BIOLOGÍA - TEMA D

PROTEÍNAS Y ENZIMAS

BLOQUE A

DESARROLLO DEL TEMA

PROTEÍNAS
(Soluto Biológico más abundante)
I. IMPORTANCIA BIOLÓGICA D. Hormonal
A. Estructural y flexibilidad
INSULINA Hígado
(Proteína)

COLÁGENO SANGRE
Glucógeno (90%)
PROTEÍNAS
Glucosa
ELASTINA

• Insulina: proteín a que dism inu ye la

TENDÓN concentracción de glucosa en la sangre,
evitando la DIABETES.
B. Inmunológica
E . Enzimáticas
• Reacciones bioquímicas:

A+B C+D 30 horas

Sustratos ENZIMAS Productos
(proteínas)

A+B C+D
Sustratos (Biocatalizadores) Productos

II. HISTORIA
C. Motilidad

William Comming Rose

descubre el aminoácido
treonina
Actina, Miosina
1935

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IV. AMINOÁCIDO (AA)
A. Estructura

Linus Pauling y Robert Corey

proponen la estructura alfa
hélice para la queratina aa aa aa aa aa aa

1950 POLIMERO
H R
O
Aminoacido (aa)
H N C C
OH
Max Pertuz y Jhon Ken Drew H
reportan por primera vez Grupo Amino
Grupo Carboxilo
la estructura de la (L)
(Ácido)
hemoglobina y la mioglobina
AMINOÁCIDO (aa)
- Asimétricos
- Anfóteros : Ácido y Base
1960 - Zwitterion : Equilibrio

B. Tipos
En la naturaleza existen más de 300 tipos pero en
los seres vivos hay 20 tipos de las cuales 10 son
esenciales, porque no lo podemos sintetizar y que
necesariamente lo tenemos que ingerir en la dieta,
1965 Arginina, fenilalanina, Histidina, Isoleucína, Leucina,
Lisina, metionina, Treonina, Triptófano y Valina.

V. PÉPTIDOS
III. DEFINICIÓN Son moléculas constituidas por dos o más aminoácidos
Son biomoléculas orgánicas cuaternarias (C, H, O, N,),
unidas por enlaces peptídicos.
siendo el "N" el biolemento característico.
ENLACE PEPTÍDICO
Nota:
aa aa aa aa aa aa aa
Las proteínas son las biomoléculas orgánicas y los 1 2 10 11 100 101 n
solutos biológicos más abundantes.
OLIGOPEPTIDO
POLIPEPTIDO
P R O T E Í N A
Químicamente M > 10,000

Se define como polímero de aminoácidos (monómero).

VI. CLASIFICACIÓN
Existen diversos criterios para clasificar a las proteínas,
entre ellos hacemos mención de los más comunes:
Hígado A. Por su composición
ENLACE PEPTÍDICO • Simples: cuando están formados, constituidas
solo por aminoácidos.
MONÓMERO

aa aa aa aa aa aa

AminoAcido
POLIMERO

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• Conjugadas: formados por aminoácidos y VII. ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE
además presen ta o tro s co mpo nentes LAS PROTEÍNAS
denominados GRUPO PROSTÉTICOS. A. Estructura primaria
Es la secuencia lineal de los aminoácidos y está
HEMOGLOBINA INSULINA GLUCOPROTEÍNA
estabilizada por el enlace PEPTÍDICO. Ejemplo:
aa aa aa aa aa aa Hemoglobina – S(Hb – S).
Fe Zn
aa aa aa aa aa aa

GRUPO PROSTÉTICO LIPOPROTEÍNA ENLACE PEPTÍDICO

Bioelementos aa aa
Glúcidos
Lípidos, etc aa1 aa2 aa3 aa 4 aa n
aa aa

B. Por su forma
• Fibrosas: Presentan forma de fibra (alargada) y B. Estructura secundaria
son insolubles en el agua. Es la disposición en el espacio de la estructura
– Colágeno : Matriz del tejido conjuntivo primaria y está estabilizada por los puentes de
– Queratina : Piel, pelo, uña, cuernos, plumas hidrógeno (enlaces débiles).
– Elastina : Tendones y vasos sanguíneos
– Fibroina : Seda, tela de araña
– Fibrina : Coágulos sanguíneos

