UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO – SEDE HUAMACHUCO

INGENIERÍA AGROINDUSTRIAL

UNIVERSIDAD NACIONAL DE TRUJILLO

FACULTAD DE CIENCIAS AGROPECUARIAS

ESCUELA DE INGENIERÍA AGROINDUSTRIAL

ASIGNATURA: QUÍMICA DE LOS

PRODUCTOS AGROINDUSTRIALES

CICLO: III

TEMA: PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

HUAMACHUCO, 2017

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

I.INTRODUCCIÓN
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Las proteínas son una de las moléculas orgánicas más abundantes en los
sistemas vivos y son mucho más diversas en estructura y función que otras
clases de macromoléculas. Una sola célula puede contener miles de
proteínas, cada una con una función única. Aunque tanto sus estructuras
como sus funciones varían mucho, todas las proteínas se componen de una o
más cadenas de aminoácidos. En este informe conoceremos algunas de sus
propiedades, su constitución, variables que conllevan a su coagulación entre
otros.

II. OBJETIVOS

Evaluar el efecto de la temperatura, pH y concentración de sal sobre el grado

de coagulación de la albumina del huevo.

III. MARCO TEÓRICO

III.1. DEFINICION DE LAS PROTEINAS

Todos los tejidos vivos contienen proteínas. Se distinguen

químicamente de los lípidos y de los hidratos de carbono por contener
nitrógeno. Son polímeros de aminoácidos unidos por enlaces
peptídicos, en este caso, preferimos usar “cadena”, en lugar del término
“polímero”, porque los polímeros reales están formados por unidades
iguales, mientras que las proteínas pueden tener 20 o más aminoácidos
diferentes. Entonces, podemos decir que las proteínas se consideran
como macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos,
unidos por enlaces peptídicos, sin orden aparente.

III.2. CONSTITUCION DE LAS PROTEINAS

En términos prácticos, las proteínas son una de las cuatro

macromoléculas básicas para la mayor parte de la vida que son
Carbohidratos (azucares), Lípidos (grasas), Ácidos nucleicos (ADN y
ARN) y las Proteínas. Estas últimas se constituyen por aminoácidos, los
cuales son moléculas con un grupo amino y otro carboxilo.
Existen 20 aminoácidos para los humanos que se encargaran de formar
proteínas en la célula. Entre ellos tenemos los Esenciales y No
Esenciales.

A) ESENCIALES: (Necesitamos consumirlos)

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- Valina (Val)
- Leucina (Leu)
- Treonina (Thr)
- Lisina (Lys)
- Triptófano (Trp)
- Histidina (His)
- Fenilalanina (Phe)
- Isoleucina (Ile)
- Arginina (Arg)
- Metionina (Met)

B) NO ESENCIALES: (que los produce nuestro cuerpo)

- Alanina (Ala)
- Prolina (Pro)
- Glicina (Gly)
- Serina (Ser)
- Cisteína (Cys)
- Asparagina (Asn)
- Glutamina (Gln)
- Tirosina (Tyr)
- Ácido aspártico (Asp)
- Ácido glutámico (Glu).

III.3. VARIABLES QUE CONLLEVAN A LA COAGULACIÓN DE LAS

PROTEÍNAS

Las proteínas, debido al gran tamaño de sus moléculas, forman con el

agua soluciones coloidales. Estas soluciones pueden precipitar con
formación de coágulos por lo general al ser tratadas con temperaturas
extremas ya sean inferiores a 1°C o superiores a los 50°C donde se
producen cambios de estado y color al igual que con los pH’s extremos
o al ser tratadas con soluciones salinas, alcohol, etc. La coagulación de
las proteínas es un proceso irreversible y se debe a su
desnaturalización por los agentes indicados, que al actuar sobre la
proteína la desordenan por la destrucción de su estructura secundaria y
terciaria.

IV. MATERIALES Y METODOS

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IV.1. MATERIALES

- Tubos de ensayo
- Gradilla
- Vasos de precipitación
- Pipetas
- Termómetro
- Refrigeradora
- Calentador (Thermo Scientific)
- Albumina de huevo
- Sulfato de Cobre CuSO4
- Hidróxido de Sodio NaOH (0.5M)
- Nitrato de Plomo Pb(NO3)2
- Ácido acético glacial
- Cloruro de Sodio NaCl (0.1M, 0.5M, 1M)

IV.2. PROCEDIMIENTO

A) Reconocimiento de Proteínas.

Para este proceso se realizó la reacción Biuret, en nuestro caso se

colocó albumina de huevo (clara de huevo) en un tubo de ensayo,
luego se adicionó unas gotas de Sulfato de Cobre, después de
agitarlo se agregó Hidróxido de Sodio 0.5 Molar y se agito
nuevamente.

