GAPiTUIO
[structu]a Ufunciún üel músculo
e§[ucl6tiG0
A. Fernán,dez Vaquero
Los músculos esqueléticos son los responsables
je ia postura y de los movimientos del esqueleto (de
,quí su nombre). Consiguen realizar su función gra-
:ias a la posibilidad de transformar energía quími-
:a en energía mecánica. Las células que constitu-
,en el tejido muscular (céllllas o fibras musculares)
Jisponen de una maquinaria proteica diferenciada
1ue permite el fenómeno de la contracción muscu-
.ar. Repasaremos esta función fisiológica así como
.as bases que nos permiten explicarla.
EsrnucruRA DEr Múscuto EseuELÉTIco
Composición del músculo esquelét¡co
Las células musculares o ruiocitos que están espe-
;ialmente diferenciadas reciben el nombre de fibras
,nttsculares debido a su forma alargada. Cada fibra
inuscular está rodeada por una fina red de fibras
:eticulares (end.oncisio). Se encuentran agrupadas
en paquetes entre los que encontramos estructuras
de tejido conjuntivo (perirnisio) (fibras colágenas,
elásticas), vasos y nervios. Todo el músculo está recu-
bierto por una vaina de tejido conjuntivo (epinoisio),
que se continúa con el tejido conjuntivo que rodea
a los paquetes de fibras y a los tendones.
La fibra muscular es una célula cilíndrica, alar-
qada, polinucleada, cuyos núcleos (pueden servarios
crentos) se encuentran situados inmediatamente por
debajo de la membrana. Son las células más largas
de nuestro organismo y se originan por la fusión de
muchas células musculares embrionarias indiüdua-
les. Los núcleos los encontramos a intervalos a lo
1l
lt
largo de la célula, y presentan posiblemente alguna
forma de comunicación internuclear que garantiza
que las propiedades celulares sean compatibles a lo
largo de toda la célula. Sin embargo, cada núcleo
guarda también un determinado grado de autono-
mía, hecho que se confirma al observar diferentes
grados de adaptación en una misma célula muscu-
lar en respuesta a un estímulo como Ia electroesti-
mulación.
A la membrana celular se le denomina sarcole-
ma, mientras que el citoplasma de las células mus-
culares se denominasalfúpksm.a. Las fibras muscu-
lares contienen escaso citosol, y la gran mayoría
del citoplasma está ocupado por unas estructuras
complejas denominad as ruiofibrillas (Fig. 4. I ). Las
miofibrillas son haces de proteínas elásticas y con-
tráctiles que llevan a cabo la función de la con-
tracción.
Las fibras musculares contienen un extenso retí'
culo sarcoplásn'tico, el cual se dispone de forma espe-
cial alrededor de las miofibrillas (Fig. a.2).'La fun-
ción de dicha estructura es concentrar y secuestrar
iones calcio. En íntima asociación con el retículo
sarcoplásmico, encontramos los ttibwlos T o túbu-
los transversos. Estas estructuras son invaginacio-
nes del sarcolema que penetran hacia el interior de
la fibra perpendicularmente a la superficie, de modo
que la membrana de los túbulos T es el propio sar-
colema, y en su interior encontramos líquido extra-
celular. Permiten que el potencial de acción que se
origina en la superficie de la célula en la placa moto-
ra se propague hasta alcanzar el interior de la fibra.
 &a FISIOLOGíA DEL EJERCICIO
i
!¡
Fiauro 4.1. Dibuio esquemóticó de una fibro musculor en lo que
,í áor"r,lo diéposiclión de los miofibrillos y de los diferentes
ntiiaiiot celulores. (Modificodo de Silverthorn, 2'o ed' Humon
-Piy;btrgi
An integroied opprooch. Prentice Holl' Nuevo Jersey)
L-# Retículo
Figuro 4,2. Disposición de los túbulos T y del retículo sorcoplós-
rico otrededor de los miofibrillos. Obsérvese lo estrecho reloción
entre estos estructuros celulores' (Modificodo de Silvefthorn, 2'o
ed. Humon Physiotogy. An integroted opprooch' Prentice HolL
Nuevo Jersey.)
Las cisternas del retículo sarcoplásmico se aso-
cian con los túbulos T formando una estructura
conocida como tríada que es fundamental para la
contracción muscular (Fig. 4.2).
El resto de estmcturas que encontramos en el esca-
so citosol enfte las miofibrillas son mitocondrias, apa-
rato de Golgi, gránulos de glucógeno y depósitos de
triglicéridos. Lás mitocondrias son las responsables
dJg"rr".r, la principal molécula energética, eI AIP'
Contienen todo el material enzimático necesario para
oxidar los precursores de alta energía (dinucleótido de
adenina nicotinamida, NADH) en oígeno molecular
y agJa. Durante este proceso gran cantidad de ener-
giu qtri-l.u es captada por el AIP. Además, el sarco-
pl"t*^ contiene mioglobina en solución, proteína que
," rn" al oígeno y ".t parte responsable del color
"i
rojizo del múiculo, y otras proteínas soluhles'
Las miofibrillas son las estructuras comttáctiles
la fibra tnuscwlar. Cada fibra muscular conliene n
a" t.OOO miofibrillas que ocupan la mayor parte
volumen intracelulaq dejando poco espacio pa
citosol y el resto de organelas. Cada miofibrillr
su vez, está compuesta por proteínas de diver
tipos: proteínas contráctiles (actina y miosina),
teínas moduladoras (tropomiosina y troponlna
proteínas gigantes acces-orias, las c ':19¡ confier
1á elasticidad (titina y nebulina)'
,1 -rlr.rlo
Ultraestructura de las miofibrillas
Si damos al músculo un corte longitudinal,
vamos bandas oscuras alternando con bandas c
ras (Fig. 4.3). Si se observan al microscopio de I
polarizada, las bandas oscuras son anisotrópic-as' I
io qr" se denominanbandasA, mientras que las c
ras son isotrópicas, y de aquí su denominación
banáas I. Lasbqndñs I se acortan durante la
ción, mientras que la longitud de las bandas A p
manece constante. En la mitad de una banda I
aprecia una delgada línea transversal: es 7alínea
La porción de lai miofibrillas situada entre dos lín'
Z ei 1o que denominamos sarcórnero' Todos los cr
bios qué acontecen en el ciclo de relijación-c
maccün se describen en esta unidad funcional'
A gran aumento podemos comprobar que las
das I y A están constituidas en realidad por mi
mentás de dos clases: filamentos finos de actin
filamentos gruesos de miosina, pero no son las
cas estructuras que aparecen en el sarcómero'
En el sarcómero distinguimos los siguientes
mentos (Fig.4.a):
o Discos Z: estructuras en zigzagcompuestas
proteínas de anclaje para los filamentos finc
Cada extremo del saicómero es un disco Z'
Estriaciones
Fioura 4,5. Aspecto de los célulos musculores estr¡olos 5e ot
'i'ñi
nt bindás cloros y oscuros. (Modificodo d9 Srlvert\orn,
ái. ni.ii pnytiology. An integioted opprooch' Prentice
Nuevo lersey)
 ESTRUCTURA Y FUNCION DEL MÚSCUtO ESAUELÉIICO §§
de
más BandaA §arcómero
deI Disco Z Disco Z
ra eI
1r&
rSOS Miofibrilla
pro-
Línea M
#tsanda ZanaH
)y I

eren

r-
c1a- *Filamento fino
luz
'por
cla- :+FilAmento grueso

¡rac-
de
Disco Z
f
Línea M
-t
Disco Z
per-
Figuro 4-4. Elementos del sorcómero que confieren ol músculo esquelético su ospecto estriojo. (Modificodo
Ise de Silverthorn, 2.0
prentice Holl. Nuevo Jersey.)
=:. Humon Physíology An integroted opprooch.
Z.
S o Bandas I (isotrópicas): son bandas de color
luminoso, las más claras, y representan a la Disco Z Línea M
región que está ocupada só1o por filamentos
1.
finos. EI disco Z se encuentra en la mitad de
ban-
una banda I, por lo que cada mitad de una
la-
lna v banda I pertenece a un sarcómero diferente.
unl-
¡ Bandas A (anisotrópicas): la más oscura de las
bandas de un sarcómero. Corresponde a toda
ele- la longitud de un filamento grueso. En los extre-
mos de la banda A, los filamentos finos y grue- Tinina
sos se encuentran solapados. La porción cen-
por
tral sólo está ocupada por filamentos gruesos. Figuro 4.5. Lo titino y lo nebulino estobilizon lo estructurq del
nos.
Z,
o Zona H: corresponde a la porción central de sorcómero y permiten que recupere su longitud de reposo des-
pués de lo contrqcción. (Modificodo de Silverthorn, 2.o ed. Humon
la banda A que está ocupada únicamente por
Physiology An integroted approoch. Prentice Holl. Nuevo lersey.)
filamentos gruesos.
¡ Líneas M: es l,azona de inserción de los flla-
gruesos de la miofibrilla, y constituye la mayor parte
mentos gruesos. Diüde en dos partes iguales de la banda A. En los diferentes tipos de músculo
a la banda A. existen distintas isoformas de miosina (lo cual per-
Cada filamento fino está rodeado por tres fila- mite en la actualidad tipificar las fibras musculares
rnentos gruesos, y seis filamentos finos rodean a un gracias a las técnicas de anticuerpos monoclonales).
lilamento grueso. La disposición adecuada de los Cada molécula de miosina es un hexámero compues-
lilamentos en el sarcómero está garantizadapor otro to de dos cadenas proteicas pesadas que se entrela-
hes tipo de proteínas: las proteínas elásticas titina y zanparaformar una larga cola y unas estructuras glo-
I

