UNIVERSIDAD TÉCNICA DE MACHALA

UNIDAD ACADÉMICA DE CIENCIAS QUIMICAS Y DE LA SALUD

MEDICINA

BIOQUÍMICA I

INFORME GRUPO 4

TEMA:
ENZIMAS: PROPIEDADES GENERALES DE LAS ENZIMAS.
CARACTERÍSTICAS GENERALES DE LAS REACCIONES
ENZIMÁTICAS. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS.
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

INTEGRANTES:
AGUIRRE SOLANO CARLOS ALBERTO
CANGO PIEDRA EMILY MAYTE
RAMIREZ JARAMILLO MAIRELLY SOFIA

DOCENTE:
BQF. MARIA JOSE GUERRERO OCHOA

SEMESTRE:
PRIMERO “B”

PERIODO:
2019-2

MACHALA, 09 DE OCTUBRE DEL 2019

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ÍNDICE
OBJETIVO: ....................................................................................................................................... 3
DESARROLLO: ............................................................................................................................... 4
1. ENZIMAS .................................................................................................................................. 4
2. PROPIEDADES GENERALES DE LAS ENZIMAS ............................................................ 4
3. ACTIVIDAD O ACCIÓN ENZIMÁTICA ............................................................................. 5
4. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA ................................... 8
CARACTERISTICAS GENERALES DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS .................... 9
CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS ....................................................................................... 10
Bibliografía ...................................................................................................................................... 15

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OBJETIVO:

Describir las propiedades, características, clasificación y actividad de las enzimas para

comprender el grado de importancia de las mismas mediante la exposición del tema.

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DESARROLLO:

1. ENZIMAS
Las enzimas son polímeros biológicos que catalizan las reacciones químicas que hacen
posible que se realicen los metabolismos, esto quiere decir que son las encargadas en
acelerar los procesos químicos sin alterar o modificar su estructura, estas enzimas actúan
sobre los sustratos para poder desarrollar los diferentes procesos moleculares, para que
estas enzimas tengan un buen funcionamiento, recalcando que las enzimas se unen
únicamente a los sustratos que son capaces de unirse al sitio activo.

Ayudan al diagnóstico y pronóstico de enfermedades, debido a que se puede valorar esta

actividad, pude ser de manera específica, como en la sangre, extractos celulares.

Además de acelerar la reacción química, también están relacionadas con el bienestar de

los seres humanos, debido a su estereoespecifidad que les permite actuar como
catalizadores solubles o inmovilizados para las reacciones específicas en la síntesis de un
fármaco o antibiótico.

Las enzimas tienen importancia en la producción de productos alimenticios o en el

aumento de valor nutricional de los mismos, una enzima que cumple con las
características mencionadas es la Proteasa quimiosina (renina) que se usa en la
producción de quesos, por otro lado tenemos a la lactasa que se emplea para eliminar la
lactosa para beneficiar a las personan que son intolerantes a la lactosa.

2. PROPIEDADES GENERALES DE LAS ENZIMAS

 Especificidad:
o De acción o de clase: La enzima actúa sobre un determinado tipo de reacción
y depende del tipo de enlace y no del tipo de molécula.
Ejemplo: Las fosfatasas, que separan los grupos fosfato de cualquier tipo de
molécula, deshidrogenasas, oxidasas.

o De sustrato: Indica el sustrato sobre el que actúa la enzima. Puede ser:

 Absoluta: La enzima tan solo actúa sobe un determinado sustrato.
Ejemplo: Maltasa.
 De grupo: La enzima actúa sobre un grupo de moléculas que presentan
un determinado enlace.
 Ejemplo: Peptidasas

 Reversibilidad: Una enzima actúa igual sobre una reacción química sea cual sea el
sentido de la reacción. No modifican el sentido de la reacción.

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 Eficacia: Se necesitan en muy poca cantidad. Una sola molécula de enzima puede
catalizar la reacción de miles de moléculas de sustrato ya que la enzima no se
consumen en el proceso sino que se recupera al final.
 Gran poder catalítico: Multiplican la velocidad de las reacciones por un millón de
veces o más.
 No se consumen en las reacciones.

