Unidad 1: Tarea 1 – Biomoléculas

GRUPO
151030

Actividad individual
Nombre estudiante
PEDRO ORDOSGOITIA BURGOS
Código estudiante
1063950582

Universidad Nacional Abierta y a Distancia

BARRANQUILLA
FEBRERO 29 2020
 Introducción

La bioquímica es una rama de la ciencia que estudia la composición química

de los seres vivos, especialmente las proteínas, carbohidratos, lípidos y
ácidos nucleicos, además de otras pequeñas moléculas presentes en las
células y las reacciones químicas que sufren estos compuestos (metabolismo)
que les permiten obtener energía (catabolismo) y generar biomoléculas
propias (anabolismo). La bioquímica se basa en el concepto de que todo ser
vivo contiene carbono y en general las moléculas biológicas están
compuestas principalmente de carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno,
fósforo y azufre.
Las biomoléculas son las moléculas constituyentes de los seres vivos. Los seis
elementos químicos o bioelementos más abundantes en los organismos son
el carbono, hidrógeno, oxígeno, nitrógeno, fósforo y azufre (cuyos símbolos
químicos son, respectivamente: C, H, O, N, P y S), los cuales constituyen las
biomoléculas (aminoácidos, glúcidos, lípidos, proteínas, vitaminas, ácidos
nucleicos).
Desarrollo de la Tarea 1 – Biomoléculas
Para desarrollar cada ejercicio, el estudiante debe revisar el entorno de
conocimiento y hacer uso de los recursos educativos requeridos.
De acuerdo con la guía de actividades se presenta el desarrollo del
ejercicio 10, y sus respectivos numerales.

Tabla 1. Desarrollo del numeral 1.

Grupo Ejemplos con Características

Carbohidrato
funcional nombre de Biológicas y
s
Monosacárido Bioquímicas
Monosacárido ALDEHIDO 1.GLICERALDEHID ALDOTRIOSA
s ALCOHOL O INTERMEDIO
ALCANO MATABOLICO
AZUCARREDUCTO
R
2.XILOSA ALDOPENTOSA
Estructura
utilizada en el
test de absorción
intestinal, su
concentración en
sangre no altera
la glucosa
3.D-RIBOSA Aldopentosa
Componente
estructural del
ATP y el ARN
CETONAS 1.ERITRULOSA Aldotetrosa
ALCOHOL estructural
ALCANO responsable del
color broceado,
cuando reacciona
con los
 aminoácidos de la
queratina
2.RIBULOSA Cetopentosa no
estructural su
derivada ribulosa
-1-5 bifosfato
interviene en la
fase oscura de la
fotosíntesis
fijando el CO2 en el
ciclo de Calvin
3.FRUCTOSA Cetohexosa
origen vegetal, no
estructural
produce la misma
energía que la
glucosa
Disacáridos Ejemplos Fuentes de Características
de origen Biológicas y
disacáridos Bioquímicas
1.Sacarosa Vegetal Azúcar no
reductor,
constituido por
fructosa y
glucosa,
intermediario en
la fotosíntesis y
su función es de
transporte de
energía.
2.maltosa Origen vegetal, Formado por dos
granos de cebada glucosas, aporta
germinados. una carga
glucenica muy
elevada. Debido a
sus dos glucosas
es una fuente de
energía
3.lactosa Animal, fuente de Enérgica
leche compuesta por
glucosa y
galactosa. Su
fermentación
 bacteriana da su
sabor
característico de
quesos y yogures
4.Celobiosa Vegetal Compuesta por
dos unidades de
glucosa con el
enlace β,, no se
encuentra libre en
la naturaleza se
obtiene por
acetólisis de la
celulosa sin
embargo muchas
bacterias la
producen al
descomponer la
celulosa
Polisacáridos Tipo de Ejemplos de Características
carbohidrat polisacáridos Biológicas y
o Bioquímicas
Reserva 1.Amilosa cadena lineal de
glucosa enlaces α
1,4 su función
principal es
reserva
energética y es el
componente
principal del
almidón está
compuesta por
200 a 300
moléculas de
glucosa
2. Amilopectina Amilopectina
enlace 1,4 cadena
ramificada con
ramificaciones
cada 25
subunidades
también es
utilizada como
reserva
energética
 sintetizada por la
ruta de la
gluconeogénesis
en el cuerpo
humano
3.Glucogeno Cadena
ramificada de
glucosa se
encuentra en
abundancia en el
hígado y puede
transformarse en
glucosa cuando
existan falencias
de glucosa en el
organismo
Estructural 1.Celulosa Enlace β 1,4 su
función principal
es estructural se
encuentra en la
pared celular de
las células
vegetales.
2. Hemicelulosa Su cadena
principal está
compuesta por un
solo tipo de
monosacárido, sin
embargo, las
ramificaciones las
compone
monosacáridos
diferentes, sus
componentes
principales son la
glucosa, fructosa
y galactosa.
Permiten anclaje
entre celulosa y
péptina
3.Quitina Compuesto N-
acetil
glucosamina
(unidas por

