Compuestos Nitrogenados

Los compuestos nitrogenados son aquellos que contienen un enlace carbono-nitrógeno.

Este puede ser sencillo o múltiple. En este grupo no incluimos a las amidas que ya han
sido consideradas dentro de los compuestos oxigenados por poseer un doble enlace C=O.
 
Entre los compuestos nitrogenados más habituales podemos distinguir:
 
 
1. Enlace sencillo C-N.
 
 Aminas.

Aminas
 
Se pueden considerar compuestos derivados del amoníaco (NH3) al sustituir uno, dos o
tres de sus hidrógenos por radicales alquílicos o aromáticos. Según el número de
hidrógenos que se substituyan se denominan aminas primarias, secundarias o terciarias.
Su fórmula general es:
 
 
R-NH2 Aminas primarias
 
R-NH-R' Aminas secundarias
 
R-N-R'
| Aminas Terciarias
R'' 
 
 
Ejemplos: metanamina(CH3-NH2) y etanamina (CH3CH2-NH2). Versión
espacial
 

 
 
 
 Modo de nombrarlos
 
 
Regla 1. Las aminas se pueden nombrar como derivados de alquilaminas o
alcanoaminas. Veamos algunos ejemplos.
  
 
Regla 2. Si un radical está repetido varias veces, se indica con los prefijos di-, tri-,...
Si la amina lleva radicales diferentes, se nombran alfabéticamente.

 
 
Regla 3. Los sustituyentes unidos directamente al nitrógeno llevan el localizador N. Si
en la molécula hay dos grupos amino sustituidos se emplea N,N'.
 
 

 
 
Regla 4. . Cuando la amina no es el grupo funcional pasa a nombrarse como amino-. La
mayor parte de los grupos funcionales tienen prioridad sobre la amina (ácidos y
derivados, carbonilos, alcoholes)
 
 

 
 Nitrocompuestos.
Nitrocompuestos
 
Se pueden considerar derivados de los hidrocarburos en los que se substituyó uno o más
hidrógenos por el grupo "nitro", -NO2. Su fórmula general es:
 
 
R-NO2
 
 
Ejemplos: 1-nitropropano(CH3CH2CH2-NO2) y nitrobenceno (C6H5-NO2).
Versión espacial
 

 
 
 
 Modo de nombrarlos
 
 
Regla 1. Se nombran como substituyentes del hidrocarburo del que proceden indicando
con el prefijo "nitro-" y un número localizador su posición en la cadena carbonada.

 
4-metil-1-nitropentano 
 
 
Regla 2. Las insaturaciones tienen preferencia sobre el grupo nitro.

CH2=CH-CH2-NO2
 
3-nitro-1-propeno

 
2. Enlace triple CN
 
 Nitrilos.
 
Nitrilos
 
Un nitrilo es un compuesto químico en cuya molécula existe el grupo funcional cianuro o
ciano, -C≡N. Los nitrilos se pueden considerar derivados orgánicos del cianuro de
 hidrógeno, en los que el hidrógeno ha sido sustituido por un radical alquilo. Su fórmula
general es:
 
 
R-C≡N
 
 
Ejemplos: etanonitrilo(CH3-C≡N) y butanonitrilo (CH3CH2CH2-C≡N). Versión
espacial
 

 
 
 
 Modo de nombrarlos
 
 
Regla 1. La IUPAC nombra los nitrilos añadiendo el sufijo -nitrilo al nombre del alcano
con igual número de carbonos.

 
 
Regla 2. Cuando actúan como sustituyentes se emplea la partícula ciano.....,
precediendo el nombre de la cadena principal.

 
 
Regla 3. Los nitrilos unidos a ciclos se nombran terminando el nombre del anillo en -
carbonitrilo

 
 Compuestos nitrogenados

El átomo de nitrógeno tiene siete protones

en su núcleo y siete electrones en su
corteza, dos en la primera capa y cinco en
la segunda y más exterior. Por tanto, le
faltan tres electrones para completar esta
última capa, y puede conseguirlos
formando tres enlaces simples, un enlace
simple y uno doble, o un enlace triple. El
ejemplo más simple de un átomo de
nitrógeno formando tres enlaces simples es
el amoníaco.