I
nebulina (Fig. 4.5). bulares denominadas cabezas. En la zona de 7a
I
cabeza, con cada cadena pesada se asocian dos cade-
Proteínas contráctiles nas proteicas ligeras. Estas tienen función modula-
p opre-
r.rn,2.o dora y, por motivos históricos, reciben el nombre de
te HolL La miosina acttia como un verdadero motor cadena ligera esencial y cadena ligera reguladora. De
molecular. Es la proteína que forma los filamentos manera que, en realidad, la miosina consta de seis
&& FrsroLoGÍA DEL ElERCrcio
cadenas proteicas; dos pesadas y cuatro ligeras. El
tratamiento proteolítico de los filamentos gruesos da
lugar a la meromiosina pesada y a la meromiosina
ligera, y la proteólisis de la meromiosina pesada, a
su vez, da lugar a los subfragmentos S 1 y 52 (Fig.
4.6). La fracción S 1, conocida también como .cabe-
za, de los puentes de unión, contiene todas las fun-
ciones motrices de la molécula, es deci¡ la capaci-
dad de producir fuerza y moümiento.
La estructura cristalográfica de S1 demuestra
que el fragmento consta de tres dominios funciona-
les principales:
. Un dominio contiene el punto de unión con
la actina y 7.a zona parala hidróhsls del AIP
(dominio catalítico).
o El dominio del cuello, que se extiende hacia
la cola de la molécula y parece quedar estabi-
lizado por su interacción con las dos cadenas
ligeras.
o Entre ambos se encuentra el
"dominio con-
versor>>.
Un cambio en la conformación de S1 mientras
se encuentra fuertemente unido a la actina parece
que es lo que provoca el ogolpe de movimiento» o
«golpe de potencia" que subyace a la producción de
fuerzay movimiento.
Unas 250 moléculas de miosina se unen para for-
mar un filamento grueso en el músculo esqueléti-
co. Este filamento se dispone de manera que las
Cabeza de miosina
I
I
fvlotécuta de miosina
Meriomiosina
ligera
Fíguro 4.6. Esquema del filomento grueso del sorcómero y
estructuro de lo moléculo proteico de miosino en lo que se dis-
tinguen los porciones de meromiosino pesodo y meromiosino
ligero obtenidos por proteólisis. Lo proteolisis de lo porción peso-
do permite diferencior los frogmentos Sl y 52. (Modificodo de
Silvefthorn, 2.o ed. Humon Physiology. An integroted opprooch.
Prentice HolL Nuevo Jersey.)
cabezas de miosina quedan en los extremos, y la
ción central está constituida por una haz de
de miosina. La porción de miosina que consti
el bastón es rígida, pero las cabezas que se p
tan hacia fuera tienen una región elástica en
gra que es la zona por la cual se unen a la
rígida. Esta zona de bisagra permite a las c
girar alrededor de su punto de inserción.
Otra característica de la cabeza de miosina
que actúa como un enzimaAlPasa. Esto pe
que la cabeza hidrolice el ATP y utilice la en
liberada para el proceso de la contracción. Cada i
torma de cadena pesada de miosina tiene su p
actividad AIPasa característica. Los tipos IIA y
son las isoformas más rápidas que se expresan en
, músculo esquelético de los seres humanos, e
trándose otra miosina muy rápida (IIB) en
y otros animales pequeños. Las miosinas rápi
presentan ciclos de actividad AIPasa más cor
por lo que las fibras que las expresan pueden
seguir velocidades de acortamiento mucho más
das.
La actina es la proteína que forma los fil
tos finos de la miofibrilla. Una molécula de ac
es una proteína globular (actina G). Normalme
múltiples moléculas de actina G polimerizan
dar lugar a cadenas largas o filamentos (actina
En el músculo esquelético, dos polímeros de ac
na F se entrelazan entre sí para dar lugar a los fÍ
mentos finos de las miofibrillas (Flg. +.7)
La mayor parte del tiempo, los filamentos fi
y gruesos, que se disponen en paralelo, están con
tados por puentes de unión que mantienen el
cio entre los filamentos. Los puentes de unión
constituyen las cabezas de miosina, que se un
débilmente a los filamentos de actina. Cada molé
la de actina G presenta una zona de posible un
a la miosina.
Puentes de unión de la miosina. Los pue
de unión de la miosina presentan dos conformac
nes: la primera cuando se une a la actina, y los
ductos de Ia hidrólisis (ADP + Pi) están todavía
dos. La palanca se encuentra entonces en la
inicial del
"golpe de moümiento». La segunda
lugar al final de esta fase cuando el ADP y el
fato se liberan. Esta unión, al contrario de lo q
ocurre en la primera fase, es potente, y es la que
produce en la etapa de rigor o en ausencia de A
La primera unión, sin embargo, es una unión
debido a la baja afinidad de la miosina por la
na (Geeves , 1995).
 ESTRUCTURA Y FUNCION DEL MUSCULO ESQUETÉTCO