3. ACTIVIDAD O ACCIÓN ENZIMÁTICA

3.1 Estructura de una enzima

Según su composición pueden ser de dos tipos:

• Enzimas: Formadas por una o varias cadenas proteínicas,

• Holoenzimas: Poseen una parte proteica llamada apoenzima y otra no proteica
denominada cofactor.
HOLOENZIMA = APOENZIMA + COFACTOR

El cofactor puede ser una molécula inorgánica, (iones metálicos como Fe, Cu, Zn, Mn,
Mg) o puede ser una molécula orgánica. En este caso, si la unión al apoenzima es
covalente se denomina grupo prostético y si no es covalente coenzima.

 Características de la Holoenzimas
Formadas por apoenzimas y cofactores
Las apoenzimas son la parte proteica del complejo, y los cofactores pueden ser iones o
moléculas orgánicas.
Admiten variedad de cofactores
Hay diversos tipos de cofactores que ayudan a formar las holoenzimas. Algunos ejemplos
son las coenzimas y vitaminas comunes, por ejemplo: vitamina B, FAD, NAD+, vitamina
C t coenzima A.
Algunos cofactores con iones metálicos, por ejemplo: cobre, hierro, zinc, calcio y
magnesio, entre otros. Otra clase de cofactores son los llamados grupos prostéticos.

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 Unión temporal o permanente
Los cofactores se pueden unir a las apoenzimas con distinta intensidad. En algunos casos
la unión es débil y temporal, mientras que, en otros casos la unión es tan fuerte que es
permanente.

 Función
La holoenzima es una enzima lista para ejercer su función catalítica; es decir, para
acelerar ciertas reacciones químicas que se generan en distintos ámbitos.
Las funciones pueden variar según la acción específica de la holoenzima. Entre las más
importantes destaca el ADN polimerasa, cuya función es garantizar que el copiado del
ADN se haga de forma correcta.

 Ejemplos de holoenzimas comunes

ARN polimerasa
La ARN polimerasa es una holoenzima que cataliza la reacción de síntesis del ARN. Esta
holoenzima es necesaria para construir cadenas de ARN a partir de cadenas molde de ADN
que funcionan como plantillas durante el proceso de la transcripción.
Su función es agregar ribonucleótidos en el extremo 3 de una molécula creciente de ARN.
En procariotas, la apoenzima de la ARN polimerasa necesita un cofactor llamado sigma 70.
ADN polimerasa
El ADN polimerasa es también una holoenzima que cataliza la reacción de polimerización
del ADN. Esta enzima cumple una función muy importante para las células porque es la
encargada de replicar la información genética.
El ADN polimerasa necesita un ion con carga positiva, normalmente magnesio, para poder
realizar su función.
Hemoglobina
La hemoglobina es una holoenzima muy importante para el transporte de gases en los tejidos
animales. Esta proteína presente en los glóbulos rojos contiene hierro (Fe+2), y su función
es transportar el oxígeno desde los pulmones hacia otras áreas del cuerpo.

3.1.1 Apoenzima
Es una proteína globular formada exclusivamente por secuencias de aminoácidos.
Determinan la especificidad de la reacción enzimática.

Se pueden distinguir 4 tipos de aminoácidos según la función que desempeñen en la

actividad enzimática.

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a) No esenciales: No intervienen en el proceso catalítico. Si se eliminan de la cadena, la
enzima no pierde la actividad enzimática.
b) Estructurales: Mantienen la estructura tridimensional de la proteína. No intervienen
directamente en la actividad enzimática, pero si se alteran pueden cambiar la posición
del grupo activo.
c) De unión o de fijación: Establecen enlaces débiles con el sustrato orientándolo para
aproximar la parte del mismo que ha de ser atacada por la enzima.
d) Catalíticos: Se unen al sustrato mediante un enlace covalente debilitando su
estructura y favoreciendo su ruptura.