 – HOJA PLEGADA
(FIBRONA)
 – HELICE
(QUERATINA)
• Globulares: Presentan forma globular (esférica)
y son solubles en el agua.
– Anticuerpos : Defensa del organismo,reacciones
C. Estructura terciaria
contra el antígeno
– Enzimas : Catalizan las reacciones Es la disposición en el espacio de las estructuras
bioquímicas acelerándolos secundarias y está estabilizada fundamentalmente
– Histonas : Constituyentes de la cromatina por puentes o enlaces DISULFUROS (enlaces
– Interferones : Proteínas antivirales covalentes), debido a la presencia de azufre (S)
– Hemoglobina: Transporta el oxigeno (O2) en los aminiácidos cisteina y metionina.

CISTEINA

S
CISTEINA
N
H
O
PUENTE DE
HIDRÓGENO

Nota:
Recuerda las funciones de las siguientes proteínas:
Colágeno, Queratina, Enzima, Histona, Interferon.

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D. Estructura cuaternaria VIII. DESNATURALIZACIÓN DE PROTEÍNAS

Es la disposición o relación en el espacio de las
estructuras terciarias (monomero) y está estabilizada
por enlaces débiles como: puente de hidrógeno,
fuerza de Van Der Waals, etc.
Es la pérdida de la función biológica de las proteínas
debido a cambios en el P.H. o temperatura, es decir
la proteína se inactiva porque pierde su estructura
cuaternaria, terciaria y secundaria, menos la PRIMARIA.

HEM (Fe)
GLOBINA

HEMOGLOBINA

ENLACES DÉBILES
- Puente de “H”
- Fuerza de Vander Waals
- Enlace dipolo - dipolo
- Enlace Hidrofóbico

(CAMBIOS EN pH O TEMPERATURA)

DESNATURALIZACIÓN
CUATERNARIA
ESTRUCTURA
GLOBINA

ESTRUCTURA
TERCIARIA

OH
ESTRUCTURA SECUNDARIA

ESTRUCTURA PRIMARIA
SH OH
- OH
HEM (Fe)

SH

-
OH
+

AUTOEVALUACIÓN

1. Una subunidad proteica es: D) Un oligopéptido con menos de 20 aminoácidos.

A ) Una proteína que sólo presenta estructura secun-
daria.
B) Una cadena polipeptídica que forma parte de una
proteína oligomérica.
C) La asociación de una alfa hélice con una hoja beta
plegada.
E) Una fracción peptídica que se separa de una cade-
na polipeptídica mayor.
2. Para formar la estructura secundaria de las proteí-
nas la cadena polipeptídica se pliega y se forman
enlaces:

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A) S-S (disulfuro) 10. Dos moléculas químicamente similares son:
B) Interacciones hidrofóbicas A ) Celulosa, lignina B) Colágeno, glucógeno
C) Fuerzas de Van der Walls C) Albúmina, caseína D) Insulina, progesterona
D) Peptídico E) Sales biliares, cutina
E) Puentes de hidrógeno
11. Las uñas, plumas y cuernos están constituidos princi-
3. Una deficiencia de nitrógeno en el suelo haría difícil a palmente por:
una planta fabricar: A ) Triglicéridos B) Glúcidos
A ) Celulosa C) Ceras D) Proteínas
B) Sacarosa E) Polisacáridos
C) Ácidos grasos
12. Cuando se forman puentes de hidrógeno en una ca-
D) Glucosas
dena polipeptídica produciendo un apilamiento helicoidal
E) Proteínas
estable, la proteína adquiere una estructura de tipo:
A ) Secundaria, en hélice alfa
4. Las proteínas pueden ser desnaturalizadas por agen-
B) Primaria, en hoja beta plegada
tes físicos, químicos o mecánicos provocando:
C) Secundaria, en hélice beta
A ) La ruptura de los enlaces peptídicos.
D) Terciaria, de tipo globular
B) El desplegamiento de la proteína.
E) Cuaternaria, oligomérica
C) La hidrólisis de los enlaces disulfuro.
D) El cambio de la estructura plegada en helicoidal. 13. Si una mezcla acuosa de proteínas es sometida a una
E) El cambio del grupo funcional R en ciertos elevada temperatura ocurrirá:
aminoácidos A ) Ruptura de los enlaces peptídicos
B) Pérdida de la estructura plegada
5. La unión de dos aminoácidos constituye un: C) Desprendimiento de agua
A) Nucleótido D) Incremento de las funciones
B) Polipéptido E) Variaciones de pH
C) Enlace puente de hidrógeno
D) Dipéptido 14. Respecto a la desnaturalización de las proteínas, seña-
E) Triglicérido le verdadero (V) o falso (F) en las siguientes proposi-
ciones:
6. El elemento relacionado con la proteína encargada de ( ) Genera cambio en la estructura pero no en la
transportar oxígeno en la sangre es: función de la proteína
A ) Calcio B) Magnesio ( ) Sólo afecta la estructura terciaria de la proteína
C) Hierro D) Carbono ( ) Implica la rotura de enlaces disulfuro y puentes
E) Hidrógeno de hidrógeno
( ) El calor es un agente desnaturalizador
7. Una enzima puede reutilizarse porque: A ) FFVF B) VVFF
A ) Es específica para un tipo de sustrato C) FVVF D) FFVV
B) Disminuye la energía de activación de la reacción E) VFFV
C) No se modifica al catalizar una reacción
15. Señale verdadero (V) o falso (F) según corresponda a
D) Su naturaleza es mayormente proteica
la desnaturalización de las proteínas.
E) Acelera la reacción química
( ) Cambia la estructura primaria al nivel aminoacídico
( ) Ocurre la rotura de enlaces peptídicos
8. El poder catalítico de las enzimas se refiere a que: ( ) La proteína pierde su función
A ) Pueden ser reutilizadas ( ) Se da cuando se rompen puentes disulfuros, puen-
B) Aceleran las reacciones metabólicas tes de hidrógeno
C) Son termolábiles A ) VFVF B) VVVF
D) Tienen un pH específico C) VVFF D) FFVV
E) Son altamente específicos E) FFFF

9. Una propiedad de las enzimas es: 16. La estructura que se forma por dos o más porciones
A ) Actúan principalmente en reacciones de degrada- de una cadena polipeptídica en orientación paralela
ción que son unidas mediante puentes de hidrógeno, se
B) Tienen alta resistencia a temperaturas elevadas llama:
C) Pueden actuar con múltiples sustratos A ) Hoja beta plegada B) Globular
D) Se unen al sitio activo del sustrato C) Polipéptido D) Alfa hélice
E) Una vez terminada la reacción, se pueden reutilizar E) Terciaria

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17. Una proteína con estructura cuaternaria se caracteriza 19. Las enzimas:
por: A ) Aceleran la velocidad de las reacciones celulares
A ) Carecer de estructura primaria B) Todas son apoenzimas
B) Tener una secuencia de aminoácidos repetida cua- C) Siempre necesitan de un cofactor
tro veces D) Solamente participan en las células eucariotas
E) Son reutilizadas de manera indefinida
C) Formar una estructura de varias subunidades
D) Presentar dos tipos de estructura secundaria 20. En relación a las enzimas, indique verdadero (V) o fal-
E) No poseer puentes de hidrógeno so (F) en las siguientes proposiciones:
( ) Aceleran las reacciones químicas aumentando la
18. ¿Cuál de las siguientes moléculas tiene enlace peptídico? energía de activación
A ) Colesterol ( ) Utilizan cofactores iónicos metálicos en algunas
reacciones
B) Vitamina liposoluble
( ) Son termoestables
C) Colágeno ( ) Todas requieren de pH neutro
D) Celulosa A ) FFVV B) FVVV C) FVFF
E) Quitina D) VVVV E) VVFF

CUADRO RESUMEN

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BLOQUE B
DESARROLLO DEL TEMA
ENZIMAS (FERMENTOS)
TERMINA: ..................... ASA
I. IMPORTANCIA BIOLÓGICA
• Facilitan la transformación química de las sustancias.
• Se utilizan en la industria para la FERMENTACIÓN, como
las uvas que al fermentarse se convierten en cachina,
vinagre, vino, etc.
• Algunas de las enzimas se utilizan en el diagnóstico de
tumores cancerígenos, como la FOSFATASA ÁCIDA
(enzima) en el diagnóstico de tumores cancerígenos a la
próstata.

