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Universidad Nacional Abierta y a Distancia

Escuela ciencias de la salud

Unidad 1: Tarea 1 – Biomoléculas


Grupo 151030_34

Actividad individual
Rosa Yadira Sánchez González
1077425683

Quibdó 26 de febrero de 2020


INTRODUCCIÓN
Las biomoléculas son las moléculas constituyentes de los seres vivos. Los seis elementos
químicos o bioelementos más abundantes en los organismos son el carbono, hidrógeno,
oxígeno, nitrógeno, fósforo y azufre (cuyos símbolos químicos son, respectivamente: C,
H, O, N, P y S), los cuales constituyen a las biomoléculas (aminoácidos, glúcidos, lípidos,
proteínas, vitaminas, ácidos nucleicos).1 Estos seis elementos son los principales
componentes de las biomoléculas.
Las biomoléculas orgánicas pueden agruparse en seis grandes tipos:
 Glúcidos o carbohidratos
Los glúcidos (impropiamente llamados hidratos de carbono o carbohidratos) son la fuente
de energía primaria que utilizan los seres vivos para realizar sus funciones vitales.
 Lípidos
Los lípidos saponificables cumplen dos funciones primordiales para las células; por una
parte, los fosfolípidos forman el esqueleto de las membranas celulares (bicapa lipídica);
por otra, los triglicéridos son el principal almacén de energía de los animales.
 Aminoácidos
Los aminoácidos son moléculas orgánicas con un grupo amino (-NH2) y un grupo
carboxilo (-COOH). Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que
forman parte de las proteínas, juegan en casi todos los procesos biológicos un papel clave.
Los aminoácidos son la base de las proteínas. Es un grupo muy heterogéneo de sustancias
químicas, tanto desde el punto de vista estructural como las funciones que realiza.
 Proteínas
Las proteínas son las biomoléculas que más diversidad de funciones realizan en los seres
vivos; prácticamente todos los procesos biológicos dependen de su presencia y/o
actividad. Son proteínas casi todas las enzimas, catalizadores de reacciones metabólicas
de las células; muchas hormonas, reguladores de actividades celulares; la hemoglobina y
otras moléculas con funciones de transporte en la sangre; anticuerpos, encargados de
acciones de defensa natural contra infecciones o agentes extraños; los receptores de las
células, a los cuales se fijan moléculas capaces de desencadenar una respuesta
determinada; la actina y la miosina, responsables finales del acortamiento del músculo
durante el estado de la contracción; el colágeno, integrante de fibras altamente resistentes
en tejidos de sostén de la planta y el tallo.
 Ácidos nucleicos
Los ácidos nucleicos, ADN y ARN, desempeñan, tal vez, la función más importante para
la vida: contener, de manera codificada, las instrucciones necesarias para el desarrollo y
funcionamiento de la célula. El ADN tiene la capacidad de replicarse, transmitiendo así
dichas instrucciones a las células hijas que heredarán la información.
 Vitaminas
Las vitaminas son precursoras de coenzimas, (aunque no son propiamente enzimas)
grupos prostéticos de las enzimas. Esto significa, que la molécula de la vitamina, con un
pequeño cambio en su estructura, pasa a ser la molécula activa, sea esta coenzima o no.
Los requisitos mínimos diarios de las vitaminas no son muy altos, se necesitan tan solo
dosis de miligramos o microgramos contenidas en grandes cantidades (proporcionalmente
hablando) de alimentos naturales. Tanto la deficiencia como el exceso de los niveles
vitamínicos corporales pueden producir enfermedades que van desde leves a graves e
incluso muy graves como la pelagra o la demencia entre otras, e incluso la muerte.
DESARROLLO DE LA TAREA 1 – BIOMOLÉCULAS
1. Los carbohidratos de las plantas se dividen en dos grupos: estructurales y no
Estructurales. De acuerdo con los tipos de carbohidratos (estructurales y no estructurales),
y sus características (biológicas y bioquímicas). Construya la tabla 1
Tabla 1.
Grupo Ejemplos con nombre de Características
Carbohidratos
funcional Monosacárido Biológicas y Bioquímicas
Monosacáridos se encuentra libre en las frutas
y en la miel. Su rendimiento
energético es de 3,75 Kcal/g en
1. Glucosa condiciones estándar. Es un
isómero de la galactosa, con
diferente posición relativa de
los grupos -OH y =O
de alta relevancia biológica en
los seres vivos, porque en una
ALDOSAS de sus formas cíclicas, la β-D-
grupo ribofuranosa (a menudo
aldehído (- denominada también como
COH) 2. Ribosa "ribosa", aunque
impropiamente), ayuda a
constituir uno de los
principales componentes del
ARN y de otros nucleótidos no
nucleicos como el ATP.
es un azúcar simple o
monosacárido formado por seis
3. Galactosa átomos de carbono o hexosa,
que se convierte en glucosa en
el hígado como aporte
energético.
es un tipo de glúcido
encontrado en los vegetales, las
1. Fructosa frutas y la miel. Es un
monosacárido con la misma
fórmula empírica que la
glucosa, C6H12O6, pero con
diferente estructura, es decir, es
CETOSAS un isómero de ésta. Es una
grupo cetona cetohexosa (6 átomos de
(-CO-) carbono y un grupo cetona)
L-xilulosa se acumula en la
orina de pacientes con
2. xilulosa pentosuria. Como la L-xilulosa
es un azúcar reductor como la
D-glucosa, los pacientes con
pentosuria eran erróneamente
diagnosticados diabéticos en el
pasado.
3. Sorbosa Se utiliza en la producción
comercial de vitamina C (ácido
ascórbico) por medio del
microorganismo
Ketogulonicigenium vulgare.
Ejemplos de Fuentes de origen Características
disacáridos Biológicas y Bioquímicas
1. Sacarosa plantas Es el principal edulcorante de
los seres humanos