;. Ja por- los músculos durante la relajación o la posición de

l:r colas Filamento fino
reposo. Además, contribuye de forma importante a
¡ stituye la generación de tensión pasiva del músculo. La titi-
! rfovec- na tiene la propiedad de actuar como un muelle que
:.r bisa- proporciona elasticidad a las fibras musculares en
r:'orción estado de relajación. Sólo el segmento de titina con-
..,bezas finado a la banda I es funcionalmente elástico. La
banda I juega un importante papel en la elasticidad
t :lna eS muscular. El modelo actual para explicar la elasti-
p.,rmite cidad muscular implica diferentes mecanismos que
-nergía dependen de la fuerza generada.
l.ila iso- La titina es ayudada por la nebulina, una proteí-
r propia na gigante no elástica que discurre conjuntamente
IivlIX al filamento fino y se inserta en el disco Z. La nebu-
ar en el lina contribuye a la alineación de los filamentos finos
,,,'s 4"7. Esquemo del filomento fino del sorcómero y estruc-
:l1COII- en el sarcómero.
- de lo moléculo proteico de octino o lo que se osocion los
r ¡dores :inos regulodoros troponino y tropomiosino. (Modificodo
r.pidas . : ivefthorn, 2.o ed. Humon Physiology. An integroted oppro- Sa;rucxmr* ffi KL swesssw§"§& §§(§§.§sLÉT§€&
- {lrtos, Prentice HolL Nuevo Jersey.)
L:l COn- Fisiología de la contracción muscular
r=s rápi- Froteínas moduladoras La contracción del músculo esquelético es un
Regulan el proceso de ia contracción impidien- proceso que nos permite generar fuerza para mover
ü,men- o resistir una carga. Se define como la activación de
quc, en presencia de ATP, el músculo esté con-
-,ctina .ido de forma continuada. las fibras musculares con tendencia a que ésr¡s se
r:rente) acorten. En fisiología muscular, la fuerza generada
Iroponina y tropomiosina. Ambas proteínas se
i: para .iuentran en los filamentos finos, asociadas a la ac- por el músculo que se contrae se denomin a terusióm
Íra F). .r¿.Tienen la función de regular la unión entre nruscular; ia carga es un peso o una fuerza que se
[c acti- opone a la contracción de un músculo. La genera-
-trna y miosina, impidiendo que durante la relaja-
r. fila- in se formen los puentes cruzados y se desenca- ción de tensión en un músculo es un proceso acti-
Jne la contracción. La tropomiosina es una proteí- vo que requiere un aporte energético por parte del
s linos ., alargada que rodea en espiral a los ATP.
filamentos de
: )nec- Inicialmente se pensó que los músculos estaban
-tina cubriendo los puntos de unión de la actina
I rspa- ,n la miosina cuando el músculo se encuentra en constituidos por moléculas que se encogían y se
',
n los .tado de reposo. La troponina es una proteína que acortaban cuando se activaban y se estiraban de
Jnen - rnsta de tres subunidades (troponina I, gran afini- nue\¡o al relajarse, algo opuesto a lo que ocurre con
,,1écu- .icl por la actina; troponina T, gran afinidad por la los elementos elásticos. Estas teorías se reforzaron
unión :opomiosina, v troponina C, gran afinidad por el ai observar que la miosina formaba una molécula
- a-* citosólico). Cuando la concentración de cal- helicoidal y que se acortaba con el calor (fenóme-
-nteS ,io en el citosol es alta, hecho que acontece cuan- no por el cual un filete de carne reduce su tamaño
Iicio- -o se desencadena la contracción muscular, dicha al ser cocinado). Fue en 1954 cuando Andrew Fiel-
: Pro- .ubunidad de la troponina se une ai caicio provo- ding Huxley v Niedeigerke descubren que la longi-
. Uni- -ando un cambio conformacional en Ia molécula tud de la banda A permanece constante durante la
i lase
¡ue permite desplazar a la tropomiosina, dejando a contracción, mientras que las bandas I y la zona H
llene .u \¡ez al descubierto los puntos de unión actina- se acortan. Como Ia banda A corresponde al fila-
I fcis- riosina (Fig. a.B). mento de miosina, comprobaron que era imposible
) que La titina es una enorme molécula elástica; es la que Ia miosina acortara su longitud durante la con-
L]C SC rroteína más grande que se conoce. Tiene más de tracción. Junto con ellos, Hugh E. Huxley, de forma
\IP. l).000 aminoácidos. Se extiende desde un disco Z simultánea pero independientemente, propone la
débil rasta la lÍnea M (Fig. 4.5). Tiene varias funciones: Teoría del deslizatniento de los filaruentos para expli-
¿cti- estabilizar la posición de los elementos contráctiles, car Ia contracción muscular, teoría que sigue vigen-
r. gracias a su elasticidad, recuperar la longitud de te en la actuahdad.
 FlsloLoGtA DEL EIFRCtCtO

l
Plano de (a) Plano de (d)

lones
Zonas
adicionales
Tropomiosina de union de calcio
rnc fl13.,"u se unen
Zonas a TnC
de union
ala
mrosrna
ooo
o
d r
4
Complejo Unión de
de
troponina
iones
adicionales tl-t
de calcio
Cabeza de \\/1,
Cabeza de miosina \l
miosina b) d)

Figura 4.8" Corte trQnsversol del-filomento fino poro presentor un esquemo de lo secuencio de interocción
del colcio con lo porción
de troponino C' Esto uniÓn modifico lo conformoción del complejo de lo troponino, provocondo
el desplozomiento de lo tropomiosi-
no, lo que permite dejor ol descubierlo los puntos de unión octtno-miosino posibilitondo
lo controcción. (Modificodo de Moieb EN
Humon Anotomy ond Physiology. 3." ed. Colifornio: The Benjomin/Cummings Publishing
Compony, lnc, t 995; póg. 251 figuro 97.)

En realidad, para que se ller.e a cabo el fenóme-
no de la contracción muscular entre la actina y la
miosina se requiere la presencia de calcio, q.," p".-
mite dejar libres los puntos de unión actina-miosi-
na, y del nucleótldo AIP, el cual, gracias a la activi-
dad AIPásica de la miosina, se hidroliza liberando
energía procedente de un enlace fosfato. Esta ener-
gía es la que permite el golpe de moúmiento. Cuan-
do en las células musculares se dispone de calcio
pero no de AIP, se produce el estado de rigor en el
que actina v miosina se encuentran fuertemente
unrdas sin deslizamiento de los filamenros, v por
tanto sin que se genere fuerza. Sin embargo, cuan-
do añadimos ATP, la unión del ATP co.,áuc" a lu
rápida disociación de los puentes de unjón entre
actina v miosina y permite generar fuerza.
El principal moümiento del brazo de palanca de
-la moiécula
de miosina se produce al liberarse el
fosfato delAIP, ya que este cambio se asocia con
una gran cantidad de energía libre liberada. Sin
embargo, parte del movimiento podría deberse a la
unión y liberación del ADP. De hecho, cuando se
añade ADP al complejo actina-miosina, se reprodu-
ce dicha fracción de movimiento (Gollub, 1996), si
bien estos haliazgos sólo han podido demostrarse en
miosina de músculo liso.
Sin en-rbargo, cuando obsen amos a los mírscu-
los in uiucl, comprobamos que se pueden acortar,
quedarse con ia misma longitud o incluso elongar-
se durante los diferentes tipos de contracciOn. Ei
tipo de contracción que se produce depende de la
interacción entre la magnitud de la fuerza desarro-
llada por el músculo y la carga externa que se apli-
ca. Cuando la fuerza desarrollada por el músculo es
mayor que la carpla externa aplicada, las fibras se
acortan durante la contracción. Cuando la fuerza
desarrollada es igual a la carga, o si resulta imposi-
ble desplazar la fuerza exrerna, la longitud globál del
músculo permanece constante, resultando Lrna con-
tracción isométrica. Si la fuerza desarrollada por el
músculo es menor que la fuerza aplicada, el múscu-
1o se estira durante la contracción.
 ESTRUCTURA Y FUNC]ÓN DEL MÚSCULO ESAUELÉICO

Tearís del deslizamíento de los filamentas
F*rs expficar la csntracción muscular
En situación de reposo, los filamentos finos y
qruesos de un sarcómero se solapan ligeramente.
Durante la contracción, los filamentos finos y grue-
sos se deslizan unos sobre otros aproximando las
líneas Z hacia el centro del sarcómero. para que esto
ocurra, la actina y la miosina tienen que estar en
contacto a través de los denominados pwemtes de
tLmión. Este fenómeno puede observarse al micros-
copio óptico. Durante la contracción, la banda I se
acorta (compuesta sólo por filamentos de actina
cuando no están solapados con los de miosina) y la
banda A permanece constante. También se acorta
la zona H (zona que sólo contiene miosina) y, en
consecuencia, el sarcómero se acorta. Estos cam-
bios son-compatibles con la teoría de que los fila-
mentos finos se deslizan sobre los filamlntos grue-
sos aproximándose desde los extremos del sarcómero
hacia el centro, como se muestra en la figura 4.9.
La fuerza que empuja al filamento fino es el
movimiento de los puentes de unión con la mio-
sina. La miosina es una proteína nxotora que con-
r ierte la energía quÍmica contenida ,, enlace
".,
del AIP, gracias a su actividad Alpásica, en ener-
gía mecánica. La energía liberada por la hidrólisis
del ATP cambia el ángulo enrre ia cabeza de la
molécula de miosina y el eje largo del filamento.
Esta rotación de la cabeza de la molécula de mio-
sina alrededor de su cuello flexible genera el golpe
de ruouiruiento, qu,e es la base de la contracción
muscular.
Los filamentos de actina actúan como los rieles
por los que caminan las cabezas de miosina. Duran-
te el golpe de movimiento, el movimiento de las
cabezas de miosina empuja a los filamentos de acti-
na hacia el centro del sarcómero. N final de un golpe
de movimiento, la miosina suelta a la actina, retro-
cede-y se une a una nueva molécula de actina, pre-
parada para comenzar unnuevo ciclo contráctil. Éste
proceso se repite múltiples veceá mientras la fibra
muscular se contrae.
Acoplamiento quimiomecánico.
Ciclo de los puentes de unión
Durante la contracción, los puentes de unión de
la miosina se unen firmementei la actina y se r,,uel-
ven a separar en una secuencia cíclica. Este ciclo

