Documentos de Académico
Documentos de Profesional
Documentos de Cultura
Taller Enz
Taller Enz
2. Hidrolasas y liasas catalizan reacciones en las cuales se rompen enlaces. Cuál es la diferencia entre
estos dos tipos de enzimas?
COOH COOH
CH 2 HC
FAD FADH2
CH2 CH
a. COOH COOH b.
c. d.
e. f.
g.
4. A cuales de los principales grupos de enzimas pertenece cada una de las siguientes?
a. Descarboxilasa d. deshidrogenasa
b. Peptidasa e. quinasa
c. Transaminasa f. lipasa
5. Comercialmente la glucosa es convertida a fructosa por medio de una enzima. Qué tipo de enzima
está involucrada?
6. Alcohol deshidrogenasa cataliza la conversión de etanol a acetaldehído. La enzima activa consiste
de una molécula de proteína y Zn+2.
a. Identifique el sustrato, el cofactor, y la apoenzima.
b. Podría ser el zinc una coenzima? Explique
7. Succinato deshidrogenasa es activa solo en combinación con FAD. Es FAD un cofactor o una
coenzima?
8. Que enzima está involucrada en la conversión de lactosa a galactosa y glucosa? A que clase
pertenece?
9. Qué tipo de interacciones (enlaces iónicos, enlaces de H, fuerzas de dispersión, etc) en el sitio activo
de la enzima enlazarían cada uno de los siguientes grupos a un sustrato.
a. –COOH d. –COO- g. NH2
b. –NH3 +
e. –OH h. -SH
c. –CH(CH3)2 f. –PO4-2 i. –C6H5 (fenil)
10. Para cada uno de los grupos del problema anterior, sugiera un aminoácido que podría estar en el
sitio activo de la enzima para formar el tipo de interacción adecuada.
Seleccione la respuesta correcta (algunas preguntas pueden tener más de una respuesta):
13. Todas las enzimas gastrointestinales siguientes son secretadas como zimógenos inactivos
(proenzimas), EXCEPTO:
a. Pepsina
b. Carboxipeptidasa
c. Quimotripsina
d. Tripsina
e. Ribonucleasa
24. Si una enzima actúa según la cinética clásica de Michaelis-Menten, el valor de Km se puede
determinar de manera grafica como:
a. El punto de inflexión en la curva
b. La inclinación de la línea
c. El valor de la intersección de la línea con la ordenada
d. El valor absoluto de la intersección de la línea con la abscisa.
e. La reciproca del valor absoluto de la intersección de la línea con la abscisa.
25. Los factores Km y Vmax se pueden determinar a partir de la grafica Lineweaver-Burk de la ecuación
de Michaelis-Menten que se ilustra abajo. Cuando V es la velocidad de reacción a la concentración
de sustrato, los datos experimentales de las abscisas deben ser:
a. 1/V
b. V
c. 1/S
d. S
e. V/S
Completar:
26. La región de una molécula enzimática con la cual el sustrato debe interactuar para que la catálisis
ocurra se denomina el_______________________________________
27. La especie de corta vida, formada cuando el enzima y el sustrato inicialmente interactúan es
el________________________________________________________
28. Las enzimas que catalizan la conversión de una molécula en su isómero estructural pertenecen a la
categoría __________________________
29. El número de eventos catalíticos catalizados por segundo por cada molécula de enzima (o por sitio
activo) es denominado el_________________________________
30. El termino (k2+k3)/k1 es definido como __________________________________y
representa______________________________________________________________________
______________________________________________________________________________
31. Algunas enzimas están sujetas a un control a través de la unión de grupos fosfatos. Estas se
denominan_________________________________________
32. Debido a su estructura un inhibidor______________________ se liga en el sitio activo de una
enzima.
33. Un inhibidor que no altera el KM de una enzima es un inhibidor______________
34. Un inhibidor que altera tanto el KM y el Vmax de un sistema enzimático es un
inhibidor_____________________________________________________________
35. Los moduladores que incrementan la actividad de un enzima se
denominan_____________________________ y los que la disminuyen son
llamados_______________________________
36. Los sitios donde los moduladores alostéricos se ligan a las enzimas son
denominados__________________________________
37. Un inhibidor que se une fuertemente a la enzima siendo su disociación muy lenta se
denomina___________________________________
a) Asumiendo una cinética de tipo Michaelis-Menten, calcúlense gráficamente los valores de Vmax
y KM . b) Determine el valor del nº de recambio (k3) sabiendo que la concentración de enzima
empleada fue de 4.0 x 10-6 M.
41. Los siguientes datos muestran las velocidades de reacción a diferentes pH para una enzima
hipotética. Cuál es el pH optimo para esta enzima?
pH 2.0 3.2 3.8 4.5 6.3 5.6 7.4 8.2 10.0 11.0
% actividad 10.0 20.0 32.0 45.0 100.0 85.0 63.0 53.0 22.0 12.0
42. Se realizo un ensayo de laboratorio para determinar la temperatura de trabajo óptima para una lipasa
y se obtuvieron los siguientes resultados:
T oC 10 23 25 28 31 33 45 50 54 56 60 64 70 85 90
% actividad 8 33 50 66 78 82 98 100 90 82 75 69 55 35 24
a. Cuál sería la temperatura optima de trabajo para esta enzima?
b. Si se requiere inactivar la enzima, que temperatura aplicaría?
Las ecuaciones y = 0.1x+0.5 y y = 0.5x+2.5 representan las graficas para dos reacciones
enzimáticas sin presencia de inhibidor y con inhibidor, respectivamente:
43. La velocidad máxima para la enzima sin inhibidor es:
a. 0.5 b. 2.0 c. -5 d. -0.2
44. La velocidad máxima para la enzima con inhibidor es:
a. -0.4 b. -5 c. 0.4 d. 0.2
45. La inhibición es de tipo:
a. No competitiva b. Competitiva c. Acompetitiva