2. Maltosa Granos de cebada en contiene una alta carga


Disacáridos
germinación glicémica
3. Lactosa es segregada en las glándulas Resultante de la unión de
mamarias de los mamíferos glucosa y galactosa
para alimentar a su prole.
4. Celobiosa aparece durante la hidrólisis compuesto por dos moléculas
de la celulosa y de glucosa
Polisacáridos Tipo de Ejemplos de polisacáridos Características
carbohidrato Biológicas y Bioquímicas
Reserva 1.almidon El análisis minucioso de la
estructura del almidón
demuestra que es una mezcla
de otros dos polisacáridos: la
amilosa y la amilopectina.
constituyen la principal fuente
de nutrición glicídica para la
humanidad.
2.glugogeno Es el polisacárido de reserva
propio de los tejidos animales.
Se encuentra en casi todas las
células, pero en los hepatocitos
y en las células musculares su
concentración es muy elevada.
3.dextranos Son polisacáridos de reserva
producidos por ciertas
bacterias, El crecimiento de
bacterias en la superficie de los
dientes da lugar a la
acumulación de dextranos, que
constituyen una parte
importante de la placa dental.
Estructural 1.celulosa Se puede considerar como la
molécula orgánica más
abundante en la Naturaleza. Es
un polímero lineal de varios
miles de glucosas unidas por
enlaces (1b®4). Es muy
estable químicamente e
insoluble en agua.
2.xilanos Están formados por unidades
de D-xilosa y son componentes
de la madera. La D-xilosa es
una aldopentosa, que cuando
adopta su forma cerrada da
lugar a un anillo piranósico.
Los xilanos están formados por
la unión de residuos de b-D-
xilopiranosas mediante enlaces
(1b®4).
3.