Banda I ------l
tr l+ BandaA
.)
Músculo
SC retajado
lu-
,si
en - M
+üMitad de
t I ?-Zana H--:l *Mitad de-Z
la banda I
i la banda l/
lcu-
|t"' El sarcómero
5r.- se acorta con
lEl la contracción
tr,
f.o-
Músculo
Pli contraido
hes
lse
trza
lsi-
del ? La zona H y la banda I se acortan
?
Dn-
rel ;iguro 4'9' Posición de los estructurqs del sorcómero en situoción de reposo y de controcción musculor según
teorío det des
cu-
':i2,,i,!;]",i2':::^:,":r|:r:,"r,,o !: ,ilridl r /e p zono H,,mientros'qu" r, ooiaáÁ p,"}.oÁ"r" con tolomismo
r
tongitud.
de Silvefthorn, 2-o ed. Humon Physiology An integroted opprooch. prentice
"fodificodo Holl. Nuevq lersey.)
&§ FrsroLoGÍA DEL ElERCrcro
se produce en una sola dirección gracias al acopla-
miento de las diferentes fases de los puentes de
unión a las fases de la hidrólisis del AIP por la mio-
sina. En cada golpe de movimiento de un puente
de unión de la miosina se hidroliza una molécula de
AIP. Los pasos que tienen lugar en este ciclo son
los siguientes:
. El AIP se une a la miosina, provocando la
disociación entre acl-ina y miosina.
. El AIP se hidroliza y se '".uelven a asociar acti-
na y miosina.
o Se liberan los productos de la hidrólisis (ADP
+ Pi).
De estas fases, dos (unión del AIP a la miosina
y liberación del fosfato) son altamente favorables
desde el punto de üsta energético y sirven para esta-
blecer la dirección del ciclo de izquierda a derecha
(Fig. a. l0). Existen dos tipos de interacción actina-
miosina: uno denominado débil, durante el cual no
se genera fuerza ni movimiento, y otro fuerte. La
transición entre la interacción débil y la fuerte está
íntímamente relacionada con el golpe de movimien-
to. Asimismo se ha establecido la hipótesis de que
la liberación del fosfato está íntimamente ligada a
dicha transición.
Este modelo de funcionamiento de los puentes
de unión requiere que la miosina disponga de dos
zonas flexibles. Las cabezas de miosina, repetida-
mente se unen, lanzan y se liberan de las molécu-
las de actina, empujando al filamento fino hacia el
centro del sarcómero, hacia la línea M. El dominio
catalítico de la cabeza de miosina, como se ha indi-
cado anteriormente, presenta una zona de unión
para la actina y otra para el AIP.
Si elegimos de forma arbitraria como punto de
inicio del ciclo de los puentes de unión la interac-
ción fuerte entre la actina y la miosina, podemos
detallar los acontecimientos que tienen lugar de la
Arr ir ADP|
nH¡ ! nu.nrp
A¡
z AM.ADp.prá AM'.ADpzAM.nop ánrr¡i
ll
tv li
M.ATP M.ADP.P|
= Regulación del ciclo por las proteínas regul
Unión débil Unión fuerte
Figuru 4,10. Ciclo de los puentes de unión octino-mrcstno.
Esquemo poro mostrar lq reocción, que tiene lugor duronte lo
contracción del músculo esquelético, donde A es lo ocfino y M
lo cabezo de lo moléculo de miosino.
siguiente forma y que se representan esquem
mente en la figura 4.1 1:
I. Estado de rigo¡ donde la actina está u
fuertemente a la miosina, pero no hay
unido a la miosina.
2. Una molécula de AIP se une a la ca
miosina y se modifica la afinidad de la m
na por la actina, de forma que la miosin
libera de la actina.
3. La zona de la cabeza de miosina en la q
encuentra el punto de unión aI AIP
ATP, y se produce la hidrólisls del nuc
por la actividad AIPasa.
4. Lacabeza de miosina, que ha quedado I
rota, se r,.uelve a unir débilmente a una
molécula de actina G, una o dos posic
separada de la que había unido previame
junto con los productos de la hidrólisis.
es la situación en la que se encuentra
músculo cuando está relajado. En este
mento, la cabeza de miosina está prepar
para el golpe de moümiento (siempre y c
do la tropomiosina permita la unión en
actina y miosina, lo cual será posible
aumentar la concentración citoplasmática
calcio).
5. Al liberarse el Pi, producto de la hidrólisis
ATP, la cabeza de miosina genera el golpe
movimiento, produciendo la mayor parte
moümiento.
6. A continuación, se libera el otro producto
la hídrólisis, el ADP. Parece que la liberaci
del ADP permite cierta fracción del m
miento (Gollub y cols., 1996). En es
momento, se establece la unión fuerte e
actina y miosina, y da lugar el comienzo
un nuevo ciclo.
La miosina, por sí sola, es capaz de hidrolizar
AIP, pero muy lentamente. Cuando se añade acti
na, la velocidad de esta reacción de hidrólisis es
aproximadamente, unas 200 veces mayor. De ma
ra que la actina actúa como un catalizador de es
reacción.
ladoras. En el músculo intacto, cuando la tropoJ
miosina está en su posición de bloqueo, permite
la unión débil entre actina y miosina, pero impide
el golpe de movimiento. En esta situación el
músculo está relajado; Para que se produzca la con-
tracción, la tropomiosina debe cambiar su confor-
 ESTRUCTURA Y FUNCIÓN DEL MÚSCUIO ESAUELÉICO

rda
Paso 1:
TP :s=do de rigor
Zona de
unión a
de
rsi-
SC

rse dtina G Zona de unión a la miosina

¿al
ido

bre,
l¡a
nes
nte,
Esta
ael
mo-
rada
cuan-
entre '"';-,o 4.1l. Ciclo de los puentes de unión ocfino-miosino. Explicoción en el rcrto. (Modificodo de Silverthorn,2.o ed. Human

le al
' ,: ogy. An integroted approoch. Prentice Holl. Nuevo Jersey.)

ade
-.ón, 1o cual permite que tenga lugar el golpe de la médula espinal hasta su porcÍón termi-
:,or-imiento. El control de la conformación de nal o placa motora.
del
de
-,ieo o de no bloqueo de la tropomiosina lo rea- 2. En la placa motora, se libera desde la porción
. ,a troponina en función de la concentración de terminal del axón un neurotransmisor (acetil-
e del
: -lrJ eue hay en el citoplasma, de manera que al colina) al espacio situado entre el botón axó-
-- el calcio del retículo sarcoplásmico, la tropo- nico y el sarcolema.
to de -, C se une de forma reversible al calcio, 1o que
ron
5. En esta zona, el sarcolema de la fibra muscu-
,,
oca el desplazamiento de la tropomiosina, lar posee receptores para acetilcolina, los cua-
movl-
, .ndo al descubierto los puntos de interacción les al activarse provocan la apertura de cana-
este
::Ie actina-miosina. les iónicos.
entre
de
4. La apertura de dichos canales permite la
entrada de grandes cantidades de iones Na*
I n la actualidad, admitimos que el Ca2* es el al interior de la fibra muscular, iniciando en
izar el ella un potencial de acción.
,: -' ador intracelular de la contracción en todos los
acti- El potencial de acción se propaga por todo el
,s de músculo. La generación fisiológica de ten-
IS]S CS, sarcolema, sin olvidar su propagación hacia
mane-
: muscular voluntaria en el ser humano intacto
el interior de la fíbra gracias a las estructuras
de esta -.uiere la participación del sistema nervioso y de
denominadas túbulos T.
-bra muscular. Só1o así es posible que se acoplen
I

. mecanismos de excitación-contracción que fina- La llegada del potencial de acción al interior

§ regu- de la célula, y en concreto, al retículo sarco-
:n con la generación de tensión muscular. Pode-
a tropo- plásmico, provoca la liberación de grandes
permite
- s identificar una secuencia con los siguientes
cantidades de iones Ca** desde el retículo sar-
:nios que se producen de forma rápiday que dan
r impide coplásmico al interior del citosol.
- :er al acoplamiento excitación-contracción:
tción e1 7. Los iones calcio se unen a la troponina C, Ia
a la con- l. Generación de un potencial de acción y lle- cual a su vez cambia su conformación permi-
r confor- gada a través del axón de las motoneuronas tiendo que interactúen Ia actina y la miosina.
9(} FISIOLOGIA DEL EJERCICIO
B. La actina y la miosina, en presencia de AIP,
provocan el deslizamiento y el acortamiento
del sarcómero, llevando a cabo el proceso de
la contracción.
9. Al cabo de una fracción de segundo, al cesar
el potencial de acción, los iones calcio son
,.secuestrados" de nuevo desde el citosol al
interior del retículo sarcoplásmico gracias a
una bomba de calcio situada en la membra-
na del retículo que consume AIP. La acción
de esta bomba se ve mediante la proteína cal-
secuestrina, hasta la llegada de un nuevo
potencial de acción. Esto hace que cese la
contracción muscular.
Todos estos eventos dan lugar a un complejo y
organizado proceso de transducción de señales que
utlliza membranas especializadas, uniones entre
membranas y canales iónicos tanto en el exterior
como en el interior de la célula.
De manera que, como podemos comprobar, la sali-
da de calcio desde las cisternas del retículo sarcoplás-
mico al sarcoplasma gracias a la llegada de un poten-
cial de acción, junto con la presencia del nucleótido
AIP, permiten la contracción muscular. El estado
rigor se produce cuando la concentración intracelu
lar de calcio es elevada pero no existe el nucleóti
AIP. Es el caso del fenómeno de rigor ntortis, en
cual el deterioro de las membranas del retículo
coplámiso hace que el calcio contenido en su in
rior salga al citoplasma y, al haber muerte celular,
generación de AIP cesa y las reservas de AIP se
ban. En estos casos, la actina y la miosina se enc
tran fuertemente unidas, pero no se produce el go
de moümiento necesario para deslizar los fila
finos sobre los filamentos gruesos.
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 \\ I

