UNIVERSIDAD CENTRAL DEL ECUADOR

FACULTAD DE CIENCIAS QUÍMICAS

CARREA DE QUÍMICA DE ALIMENTOS

1. TÍTULO DE LA PRÁCTICA:
Reconocimiento y desnaturalización de las proteínas
2. OBJETIVOS
2.1. Objetivo General:

2.2. Objetivos específicos:

 Reconocer la presencia de proteínas.
 Observar la desnaturalización de proteínas.
3. MATERIALES Y REACTIVOS
3.1. Materiales
 Tubos de ensayo
 Vaso de precipitación
 Lámpara de alcohol
 Gradilla
 Caja Petri
 Gotero
 Pinza para tubos de ensayo
 Huevo
 Limón
 Leche
 Vinagre
 Limón
 Bebida energizante
3.2. Reactivos
 Hidróxido de sodio
  Carbonato de sodio
 Alcohol
 Ácido acético
 Sulfato de cobre
4. FUNDAMENTO TEÓRICO
4.1. Proteínas
Las proteínas son biomoléculas formadas por aminoácidos unidas entre sí mediante enlaces
peptídicos. A partir de sólo veinte aminoácidos diferentes usados para hacer proteínas se puede
sintetizar una inmensa variedad de diferentes tipos de moléculas proteínicas, cada una de las
cuales cumple una función altamente específica en los sistemas vivos (Curtis and Barnes,
2000). Las proteínas en su composición estructural poseen un grupo amino y un grupo
carboxilo.

4.1.1. Estructura
Estructura Primaria: Obedece una secuencia lineal, indica el orden y que “aas”
componen la cadena polipéptica. La secuencia y forma que adopta una proteína determina
la función de la misma.

Estructura Secundaria: Existe una interacción debido a que los aminoácidos a

medida que van siendo enlazados en la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de
giro de sus enlaces adquieren una disposición espacial estable (Curtis and Barnes, 2000).

Estructura Terciaria: Determina la función de una proteína, como la filamentosa no

soluble en el agua, encargada de la contracción muscular como la miosina o glubolar como
la hemoglobina que es la encargada del transporte del oxígeno en el organismo de un ser
vivo.

Estructura Cuaternaria: Unión de varias cadenas polipeptídicas con la estructura

terciaria para formar un complejo protéico.

4.1.2. Funciones
  Contráctil (actina y miosina)
 Enzimática (Ej.: sacarasa y pepsina)
 Estructural: Esta es la función más importante de una proteína (Ej.: colágeno)
 Homeostática: colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como
un tampón químico)
 Inmunológica: Forma anticuerpos.
 Producción de costras (Ej.: fibrina)
 Protectora o defensiva (Ej.: trombina y fibrinógeno)
 Transducción de señales (Ej.: rodopsina).

4.1.3. Clasificación
Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar reacciones
químicas de una manera más rápida y eficiente.

Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que exista
un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo.

Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y elasticidad

que permite formar tejidos así como la de dar soporte a otras estructuras.

Defensiva: Son las encargadas de defender el organismo.

Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a través del organismo

a donde sean requeridas.

Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y llevan a

cabo la función de recibir señales para que la célula pueda realizar su función.

4.1.4. Experimentación
Identificación de proteínas
 Romper un huevo, separar la albúmina y ponerla en el vaso de precipitación.
  Colocar 2 ml de albúmina en un tubo de ensayo
 Añadir hidróxido de sodio
 Poner 4 gotas de sulfato de cobre
 Agitar observar

Desnaturalización de proteínas
 Añadir 5ml de albúmina en una caja Petri
 Colocar 10 ml de alcohol
 Agitar y observar

Solubilidad y coagulación de proteínas

 En cuatro tubos de ensayo colocar 2 ml de albúmina.
o Tubo N.-01: Añadir la misma cantidad de agua, mezclar, someter al calory
observar.
o Tubo N.-02: Añadir alcohol y observar.
o Tubo N.-03: Añadir 4 gotas de sulfato de cobre, agitar y observar.
o Tubo N.-04: Añadir alcohol, agitar y obsevar.

Coagulación de la caseína (leche) con ácido acético

 Añadir 10 ml de leche en un tubo de ensayo.
 Calentar y añadir 5 ml de vinagre.
 Dejar reposar y observar.
Coagulación de la caseína (leche) con ácido cítrico
 Colocar 5 ml de leche en un tubo de ensayo.
 Añadir 10 gotas de limón.
 Agitar y observar.
5. DISCUSIÓN DE RESULTADOS

6. CONCLUSIONES

7. CUESTIONARIO

8. BIBLIOGRAFÍA
Curtis, H. and Barnes, N. (2000). Biología. España: Médica Panamericana.