3.2 Sitio activo

La formación del complejo enzima sustrato se da cuando la enzima se une al sustrato,
este proceso desembocara al complejo enzima producto, el producto que produzca la
enzima será liberado, por otra parte, la enzima sufrirá diversas modificaciones en su
estructura para adherirse al sustrato y cuando finalice el proceso la enzima volverá a su
estructura normal sin sufrir ningún cambio.

Al momento de la unión entre enzima y sustrato, el sustrato deberá poseer diferentes

características que le ayuden a esto, es el caso del grupo funcional del sustrato que
ayudara a unirse y permitirá posicionarse de forma precisa en el centro activo de la
enzima, por otra parte, necesitara de un enlace especifico que pueda ser atacado por la
enzima para posterior convertirla en producto.
Sólo se produce actividad enzimática cuando los radicales de los aminoácidos de fijación
coinciden con los radicales del sustrato. De ahí que las enzimas sean específicas.

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 3.3 Modelo de acción enzimática
3.3.1 Modelo llave-cerradura
El modelo llave-cerradura supone que la estructura del sustrato y la del centro
activo son complementarias, de la misma forma que una llave encaja en una
cerradura. Este modelo es válido en muchos casos, pero no es siempre correcto.

3.3.2 Modelo encaje inducido

El centro activo adopta la conformación idónea sólo en presencia del sustrato.

4. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

-Concentración del sustrato
A medida que aumenta la concentración del sustrato, aumenta también la actividad
enzimática. Esto se debe a un mayor acceso de las moléculas del sustrato a los sitios
activos de la enzima.
Pero, para una concentración determinada del sustrato, se saturan de este todos los sitios
activos de la enzima, provocando que la actividad enzimática no aumente aun si se
incrementa la concentración del sustrato.
-pH de la reacción enzimática
Las enzimas tienen un pH óptimo en el cual la afinidad de la enzima por el sustrato es
máxima. A este pH se alcanza el máximo valor de la actividad enzimática.

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 El exceso de acidez o basicidad del medio, puede provocar una desnaturalización de la
enzima, disminuyendo en consecuencia su actividad.
-Temperatura de la reacción enzimática
La actividad enzimática se incrementa a medida que aumenta la temperatura. En general,
la actividad enzimática se duplica por cada 10 grados de incremento, hasta alcanzar la
temperatura óptima de la actividad enzimática.
Sin embargo, al superar la temperatura óptima, la actividad enzimática tiende a disminuir
a medida que se incrementa la temperatura de la reacción. Esto es debido a que las
proteínas, y por ende las enzimas, sufren una desnaturalización por un aumento excesivo
de la temperatura.

CARACTERISTICAS GENERALES DE LAS REACCIONES ENZIMÁTICAS

1. Poder catalítico:

Las enzimas desde el punto de vista termodinámico y cinético son análogas en varios
aspectos a otros catalizadores químicos, por ejemplo:
 Son las que modifican las velocidades de la reacción directa e inversa, por lo que
no alteran la constante del equilibro de una reacción.
 Las enzimas no se gastan en el transcurso de la reacción.
 Disminuyen la energía de activación.

2. Regulación:
 La actividad de una enzima puede verse afectada de forma especial tanto por
factores externos a la enzima como por la propia naturaleza de la enzima.
 Factores externos; influyen:
a. temperatura (existe una temperatura óptima para cada enzima)
b. pH (existe un pH óptimo para cada enzima)
c. presencia de sustancias inhibidoras o activadoras de la actividad
enzimática.

Los inhibidores enzimáticos; existen tres clases: competitivos, no competitivos e

incompetitivos, en función de que compitan o no con el sustrato por la unión a la enzima libre
o al complejo enzima-sustrato. La existencia de inhibidores es un mecanismo biológico para
controlar la actividad de algunas enzimas en determinados procesos metabólicos.
Existen enzimas denominadas enzimas reguladoras debido a que poseen por su propia
naturaleza mecanismos especiales para controlar la actividad enzimática debido a esto son
piezas claves para la regulación de diversas rutas metabólicas. Entre ellas están:
a. las enzimas interconvertibles, que pueden presentar una forma activa o
inactiva en función de la unión covalente de determinadas sustancias

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 b. las enzimas alostéricas, que poseen cinéticas especiales de respuesta al
sustrato, bien sean de cooperatividad positiva (cinéticas sigmoidales) o de
cooperatividad negativa (cinéticas lentas).

