLO- BitJlb""., 16,35 (1947).
Tabla 11 Glucosidasas (véase Bibliografla al final de la tabla)
Localización pHóptimo Reacción catll!izada Observaciones
~~! ~~
Ot-amilasa Saliva. jugo 6.9 Hidroliza enlaces Ot-l.4-g1ucosfdicos en
pancreático. poliglucosanas tales como amilosa,
sangre amilopectina. glucógeno y dextrinas.
La fase inicial de acción del enzima
--O~O~O-- OH I OH
se caracteriza por un descenso rápido
del peso molecular del substrato, se-
guido de un cambio repentino de su
coloración con yodo; si el substrato es
papilla de almidón. disminuye al punto
la viscosidad (licuefacción). El enzima
ataca con preferencia el segundo enla-·
ce a partir del extremo de reducción
de la molécula de poliglucosana. y pro-
duce maltosa. dextrina y una corta can-
tidad de glucosa J. La actividad del en-
zima aumenta con Cl- >Br- >NO¡-
> .I -. Las Ot-amilasas salival y pan-
creática humanas son idénticas'
Metabolismo - Enzimas digestivos (continuación) MARTINEZ GARRIDO MANUEL
Tabla 11 Gluco,iciasas ((Onli1Ul4&ión) (véase Bibliograf'la al final de la tabla)
Enzima Localización pH6ptimo Reacción catalizada Observaciones
Maltasa Intestino del- 6,6 ~20H ; Es una et-glucosidasa. La maltosa ob-

J-1_ _ _ nO I
gado, jugo pan- tenida por digestión de almidón con
creático, sangre,
hlgado l (;, )i
HO I I
In
-;-v-
H
et-amilasa se hidroliza mediante este
enzima a glucosa, que inhibe su acción.
No actúa sobre la sacarosa. Se discute
la existencia de una sacarasa animal y
OH I
su pretendida identidad con maltasa 1,6
donde R = glucosa (en cuyo caso este
compuesto es maltosa, 4-et-o-glucopirano-
sil-o-glucosa), hexosas substituidas, feno-
les, terpenos, etc. l • La rotura del enlace
glucosa-O se ha demostrado mediante isó-
topos $
Oligo-t,6- Intestino aprox. 7 Hidroliza enlaces 1,6-glucosldicos de iso- Se cree que este enzima completa la
glucosidasa delgado maltosa, panosa y dextrinas de et-amilasa 7 digestión de almidón hidrolizando las
dextrinas producidas por la et-amilasa
a moléculas menores no ramificadas,
que pueden degradarse más mediante
et-amilasa y maltasa en el jugo pan-
creático
Amilo-t,6- En los músculos aprox.6,8 Dextrina límite (glucógeno) de fosforilasa Rompe los enlaces et-l,6-g1ucosídicos
glucosidasa -+glucosa + polisacárido en el que las ra- en los polisacáridos ramificados glucó-
mas penúltimas se han convertido en ter- geno y amilopectina; actúa sólo des-
minales- pués de que una fosforilasa ha termi-
nado de degradar las cadenas externas
de estos polisacáridos, formando una
dextrina límite. Entonces, la amilo-
1,6-glucosidasa libera por hidrólisis
glucosa y un polisacárido que puede
ser descompuesto de nuevo con fos-
forilasa. Por repeticiones sucesivas se
degrada totalmente el polisacárido, y
da glucosa y 1-fosfato de glucosa. Este
enzima difiere de la oligo-1,6-g1uco-
sidasa porque no actúa sobre la isomal-
tosa, la panosa ni la dextrina de et-
amilasa
~glucosidasa y En el riñón', Varia I

I
La ~-glucosidasa hidroliza gentobiosa,
~galactosidasa hígado', intes- según el O-R celobiosa, amigdalina, salicina, pruna-
tino delgado l' substrato I
I
sina y arbutina. No la afectan HCN,
Y sangre I H.S o glutatión, y la inactivan los oxi-
I dantes. Aunque este enzima se halla
I¡
I
muy difundidú en rosáceas, mohos, le-
1 vaduras y bacterias, se discute. aún su
presencia en los mamíferos, y también
Hidroliza ~glucósidos y ~-galactósidos;
su posible identidad con la ~galacto
no actúa sobre et-glucósidos sidasa. Esta puede transferir restos de
galactosa a diversos aceptores (como
lactosa, galactosa y glucosa), y al agua,
catalizando así transgalactosidaciones
~O~H
~lucuronidasa En la mayoria aprox.5 Soluciones diluidas de este enzima se
de los tejidos hacen más activas en presencia de áci-
~j
animales. espe- do desoxirtibonucleico. Su función fi-
cialmente bazo, siológica consiste probablemente en la
hlgado reacción inversa, o sea en la formación
Y glándulas de gluCUfÓnidos; de este modo inter-
endocrinas 11 OH : viene en la desintoxicación de mate-
Hidroliza muchos glucurónidos; no actúa rias tóxicas y en el metabolismo de los
sobré glucósidos GI y Ii esteroides 11
Metabolismo - Enzimas digestivos (continuación)
MARTINEZ GARRIDO MANUEL433
Tabla 11 Glucosidasas (,on,ltuión)
Emima Localización pHóptimo Reacción cata1izadt O~rvaciones
Hialuronidasas 11 Testículo, aprox.-7,5 Hidroliza los enl2ces glucosldicos en que Hidroliza el mucopolisacárido ácido
semen, bazo, participa el grupo reductor N-acetilgluco- hialuronico a disacáridos compuestos
iris, cómea samina del ácido hialurónico. También ac- de N-acetilglucosamina y ácido glu-
túa sobre algunos sulfatos de condroitina cumnico, y oligosacáridos que sigue
hidrolizando la ~-glucuronidasa. Au-
menta la difusión de substancias inyec-
tadas en la piel
Sulfomucasas 11 Testiculo, aprox.7,5 Reacciona ante todo con ácido condroitin- Puede formar parte del complejo de
higado sulfúrico, por hidrólisis de los enl2ces glu- enzimas de hialuronidasa
cosidicos de N-acetilgalactosarnina
Heparinasa 18 Higado, 5,3--6,8 Hidroliza el mucopolisacárido anticoagu- Ataca probablemente la fracción car-
riñón lante heparina bohidrato de la hepatina u
Lisozima l l Moco, secreción 5,3 Hidroliza grupos glucosldicos en mucopo- Interviene acaso en la defensa de su-
lagrimal, bazo 11 lisacáridos bacterianos, especialmente en perficies mucosas contra invasiones
los de MimKomu IysotkiletifTIs bacterianas
Glucosamini· Bazo, higado, No se ha Hidrolizan glucosaminidas N-acetil-GIt y N- Se ha demostrado que el enzima ~ ac-
dasas riñón, registrado acetil-~, respectivamente, a sus glucosa- túa sobre las substancias A y O(H) de
Glty~lS pulmón, para minas grupo sanguineo de la mucina gás-
sangre, enzimas trica de cerdo, y libera fracciones de
corazón, animales metilpentosa u, como también restos
cerebro, de N-acetilglucosamina de A, pero no
testículo de O(H)
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Tabla 12 Lipasas del conducto gastroentérico

Las lipasas catalizan la reacción (R.CO·OR'). +
3H.O ~ 3 R·CQ.OH + 3 HOR', donde R·CO·O es un ácido graso de cadena larga, y
HOR' designa uno de los tres grupos alcohólicos de la glicerina
Localización pHóptimo Observaciones
Saliva 7,5-7,7 La secreción más activa es la de la glándula parótida l. El enzima se encuentra a veces
hasta en lactantes de menos de un mes'
Estómago, Varia con el substrato: Estable en medio ácido. Existe en el embrión desde el 70 al 80 mes 6
jugo 5,5 para triglicéridos in-
gástrico feriores; 7,5 para los su-
periores' --
Páncreas aprox.7,8 La lipasa pancreática se llamaba antes erteapsifl4. Su actividad aumenta en presencia
de sales biliares, proteinas y jabones; ello se debe probablemente a que se facilita la
acción recíproca de enzima-substrato por emulsificaci6n del substrato insoluble en
agua. Las soluciones de enzima son relativamente inestables en medios acuosos, y
rDás estables en glicerina'. Ataca tri- > di- > monoglicéridos
1 - Intestino Se ha descrito una débil actividad de lipasa en el yeyuno •• La lipasa parece no existir
en el ileon'. La hidrólisis de tributirina con preparaciones procedentes del intestino
grueso se debe a una acción bacteriana; esta grasa hidrolizada no se resorbe
Bibliopafia 11,349 (1946).4) bOH y KAKISASANUICI,J. Bio<M. (T"Al".),33,269

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434 Metabolismo - Enzimas digestivos (continuación) MARTINEZ GARRIDO MANUEL
TDhIa IJ Esterasas (véase Bibliografla al final de la tabla)

Como las lipasa., algunas de estos enzima. catalizan la reacción R·CO·OR' + H.O ~ R·CO·OH + HOR'; pero R·CQ.O no es un ácido
graso de cadena larga. Otras esterasas actúan sobre ésteres de ácidos no carboxílicos
Enzima Localización Reacción catalizada Observaciones
Histoeateras3S En la mayoría de los Desdoblan fácilmente ésteres muy senci- Actúan más fácilmente sobre ésteres sencillos
(no espc:cfficas tejidos; máxima acti- llos, por ejemplo, butirato de etilo ~ eta- que sobre acetilcolina. Las inhibe el clorhidrato
o aliesterasas) vidad en el hígado nol + ácido butírico. Las grasas se hidro- del éster m-dimetilaminofenílico del ácido me-
lizan con lentitud tilcarbámico 1
Colineaterasas I En la mayoría de los Desdoblan ésteres sencillos, pero actúan Inhibidas por eserina, prostigmina y compues-
a) Seudocolin- tejidos, especialmente más fácilmente sobre los que contienen co- tos de fósforo orgánico. Algunos de estos últi-
esterasas o no sangre, páncreas, hí- lina que sobre los demás. La hidrólisis se mos inhibidores lo son a concentraciones muy
especificas gado, ovario, placen- acelera cuando la cadena acílica aumenta bajas; por ejemplo, el pirofosfato de tetraetilo
ta, coraron, mucosa de 2 a 4 átomos de carbono. No actúa sobre inhibe a una concentración molar de 10-10, y
intestinal, piel. No la acetil-~-metilcolina esto parece ser irreversible 3
existen en la muscu-
latura estriada
b) Colinesterasa En la mayoría de los Hidroliza la acetilcolina a acetato + colina. Puede distinguirse de las colinesterasas no es-
especifica, tejidos, especialmente Desdobla también otros ésteres de colina, pecíficas por su acción sobre la acetil-~-metil
gcnuinao en los conductivos pero un aumento de 2 a 3 átomos de car- colina 4. La concentración óptima del substrato
acctilcolin- (por ejemplo, cere- bono en la cadena acílica no influye en la para acetilcolina es de ~7 Ilmol/rnl; a concen-
estcrasa bro, nervios), hema- rapidez de la hidrólisis, y la butirilcolina es traciones más altas, disminuye la actividad. Si
des, músculos estria- atacada sólo lentamente. Desdobla pronto ésta se inscribe frente a pS (logaritmo negativo
dos, glándula supra- la acetil-~-metilcolina. Asimismo actúa so- de la concentración del substrato), se obtiene
rrenal, pulmón, hí- bre ésteres no colínicos, pero más despa- una curva acampanada
gado, estómago y cio y a concentraciones mayores
glándulas salivales
F08fomono- En la mayoría de las I Actúan sobre todo con pH 9,2-9,6. Aumentan

esterasas células, especialmente Il": la actividad cationes divalentes, corno Mg++;
a) Fosfomono- zonas de crecimiento O=P-+o-R' las inhiben CN-, PO.. --, y compuestos de
c;stcrasa 1 óseo, mucosa intesti- 1: SH (por ejemplo, cisteína). No atacan pirofos-
OHI fatos ni ácido ribonucleico. También catalizan
(fosfatasa nal, corteza renal, I
alcalina) glándUla mamaria, le- HO+-H reacciones de transferencia, como fosfato de
creatina + glucosa ~ 6-fosfato de glucosa +
I
che, hígado, cerebro,
leucocitos, tejido lin- creatina. Se cree que los enzimas de leche, glán-
fático, plasma dula mamaria, riñón,' huesos e hígado son
idénticas entre sí, y distintas de la de mucosa
intestinal 5
b)l,6-difosfatasa Hígado El enzima actúa sobre todo con pH 9,3-9,5.

de fructosa e, 7 Aumentan su actividad Mg++ o Mn++, y la
reduce F-B. No hidroliza l-fosfato de glucosa,
6-fosfato de glucosa, 6-fosfato de fructosa,
ácido fosfoglicérico, l-fosfato de L-sorbosa.
Interviene en la síntesis de glucógeno a partir
de compuestos no carbohídratos (lig. 14,
pág. 454).
l,6-difosfato de fructosa 6-fosfato de fructosa