II. HISTORIA III. ENERGÍA DE ACTIVACIÓN (EA)

Toda reacción bioquímica (anabólica y catabólica)
requieren para iniciarse que el sustrato supere cierta
barrera de energía llamada ENERGÍA DE ACTIVACIÓN,
la que se define como la mínima cantidad de energía
qu e debem os suminis trar a un s ustrato para
transformarlo en productos.
• Rx Bioquímica

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IV. DEFINICIÓN D. Son extremadamente Específicos
Las enzimas son biomoléculas orgánicas de naturaleza Una enzima actúa sobre un determinado sustrato
proteica (son proteínas), que intervienen en las reacciones y no sobre cualquier sustrato.
bioquímicas REDUCIENDO SUSTANCIALMENTE LA
ENERGÍA DE ACTIVACIÓN del sustrato sobre el cual actúa;
y como consecuencia de ellos. S
CUERPO

1. Se reduce enormemente la energía a gastarse

durante el proceso. S
2. Se reduce sustancialmente el tiempo que dura el
proceso. CENTRO O
AMINOACIDOS
S
DE FIJACIÓN
SITIO ACTIVO E COMPLEMENTARIO
CON EL SUSTRATO
V. ESTRUCTURA ENZIMÁTICA
Son proteínas que presentan: E. Reutilizables
A. Cuerpo: Formado por aminoácidos ESTRUCTU- Terminada la reacción no se degrada, cataliza
RALES. nuevamente otra reacción
B. Centro o Sitio Activo: Es el lugar de la enzima
donde se une el sustrato y presenta un grupo de
F. Sensibilidad
Aminoácidos que son de dos tipos:
Debido a su naturaleza proteica, las enzimas
fácilmente se desnaturalizan, perdiendo así su
1. Aminoácidos de Fijación: Reconocen o capacidad catalítica, cuando cambia la temperatura
identifican al sustrato y forma con el sustrato y el pH.
enlaces débiles (puentes de hidrógenos).
2. Aminoácidos Catalíticos: Transforman el
VII.MODELOS DE ACOPLAMIENTO
sustrato en productos.
ENZIMÁTICO
 A. Modelo Llave – Cerradura (Fisher)
 
    

CUERPO

 

 





AMINOACIDOS Sostiene que el sustrato encaja en el sitio activo,
  
DE FIJACIÓN


 


sin que la enzima sufra modificación alguna.

AMINOACIDOS  

  
ESTRUCTURALES 



CENTRO O
 




SITIO ACTIVO
  
 





  AMINOACIDOS




CATALÍTICOS


E 

S
  + S + P
ENZIMA

E E E
ENZIMA
VI. DEFINICIÓN (No modifica su centro activo)

A. Son Proteínas
Están formadas por aminoácidos.
B. Modelo Ajuste – Inducido (Koshland)
B. Son Biocatalizadores Sostiene que la enzima modifica su estructura para
Aceleran las reacciones bioquímicas, sin que la acoplarse pero al finalizar recupera su forma original.
estructura molecular de la enzima se altere, luego
se recuperan al final de la reacción.

C. Actúan en Pequeñas Cantidades

+ S S + P
Las enzim as son ef icientes en c antidades
infinitesimales.
E E E
Nota: ENZIMA ENZIMA
(Modifica su centro (Su centro activo
Las enzimas son biocatalizadores proteícos activo) vuelve al estado original)

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VIII.MODO DE ACCIÓN ENZIMÁTICA IX. COFACTORES
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA)
Comprende las siguientes fases:
A. Reconocimiento del Sustrato
La enzima reconoce al sustrato a travéz de su
aminoácido de fijación.

