Aminoácidos

Prof. Lilian Reyes

α-aminoácidos
grupo carboxilo

grupo amino
Carbono-α

átomo de Hidrógeno

cadena lateral R
Características de α-
aminoácidos

pKa de grupo carboxilo de α-aminoácidos es
aprox. 2

pKa de grupo amino de α-aminoácidos es
aprox. 10

A pH fisiológico (neutro) el grupo carboxilo
pierde un protón y el grupo amino capta un
protón (forma de zwitterion).

zwitterion
Estereoquímica de los α-
aminoácidos
•enlaces tetraédricos
alrededor de Cα
•Carbono quiral, centro de
quiralidad, estereocentro o
Carbono asimétrico: está
unido a 4 grupos diferentes.
•tiene 2 estereoisómeros
distinguibles (enantiómeros).
•Todos los aminoácidos
excepto glicina pueden existir
en forma D y L.
•Los Aminoácidos que
incorporan los organismos
son de la forma L.
• Algunos aminoácidos D se
encuentran en la naturaleza
pero no forman parte de
proteínas.

Ejemplos de D-aminoácidos

-se encuentra en la vitamina ácido

pantoténico y en algunos péptidos naturales

-se encuentra en polipéptidos de algunas

paredes celulares bacterianas

-se encuentra en cerebro, actúa como

neurotransmisosr

ácido γ-butírico
 Aminoá
Aminoácidos de cadenas laterales alifá
alifáticas
•A mayor largo de cadena mayor
hidrofobicidad.
•se encuentran en el interior de las
proteínas.

•Prolina comparte propiedades de

aminoácidos alifáticos. Aunque la
glicina alanina rigidez del anillo dificulta el plegado
Valina de los residios de prolina en la
estructuras proteínas.

Leucina

metionina isoleucina

Aminoá
Aminoácidos de cadenas laterales con hidroxilo
o azufre

cadena laterales débilmente polares

 Formación de enlaces disúlfuro

oxidación

reducción

importante en estructura de proteínas

Aminoácidos aromáticos

Fenilalanina Tirosina

Triptófano
muy hidrofóbicos se puede ionizar Absorben luz con fuerza en el
a pH elevado espectro ultravioleta cercano (280 nm)
Componentes de un Espectrofotómetro

Ley de Lambert y Beer log I0 =εcl log I0 : Absorbancia

I I
ε: coeficientes de extinción molar
c: concentración de especie absorbente
l: largo de la cubeta

Aminoácidos Básicos

Histidina

Lisina Arginina
Son muy POLARES, por lo que se hallan normalmente en la superficie
exteriores de las proteínas, donde se hidratan por el medio acuoso.
 Curva de titulación de glicina
• PERMITE OBTENER
ALGUNOS DATOS:

• información de pKa de
cada uno de los grupos
ionizables.
región de
• grupo carboxilo de mayor poder
glicina es 100 veces
más acídico que el
buffer
grupo carboxilo de
ácido acético.

• Poder buffer a pI: punto isoeléctrico

determinados pH. (carga neta =0)
• información de carga
neta y pH de la
solución.
 Punto isoeléctrico de glicina

pI=1 (pK1+pK2)=1 (2,34 + 9,60) =5,97

2 2

pI=3.22 (2 grupos carboxilo)

pI=7.59 (promedio de pKa de grupo amino y grupo imidazol)

tiene poder buffer

a pH neutro
 Aminoácidos ácidos

Ácido aspártico

Ácido glutámico

•Llevan cargas negativas a pH 7

•su pKa es muy bajo

Aminoácidos no comunes
•derivado de prolina •presente en
•se encuentra en protrombina
proteína de la pared
celular de plantas y en
colágeno

•derivado de lisina
•se encuentra en
colágeno

•presente en
elastina

•derivado de
serina
Aminoácidos encontrados como
intermediarios de la biosíntesis de
Arginina y ciclo de la urea.

Modificaciones postraduccionales en
aminoácidos
Fosforilación Metilación

fosfoserina σ-N-Metilarginina

6-N-Acetilisina
fosfotreonina

glutamato metil ester

fosfotirosina

Adeniltirosina
 Aminoácidos esenciales

son aquellos que el propio organismo no puede sintetizar
por sí mismo. Esto implica que la única fuente de estos
aminoácidos en esos organismos es la ingesta directa a
través de la dieta.

En humanos se han descrito 10 aminoácidos esenciales:
Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina,
Treonina, Triptófano, Valina, Arginina, Histidina.

Algunos de los alimentos con todos los aminoácidos
esenciales son: la carne, los huevos, los lácteos y algunos
vegetales como la espeleta, la soja y la quinoa.

También se pueden obtener por combinación de
alimentos como diferentes cereales y gramíneas.

Enlace peptídico

Enlace que une
aminoácidos en
polipéptidos.

