Universidad Nacional Abierta y a Distancia

Administración en salud

Unidad 1: Tarea 1 – Biomoléculas

Grupo colaborativo en campus 151030

Actividad individual
SANDRA YOHANA RODRIGUES CASTRO
1072719990

BOGOTA, 3 de 10 del 2019

 Introducción
Durante el desarrollo de este trabajo se aplicaran los conceptos
fundamentales de las biomoléculas y de la importancia que tienen
para los seres vivos ya que sin estas no podríamos formar las
Biomoléculas Orgánicas (Glúcidos, Lípidos, Proteínas, Ácidos
Nucleicos) que forman las bases de la materia viva, y gracias a estas
podemos realizar los complejos procesos funcionales que
caracterizan a los seres vivos como por ejemplo: la digestión,
respiración, reproducción entre otras.
 Desarrollo de la Tarea 1 – Biomoléculas
Para desarrollar cada ejercicio, el estudiante debe revisar el entorno de
conocimiento y hacer uso de los recursos educativos requeridos.
De acuerdo con la guía de actividades se presenta el desarrollo del
ejercicio 10, y sus respectivos numerales.

Tabla 1. Desarrollo del numeral 1.

Grupo Ejemplos Características

funcional con Biológicas y
Carbohidrat
nombre de Bioquímicas
os
Monosacár
ido
Aldehido 1.D-eritrosa La eritrosa es un monosacárido de
(Tetrosas) cuatro carbonos con un
grupo aldehído por lo que
pertenece al grupo de
las aldosas y dentro de este al de
las aldotetrosas. En la naturaleza
se encuentra en forma de D-
eritrosa. La eritrosa tiene dos
carbonos asimétricos, el 2 y el 3,
ambos con la misma configuración
que el D-gliceraldehído: según la
estructura de Fischer, los -OH de
los carbonos 2 y 3 se representan
hacia la derecha. Sin embargo, en
Monosacári la molécula, los dos -OH están
dos hacia lados contrarios. Esta
contradicción aparente viene dada
porque la proyección de Fischer es
meramente una forma de
representación. Un -OH hacia la
derecha significa una
configuración idéntica a la del D-
gliceraldehído, y no la disposición
espacial real del -OH en la
molécula
2.L-treosa La treosa es un monosacárido de
cuatro carbonos con un
grupo aldehído por lo que
pertenece al grupo de
 las aldosas y dentro de este al de
las aldotetrosas. Se puede
encontrar en la naturaleza en sus
dos
conformaciones estereoisomérica
s D y L. Se diferencia de
la eritrosa únicamente en las
conformaciones de los carbonos
quirales: en la treosa se
encuentran en conformaciones D-
L o L-D mientras que en la eritrosa
las conformaciones de ambos
carbonos son D-D o L-L
3.D- La eritrulosa es
eritrulosa un monosacárido de
cuatro carbonos con un
grupo cetona por lo que pertenece
al grupo de las cetosas y dentro de
este al de las cetotetrosas. Es
ampliamente utilizado en la
industria cosmética, mezclado
con dihidroxiacetona (DHA).
La eritrulosa es un ceto-
azúcar natural con la capacidad de
reaccionar con los aminoácidos de
la queratina, en las capas externas
de la piel (el estrato córneo de
la epidermis). Esta reacción da
lugar a la aparición de un
color marrón temporal, similar al
que se produce en la reacción de
Maillard. No se trata de un tinte o
un colorante, sino más bien de una
reacción química que produce un
cambio de color en toda la región
tratada, muy semejante al que se
produce en una manzana cortada
expuesta al oxígeno.

