ENZIMA

Se denomina enzimas a un conjunto de proteínas encargadas de catalizar

(disparar, acelerar, modificar, enlentecer e incluso detener) diversas reacciones
químicas, siempre que sean termodinámicamente posibles. Esto quiere decir que
son sustancias reguladoras en el cuerpo de los seres vivos, por lo general
disminuyendo la energía inicial requerida para poner en marcha la reacción.

COMPOSICIÓN QUÍMICA

COFACTOR:
Grupo que activa a la enzima que no es proteico, como iones inorgánicos, hierro,
magneios, manganeso y zinc.
COENZIMA
Iones metálicos, equivalentes al grupo prostético. Son portadores transitorios de
átomos o grupos funcionales.
GRUPO PROSTETICO.
Cuando la coenzima forma enlaces covalentes o se une fuertemente con la
enzima proteica.

HALOENZIMA:
Cuando la enzima catalítico se encuentra junto con la coenzima Apoproteína o
Apoenzima: la parte proteica de la haloenzima
GRUPOS FACTORES: hierro, magnesio, manganeso y zinc
LA RELACIÓN SON: son derivados de la coenzima, y que no dan energía.
ZINC; carbónico anhidrasa
HIERRO: catalasa
MAGNESIO: hexoquinasa
MANGANESO: arginasa

ZINÉTICA SISTEMÁTICA
La cinética enzimática estudia
la velocidad de las reacciones
catalizadas por enzimas. Estos
estudios proporcionan
información directa acerca del
mecanismo de la reacción
catalítica y de la especificad
del enzima. La velocidad de
una reacción catalizada por un
enzima puede medirse con
relativa facilidad, ya que en
muchos casos no es necesario
purificar o aislar el enzima.

La medida se realiza siempre en las condiciones óptimas de pH, temperatura,

presencia de cofactores, etc, y se utilizan concentraciones saturantes de sustrato.
En estas condiciones, la velocidad de reacción observada es la velocidad máxima
(Vmax). La velocidad puede determinarse bien midiendo la aparición de los
productos o la desaparición de los reactivos.

Al seguir la velocidad de aparición de producto

(o de desaparición del sustrato) en función del tiempo se obtiene la llamada curva
de avance de la reacción, o simplemente, la cinética de la reacción. A medida que
la reacción transcurre, la velocidad de acumulación del producto va disminuyendo
porque se va consumiendo el sustrato de la reacción (Figura de la derecha). Para
evitar esta complicación se procede a medir la velocidad inicial de la reacción (v0).
La velocidad inicial de la reacción es igual a la pendiente de la curva de avance a
tiempo cero (Figura de la derecha). De esta forma, la medida de v0 se realiza
antes de que se consuma el 10% del total del sustrato, de forma que pueda
considerarse la [S] como esencialmente constante a lo largo del experimento.
Además, en estas condiciones no es necesario considerar la reacción inversa, ya
que la cantidad de producto formada es tan pequeña que la reacción inversa
apenas ocurre. De esta forma se simplifican enormemente las ecuaciones de
velocidad.

Para estudiar la cinética enzimática se mide el efecto de la concentración inicial de

sustrato sobre la velocidad inicial de la reacción, manteniendo la cantidad de
enzima constante. Si representamos v0 frente a [S]0 obtenemos una gráfica como
la de la Figura de la derecha. Cuando [S]0 es pequeña, la velocidad inicial es
directamente proporcional a la concentración de sustrato, y por tanto, la reacción
es de primer orden. A altas [S]0, el enzima se encuentra saturada por el sustrato, y
la velocidad ya no depende de [S]0. En este punto, la reacción es de orden cero y
la velocidad es máxima (Vmax).
TEMPERATURA

En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas: por

cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las reacciones
catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al ser proteínas, a
partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar por el calor. La
temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se llama temperatura
óptima. Por encima de esta temperatura, el aumento de velocidad de la reacción
debido a la temperatura es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica
debida a la desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece
rápidamente hasta anularse.
 PH
Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2;
tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos. Según el pH
del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra.
Como la conformación de las proteínas depende, en parte, de sus cargas
eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más adecuada para la
actividad catalítica (Figura de la derecha). Este es el llamado pH óptimo.