Dichas cinéticas se deben a que estas enzimas poseen varios sitios de unión del sustrato
normalmente porque son proteínas multiméricas, la unión de una molécula de sustrato a la
enzima influye positiva o negativamente en la unión de nuevas moléculas de sustrato. Esto
hace que la enzima en la célula responda de forma especial a la concentración de un
determinado sustrato. A su vez, este efecto se ve combinado con una especial sensibilidad a
otras sustancias activadoras o inhibidoras.

CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

La clasificación de las enzimas se de en basa a diferentes reacciones específicas que catalizan,
se clasifican de la siguiente manera:
a) Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de óxido-reducción, o sea, transferencia
de electrones o de átomos de hidrógeno de un sustrato a otro. Ejemplo de ellas
son las enzimas deshidrogenasa y citocromo c oxidasa.

 Deshidrogenasas: enzimas clave en el metabolismo energético de la celula, varias de

ellas actuan en el ciclo de krebs.
 Trastorno:
 Por deficit: Favismo; disminución de la actividad de la enzima glucosa-6-
fosfato deshidrogenasa en los eritrocitos,
 Sintomas: anemia, palidez, debilidad, fiebre, mareos, orina de color oscuro
y taquicardia.

 Oxidasas: envuelven un oxígeno molecular (O2) como aceptor de electrones. En estas

reacciones el oxígeno se reduce a agua (H2O) o a peróxido de hidrógeno (H2O2).
 Trastorno:
 Por exceso: hiperprolinemia de tipo I; error congénito del metabolismo de
la prolina que se caracteriza por la presencia de niveles elevados de prolina
en plasma y orina.
 Síntomas: anomalías renales, ataques epilépticos y otras manifestaciones
neurológicas, como la esquizofrenia.

 Oxigenasas: oxida un sustrato mediante la transferencia de oxígeno presente en el

oxígeno molecular (O2, como en el aire).
 Trastorno:
 Hierro libre: El estrés oxidativo y los procesos inflamatorios; HO (hemo-
oxigenasa) desempeñan un papel importante en la modulación del
funcionamiento de las vías aéreas en condiciones patológicas
 Sintomas: La expresión de HO-1 y la producción de CO se incrementa en
respuesta a estímulos inflamatorios en el asma, la rinitis alérgica, la
enfermedad pulmonar obstructiva crónica (COPD) y en infecciones del
tracto respiratorio

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 Peroxidasa: enzima que cataliza la oxidación de un amplio número de sustratos
orgánicos e inorgánicos, utilizando el poder oxidante del peróxido de hidrógeno.
 Trastorno:
 cuando existe un exceso de oxidación aparece el estrés oxidativo, por lo
niveles bajos de antioxidants lo que provoca; envejecimiento, cirrosis,
hipertención arterial, cancer, insuficiencia renal.
 Sintomas: incrementa la tension arterial, debilidad muscular, alteraciones
de la memoria, inestabilidad y dolor articular.

b) Transferasas: Catalizan la transferencia de un grupo químico específico el cual

es diferente del hidrógeno, de un sustrato a otro. Un ejemplo de ello es la enzima
glucoquinasa.
 Quinasa: enzima que cataliza la transferencia de un grupo fosfato desde el ATP a una
proteína.
 Trastorno:
 anemia hemolítica: deficiencia de piruvato quinasa, error congénito del
metabolismo de los hematíes (eritrocitos o glóbulos rojos), que causa una
anemia hemolítica crónica.
 Síntomas: fatiga extrema, piel palida, dolor de pecho, latidos del corazón
rapidos, manos y pies frios, dolor de cabeza, mareor o atrdimiento.