Cetona 1.D- La fructosa, o levulosa, es un tipo

(Cetohexosa fructosa de azúcar encontrado en los
s) vegetales, las frutas y la miel. Es
un monosacárido con la misma
fórmula empírica que la glucosa,
C6H12O6, pero con diferente
estructura, es decir, es
un isómero de ésta. Es
una cetohexosa (6 átomos
de carbono y un grupo cetona). Su
nombre sistemático es 1,3,4,5,6
pentahidroxi- 2-hexenona. Es
levógira y tiene tres carbonos
 asimétricos. En disolución se
encuentra predominantemente en
la forma β-piranosa y en la forma
β-furanosa.2 Su poder energético
es el mismo que el de la glucosa,
4 kilocalorías por gramo. Es un
azúcar reductor, es decir puede
reaccionar con grupos amino libres
dando la reacción de Maillard.
Todas las frutas tienen cierta
cantidad de fructosa (a menudo
junto con glucosa), que puede ser
extraída y concentrada para hacer
un azúcar alternativo. El disacárido
llamado sacarosa o azúcar
común está formado por la unión
de una molécula de fructosa y otra
molécula de glucosa. Este
disacárido puede romperse
fácilmente por hidrólisis, liberando
las dos moléculas constituyentes.
Si este proceso se lleva a cabo en
la industria, la mezcla resultante se
llama azúcar invertido.

2.D-sorbosa La sorbosa es
un monosacárido de
seis carbonos con un
grupo cetona por lo que pertenece
al grupo de las cetosas y dentro de
este al de las cetohexosas. Se
utiliza en la producción comercial
de vitamina C (ácido ascórbico)
por medio del
microorganismo Ketogulonicigeniu
m vulgare.1 La L-sorbosa es la
configuración que presenta
este azúcar en la naturaleza.
3.D- La tagatosa es
tagatosa un monosacárido de
seis carbonos con un
grupo cetona por lo que pertenece
al grupo de las cetosas y dentro de
este al de las cetohexosas. Es
utilizado en diversos productos
como edulcorante. Presenta una
textura muy similar a la sacarosa y
un 92% de su capacidad
edulcorante, pero con solo el 38%
de calorías. La tagatosa está
admitida y reconocida como
 segura por
la FAO/WHO desde 2001.
La tagatosa es metabolizada por el
organismo a través de rutas que
difieren de las que utiliza la
glucosa, lo que da lugar a que la
tagatosa apenas afecte a los
niveles de glucosa y
de insulina en sangre. La tagatosa
también ha sido aprobada como un
ingrediente que ayuda a la salud
dental.
En la actualidad existe un ensayo
clínico en fase III para comprobar
si puede ser utilizado como
tratamiento contra la diabetes de
tipo 2. Los datos iniciales han
mostrado que, aparte de ayudar a
reducir peso o ser un antioxidante

Ejemplos Fuentes Características

de de origen Biológicas y
disacáridos Bioquímicas
1.Celobiosa La celobiosa no La característica más distintiva
existe como tal de la celobiosa es que sus
en la monosacáridos constituyentes
Naturaleza y se están unidos entre sí mediante
obtiene a partir enlaces de tipo β-1,4 cuya
de la hidrólisis conformación la hace
de la celulosa, “resistente” a hidrólisis por
un polisacárido enzimas α-glucosidasas, así
que forma parte como los compuestos con un
de la pared enlace α-1,4 no pueden ser
celular en las sustrato de una β-glucosidasa.
plantas Las cadenas de celobiosa en
Disacáridos superiores. la celulosa pueden agruparse
Está formada de forma paralela o
por dos antiparalela. El cambio de la
glucosas orientación entre estas hace
unidas por el que se forme celulosa de tipo I
OH del C1 en (orientación de las cadenas de
posición b de celobiosa en forma paralela) o
una y el OH del celulosa de tipo II (orientación
C4 de otra de las cadenas de celobiosa
en forma antiparalela).
La celobiosa es un
componente de la celulosa,
siendo el principal
constituyente estructural de
las paredes celulares de las
plantas. Esta es una sustancia
 fibrosa, resistente e insoluble
en agua.

