ORF un marco de lectura codante • El Ribosoma La ARN polimerasa procariota y los ribosomas actúan sobre el mismo ARNm. Composición de los ribosomas procarióticos y eucarióticos. Se indican la longitud del ARNr y el número de proteínas ribosomales para cada subunidad. Resumen de los eventos de traducción: el ciclo del ribosoma. El ribosoma tiene tres sitios de unión a ARNt. La ilustración esquemática del ribosoma muestra los tres sitios de unión (E, P y A) que abarca cada uno las dos subunidades. Inicio de la traducción
El 16S ARNr interactúa con el RBS (Ribosome
binding site) para colocar el AUG en el sitio P. Esta ilustración muestra un ARNm con la separación ideal entre el RBS y el AUG inicial. Muchos ARNm tienen espacios no ideales entre RBS y AUG que conducen a una tasa reducida de iniciación a la traducción. Otro ARNm carecen de RBS por completo y reclutan el ribosoma por distintos mecanismos. Traducción en Procariotes Traducción en eucariotes Identificación del AUG por el 48S PIC y la subunidad mayor ribosomal durante la traducción eucariota iniciación. Elongación EF-Tu transporta el aminoacyl- ARNt al sitio A del ribosoma.
Los ARNt cargados están
unidos a EF-Tu-GTP primero interactúan con el sitio A del ribosoma. Cuando se produce la interacción codón- anticodón correcto, EF-Tu interactúa con el centro de unión, hidroliza su unión GTP. Después de la liberación de EF-Tu -GDP, el ARNt rota al centro de la posición P peptidil transferasa del ribosoma. Tres mecanismos aseguran el emparejamiento correcto entre el ARNt y el ARNm. (a) Se forman enlaces de hidrógeno adicionales entre dos residuos de adenina del 16S ARNr y el surco menor del par anticodón-codón solo cuando las dos primeras bases del anticodón- y los pares del codon forman los pares correctos de Watson-Crick. (b) Base correcta de codón-anticodón. El emparejamiento facilita que EF-Tu se une al aminoacil-tRNA para interactuar con el centro de unión del factor induciendo Hidrólisis de GTP y liberación de EF-Tu. (c) Solo quedan aminoacil-tRNA correctamente emparejados de bases asociados con el ribosoma a medida que giran a la posición correcta para la formación de enlaces peptídicos. Esta rotación se denomina acomodación de ARNt. Rol propuesto para el 2’-OH del tRNA del sitio P en la formación de enlaces peptídicos. El 2’-OH de la "A" final en el peptidil-tRNA es fundamental para la formación de enlaces peptídicos. Se ha propuesto que el 2’-OH participa en un "protón lanzadera ”. En este modelo, el oxígeno 3’ extrae un hidrógeno (resaltado amarillo) del 2’-hidroxilo, y el El oxígeno 2’, a su vez, extrae un hidrógeno (resaltado verde) del grupo amino que ataca al carbonilo. Las flechas rojas muestran la dirección propuesta del movimiento de electrones durante el enlace peptídico formación. La translocación requiere EF G GTP La liberación de polipéptidos es catalizado por dos factores de liberación.
El factor clase l de liberación (RF1)
reconoce el codón STOP y estimula la liberación a través de un motivo GGQ que es localizado en el centro de la peptidil transferasa. El factor de liberación de clase II (RF3) se une solo después de la liberación del polipéptido e impulsa la disociación del factor de liberación de clase I. Ribosome recycling factor (RRF) coopera con EF-G e IF3 para reciclar los ribosomas Terminación de la traducción eucariota y reciclaje de ribosomas. La presencia la cola poli-A contribuye a la eficiencia de la traducción en eucariotas. Una posible circularización estaría mediada por interacciones entre eIF4G, la proteína de unión a poli-A y la cola de poli-A. Regulación del inicio de la traducción bacteriana mediante la inhibición de la subunidad 30S. (a) La unión de proteínas a sitios cercanos al RBS evita el acceso del rRNA 16S al RBS. En en este caso, la proteína codificada por el ARNm se une a su propio RBS. (b) Base intramolecular el emparejamiento del ARNm puede interferir con el emparejamiento de bases por el ARNr 16S. En muchos casos, esta inhibición está modulado por la traducción de otros genes en el mismo operón. Si la región del ARNm que es el emparejamiento de bases con la región proximal de RBS está dentro de un ORF, cuando ese ORF se traduce, la interferencia el apareamiento de bases se interrumpe, lo que permite que un segundo ribosoma reconozca el RBS previamente bloqueado. No todos los polipéptidos eucariotas están codificados por un ORF que comienza con el AUG que está más próximo al extremo 5’. Los uORF regulan la traducción de ORF. En algunos casos, después de que un ribosoma traduce un uORF, el pequeño La subunidad permanece en el ARNm y reanuda la exploración para un segundo AUG. Solo puede identificar un segundo AUG cuando se une a un nuevo ARNr iniciador. Los IRES (internal Ribosome entry sites)pasan por alto los requisitos normales para el inicio de la traducción. Los virus codifican con frecuencia secuencias IRES que se pliegan en estructuras de ARN que eluden la necesidad de uno o más factores de traducción eucariotas. (a) El IRES de poliovirus pasa por alto el requisito para 5’ uniéndose directamente a eIF4G. (b) El virus de la parálisis de Cricket codifica un ARNm con un IRES que se pliega para parecerse a un ARNt que se une directamente al sitio P de las subunidades ribosómicas 40S y 60S. El ARNm en el sitio A codifica un Ala como el primer aminoácido. El código genetico EL CÓDIGO ES CASI UNIVERSAL
† UGA no es una señal de STOP, sino
códigos de triptófano. Por tanto, el anticodón de la tRNATrp mitocondrial reconoce tanto a UGG como a UGA, como si obedeciera a la reglas tradicionales de oscilación.
† La metionina interna está
codificada por AUG y AUA.
† En las mitocondrias de mamíferos,
AGA y AGG no son codones de arginina (son codones STOP). Por tanto, hay cuatro codones de parada (UAA, UAG, AGA y AGG) en el código mitocondrial de mamíferos.
† En las mitocondrias de la mosca de
la fruta, AGA y AGG tampoco son codones de arginina sino de serina.
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