También hidroliza lentamente l-fosfato de
fructosa y 1,6-difosfato de L-sorbosa
t) 6-fosfatasa de Hígado HC=O Interviene en la formación de glucosa a partir

glucosa' I de glucógeno o de compuestos no carbohidra-
HCOH tos (lig. 14, pág. 454). Falta o escasea en el hí-
I
HOCH gado durante la glucogenosis'
I ,
:~¡
I I
~:~'H2
I
J)Fosfomono- En algunos tejidos, Como la fosfomonoesterasa 1 Actividad máxima con pH 5,3-5,6. La inhibe
esterasaII especialmente prósta- enérgi~ente F-. La fosfatasa prostática es
(fosfatasa ta 10, bazo, hígado, ri- inhibida también con etanol; no se inhibe el
ácida) ñón, plasma enzima crittocítico l l
Loalización Reacción catalizada
,)Acil- En tejidos muy diver- R-CO-O:POaH Especffico para fosfatos de acilo. No actúa so-
fosfatasa sos y bacterias u I "2
A-COOH + 1fIO.
bre el ex-glicerofosfato, por ejemplo. Se pre-
sume que es una proteina básica, por su solu-
donde R·CO = grupo acetilo, propioni- bilidad en soluciones ácidas y su insolubilidad
lo, butirilo, succini1o, octanoilo, paltnitilo en las alcalinas. Resistente a soluciones ácidas
u otro acilo n (pH 3) calientes y al ácido tricloroacético fdo.
La inhiben enérgicamente pirofosfato, fosfato,
fosfato de hexosa, ácido nucleico y ácido hia-
lurónico; y sólo débilmente F-
Fosfo- En diversos tejidos, o11 ¡: Los enzimas de los mamfferos u desarrollan su

diesterasas particularmente intes- R-o-P-l-O-R' actividad óptima con pH 7 aproximadamente,
------+ R-0-P03H2 + R' -OH
(véase también tino, bazo u . Existe 1: y las de venenos de serpiente de cascabel, de
tabla 15, también en venenos OH; la vibora y AgJ:istroJo" pisri/1onu 11, con pH 9,3
Nucleasas de serpientes En el cuerpo, los principales substratos
pag.437) para fosfodiesterasas son los ácidos nu~
cleicos (lig. 4, pág. 369). Algunas fosfoli-
pasas (tabla 14, pág. 436) pertenecen igual-
mente más bien a esta clase de enzimas
Pirofosfatasa En la mayoría de los

inorgánica tejidos, especialmente OH : OH
I I I
en el hígado
o=,-o:-r=0
OH :I OH
H;OH
Pirofosfatasas En la mayoría de los :

tejidos OH I O
I I 11 -
R-O-P-ffi-P-o-A' -+ R-0-POaH2 + R'-O-POa~
~ : 6H
I
H:OH
I
Ejemplos de substratos son llavinadenin-

dinuclc6tido (FAD) y difosfopiridin-nu-
cleótido (DPN+) (véase la tabla 12, págs.
377 Y 378)
Fenolsulfatasas En la mayoría de los Hidrolizan ésteres con un radical aromá- Actúan sólo sobre ésteres de arilo con el enlace -
tejidos tico (por ejemplo, C.H•. O.S0.H) de éster entre un grupo hidroxilo fen6lico y
H.SO•• Actividad máxima con pH 6,1
:;,',
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MetabG;,:&mo - Enzimas digestivos (continuación) MARTINEZ GARRIDO MANUEL
Tabla 14 Fosfolipasas 1
FoafoUpidoa o fosfátidoa tlpicos, como le-
~ O O
citina o cefalina; pueden representarse por ~~~-R donde Rl-O- R,l-O- son ácidos grasos de cadena larga, saturado y no
la fórmula general: I 11
y
saturado, respectivamente; X = CH, para lecitina, y H para cefalina.
CH1l-C-R'
I O
~i~·~-cH~+=X3
Enzima Localiz:oción Reacción catalizada Observaciones

.'.
Fosfolipasa A
(lecitinasa A)
Páncreas, músculos,
corazón, hfgado, ri-
Ji jzO-CO-fl Hidroliza fosfolípidos a lisolipidos, lo cual
puede originar una rápid;l hemólisis. Com-
Mn, glándula supra- CHO-t-ro-A'
nena! y otros tejidos ~
U :V
P-O'C~=X3
b-
--+ r~ H
CHzO-P-(}C~CH¡(==X3
b-
ponente muy difundido de venenos anima-
les, presente en las secreciones ponzoño-
sas de serpientes, equinodermos, escorpio-
nes, abejas y avispas. No actúa sobre lipi-
dos, esfingomielinas, acetalfosfátidos o ce-
rebrósidos, ni sobre fosfátidos sintéticos
carentes de ácidos grasos no saturados.
+ R'-COOH
.Aumenta su actividad el Ca ++. Muy esta-
ble al calor: puede hervirse 5 minutos a
pH 5,9 sin perder dicacia 3
r"
I
Fosfolipasa B Páncreas 1 y otros te- Cataliza la escisión hidrolitica de ácidos
CHzOtCD-R
(lecitinasa B) jidos Z grasos saturados unidos a Iisofosfátidos.
I:
CHOH' CHOH
Al actuar sobre la lecitina, forina gliceril-
fosforilcolina, que no tiene acción hemo-
I ~
litica. Menos termostable que la fosfoli-
L-~-(}C~CH~+=X3 --
+_
CH20-í-1¡.cH2C~ =X 3
pasa .A
b- 0-
+ R-COOH
Fosfolipasa e En toxinas de Closlri- CHzO-CD-R rzO-CO-fl Desdobla los fosfátidos por un enlace O-
(lecitinasa C) Jilllll 7IIt/fhii, el. oede-
"",liens, CI. sardel/i. I P . .Actúa sobre lecitina, y produce un digli-
cérido +
fosforilcolina . .Ataca las lecitinas
No existe en tejidos CHO-CO-R'
de mamiferos
I 'O
: 11
CHzO-t-P-{l'CHzCH~+= X3
:0-
--- I CHO-CO-R'
CtI:!0H
O
y esfingomielinas' (que se hidrolizan a acil-
esfingosina +
fosforilcolina), pero no las
cefalinas. .Aumentan su actividad Ca++ y,
en menor grado, Mg++, Mn++, Co++,
Zn++. Bastante estable al calor: retiene el
11 + 50% de su actividad después de calentarla
+ HO-P-(}CH~ =X3 a 100° C durante 10 minutos
I
0-
Diesterasa de No existe en tejidos ~I Hidroliza glicerilfosforilcolina a glicerofos-

glicerilfosfo- animales, pero se ha izO" fato + colina. También actúa sobre glice-
rilcolina encontrado en algu- rilfosforiletanolamina. Máxima actividad a
nas bacterias, como CHCH pH ~9. La inhiben Mg++, Mn++, Zn++
¡ I ~
IHIII,
S,"alia· I R ----+ y tetraacetato de etilendiamina
bttri~=x,
..c;
~-f-OO
Ir'I 0-
I
+~=X3
Fosfolipasa D s No existe en tejidos ~O-CO-R Hidroliza el enlace entre la base y ácido

de mamiferos; se ha
encontrado en zana-
horias y coles
I
CH(}-CO-fl'
fosfórico, para formar ácido fosfatídico y,
en el caso de la lecitina, colina. Termos-
table: retiene 30-40% de su actividad des-
I ~ pués de calentarla a 100° C durante 15

minutos
~=-O/I
Biblioplla
t) Véase revisión de ZELLE.Il, E. A., en SUMNEIl y MTUÁcJ[ (eds.), TIN (1935).4) HATAISHl, O., en CoWwICJ[.y KAPLAN (eds.),M,lhoJS ÍII~
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Metabolismo - Enzimas digestivos (conclusión) 437
Tabla 15 Nucleasas
Enzima I..ocali=:ión Reacción catalízada Observaciones
Ribonucleasas 1 En ]a mayoría de los teji- Hidrólisis de ácidos ribonucleicos Son fosfodiesterasas específicas que hidroJizan
dos; máxima actividad en ácidos ribonucleicQs, pero no los desoxirribo-
el páncreas nucleicos. Sólo se ha estudiado a fondo la ribo-
nucleasa pancreática, enzima digestivo con un
pH óptimo de 7,7. Su especificidad se comenta
en la página 426. El examen de nucleasas de
distintas procedencias muestra que varían mu-
cho en propiedades tales como el pH óptimo
Desoxirribonuclea- Páncreas principalmente; Hidrólisis de ácidos desoxirribo- Se han descrito varios enzimas diferentes que
sas Z timo, bazo y diversos nucleicos hidrolizan ácidos desoxirribonucleicos, y de
otros tejidos ellos la más estudiada es la desoxirribonucleasa
pancreática, que no hidroliza el ácido ribonu-
cleico. Su especificidad se comenta en la pá-
gina 426
Fosfodiesterasas Intestino, bazo y otros te- Hidrólisis de fragmentos de ácido Se estudia con las esterasas (tabla 13, pág. 435)
jidos nucleico
-
5'-nucleotidasa 3 En el plasma seminal Hidrólisis de ácido adenílico, áci- Este enzima ataca también los desoxirribonu-
do inosinico, ácido uridilico, ácido clcótidos
citidilico y mononucleótido de ni-
cotinamida a los correspondientes
nucleósidos y ortofosfato
Fosforilasa de Hígado, músculos, bazo +

Nucleósido ortofosfato-+-l-fos- Este enzima ataca también los desoxirribonu-
nucleósidos 4 +
fato de pentosa purina o piri- clcósidos'
midina
Adenil- En músculos, y con mu- Desamina el ácido adenilico, dan- Específica para el ácido 5'-adenflico (5'-mono-
desaminasa 6, 7 cha menor abundancia en do ácido inosinico y amoníaco fosfato de adenosina); pH óptimo, 5,9. La acU-
otros tejidos van citrato, cloruro y otros aniones
Guanil- En el hígado Desamina el ácido guanílico a áci-

desaminasa , do xantílico y amoníaco -
Adenosin- ~úsculos,hígado,muco- Desamina la adenosina a inosina y El enzima desamina asimismo la desoxiadeno-

desaminasa 6, 7, • sa intestinal y otros teji- amoníaco sina. Amplio pH óptimo, entre 6 y 9
dos
Guanosin- En el hígado Desamina la guanosina a xanto-

desaminasaB,lo sina y amoníaco
Guanasa", En el hígado y los mús- Desamina la guanina a xantina y Este enzima no ataca guanosina ni ácido gua-
culos amoníaco nílico; su pH óptimo es de 6 a 10 ",'
Xantin- Leche, hígado, bazo, ri- El enzima purificado oxida la hi- Contiene flavinadenin-nuclcótido, hierro y mo-
oxidasa l l ñón,pulmón poxantina a xantina, xantina a áci- libdeno
do úrico, y aldehidos a ácidos
Uricasa lZ Hígado y riñón de ma- Oxida el ácido úrico a alantoína, Contiene cobre
miferos. No existe en el según la reacción de conjunto:
hombre ní en otros pri- ácido úrico 0.+ + 2 H.O
mates + +
-+- alantoIDa H.O. COI
,-
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438 Metabo,ismo - Formación de componentes celulares a partirMARTINEZ
de glucosa
GARRIDO MANUEL
Además de suministrar energía, los productos de la digestión alimentos se convierten en material estructural de la célula, pero
son precursores de muchos componentes celulares. El organismo aún quedan por esclarecer muchos detalles. En el apartado si-
de los marnlferos puede formar todos estos componentes a expen- guiente se resumen los hechos conocidos.
sas de
1. aminoácidos esenciales (págs. 362-368) Formación de componentes celulares básicos y meta-
2. vitaminas; bolitos a partir de la glucosa
3. ácidos grasos esenciales (muy insaturados);
4. sales inorgánicas; . En la tabla 16 se relacionan los principales productos, sus modos
5. una fuente principal de carbono (comúnmente carbohidratos); de formación y sus funciones fisiológicas.
6. una fuente de nitrógeno en forma de amoníaco, derivada sobre
todo de aminoácidos en exceso, y en pequeñas porciones, de Ciclo del fosfato de pentosa
bases purinicas, pirimidinas y aminoglúcidos.
EI6-fosfato de glucosa (obtenido de glucosa por la reacción de
Los carbohidratos como fuente principal de carbono pueden la hexocinasa) se puede oxidar en el hígado y en algunos otros
rcemplazarse en gran medida por proteinas y grasas, especial- tejidos animales por el átomo de carbono 1, para dar 6-fosfoglu-
mente en los carnívoros. conato. Esto inicia una sucesión de reacciones en las cuales se for-
Se ha progresado mucho en estos últimos años en el conoci- man diversos fosfatos de pentosa y otros fosfoglúcidos. En el
miento del mecanismo por el que los componentes básicos de los curso de estas reacciones, se regenera algo de 6-fosfato de glu-
Tabla 16 Formación de algunos componentes celulares básicos y metabolitos a partir de la glucosa