S
E AMINOACIDOS DE FIJACIÓN
(Reconociendo)

B. Fijación o Acoplamiento
Los aminoácidos de fijación forman con el sustrato
enlaces de Hidrógeno, formándose el complejo A. Introducción
ENZIMASUSTRATO. La APOENZIMAS son enzimas carentes de actividad
catalítica, necesitando para ello de un activador
llamado COFACTOR; cuando el cofactor se une a la
apoenzima se forma la HOLOENZIMA quien ya posee
ENLACES DÉBILES
actividad catalítica.
(Puentes de Hidrógenos, fuerza B. Definición
S Van der Waals, etc)
Un cofactor es una sustancia no proteica que activa
a la APOENZIMA.
E
X. PROENZIMAS O ZIMÓGENOS
Son proteínas sin actividad catalítica, pero son
precursores de enzimas, para ello necesita la acción de
Nota:
un inductor, el zimógeno es fraccionado hasta enzima
Las enzimas son proteinas que termina en ... asa y
tienen centro activo activa.

C. Acción Catalítica INDUCTOR Enzimas, HCl, etc.

AMINOÁCIDO
Los aminoácidos cataliticos. CATALÍTICO
Transforman el sustrato en
productos.
CENTRO
D. Liberación de Productos PP ACTIVO
La enzima libera a los P P
E
productos y queda libre para
catalizar otra reacción E ZIMÓGENO ENZIMA ACTIVA
(Reutilizables). (Proteína con capacidad de
transformarse en enzima)

Frecuentemente el activador en otra enzima o también

el HCl, ejemplos:
P
ZIMÓGENO ACTIVADOR ENZIMA
P P
Amilasa Amilasa
P Cl-
Salival Inactiva Activa
E Pepsinógeno HC Pepsina

E+S ES EP E+P Tripsinógeno Enteroquinasa Tripsina

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X. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
Las enzimas se clasifican teniendo en cuenta la reacción
bioquímica en que participan; al respecto se distinguen
6 grupos.

A. Oxidoreductasa
Catalizan reacciones de óxido–reducción.

E. Isomerasas
Catalizan reacción de transformación de una
molécula en otra, que es su isómero.
B. Transferasa
Catalizan transferencia de grupos químicos entre
moléculas.

F. Ligasas
Catalizan la unión de moléculas formando enlaces.
C. Hidrolasas
Catalizan reacciones de hidrólisis (Utilizan el agua) o
de condensación (liberan el agua).

D. Liasas Nota:
Catalizan reacciones de ruptura o unión de Haga un c uadro com parativo entre en zim a,
moléculas, es decir reacciones donde se forman o apoenzima y zimogeno
se rompen dobles enlaces.

AUTOEVALUACIÓN

1. Generalmente las enzimas son de naturaleza química: 4. Las enzimas:

A ) Glucoproteica B) Nucleotídica A ) Retardan las reacciones catalíticas en la célula
C) Lipoproteíca D) Proteica B) Todas son moléculas glucoproteícas
E) Glucídica C) Reducen la energía de activación en cada reacción
D) Siempre necesitan de un cofactor
2. Las enzimas interactúan de manera específica con: E) Culminada la reacción se disocian de sus componentes
A ) El producto
B) La energía de activación 5. Las enzimas también se les conoce como:
C) El sustrato A ) Fermentos B) Coenzimas C) Cofactores
D) La energía D) Sustrato E) Activadores
E) El cofactor
6. Es conocido que algunas enzimas tienen efectos
3. Una enzima: desinflamatorios, como es el caso de:
A ) Siempre es una proteína A ) La bromelina de la piña
B) Al menos presenta tres sitios activos B) La papaína de los tubérculos
C) Actúa con dos sustratos: orgánico e inorgánico C) La pepsina del estómago
D) Necesita ser un oligopéptido D) El pepsinógeno de los rumiantes
E) No reduce la energía de activación E) La amilasa de los mureinos