 Transaminasas: transfieren grupos amino desde un metabolito a otro, generalmente

aminoácidos.
 Trastorno:
 Por exceso de transaminasas de puede producir una hepatitis toxica, esto se
la debido al consumo excesivo de alcohol diario, mezcla de hierbas para
adelgazar, ingesta excesiva de fármacos (antiinflamatorios o los
anticonvulsivantes) debido a que esto destruye las células hepáticas del
hígado.
 Síntomas:
 Hinchazón y dolor abdominal, hinchazón en las piernas y tobillos, orina de
color oscuro, heces color pálido o con sangre y las fatiga.
 Hexoquinasa: pueden transferir un grupo fosfato desde una molécula de "alta energía"
a otra, que actuará como aceptora de este fosfato, denominada sustrato. Esta
transferencia se denomina fosforilación.
 Trastorno:
 La deficiencia en hexoquinasa (HK), es asociada a una anemia hemolítica
hereditaria; es un trastorno que causa la disminución de masa de globulos
rojos, adiferencia de anemias no hemolíticas (por déficit de hierro), en las
anemias hemolíticas la vida de los glóbulos rojos en sangre periférica
(normal entre 90 y 120 días) está acortada.
 Síntomas: piel palida, fiebre, orina de color oscuro, debilidad, mareos,
confusión ictericia o coloración amarillenta en la piel y ojos y las
intolerancia a la actividad física.

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 c) Hidrolasas. Se ocupan de las reacciones de hidrólisis (ruptura de moléculas
orgánicas mediante moléculas de agua). Por ejemplo, la lactasa.
 Esterasa: enzima que rompe enlaces éster en los correspondientes alcoholes y ácidos
por medio de una reacción química en la cual se utiliza una molécula de agua, es decir
por medio de una hidrólisis.
 Trastorno:
 Trastornos renales y del tracto urinario, esto de detecta en un análisis de
orina, la presencia de esterasa leucocitaria (una enzima que se encuentra
en ciertos glóbulos blancos o leucocitos), provoca la inflamación e
infección de las vías urinarias.
 Síntomas: Necesidad urgente y frecuente de orinar, picazón o quemazón
en la uretra al orinar, enrojecimiento de la vulva y picor vaginal (en las
mujeres), dolor al orinar y al mantener relaciones sexuales.
 Peptidasas: son enzimas que rompen los enlaces peptídicos de las proteínas. Para ello,
utilizan una molécula de agua por lo que se clasifican como hidrolasas.
 Trastorno:
 Ceroidolipofuscinosis neuronales (CLN): representan un grupo de
enfermedades lisosomales hereditarias de herencia, de presentación más
frecuente durante la niñez, caracterizadas neuropatológicamente por
acumulación de lipopigmentos autofluorescentes en los lisosomas de
neuronas y otras células. El gen responsable de la enfermedad es el TPP1
ubicado en 11p15 y codifica la enzima tripeptidil peptidasa 1.
 Sintomas: pérdida de las habilidades psicomotoras adquiridas,
incoordinación motora, ataxia (falta de control muscular), pérdida de la
visión, cambios de conducta y convulsiones.

d) Liasas. Enzimas que catalizan la ruptura o la soldadura de los sustratos.

 Deshidratasa: enzima que cataliza la remoción de un oxígeno y dos hidrógenos de un
compuesto orgánico en forma de agua. Este proceso se conoce también con el nombre
de reacción de deshidratación.
 Trastorno: el déficit de pterin-4-alfa-carbinolamina deshidratasa (PCD) es
una anomalía patológica leve, también llamada Hiperfenilalaninemia;
enfermedad metabólica de origen genético y congénito que provoca la
incapacidad de transformar parcial o totalmente el aminoácido
fenilalanina, componente de las proteínas.
 Síntomas: alteración de la función cognitiva, convulsiones, y trastornos
del comportamiento y del desarrollo.
 Fumarasa: nzima que cataliza la reacción reversible de hidratación/deshidratación del
fumarato a S-malato.
 Trastorno:
 Deficiencia de fumarasa, también denominada deficiencia de fumarato
hidratasa o aciduria fumárica, alteración que afecta principalmente al