2.lactosa La lactosa está La lactosa es el principal azúcar (o

formada por carbohidrato) de origen natural
glucosa y que hay en la leche y los
galactosa. El productos lácteos. La lactosa está
OH del C1 en formada por glucosa y galactosa,
posición b de la dos azúcares simples que el
galactosa está cuerpo utiliza directamente como
unido al OH del fuente de energía. La enzima
C4 de la lactasa descompone la lactosa en
glucosa. Su glucosa y galactosa.
nombre
sistemático
es 4-O-(b-D-
galactopiranosil
)-D-
glucopiranosa,
o
abreviado, Ga(
1b®4)G. Este
azúcar se
encuentra
como tal en la
leche.
3.isomaltosa La isomaltosa t En comparación con el azúcar,
ambién está posee la característica que no
formada por es higroscópica, o sea no absorbe
dos glucosas, y humedad del ambiente. Por lo que
difiere de la es capaz de realizar resistentes
anterior en que decoraciones para que perduren y
el enlace mantengan su forma. Otro
glicosídico se beneficio es que no cristaliza, por
forma entre el lo que la realización de golosinas,
OH del C1 en salsas en base a caramelo y más
posición a de decoraciones no nos dará esa
una y el OH del textura desagradable de micro o
C6 de la otra. macrocristalizacion. Y para
Su nombre rematar, es muy resistente a las
sistemático temperaturas. Recordemos que el
es 6-O-(a-D- azúcar común (sacarosa)
glucopiranosil)- comienza a colorearse a eso de
D- 140°C, pero la isomaltosa puede
glucopiranosa, resistir mas de 160°C
o abreviado, manteniendo su color
G(1a®6)G transparente, lo que es un
beneficio para realizar esculturas
de azúcar soplado y otro sinfín
mas de decorados
4.sacarosa Está formada Desde el punto de vista químico,
por glucosa y los sacáridos presentan moléculas
fructosa unidas bastante complejas, con grupos
 ambas por sus funcionales hidroxilos (-OH)
carbonos y carbonilos (aldehídos, cetonas).
anoméricos.
 Alta solubilidad en agua (a
20oC se solubilizan 203.9g
de azúcar en 100g de
agua, aumentando a 478.2
gramos cada 100 gramos
de agua a 100 oC)
 La síntesis de la sacarosa
se obtiene mediante la
condensación de dos
monosacáridos, la glucosa
e la fructosa, liberando una
molécula de agua.

Tipo de Ejemplos Características

carbohidra de Biológicas y
to polisacárid Bioquímicas
os
Reserva 1.almidon También llamado fécula, es una
macromolécula compuesta de
dos polisacáridos (amilosa y
amilopectina).
Glúcido de reserva en la mayoría
de los vegetales.
Es degradado por un tipo de
hidrolasas llamadas amilasas,
estas se fabrican en las glándulas
salivares y el páncreas
permitiendo la digestión del
Polisacárido almidón permitiendo que sirva
s como nutriente para os animales.
2.glucogeno Polisacárido de reserva
energética formado por cadenas
ramificadas de glucosa, abunda
en el hígado y en menor cantidad
en el musculo.
Gracias a la capacidad de
almacenamiento de glucógeno,
se reducen al máximo los
cambios de presión
osmótica que la glucosa libre
podría ocasionar tanto en el
interior de la célula como en el
medio extracelular
3.dextrano El dextrano es
un polisacárido complejo y
ramificado formado por
 numerosas moléculas
de glucosa, formando unidades
en cadenas de longitud variable
(de 10 a 150 kilodaltons). Es
usado en diferentes ámbitos,
como el médico (es usado como
antiplaqueta o para reducir la
viscosidad de la sangre), el
farmacéutico o en la industria
agricultora. También se puede
encontrar en abundancia en la
placa dental.
Estructural 1.quitina Hidrato de carbono de color
blanco insoluble en agua,
componente fundamental del
exoesqueleto de los artrópodos.
Forman parte de los
recubrimientos celulares de los
hongos.
2.celulosa Sustancia sólida y blanca sin
sabor e insoluble en agua,
alcohol y éter, constituye la
membrana celular de muchos
hongos y vegetales, es de gran
importancia para la industria ya
que a partir de esta se fabrica el
papel y se obtienen fibras
vegetales con múltiples
aplicaciones. El uso de celulosa
es especialmente útil en
productos de consistencia
cremosa y bajo contenidos de
grasas, tiene buenas
características anti-
apelmazantes, funciona como
espesante, aumenta el contenido
de fibra y reduce la necesidad de
usar ingredientes como aceite y
harina.
 Tabla 2. Desarrollo del numeral 2.
Tipos de estructuras formados
por los hidratos de carbono
Homopolisacáridos: se caracterizan
por ser la repetición de un único
tipo de monosacárido.son los mas
comunes
Tipo y que los diferencia
1.Celulosa: la unidad que se repite es la
celobiosa, por lo que el polímero que se forma
es lineal , no tiene mas ramificaciones. Esto
se debe a que cada molecula de glucosa esta
girada 180° respecto a la anterior y a la
siguiente a la presencia de puentes de
hidrogeno intracatenarios
2.Quitina:su estructura es parecidad a la
celulosa por lo que su función también, la cual
las dos sirven como polisacáridos
estructurales. Las enzimas capaces de
hidrolizar la quitina , son las quitanasas y son
muy escasas en la naturaleza por lo que es
mas difícil de digerir que la celulosa
3.Amilosa:es un homopolisacarido de reserva
que hace parte de la estructura del almidon.
4.Amilopectina: está formado por cadenas de
moléculas de α-D-glucosa unidas por
enlaces α(1-4) que cada 15-30 monosacaridos
presentan ramificación unidas por enlaces
 α(1-6).se repite la maltosa, pero en el punto
de la ramificación encontramos la isomaltosa.

