Clorexidina y las metalproteinasas

Los primeros agentes de unión a la dentina eran muy propensos al fracaso. Como lo
demuestran muchas generaciones de adhesivos para dentina que se han desarrollado a lo
largo de los años, aún no se ha logrado la perfección. Los bonos siguen fallando.
Investigaciones recientes han sugerido que las metaloproteinasas de matriz liberadas de la
dentina por los ácidos durante la unión pueden contribuir a la eventual falla de la unión.
Las revisiones han explorado las importantes funciones que desempeñan las
metaloproteinasas de matriz (MMP) en la salud general y dental [1-3].
Discutiremos estos roles, pero nos centraremos en investigaciones recientes que utilizan
clorhexidina (CHX), que es un inhibidor de la proteinasa clínicamente relevante.
Discutiremos la evidencia de que puede estabilizar la resistencia de adhesión de la dentina
híbrida de las restauraciones de resina compuesta adherida a la dentina y recomendar
procedimientos para su uso en la unión de la dentina.
Estas MMP se secretan a partir de células de tejido conectivo (fibroblastos, osteoblastos y
odontoblastos) como zimógenos, una forma de enzima pro o inactiva, que no escinde
proteínas extracelulares. Las pro-MMP están atrapadas o ligadas en la dentina durante su
formación [11]. Se pueden catalizar a enzimas activas después de ser liberadas de la
dentina al reducir el pH a 4.5 o menos como en las lesiones cariosas [2]. Las pro-MMP
después de la liberación por el ácido pueden activarse por interacciones con proteínas
específicas de la matriz extracelular que también se liberan de la dentina o están
presentes en la saliva. Permanecerán activas incluso si el pH se neutraliza. La liberación y
el aumento de la activación de las MMP también pueden ocurrir durante el tratamiento
ácido de los polvos de dentina con ácidos láctico y cítrico, pero el ácido fosfórico
disminuyó en gran medida la activación [12, 13]. Por ejemplo, un gel de ácido fosfórico al
37% redujo la actividad colagenolítica en un 65% en comparación con el efecto de no gel
en el polvo de dentina mineralizado. Sin embargo, la aplicación de cinco resinas ácidas que
unen la dentina y el enjuague (Prime y Bond, Optibond Solo Plus, Excite, Single). Bond y
One Step) aumentaron las actividades colagenolíticas entre un 45% y un 260% sobre la
actividad del polvo de dentina no tratado de control. Además, la resina adhesiva
autograbadora (resinas ácidas) creó un aumento de 14 veces en la actividad de la enzima
MMP cuando se aplica a los polvos de dentina [14]. Estos resultados sugieren que las
moléculas ácidas orgánicas desempeñan un papel particularmente importante en la
activación de pro MMP a proteinasas activas. El ácido láctico liberado por bacterias en una
lesión cariosa se ha implicado como un activador de pro MMPs que descomponen la
matriz de colágeno durante el proceso de caries [15]. Esta evidencia sugiere que los ácidos
orgánicos liberados de la placa o presentes en la dieta podrían contribuir al debilitamiento
del enlace híbrido en el tiempo. Otra posible fuente de ataque de MMP en la capa híbrida
se encontró recientemente cuando las resinas de autograbado colocadas en dentina
preparada produjeron la secreción de MMP de odontoblastos en la interfase dentina
pulpa. Estas MMP pueden acceder a la capa híbrida a través de los túbulos dentinales [16].
El diez por ciento de las proteínas no colágenas de las proteínas de la matriz de la dentina
consisten en tres proteínas que se pueden unir a MMP específicas. Estas proteínas de
unión pueden activar las MMP cuando son liberadas por el ataque ácido en caries o
potencialmente durante el grabado ácido para la unión [2].
Estas proteínas activadoras forman parte de la familia del gen de las glicoproteínas ligadas
al ligando de integrina N (SIBLING) [17]. Las tres proteínas de unión son la sialoproteína
ósea (BSP), la osteopontina (OPN) y la proteína de matriz de dentina1 (DMP1). Las MMP y
las proteínas de unión se juntan específicamente en los siguientes grupos para la
activación: MMP-2 con BSP, MMP-3 con OPN y MMP-9 con DMP1.