2. Consultar el nombre y la estructura química de 5 homopolisacáridos y 5


heteropolisacáridos. ¿Cuál es la relación con los carbohidratos estructurales? Consolide la
información en la tabla 2
Tabla 2.
Tipos de estructuras formados por los Tipo y que los diferencia
hidratos de carbono
Homopolisacáridos 1 Almidón (polisacárido de reserva de
energía propia de los vegetales)
2 Glucógeno(polisacárido de reserva de
energía propia de los animales)
3 Celulosa(función esquelética de los
vegetales)
4 Dextranos()
5 Quitina(función estructural, componente
del exoesqueleto de los artrópodos)
Heteropolisacáridos 1 ácido hialurnico(de origen animal, forma
parte de la matriz extracelular de los tejidos)
2 condroitina(elemento principal en el
cartílago y en los huesos)
3 agar-agar(es de origen vegetal, se obtiene
de las algas rojas y se utiliza para
elaboración de medios de cultivos en
microbiología)
4 mucilago(son secreciones como la goma
pero no salen al exterior)
5 gomas(propia de los vegetales y actúan
como defensa y cicatrizante)

3. Los aminoácidos son la base estructural de las proteínas. De acuerdo con esto las
proteínas pueden adquirir diversas estructuras conformacionales ¿cuáles son dichas
estructuras? y ¿Qué tipos de interacciones biológicas y bioquímicas se dan en las
estructuras? ¿Tenga presente la estructura molecular de los aminoácidos y la cadena
lateral R? según el gráfico 2 Consolide la información en la tabla 3
Tabla 3.
Estructuras Que determina la conformación, y Qué tipos de interacciones
conformacionales ejemplo de una proteína. biológicas y bioquímicas se dan
y su estructura.
E. PRIMARIA se refiere a la secuencia de Conocer la estructura primaria de
aminoácidos, es decir, la una proteína no solo es
combinación lineal de los importante para
aminoácidos mediante un tipo de
entender su función sino también
enlace covalente, el enlace peptídico
en el estudio de enfermedades
genéticas. Es posible que el
origen de una enfermedad
genética radique en una
secuencia anormal.
E. SECUNDARIA a disposición espacial local del
esqueleto proteico, gracias a la
formación de puentes de hidrógeno
entre los átomos que forman el
enlace peptídico, es decir, un tipo de
enlace covalente, sin hacer referencia
a la cadena lateral.
E. TERCIARIA La define la estructura de las
proteínas compuestas por un solo
polipéptido.
E. CUATERNARIA si interviene más de un polipéptido. La estructura cuaternaria modula
la actividad biológica de la
proteína y la
separación de las subunidades a
menudo conduce a la pérdida de
funcionalidad

4. Compara y contrasta las características de las proteínas fibrosas y globulares. Considere


sus funciones biológicas, solubilidad en agua, composición de aminoácidos, estructura
secundaria, estructura terciaria.

PROTEÍNAS FIBROSAS PROTEÍNAS GLOBULARES


-El papel de este tipo proteínas incluye la -realizan funciones más complejas y son las
protección y el soporte, formando tejido principales responsables de la actividad
conectivo, tendones, matriz orgánica de biológica de las células.
huesos, y fibra muscular de los animales. -son solubles en medio acuoso
-Son insolubles en agua. -son de estructura más o menos esférica
-son de estructura lineal Ejem. La albumina, globulina, la histona, la
Se componen de cadenas lineales de hemoglobina.
aminoácidos.
Ejem. Colágeno y la alfa-queratina

secundaria terciaria

- Estructura primaria: secuencia de aminoácidos


- Estructura secundaria: plegamiento de la cadena primaria
- Estructura terciaria: interacciones entre las cadenas laterales a lo largo de la cadena
- Estructura cuaternaria: no siempre se encuentra y se establece por uniones débiles
entre varias cadenas polipéptida

5. El punto isoeléctrico es el pH en el cual una molécula que presenta grupos ácidos o


básicos, tiene una carga eléctrica neta igual a cero. En relación a esta afirmación responda
la siguiente pregunta y consolide la información.

a. El punto isoeléctrico es el punto en el que la carga total de la proteína es cero (una carga
neutra). ¿Cómo se determina el punto isoeléctrico (pI) de una proteína? Y qué
importancia bioquímica tiene éste valor.