Esta lista no es extensa
Producto formtdo Modo de formación Función fisiológica
Glucógeno Inversión de dos fases de la glucólisis (reacciones catalizadas por Acumulación de energia
fosforilasa y fosfoglucomutasa; véase la tabla 4, pág. 411, reaccio-
nes 1 y 2)
Galactosa Inversión de las reacciones 4 y 5, tabla 4, pág. 411 Componente de lactosa y cerebrósidos
Lactosa Probablemente de uridindifosfogalactosa y 1-fosfato de glucosa, pa- Componente de la leche
sando por l-fosfato de lactosa 1
S-fosfato de ribosa Reacciones del ciclo de fosfato de pentosa (véase más arriba) Componente de ácido nucleico y de
nucleótidos
S-fosfato de desoxi- Probablemente por condensación aldólica entre fosfato de gliceral- Componente de ácidos nucleicos
ribosa debido y acetaldehido (inversión de la reacción expuesta en la pá-
gina 420)
Ácido glu~r6nico Formado mediante uridindifosfoglucosa (pág. 440) Componente de mucinas (ácido hialu-
róníco y sulfato de condroitina) y de
heparina; desintoxicante .
Fructosa Reacciones de glucólisis e hidrólisis de 6-fosfato de glucosa, con fos- Componente del semen
- fatasa
- !--:-
Ácido atrico Fijación de COI con piruvato (pág. 441) y reacciones del ciclo del Componente de huesos, leche y semen
ácido tricarboxilico (pág. 411)
Ácidos grasos De acetil-coenzima A (mediante piruvato), por inversión de las reac-
ciones degradantes de ácidos grasos (pág. 412)*
Componentes de grasas y de fosfolí-
pidos
Glicerofosfatos Reducción de dihidroxiacetona, catalizada con deshidrogenasa de Componentes de fosfolipidos o fosfá-
glicerofosfato tidos
Fosfolípidos Véase la página 441 Componentes celulares
Grasas de glicéridos Véanse las páginas 441 y 442 Componentes celulares
Esteroles y esteroides Véanse las páginas 442-446 Componentes celulares; hormonas
Aminoácidos no
esenciales:
Ácido glutámico Reacción de la glutamildeshidrogenasa (pág. 446) Componente de proteínas y de pépti-
. dos especiales (glutatión, ácido fólico)
Ácido aspártico Fijación de COI con piruvato (pág. 441), Y transaminación entre Componente de proteínas
glutamato y oxalacetato
-Alanina Transaminación entre piruvato y gIutamato Componente de proteínas
Glicina
Serina
¡De 3-fosfoglicerato, por reacciones expuestas en la página 446 ! Componente de proteínas
Componente de protelnas
Cisteina De serina, por transulfuración de homocisteina obtenida a partir de Componente de protelnas
metionína (pág. 419)
Prolina De ácido glutámico o de omitina (pág. 446) Componente de protelnas
Hidroxiprolina Probablemente por oxidación de prolina (pág. 446) Componeilte de protelnas
• Aunque los productos intermedios de l. síntesis de ácidos grasos a Blbliografia

partir de acetil~ma A son los mismos del proceso inverso, diIic:n:n 1) GAND~ Y colshs., Anh. BiDlbmt., 60,259 (1956); PAZUll Y TIPTON,
los mecanismos enzimáticos de la síntesis y la degradación. Véase J. biol. Chut., 224, 381 (1957).
WAKIL y colabs., BiDlhi",. hiophys. Arlil, 34, 227 (1959).
Metabolismo - Formación de componentes celulares a partir de glucosa 439
(continuación)
sugiere un carácter cielico de la serie de ellas. que r-------,
~
cosa, lo cual I
representan una oxidación parcial de 6-fosfato de glucosa.
C=O
Componen el ciclo principalmente ocho reácciones distintas. En I
la primera (1) se oxida 6-fosfato de glucosa a lactona del ácido [a=f,]TPP : + HO-C-H + TPP
6-fosfoglucónico, que una «lactonasa».hidroliza seguidamente a I I
I
L _______ J H-C-OH (5)
6-fosfogluconato ~. y se reduce TPN: I
H-C~H
I
O=C~
:t~H I
O=C-H H-1~
I I
H-C~H H-C~H
CH20P03~
I I
TPN +~O HO-C-H
"'i~
HO-C-H ti A1dehido glicólico activo» 5-fosfato de ribosa 7-fosfato de sedoheptulosa
I ~
~ I (t)
H-C-OH H-C~ H-C~H El 3-fosfato de gliceraldehido y el 7-fosfato de sedoheptulosa
TPNH2 -~O
I I I cooperan luego en una reacción de transferencia en la que influye
H-C-OH H-C H-C~H
I I I la transaldolasa. La acción de este enzima es análoga a la de trans-
CH2Ol'03H2 C~0P03~ C~0P03H2 cetolasa, salvo que la porción transferida no es un «aldehído gli-
6-fosfato Lactona de ácido Ácido 6-fosfo- cólico activo », sino una «dihidroxiacetona activa». En esta reac-
de glucosa 6-fosfoglucónico glucónico ción (6) se forman 6-fosfato de fructosa y 4-fosfato de eritrosa.:
CH~H
El 6-fosfogluconato formado experimenta descarboxilación oxi- I
C=O
~
dativa (2) y da S-fosfato de ribulosa, y a la vez se reduce otra mo- r------ ..I
lécula de TPN Z: I
HO-C-H I
, . ---t-, I
H-C-mI 0=1-H
1
I
O=C-OH :Q=C-Itl +
HO- -H (6)
I '---1---· I L_J
H-C-OH H-C-OH H-C-OH
I
+ 1Fi-H - + H-G~
I
+ H~~
I I
HG-C-H TPN C=O ~~H ~-OH H-C-OH H-~
I I I
H- -OH H-C-OH CH2°1'03H2 C~0P03~ C~0P03~ C~DP03~
1
H-C-OH
I
H-C-OH 7-fosfato de 3-fosfato de 4-fosfato de 6-foslato de
i I sedohcptulosa gliccr.üdehido eritrosa frucrosa
CH~1'03~ C~OP03"t
El 4-fosfato de eritrosa formado en (1) experimenta una reac-
Ácido 6-fosfo- Ácido 3-cetc>-6-fosfoglu- 5-fosfato de ribulosa ción de ttanscetolasa m
con una molécula de S-fosfato de xilu-
glucónico cónico (producto inter- losa; esta reacción es análoga a la (5). V da 6-fosfato de fructosa
medio hipotético) y 3-fosfato de gliceraldehido.:
El S-fosfato de ribulosa pasa por dos distintas isomerizaciones; .-------,
I I yH20H
una, a S-fosfato de ribosa (3), catalizada por isomerasa de fosfato I I
de pentosa6 : C~OHI I C=O
I
C=O
I
I O=C-H
• HO-C-H
I
~~OH O=C-H .--t-- J I I (7)
I HP-G-H + H-C~H - + H-C~H
~q-=H .~
+ .~
C=O H-C-OH --- I I I

H -or
'-"
I I H-C-OH H-C-OH H- -OH
H-C-OH H-C-OH (3) I I 1
I I CH~P03H2 C~01'03H2 CH~aH2 CH.p'O~
H-C-OH H-C-OH
I I 5-fosfato de 4-fosfato de 6-fosfato de 3-foafato de
CH2°1'03H2 CH20P03~ xilulosa eriuosa fmelosa gliccr.üdebido
5-fosfato de ribulosa 5-fosfato de ribosa El 6-fosfato de fructosa formado en las reacciones (1) y se m
convierte e..'1 6-fosfato de glUC05& mediante la reacción (1), cata-
y otra (4), a S-fosfato de xilulosa"s: lizada por la isomerasa de .la fosfohexosa:
~~OH 1~OH
C~OH
"lO
rO C=O
I
~o H-C-OH
I
H-C~H HO-,-C-H (4)
Ho-C-H Ho-C-II
I I I ~ (1)
H-C~H H-C-OH H-C-OH H-J-OH
.c· I I I I
CH 20PO aH2 CH2OP0 3H2 H-C-OH H-~-OH
I
5-fosfato de ribulosa S-fosfato de xilulosa C~3~ CH~~
6-fosfato de fructosa ~fosfato de glucoaa
Una molécula de S-fosfato de xilulosa y otra de S-fosfato de
ribosa, producidas en las reacciones (3) y (4), actúan recíproca- Esta reacción completa el cielo, pues conduce a la regeneración
mente para formar 7-fosfato de sedoheptulosa y 3-fosfato de gli- (parcial) del material de: partida, ó-fosfato de glucosa. La acción
ceraldehído (5) 1, •• Cataliza esta reacción la transcetolasa 7, enzima reciproca de los componentes del ciclo, un tanto compleja, se ex-
que requiere pirofosfato de tiamina (TPP) como cofactor. Se ad- pone esquemáticamente en la figura 10 Yen la tabla 17 (pág. 440).
mite como posible que intervenga un «aldehido glicólico activo» En el esquema, las flechas secantes indican las reacciones cata-
en esta reacCión, lo cual puede escribirse así: lizadas por ttanscetolasa y transaldolasa (5), (1) Y de las tres m;
moléculas de 6-fosfato de glucosa necesarias para cada vuelta del
ciclo, se regeneran dos. En las reacciones (1) y (2) participan tres
moléculas, dos en las ~cciones (4) y (1), y solamente una en
~OH] cualquiera de las restantes.. .. .
El efecto útil de cada revolución del ciclo, según indica la ta-
+ TPP -+ [ O=¿-H TPP + O=C-H (5)
, I
/t.-C-OH
bla 17, es, por consiguiente:
I 6-fosfato de glucosa -. 3-fosfato de gliceraldehido + 3 COI
C~0P03~ Pero el 3-fosfato de gliceraldehid~ asi formado no se acwimIa
5-fosfato de xilulosa ti A1dehido glicólico activo» 3-fGSfato de en el organismo; puede convertirse en piruvato yacetil-coenzi....
gliccnüdehido A, y oxidarse por completo. Por otra parte, en presencia de iso-
440 Metabolis!"¡'éJ - Formación de componentes celulares a partir de glucosa
(continuación)
Tabltl 17 Reacciones particu¡a~es del ciclo del fosfato de pentosa, y sus relaciones cuantitativas
(deshidrogcna5a de 6-fosfoglucosa)
(t) 3 6-fosfato de glucosa + 3 TPN • 3 6-fosfogluconato + 3 TPNH.
(deshldrogenasa de 6-fosfogluconato)
(2) 3 6-fosfogluconato + 3 TPN • 3 S-fosfato de ribulosa+ 3 COI + 3 TPNH.
(3) S-fosfato de ribulosa
(isomerua de fosfopentosa) , S-fosfato de ribosa
(xilulowaldcnssa)
(4) 2 S-fosfato de ribulosa • 2 S-fosfato de xilulosa
(5) S-fosfato de ribosa (traascetolasa) 7-fosfato de sedobeptulosa

+ S-fosfato de xilulosa • + 3-fosfato de gliccraldebido
(1) 7-fosfato de sedoheptulosa (ttansaldolasa) 6-fosfato de fructosa

+ 3-fosfato de gliceraldchido • + 4-fosfato de eritrosa
,m.;;
'00
S-fosfato de xilulosa (tramcetolasa) 6-fosfato de fructosa

+ 4-fosfato de eritrosa • + 3-fosfato de gliceraldehido
;lL~ <~-.-~
(isomerasa de fosfohaosa)
(1) 2 6-fosfato de fructosa • 2 6-fosfato de glucosa
3 COI + 3-fosfato de gliccraldehido

Total 6-fosfato de glucosa + 6 TPN • + 6 TPNH.
Fig.tO Diagrama del ciclo del fosfato de pentosa merasa de fosfotriosa, aldolasa, l,6-difosfatasa de fructosa e iso-
I
merasa de fosfohexosa, pueden sucederse estas reacciones:
¡
Se representan ellClUdrsdos Iaa materias primas y los productos
finaleo; P apresa fosfato. Las lIeehaa sec:antel indican reaccioneo
de transferencia. Vbosc mú detalles en la tabla 17 y en d tato 3-fosfato de gliccraldehido -+ fosfato de dihidroxiacetona (1)
3-fosfato de gliceraldehido . ,
l6-p de glucosa I + fosfato de dihidroxiacetona -+ l,6-difosfato de fructosa (tO)
.
o
¡PJ'P_~
6-P de glucosa
~~_
~ l,6-difosfato de fructosa
+H.o -+
6-fosfato de fructosa
+ llaPO.
(11)
~ro.c!
6-fosfato de fructosa -+ 6-fosfato de glucosa (a)
'-P "" f _ ' ""--
~ g1uconato
6-fosfo-
De este modo se formarla 6-fosfato de glucosa a partir de dos
moléculas de 3-fosfato de gliccraldehido, y podría reintroducirse
It
(y reoxidarse) en el ciclo del fosfato de pentosa. Por tanto, las
,i
!g1~:
reacciones (t}-(t1), repetidas varias veces, terminarian en com-
bustión completa de 6-fosfato de glucosa. En la figura 11 se ilustra
este concepto, que se basa en la demosrración de todos los enzi-
. mas requeridos en el hfgado 1 ' .
Bibliografia
enttosa 1) WAR"UIlG y CHIlI5nAN,BiMbem. Z.,287, 440 (1936); Collly LIPUANN,
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Cbem., 214, 409 (1955). 8) HOIlECItE1t y SUYIlNJOTIS, J. Amir. dIt",. StM., 75,
Fig.l1 Oxidación completa del 6-fosfato de glucosa en el ciclo 2021 (1953); HOllEcltE1t y eolabs., J. bioI. Cbem., 212, 827 (1955); SIlEIlE y
colabs., FIII. Ptw., 14,285 (1955). !1) KOIlNBEIlG y RAcltE1t, BiMbem. J., 61,
del fosfato de pentosa Y las reacciones complementarias m (1955). 10) HOIlECI(EIl ycolabs.,J. biol. Cbem., 207, 393 (1954); Gl"" Y
catalizadas por la isomerasa de fosfotriosa, la aldolasa, HOIlECKEIl, J. biol. Cbt",., 208, 813 (1954).
la 1,6-difosfatasa de fructosa y la isomerasa de fosfo-
hexosa
La ~ fue apuesta en d ctiagrama (conversión de 6-fos-
fato de g1ucou en 3-fOsfato de gIiceraldehldo 3 COa> rq>re- + Formación de icido gluauónic:o
lienta l. _ de Iaa reaa:ioaea iDdiadaI en la tabla 17 Y la
fisura 10. P - fOsfato Este ácido:
6-P de glucosa
('-P""P_~
forma parte de mucopolisacáridos, y es un factor de copulación
'-P""T+ P
en reacciones de desintoxicación. Se une a muchas substancias
dotadas de grupos hidroxilo, como alcoholes y otras que se con-
P vierten dentro del organismo en alcoholes (ácido salicilico, alcan-
3-P ... ............. for, mentol. hidrato de cloral, pregnandiol) o en fenoles (fenol.
indoxilo), y también a grupos carboxilo unidos a un núcleo aro-
mático (ácido benzoico, ácido fenilacético)i y a pigmentos bilia-
l,6-cti-P de fNctosa . P de ctihiclroxiac:et9oa res 6.
La forma reactiva del ácido glucur6nico en reacciones de con-
jugaci6n.'y probablemente también en la slnttsis de mucopolisa-
cáricloe, es ácido uridindifosfogIucuróoico:
Metabolismo - Formación de componentes celulares a partirMARTINEZ
de glucosa 441
GARRIDO MANUEL
(continuación)
Formación de lecitina y ceCa1ina
H mm H ~ La sintesis de lecitina en tejidos animales a partir de ácidos gra-

