Documentos de Académico
Documentos de Profesional
Documentos de Cultura
Las enzimas ligninolíticas son producidas por el hongo cuando éste se encuentra en un
medio con limitaciones de carbono y nitrógeno (Sathiya et al., 2007). Dentro de las
enzimas de los hongos ligninolíticos se encuentran las peroxidasas, que contienen un
grupo hemo lignino peroxidasa (LiP) y manganeso peroxidasa (MnP), estas enzimas
reducen al oxígeno para la producción de peróxido de hidrógeno. Otra enzima que
forma parte del mecanismo de degradación es la lacasa, la cual reduce el oxígeno
disuelto en agua y oxida sustratos fenólicos formando radicales catiónicos, quinonas o
radicales fenóxilo (Osma et al., 2010).
La mayoría de las lacasas tiene un peso molecular de entre 60-100 kDa (Osma et al.,
2010). Del 10 al 50% del peso molecular es atribuido a la glicosilación, siendo la
manosa el carbohidrato que comúnmente se encuentra unido a dichas enzimas. El
contenido de carbohidratos está relacionado con la estabilidad estructural de la enzima y
con su protección frente a procesos de proteólisis e inactivación por radicales (Ko et al.,
2001).
Las lacasas son enzimas termoestables, el intervalo óptimo de temperaturas varía entre
50 y 70°C (Morozova et al., 2007b). Poseen un punto isoeléctrico entre 2.6- 4.5 y
presentan actividad en un intervalo de pH entre 2.0 y 8.5 (Leonowicz et al., 2001).
Catalizan la oxidación de sustratos, como compuestos fenólicos (orto y para difenoles,
metoxifenoles, etc.), aminas aromáticas (Collins y Dobson, 1997), iones inorgánicos
(Morozova et al., 2007a) e incluso pueden llevar a cabo desmetilaciones (Kirk y Farrell
1987) y deshalogenaciones en el caso de compuestos sustituidos.
Las lacasas son enzimas versátiles, catalizan reacciones de oxido-reducción de la cual
surgen todas sus aplicaciones (Mayer y Staples, 2002). Son catalogadas como enzimas
de alto interés en la biotecnología industrial y ambiental dada su especificidad sobre
diversos sustratos (Osma et al., 2011).
REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
Givaudan, A., Effose, A., Faure, D., Potier, P., Bouillant, M. y Bally, R. (1993).
Polyphenol oxidase from Azospirillum lipoferum isolates from the rhizosphere:
evidence for a laccasenin non-motile strain of Azospirillum lipoferum. FEMS
Microbiology Letters 108:205-210.
Osma, J., Toca, J., Rodríguez, S. (2010). Uses of Laccases in the Food Industry.
Enzyme
Research.
Osma, J., Toca, J. y Rodríguez, S. (2011). Cost analysis in laccase production. Journal
of
Environmental Management. 92: 2907-2912.
Sathiya, P., Decamaran, M., Periyar, S., Marugesan, K., Kalaichelvan, P. (2007).
Biosorption of textile dyes and effluents by Pleurotus florida and Trametes
hirsuta with evaluation of their laccase activity. Liranian Journal of
biotechnology. 5(2): 114-118.
Schmidt, O. (2006). Wood and tree fungi: Biology, damage, protection, and use.
Ed.Springer Pp334.