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 sistema nervioso, en especial al cerebro, esto se debe a la mutación en el
gen FH.
 Síntomas: microcefalia, estructura anormal del cerebro, retraso grave del
desarrollo, restraso del crecimiento, convulsiones.
 Rasgo facial: prominencia frontal, puente nasal hundido y orejas de
implantación baja.

e) Isomerasas. Catalizan la interconversión de isómeros, es decir, convierten una

molécula en su variante geométrica tridimensional.
 Epimerasas: son enzimas que catalizan la inversión de un centro estereoespecífico en
una molécula biológica.
 Trastorno:
 Galactosemia: enfermedad hereditaria causada por una deficiencia
enzimática y se manifiesta con incapacidad de utilizar el azúcar simple
galactosa, lo cual provoca una acumulación de este dentro del organismo,
produciendo lesiones en el hígado y el sistema nervioso central.
 Síntomas: convulsiones, irritabilidad, vómito, poco aumento de peso,
alimentación deficiente y la ictericia.
 Fosfoglucomutasa: enzima que cataliza la transferencia del grupo fosfato desde el
carbono 1 de la glucosa-1-fosfato al carbono 6 de la glucosa-6-fosfato.
 Trastorno: glucogenosis tipo XIV (GSDXIV) es un trastorno metabólico
raro causado por una deficiencia en la actividad enzimática de la
fosfoglucomutasa (PGM). Es hereditario y aparece en la infancia.
 Síntomas: calambres recurrentes.

f) Ligasas. Realizan la catálisis de reacciones específicas de unión de sustratos,

mediante la hidrólisis simultánea de nucleótidos de trifosfato (tales como el ATP
o el GTP). Por ejemplo, la enzima privato carboxilasa.
 Sintasa: es una enzima que participa en la síntesis del glucógeno.
 Trastorno: El déficit de glucógeno sintasa hepática, o enfermedad de
almacenamiento de glucógeno (GSD) de tipo 0, es una anomalía genética
hereditaria del metabolismo del glucógeno, se caracteriza por la
hipoglucemia de ayuno; afección provocada por un nivel muy bajo de
azúcar en sangre (glucosa), la principal fuente de energía del organismo.
 Síntomas: ritmo cardiaco iregular, temblores, piel palida, ansiedad,
sudoración, hambre, irritabilidad,llanto durante el sueño, sensación de
hormigueo alrededor de la boca y la fatiga.
 Sintetasa: Enzima que cataliza la unión de dos sustratos, mediante un enlace carbono-
carbono, carbono-oxígeno, carbono-azufre o carbono-nitrógeno, en una reacción que
utiliza la energía de hidrólisis del ATP.

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 Trastorno:
 El síndrome antisintetasa (SAS), es una forma clínica de miopatía
inflamatoria idiopática caracterizada por miositis, artralgia, manos de
mecanico.
 Síntomas: fiebre, pérdida de apetito, pérdida de peso, inflamación muscular
(miositis), dolor en las articulaciones (artralgia).

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Bibliografía
Raffino, M. E. (2018). Recuperado el 14 de Noviembre de 2018, de Concepto de.:
https://concepto.de/enzimas/

ehu.eus. (s.f.). Obtenido de ehu.eus: http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz13.htm#c1

Inserm. (s.f.). orpha.net. Obtenido de orpha.net: https://www.orpha.net/consor/cgi-bin/

LUMITOS. (s.f.). Quimica.es. Obtenido de Quimica.es:

https://www.quimica.es/enciclopedia/Oxidasa.html

Rodas. (s.f.). Obtenido de rodas5: https://rodas5.us.es/file/073d32a1-d122-b926-6057-

8c17c44a8bd6/2/cap_4_biocatalisis_SCORM.zip/page_03.htm