R/ A) Lo primero es averiguar los valores de pKa de los grupos ionizables que tenga la molécula.
(Los libros de texto tienen tablas con tales valores para los 20 aminoácidos. Ejemplo.)
-A continuación, debemos ordenar los grupos ionizables de menor a mayor pKa. Ese sería el
orden en que se desprotonarían si hiciéramos una titulación añadiendo base.
-Para los pH extremos y los intermedios, razonamos cuál es la carga de cada grupo ionizable
(considerando la estructura química del aminoácido).
-Sumamos para obtener la carga neta total del aminoácido en cada condición de pH .

 El pI será siempre el valor medio entre dos valores de pKa, aquellos que flanqueen la
carga neta cero.

Ejemplo 1: valina
carga del carga del carga neta
pH  
carboxilo amino del aminoácido
  0 +1 +1  
2.29  
  −1 +1 0  pI = (2.29 + 9.74) /2 = 6.02
9.74  
  −1 0 −1

Datos: pKa(carboxilo α) = 2.29 ; pKa(amino α) = 9.74

B) El punto isoeléctrico se define como el pH en el cual el número de cargas positivas se iguala


al número de cargas negativas que aportan los grupos ionizables de una molécula.

6. Hay dos tipos principales de proteínas. Unas moléculas que contienen solo aminoácidos y
proteínas contienes una porción no proteica. De acuerdo a la composición, las proteínas se
pueden clasificar como holoproteínas y heteroproteínas. De acuerdo a esta información
determine:
a. ¿Cuáles son las principales diferencias estructurales entre las holoproteínas y las
heteroproteínas?

R/ las holoproteinas al hidrolizarse producen únicamente aminoácidos, y las heteroproteinas


Además de las cadenas polipeptídicas, están compuestas también por una parte no proteica que se
denomina grupo prostético.

b. Identifique sus funciones.


R/ - HOLOPROTEINAS: Sirven de transporte de sustancias, desempeñan funciones nutritivas,
son ricas en ácido aspártico y ácido glutámico, por tanto ácidas, algunas tienen funciones
defensivas, otras tienen funciones estructurales
-HETEROPROTEINAS: Desempeñan funciones enzimáticas, hormonales, de coagulación, etc.

c. Las proteínas se clasifican de acuerdo a su solubilidad en agua, en soluciones salinas


diluidas, en bases o ácidos, y en soluciones etanólicas. De acuerdo a ello, dar un ejemplo
para cada caso, de una proteína soluble en los medios mencionados, y explicar a qué se
debe su solubilidad, por medio de las interacciones inter- e intra-moleculares.
R/ En agua: las albuminas como la seroalbumina, la ovoalbúmina y la lactoalbumina
En soluciones acidas o bases: las glutelinas como el trigo, la avena y la cebada
En alcohol al 50% y 90% las prolaminas como la gliadina de trigo y la centeno

7. Los lípidos se clasifican en saponificables y no saponificables. De acuerdo a ello,


consultar para cada caso cuáles son y dar un ejemplo de una función bioquímica. Por
ejemplo, los terpenos son un lípido no saponificable, y son el principal componente de los
aceites esenciales de algunas plantas. Consolide la información

LÍPIDOS TIPO DE FUNCIONES


LÍPIDO
SAPONIFICABLES: son fuertes antimicrobianas y antivirales,
contienen ácidos grasos; y en Tiene la capacidad de matar a una amplia
presencia de NaOH o KOH gama de huéspedes de patógenos dañinos
forman jabones. en el cuerpo, por lo que es una manera
eficaz de ayudar a tratar o prevenir las
1.ácido laurico infecciones, virus, trastornos digestivos y
enfermedades crónicas.
2.ácido Uno de los principales usos del ácido
plasmitico palmítico es en la elaboración de jabones
debido a sus propiedades suavizantes para
la piel. El ácido palmítico se encuentra en
la cera de las abejas, que es un ingrediente
popular en los productos de cuidado
personal. En los cosméticos, el ácido
palmítico se utiliza en maquillaje para
ocultar las imperfecciones. También se
utiliza en ciertos tensioactivos como un
agente de limpieza.
3.ácido oleico Ejerce una acción beneficiosa en los vasos
sanguíneos reduciendo el riesgo de sufrir
enfermedades cardiovasculares
INSAPONIFICABLES: no 1.terpenos Los terpenos son el principal
contienen ácidos grasos, por constituyente de los aceites esenciales de
ello no pueden formar algunas plantas y flores, como el limonero
jabones. y el naranjo.
2.esteroides ayudan en el control del metabolismo,
inflamación, funciones inmunológicas,
equilibrio de sal y agua, desarrollo de
características sexuales, y la capacidad de
resistir enfermedades y lesiones.
3.eicosanoides Actúan como potentes reguladores
intracelulares participando en gran medida
en los procesos inflamatorios y en la
respuesta inmune.

