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Proteinas

Q.F. Arturo Huaranca

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Proteínas
Se definen como polímeros formados por la unión,
mediante enlaces peptídicos, de unidades de menor
masa molecular llamadas aminoácidos.

 Son macromoléculas.
 Son los compuestos mas abundantes de la materia
viva.
 Son específicas.
 A través de ellas se expresa la información genética.

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Funciones
De reserva. En general las proteínas no tienen función
de reserva, pero pueden utilizarse con este fin en
algunos casos especiales: ovoalbúmina del huevo,
caseína de la leche y gliadina del trigo.
Estructural. Las proteínas constituyen muchas
estructuras de los seres vivos: membranas celulares,
cartílago, hueso.
Enzimática. Todas las reacciones que se producen en
los organismos son catalizadas por moléculas orgánicas.
Las enzimas son las moléculas que realizan esta función
en los seres vivos. Todas las reacciones químicas que se
producen en los seres vivos necesitan su enzima y todas
las enzimas son proteínas.
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Funciones
Homeostática. Ciertas proteínas mantienen el equilibrio
osmótico del medio celular y extracelular.
Transporte. de gases, como es el caso de la
hemoglobina, o de lípidos, como la seroalbúmina.
Movimiento. Actúan como elementos esenciales en el
movimiento: actina y la miosina.
Hormonal. Las hormonas son sustancias químicas que
regulan procesos vitales. Algunas proteínas actúan
como hormonas: la insulina..
Inmunológica. Los anticuerpos, sustancias que
intervienen en los procesos de defensa frente a de los
agentes patógenos.
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Aminoácidos
Son las unidades estructurales que constituyen las
proteínas. Todos los aminoácidos que se encuentran en
las proteínas, salvo la prolina, responden a la fórmula
general:

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Clasificación
Grupo I
Aminoácidos apolares. Aminoácidos cuyo resto R no
es polar. Esto es, no posee cargas eléctricas en R al
tener en él largas cadenas hidrocarbonadas. Estos
aminoácidos, si están en gran abundancia en una
proteína, la hacen insoluble en agua.
Grupo II
Aminoácidos polares no ionizables. Poseen restos con
cortas cadenas hidrocarbonadas en las que hay
funciones polares (alcohol, tiol o amida).
Contrariamente al grupo anterior si una proteína los
tiene en abundancia será soluble en agua.
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Clasificación
Grupo III
Aminoácidos polares ácidos. Pertenecen a este grupo
aquellos aminoácidos que tienen más de un grupo
carboxilo. En las proteínas, si el pH es básico o neutro,
estos grupos se encuentran cargados negativamente.
Grupo IV
Aminoácidos polares básicos. Son aquellos
aminoácidos que tienen otro u otros grupos aminos. En
las proteínas, estos grupos amino, si el pH es ácido o
neutro, están cargados positivamente.

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Enlace peptídico
Cuando reacciona el grupo ácido de un aminoácido con
el grupo amino de otro, ambos aminoácidos quedan
unidos mediante un enlace peptídico.
Se trata de una reacción de condensación en la que se
produce una amida y una molécula de agua.
La sustancia que resulta de la unión es un dipéptido.

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Enlace peptídico

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Enlace peptídico

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Péptidos
Cuando se unen dos aminoácidos mediante un enlace
peptídico se forma un dipéptido.
A cada uno de los aminoácidos que forman el dipéptido
les queda libre o el grupo amino o el grupo carboxilo.
A uno de estos grupos se le podrá unir otro aminoácido
formándose un tripéptido.
Si el proceso se repite sucesivamente se formará un
polipéptido. Cuando el número de aminoácidos unidos
es muy grande, aproximadamente a partir de 100,
tendremos una proteína.
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Péptidos
 2 aa Dipéptido
 3 aa Tripéptido
 de 4 a 10 aa Oligopéptido
 de 10 a 100 aa Polipéptido
 más de 100 aa Proteína
Toda cadena polipeptídica tendrá en uno de sus
extremos un aminoácido con el grupo amino libre,
amino terminal (H2N-).
En el otro extremo quedará libre el grupo carboxilo del
último aminoácido, carboxilo terminal (-COOH).
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Péptidos
Toda cadena proteica tendrá por lo tanto una polaridad
indicada mediante una H2N- y un -COOH.