sos, glicerofosfato y colina requiere que parricipen como cofac-
~H
H
H
OH
<l~
I
OUOH
~
I
H
2
H
O~
H
H
~
011
.
tores ATP, coenzima A y trifosfato de citidina:
.. r
6
.A, ·
que se deriva de glucosa por las siguientes reacciones 1:
OH OH
Ho-~-(}-t-o-P~~~
11 11 11
Glucosa + ATP -o- 6-fosfato de glucosa + ADP
O O O - H H 1- ~
H y 2- H
6-fosfato de glucosa -o- l-fosfato de glucosa
l-fosfato de glucosa -o- uridindifosfoglucosa OH OH
+ trifosfato de uridina + pirofosfato Tñfosfato de citielina
U ridindifosfo- -o- ácido uridindifosfo-
glucosa + DPN glucur6nico + DPNH. Las fases intermedias de la sintesis son las siguientes:
La sintesis de glucur6nidos conjugados puede representarse a) «Activaci6n» de ácidos grasos 1
como sigue 1: RCOOH+ HSI!' + ATP - + R'CO'S-R' + AMP + pirofosfato
Difosfoglucuronato de inversión glucuronosil-OR
uridina + ROH de WALDEN ' + difosfato de Uridina Acido Coenzima AciI-
graso A coenzima A
donde ROH es un compuesto alcoh6lico o fen6lico, o un ácido
earboxilico aromárico. b) «Activaci6n» de colina con colinfosfocÍDasa':
Bibliografia CH2N(CH:JJ
1)·Wn.LIAMS, R.T., DttoxitlltiolJ MtdxlIJimu,:za ed., Londres, 1959. 2) BIL- I + ATP yH¡C<CH:JJ + AOP
LING Y LATHE, Biotbmt. J., 63, 6P (1956). J) STROWINGER y colabs., J. Amir.
CH20H ~-POA
tbutr. SOt., 76, 6411 (1954). 4) STOREY y DUTTON, Biotbmt. J., 59, 279 (1955); Colina Fosfocolina
SWITH y Mnll, Bi«bi",. biopbys. Atla, 13,386 (1954).
&) «Activaci6n» de fosfocolina.:

Alargamiento de cadenas de carbono mediante fijación de Trifosfato de citidina ~ citidindifosfocolina
anhidrido carbónico + fosfocolina ~ + pirofosfato
Una fase importante en la constituci6n de las armazones de car-
bono de componentes celulares es la adici6n de COI a piruvato. ti) Síntesis de ácido fosfaddico l :
Hay por lo menos dos reacciones de fijaci6n de COI en tejidos yH20H R-·CO-SR ~2·o-CO.R'
animales, por las que el piruvato da eadenas de 4 carbonos. El
enzima (( málico» eataliza la primera 1, que requiere trifosfopiri- CHOH + + - - -...., CH·O·ro·1í + 2HSR
! I
din-nucleótido reducido y da ácido L-máliCO: CH~'P03H2 lr-ro·SR ~o-POA
Ot-glieero- 2 acil- Addo 2 eoeft..
~ fosfato coenzimaA fosfaddico zima A
FH
+
CHJ
I
+ TPNH2 1CHOH
H2
+ TPN
e) Desfosforilaci6n de ácido fosfaddico 8 :
Acido fosfaddico -o- D-Ot-f3-diglicérido + fosfato
I
ro I
I eOOH Síntesis de lecitina':
COOH f)
Acido piruTÍco TrifoeCopirldin- Acido Tñfosfo- Citidindifosfocolina lecitina
Dadcótido reducido L-málico piñdin- + D-Ot-f3-diglicérido -o- + monofosfato de citidina
nudeótido
g) Refosforilaci6n de monofosfato de citidina ~:
La segunda reacci6n' requiere difosfato de adenosina o difos-
fato de inosina, y consiste en la earboxilaci6n de fosfopiruvato Monofosfato de citidina trifosfato de citidina
(reacci6n de pTI'Ell y KURAHASHI), que da oxalacetato: +2ATP -o- +2ADP
~ La cefalina se sintetiza mediante reacciones análogas. pero con

COOH etanolamina (HO.CH•.CH•. NHJ en vez de colina.
+ AOP I ATP
C~
CH2 + o I + o Bibliografla
11
IOP CO ITP 1) KORNBERG y PRICEa. hijo,]. biJ. Cbmt., 204.329 (1953). 2) WITTENJlI!aG
r-{}-f'()3~ I y KORNBERG.J. biJ. Cbmt., 202. 431 (1953).1) Wmss y colaba., NtIIItIY, 178.
COOH 594 (1956);KENNEDTY WFiss,J. Amir. tbmt. Sot., (1955); KENMmT n.250
COOH
Y Wmss. J. biJ. CbtM., 222, 193 (1956); KENNmT, E. P., J. biJ.. C• •,
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o de inosina o de inosÍIIa 61.435 (1955); UEBERWAN ycolabs.,J. biJ. CM",., 215, 429 (1955); Bauww
y colabs., J. biD/o Cbmt., m, 713 (1956).
Ambas reacciones son reversibles, y se desarrollan fácilmente en
tejido hepático o en otros lugares. Los ácidos málico y oxalacé-
tico formados pueden entrar en el ciclo del ácido tricarboxilico y Formaci6n de grasas neutras
fOnDar citrato y ot-cetoglutarato.
WEISS y KEN!'iIEDY l han obtenido resultados que hacen suppner
Bibliografla . la porci6n glicerinica de las grasas neutras, derivada <le ot-glicc-
1) OcHOA y cobbs.,]. biD/. Cbt",., 174, 979 (1948); VElCA SAL.LES y OcHOA.
rofosfato y sugieren que las reacciones ti y e del apartado ante-
J. bio/. Cbmt., 187,849 (1950); IiARARY Y coIabs.. J. bioJ. Cbmt., 203,595 rior (sintesis del ácido fosfaddico y su desfosforilaci6n) sean tam-
(1953). 2) UTTU y KUUHASHI, J. bÚl/. Cbmt., 2f11, 821 (1954). bién fases intermCdias de la sintesis de estas grasas. Según ellos.
las preparaciones de hígado catalizan la siguiente reacción:
Metabolismo - Formadon de componentes celulares a partir MARTINEZ
de glucosa
GARRIDO MANUEL
(continuación)
CI-isopentano lma relación más estrecha que ninguna otra subs-

tancia ensayada, pues es un precursor del colesterol mucho más
+ HSR eficaz y directo que cualquiera de los compuestos ya menciona-
dos,,8.
El concepto de que la armazón del colesterol tiene una estruc-
D-cx-a-mglicérido Palmitoil-coem.ima A GfllSa neutra CoenzimaA tura fundamentalmente «isoprenoide» implica la formación de pro-
BibUognfla
ductos intermedios con átomos de carbono en números múltiples
1) WElSS y KENNEnT, J. Amer. ,hem. SM., 78, 3550 (1956). de cinco*. El compuesto <=tI' ácido famésico, y el C•• , escualeno,
parecen comportarse hasta ahora como tales productos interme-
dios.
Formación de colesterol
Toda la armazón de carbono del colesterol se puede sintetizar
en el organismo animal, sobre todo en el hígado, a expensas de
acetato. No se conocen todavía muchos detalles de las fases inter-
medias, pero en fecha reciente se han puesto en claro las líneas más
generales de la smtesis l • La primera fase parece ser la formación
de acetacetil-coenzima A de dos moléculas de acetil-coenzima A, Ácido famésico Escualeno
seguida de condensación de otra molécula de acetil-coenzima A
con acetacetil-coenzima A y formación de ácido ~-hidroxi-¡'-me No se ha confirmado experimentalmente la teoría de que la uni-
tilglutárico o algún C,-compuesto muy afIn: dad inicial de condensación de esos compuestos isoprenoides pue-
da ser el propio isopreno. El C.-compuesto 8-valerolactona pro-
HSR ~H3 2HSR duce escualeno por algún mecanismo que no implica al parecer la
+ formación intermedia de isopreno libre 3.
+ CO
I
+ El ácido famésico y el escualeno se forman en homogenatos de
CH3 SR CooH hígado a partir de acetato, y el escualeno puede seguir reaccio-
I I nando en el hígado para formar colesterol. La armazón de car-
~ yH2 bono del ácido famésico constituye la mitad de la estructura simé-·
yHz CH3-y-OH tri ca del escualeno. Éste, a su vez, puede ser ciclado por enzimas
del tejido hepático para dar un C••-trimetilesterina,lanosterina 1:
CO CH
I I 2
SR COOH
.Ac:etil-coeozima A Acetacetil- .Ácido ~-hidroxi-
coem.ima A ¡'-metilglutllrico
En forma imprecisa aún, este C,-compuesto proporciona la es-
tructura C. de isopentano que sirve de base a la armazón de car-
bono del colesterol y aparece como unidad «isopreno» en algu- Lanosterina
nos productos intermedios isoprenoides. que puede reaccionar para proporcionar el Cu-compuesto coles-
terol, probablemente precedido por cimosterina y A '-colesten-
3¡'-oI.
Isopentaoo Isopreno
Las precedentes reacciones de condensación, que originan ácido
Ci-hidroxi-~-metilglutárico, son fácilmente reversibl~ y en la ma-
yona de los sistemas, el compuesto se halla también en equili-
brio con los ácidos 3-metilglutacónico, 3-hidroxüsovaleriánico y Gmosterina A' -colesten-3[3-o1 Colesterol
3-metilcrot6nico:
COOH * La síntesis de muchos otros compuestos presentes en plantas y micro-
I organismos se puede explica¡ suponiendo una polimerización de compo-
~ nentes CI • Las substancias integradas por 2, 3, 4 Y 6 de estas unidades C. se
denominan mono-, sesqui-, di- y triterpenos, respectivamente; son ejemplos
CH31-DH
aceites esenciales (citral,limoneno), pigmentos (caroteno,licopioa), vitamina
A, alcanfor y caucho.
?Iz
lllOH BibUografla
Ácido ~hiclroxiúnaleriánico Ácido ~-hidroxi-(3-metilglutllrico 1) F1UEDUANN y colabs., A"". Rn. Biorht11l., 25, 613 (1956).2) TAVOIUIINA
y colabs., J. Amer. ~hem. SIK., 78,4498 (1956). J) CoRNPOl\TH y colabs.,
+~1-H20 -H20$ +~D BiMbtm. J., 69, 146 (1958). 4) TCHEN y BLOCH. J. Amer. ,hem. So~., n, 6085
(1955).
CIJOH
I
+~ eH
R
Slntesis y metabolismo de esteroides conicosupraaenaJes
~-C
I La corteza suprarrenal tiene más capacidad que cualquier otro
, H2=C-COOH
tejido para sintetizar hormonas estercides. Además de producir
Ácido 3-metiIc:rotónico Áddo 3-metilglutacóoico ocho CIl-esteroides de estructura conocida y actividad demostrada
La rápida conversión reciproca de estas substancias ha hecho de «corticoide». proporciona al menos otros quince CI l-e5teroi-
sumamente dificil su estudio como precursoras del colesterol, y des cuya ;¡ctividad fisiológica se desconoce, así como progeste-
mantiene dudosa aún su condición de productos intermedios. rona y los estrógenos y andrógenos de las series CitO. y CitO,.
La ¡'-hidroxi-Ci-metil-8-valerolactona (<<ácido mevalónico») es un Los Cit-corticoides influyen considerablemente sobre el meta-
C,-derivado muy arm por su estructura al ácido Ci-hidroxi-Ci-metil- bolismo de carbohidratos y proteinas (actividad «glucocorticoi-
glutárico, y probablemente guarda con la unidad estructUral del de») y el de Sodio y potasio (actividad «mineraloeorticoide»). La
mayoría de estos compuestos muestra efectos de ambos tipos, con
~-b
predominio de uno u otro, según la estructura química l. Los glu-
cocorticoides más activos son los que tienen funciones de oxigeno
en C-ll y C-17. La mayor parte de la actividad glucocorticoide
de la glándula suprarrenal se atribuye al cortisol (hidrocortisona)
que produce, pues éste es el·esteroide· natural más potente en este
aspecto, y también el producto más abundante ele la corteza supra-
CD rrenal. La corticósterona, que le sigue en abundancia, tiene una
¡'-hidroxi-(3-metil-a-vaIerolactooa (<< ácido mevalónico lO) actividad glucocorticoide menor. La hormona que en mayor grado
Metabolismo - Formación de componentes celulares a partir de glucosa
MARTINEZ 443
GARRIDO MANUEL
(continuación)
Fig. 12 Síntesis de las hormonas esteroides de la corteza suprarrenal a partir del colesterol
Numeración convenida de los

