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ARN de transferencia

Los ARNt son las moléculas efectoras


de la traducción.
(A) Estructura y biogénesis del ARNt:
Los ARNt se transcriben en el núcleo
por la ARN polimerasa III como
moléculas precursoras (pre-tRNA).
Después de la eliminación de la
secuencia líder 5 ʹ por la enzima RNasa
P y de la secuencia final 3 ʹ por la
enzima RNAsa Z, la terminación CCA
se agrega al ARNt en maduración
mediante una enzima (CCA
nucleotidiltransferasa). Se produce el
la eliminación de los intrones
existentes y la maduración de las
moléculas de ARNt experimentan
modificaciones postranscripcionales
mediante enzimas modificadoras de
ARNt. A continuación, se añaden
aminoácidos al extremo 3 'de CCA de
los ARNt afines maduros por
aminoacil-tRNA sintetasas.
(B) Los ARNt cargados reconocen
codones de ARNm a través de la
complementariedad de pares de bases
con sus anticodones.
Un subconjunto de nucleósidos
modificados son encontrados en el ARNt.
Representación de hoja de trébol de la
estructura secundaria del tRNA.
Conversión entre hoja de trébol y la estructura 3D real de un ARNt.
(a) Representación de hoja de trébol.
(b) Representación en forma de L que muestra la ubicación de las regiones de pares de
bases del plegado final.
(c) Representación en cinta de la estructura plegada real de un ARNt.
Los dos pasos de aminoacilación del ARNt.
(a) Adenilación de aminoácidos.
(b) Transferencia del adenilato de aminoácido al tRNA.
El proceso que se muestra es para una tRNA sintetasa de clase II (que une el
aminoácido al 3’-OH. Las enzimas de clase I inician la unión en 2’-OH )
Las enzimas de clase I son generalmente monoméricas, mientras que las
enzimas de clase II son diméricas o tetraméricas, con residuos de dos
subunidades que contribuyen al sitio de unión para un solo ARNt. Las letras
alfa y beta se refieren a subunidades de las tRNA sintetasas, y los subíndices
indican su estequiometría.
Elementos del reconocimiento de la aminoacil sintetasa.
Estructura Cocristalizada de glut-
aminil aminoacil-tRNA sintetasa con
tRNAGln.
Enzima (gris); tRNAGln (púrpura).

La molécula amarilla, roja y verde es


glutaminil-AMP.

Notar la proximidad de esta molécula


al extremo 3’ del tRNA y los puntos
de contacto entre los ARNt y la
sintetasa.

(Rath V.L. et al. 1998. Structure 6:


439–449.) Imagen preparada con
MolScript, BobScript y Raster3D.
Características distintivas
de aminoácidos similares.
El ribosoma no puede discriminar
correctamente entre y ARNt cargados
incorrectamente
Manipulación viral de ARNt del hospedador.
(A) Manipulación viral del conjunto de ARNt
de la célula huésped y adaptación del uso
de codones. El conjunto de ARNt del
hospedador está enriquecido en ARNt
afines que decodifican codones con
terminación C / G. (i) Los virus con un uso
sesgado de codones [virus de la influenza
A (IAV), el VIH, el virus Nipah (NiV) y el
virus de la hepatitis A (HAV)] pueden
explotar y manipular el conjunto de ARNt
del huésped para decodificar codones
con terminación A / U para coincidir
mejor con su uso de codones y, por lo
tanto, favorecer la traducción de
proteínas virales. (ii) Virus con un
imparcial uso de codones [poliovirus (PV)
y el virus de la fiebre aftosa (FMDV)]
compiten por los tRNA para la síntesis de
proteínas e inhiben la traducción de las
proteínas del huésped.
(B) Respuestas de la célula huésped al VIH-1
manipulación de la reserva de ARNt
durante la etapa infecciosa tardía.
Schlafen 8 y 13 (SFLN8 y SFLN13)
interactúan con los tRNA y los escinden
cerca del extremo 3 'para que se
conviertan menos tRNA disponibles para
traducción, SFLN11 se une al tRNA y
revierte los cambios en el conjunto de
tRNA inducidos por el virus, y la proteína
2 similar a Piwi (Hili) se une a tRNA raros
que reconocen codones que están
sobrerrepresentados en el genoma del
VIH-1. Estos eventos finalmente
disminuyen la síntesis de proteínas virales
y contrarrestan la propagación viral.

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