III.

Proteínas

III.1. Propiedades Fisicoquímicos de los Aminoácidos. Los aminoácidos son las unidades estructurales
de las proteínas. Las proteínas naturales contienen veinte diferentes aminoácidos primarios unidos a
través de enlaces amida.

Los aminoácidos solo se diferencian en la naturaleza química de la cadena lateral o grupo R, todas las
propiedades químicas y físicas (carga neta, la solubilidad, la reactividad química y las posibilidades de
formar enlaces de hidrógenos) depende también de su cadena lateral.

Loa aminoácidos pueden clasificarse basándose en el grado de interacción de las cadenas R con el agua
en:

Hidrófobos:

 Alifáticos ( Ala, Ile, Leu, Met, Pro y Val)

 Aromáticos (Phe, Trp y Tyr)
Polares o Hidrófilos

 Cargados (Arg, Asp, Glu, His y Lys)

 No cargados (Ser, Thr, Asn, Gln y Cys)

Estereoquímica de los aminoácidos. Con excepción de la glicina (Gly) el átomo de carbono α de todos
los aminoácidos es asimétrico y la Ile y Thr tienen también el átomo de carbono β asimétrico, por lo que
los aminoácidos exhiben actividad óptica, pero solo loa aminoácidos L son los que conforman las
proteínas naturales.

Propiedades acido-base de los aminoácidos. Como los aminoácidos contienen grupos carboxílico
(ácido) y un grupo amina (básico) se comportan como ácidos y como bases, por tanto, son ácidos, bases
o nuetros (a pH neutros es o se comporta como un ion dipolar o zwitterión, punto isoeléctrico).

El grado de ionización de un grupo, en una disolución de pH dado puede determinarse mediante la

ecuación de Henderson-Hasselbach.

Propiedades hidrofóbicas de los amino-ácidos. uno de los principales factores que afecta a las
propiedades físico-químico (estructura, solubilidad, fijación de grasa…) de las proteínas es la hidrofobia
de sus aminoácidos, una vez más esta propiedad depende de las cadenas laterales de los aminoácidos.

Los aminoácidos pueden ser hidrófobos o hidrófilos de acuerdo a su solubilidad en agua (capacidad de
establecer puentes de H con las moléculas de agua) los aminoácidos que tienen grupos polares se
hidratan más fácilmente que los que tienen radicales no polares o hidrófobos.

Propiedades ópticas de los aminoácidos. Los aminoácidos aromáticos Trp, Tyr, y Phe absorben luz en la
región UV y exhiben fluorescencia en la región UV (250-300nm) y por tanto es frecuente recurrir a un
cambio de sus propiedades ópticas para seguir las modificaciones conformaciones de las proteínas.

Reactividad química de los aminoácidos. Las cadenas laterales R pueden sufrir reacciones químicas
típicas, varias de estas reacciones se utilizan para modificar la hidrofilia e hidrofobia y por tanto las
propiedades funcionales de las proteínas y los péptidos.

Algunas de están reacciones pueden usarse también para cuantificar los aminoácidos y restos
específicos de las proteínas, por ejm los aminoácidos con la ninhidrina y la fluorescamina o el o-
ftaldialdehido para la cuantificación de aminoácidos.