carbonos en el colesterol 1
+ H(xx:~
Ácido iJ1>Olproico
HO
O
. r2+-~---
D:)r~.t
corticosterona
I
I
I
.l.
1 1 1
Estrógenos
r" (u.sefig.13)
-~;d~
pJ~~~~!terollA
Jf
Metaboli~mo - Formación de componentes celulares a partir de glucosa
(continuaci6n)
Fig. tJ Sintesis y metabolismo de los estrógenos
Acetato
/~
lfO
.:1'-androsten-19-01-3.1 7-diooa
o bien
~-
lfO ____________
j
"oo~
~.Ol
I
I
J.
I
I
----
-- --
-- -..
I --
I
I
¡
446 Metabolismo - Formación de componentes celulares a partir de glucosa
(ccnclusión) MARTINEZ GARRIDO MANUEL
&4,407 (1954). (5) EALES YLINDER,Qllllrt. J. MeJ., 25, 539 (1956). (6) SKAN- de ácido ex-cetónico). Todos los demás aminoácidos no esenciales
SE y HOItPELT, Att.. ttttitKr. (Kbh.), 28,29 (1958). 1 7)LU1!TSCHER, J. A., Reu"t se obtienen de los respectivos ácidos ot-cetónicos mediante trans-
. Progr. HI1I7fIDfI# Res., 12. 175 (1956). 18) FARRELL, G., Retml Progr. H_e
Res., 12, 192 (1956). 1!l) AxELRAD Y colabs., Bril. ",eJ. J., 1, 196 (1955). aminación con glutamato. Por eso, la aminación redúctiva de ot-
2(1) RoaERTS y SuGO. An". Rnt. BWeht",., 24,543 (1955). 21) SLAUNWHITE y cetoglutarato es la reacción más importante de fijación de amo-
SAMUELS, J. biD/. Cb.",., no. 341 (1956); LYNN, W. S., FeJ. Pror., 15, 305 maco en el organismo animal.
(1956). 22) SoLOMON y colabs., J. Amer. the",. 5fK., 78, 5453 (1956). 2J) BUR-
S1'l!IN, S•.J.A",er. tbem. 50&.,78,1769 (1956). 24) LIEB~RWAN Y colabs. .J. bio/.
Cn., 204, 491 (1953). 25) RAO y RuRD, Anb. B_he",., 66. 504 (1957). Formación de serina y glicina a partir de carbohidratos
26) FORCHIELLI y DoRPWAN, J. bio/. Cbmt., 223, 443 (1956); BURSTEIN y
colabs., EmIotri/fOlog, 56, 267 (1955). 27) TOMKINS, G. M., ]. bio/. Che",., La serina puede formarse de ácido fr,sfoglicérico obtenido de la
225, 13 (1957).28) CASPI y HEcHTER, Anh. BifKhem., 61, 299 (1956); DR glucosa. No se sabe con certeza en qué fase se desprende el fos-
CoURCT y ScHNElDER, J. bio/. Che",., 223, 865 (1956). 2!l) SIR Y FISHMAN, fato de enlace estérico; las observaciones realizadas se ajustan a
J. bio/. Che",., 225, 453 (1957). varias posibilidades 1, como la siguiente:
,~,
Ácido 3-fosfoglicérico
~ ----------
Slntesis y metabo~smo de los estrógenos
Los principales esteroides estrogénicos del ser humano son es- Ácido 3-fosfohidroxipirúvico Ácido glicérico
trona, estradiol y estriol, Cu-compuestos en los que el anillo A es
fenólico. Los lugares de slntesis máxima son el ovario y la placenta,
aunque también se desarrolla en los testlculos y en la corteza su-
prarrenal. El mecanismo de la slntesis de estrógenos es menos
FOsfo~rina ~ Ácido hidlxiPirúvico
conocido que el de los demás grupos de hormonas esteroidesI,.t.

Los conocimientos actuales provienen de exámenes de secrecio-
1
Serina
1
Serina
nes urinarias realizados sobre todo en el hombre y el caballo, y
de experimentos in vitro con diverSos tejidos de mamíferos, y se Está comprobado que la glicina procede de la serina del orga-
esbózan en la figura 13 (pág. 445). nismo de los manúferos:
Se ha comprobado que el colesterol produce andrógenos, y que yH20H
"tos se convierten por su parte en estrógenos J, 3. En el embarazo,
se observa una transformación del colesterol en estrógenos·; yHNH2
&tos se derivan probablemente de andrógenos a través de la 19- COOH
hidroxi-A &-androstendiona, pues está probada la conversión de Serin2 Glicin2 Formaldehido «activo»
A&-androstendiona en el 19-hidroxiderivado, y se ha visto que la
estrena se forma más rápidamente de este último que de la pro- Sin embargo, se desconocen los mecanismos enzimáticos z•
pia A&-androstendiona. Por analogla con la reactividad química
de otros compuestos de similar estructura, se cree que "la aromati- Bibliogratla
%aCión del 19-hidroxiderivado se produce a través de la 19-aldo- 1) KORKES, S., A"". Rep. Biotbem., 25, 732 (1956).2) ARNSTEIN, H. R. V.,
A&-androstendiona o la 19-hidroxi-A"&-androstadiendiona, las Atbant. Prolei" Cbem., 9, 1 (1954) (especialmente pág. 36).
" cuales pueden perder ambas formaldehido para dar estrona.
La 16-cetoestrona y el 16<etoestradiol son probables productos
intermedios en la conversi.ón de estrona en estriol I . La primera se Formación de prolina e hidroxiprolina
obtienedeestrona in vivo',y se transforma en 16-cetoestradiol,que Se supone que estos aminoácidos se forman de omitina o ácido
a su vez produce estriol'. Se han aislado dos 16-hidroxiestronas glutámico, por mediación de semialdehido glutámico, según la
de orina de embazaradas', y algo de estrona se descarga en forma serie de reacciones expuesta a continuación:
de su 18-hidroxiderivado, formado tal vez en la glándula supra-
rrenal' • Se ha identificado en la orina 2-metoxiestrona, que es pro-
bablemente también un metabolito normal-.
Sigue siendo' hipotética la conversión directa de estradiol en
estrío" no observada todavla. Para otros particulares sobre meta-
bolismo de estrógenos, véanse las páginas 506 y 507.
BibUografla
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(19S8). 8) ,l'RATCHT y GALLAGHER. J. lIio/. Cbtm., 229, 519 (1957). !l) WER-
.IN y cola&., J. AM.r. the•• 5fK., 79, 1012 (1957).
Fonnac:i6n de ácido glutámico

El ácido glutámico se sintetiza fácilmente en el hígado y en Semialdehido Ácido A l-pirrolin-
otros tejidos animales si se dispone de ex-cetoglutarato, amoníaco glutámico ~boxilico
y DPN o TPN reducidos. La deshidrogenasa glutámica cataliza
la reacción: OH
I
COOH COOH Hf--y~
I I
C~ H~-eooH
I TPIIH2 .~ TPN
~ + + H
~ +
N~ o o + Htl
1lPNH2 DPN Hidroxiprolin2
CO DfN~
I I . BibliogralJa
COOH rooH
.ÁcidO ex-cetoglutárico 1) STETTEN, M. R., en McEuOT y GLASS Ceds.}, A 5ymposill1ll O" Ami"D
.Ácido L-g1utámico
El ácido glutámico es el único aminoácido de tejidos animales o.

Ati" MeúÚlolÍSIII, Baltimore, 1955, pág. 277; VOGEL, H. J., en MCELROT
y GLASS (cds.), A 5.1.posi.", A1IIÜfII AtitI Meltl/N/is., Balrlmore, 1955,
pág. 335. 2) STRECItER y MELA, Biothi",. bü>pbys. At"', 17, 580 (1955). J} YURA
que puede sintetizarse directamente a expensas de amoniaco y de y VOGEL, BiotIJi",. biopbys. Atl.., 17, 582 (1955); SMITH y GRF.ENBERG, N",,,,,,
la correspondiente armazón de carbono (suministrada en forma 177, 1130 (1956).
Metabolismo - Formación de componentes celulares a partir de aminoácidos 447
Formación de componentes celulares básicos En la tabla siguiente se resumen los principales productos, sus
y metabolitos a partir de aminoácidos mecanismos de formación y sus funciones fisiológicas.
Tabla 18 Formación de algunos componentes celulares básicos y metabolitos a partir de aminoácidos

Esta lista no es exhaustiva. Véase en la página 453 la sintesis de carbohidratos a expensas de aminoácidos
Aminoácidos Producto formado Mecanismo de formación Función fisiológica

iniciales
Glicina Bases purinicas Véase la página 448 Componentes de ácidos nucIeicos y nucIcótidos
Porfirinas Véase la página 450 Componentes de hemoglobina y citocromos
Creatina Véase la página 450 Precursor de fosfato de crea tina; acumula energía
en músculos y otros tejidos
Glutatión Véase la página 451 Grupo prostético de glioxalasa, deshidrogenasa de
fosfotriosa y probablemente de otros enzimas
Acido hipúrico y Véase la página 458 Producto de desintoxicación de ácido benzoico
compuestos afines
Acidos biliares Véase la página 451 Necesarios para la digestión de grasas
Serina Etanolamina Descarboxilación (véase la tabla 6, Componente de fosfoIípidos

pág. 415)
Colina Metilación de etanolamina, con Componente de fosfoIípidos
metionina como donador de gru-
pos metilo
Acetilcolina Acetilación de colina con acetil- Substancia transmisora en terminaciones nerviosas
coenzima Al
Cisteína Taurina Véase la página 451 Componente de ácidos biliares

Glutatión Véase la pigina 451 Véase anteriormente, en Glicina
Acido glutámico Glutamina De ácido glutámico y amoníaco, Componente celular; transfiere grupos amino en
en presencia de A TP I aminaciones y amidaciones
Acido Descarboxilación (véase la tabla 6, Componente celular, especialmente en el cerebro
y-amiñobutírico pág. 415)
Glutatión Véase la página 451 Véase anteriormente, en Glicina
Prolina Véase la página 446 Componente de proteinas
Hidroxiproli?a Véase la página 446 Componente de proteínas
Arginina Creatina Véase la página 450 Véase anteriormente, en Glicina
Metionina Creatina Véase la página 450 Véase anteriormente, en Glicina

Colina Descarboxilación (véase la pági- Véase anteriormente, en Serina
na 415)
Histidina Histamina Véase la página 415 Substancia transmisora en termínaciones nerviosas
Acido aspártico Bases pirimidínicas Véase la página 452 Componente de ácidos nucleicos y nuclcótidos
l3-alanina Probablemente por cx-descarboxi- Componente de péptidos especiales (anserina, car-
lación nosina, ácido pantoténico)
Tirosina Adrenalina Véase la página 452 Hormona

Noradrenalina Véase la página 452 Hormona; substancia transmisora en terminacio-
nes nerviosas
Tiroxina Véase la página 453 Hormona
Melaninas Véase la págína 453 Pigmentos del cabello y la piel
Triptófano 5-hidroxitriptamina Véase la página 453 Substancia transmisora en terminaciones nerviosas

(serotonina)
Acido nicótico Véase la página 420 Componente de piridin-nucleótidos
Aminoácidos Carbohidratos Véase la página 453