Esta capacidad del nitrógeno para

combinarse va a dar lugar a otras
varias familias de compuestos, que
resultan de la sustitución de
hidrógenos de los hidrocarburos
por grupos de átomos que
contienen nitrógeno. Estos grupos
funcionales dotan al compuesto
modificado de propiedades
específicas.

Los compuestos con grupos

funcionales nitrogenados son los
siguientes:
Aminas
El grupo funcional amina consiste en una molécula de amoníaco a la que se le
ha quitado un átomo de nitrógeno, -NH2, por lo que ese enlace sobrante puede
unirse con un radical de hidrocarburo. Esto da lugar a un grupo genérico de
compuestos denominados aminas y que tienen gran importancia en los seres
vivos. El ejemplo más simple es el de la metilamina, CH3-NH2. El átomo de
nitrógeno se representa de color azul.

También puede el amoníaco perder dos o los tres átomos de hidrógeno, de

modo que el amoníaco puede, en realidad, unirse a uno, dos o tres radicales de
hidrocarburo, dando lugar, respectivamente, a las aminas primarias,
secundarias y terciarias.

Amidas
El grupo funcional amida está formado por un grupo carbonilo, uno de cuyos
enlaces sobrantes está unido a un grupo amina, es decir, -CO-NH2. El enlace
que aún queda puede unirse a un radical hidrocarbonado. Esto da lugar a una
familia de compuestos denominados amidas, cuyo ejemplo más simple es la
etanoamida, CH3-CO-NH2.

Nitrilos
El grupo funcional nitrilo resulta de un triple enlace entre un átomo de carbono
y otro de nitrógeno. El cuarto enlace que puede formar el carbono puede
usarse para unirse con un radical hidrocarbonado, lo que da lugar a la familia
de compuestos llamados nitrilos, cuyo representante más sencillo es el
etanonitrilo, CH3-CN.
Bioquímica 1: Estructura de los
aminoácidos
En esta entrada haré una mención sobre los aminoácidos.
Los aminoácidos son los ladrillos fundamentales por los que se componen
las proteínas. Los α-aminoácidos se caracterizan fundamentalmente por
tener un grupo amino (NH 2-NH3+), un carboxilo (COOH – COO –) y un
protón unidos al carbono denominado carbono α (exceptuando la
prolina). La cadena lateral R es característica para cada aminoácido y es
lo que dará la gran riqueza y variación estructural y funcional a los
péptidos y proteínas.
Sus grupos ácido COOH y base NH 2 hacen que un aminoácido pueda
actuar como ácido o base, por ello se dicen que son moléculas anfóteras.
A pH fisiológico, el grupo carboxilo está desprotonado (COO –) y el NH
protonado (NH3).
Según la orientación del grupo amino en relación con el carbono
asimétrico, éstos se pueden denominar D o L. La forma L tiene el grupo
amino a la izquierda (no hay que confundir con dextrógiro o levógiro).

Clasificación por funcionalidad:

1. Proteicos: α y L-aminácidos
Forman parte de las proteínas, son una fuente de carbono, nitrógeno y
energía. Son precursores de neurotransmisores y hormonas. 
1. Aminácidos comunes (20): al menos cada uno tiene un
triplete de bases codificador definido por el código genético.
2. No comunes: vienen de modificaciones postraduccionales.
2. No proteicos: α, β, L-, D-. Poseen estructuras y funciones muy
distintas. Se pueden encontrar en las paredes bacterianas,
componentes de antibióticos, intermediarios en las rutas metabólicas,
etc. Y por sus características, tienen funciones muy heterogéneas.
Otra de las características es que el grupo amino puede encontrarse en
cualquier posición (α, β…).

Como bioquímico, no sólo es conveniente, sino una necesidad saber las

propiedades de cada aminoácido y sus códigos de tres y una letra.