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¡i.{dr. Physiol M. Morán Bermejo
¡osin Sl u,ith
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¡ o[ ¡he neck
urai Biology,

fion: Ltte¡fe¡e
9-3.
rLnland El músculo esquelético es un tejido capaz de la velocidad de acortamiento de las fibras. Hoy en
.cer frente un amplio rango de demandas funcio- día, las distintas isoformas de MHC se pueden
rgr: Nutrition
tt \\llliams &
a
,.les, desde realizar movimientos de gran precisión diferenciar por medio de técnicas histoquímicas,
,,ra los que se requiere poca fuerza, hasta contrac- inmunológicas y electroforéticas sumamente pre-
¡nes máximas, pasando por el mantenimiento de cisas (Fig. 5.1). Así, se reconocen en los mamífe-
, Dostura del cuerpo. Esta rrersatilidad del múscu- ros cuatro tipos de fibras musculares: fibras de tipo
esquelético se debe, en parte, a la existencia de I, que son de contracción lenta, y fibras tipo II, de
,:ios tipos de células o fibras musculares, que contracción rápida, de las cuales existen tres sub-
:een caracterÍsticas funcionales, metabólicas y tipos: IIA, IID o IIXy IIB. En el ser humano sólo
,,leculares distintas. Los diferentes tipos de fibras
. encuentran en proporciones variables dentro de
.ja músculo. Así, cada uno de ellos es un mosai-
con diversas proporciones de los distintos tipos
.. libras, 1o que Ie confiere propiedades especiales
..na perfecta adaptación a la tarea funcional para
., que está destinado.
-\ctualmente la clasificación de las fibras
.'-rsculares se realiza en función del tipo de mio-
-.: presente en la célula y de la velocidad de acor-
..:iento de la fibra (Schlafflno y Reggiani, 1996).
-.:os dos parámetros están íntimamente relacio-
'.ios entre sí, ya que es el tipo (o isoforma) de
' ,,sina presente en la fibra el principal determi-
,:te de la velocidad de contracción de la célula,
-.--ido a que la miosina es el .moto» de la con-
-.:ción (Bottinelli y Reggiani, 2000). La molécu-
, :e miosina se compone de seis proteínas más
::leñas; dos de ellas reciben el nombre de cade-
'.. pesadas, y las otras cuatro el de cadenas lige- Fiquro 5.1. Secciones tronsversoles de uno biopsio de múscu-
" . Es precisamente el tipo o isoforma de cadena lo'vosto loterol humono teñidos con onticuerpos específicos de
los distintos isoformos de codenos pesodos de lo miosino.
::=dá de la miosina (MHC del inglés Myosin Se muestron tonto fibros puros (1, llA, llx) como híbridos (llAX,
- ,.;'.t
Clcain) el que determina en mayor medida I + llA). (Cortesío del doctor José Luis López Rivero.)
 FISIOLOGIA DEL EJERCIC O

encontramos fibras de los tipos I, IIA y IIX. Se ha embargo, Ia principal proteína de los filamentos )i:
comprobado que las fibras que antes se clasifica- finos, la actina, no presenta distintas isoformas según :11

ban como IIB son realmente fibras IIXl. el tipo de fibra musculoesquelética. En general, .C

Los distintos tipos y subtipos de fibras, además
de presentar diferentes isoformas de miosina y velo-
cidad de contracción, se diferencian en diversos
aspectos, como su metabolismo, capacidad de alma-
cenamiento de calcio, distribución, etc. (Tabla 1).
§xww,qs yspe § {umxxrns, &x§§e§rw&§ e §Y}
4petele -cqn!É-c,t!t
Las fibras musculares tipo I presentan una iso-
forma de cadena pesada de la miosina denominada
MHC-B/shor,r, (Schiaffíno & Reggiani, 1996), cuya
actividad AIPasa es la de menor velocidad máxima
(V",*) dentro de la familia de las N'IHC. Es deci¡ las
fibras de tipo I son las que más despacio hidrolizan
el AIP para contraerse. Este fenómeno determina a
su vez que la velocidad márima de acortamiento de
las fibras sea la menor dentro de los distintos tipos
de fibras, y es por esta razón por lo que se han deno-
rrtinado fibras lentas. Asimismo, las fibras I expresan
cadenas ligeras de Ia miosina características de este
tipo de fibra, ya que existe una estrecha coordina-
ción entre la expresión de las cadenas pesadas y lige-
ras dentro de una misma célula muscular.
Otras proteínas componentes de la maquinaria
contráctil también presentan isoformas caracterís-
ticas del tipo de fibra. Éste es el caso de las proteí-
nas reguladoras troponina v tropomiosina. Sin
poclemos decir que existe una coordinación entre la
expresión de la N4HC v del resto de proteínas mio-
fibrilares de la célula muscular con el objeto de que
haya una perfecta asociación funcional entre ellas.
Otra característica de las fibras de tipo l, que es
detectable por medio de microscopía electrónica.
es el mavor grosor de la línea Z (Bottinelli y Reggia-
ni, 2000). Este hecho refleja el mavot solapamien-
to entre los filamentos finos de sarcómeros adya-
centes, que tiene lugar en las fibras de tipo I frente
a las de tipo II.
El sistema contráctil de las fibras tipo I se dis-
pone en miofibriilas, que son más escasas que en
las fibras tipo II, con lo que queda una ma)ror pro-
porción de sarcoplasma libre.
Sistema de acoplamiento
excitación-contracción
En general, este tipo de fibras presenta un menor
desarrollo de los componentes celulares que inter-
vienen en el acoplamiento excitación-contracción
(túbulos transversales, retícuio sarcoplásmico y pro-
teínas asociadas a ellos). Esto es así debido a que
los potenciales de acción son transmitidos con
menor frecuencia en estas unidades motoras, por lo
que las fibras disponen de un período de tiempo
más largo para relajarse tras cada contracción, de
modo que no necesitan un gran desarrollo de estos

Tabla I
Principales corocterísticos diierenciadoros de los distintos tipos metabólicos de fibros musculores

Lentas (tipo l) lntermedias (tipo llA) Rápidas (tipo llX)