8. Las lipoproteínas son complejos moleculares formadas por lípidos unidos a proteínas de
forma no covalente. Estas son las encargadas
del transporte de grasas en el organismo. Y se clasifican en 5 tipos.
De acuerdo con lo anterior, consultar la clasificación y dos funciones
de cada tipo de lipoproteína. Describa 4 de estas macromoléculas y su función.

Lipoproteína Características
Quilomicrones son lipoproteínas grandes con densidad extremadamente baja que
transportan los lípidos de la dieta desde el intestino a los tejidos.
VLDL lipoproteínas de muy baja densidad, se sintetizan en el hígado y
transportan lípidos a los tejidos; estas VLDL van perdiendo en el
organismo triacilgliceroles y algunas apoproteínas y fosfolípidos;
finalmente sus restos sin triacilgliceroles
IDL lipoproteínas de densidad intermedia) son captados por el hígado o
convertidos en LDL.
LDL lipoproteínas de baja densidad, transportan colesterol a los tejidos donde
hay receptores de LDL.
HDL ipoproteínas de alta densidad, también se producen en el hígado y eliminan
de las células el exceso de colesterol llevándolo al hígado, único órgano
que puede desprenderse de éste convirtiéndolo en ácidos biliares.
9. Realice un cuadro comparativo de los ácidos nucleicos donde describa las diferencias en
los componentes estructurales de estas biomoléculas

Características ADN ARN

En el ADN hay cuatro El ARN también tiene cuatro


bases diferentes: la bases diferentes. Tres de ellas
adenina (A) y la guanina son las mismas que en el ADN:
Composición química (G) son las purinas. La adenina, guanina, y citosina. El
citosina (C) y timina (T) ARN tiene al uracilo (U) en
son las pirimidinas. lugar de la timina (T)
El ADN tiene azúcar El ARN tiene azúcar ribosa y
desoxirribosa y una generalmente una cadena
doble hélice sencilla

Participa en la síntesis de
Depósito de proteínas y en la regulación
Función
información genética génica; en algunos virus,
almacena información genética

10. ¿Qué tipos de ARN están presentes en los seres vivos?, determine las características y
funciones

Tipos de ARN Características y funciones

ARN de mensajero (mRNA) el mRNA explica el apenas 5% del ARN total en la célula.
el mRNA es el más heterogéneo de los 3 tipos de ARN en
términos de serie baja y talla. Lleva la clave genética
elogiosa copiada, de la DNA durante la transcripción, bajo
la forma de tríos de los nucleótidos llamados los codones.

ARN Ribosomal (rRNA) los rRNAs se encuentran en los ribosomas y explican el


80% del ARN total presente en la célula. Los ribosomas se
componen de una subunidad grande llamada los años 50 y
de una pequeña subunidad llamada los años 30, que se
compone de sus propias moléculas específicas del rRNA.
os rRNAs combinan con las proteínas y las enzimas en el
citoplasma para formar los ribosomas, que actúan como el
sitio de la síntesis de la proteína

ARN de la transferencia el tRNA es el más pequeño de los 3 tipos de ARN,


(tRNA) poseyendo alrededor 75-95 nucleótidos. los tRNAs son un
componente esencial de la traslación, donde está la
transferencia su función principal de aminoácidos durante
síntesis de la proteína. Por lo tanto, se llaman transferencia
RNAs.

BIBLIOGRAFÍA

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