B) Coagulación de las proteínas.

En el primer caso se colocó albumina de huevo en 3 vasos de

precipitación. El primero se dejó a temperatura ambiente, (16°C); el
segundo a refrigeración, (1°C) y el tercero a congelación, (-22°C)
todos estos a aproximadamente 30 minutos.

En el segundo caso se agregó albumina de huevo a un vaso de

precipitación y se sometió al calor y con la ayuda de un termómetro
se tomaba nota constantemente de la temperatura.

En el tercer caso adicionamos aproximadamente 3mL de albumina

de huevo en tres tubos de ensayo. En el primero se agregó una
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solución con pH 2; en el segundo una solución de pH 7 (neutro) y en

el tercero una solución de pH 9.

En el cuarto caso y en otros tres tubos de ensayo donde

previamente se le agrego una solución de albumina de huevo, se les
adiciono 0.5M, 0.1M y 1M de Cloruro de Sodio, respectivamente.

Por último en dos tubos de ensayo se colocó una solución de

albumina de huevo y se le adiciono Hidróxido de Sodio 0.5M y Acido
Acético Glacial, respectivamente.

C) Reacción de los aminoácidos azufrados.

Para determinar la presencia de azufre se colocó en un vaso de

precipitación albumina de huevo y se agregó Hidróxido de Sodio
más Nitrato de Plomo y se sometió al calor.

V. RESULTADOS Y DISCUSION

En el reconocimiento de proteínas se utilizó la reacción Biuret que consiste

en adicionar Sulfato de Cobre e Hidróxido de Sodio a la muestra que se va a
analizar. Si ésta al agitarse se torna de color violeta podemos decir que si hay
proteínas. Al ver que nuestra muestra tomó un color violeta pudimos deducir
que ésta si contenía proteínas. En función a la intensidad del color se
determina la concentración de proteínas. Cabe resaltar que esta reacción es
de carácter cualitativo más no cuantitativo, además solo es aplicada para
soluciones acuosas.

En la coagulación de proteínas obtuvimos los siguientes resultados:

VARIABLES INTERVALO DESNATURALIZACION

(-,+,++,+++)
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-22°C ++

1°C +

16°C -
TEMPERATURA
30°C +

55°C ++

89°C +++

pH=2 ++

Ph pH=7 -

pH=9 ++

0.1M +

SAL (NaCl) 0.5M -

1M +

Escala:
- : No incurre en desnaturalización
+ : Desnaturalización ligera casi imperceptible
++ : Desnaturalización moderada
+++: Desnaturalización fuerte

Podemos observar que por lo general las proteínas empiezan a

desnaturalizarse a partir de los 50°C en este caso la albumina de huevo, de
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una textura gelatinosa y transparente cambia a una textura sólida y de color

blanco.

Lo mismo pasa cuando lo sometemos a pH’s extremos sino que en menor

grado.

Algunas proteínas son solubles en sales. En el caso de albumina de huevo +

NaCl 0.5M, se puede observar una solución uniforme, en otras palabras más
soluble, esto es un indicador de atrapamiento de las moléculas de agua.

En la reacción de los aminoácidos azufrados se pudo observar que nuestra

mezcla de albumina de huevo + NaOH + Pb(NO3)2, al ser sometida al calor se
tornó en un color oscuro, lo que nos da a entender que existe azufre en
nuestra muestra de albumina de huevo.

VI. CONCLUSIONES

Después de realizar los experimentos y analizar los resultados, se puede

concluir que las temperaturas extremas desnaturalizan las proteínas.

Los pH’s extremos desnaturalizan las proteínas.

La presencia de sales ayuda a la solubilidad de las proteínas pero en pocas

cantidades y en exceso, las desnaturaliza.

VII. RECOMENDACION

La recomendación más importante sería realizar cada experimento utilizando

los materiales adecuados, ya que de estos dependen los resultados que
obtengamos.
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VIII. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS

 Ángeles Carbajal Azcona. Departamento de Nutrición. Facultad de

Farmacia. Universidad Complutense de Madrid

 Escuela europea de Luxemburgo sección española. 6º secundaria BIO 4

 IES Felipe de Borbón. Ceutí Dpto. de Biología y Geología.

 Jean-Claude Cheftel. Edit. Acribia. 1989. Proteínas alimentarias:

Bioquímica, propiedades funcionales, valor nutricional, modificaciones
químicas.

 Josep Boatella Riera. Edicions Universitat Barcelona (2004). Química y

Bioquímica de los alimentos II.

 M. Victoria Luque Guillén. Estructura y propiedades de las proteínas.

Máster Ingeniería Biomédica.

 María de la Luz Velázquez Monroy & Miguel Ángel Ordorica Vargas.

Febrero de 2012. Bioquímica Médica.