Diámetro lntermedio Crande Pequeño

Crosor de línea Z Ancho lntermedio Estrecho

Contenido de glucógeno Bajo lntermedio Alto

Resistencia a la fatiga Alta lntermedia Baja

Capilares Muchos Muchos Pocos

Contenido de mioglobina Alto Alto Baja

Velocidad de contracción Lenta Rápida Rápida

Actividad ATPasa Baja Alta Alta

Sistema energético predominante Aeróbico Combinado Anaeróbico

Motoneurona Pequeña Crande Crande

Descarga Bala Alta Alta


Fntos sistemas para relajarse a gran velocidad. Dicho fenó-
pegún meno permite un ahorro energético y una mayor
lr
Peral, resistencia a la fatiga.
itre la Los túbulos transyersales, o túbulos T, son inva-
mlo-
L
r ginaciones del sarcolema que penetran radialmen-
e que te en el interior de las fibras, constituyendo una red
ellas. llamada sisten+a de túbwlos T. Su función es trans-
pe es mitir el potencial de acción desde el sarcolema (SL)
inica, a1 interior de la fibra, induciendo la liberación al
rygia- sarcoplasma del Ca2* acumulado en el retículo sar-
nien- coplásmico (RS). A su vez, este Ca2* liberado al sar-
adya- coplasma se une a la troponina C e induce la con-
iente tracción de las miofibrillas. En las fibras lentas, los
túbulos T presentan menor superficie de membra-
e dis- na, y suponen un menor porcentaje del volumen
[e en celular que en las fibras de tipo II. Una de las prin-
r pro-
cipales proteínas de los túbulos T es el receptor
de dihidropiridinas (DHPR), que actúa como sen-
sor de potencial de las fibras. Los DHPR son me-
i
nos abundantes en estas fibras tipo I que en las de
tipo II.
Ienor Las fibras tipo I presentan un retículo sarcoplás-
inter- mico menos abundante que las fibras tipo II, por 1o
tción que poseen una menor capacidad de almacenamien-
pro- to de Ca2*. La proteína Ca2*-AIPasa es un enzima
r
I que que se localiza en la membrana del RS, y cuya fun-
i con ción es la de volver a introducir el ión Ca2* en el
rcr lo retículo sarcoplásmico (hidroliza eI AIP a ADP y Pi
mpo para obtener la energía necesaria para el bombeo
n, de
del ión) para que tenga lugar la relajación de la
PStoS
maquinaria contráctil. En las fibras lentas se pre-
senta una isoforma de Ca2*-AIPasa (SERCA 2a),
que existe sólo en estas fibras y en células cardía-
cas. Esta SERCA 2a se diferencia de la presente en
las fibras tipo II, en que está regulada por su inter-
¿cción con la proteína fosfolambano que la inhibe.
EI fosfolambano también se expresa únicamente en
las fibras tipo I y en cardiomiocitos, y su fosforila-
ción por estimulación l3-adrenérgica conduce al cese
de la interacción de éste con la Ca2*-AIPasa, con
1o que la enzima se actiya. Otras proteínas que están
implicadas en la homeostasis del Caz*, y que se loca-
lizan en el lumen del RS, son la calsecuestrina y la
parvalbúmina. Ambas son proteínas que unen Ca2*
r que ayudan a acumularlo en el interior de este
orgánulo. La primera de ellas, la calsecuestrina, es
la misma que se encuentra en las fibras de tipo II,
pero además se halla una cierta cantidad de la iso-
forma de calsecuestrina cardíaca. Respecto a la par-
i'albúmina, en las fibras lentas prácticamente es
inexistente.
TIPOS DE FIBRAS MUSCT]IARES S§
El receptor de rianodina (RyR) es otro compo-
nente fundamental del RS que se localiza en la
membrana de éste, y que actúa como canal a través
del cual el Ca2* sale del RS al sarcoplasma. El tipo
de RyR presente en las fibras I es la misma isofor-
ma que se encuentra en las fibras de tipo II; no obs-
tante, parece que el funcionamiento de este canal
no es igual en fibras rápidas y lentas.
Metabolismo energético
Las fibras de tipo I obtienen la mayor parte del
ATP para la contracción del metabolismo aeróbi-
co; es deciq de las vías metabólicas dependientes
de la presencia de O, en la célula. Para disponer
de un adecuado aporte de este gas presentan una
serie de adaptaciones, como por ejemplo estar irri-
gadas por capilares tortuosos y muy anastomosa-
dos, lo que les permite aumentar la superficie de
intercambio gaseoso y de sustratos energéticos y
deshechos con la sangre. Asimismo, presentan ele-
vadas concentraciones de mioglobina que les per-
miten captar gran cantidad de O, sanguíneo. Dicho
O, se emplea en este tipo de flbras para la oxida-
ción de los sustratos energéticos a través del ciclo
de los ácidos tricarboxílic ciclo de Krebs-
y de la fosforilación oxidativa, mientras que la uti-
Tizaciln de la glucólisis para obtención de AIP es
menor. Por esta razón presentan mitocondrias rela-
tivamente grandes y numerosas en su sarcoplas-
ma, con elevado contenido de enzimas de la cade-
na respiratoria y del ciclo de Krebs (Taylor y
Bachman, 1999). E1 importante desarrollo del
metabolismo oxidativo en estas fibras hace que los
sustratos utilizados preferentemente sean los tri-
glicéridos y los hidrátos de carbono, de los cuales
poseen importantes almacenes. Las fibras de tipo
I han sido muchas veces clasificadas como SO (del
inglés slcnv-oxidatwe) precisamente por su baja velo-
cidad de contracción y su metabolismo altamente
oxidativo.
La velocidad de propagación del impulso nerwio-
so en el axón que inerva a estas fibras es relativamen-
te baja (60-70 m . s-1 frente a los 80-98 m . s-r en las
neuronas que inervan a las fibras II), siendo el a,xón
de pequeño calibre con un bajo nivel de excitación,
al contrario de lo que ocurre en las fibras tipo II
(principio de tamaño).
En resumen podemos decir que las fibras de tipo
I presentan baja velocidad miosín ATPasa y de acor-
tamiento, bajo desarrollo de los sistemas implicados
en la homeostasis del Cu'* y una gran capacidad oxi-
9& FrsrorocÍA DEL ElERCrcro
dativa. Estas características las convierten en célu-
las bien adaptadas para la realización de ejercicios
aeróbicos y prolongados.
Fr¡nns rrPo ll
En general, las fibras de tipo II presentan una
velocidad de contracción de tres a cinco veces mayor
que las de tipo I (Bottinelli y Reggiani, 2000). Den-
tro de este grupo de fibras tÍpo II, encontramos dis-
tintos subgrupos que se diferencian fundamental-
mente en el tipo de miosina que er?resan, y por tanto
en su velocidad de contracción. En general, las fibras
IIB constituirían la forma más rápida, con un meta-
bolismo más glucolítico, las IIA serían las más len-
tas y de carácter más oxidativo de todas las rápidas,
mientras que las IIX o IID presentarían característi-
cas intermedias.
Aparato contráctil
Pueden presentar varias isoformas de cadena
pesada de miosina, que son las denominadas MHC-
2A, MHC-28 y MHC-2X (Schiaffino & Reggiani,
1996). Según la forma expresada, las fibras rápidas
se subdiüden en fibras IIA, IIB y IIX. La velocidad
AIPasa de estas isoformas es mayor en la IIB, menor
en la IIA e intermedia en las IiX. Por tanto, la velo-
cidad de contracción de las fibras rápidas es mayor
en las IIB, menor en las IIA e intermedia en las IIX.
En las fibras rápidas, también se encuentran isofor-
mas características de las fibras rápidas de las cade-
nas ligeras de la miosina. En las fibras IIB, existe
un mayor porcentaje de forma llamada MLC-3f, 1o
que se ha sugerido que tendría relación con la mayor
velocidad de contracción de estas fibras.
Como se ha mencionado, en las fibras rápidas
encontramos isoformas
"rápidas" tanto de la tropo-
miosina como de los tres componentes del comple-
jo troponina, mientras que la actina presente es la
misma que la que se encuentra en las fibras I
(Schiaffino & Reggiani, 1996).
Las fibras IIA son las de mayor grosor, incluso
mayor que las de tipo I. No obstante, respecto a la
maquinaria contráctil podemos decir que la princi-
pal diferencia entre los tres subtipos de fibras rápi-
das es la isoforma de MHC que presenta.
Sistema de acoplamiento
excitacién-contracción
Tal y como ya se ha mencionado, el sistema de
acoplamiento excitación-contracción se encuentra
más desarrollado en las fibras rápidas. Prueba de
es que los túbulos T representan un mayor volu
respecto al volumen celular total, y que presentffi
mayores niveles de DHPR (entre tres y cinco
más) que las fibras tipo I (Bottinelli y Reggianfr
2000). Asimismo el RS se encuentra mucho
desamollado en las fibras II. La isoforrna presente
Ca2*-AIPasa es la SEECA la, que se encuentra
todos los subtipos de fibras rápidas. Además de sq
una isoforma distinta de la existente en las fibras I¡,
es entre cinco y siete veces más abundante que en
éstas. La principal proteína ligante de Ca2*, la caL
secuestrina, es la misma que la de las fibras I, corno
ya se ha mencionado. Respecto a Ia parvalbúmina;
ésta es mucho más abundante en las fibras II, y su
concentración disminuye en el siguiente order,:
IIB>IIX>>IIA.
Estas características perniten que las fibras de ti*
po II sean capaces de almacenar más cantidad de
C^'* y liberarlo al sarcoplasma más rápido, que su,§
miofibrillas se contraigan con más rapidez, y, por últir
mo, que eI CaZ* liberado se introduzca de nuevo en
el RS más rápidamente, con lo que la relajación de
las fibras es también más rapida. En definitiva, el prq.
ceso de contracción-relajación es más rápido que e4
las fibras tipo I.
Metabolismo energético .
Las fibras de tipo II son más dependientes de la
glucólisis como fuente de energía que las de tipo I
(por tanto poseen elevadas actividades glucogeno-
líticas y glucolíticas), con menor importancia rela-
tiva respecto al metabolismo oxidativo, razón por l*
que presentan una menor densidad mitocondrial y
mitocondrias más pequeñas. Dentro de los subtipe
de fibras rápidas, son las IIB las que poseen mayffi
capacidad glucolítica y menor capacidad oxidativq
frente a las IIA, que tienen un carácter más oxida¡
tivo que glucolítico, y las IIX, que presentan carac-
terísticas intermedias entre ambas. Por esta razóry
antes se denominaba FOG a las fibras que hoy cono-
cemos como IIA, nombre que procede del inglés
fast oxid.atiue glycolitrc, y FG (del inglés/ast glycoll=
¿lc) a las IIB.
En función de las características mencionadar
podemos concluir que las fibras II son aquellas de
las que se obtiene una respuesta más rápida y con
mayor tensión cuando se activan, aunque debido a
su metabolismo son más rápidamente fatigables. Asf
pues, parecen particularmente adaptadas a partici-
par en actividades físicas breves e intensas, como
 T]POS DE F BRAS MI.]SCL.]tARFS

