Curso de Bioquímica 201103 /16-04

Pretarea

Nombre del Henry Salcedo

estudiante:
Grupo colaborativo : 201103_25

Letra seleccionada: C

Ejercicio 1. Enzimología

Ejercicio 1.1 Clasificación, función e inhibición de las enzimas

Resuelva los tres puntos para el tipo de enzima correspondientes de

acuerdo con la letra seleccionada.

Tipo de Tipos de
Función 3 ejemplos
Enzima inhibición

La función Racemasas Inhibición

principal de las Son enzimas que catalizan la reversible
enzimas inversión de un
pertenecientes centro estereoespecífico en
a la clase de una molécula biológica.
las isomerasa Se distinguen de
puede verse las epimerasas en que, en las
como la de la primeras; la inversión
Isomeras transformació estereoquímica se produce en
a n de un el único carbono asimétrico
sustrato a que posee la molécula.
través de un Catalizan por lo tanto la
pequeño interconversión
cambio de enantiómeros
estructural,
con el fin de Epimerasa
hacerlo
susceptible a Con enzimas que catalizan la Inhibición
un inversión de un reversible
procesamiento centro estereoespecífico en
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ulterior por una molécula biológica. Las

enzimas aguas epimerasas se distinguen de
abajo en una las racemasas en que en las
ruta primeras la inversión
metabólica, estereoquímica de un
por ejemplo. carbono asimétrico en una
molécula que posee más de
un centro de asimetría.
Catalizan por lo tanto la
interconversión
de epímeros.1 Para ello, el
modelo de catálisis
del centro activo debe
presentar un mecanismo con
cierta asimetría, y
el sustrato debe poseer
un carbono asimétrico al
menos.
Mutasas
Enzima que cataliza el cambio Inhibición
de irreversibl
un grupo o radical químico d e
e una posición a otra dentro
de la misma molécula o, en
ocasiones, de una molécula a
otra.

Ejercicio 1.2 Tipos de catálisis enzimática

Realice el cuadro comparativo entre los dos tipos de catálisis enzimática

correspondientes de acuerdo con la letra seleccionada.

Catálisis tensión Catálisis covalente

Característica 1 Enzimas que catalizan la Forma un enlace con
rotura de enlaces alguno de los sustratos Y
covalentes. es transitorio
Intermediario del estado Ruptura del enlace puede
Característica 2 de transición favorecer la reacción ya
que cada una de las dos
etapas por separado
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requiere una energía de

activación menor cuando
ha pasado por ese
intermedio covalente.
Especie transitorias que La enzima (E) propone un
representa la transición o grupo mucho más reactivo
Característica 3
punto medio de (Nu) que la molécula de
trasformación de sustrato agua aislada y ese grupo
en productos químico pertenece a un
aminoácido localizado en el
centro activo.
Característica 4 Posee un mecanismo Este mecanismo de
mediante el cual las catálisis no está tan
enzimas aceleran las generalizado como el
reacciones químicas. anterior, pero se suele dar
en proteasas, esterasas y
lipasas, entre otros.
Nota: agregue tantas filas como sea necesario

Ejercicio 1.3 Factores que influyen en la actividad enzimática.

Explique el efecto del factor correspondiente según su selección sobre la

actividad enzimática (incluya ejemplos)

Factor Explicación
concentración de Componente no proteico, termoestable y
cofactor / coenzima de baja masa molecular, necesario para la
acción de una enzima.

Puede ser de distinta naturaleza: PUEDEN

SER CATIONES METÁLICOS como: Fe++,
Mg2+, Cu2+ etc.

 Ej. las quinasas que tienen como

cofactor Mg2+ PUEDEN SER
MOLÉCULAS ORGÁNICAS
COMPLEJAS, en este caso se
denominan:

 COENZIMAS si se unen débilmente y

de forma temporal al apoenzima,
por ejemplo el NAD+, FAD, etc,
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 GRUPO PROSTÉTICO si se unen

mediante enlaces covalente y de
forma permanente al apoenzima,
por ejemplo el grupo hemo de las
citocromo oxidasas.

 Tanto la apoenzima como el cofactor

son inactivas por sí mismas, han de
estar unidas para que la enzima
(holoenzima) sea activa.

 El apoenzima determina la
especificidad de la reacción, es
decir, determina el sustrato sobre el
que puede actuar, mientras que el
cofactor presenta los grupos que
permiten la transformación del
sustrato. Un mismo cofactor puede
ser constituyente de diferentes
holoenzimas.