La mayoría de los enzimas son

muy sensibles a los cambios de
pH. Desviaciones de pocas
décimas por encima o por debajo
del pH óptimo pueden afectar
drásticamente su actividad. Así, la
pepsina gástrica tiene un pH
óptimo de 2, la ureasa lo tiene a
pH 7 y la arginasa lo tiene a pH 10
(Figura de la izquierda). Como
ligeros cambios del pH pueden
provocar la desnaturalización de la
proteína, los seres vivos han
desarrollado sistemas más o
menos complejos para mantener
estable el pH intracelular: Los
amortiguadores fisiológicos.

CONCENTRACION

La velocidad de una reacción

enzimática depende de la
concentración de sustrato. la
velocidad de una reacción
enzimática a 6 concentraciones
distintas de sustrato

Además, la presencia de los

productos finales puede hacer
que la reacción sea más lenta, o
incluso invertir su sentido
Inhibidor
Los inhibidores enzimáticos son moléculas que se unen a enzimas y disminuyen
su actividad. Puesto que el bloqueo de una enzima puede matar a un agente
patógeno o corregir un desequilibrio metabólico, muchos medicamentos actúan
como inhibidores enzimáticos. También son usados como herbicidas y pesticidas.
Sin embargo, no todas las moléculas que se unen a las enzimas son inhibidores;
los activadores enzimáticos se unen a las enzimas e incrementan su actividad.
dependiendo de la forma en que actúan se han clasificado en dos grandes grupos:
· Inhibidores irreversibles
· Inhibidores reversibles
Los inhibidores reversibles a su vez se dividen en dos subgrupos:
· Inhibidores reversibles competitivos
· Inhibidores reversibles no competitivos

INHIBIDORES IRREVERSIBLES

Este tipo de compuestos se unen, de manera irreversible, con el grupo R de algún

aminoácido de la enzima, formando un complejo enzima - inhibidor (EI), el cual es
incapaz de llevar a cabo el acto de catálisis, debido a que el complejo EI no puede
unir al sustrato para formar
Una enzima que colisiona con un inhibidor de este tipo y forma el complejo enzima
inhibidor, queda incapacitada para seguir catalizando. Generalmente estos
compuestos son muy tóxicos, si su concentración es muy alta, dentro de un
sistema viviente, pueden detener una vía metabólica debido a la pérdida total de
alguna de las enzimas que catalizan esa serie de reacciones.

INHIBIDORES REVERSIBLES

A diferencia de los inhibidores irreversibles, los reversibles reaccionan con la

enzima, pero el complejo enzima inhibidor producido puede separarse para formar
la enzima libre más el inhibidor. Mientras I permanezca unido a E la enzima es
inactiva puesto que no puede unir al sustrato

INHIBIDORES REVERSIBLES COMPETITIVOS

Este tipo de inhibidores tienen la característica de ser químicamente muy

parecidos al sustrato, de tal manera que pueden ocupar el sitio activo de la
enzima, pero ésta no los transforma, mientras el inhibidor esté dentro del sitio
activo el verdadero sustrato no puede entrar y por lo tanto no es posible que se
forme ES y no hay formación de producto. Si usamos el ejemplo de la cerradura y
la llave, podemos pensar en una llave que entra en la chapa pero no puede abrirla
porque no es la correcta. Sin embargo, mientras la llave inadecuada esté dentro
de la chapa, no es posible que entre la llave correcta.

INHIBIDORES REVERSIBLES NO COMPETITIVOS

A diferencia de los inhibidores competitivos, los no competitivos se unen a la

enzima en un sitio específico diferente al activo. De esta propiedad se deriva su
nombre, pues no compiten con el sustrato para ocupar el sitio activo. Aún más
este tipo de compuestos puede tener una estructura química totalmente diferente
a la del sustrato.

REGULACIÓN DE UNA ENZIMA

 Las enzimas pueden ser reguladas por otras moléculas que aumentan o bien
disminuyen su actividad. Las moléculas que aumentan la actividad de una enzima
se conocen como activadores, mientras que aquellas que disminuyen la actividad
de una enzima se llaman inhibidores.