Enzimas

Clasificación EC:
E Mayorga
2021
Clases de Enzimas:

1. Oxidorreductasas

2. Transferasas

3. Hidrolasas

4. Liasas

5. Isomerasas

6. Ligasas
 Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción Ejemplo
que catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción Peroxidasa
(transferencia de e-) Oxidasas
Oxigenasas
Reductasas

Reducción: ganancia de electrones (hidrógeno o pérdida de

oxígeno)

Oxidación: pérdida de electrones (hidrógeno o ganancia de

oxígeno).

La Oxidación y la Reducción son reacciones acopladas (REDOX)

1. Oxido-reductasas
( Reacciones de oxido-reducción).

Si una molécula se reduce, tiene que haber otra que se oxide

 Enzimas:

No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo

catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de Peroxidasa Oxidasas
e-) Oxigenasas
Reductasas

2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas

Transaminasas
 Transferasas
2.

(Transferencia de grupos funcionales)

•grupos aldehídos
•gupos acilos
Succinato Deshidrogenasa
•grupos glucosilos
Citocromo c oxidasa.
•grupos fosfatos (kinasas)
 Enzimas:

No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo

catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de Peroxidasa Oxidasas
e-) Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas

Hidrólisis, con transferencia Pirofosfatasa

3 Hidrolasas de grupos funcionales del Tripsina
agua Aldolasa
3. Hidrolasas
(Reacciones de hidrólisis)

Transforman polímeros en monómeros.

Actúan sobre: •enlace éster
•enlace glucosídico
•enlace peptídico
•enlace C-N
 Enzimas:

No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo

catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasa De óxido reducción (transferencia de e-) Peroxidasa Oxidasas
s Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos Pirofosfatasa
funcionales del agua Tripsina
Aldolasa

4 Liasas 1. Lisis de un substrato, (Sintasas)

generando un doble enlace, o
2. Adición de un substrato a Descarboxilasa
un doble enlace de un 2o. pirúvica
substrato
4. Liasas
(Adición a los dobles enlaces)

•Entre C y C
•Entre C y O
•Entre C y N
 Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasas De óxido reducción (transferencia de Peroxidasa Oxidasas
e-) Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de Pirofosfatasa
grupos funcionales del agua Tripsina
Aldolasa
4 Liasas Lisis de un substrato, generando un (Sintasas)
doble enlace, o Descarboxilasa
Adición de un substrato a un doble pirúvica
enlace de un 2o. substrato
(Sintasa)

5 Isomerasas Transferencia de grupos en Mutasas

el interior de las moléculas Epimerasas
para dar formas isómeras Racemasas
5. Isomerasas
(Reacciones de isomerización)
 Enzimas:
No. Clase Tipo de reacción que Ejemplo
catalizan
Deshidrogenasas
1 Oxidorreductasa De óxido reducción (transferencia de e- Peroxidasa Oxidasas
s ) Oxigenasas
Reductasas
2 Transferasas Transferencia de grupos Kinasas
Transaminasas
3 Hidrolasas Hidrólisis, con transferencia de grupos Pirofosfatasa
funcionales del agua Tripsina
Aldolasa
4 Liasas Lisis de un substrato, generando un (Sintasas)
doble enlace, o Descarboxilasa
Adición de un substrato a un doble pirúvica
enlace de un 2o. substrato
(Sintasa)
5 Isomerasas Transferencia de grupos en el Mutasas
interior de las moléculas para Epimerasas
dar formas isómeras Racemasas
6 Ligasas Formación de enlaces C-C,
C-S, C-O y C-N. Mediante Sintetasas
reacciones de condensación,
acopladas a la ruptura del ATP
6. Ligasas
(Formación de enlaces, con aporte de ATP)

•Entre C y O
•Entre C y S
•Entre C y N
•Entre C y C
EC 1.1 Acting on the CH-OH group of donors
EC 1.1.1 With NAD+ or NADP+ as acceptor
EC 1.1.1.1 alcohol dehydrogenase
EC 1.1.1.2 alcohol dehydrogenase (NADP+)
EC 1.1.1.3 homoserine dehydrogenase
EC 1.1.1.4 (R,R)-butanediol dehydrogenase
EC 1.1.1.5 acetoin dehydrogenase
EC 1.1.1.6 glycerol dehydrogenase
EC 1.1.2 With a cytochrome as acceptor
EC 1.1.2.1 now EC 1.1.99.5
EC 1.1.2.2 mannitol dehydrogenase (cytochrome)
EC 1.1.3 With oxygen as acceptor
EC 1.1.3.1 deleted, included in EC 1.1.3.15
EC 1.1.3.2 now EC 1.13.12.4
EC 1.1.3.3 malate oxidase
EC 1.1.3.4 glucose oxidase

EC 1.1.4 With a disulfide as acceptor

EC 1.1.4.1 vitamin-K-epoxide reductase (warfarin-sensitive)