SAN MARCOS SEMESTRAL 2014-III 10 BIOLOGÍA TEMA D

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7. Por mucho tiempo se considero que los catalizadores D) Intervenir en la síntesis de enlaces peptídicos
biológicos solamente estaban constituidas por: E) Sintetizar proteínas
A ) Cofactores
B) Proteínas 14. La velocidad de la mayoría de reacciones enzimáticas
C) Aminoácidos esenciales depende de manera particular de
D) Puentes de hidrógeno A ) La concentración del ión hidrógeno
E) Un solo sitio activo B) La concentración del sustrato
C) La temperatura ambiente
8. La colchicina: D) La ganancia de grupos carboxilatos
A ) Desestabiliza los microtúbulos del huso acromático E) La pérdida de grupos aminados
B) Dirige la formación de las nuevas cadenas del ADN
C) Genera la formación de las subunidades ribosómicas 15. ¿Qué es una ribozima?
D) Une el ADN con las proteínas histonas A ) Es una enzima sintetizada a nivel de los ribosomas
E) Degrada los enlaces peptídicos en la estructura B) Molécula generada por los lisosomas primarios
primaria de las proteínas C) Es un polipéptido generado a partir de un gen
mutante
9. Sometemos un tubo de ensayo con leche con lactasa a D) Conjunto de iones que actúan como cofactores
20°C y otro con la misma muestra a 50°C; ambas durante E) Es un ARN con actividad catalítica
20 minutos. Indique cual es el probable resultado.
A ) A 20°C, la leche mantiene su color característico 16. Las enzimas
B) A 50°C, la leche cambia su color hacia el azul A ) Son altamente específicas
C) A 20°C, la leche pierde su color característico B) No son de naturaleza proteíca
D) A 50°C, la leche hierve completamente C) Actúan en grupo sobre cualquier sustrato
E) A 20°C, la leche coagula sus sales y lípidos D) No presentan sitio activo
E) Son de naturaleza inorgánica
10. El equilibrio de funciones del organismo, desde el nivel
celular, se conoce como homeostasis; ______________ 17. La interacción entre la enzima y su sustrato, se lleva a
fue el que acuño este término. cabo mediante:
A ) Walter Cannon A ) Enlaces peptídicos
B) Claude Bernard B) Enlaces puentes de hidrógeno
C) Louis Pasteur C) Enlaces fosfodiéster
D) A. Fersht D) Enlace N – glucosídico
E) M. Hope E) Enlace hidrofóbico

11. La amilasa salival degrada el almidón de los alimentos a 18. La pepsina degrada ___________ hasta ___________;
nivel de la boca, específicamente hasta a nivel del estómago.
A ) Polipéptidos B) Glucosa A ) pepsinógeno – aminoácidos
C) Oligopéptidos D) Maltosas B) aminoácidos – péptidos
E) Celobiosa C) péptidos – proteasas
D) proteínas – oligopéptidos
12. La lipasa pancreática E) oligopéptidos – péptidos
A ) Colabora con la formación del bolo alimenticio
B) Degrada por completo todas las grasas a nivel del 19. La lisozima a nivel de los ojos tiene como finalidad:
estómago A ) Fungicida B) Bactericida
C) Participa en la emulsificación de los lípidos C) Plaguicida D) Pesticida
D) Recorre el conducto colédoco hasta el duodeno E) Tanto B y C
E) Se sintetizó a nivel de la sección exocrina
20. Con respecto a las enzimas, es cierto que:
13. La lisozima la encontramos en la saliva y en las lágrimas A ) Todas son biocatalizadoras
cuya función es B) Todas son nucleoproteínas
A ) Fosforilar ADP C) Actúan por encima de los 40°C
B) Desestabilizar el glucocálix D) No presentan sitio activo
C) Eliminar agentes patógenos E) Actúan solamente con sustrato proteícos

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CUADRO RESUMEN

ENZIMAS
(Termina .....Asa)

Proteínas Biocatalizadoras

Estructura Acción Catalítica

Cuerpo Centro Activo Disminuye la Eº de Activación y

aceleración las Rx. Químicas

E Apoenzimas Holoenzimas

Enzimas Inactivas Enzimas activas

con cofactor

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