Tabla 2. Desarrollo del numeral 2.
Tipos de estructuras formados
por los hidratos de carbono
Homopolisacáridos
enlaces β 1,4).
Está presente en
la pared celular
de hongos y de
artrópodos como
arácnidos e
insectos.
Tipo y que los diferencia
1AMILOSA. Cadena lineal de
glucosa enlaces α 1,4 su función
principal es reserva energética y es
el componente principal del
almidón está compuesta por 200 a
300 moléculas de glucosa
2 Amilopectina enlace 1,4 cadena
ramificada con ramificaciones cada
25 subunidades también es
utilizada como reserva energética
sintetizada por la ruta de la
gluconeogénesis en el cuerpo
humano
3 celulosa enlace β 1,4 su función
principal es estructural se
encuentra en la pared celular de las
células vegetales.
4 glicógeno su diferencia con la
amilopectina es que se encuentra
ramificada cada 8 a 10 moléculas
de glucosa
5.Quitina Compuesto N-acetil
glucosamina (unidas por enlaces β
1,4). Está presente en la pared
celular de hongos y de artrópodos

Heteropolisacáridos
(Berg, Jeremy Mark, John L. Tymoczko, 2008; Stryer, 2007)
como arácnidos e insectos
1 Agar-Agar. Utilizada como
fuente de cultivo microbiano es
extraída de las algas rojas
2 pectinas, constituida de ácido
galacturónico y ramosa unidos por
enlaces α 1-4 es un poli péptido,
ramificado sus ramificaciones se
desprenden de la ramosa
3 hemi celulosa su cadena
principal está compuesta por un
solo tipo de monosacárido, sin
embargo, las ramificaciones las
compone monosacáridos
diferentes, sus componentes
principales son la glucosa, fructosa
y galactosa. Permiten anclaje entre
celulosa y péptina
4 ácido hialuronico Compuesto
por ácido glucurónico y en N- Acetil
glucosamina unido por enlace β
1,3.
5.Heparina glicosamino muy
sulfatado usado en medicina como
anticoagulante inyectable

Tabla 3. Desarrollo del numeral 3.

Estructuras Que determina la Qué tipos de

conformacionales conformación, y interacciones
ejemplo de una biológicas y
proteína. bioquímicas se dan y su
estructura.
1. Primaria Es la organizase ión más Covalente, enlaces poli
básica de la proteína y peptídicos
está determinada por la
secuencia de aminoácidos
estos se encuentran
unidos por enlaces
peptídicos. Ejemplo:
H3N-Gli-Ile-Val-Sis-Glu…
2. Secundaria Es la conformación Puentes de hidrogeno
espacial de la proteína se
puede clasificar en dos
tipos Hélice α (es una
hélice conformada por
una cadena poli peptídica
con los grupos R de los
aminoácidos apuntando
afuera) y laminar β (este
tipo de configuración se
puede dividir en dos
paralelas y anti paralela y
determinan un
ordenamiento en zigzag
de los aminoácidos)

3. Terciaria Es la estructura plegada Puentes di sulfuro que se

completa en las tres
dimensiones de la cadena
poli peptídica a diferencia
de la estructura
secundaria esta es
específica para cada
proteína ya que su forma
determina la inhibición o
la potenciación de su
función.
4. Cuaternaria Solo está presente si hay
más de una cadena poli
peptídica con varias
cadenas poli peptídicas la
establecen entre los
átomos del azufre de la
cisteína.
Se dividen en proteínas
fibrosas y globulares.
van der waart puestes di
sulfuro mediante enlaces
iónicos
Interacciones de van der
waart, puentes de
hidrogeno interacciones
hidrofobias o puentes
 estructura cuaternaria salinos
determina la
interconexión y
organización de cada una
de las proteínas Ejemplo
Hemoglobina