gluco~cos
Bibliografia 1) KORl<ES y colabs.,J. bio/. Cbtm., 198,215 (1952).2) EU.IOTT, W. H.,J. bio/. Chtm., 201, 661 (1953).
448 Metabolis~'o - Formació:-, <ie componentes celulares a partir de aminoácidos
(continuación)
Formación de purinaa
Lo que se conoce sobre este mecanismo aquí expuesto (págs. 448- El primer derivado purínico que ha de formarse es ácido inosínico
450) proviene principalmente de ensayos en hígado de paloma; [reacciones (1)-(11)J ; éste se convierte luego en ácido adenílico [re-
pero nada autoriza a dudar de que suceda lo mismo en mamífe- acciones (12) y (13)J o en ácido xantidílico [reacción (14)J y ácido
ros, La armazón de purina se levanta sobre el átomo de nitrógeno guanílico [reacción (15)J. Sólo adenina se utiliza directamente
de S-fosfato de ribosilamina. Los substratos utilizados en este pro- cuando se ingieren purinas naturales como bases libres; es probable
ceso comprenden glutamina, glicina, ácido aspártico, dióxido de que se convierta en AMP por una reacción similar a la de conver-
carbono y un fragmento de un solo carbono equivalente a formal- sión de ácido orótico en ácido orotidílico (pág. 452) z. Apenas se uti-
debido, suministrado en forma de ácido formiltetrahidrofólico 1 • lizan otras bases purínica-s, como guanina, hipoxantina y xantina 3.
FOTmiKión de ácido inorínÍ&o (monofosfato de inorina, IMP)
o O O
11 11 11
HO-P~~P-O-P-OH
I Z I I
+ ATP OH H H OH OH + AMP (1)
H H
OH OH
S-fosfato de ribosa 5-fosfato-l-pirofosfato de ribosa
o O O ~NH2 O COOH
n ~ n 11 I
~~~I--D-)OO HO-P-O~H
yH2 CH 2
I 2 I
OH H . H OH OH + CHz OH H H + CH2 + pirofosfato (2)
I 5,6 I
H H ~HNH2 H H CHNH 2
I
OH OH COOH OH OH COOH
S-fosfato-l-pirosfofato de ribosa Glutamina S-fosfato de ribosilamina Acido glutámico
(<<aminorribótido»)
O H
11 I
HO-~HzHN-f¡4-NHz
--,-,-,--+1 OH H H ~ H + (ADP + ortofosfato)* (3)
H H
OH OH
S-fosfato de ribosilamina Glicina Ribótido de glicinamida
H CHO
~ I I
IYI-Yli-r- ribótido + (ác. rol H.)-cHO 1, ,
HIt-i-f¡-N- ribótido + (ác. fól. H,)-H (4)
HOH HO
Ribótido de glicinamida Ribótido de Acido tetrahidrofólico
formilglicinamida
~ONHz COOH
I
H &HO CH2 H CHO
I I t I I 1Hz
~-C-H-- ribótido + GHz + H2N1-C-H-- ribótido + 1Hz + (ADP + ortofosfato)* (5)
H ~ I
yHNH2 H NH
11
yHNH2
COOH COOH
Ribótido de Glutamina Ribótido de Acido g1utámico
formilglicinamida fortnilglicinamidina
Hf.Hz
+ ATP H(\CH + (ADP + ortofosfato)* (6)
~tr'CHO '-Ir
H2~~
H I
ribótido ~bótido
Ribótido de formilglicinamidina Ribótido de 5-aminoimiduol
• No está aclarada la naturaleza de los productos apresados enlle paléntesis.

Metabolismo - Formación de componentes celulares a partir de aminoácidos
MARTINEZ 449
GARRIDO MANUEL
(continuación)
tli~tI
HOOC~N,
+ ~ eH
HzN~"'-N/
11
Htl/C""N/
I I
ribótido ribótido
Ribótido de Ribótido de 5-amino-
5-aminoimidazol 4-arboxiímidazol
~OOH
I eOOH yH2 ~ ~
.~ HOO~C~
~ eH +
I
CH2
I + ATP ---
HC---N-C"", /N",
tOOH f¡ "CH + AMP + pirofosfato (8)
H2tV"'~/ HtV"'~N/
1 CHNH2 11
I
I COOH 2 I
ribótido ribótido
Ribótido de 5-amino- Acido aspártico Ribótido de 5-amino-
4-carboxiimidazol 4-succinocarboxamido-imidazol
~OOH
CH
~COOH
(9)
'J,1J
Acido fumárico
o o
11 11
H2N-C......... / N , H2N-C......... / ,
TI "/CH + {ác.fóI.Hcl-CHO /. O ll/
~ + {ác. 101. HJ-H ____________ ---------
HzN~""'N ~C-~"'_.t ~~---
,,/ L~I
I
rib()tido -n----------¡¡ ribótido
Ribótido de 5-amino- Acido formil- Ribótido de 5-formamido- Acido tctrahidrofólico
4-carboxamido-imidazol tctrahidrofólico 4-carbozamido-imidazol
,. (11)
FOT7lllUión de á&ido adenlli,o (monofosfato de adenosiM, AMP)
~~-
I
HC--NH
tOOH I
8-"
N~/H
H~N~
+ 6DP + ortofosfato (t2)
1
ribótido
Acido aspánico Acido succiniladenílico
eGOH
I
CH2
I
HC--NH
I l· H
COOH~C/, roo
eH
I 11· "eH + 11
eH
(13)
HC~~N/
I &xm
ribótido
Acido succiniladenílico Acido fumárico
450 MARTINEZ
Metabolismo - Formación de componentes celulares a partir de GARRIDO MANUEL
aminoácidos
(continuación)
Formanón " ótido xan/iáilito (mon%rfa/o " xan/oIina, XMP)

00 00
~, H~
I
H~N~N/
11 ~H r\ 16 HO/
t~"G/'
~N~~
11 '<¡;H (14)
I OPN OPNH2 I
ribótido ribótido
Ácido inosinico (IMP) Ácido xantidílico
Formaúón " ótido guanílico (mon%rfa/o " gNanoIina, GMP)

,~
OH CONH2 OH COOH
I I I I
.0~ ~(Y~
GH 2 GH2
I I
+ CH2 + ATP + (AOP + ortofosfato)* + GH2 (15)
H ~N~~ I
yHNH2
~~N/
17-/1 H N/
2 I
I
yHNH2
I
ribótido GOOH ribótido GOOH
Ácido xantidllico Glutamina Ácido guanílico Ácido glutámico
• No está bien :ac1arada la naturaleza de estos productos. 225, 157 (1957). 10) GOLDTHWAIT y colabs., en McELROY y GLASS (eds.),
Bibliografla A S.1mpoSill11l 011 A",ino Aeid Melabo/ism, Baltimore, 1955, pág. 765. 11) Bu-
t) CUlTER, C. E., AIm. R..,. BiOÚJe",., 25,123 (1956). 2) KORNBERG y colabs., CHANAN y colabs., en McELROY y GLASS (eds.), A S.1",posill", 011 Amino Aeid
J. biJ. Cht",., 215,417 (1955). J) CRRISTMÁN, A. A., PbyIiJ. Rn., 32,303 Melabo/ism, Baltimore, 1955, pág. 743. 12) LUKENS, L. N., Abslr. Amer. ehem.
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WAITy colabs., BiMhi",. biopbyr. Aela, 18, 148 (1955). 6) GoLDTHWAIT, D. A., 79,1513 (1957). 14) FLAKS y colabs.,J. bio/. Cb.m., 229, 603 (1957). 15) LIE-
J. bio/. Cht",., 222, 1051 (1956). 7) GoLDTHWAITY colabs.,J. bio/. Chtm., 221 , BERYAN, I.,J. bio/. Che",., 223, 327 (1956). 16) CARTER y CoHEN,]. bio/. Ch.m.,
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Formaci6n de porfitinas Bibliogr:úla

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De los átomos de carbono de la molécula de porfirina, 8 se Melabolism, Baltimore, 1955, pág. 727; SHDlIN, D., Ergebn. Ph.1sio/., 49, 299
derivan deTátomo de c1tbono .. de glicina; los otros 26 proceden (1957). 2) BEltLIN Y colabs., Bioehem. J., 64, 80 (1956); WRISTON y colabs.,
del ácido succfnico, y los 4 átomos de nitrógeno;--del grupo ..J. ¡'io' C6_, 115 • .603. (1955); FALK Y colabs., NalllfT, 1n, 292 (1953);
amino de glicina J • Se ha demostrado que esta molécula compleja NEMETH Y colabs., J. bio/. Ch.m., 229, 415 (1957); GIBSON y colabs., Bio-
se forma a través de ácidó 8-aminolevúlico y porfobilin6geno', them. J., 68, 17P (1958).
mediante las reacciones que se indican a continuación:
H H
r roo
yH2 yH2 Formaci6n de creatina a expensas de glicina, arginina y
metionina 1
+ IfIlzNH2 ----+ l"z - l"z + COz (t)
CoaH ~ ~ La creatina (que en forma de fosfato de creatina sirve de repues-
to de «energía de fijación de fosfato») se obtiene mediante dos reac-
yHNHz + HS-R ~2 ciones de transferencia. La armazón fundamental de la creatina
CQOH MHz procede de la glicina. En la primera de esas reacciones, el grupo
SucciniI- Glicina Ácido cx-amino-l3-ceto- Ácido 8-amino-
H.1\l=C--NH. pasa de arginina a glicina:
coenzima A adlpico (producto levúlico I
(pág. 411) intetmedio hipotético) NH2
COOH yooo HN=(
I
COOH
I
CHz
!
COOH
I f"' G~H
I
'f"e .~
I ~H2 fHz
ylVlHz
+ GH2 +
+ co GOOH I
~
CHz
I I fin (2) GH2
I
~y
/CH2 GHNH2 .
~ HzH I
COOH
MHz NHz Glicina Arginina Ácido guanidinacético Ornitina
Ácido 3-aminolevúlico (2 moléculas) PorfobiliDógcno (glucociamina)
COOH
I ~H ~ En la segunda reacción, el grupo metilo de la metionina se
~g
FH yHz transfiere al ácido guanidinacético formado en la primera:
4
GHz
I
G--C
~ +6~
)H2 GHzS' CH3 NH2 CHzSH
--+ -iI + 4NfI:, I I
11 11 HN=C GHz HN=( GHz
+ +
~
~
I .
yn;YCH
NHz
~ V~C"
I
I
H
H" + 10H (3)
I
COOH GOOH
GHNHz
I '"
fHzNoCH3
GOOH
I
GHNH2
I
COOH
I
.Acido guanidin- Metionina
~
CHz Crcarina Homocistcina
I acético
~
CH2
{;¡¡¡ COOH La metionina no reacciona como aminoácido libre, sino como
Porfob.ilinógcno Protoporfirioa IX S-adenosilderivado, procedente de A TP Y metionina ':
Metabolismo - Formación de componentes celulares a partir de MARTINEZ
aminoácidos 451
GARRIDO MANUEL
(continuación)
Formación de ácidos biliares conjugados 1
N~~ Los ácidos biliares. tales como los ácidos cólico y desoxixólico.
se segregan en el intestino conjugados con glicina o taurina. El
HHHCH ~NN factor que principalmente regula la relación entre los conjugados
de una y otra clase parece ser la presencia de taurina. La especi-
11113~
-OOC-C-C-C-S-C~
II I +
ficidad y la actividad de los sistemas enzimáticos favorecen la for-
mación de conjugados de taurina '. Las reacciones requieren coen-
N~ H H H H [3
zima A y ATP, Y se les atribuye un mecanismo similar al de la
activación de acetato (pág. 412) Yde ácidos aromáticos (pág. 458) 3:
H. H
OH OH oII
S-adenosilmetionina
ff--COOH + AlP + HS-R --t ff-C-S--fl + AIIP + Hi20¡ (1)
Ácido biliar Coenzima A Biliacil- Ácido
coenzima A pirofosfórico
La homocisteína aparece de igual modo como adenosilderivado
en la transmetilación antes formulada.t.
La creatina, por reacción reversible con A TP, especialmente en ° H H ° ti H H
músculos, produce fosfato de creatina: ff~-S-R + H2N-~-~-S03H - + R'~+~-~-503H + HS-R (lo)
H H H H H
NH2 N'P0 3H2 Conjugado de Coenzima A
Biliacil- Taurina
/ / coenziID2 A ácido biliar y
HN=C HN=C
taurina (por ejemplo.
y~'CH3
+ ADP
C~'CH3
AlP
+ ácido taurocólico)
I
COOH
La reacción se desarrolla de izquierda a derecha en el músculo

COOtl o
11
ff-G-S-R +
H
I
HzN1--coDH ----+
J H
I HI
--+-y-CIJOH + HS--fl (lb)
inactivo, y de derecha a izquierda durante contracciones prolon- H H
gadas, regerenando A TP gastado como generador de energía al
contraerse aquél. Biliacil- Glicina Conjugado de Coenzima A
coenzima A ácido biliar y
glicina (por ejemplo.
Bibliografia ácido glicocólico)
1) Véase la revisión en ARNSTEIN, H. R. V., AtIvanr. Prot.in Chtm., 9, 1
(1954).2) WNTONI, G. L., J. bio/. Cbtm., 204, 403 (1953); CANTONI y SCA- Bibliografía
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209,647 (1954). J) CANTONI y SCARANO,]. Amer .•btm. So•• , 76, 4744 (1954). OlER, J., A.ta .btm. S<tuul., 9, 268 (1955). J) BIlEMER. J.• Atta tbttrl. 1""",.,
9, 1036 (1955); ELLIOTT, W. H., Bio.btm. J., 62. 427. 433 (1955); 65. 315
(1957).
Formación de glutatión
El glutatión se forma en dos fases principales, cuyo desarrollo Formación de taurina
se ha comprobado en el hígado. La primera comprende la produc- La taurina se forma a partir de cisteína en el hlgado. y acaso
ción del dipéptido Y-L-glutamil-L-cisteína a expensas de ácido glu- en otros órganos. En tejidos de manúferos. los productos inter-
támico, cisteína y A TP 1; Y en la segunda se forma el propio glu- medios son ácido cisteinsulfínico e hipotaurina J:
tatión a partir de Y-L-glutamil-L-cisteína, glicína y ATP'.
SH 502H
I I 502H flaH
CH2 °2 CH2 I V2~
SH
I
I
CHN~
I
~HNtt¡
CH2
I
•~
I ~~ + ~ %NH,
COOtl
~
OC-N-CH
H COOH CIJOH
I SH I I Cisteína Ácido cisteinsulfin.ico Hipotaurina Taurina
CH2
I
C~ +
~~
I + AlP -----+
f~
CH2
CIJOH
+
-' El ,ácido cisteinsulfínico puede originarse también de ácido pi-
cúvico. dióxido de azufre y ácido glutámico. por las siguientes
I fHN~ I reacciones ':
~NH2 CHNH 2
COOH I S02H
COOH COOH
fH 3
I
+
~
Ácido L-cistcina Y-L-glutamil-L-ciSteina CO 502
L-glutámico I
CIJOH
CIJOH
SH SH Ácido pirúvico Ácido (3-su1finiJpirúvico
I I
&~
COOH
H f~ H f~ I
~~
S02H
OC-N-GH OC--N-GH I fH2
CH 2 I Z
I I I I H H I + +
f~
~
CH 'COOH C~ OC--N-C-COOH
I2
yH2 + H2N---{;~ + AlP 6H2 H + fl
COOH r'N~
CHNH2
I
COOH
CtlNH2
I
COOH
I
CHNH2
.
Ácido [3-suUiniI- .
COOH
Acido Ácido Acido
Imt
I (X-