H2N-Gly-Ala-Pro-Leu-Trp-Met-Ser-COOH.

Muchas sustancias naturales de gran importancia son

péptidos: ciertas hormonas, como la insulina,
encefalina, vasopresina y oxitocina . También son
péptidos algunos antibióticos como la gramicidina.
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Insulina Humana

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Estructura de las Proteínas
La conformación de una proteína es la disposición
espacial que adopta la molécula proteica.
Las cadenas peptídicas, en condiciones normales de pH
y temperatura, poseen solamente una conformación y
ésta es la responsable de las importantes funciones que
realizan.
La compleja estructura de las proteínas puede estudiarse
a diferentes niveles: Primario, Secundario, Terciario y
Cuaternario.

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Estructura Primaria
Viene dada por la secuencia: orden que siguen los
aminoácidos de una proteína. Va a ser de gran
importancia, pues la secuencia es la que determina el
resto de los niveles y como consecuencia la función de
la proteína.
La alteración de la estructura primaria por eliminación,
adición o intercambio de los aminoácidos puede
cambiar la configuración general de una proteína y dar
lugar a una proteína diferente.

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Estructura Secundaria
Las características de los enlaces peptídicos
imponen determinadas restricciones que obligan a
que las proteínas adopten una determinada
estructura secundaria.
Éstas pueden ser:
 En α hélice.
 En conformación ß.
 Sin estructura secundaria: zonas irregulares.

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Estructura Secundaria

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 Estructura Secundaria 24

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Estructura Terciaria
Las proteínas no se disponen linealmente en el espacio
sino que sufren plegamientos que hacen que la molécula
adopte una estructura espacial tridimensional llamada
estructura terciaria. Los pliegues se deben a ciertos
aminoácidos: la prolina, la serina y la isoleucina, que
distorsionan la hélice generando una curvatura.
Esta se estabiliza por las siguientes interacciones:
 Enlaces o puentes de hidrógeno.
 Interacciones ácido base.
 Puentes disulfuro.
Básicamente se distinguen dos tipos de estructura
terciaria: la fibrosa y la globular.
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Tipos de enlace que estabilizan la estructura terciaria de una proteína

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Estructura Cuaternaria
Es la unión de varias cadenas de aminoácidos, iguales o
diferentes para formar un edificio proteico de orden
superior. Cada polipéptido que interviene en la
formación de este complejo proteico es un protómero y
según el número de protómeros tendremos: dímeros,
tetrámeros, pentámeros, etc.
La unión de las moléculas se consigue y mantiene
mediante:
 Enlaces de hidrógeno
 Fuerzas de Van der Waals
 Interacciones electrostáticas.
 Puente disulfuro.
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Estructura de la molécula de hemoglobina (estructura cuaternaria) . Formada por dos cadenas de a-
hemoglobina y dos cadenas de b-hemoglobina. Cada cadena transporta una molécula de oxígeno

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Clasificacion de las proteinas

Las proteínas pueden ser clasificadas según:
I. La función biológica
II. por sus propiedades físicas y
III. Por su composición.

Con frecuencia, las clasificaciones muestran

relaciones útiles para comprender las funciones
químicas, físicas y biológicas de las proteínas
individuales.

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I. Por sus funciones
Tipos Ejemplos Localización o función
Ácido-graso- Cataliza la síntesis de
Enzimas
sintetasa ácidos grasos.
Reserva Ovoalbúmina Clara de huevo.
Transportadora
Hemoglobina, Transporta el oxígeno en
s
la sangre.
Protectoras en Anticuerpos Bloquean a sustancias
la sangre extrañas.
Hormonas Insulina Regula el metabolismo
de la glucosa.
Tendones, cartílagos,
Estructurales Colágeno
pelos.
Contráctiles Miosina Constituyente de las
fibras musculares