 Aminoácido  Código de tres letras  Código de una letra

Alanina Ala A
Cisteína Cys C
Ácido aspártico Asp D
Ácido glutámico Glu E
Fenilalanina Phe F
Glicocola o glicina Gly G
Histidina His H
Isoleucina Ile I
Lisina Lys K
Leucina Leu L
Metionina Met M
Asparagina Asn N
Prolina Pro P
Glutamina Gln Q
Arginina Arg R
Serina Ser S
Treonina Thr T
Valina Val V
Triptófano Trp W
Tirosina Tyr Y
Lehninger Principles of Biochemistry. Sixth Edition, 2013. Freeman and Company.

Estudio de la cadena lateral R de los aminácidos:

Los aminoácidos pueden clasificarse en función de las propiedades de sus
cadenas laterales.

 No polares
 Alifáticos: Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina
 Aromáticos: Fenilalanina, Triptófano
  Cíclico: Prolina, (también erróneamente conocida como
iminoácido). Los carbonos se unen al nitrógeno del N terminal.
 Azufre: Metionina
 Polares
  Sin carga
 Grupos –OH: Serina, Treonina
 Grupo fenol: Tirosina
 Tiol –SH: Cisteína
 Grupo amida: Asparagina, Glutamina
  Con carga
 Ácidos: Ácido aspártico, Ácido glutámico
 Básicos: Lisina, Arginina, Histidina

Histidina:
Es fundamental para el mantenimiento de la vida celular. El pKa de su
grupo imidazol está próximo al pH fisiológico y su mejor capacidad
tamponadora ronda ese pH, es por ello que abunda en la hemoglobina.

Interacciones R-R (entre las cadenas laterales)

1. No covalentes
1. Van der Waals: por los aminoácidos apolares
2. Puentes de hidrógeno: carbonilos del Asp, Glu, grupo OH,
fenol y amida, incluso también Lys, Arg e His.
3. Interacciones iónicas: un aminoácido con carga neta positiva
establece la interación con uno de carga neta negativa.
Interacciones entre aminoácidos ácidos y básicos (Lys + Asp)
2. Covalentes: son interacciones fuertes
1. Cadenas laterales de Cys: enlaces disulfuro o S-S.
Lehninger Principles of Biochemistry. Sixth Edition, 2013. Freeman and Company.

Propiedades estereoquímicas:
Todos los proteicos son de configuración L, pero pueden ser dextro o levo
debido a que todos, por lo menos tienen un átomo de carbono asimétrico
(excepto la Gly).

Propiedades espectroscópicas:
Los tres aminácidos aromáticos Phe, Tyr y Trp absorben a una longitud
de onda λ de 280nm.
En un péptido con 10 aminácidos es posible que no se encuentren
residuos aromáticos y la determinación de la concentración en disolución
por espectroscopía UV sea más complicada, pero en las proteínas se
podría aventurar a decir que todas pueden llegar a tener residuos
aromáticos.
Para determinar la concentración de la proteína o péptido en disolución,
hay que medir la absorbancia a 280nm, esto nos da unos valores
densidad óptica en función con la cantidad de aminácidos aromáticos
presentes. A partir de la ecuación de Lambert-Beer, se obtiene la
siguiente razón: A = ε·C·l donde A es la absorbancia, ε es el coeficiente
de extinción (característico y definido para cada proteína), C es la
concentración y l es el paso óptico en cm de la cubeta empleada para
hacer la medición.

Reacción con la ninhidrina:

La ninhidrina es un reactivo que da color al interaccionar con los
aminácidos. Para que la reacción se lleve a cabo, hacen falta los grupos
amino y caboxilo libres.
Esta sustancia que se disuelve en etanol o metanol y cuando reacciona
con un aminácido a 100ºC, el aminácido se descarboxila (se libera un
CO2), el C-α se oxida; de esta forma se crea una molécula con dobles
enlaces conjugados de color violeta. La intensidad del color nos puede
dar una idea sobre la concentración de aminácidos presentes durante la
prueba.
Hay que recordar que la prolina es un aminoácido cíclico (el grupo amino
no es terminal) y es por ello que no reacciona con la ninhidrina.