COOH Jooo pirúvico glutámico cisteinsulfInico cetogludrko
Y-L-glutamil- Glicina Glutatión
L-cisteina Bibliografla
1) AWAPARA y WINGO,]. hiol. Che",., 203, 189 (1953); CAVALLrNJ y colaba••
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452 Metabolismo - Fonnaci6n ~e componentes celulares a partir de aminoácidos
(continuación) MARTINEZ
. GARRIDO MANUEL
Formación de pirimidinas rimidina completa que ha de formarse es ácido orótico; éste se

Loa materiales de partida en la síntesis de pirimidínas son ácido convierte en ácido orotidllico (OMP)3, y luego en ácido uridllico
aspártico y fosfato de carbamilo. A contínuación se expone la (UMP), ácido citidllico I y ácido timidllico* (TMP). No se ha de-
auceaión de reacciones en manúferos ~ y bacterias 11. La primera pi- terminado el modo de formarse este último.
COOH
I
CH O deshidrogenasa dihidroorótica
I 2 H 11
HC-~-NH
I 2 OPN
..........- ""'"
OPNH +l 1
eOOH
Ácido Fosfato de carbamilo Ácido carbamilaspártico Ácido dihidroorótico

..¡>ártico (pág. 455)
;)-m H
ÁcidO' orótÍcO
o O O
H 11 11
Ácido orotich1ico (OMP)
IIO-P-~P-O-P-OH
Pirofosfato
~ H H 6H bH
. H H
5-Coáa~l-pirofosfato de ribosa**
r
N~c.......CH ~~H
~H2
---;;---'\1:::----+1 1 11 ---------,-_1 1 11 + (ADP + orrofosfato)

2 A~ 2 ADP OA~. . . . .eH NH 3 + ATP
7 .::::""C-.. .........CH
O 1
trifosfato de trifosfato de
ribósido ribósido
Ácido uridllico {UMP} Trifosfato de uridÍna (UTP) Trifosfato de citidina (CTP)
Bibliopafia
• En rigor, este compuesto deberla lJamane ácido desoxitimidllico 1} ÚIlTEll, C. E.,AIm. &11. Biorn., 25,123 (1956); LoWENSTEIN Y CoMEN,
(DTMP), ya que conticDe desoxirribo.. J. bilJl. CINm., 220, 57 (1956); CooPEll y colabs..J. biD/o Cbt",., 216, 37 (1955).
2) UEBElUoIAN y KOP.NB1!.llG,J. biol. CINm., 201, 911 (1954). J) UEB1!.lUIAN
.. Eacc producto se fonna Por la reacción (t), P'g.448. y colabs., J. biIJI. Cn., 215. 403 (1955). 4) LIEBElUoIAN, l., J. bio/. Cbt",.,
222.765 (1956).
Formaclónde~ynom~aae~~de
thoeina
OH
é;
Coa ayuda de isótopos. se ha demostrado de modo concluyente
que puede obtenerse adrenalina a partir de fenilalanina y tirosina,
pero los detalles de las reacciones intermedias sólo pueden for-
mularse por aproximación. El mecanismo más probable es el si-
oxidación metilación
guiente:
.~
CHllH
~iIttCH,
No~ Adtenalina
(norepincfrioa) . (epine&ina)
BibUOp.n.
1) Vánae otros mcaoismos de reacción en DALGLIESH. C. E.. ~.
Imt Pro/,;" ~'-'., 10, 65 (1955).
I
Tuosina 3.4-díhidroxifaill- 3,4-dihidrozi-
aWüna (. dopa :.) feniletiJamina
Metabolismo - Formación de componentes celulares a partir MARTINEZ
de aminoácidos 453
GARRIDO MANUEL
(continuación)
Formación de hormonas tiroideas 1
La glándula tiroides tiene la facultad de concentrar los yoduros OYY~COOH reajuste
(1-) desde llLg/1OO mI en la sangre hasta unos 10 ILg/1OO g en los
tejidos. Esta relaci6n entre ambos Indices puede variar. pues de- O~ NItz
pende de diversos factores. tales como la concentraci6n de yoduros
en el plasma. No se conoce aún bien como se incorpora el yodo a
las protefnas tiroideas; es posible que intervenga yodo libre (l.)
y se fije tanto a la tirosina libre como a-la protefaica l :
,~
5,6-dihidroxiindol
9
.f'.
+ 12 + Hl (1) Bibliografla
1) Véase la revisión ele MAsaN, H. S:,.AbtiM. Er.g"",j., 16, 163 (1955);
DALGLIESH. C. B. • .AbtiM. PrtIltiII CM••• 10, 65 (1955).
CHN~ t~
/xx¡,¡ bx.t
Tirosina Monoyodotirosina Formaci6n y degradaci6n de 5-hidroxitriptamina (sero-
tonina)
OH OH Se supone que la S-hidroxitriptamina (serotonina) es una subs-
Q+" '17+
tancia transmisora en terminaciones nerviosas, y que puede inter-
HI (2) venir en la hemostasis. en la regulación de la actividad renal. y
acaso en otras funciones l • Se encuentra con relativa abundancia
en las plaquetas y en las células argentafines de-la pared intestinal.
CH2 Su producto de degeneración, el ácido S-hidroxündolacético.
I I aparece en cantidades anormales en la orina cuando existen tumo-
CHNH·R' CHNH·R'
I res de tales células (argentafinomas. cardnoides malignos) '. Al
to-R ro'R parecer. la S-hidroxitriptamina se forma del triptófano por las
Tirosina proteínica Monoyodotirosina protcJnica siguientes reacciones':
Monoyodotirosina + monoyodotirosinprotelna + l.
1'9 Triptófano
HO'~-C~'N~
S-bidroxitíiptóCmo
Y::.m.(n ~~ C~
+
+
Hl
serina (?) (3)
clcscazboxilación
~
H
S-hidroxitriptarnina
+C02
I (serotonina)
CHNH·R' ~NH'R'
I
ro'R ~R
HO~-QlO +~o,
~-
Triyodotironinprotelna Tiroxinprotelna
~ +Ntt,
I
H H
~
Aldchido S-hidroxiindoladt.ico AcidoS-hi~
Triyodotironina
Bibliografla
Bibliografia 1) PAGE, l. H., PhyMl. Rn1•• 34, 563 (1954); EllSP.uaIl, V., P""""-I. Rn••
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2) FAwCETTy KIU.WOOD,]. biol. Che...., 209, 249 (1954); TAUIlOOy colabs .• colabs.,z..-.I. 1, 198 (1955); PEIlNow YWALDENSTIlOw, .r-,I. 2. 951 (1954).
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GLIESH Y DUTroN, BiodJf.,. J., 65, 21P (1957).
Formación de melanina a expensas de tirosÍDa 1 SintesÍ8 de carbohidratos a partir de amin9'Ícidoe y otros

La melanina es el pigmento de la piel. el pelo. las plumas y los precursores no carbohidratoe (gluconeogénesis)
ojos de los vertebrados. Es una substancia compleja. no homogé- Puede formarse glucosa a expensas de lactato, piruvato. glice-
nea; su unidad fundamental. 5.6-dihidroxiindol, se .polimeriza y rina y algunos aminoácidos: ácido glutámico, ácido aspártico, ala-
fija entonces protelna. Se deriva de tirosina. probablemente por nina. arginina, prolina. hidroxiprolina. histidina, serina, glicina y
este conducto (cortado en el albinismo): valina. La propiedad metabólica común a todas las substancias
que producen glucosa es que pueden producir piruvatO (o fosío-
piruvato). La conversi6n de piruvato en glucosa comprende la
mayorla de las fases de la glticólisis anaer6bica (tabla 3. pág. 410).
en orden inverso; pero en tres de ellas se desarrollan reacciones
especiales l. que sortean las barreras de eoergia opuestas. una in-
Tirosina 3,4-dihidroxiícnilalanina versión simple de la gluc6lisis. Esas tres fases son:
454 Metabolismo - Forrnac5':.'1" de componentes celulares a partir deMARTINEZ
aminoácidos
GARRIDO MANUEL
( conclusión)
(J) La formación de fosfopiruvato a partir de piruvato, donde Fig.14 Degradación y smtesis de carbohidratos 1
intervienen las siguientes reacciones especiales: Los procesos difieren en tres puntos. Las flechas de l. izquierda
indican las reacciones de descomposición. y las de la derecha.
«enzima málico» las de slntesis
Piruvato + TPNH. + COI ------+.
, malato + TPN
Glucógeno
Malato sistema de la deshidrogenasa málica oxalacetato + ATP

glucosa-----+. t-fosfato de glucosa
II glucosa + fosfato
+ %0. , +H.O --+
OxaI.acetato en2ima de UTTER-KUlUHASHI fosfopiruvato

II
tin I
+ ATP o ITP - - - - - 8 - - - -.... + ADP oIDP
+ ATP ( 6-fosfato fructosa fosfato
b) Ell.~fosfato de fructosa se convierte en 6-fosfato de fruc-
tosa mediante una fosfatasa especifica' (y no por transferen-
cia de fosfato a ADP): l,6-difosfato de fructosa
t,~osfato difosfatasa de haos. 6-fosfato de fructosa

,
li..
de fructosa . • + fosfato fosfogliceraldehido fosfato de dihidrol<Íacetona
t) El 6-fosfato de glucosa se desfosforila asimismo por medio

li
1,~ifosfoglicerato
de una fosfatasa especifica' (y no por transferencia a ADP):
6-foefatasa de glucosa 1i
6-fosfato de glucosa • glucosa + fosfato 3-fosfoglicerato
Las fases intermediaS de la sfotesis de carbohidratos a partir del

H
2·fosfogJicerato
pirunto ae resumen en la figura 14.
II
fosfopiruvato
+ ATP
,
o ITP
oxaJacetato
BibUopafIa
1) Kuasy KollNlluG,Erg.hIr. PhysM.,49, 212 (1957). 2) OcHOA y colabs., 1 +C02 i
J. mi. Ca., 174,979 (1948); VUCA SALLI!S y OcHOA, J. Mol. Che",., 187, piruvato ---------1. malato ;:::::===' fumarato
849 (1950); JLu.uy Y colaba.. J. biq/. C• . , 203. 595 (1953). J) UTTEIl y
Ku.ARASHI. J. mi. Ca.,l07. 821 (1954). ~ GoYOIll. G .• J. biD/. C• •, 11 + TPNH 2
148.139 (1943). $) SWANSON. M. A., J. biq/. C• •, 184,647 (1950); Colll y
CoIU, J. JioI. 0-., 199, 661 (1952).
lactato
Metabolismo - Mecanismos de destoxicación 455
Mecanismos de destoxic:acl6n La reacción (2) se acelera con glutamato de acetilo y otros

glutamatos de acilo'. Probablemente interviene de ordinario el
Algunos procesos metabólicos quedan fuera de los conceptos primero, porque existe en el hígado de manúferos •• En las bac-
de producción de energía o de sintesis de componentes celulares, terias no interviene el glutamato de acetilo, y sólo se utiliza
pues tienen por finalidad común eliminar substancias potencial- una molécula de A TP por molécula de fosfato de carbamilo for-
mente nocivas. o, dicho de otro modo, contribuir al manteni- mada. No se conoce bien cómo actúa el glutamato de acetilo. El
miento de las condiciones fisiológicas en el medio interno. Por fosfato de carbamilo reacciona con ornitina para dar citrulina 6, 7:
eso suelen denominarse «mecanismos o reacciones de destoxica-
ci6n».
El mecanismo de destoxicación más importante cuantitativa-
NH2
I ltJI-i 4H
mente es la conversi6n en urea del nitrógeno (sobre todo de los
iones amonio) en exceso (véase más adelante). Otras 'reacciones de O O ~ ~
destoxicación sirven para eliminar ciertos materiales ingeridos (por ~-~-O-~-OII + ~~ ~ + Hi'O. (3)
ejemplo, ácido benzoico), o medicamentos. En la tabla 19 Y en I
el siguiente apartado se resumen los datos disponibles respecto al OH r~ f~
metabolismo intermedio. GHNH2 GHN~
~
I
COOH
Sintesis de urea 1
Fosfato de carbamilo Omitina Qtrulina
La mayor parte del nitrógeno sobrante en el organismo de los
mamfferos se elimina en forma de urea. La sintesis de urea, par- La citrulina se condensa luego con ácido aspártico para formar
tiendo de amoniaco y anhídrido carbónico se efectúa por un me- ácido argininsuccinico·.lo cual exige el concurso de ATP:
canismo cíclico. El ciclo de la urea se fundó al principio en la ob-
servación de que la ornitina, la citrulina y la arginina estimulan la COOH
I
producción de urea en presencia de amoniaco, sin consumirse ellas
mismas l. Desde entonces, así lo han confirmado otros muchos H r~
experimentos l. Las reacciones del ciclo comprenden la erección ~H2 HN N-CH
~/ I
gradual de la armazón de urea sobre el grupo8-amino de la omi- ro I COOH
tina, y el proceso termina con la formación de arginina, que se hi- I
droliza luego por medio de arginasa, para dar urea y ornitina. NH rooH NH
I I I O O
HO-f-(}-~ +
Antes de entrar en el ciclo una molécula de amoníaco y otra de
anhídrido carbónico, reaccionan para formar fosfato de carbamilo. ~ + ~ + ATP ~ r~ + AIIP (4)
La sintesis de este compuesto requiere ATP, y se ha formulado
provisionalmente como sigue a, 4: '
C~
I
GHN~
I
C~
I OH ~
r~ GOOH ~~
c~ + N~ ---+1 . ~N-GOOH (no confirmada) (1) CHN~
I r~
Ácido carbámico COOH COOH
Qtrulina Ácido Ácido Ácido
~ ~
aspútico argininsucclnico pirofosf"órico
"2N-COOH + 2ATP -+ H~- C~O-l-{JH + 2AOP + ortofosfato (2)
La reacción (4) es totalmente reversible, pero en condiciones
OH fisiológicas se desarrolla sólo de izquierda a derecha. por la pre-
Acido carbámico Fosfato áe carbamilo sencia de una puofosfatasa muy activa':
Tabla 19 Mecanismos de destoxicación
Reacción Ejemplos de compuestos