eba de ello ier.antamiento de peso o aqucllas que implican formación de unos tipos de fibras en otros, como en
)r \ olumen numerosos cambios de ritmo, como el baloncesto, ei caso de la electroestimul¿rción crónica de baja fre-
presentan fútbol, hockey sobre hierba... cuencia de 1os múscuios rápidos. Recientemente,
inco veces El reclutamiento de las fibras II durante el ejer- se ha comprobado que incluso en condiciones nor-
Reggiani, cicio ffsico ocurre a eler.adas intensidades de traba- males las fibras híbridas pueden ser tan abundan-
ucho más .io, v siempre va precedido por el reclutamiento de tes como los tipos «puros». La coexistencia de dis-
rtsente de las fibras I (Fig. 5.2). Dentro de las fibras II, son las tintas N,llHC en una fibra, así como las distintas
-uentra en llA las que primero se reclutan, seguidas de las IIX proporciones en 1as clue éstas se pueden encontrar,
nás de ser , r-de las IIB. Hay que resaltar que es la cantidad de sugieren la posibilidad de que se produzcan transi-
t libras I, iuerza que se requiere y no la velocidad de contrac- ciones fibrilares en el siguiente orden:
rlf Qu€ efl ¡ión lo que determina el reclutamiento de uno u otro
,- . la cal- ripo de fibras. Ambos tipos cle fibras, lentas y rápi- IIB *r IIBX *r IIXB *r IIX *r IIXA <r IIAX
,. I, como .1as, actúan durante la realización de actividades sub-
-
rnárimas y en ejercicios anaeróbicos, como en las
-llA-llC*lC*l
=1búrmina,
.s Ii, y su .arreras de media distancia a pie, natación, fútbol o lnfluencias sobre la distribución
tr orden: baloncesto, actir.idades en las que se combinan altos de los tipos de fibra muscular
niveles de ejercicio aeróbico y anaeróbico.
La dotación genética es un factor fundamental a
bras de ti-
la hora de definir el patrón de distribución de las fibras
n;iclad de Fonrvrns DE TRANstctóN
musculares de un índividuo. En personas sedenta-
). que sus
La clasificación general de las fibras no tiene en rias de mediana edad, el porcentaje de fibras I es
r. porúlti-
cuenta la eristencia de las denominadas t'ibras de un 45-55%, srendo el citaclo porcentaje ligera-
nllevo en
tnttsculareshíbriclas, que contienen más de una iso- mente superior en el sexo femenino (Ta-vlor y Bach-
i.crón de
lorma de cadena pesada de Ia miosina. Algunas man, 1999).
ra. el pro-
libras contienen tanto la NtIHC-IX como la VIHC- L,s importante tener en cuenta que 1a composi-
Jl Que en
llB: son las fibras IIXB o IIBX, según posean una ción ,v distribución de los distintos tipos de fibras
rnayor cantidad de una o de otra isoforma, respec- musculares no es igual en todos los ttpos de múscu-
tivamente. Otras fibras contienen las N4HC-llX y los de un individuo. Así, existen músculos en los
\'IHC-TIA: son las fibras IIXA y IIAX, respectiva- seres humanos quc presentan siempre el predomi-
r¡cs de la lnente. Por último, existen fibras que expresan tanto nio de un tipo de fibra: es el caso del sóieo, que
de tipo I la I\'IHC-IIA como la N{HC-1, denominadas fibras posee un elevadísimo porcentaje de fibras tipo I,
jcogeno- IIC y IC. o del braquial anterior, en el que predominan las
r¡ia rela- La existencia de esta continuid¿rd entre tipos de fibras II. Los músculos antigravitatorios, por otra
ón por la iibras demr-restra la gran plastícidad y dinamismo parte, casi siempre están compuestos por elerrados
ondrial y rnuscular. Aunque estas f-ibras híbridas se han con- porcentajes de fibras I, lo cual es lógico si pensa-
subtipos -'iderado una población minoritaria, pueden aumen- mos que están encargados de mantener la postura,
:n mayor :ar cuando se induce experimentalmente la trans- por 1o que necesitarán ser poco fatigables.
r,idatit a, No obstante, 1a composición fibrilar de un
i,r oxida- músculo determinado dependerá de diversos facto-
!n CAraC- res además del factor genético, entre ellos del patrón
Lal razóL, $ roo
E de uso de ese músculo. Las fibras musculares son
U\ COnO- muv adaptables y capaces de cambiar su fenotipo,
-1 ir-iglés
§Bo
fbu aunque estos cambios no neces¿riamente han de
: zltcoli- o afectar de la misma forma a los distintos sistemas
o§¿o celulares. Esto explica e1 hecho de que, por ejem-
ionadas a2o plo, puedan aumentar su capacidad oxidativa antes
rellas de -o0
o\ de expresar nuevas isoformas de miosina.
i¿ r, con Ligera ---------+ Moderada ---------+ Máxima
La electroestimulacrón crónica de baja frecuen-
iebido a cia es una técnica consistente en incrementar la
FUERZA MUSCULAR
bles. Así actividad contráctil, estimulando a Ia vez todas 1as
,¡artici- unidades motoras, de forma que se consigue indu-
Figura 5.2. Reclutomiento de los diferentes tipos de fibros muscu-
:. ComO :res según lo intensidod de lo fuerzo de controcción musculqr. cir transiciones de unos tipos de fibras a otros. Esta
 F STOIOGIA DEL EIERCICIO

--ts a otl
:tjcnica se ha utilizado en numerosas ocasiones para situación de atrofia muscular. O[ros cambios aso-
ciados al envejecimiento son la pérdida de fuerza r- ..':rnes fi
estudiar en animales el proceso c1e transición de las .
libras rápidas a lentas (otra técnica utilizada con el aiargamiento del tiempo de contra-cción de las Sin err
este fin es la inen ación cruz¿ida). Se ha comproba- fibras Áusculares. Se ha sugerido que la pérdida de - -.paz dr
fibras es un proceso posterior a la degeneración . ¡ulos l
do que, de forma graclual, las fibras rápidas van
cie las mo[oneuronas que las inervan' La atrofia ¡lc fib
expresando isoformas lentas de los distintos com-
ponentes celulares, a la vez que se producen cam- muscular y los cambios neurogénicos son más acu- *rLan qu(
sados a partir de los 70 años. Una cuestión que aún r sustanc
tio, la fisioiogía v morfología de l¿i fibra que Ia .'centaje
",-r
va acercando al fenotlpo de fibra lenta (Pette y Dus- es materia de debate es si se producen o no cam-
terhoft, 1992). Todas estas alteraciones ocurren bios en los porcentajes relativos de cada tipo de .,¡ se hall
fibras. Algunos estudios transversales parecen indi- :e C ITIU\-
sigr-riendo un patrón temporal determinado' Inicial-
car 1o p.i-".o, pero otros estudios poblacionales . fibriÍa
mente, comienzan a expresar isoformas lentas de ::rbio,
más bien lndican que no es así. sor
NIHC y posteriormente aparecen las NIILC lentas' ,os subri
Se proáui"n asimismo transiciones en la TnC, TnT
y TnI hacia formas lentas. Otro proceso de muy rápi-
Erreros pEt ENTRENAnfl IENTo rí§r€o ..roduce
§OBRE tO§ DIF§RENTES TIPO§ §E FItsRA§ . \- aum
da aparición tras el inicio de la electroestimulación :rentos r
1o cánstituye el descenso en la captura de Ca2* por
ffit §cur-AR§s
se cor
parte del RS (probablemente por modificación de Aunque en un músculo concreto predomine un
. tipos
cierto tipo de fibras, tocios los músculos humanos
t

