El estudio de la bioingeniería ha contribuido de manera muy significativa con respecto al área

económica, alimentaria y medica dado a que se han logrado avances importantes que han permitido
mejorar la calidad de vida y optimizar diversos procesos industriales, en el sector agroindustrial estas
investigaciones nos pueden permitir mejorar, la gestión de producción, procesos y una nueva
agregación de valor al material de origen biológico, ejemplo de esto puede ser buscar la eficacia de
cierta enzima para mejorar la velocidad de producción, aportar nuevos contenidos nutritivos a los
productos de tipo alimenticio, este tipo de avances puede traer mejoras económicas para los
investigador e inclusive a el entorno en el que está involucrado.
Para poder entender bien de qué manera podemos mejorar estos procesos biológicos debemos
tener claro ciertos conocimientos que nos arroje datos precisos con respectos a los parámetros que
tratamos de corroborar con todas nuestros diseños experimentales para corroborar que la
investigación va por buen camino, en el caso de la bioingeniería es necesario tener claro los
conceptos e información sobre las termodinámicas de las reacciones, dado que a nos puede dar una
idea clara de si nuestro proceso esta cumpliendo con las expectativas de la investigación.
Para el caso de las optimizaciones de las proteínas, evaluar la exergía en distintos procesos, si
cierto tipo de enzima es estable en un nuevo proceso o aprovechar cierto tipo de residuos
agroindustriales debemos estudiar su eficiencia con respecto a los parámetros de energía libre de
Gibbs, entalpia, entropía y velocidades de producción para contar con datos claros y precisos que
nos permitan definir si la investigación tiene futuro para su aplicación en la agroindustria.
en una investigación especifica tenemos que las propiedades catalíticas, cinéticas y termodinámicas
de caseína libre e inmovilizada tenemos que los parámetros de la hidrólisis de caseína por
caseinasa mostró cambios claros ya que la entalpia de desnaturalización permitió reconocer en que
punto de la reacción la enzima puede desnaturalizarse, en este caso fue mayor que el valor de la
enzima libre en 1,1 veces a 70 |C. Esto puede deberse a los cambios de conformación de la enzima
adsorbida. Del mismo modo, el valor de la entropía de La activación de la caseinasa fue ligeramente
superior a la de la forma libre en aproximadamente 1,1 veces a 60 C. [ CITATION Sam19 \l 9226 ]

Bibliografía
Samia A. Ahmed, S. A.-H. (2019). Catalytic, kinetic and thermodynamic properties of free and
immobilized. heliyon.