Producto formado Mecanismo
dcstoxicados
Acetilación Sulfanilamida Acetilsulfanilamida Véase la página 457

Metilación Nicotinamida N-metilnicotinamida El grupo metilo procede de la metionina,
probablemente a través de S-adenosil-me-
tionina (págs. 450 Y 451)
Conjugación de glicina Acido benzoico Acido hipúrico Véase la página 458
Formacióp de alquil- Alcoholes y fenoles Mentil- y fenil- R·OH +ácido uridindifosfoglucur6nico -+
y arilglucurónidos (mentol y fenol) glucurónidos
H R
~
+ disfosfato de
H uridina
H
A OH
a-glucurónido
Formación de acil- Acidos aromáticos (ben- Benzoilglucurónido Desconocido
glucurónidos zoico) y ácidos alifáticos
ramiñcados
Formación de ésteres Fenoles Sulfato de fenilo Véa~ la página 458
sulfúricos
Conjugación de Acido fenilacético Fenacetilglutamina Véase la página 458
glu~ .
Formación de ácido Naftalina, Acido Véase la página 458
mercaptúrico . haluros de alquilo· nllftilmercaptúrico
458 fiíAabolismo - Mecanismos de destoxicación (continuación)
~
A esto sigue la hidrólisis de arginina aomitina y urea. La omi-
, 2 HO-LOH (5) tina puede experimentar luego la misma serie de reacciones. co-
menzando por la (3) y acabando por la siguiente:
~ HN NH2
Ácido pirofosfórico Ácido ortofosfórico
,\/
El argininsuccinato continúa reaccionando, y da arginina y fu- !
NH NH2
marato U , del modo siguiente (6): I NH2 I
r H ~~
I
y~
+ ~O
I
CO .
I
+
C~
I
C~
(7)
~ NH2 I
,~
Hy "1" H
HN
,,/ NH2 r~
CHNH2
C~
I
CHN~
,COOIf
NH
r
NH COOH
I
COOH
I
COOH
I I I Arginina Urea Ornitina
~
CH2 CH (6)
I + 11
La secuencia cíclica de las reacciones se representa en la figura 15,
t
CH2 CH
I I conforme a la cual se emplean una molécula de anhídrido carbó-
C~ COOH nico y otra de amoníaco por cada molécula de urea producida.
I I El segundo átomo de nitrógeno de la urea procede de ácido aspár-
~i
CHNH2
I tico, el cual se regenera por transaminación entre glutamato y oxal-
COOH acetato. Por su parte, el glutamato se puede regenerar de dos ma-
Ácido arginiosuc:dnic Arginina Ácido fumárico neras: mediante transaminación de ácido a-cetoglutárico con di-
Fig.15 Ciclo de la urea

Debajo del diagrama se enumeran los enzimas participantes
2 ATP ADP + onofosfato
COr + N~
~ ~ ~
Glutamato de acetilo H2N-C-0-j-OH HO-~-oH
o
I
OH OH
Fosfato de carbarnilo Ortofosfato
(b)
/ ATP + I
COOH
I
C~
CHN~
Omitina Citrulina I
CIJOH
Asputato
yOOH
O O
•H\)~ H~,
yl
H ~2
Jl-CH AMP +
11
HO-P-Q-P-oH
11
I COOH ~ ~
~H NH Pirofosfato
~
I
r~
C~
I
~
CHN~
tr~
Imt COOH
r
ArginiDa Sucdnato de arginina Ortofosfato
~
(.) Complejo de Cosfocubamilsin
(.) Fosfocarbami1..ornitin-tftDscarbamilasa
«) Simetasa de succinato de arginina
(<1) Pirofosfatasa . I
(1) Enzima que desdobla el succinato de arginina
·1mI
(j) ArgiDasa Fumanto
Metabolismo - Mecanismos de destoxicaci6n (continuaci6n) 457
Fig.16 Utilización y regc:nención de aspartato en la sIntesis de urea
DPN
a-cetoglutuato citrulina + A TP
aspartato
AMP + pirofosfato
por tnnsarn;nación con 2 onofoefato

otros aminoácidos
oxalacetato IUCcinato de arginina
malato f'umarato
versos aminoácidos (pág. 414), o por aminación reductiva de Acetilaci6n de aminas 1

ácido a-cetoglutárico con amoníaco lI:
En el organismo se acetilan muchas aminas aromáticas y alifá-
COOH COOH ticas, entre ellas sulfanilamida. ácido p-aminobenzojco, Yotru 6 •
I I En general, las aminas acetiladas son menos tóxicas que las no
~~ ~ acetiladas; pero en algunos casos, la escasa solubilidad de .~
+ llas pueden hacerlas peligrosas, por cristalizarse en el conducto
~ + ~ + +
~ OPNH ~
~ DPN ~(8)
(o TPNH) (o TPN) urinario. '\
<, CD ~N~ La reacción de acetilación pasa por acetil-coenzimaA (pág. 412),
I por ejemplo:'
COOH COOH
Amoniaco Ácido a-cetoglutárico Ácido g1utámico
El segundo átomo de nitrógeno de la urea tiene que pasar por

glutamato y aspartato, según se ha visto, pero no forzosamente
por la fase de amoníaco. El suministro de aspartato para la reac-
ción (4) afecta a dos ciclos complementarios del ciclo principal de
sulfanilamida Acetil-coenzima A
la urea expuesto en la figura 15, y que aparecen en la figura 16
precedente.
Bibliografla .
1) Véanse las revisiones de KltEBs, H. A., en slJlINEIl y MrRBXclt (eds.),
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458 Metabolismo - Mecanismos de destoxicación (conclusión)
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cinámic y otros similares, se conjugan con glicina en diversos DUIlSltIy cobbs.,J. Amer. tbem. Sot., 78, 6408 (1956); ROBBINS y LIPMANN,
órgan J. La reacción requiere coenzima A y ATP, Y sigue una J. Amer. ,be",. Soc., 78, 2652, 6409 (1956); ROBBINS y LIPMANN, J. bio/. Chem.,
229, 837 (1957); GREGORY Y LIPMANN, J. bio/. Chem., 229, 1081 (1957).
marcha similar a la de activación de acetato (pág. 412), por ejem-
pIó:
. ~ O ~
OCOOH + ATP + IIS-R - OJ-S-R + AMP + HO-~-O+OH
6H OH
Formación de Cenacetilglutamina
Este mecanismo de destoxicación es peculiar de la del ácido fe-
Acido benzoico Coenzirna A Benzoil-coenzima A Acido
nilacético en monos antropoides y en el hombre. La reacción re·
pirofosfórico quiere coenzima A y ATP, y sigue un curso similar al de la acti-
vación de acetato (pág. 412).
R H 9 H H
OH-S-R + tyt-~-COOH -+ O~-~-~-COOH +
H H
HS-R O,
H
y-COOH + AlP + HS-R - 4 O'"
H O
y-C-S-A
O
+ AMP + HO-f-O-f-OH
"11
O
H H 00 00
Benzoil-<OCnzirna A Glicina Acido hipúrico CoenzimaA
Acido fenilacético Coenzirna A . Fenilacc:til· Acido
coc:nzima A pirofosfórico
Bibliopafla .
1) CaANruNNB, H.. J. biD/. ChmI., 189, 'lZ7 (1951); SCHACHTEIl y TAG-
CUT, J. IMI. ChmI., 208,263 (1954); MOLDAVE y MmsTEA, J. bio/. ChmI.,
229, 463 (1957).
HO
. 'f
Oi~-S-A + HS-R
Pormaci6n de áteres sulfúricos H
Los sulfoéstetes naturales comprenden los polisacáridos sulfato
de condroitina y beparina, sulfatos de esteroides y sulfatos de fe- Fenilacetil- Fenilacetilglutamirut Coenzirna
ollo (de ariJo). Además de esas substancias, cuando se ingieren coenzirna A A
feno1es atni'ios se esterifican más o menos con sulfato, y la elimi-
nación de fenoles en forma de sulfatos de fcoilo constituye uno La primera de estas reacciones se desarrolla en tejidos de ani-
de loa diversos mecanismos de destoxicación de fenoles J. La for- males bovinos y del hombre; pero el segundo parece limitado a
mación de ésteres sulfúricos necesita sulfato inorgánico y A TP, los riñones y el higado humanos, y no se observa en el hlgado
Y pasa por dos «sulfatos activos» intermedios': de rata o de buey. Como en la activación de acetato, el ácido fenil-
acético y el A TP se pueden reemplazar por ácido fcoilacetil-ade-
nilico, aunque no se ha demostrado una acumulación del último
al incubar ácido fenilacético sobre ATP.
~ '+ ~I-lIt -+ tl}JH)'-Ir!'-1-ocH, +

-------+
ATP
Formación de ácidos mercaptúricos
~ &t
Algunos compuestos aromáticos (por ejemplo, bencenos halo-
genados, naftalina), cuando se ingieren, producen ácidos mercaptú-
ricos (N-acetil-S-arilcisteínas)1. Se desconoce el mecanismo de
5'.fosfosulfato de adenosina Acido pirofosfórico formación de estos compuestos, pero se supone que sea el si-
guiente 1, ' :
+ HO-II
SH
I
~
tO
~2
I
~
R-S-C-CH3
~HNH2 yHN~ + 2H (acetil-<OCnziIn& A)

COOH COOH
Yodobeoceno Gstdna (?) S-p-yodofenil-
cistelna
+ AOP
3'·fosfato-5'·fosfosuIfato de adenosina
~
+
<O
R-SH
~
.
CoenzimaA
+ HO-&t H H
. H H
O OH
OO-¡-lIt BfbIJosiafJa
O 1) WD.LI.UIS, R. T.,D,ItIxiudi#"M_ÑllisttU,-zaed., Londres, 1959. 2) MILLS
3',5'-difosfato de adeaosina , WOOD. J. IMI. 0.., 2f11. 695 (1954).

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344 Componentes de la materia viva - Carbohidratos

MARTINEZ GARRIDO MANUEL

Carbohldrato.1 la vez se constituye un puente de oxígeno entre los átomos de

Monosacáridos (véanse--tambiéa-,las--págiaas349 351) El compuesto resultante es un semiacetal' intramolecular (si

analogía con los compuestos heterociclicos similarest furano y

+,.', tJ aqui con algún detalle. Otros pormenores se encontrarán en

Fig.1 Estereoisomena del gliceraldehido Isómeros del ciclohexanohe:xol (inositol)

I 1 No hay mesómeros entre los glúcidos, porque el grupo carbo-

Modelos atómicos. G Iiceraldehido Gliceraldehido

,Fig.2 Relaciones configurativas de las o-aldosas CHO

de imaginar desviado 1800 el enlace entre C-4 y C-S antes de

CHO HCOH CHO

Pero en las fórmulas m y IV_ ya no se reconocen fácilmente

En el caso de las hexofuranosas, al cerrar el anillo se forma una

s-dihidroxiacetona C,H.O. 1iH20H CH20H Inactiva Como fosfato (véase tabla 2,

o-digitoxosa C.HuO, [ex]~ + 46,5°

DL-arabinása C.H,.O. Mezcla equimolecular de Inactiva Aislada de la orina en la pen-

Tah/a 1 Monosacáridos importantes en los mamíferos ((onlÍnTIIJrión)

o-ribosa C.H"O. [aJ~-23,7°(solución4%) Muy difundida en nucleósi-

o-ribulosa C.H,.O. Como fosfatos (véase tabla 2,

o-xilulosa C.HlOO. Como fosfato (véase tabla 2,

L-xilulosa C.H,.O. En la orina de pentosuria

o-galactosamina • Forma a, 1 HCI: Muy difundida en la natura-

Tahla 1 Monosacáridos importantes en los mamíferos (fOlUltUió,,)

D-glucosamina C,H130.N Forma ex: Como N-acetilglucosamina

N-acetil-n-glucosamina • Componente exclusiva de la

Tlibia 2 Fosfoglúcidos importantes en los mamíferos

Fórmula Composición Rotación

Fosfato de C.H,o,P CHzOH 21,19 4,15 18,22 Producto inter- 1

3-fosfato de C.H,O,P CHO

Fosfato de 'cido C.H.O,p COOH 21,44 2,99 18,43 Producto inter- 8

4-fosfato de C,H,O,P CHO 24,01 4,53 15.49 Producto inter- 9

1-fosfato de C.H,O,P CH201'03~ 24,01 4,53 15,49 Función desco- lO

• Véase d 6naJ de la tabla en.página 355.

Tabúz 2 Fosfoglúcidos importantes en los mamíferos (rontÍ1lluKiÓ1r)

S-fosfato de C.HnO.P CH20H 26,15 4,83 13,49 Producto inter- 16

1-fosfato de C.HuO,P H 27,70 5,04 11,91 [Glm - 56° Producto inter- 17

,. Véase: el final de la tabla en página 355.

Tabla 2 Fosfoglúcidos importantes en los mamíferos (&onlinlllUión)

• 1 H,OP03H2 extractos de te-

1,6-difosfato de • 21,19 4,15 18,22 [am - 19° Producto inter-

6-fosfato de • 27,81 5,45 11,51 [am + 48,5° Se forma a ex-

6-fosfato de ", CIHIIO"P

6-fosfato de • 27,70 + 15,1 0

• V éasc el 6naJ de la tabla en pigiDa 355.

T ohla 2 Fosfoglúcidos importantes en los mamiferos (~~/lUión)

Fórmula Composición Biblio-

l,7-difosfato de . 22,72 4,36 16,74 Producto inter- 28

Fosfato de lactosa C12H .,014P 34,13 5,49 7,34 [aH: + 99,5 0

Tah/ti J Alcoholes polivalentes importantes en los mamíferos

Glicerina C.H.O. CHzOH Muy difundida en lípidos de tejidos de

Adonitol C.H"O. CHzOH Componente de la riboflavina (vitamina B.,

Mesoinositol C.HIIO. OH OH Inactiva Muy difundida en los reinos vegetal y ani-

Estreptidina C.Hl IO.N. ",NH Componente de la estreptomicina

Tah/a 4 Productos de oxidación de carbohidratos

Acido L-ascórbico C,H,O. Véase en Vitaminas, pág.478

Acido 13-D-glucurónico C,HIZO.

Acido n-idurónico C.HuO.

MARTINEZ GARRIDO MANUEL

Nombre Fórmula y pcao molecular Estructura Rotación especifica Observaciones

Maltosa CIIHIIOu Forma ~, 1 H.O: Producto de degradación del almi- 3

-- .......----._---~._ .. _- _.~------~ -- .__ .-

Tab/~6 Polisacáridos importantes en los mamíferos (véase Bibliografía, pág. 361)

Nombre Peso molecular Estructura Rotación especifica Observaciones