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 II. Por su solubilidad 31

a) Fibrosas
b) Globulares

a) FIBROSAS: Constituidas por cadenas poli-

peptídicas ordenadas de forma paralelas a lo
largo de un eje, formando fibras o láminas
largas. Son resistentes. Las cadenas peptí-
dicas se mantienen unidas mediante puentes
de hidrógenos. Se encuentran en el tejido
conjuntivo de los animales superiores. Son
insolubles en agua y soluciones alcalinas
diluidas. - Queratinas, -Queratina,
Colágeno, Elastina
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Queratinas:
- Queratinas, alto contenido de cistina,
posee numerosos puentes de hidrógeno y
tienen una gran cantidad de aminoácidos
corrientes. Ejemplos: cuernos y uñas (duros
y quebradizos, con 22% de cistina. Piel, pelo
y lana (blandos con 14% de cistina)

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-Queratina, no tiene cistina ni cisteína,

pero son ricas en aminoácidos de cadenas
laterales pequeñas. Ejemplos fibras hiladas
de arañas y gusanos de seda, escamas
garras, picos de reptiles pájaros.

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PROTEÍNAS

b) GLOBULARES: cadenas polipeptídicas

plegadas estrechamente, adoptan formas
esféricas o globulares compactas. Se
estabilizan mediante puentes de hidrógeno.
Generalmente solubles en agua y en
soluciones débilmente ácidos y básicos.
Ejemplo: enzimas, albúminas histonas,
protaminas, prolaminas, insulinas,
anticuerpos, etc.

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 III. Por su composición 36

I. PROTEINAS SIMPLES
Son aquellos que por hidrólisis producen
solamente aminoácidos .

II. PROTEINAS CONJUGADAS

Proteínas que por hidrólisis producen
aminoácidos y compuestos orgánicos o
inorgánicos. Estos compuestos no
proteicos son llamados grupos prostéticos.

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PROTEÍNAS

PROTEINAS CONJUGADAS
hidrólisis
Proteínas -aminoácidos + grupo prostético

Proteínas que por hidrólisis producen

aminoácidos y compuestos orgánicos o
inorgánicos. Estos compuestos no
proteicos son llamados grupos prostéticos.

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Fosfoproteínas: proteínas combinadas con el
ácido fosfórico (caseina)
Cromoproteínas: proteínas combinadas con
pigmentos. En este grupo se encuentran la
hemoglobina, la parte proteica es la globina y
el grupo prostético es la hemina o hematina .
Este grupo prostético tiene la función de fijar
una molécula de oxígeno

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(141 aa)

(146 aa)
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GRUPO HEMO

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Nucleoproteínas: proteína combinada con

ácidos nucleicos (ADN y ARN), como la
ribosomas.

Lipoproteínas: proteínas combinada con

lípidos (lipoproteínas del suero)

Glicoproteínas :aquellas proteínas

combinadas con glúcidos. Gamma
globulina.

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Agentes desnaturalizantes de las proteínas

Calor Rompe los enlaces de hidrógeno al

hacer que las moléculas vibren de
forma muy violentas. Produce una
desnaturalización irreversible

Radiación con Produce vibraciones violentas de las

microondas moléculas, lo cual rompe los enlaces
de hidrógeno

Radiación
Opera probablemente de manera muy
ultravioleta similar a la acción del calor

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Agentes desnaturalizantes de las proteínas

Agitación o Hace que las moléculas que tienen

batidos violento fórmula globular se alarguen y
después se enreden (batir clara de
huevo a punto de merengue)

Detergentes Probablemente afectan los enlaces

de hidrógeno y los puentes salinos

Ácidos y bases Rompen los enlaces de hidrógeno y

fuertes los puentes salinos.

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Agentes desnaturalizantes de las proteínas

Disolventes Puede interferir con los enlaces

orgánicos puente de hidrógeno debido a que
estos disolventes pueden también
formar este tipo de enlaces.
Desnaturalizan rápidamente las
proteínas de las bacterias.

Sales de metales Los cationes se combinan con los

pesados: Hg2+, grupos SH y forman precipitados
Ag+, Pb2+ (Todas estas sales son venenosas)

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