Enzimas proteolíticas (proteasas)

Estas enzimas rompen o hidrolizan las uniones peptídicas en los polipéptidos,

creando fragmentos más pequeños e hidrosolubles: Oligopéptidos y raramente
aminoácidos
Tambien hidrolizan la unión entre el carboxilo de un aminoácido y el grupo α-
amino del siguiente aminoácido dentro de la proteína.
Las proteasas también conocidas como peptidasas, son capaces de hidrolizar
enlaces peptídicos de otras proteínas. Se encuentran distribuidas ampliamente en
animales, plantas, y microorganismos. Su clasificación involucra dos grupos:
exoproteasas y endoproteasas, dentro de estas últimas se encuentran las
proteasas ácidas, mejor conocidas como aspartil proteasas, las cuales son de
gran interés, principalmente en la industria de los alimentos y las bebidas.
Aquellas de origen fúngico presentan gran
demanda debido a las características que
poseen, lo que ha dado como consecuencia
el desarrollo de distintos métodos para
aumentar su producción.
Teniendo como base su sitio de acción, las
proteasas pueden ser exopeptidasas y
endopeptidasas. Las primeras actúan cerca
de los extremos de las cadenas
polipeptídicas, lo cual les confiere la
capacidad de romper el enlace peptídico de
uno o unos cuantos aminoácidos. Las enzimas que hacen esta actividad en el
extremo amino son llamadas aminopeptidasas y pueden liberar aminoácidos
simples, dipéptidos o tripéptidos

Las enzimas proteolíticas le ayudan a digerir las proteínas contenidas en los

alimentos. Aunque su cuerpo produce esas enzimas en el páncreas, ciertos
alimentos también contienen enzimas proteolíticas.

La papaya y la piña son dos de las fuentes de plantas más ricas

Las proteasas pueden encargarse de romper enlaces peptídicos específicos,

denominándose en éste caso proteólisis limitada o pueden encargarse de romper
un péptido completo de aminoácidos, denominándose en éste caso, proteólisis
ilimitada.

En el cuerpo humano las principales proteasas son las pancreáticas (tripsina,

quimiotripsina y la carboxi-peptidasa) son secretadas en forma inactiva
 (tripsinógeno, quimiotripsinógeno y procarboxipeptidasa) y son activadas al llegar
al intestino gracias a la enteroquinasa, proteasa secretada por la mucosa gástrica.
Este es un mecanismo para proteger los tejidos corporales de la acción de estas
enzimas. Las proteasas se inactivan mediante la fijación de proteínas inhibidoras
fuertemente al sitio activo de la enzima.

Las proteasas también se clasifican según el mecanismo proteolítico que realicen:

serin proteasas, treonin proteasas, cistein proteasas, aspartil proteasas,
metaloproteasas, glutamil proteasas y péptidas Mixtas (serina, cisteína, treonina).
Otras formas de clasificarlas son según la zona por la que rompen la cadena
proteica y el pH óptimo en el que actúan por ejemplo:

  Proteasa 3.0: pH óptimo 3, rango de 2-7.

  Proteasa 4.5: pH óptimo 4.5, rango 2-6.
  Proteasa 6.0: pH óptimo 6, rango 4-11.