Enlace amida

Los enlaces -C=O y –N-H
son casi paralelos

Enlace C-N tiene poca
posibilidad de giro

Tiene carácter de doble
enlace

Es un Híbrido de
resonancia de 2 formas
 Estructura del Enlace peptídico

Formación del enlace peptídico

Eliminación de una
molécula de agua.

En un entorno acuoso
no está favorecido
termodinámicamente.

Favorecida hidrólisis del
enlace peptídico (lento).

En determinadas
condiciones se favorece
hidrólisis: calor+ácido
∆G=+10kJ/mol mineral fuerte (HCl 6M)
o con enzimas
proteolíticas o
proteasas.
 Enzimas proteolíticas

Reacción de Bromuro de cianógeno

Rx no enzimática

Rompe enlace peptídico

por lado del carboxilo
de los residuos de
metionina

se utiliza para estudiar
composición de
proteínas.
Péptido sintético biológicamente
activo

Nutrasweet

Fenilcetonuria (PKU)

Es un tipo de hiperfenilalaninemia , también conocida como
PKU, es una alteración del metabolismo en el que el organismo
no puede metabolizar el aminoácido fenilalanina a tirosina en el
hígado.

Esta enfermedad es autosómica recesiva, es provocada por la
carencia de la enzima Fenilalanina hidroxilasa.

Se produce un aumento de fenilalanina en la sangre y se
producen otras alteraciones metabólicas en la via alternativa de
transaminasas, por lo que se acumulan los metabolitos
fenilpiruvato, fenilactato, fenilacetato.

El fenilpiruvato es un neurotóxico que afecta gravemente al
sistema nervioso central durante el crecimiento y el desarrollo.

Los síntomas suelen ser retraso psicomotor, cuadros psicóticos
de tipo autista, convulsiones, convulsiones generalizadas y
eczema facial.
 Detección neonatal

Prueba de tamiz neonatal

Alimentos que contienen

fenilalanina
Péptidos naturales importantes

Oxitocina: péptido que contiene 9 residuos de
aminoácidos. Es una hormona secretada por la
glándula pituitaria posterior y estimula las
contracciones uterinas.

Factor liberador de tirotropina: péptido de 3
residuos, formado en el hipotálamo. Estimula la
liberación de tirotropina de la glándula pituitaria
anterior.

Amanitina: péptido de 8 residuos. Es un veneno
extremedamente tóxico producido especialmente por
los hongos Amanita phalloides y Amanita virosa. Es
un inhibidor de la ARN polimerasa II.

Péptidos antibióticos: péptidos no ribosomales
(gramicidinas, polimixinas, bacitracinas y
glicopéptidos) y péptidos ribosomales mamíferos
(lisozima, lactoferrina, bactenecinas, defensinas),
péptidos bacterianos (microcina, mersacidina).

α-amanitina
 Defensina HNP-1

Proteínas

Son polipéptidos con secuencia definida de residuos de
aminoácidos. Esta secuencia se denomina estructura primaria de la
proteína.

Algunas proteínas tienen una cadena polipeptídica y otras más de
una denominadas proteínas multisubunidades.

Proteína Oligomérica: es una proteína multisubunidad que tiene 2
o más cadenas polipeptídicas idénticas.

Protómeros: término general que describe alguna unidad repetida
de una o más subunidades proteicas establemente asociadas en
una estructura proteica mayor.

Proteínas simples (sólo contienen aminoácidos)

Proteínas conjugadas: que contiene uno o más componentes
químicos asociados permanentemente denominados grupos
prostéticos. (Lipoproteínas, glicoproteínas, etc)
Hemoglobina

Cadena ß
Cadena ß

αß-protómeros

Cadena α
Cadena α

Tetrámero de 4 polipéptidos
 Insulina

Tiene 2 cadenas polipeptídicas unidas por puentes disúlfuro.

Secuencias de aminoácidos de la mioglobina de

cachalote y humana

•Inicio en N-terminal
•De 153 residuos de aminoácidos,
128 son idénticos (84%)
•Si incluimos sustituciones conservadas
la homología es de 94%
•Cambios conservadores: conservan
naturaleza de la cadena lateral.
Ejemplo Asp por Glu
Cambios no conservadores: no
conservan naturaleza de la cadena
lateral. Ejemplo Asp por Ala
 Estudio de la estructura de una proteí
proteína

Purificar proteína

Determinar composición de aminoácidos (cantidades
relativas de cada aminoácido) hidrólisis mediante
tratamiento con ácido clorhídrico 6M a 105ºC

Separación de aminoácidos por cromatografía de
intercambio iónico y se mide la cantidad de cada uno.

Secuenciación de la proteína basado en degradación de
Edman (serie de reacciones secuenciales que eliminan
uno a uno los residuos de la cadena polipeptídica).

Para proteínas cortas y de una subunidad

Código genético

N-formilmetionina
Niveles de estructura de proteínas