Desarrollo del numeral 4

Característica Globulares Fibrosas

Estructura Forma esférica, Esferoidal, de ovillo,
Casi esférica.
Cadena Poli peptídica Plegada
Función Enzimas catalizadoras, mensajeros
reguladores de procesos bioquímicos,
almacenamiento de aminoácidos.
Metabólica, Unen moléculas, dinámica
Solubilidad en agua Soluble, debido a que los grupos R- de
los aminoácidos se encuentran
ubicados hacia afuera, mientras que
los insolubles hacia adentro.
Conformación Destaca la estructura terciaria y
cuaternaria, ya que son proteínas
complejas y esta conformación
favorece su uso.
Ejemplos Albumina, , histonas, Mioglobina,
hemoglobina, insulina
Forma cilíndrica, Longitudinal,
alargada
Estirada
Soporte en huesos, dientes células,
conectividad y protectora,
Estructural, Estática
Insoluble, ya que la estructura deje
los grupos hidrofóbicos hacia afuera
de la proteína
Formados por unidades repetitivas
simples, predomina la estructura
secundaria,
Alfa queratina, colágeno, fibrina,
Lana

Desarrollo del numeral 5

a. El pI es el pH al punto al cual un polianfolíto, macromolécula con muchos

grupos básicos y ácidos, tiene una carga neta de 0, cada aminoácido tiene pk-s
asociados al pH al cual sus grupos carboxilo y amino adquieren carga, si se
toma el punto pK en el que el carboxilo tiene carga neta 0 y el pk asociado a
una carga neta de 0 en el amino y se promedian se obtiene el punto
isoeléctrico del aminoácido, es decir = pI =( pKc+ pKa)/2. Dado que hay
aminoácidos que adicionalmente tienen en la cadena R un grupo que puede ser
ionizado se puede dar la situación en la que habrá una carga positiva y una
negativa dando como resultado una carga neta 0, en estos casos se habla de
zwitterion, en estos casos se determina el rango de pH en el cual hay
Zwitterion y se promedian el valor de pK de las especies alrededor del
zwitterión. Sin embargo, como en los polipéptidos todos los grupos carboxilos y
los aminos están comprometidos en el enlace peptídico, excepto los dos
extremos, el cálculo del punto isoeléctrico se determina ubicando el zwitterión
de la proteína y promediando los valores de pK que rodean el zwitterion (Berg,
Jeremy Mark, John L. Tymoczko, 2008).

El punto isoeléctrico determina el comportamiento de la proteína o el

aminoácido, por encima de este se tendrá una proteína cargada negativamente
y por debajo positiva, según estos valores esta se podrá comportar como una
base o un ácido, esto influye en el buen funcionamiento de la proteína, ya que
cada proteína tiene un rango de pH en el cual su funcionamiento es óptimo, si
el valor cambia drásticamente la proteína se puede desnaturalizar (Stryer,
2007).

Desarrollo del numeral 6

a. La principal diferencia entre las holoproteínas y las heteroproteinas es su
conformación, las holoproteínas están compuestas únicamente de aminoácidos,
mientras las heteroproteinas están constituidas adicionalmente por metales
como el Cr, además P, glúcidos, lípidos, y ácidos nucleicos unidos por enlaces
covalentes.

b. Entre las holoproteínas se encuentran las proteínas globulares y fibrosas, por

tanto, su función puede ser desde estructura y soporte hasta reguladoras de
procesos bioquímicos. Las heteroproteinas constituyen las cromoproteínas,
glucoproteínas, lipoproteínas, fosfoproteínas y nucleoproteínas, según el grupo
prostético que tengan pueden llevar a cabo diferentes funciones, como el
transporte de oxígeno, coagulante, hormonal y estructural como es el caso de
algunas glucoproteínas, las lipoproteínas (Guadix, 2000).

c. Soluble en agua: Histonas, su solubilidad en agua se debe a que es una

proteína globular con los grupos R- polares o con carga orientados hacia
el exterior de la proteína, estas interactúan con el agua que es una
molécula polar formando puentes de H o interacciones polares.

Solubles en soluciones salinas diluidas: transferrina, No se conocen a fondo las

razones de la dependencia de la solubilidad de las proteínas con respecto a la
 fuerza iónica del medio; pero lo cierto es que, en general, las proteínas
requieren algo de sal para entrar en solución (fenómeno de “salting-in”), sin
embargo se propone que los iones de las sales forman un puente entre los
grupos solubles de la proteína y el agua circundante en el medio facilitando la
solubilidad, ya que el dipolo no tiene la suficiente fuerza solubilizante en estos
casos (Koolman & Röhm, 2004).

Solubles en bases o ácidos: Gluteina, su solubilidad en estos medios se debe a

que alteran el Zwitteriorón permitiendo un desbalance de carga que interactua
con el medio permitiendo su solubilidad (UNAM, 2005).