EC 1.1.5 With a quinone or similar compound as acceptor

EC 1.1.5.1 Deleted, see EC 1.1.99.18 cellobiose dehydrogenase (acceptor)
EC 1.1.99 With other acceptors
EC 1.1.99.1 choline dehydrogenase
EC 1.1.99.2 2-hydroxyglutarate dehydrogenase
EC 1.2 Acting on the aldehyde or oxo group of donors
EC 1.2.1 With NAD+ or NADP+ as acceptor
EC 1.2.1.1 deleted, replaced by EC 1.1.1.284 and EC 4.4.1.22
EC 1.2.1.2 formate dehydrogenase

EC 1.2.2 With a cytochrome as acceptor

EC 1.2.2.1 formate dehydrogenase (cytochrome)
EC 1.2.2.2 pyruvate dehydrogenase (cytochrome)

EC 1.2.3 With oxygen as acceptor

EC 1.2.3.1 aldehyde oxidase

EC 1.3 Acting on the CH-CH group of donors

EC 1.3.1 With NAD+ or NADP+ as acceptor

EC 1.3.1.1 dihydrouracil dehydrogenase (NAD+)

EC 1.3.2 With a cytochrome as acceptor

EC 1.3.2.1 now EC 1.3.99.2
EC 1.3.2.2 now EC 1.3.99.3

EC 1.3.3 With oxygen as acceptor

EC 1.3.3.1 dihydroorotate oxidase
EC 1.3.3.2 now EC 1.14.21.6
 http://www.enzyme-database.org/

EC 1.1.1.2
+
Accepted alcohol dehydrogenase (NADP )
name:
+ +
Reaction: an alcohol + NADP = an aldehyde + NADPH + H
+
Other na aldehyde reductase (NADPH2); NADP-alcohol dehydrogenase; NADP -
+
me(s): aldehyde reductase; NADP -dependent aldehyde reductase; NADPH-
aldehyde reductase; NADPH-dependent aldehyde reductase;
nonspecific succinic semialdehyde reductase; ALR 1; low-Km aldehyde
reductase; high-Km aldehyde reductase; alcohol dehydrogenase
+
(NADP )
+
Systematic name: alcohol:NADP oxidoreductase
Comments: A zinc protein. Some members of this group oxidize only
primary alcohols; others act also on secondary alcohols. May
be identical with EC 1.1.1.19 (L-glucuronate reductase), EC
1.1.1.33 [mevaldate reductase (NADPH)] and EC 1.1.1.55
[lactaldehyde reductase (NADPH)]. A-specific with respect to
NADPH.
Links to other data BRENDA, ERGO, EXPASY, IUBMB, KEGG, PDB, CAS registry
bases: number: 9028-12-0

http://www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/
Cinética enzimática

Enzimas michaelianas

Efecto de inhibidores

Regulación de la actividad enzimática

2
Asumiendo que
equilibrio cuand

Se despeja [ES] y se su
COMPORTAMIENTO Y CONTROL
ENZIMATICO
 Conclusiones de la ecuación de Michaelis - Menten

• cuando [S]= KM, la ecuación queda:

• cuando [S] >> KM, la ecuación queda

• cuando [S] << KM, la ecuación queda

Gráfico de los dobles recíprocos
(Lineweaver–Burk)
1 = KM • 1 + 1
V Vmax [S] Vmax
 Significado of Km

• Km da cuenta de la afinidad de la enzima por el sustrato

• Km baja significa una alta afinidad por el sustrato;
• Km alta significa una baja afinidad por el sustrato

Si se compara una enzima con dos sustratos

Hexokinasa : D-fructosa Km = 1.5 mM
D-glucosa Km = 0.15 mM

Si se compara dos enzimas con el mismo sustrato

Hexokinasa: D-glucosa Km = 0.15 mM
Glucokinasa: D-glucosa Km = 20 mM
 Efecto de inhibidores (isostéricos)

• Inhibidor reversible: unión no

covalente de un compuesto a
una enzima

- Inhibidor competitivo
- Inhibidor no competitivo
- Inhibidor acompetitivo

La alostería / iso(griego ἄλλως, ALLOS: otro, ISO :igual y στερεός, stereós: F

Inhibidores reversibles
Inhibidor competitivo

Ki = constante
de disociación
para el inhibidor
Cinética de un inhibidor competitivo

Vmax no cambia
Km aumenta
Inhibidor no-competitivo
 Cinética para un inhibidor no-competitivo

Vmax dismunuye
Km no cambia
 Regulación de la actividad enzimática

1. Regulación alostérica

2. Modificación covalente reversible

3. Activación proteolítica

4. Cambio en el número de enzima presente

Alostería

 La alostería (comportamiento alostérico) se define

como la situación en que una proteína ve alterada su
actividad como consecuencia de la unión de una
molécula en un sitio diferente al centro activo.
Enzimas alostéricas
 Regulación de la actividad enzimática

Modificación covalente
 Modificación covalente

Quinasa

Fosfatasa

OTROS: acetilación – desacetilación; adenilación – desadenilación; metilación – desmetilación;

también las interconversiones de grupos tioles (-SH) a enlaces covalentes disulfuros (–S–S–)
Activación proteolítica:activan por
hidrólisis de uno o más péptidos de un
precursor inactivo llamado zimógeno
o proenzima