Referencias

Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición).

Madrid. Médica Panamericana, S.A. (pp. 218-222, 231-237).
Recuperado
de http://bibliotecavirtual.unad.edu.co:2055/VisorEbookV2/Ebook/978
8498358742#{%22Pagina%22:%22218%22,%22Vista%22:%22Indic
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Ejercicio 2. Bioenergética

Ejercicio 2 .1 Conservación de la energía de las oxidaciones biológicas

Resuelva los dos puntos para el tipo de reacción de óxido-reducción

correspondiente de acuerdo con la letra seleccionada.

Reacción de óxido-reducción Explicación Ejemplo

ADP a ATP El adenosín

difosfato (ADP) es
un nucleótido difosfato, ADP + P → ATP + H2O
es decir, un compuesto
químico formado por
un nucleósido y dos El ATP así formado
radicales fosfato unidos transporta la energía
entre sí. En este caso el del enlace
nucleósido lo convirtiéndose en la
componen una base moneda de cambio
púrica, la adenina, y un energética
azúcar del del metabolismo. Hay
tipo pentosa que es diversas vías que
la ribosa. fosforilan ADP.

El trifosfato de
adenosina, o ATP, es
una molécula pequeña
relativamente simple.
Esta puede ser
considerada como la
principal moneda
energética de las
células, así como el
dinero es la principal
moneda económica de
las sociedades
humanas. La energía
liberada por la hidrólisis
(degradación) del ATP
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se utiliza para impulsar

muchas reacciones
celulares que requieren
energía.

La fosforilación más
importante para el
metabolismo es la
fosforilación
del adenosín
difosfato (ADP), es
decir, la adición de un
grupo fosfato al ADP
para formar adenosín
trifosfato (ATP):

Ejercicio 2 .1 Espontaneidad de las reacciones metabólicas

Resuelva los tres puntos para la reacción del ciclo de Krebs

correspondientes de acuerdo con la letra seleccionada.

Reacci
ón del Energía Clasifique como
Grafique la
ciclo libre de endergónica o
reacción
de Gibs exergónica
Krebs
Succin La parte Es
ato a final del suficientemente exergóni
Fumar ciclo ca como para reducir el
ato consiste en FAD a FADH2, pero no
la
para reducir el NAD+ a
reorganizaci
NADH. Es poco usual
ón de
moléculas a hallar una unión
cuatro covalente entre el FAD y
átomos de una proteína; en la
carbono mayoría de los casos, el
hasta la FAD se encuentra
regeneració asociado a los enzimas de
n del forma no covalente.
oxalacetato.
Para que
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eso sea
posible, el
grupo
metilo
presente en
el succinato
tiene que
convertirse
en un
carbonilo.
Como
ocurre en
otras rutas,
por ejemplo
en la beta
oxidación de
los ácidos
grasos, tal
conversión
ocurre
mediante
tres pasos:
una primera
oxidación,
una
hidratación
y una
segunda
oxidación.
Estos tres
pasos,
además de
regenerar
oxalacetato,
permiten la
extracción
ulterior de
energía
mediante la
formación
de FADH2 y
NADH.

La primera
reacción de
oxidación es
catalizada
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por el
complejo
enzimático
de la
succinato
deshidrogen
asa, la única
enzima del
ciclo que
tiene como
aceptor de
hidrógeno al
FAD en vez
de al NAD+.
El FAD es
enlazado de
modo
covalente a
la enzima
por un
residuo de
histidina. La
enzima se
vale del FAD
ya que la
energía
asociada a
la reacción
no es
suficiente
para reducir
el NAD+.

El complejo
enzimático
también es
el único del
ciclo que
pasa dentro
de la
membrana
mitocondrial
. Tal
posición se
debe a la
implicación
de la enzima
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en la cadena
de
transporte
de los
electrones.
Los
electrones
pasados
sobre el FAD
se
introducen
directament
e en la
cadena
gracias a la
unión
estable
entre la
enzima y el
cofactor
mismo.

Referencias

Pratt, Charlotte W., and Kathleen Cornely. Bioquímica, Editorial El

Manual Moderno, 2012. ProQuest Ebook Central, (pp 154-160, 183-
188) Recuperado de
https://bibliotecavirtual.unad.edu.co:2538/lib/unadsp/detail.action?do
cID=3215766#