Soluble en soluciones etanólicas: Zeina, es una proteína rica en aminoácidos

con grupos –R insolubles en agua, por lo que su solubilidad se da por puentes
de hidrogeno entre los pocos grupos OH presentes en la proteína y el OH del
alcohol, además la molécula de alcohol posee una zona con una polaridad baja
permitiendo también la solubilidad por fuerzas de van der Wals.

Tabla 4. Desarrollo del numeral 7

Lípidos Tipo de lípido Funciones

Saponificables: 1. Ácidos grasos Es el ácido graso
contienen ácidos saturados, ácido menos saludable para
grasos; y en presencia palmítico el cuerpo, ya que
de NaOH o KOH aumenta
forman jabones. considerablemente los
niveles de colesterol en
las sangres

2. Ácidos grasos Principal ácido

insaturados ácido perteneciente a los
linoleico pacidos omega 6, muy
importante ya que
forma las membranas
celulares.
3.Glicolípidos, Forman parte de la
cerebrósidos estructura de las
células nerviosas
Insaponificables: no 1.Terpenos como la Antioxidante,
contienen ácidos vitamina E protegiendo al
grasos, por ello no organismo de las
pueden formar reacciones provocadas
jabones. por los radicales libres.
2. Esteroides, vitamina Absorción de calcio
D para formar huesos y
el buen funcionamiento
neuronal dependiente
de la bomba Na+ K+.
3.Eicosanoides, Reguladores
Prostaglandinas hormonales de la
presión arterial

Tabla 5. Desarrollo del numeral 8

Lipoproteína
1. Quilomicrones
2.Lipoproteínas de muy baja
densidad
3. Lipoproteínas de baja densidad
4.Lipoproteínas de densidad
intermedia
5. Lipoproteínas de alta densidad
Características
Transporte de triglicéridos desde la
absorción intestinal a la sangre.
Ajuntan y aglutinan las partículas
de grasa
Precursoras de triacigliceridos y
esteres de colesterol. Son atacadas
por lipoproteína lipasa liberando
triacilgliceroles.
Transportan el colesterol del hígado
a los demás tejidos,
Son captados por el hígado o
convertidos en LDL
también se producen en el hígado y
eliminan de las células el exceso de
colesterol llevándolo al hígado,
único órgano que puede
desprenderse de éste
convirtiéndolo en ácidos biliares
 Tabla 6. Desarrollo del numeral 9

Características ADN ARN

Composición Carbohidrato Desoxirribosa Ribosa

química

Ácidos Adenina, Adenina,

nucleicos citosina, citosina,
guanina, guanina,
timina. uracilo

Función Almacenamiento Transporte de

de la información a información
genética que se genética,
usa para la transferencia
síntesis de de aminoácidos
proteínas. Y es en la síntesis
transmitida de
de los mismos
generación en
y formación de
generación.
los enlaces
peptídicos

Tabla 7. Desarrollo del numeral 10

Tipos de ARN Características y funciones

ARNm Cadena monocatenaria de ácidos

nucleicos unidos por enlaces
fosfodiéster entre la ribosa a la cual va
unido el ácido nucleico. Lleva la
 información genética desde el ADN
hasta el sitio de síntesis de proteínas,
indica el orden y los aminoácidos que
se deben colocar en una proteína.

ARNt Son cortos polímeros de unos 80

nucleótidos con estructura similar al
ARNm su diseño permite captar un
aminoácido específico y colocarlo en la
cadena proteica cuando el ARNm lo
indica.

ARNr Su estructura es similar al ARNm, pero

adicionalmente se encuentra unido a
proteínas formando los ribosomas, son
componentes catalíticos de los
ribosomas y se encargan de unir los
aminoácidos formando los enlaces
peptídicos en la síntesis de las
proteínas.

(Srarfi, 2012; Stryer, 2007; Voet et al., 2011)

Bibliografía

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http://www.bionova.org.es/biocast/documentos/tema06.pdf
Berg, Jeremy Mark, John L. Tymoczko, and L. S. (2008). Bioquímica. Barcelona:
Reverte.
Dale, N. (1988). Solubilidad de la proteína: indicador del procesado de la harina de
soja. Avicultura Profesional , 5, 329–136.
Guadix, A. (2000). Procesos tecnológicos y métodos de control en la hidrólisis de
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Koolman, J., & Röhm, K.-H. (2004). Bioquímica : texto y atlas (3 e
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https://www.worldcat.org/title/bioquimica-texto-y-atlas/oclc/1025180774
Srarfi, F. (2012). Acidos Nucleicos.
Stryer, L. (2007). Bioquímica. Universidad del Rosario.
UNAM. (2005). Estructura y función celular, 1–3.
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38
Voet, D., Voet, J., & Pratt, C. (2011). Fundamentos de bioquímica. La vida a nivel
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