ia Ca2*-AIPasa)y una gran disminución del conte- hech

nido en parvalbúmina de este orgánulo (Pette y Dus- están foimados por una mezcla de tipos de fibras- -.
-1992). ¡ios en
terhoft, Nilás adelante en el proceso de elec- y dicha mezcla varía según el músculo y el indivi-
r
.1ue e1
troestimuiación, comienza a expresarse la isoforma áuo (Tabla 2). De esta manera el músculo esque-
,i¿ o su
cle Ca2*-ATPasa de fibras lentas junto al fosfolam- lético puede hacer frente a muy distintas tareas.
r. diáme
bano. El sisterra mctabólico también experimenta por lo q,re este fenómeno juega un importante papel ,,'ldades
alteraciones. Progresivamente van elevándose Ios !r-, el rárrdi-iento humano. El músculo esqueléti-
:les benr
niveles de enzimas del ciclo de los ácidos tricarbo- co es capaz de adaptarse a las demandas funciona-
lprobadr
xílicos, cadena respiratoria, 13-oxidación, etc' Estos les que se i" l-porren. Las modificaciones debidas
:ruscul¿¡
al son específicas de los músculos
aumentos son paralelos a un aumento en el volu- "r-rtrena-iento
utilizados, y no ocurren en aquellos que participan --,.idua1e-*
men mitocondial y a L1n descenso de las activida- :n el nún
des glucogenolíticas y glicolíticas (Pette y Duster- en el entrenamiento.
Jeportes
hoft,1992). En los deportistas cle elite que practican disci-
:rsehac
Por este mismo procedimiento, se ha consegui- plinas de resistencia, como maratón o ciclismo en
-iarse lan
do reforzar el caráctcr glucolítico de un músculo ruta, el porcen[aje de fibras tipo I supera el60-65%, (ltro efe,
mediante estimulacrón de corta duración y elevada mientras que en los deporristas de elite de discipli-
: se prodr
nas de fuerza, los músculos utilizados presentan por-
potencia. Aún así, no se ha conseguido demos[rar -.,so de li,
qr" .ur', este sistema un músculo lento se convier- centajes cle fibras de tipo II superiores al65%'
:.re lugar
Por tanto, parece que el enlrenamiento debería
r

ta en uno rápido. :., adapta,

ser capaz cle inducjr transiciones de unos tipos de
Hay que destacar que la electroestimulación de interc
induce un reclutamiento de todas las unidades moto- .. Del rnis
ras, por lo que su efecto no es del todo comparable Tabla 2 iuce un ¿
al dél e¡ercicio físico, el cual, como sabemos, pro- Porcentoie de Íibros tipo I y l-l e-n suietos ,qlobina
entrenodos án diferente" L"Un¡dod"s dápoftivos
\¡oca un reclutamiento de forma jerárquica de las - iones co
clistintas unidades motoras en función de la inten- rsporte dt
sidad de trabajo.
Algunos de los factores fisiológicos que inciden
en el iipo de fibras son el envejecimiento v el entre-
namiento. En el caso del envejecimiento, este pro-
ceso lleva asociada una serie de cambios morfoló-
Levantamiento de Pesas
gicos en los músculos. Uno de ellos es la reducción
áelnúmero de fibras, y otro la disminucjón del tama- Sedentarios4T-53 | 47'53

ño de éstas, por lo que en coniunto se produce una


bios aso- rr¿rs aotros para que se alcanzaran los distintos
: lucrza y :tlores fibrilares qLle se obsenan en los deportis-
-,n de las - Sin embargo, no está claro si el entrenamiento
=:
dicla de :.rpaz de inducir transiciones en las fibras de los
:¡cración ,.sculos humanos, sobre todo respecto al porcen-
". atrofia .: de fibras I. Los estudios re¿rlizados m¿is bien
nrás acu- Jican que los porcentajes de fibras I,v II no se alte-
que aún r sustancialmente con el entrenamiento, y que el
no cam- L'centaje de fibras lentas y rápidas de un indivi-
, tipo de , se halla definido genéticamente y que se esta-
ren indi- -ce muy pronto tras ei nacimiento. Las transicio-
¡ ionaies . fibrilares que sí han sido clemostradas, en
:rbio, son acluelltrs que se producen entre 1os dis-
':os subtipos de fibras II. En general, parece que
, rroducen disminuciones en los niveles de fibras
IRA§ l.), ar.,-er-rtos en las IIA. Asimismo, aparecen
rentos en las proporciones de fibras híbridas, Io
mine un -.¿l se considera un signo de transformación de
tJlnanos ros tipos en otros.
It libras, El hecho de que el entrenamiento no induzca
:l indivi- .rrbios en los porcentajes de fibras I y II, no signi-
r) L-Sque- -¿ que el músculo no sca capaz de mejorar su resis-
s [ilreas, ncia o su fuerza. N,IodificacÍones en la capilariza-
rtc papel rn, diámetro de ias fibras, o aumentos dc ciertas
.queléti- - :rr,idades enzimáticas pueden constituir adapta-
,nes beneficiosas para el rendimiento. Así, se ha
-ri-iciona-
debidas rrprobado que el entrcnamiento induce hipertro-
l usculos , muscular por aumento del diámetro de las fibras
,'L'ticipan lniduales. Dicho aumento es debido al incremen-
cn el número de miofibrillas y es más acusado en
,n clisci- . cleportes de fuerza que en los de resistenci¿r. Tam-
i,sr-no en ¡:n se ha comprobado clLle son c¿rpaces de hiper-
¡t)-65%, ,fiarse tanto las fibras I como las II.
II
u r \crptl- C)tro efecto del entrenamiento es el incremento
]t.il por- -.e se produce en 1a capilarización de las fibras en
iaso de los deportes de resistencia, efecto que no
'¡t7.
.lebcría :ne lugar con la práctica de deportes de fuerza.
iipos de >ta adaptación supone un aumento de la superfi-
r cle intercambio entre el tejido muscular y 1a san-
- e. Del mismo modo, este tipo de entrenamien[o
cluce un aumento en el contenido muscular de
ioglobina (Taylor y Bachman, 1999). Ambas adap-
,¡iones conducen a una mejora de1 sistema de
-insporte de oxígeno desde 1a membrana de la fibra
T POS DE FIBRAS MUSCULARES
hasta la mitocondria. Por otra parte, el número de
mitocondrias aumenta, así como su tamaño, lo que
permite que se produzca un aumento de la capaci-
dad oxidati\ra que oscila entre un 30 y ¡¡ 40o/o, al
incrementar globaimente las actir.idades de enzimas
como 1¿r citrato sintasa, succinato deshidrogenasa,
etc. Sin embargo, los efectos de1 entrenamiento de
resis[encia sobre las enzimas cle la glucólisis v glu-
cogenólisis son más modestos, aunque sí parece
mejorar sensiblemente 1a capacidad de captación
de giucosa en respuesta a la insulina. También se
incrementan los depósitos intracelulares de tri-
glicéridos .v glucógeno ,v la ¿ictivicl¿rd lipoproteín
lipasa (Taylor y Bachman, 1999). Como resultado,
aumenta la proporción de energÍa que sc obtiene de
la combustión de l¿is grasas, prodr-rciéndose parale-
lamente un .ahorro, de glucógeno que pei'mite lea-
lizar ejercicio ¿r intensid¿rdes submáximas durante
más tiempo. En cambio, ios entrenamientos de fuer-
za inducen mayores mejoras dc 1a capacidacl gluco-
lítica y glucogenolítica, sin producir mejoras de la
capacidad oxidativa.
Por último, hav que resaltar que no está claro si
eristc una rclación causa-cfecto entre el aumento
de la capacid¿rd aeróbica muscular y el consumo
máximo de oxígeno (VOr,,^).Algunos autores defien-
den que el VOr,.o, está regulado principalmente por
el sistema de transporte de orígeno (circulación),
mientras que otros opinan que la capacidad oxida-
tiva del músculo condiciona la potencia acróbica
niárima (VO,-",); nosotros consider¿rmos clue en la
práctica deportirra es imposible separar ambos fac-
tores.
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