AMINOÁCIDOS PROTEICOS MODIFICADOS:

Durante el proceso de maduración o modificación de las proteínas,
algunos residuos sufren modificación. Es lo que se llama modificación
postraduccional.
Algunos ejemplos de ellos son la fosfoserina, donde el grupo –OH de la
Ser se ha reemplazado por un fosfato.
Hidroxilisina: un grupo -OH se incorpora en el carbono 3
Hidroxiprolina: en el carbono cíclico, se une un OH.

Aminoácidos, péptidos y proteínas

Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de

aminoácidos y compuestas por carbono (C), hidrógeno (H), oxígeno (O) y
nitrógeno (N). Además suelen tener pequeñas cantidades de fósforo (P)
y azufre (S). Son moléculas esenciales en la constitución de los
organismos. La mayoría de las tareas que realizan las células necesitan
proteínas. Entre sus múltiples funciones tenemos su papel como
componentes estructurales, su participación en la regulación metabólica,
el transporte de otras moléculas, la defensa inmunitaria…

AMINOÁCIDOS
¿Qué son?

Los aminoácidos son sustancias orgánicas que contiene al menos un

grupo amino (-NH2) y al menos un grupo ácido, que siempre es el grupo
carboxilo (-COOH) excepto en el caso de la taurina (que es -SO3H). De
esta manera se puede establecer una fórmula estructural general para
todos los aminoácidos, que es la que podemos ver en la figura. En ella R
es la cadena lateral que es distintiva para cada aminoácido.

Características generales

Es importante destacar que el carbono marcado como α en la figura es

un carbono asimétrico (está unido a cuatro radicales diferentes) en todos
los aminoácidos con excepción de la glicina. Esto significa que todos los
aminoácidos tiene actividad óptica (cuando están en una solución
desvían el plano de la luz polarizada hacia la izquierda o hacia la
derecha), menos la glicina. Solo los aminoácidos levógiros, L, forman
parte de las proteínas.

Otra característica importante de los aminoácidos es que son anfóteros.

Esto quiere decir que cuando están disueltos en agua acuosa, los
aminoácidos son capaces de ionizarse como un ácido cuando el pH es
básico, como una base cuando el pH es ácido o como un ácido y una
base a la vez cuando el pH es neutro.

Clasificación de los aminoácidos

En la naturaleza existen numerosos aminoácidos diferentes, pero sólo

unos 20 forman parte de las proteínas, son los que llamamos
proteinogénicos. Aquí solo nos ocuparemos de estos 20 aminoácidos.

Según su estructura los aminoácidos se clasifican así:

 Apolares
o Alifáticos. Alanina, valina, prolina, metionina, leucina e
isoleucina
o Aromáticos. Fenilalanina y triptófano
  Polares
o Básicos. Histidina, arginina y lisina.
o Ácidos. Aspartato y glutamato.
o Sin carga. Glicina, serina, treonina, cisteína, tirosina,
asparagina y glutamina.

Por otra parte, algunos de los aminoácidos no son sintetizables por el

organismo y, por tanto, tienen que ser suministrados con la dieta. A estos
se les llama aminoácidos esenciales. Para la especie humana existen
ocho aminoácidos esenciales: treonina, metionina, lisina, valina,
triptófano, leucina, isoleucina y fenilalanina. La histidina se considera
como esencial durante el crecimiento, pero no así en el adulto.

PÉPTIDOS
¿Qué son?

Un péptido es una molécula que resulta de la unión de dos o más

aminoácidos (AA) mediante enlaces amida. En los péptidos y en las
proteínas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces
peptídicos y son el resultado de la reacción del grupo carboxilo de un
AA con el grupo amino de otro, con eliminación de una molécula de
agua. Generalmente se considera, según el autor, que los péptidos no
son mayores de 50 o 100 aminoácidos. De manera también general a
una cadena polipeptídica se le considera péptido y no proteína si su peso
molecular es menor de 5.000 daltons.

Tipos de péptidos

Cuando el péptido está formado por menos de 10 AA se trata de un

oligopéptido (dipéptido, tripéptido, etc.). Cuando contiene entre 10 y 50
AA se trata de un polipéptido y si el número de AA es mayor, se habla de
proteínas. En los seres vivos se pueden encontrar proteínas formadas
por más de 1000 AA.

Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre

habrá un grupo NH2 que no ha reaccionado (el extremo amino) y un
grupo COOH que tampoco ha reaccionado (el extremo carboxilo). Cada
péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda
a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo
amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que se
encuentra un grupo carboxilo libre. A la hora de nombrar un oligopéptido
se considera como AA principal al que conserva el grupo carboxilo. El
resto de los AA se nombran como sustituyentes, comenzando por el AA
que ocupa el extremo amino. Así, por ejemplo, un tripéptido Pro-Tyr-Lys
se denominará prolil-tirosil-lisina.

Funciones

Entre las diversas funciones naturales que pueden desarrollar los

péptidos podemos destacar:

 Agentes vasoactivos. Regulan la presión arterial. Un ejemplo es

la angiotensina II, un octapéptido que se origina mediante la
hidrólisis de una proteína precursora que se llama
angiotensinógeno, y que no tiene actividad vasopresora. Otro
ejemplo sería la bradiquinina, un nonapéptido hipotensor (actividad
vasodilatadora).

 Hormonas. Aquí tenemos numerosos ejemplos. Los más

importantes:
o Oxitocina: nonapéptido segregado por la hipófisis. Provoca
la contracción uterina y la secreción de leche por la glándula
mamaria, facilitando el parto y la alimentación del recién
nacido.
o Vasopresina: nonapéptido que aumenta la reabsorción de
agua en el riñón (hormona antidiurética).
o Somatostatina: 14 aminoácidos. Inhibe la liberación de la
hormona del crecimiento
o Insulina: 51 aminoácidos. Estimula la absorción de glucosa
por parte de las células (disminuye la presencia de glucosa
en sangre). Fue el primer péptido que se secuenció por
 métodos químicos.

o Glucagón: 29 aminoácidos. Sus efectos son los contrarios a

los de la insulina, ayuda a aumentar los niveles de glucosa
en sangre.

 Neurotransmisores. Entre los péptidos que realizan estas

funciones tenemos las encefalinas (5 AAs), la β-endorfina (31 AAs)
y la sustancia P (11 AAs).
 Antioxidantes. El papel del tripéptido glutation es esencial como
antioxidante celular. Reduce las especies reactivas del oxígeno,
tóxicas para la célula.

PROTEÍNAS
Las proteínas con biomoléculas de alto peso molecular constituidas por
una cadena lineal de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos que se
mantiene plegada de forma que muestra una estructura tridimensional.

Las proteínas desempeñan numerosas funciones en el organismo. De

manera muy genérica, según su función, se clasifican como proteínas
estructurales o proteínas con actividad biológica.

 Las proteínas estructurales son aquellas que intervienen en la

constitución de los tejidos, órganos y células. Como ejemplos se
 puede citar al colágeno, que forma parte de la piel, ligamentos,
tendones, hueso y matriz de varios órganos.
 Las proteínas con actividad biológica son aquellas que
intervienen o facilitan un proceso bioquímico en el organismo. Las
funciones aquí son casi innumerables, desde regulación de
procesos metabólicos hasta participación en la defensa (sistema
inmune), pasando por ser moléculas de transporte de otras
moléculas en la sangre, por ejemplo.

Molécula de hemoglobina

De acuerdo con la composición química las proteínas, se clasifican en

dos tipos principales:

 Simples. Constituidas únicamente aminoácidos. Entre ellas

tenemos albúminas, globulinas, histonas…
 Conjugadas. Tienen en su composición otras moléculas diferentes
además de los aminoácidos. A esa parte no aminoacídica se le
denomina grupo prostético. Entre ellas tenemos las glucoproteínas
o mucoproteínas, lipoproteínas, metaloproteínas…

Hablar de las proteínas nos podría llevar varios posts solo para definir
todas sus funciones o tipos, así que, por ahora, vamos a dejarlo aquí,
quedándonos con la idea de que las proteínas son las moléculas que
ejecutan la mayor parte de las tareas de los organismos.