5.Glucogeno:la gran cantidad de

ramificaciones que hay en el glucógeno
supone una ventaja adaptiva respecto al
almidón porque es una macromolécula más
soluble y porque la hidrolisis enzimática en los
extremos no reductores, por lo que hay más
lugares de unión para las enzimas que
intervienen en su degradación y más rápido
es el suministro de glucosa.

Heteropolisacáridos: se 1.Pectinas:Conformada por acido

caracterizan por estar formados por galacturonico y ramnosa.son componentes de
las paredes celulares vegetales y debido a
varios monosacaridos sus propiedades gelificantes se utilizan en la
preparación mermeladas.

2.Hemicelulosas: son heteropolisacáridos

(polisacárido compuesto por más de un tipo
de monómero), formado, en este caso un tanto
especial, por un conjunto heterogéneo de
polisacáridos, a su vez formados por un solo
tipo de monosacáridos unidos por enlaces β (1-
4) (fundamentalmente xilosa, arabinosa, galac
tosa, manosa, glucosa y ácido glucurónico) ,
que forman una cadena lineal ramificada. Entre
estos monosacáridos destacan más: la
glucosa, la galactosa o la fructosa.
Forma parte de las paredes de las células
vegetales, recubriendo la superficie de las
fibras de celulosa y permitiendo el enlace
de pectina.
3.Agar-agar: Químicamente el agar es
un polímero de subunidades de galactosa; en
realidad es una mezcla heterogénea de dos
clases de
1
polisacáridos: agaropectina y agarosa.
Aunque ambas clases de polisacáridos
comparten la misma estructura básica, estando
formadas por unidades alternadas de D-
galactosa y de 3,6-anhidro-L-galactopiranosa,
unidas por enlaces α-(1-3) y β-(1-4), la
agaropectina está modificada con
grupos ácidos, tales como sulfato y piruvato.2
Los polisacáridos de agar forman parte de la
estructura de la pared celular de las algas.
Disuelto en agua caliente y enfriado se vuelve
gelatinoso. Su uso principal es como soporte
de cultivo en microbiología, para el crecimiento
de bacterias, hongos y virus bacteriófagos.
Presenta la gran ventaja de que casi ningún
microorganismo es capaz de degradarlo, por lo
que las placas fabricadas con él no se alteran.
También se usa como laxante, y para diversos
usos en tecnología alimentaria,
como espesante para sopas, gelatinas
vegetales, helados y algunos postres y como
agente aclarador de la cerveza
4.Gomas: La goma xantana es un polisacárido
con un esqueleto de β-D-glucosa como la
celulosa, pero cada segunda unidad de
glucosa está conectada a un trisacárido de
manosa, ácido glucurónico, y manosa. La
manosa más cercana a la cadena principal
tiene un éster de ácido acético en el carbono
6, y la manosa final del trisacárido tiene un
enlace entre los carbonos 6 y 4 al segundo
carbono de un ácido pirúvico. La goma
xantana es producida por la
bacteria Xanthomonas campestris que se
encuentra en vegetales crucíferos como la col
y coliflor. Las cargas negativas en los grupos
carboxilos de las cadenas laterales causan
que las moléculas formen fluidos muy espesos
al ser mezclados con agua. La goma xantana
se usa como espesante para salsas, para
prevenir la formación de cristales de hielo en
los helados, y como sustitutos de grasa con
pocas calorías. La goma xantana
frecuentemente se mezcla con la goma guar
porque la viscosidad de la combinación es
mayor a la de las gomas usadas solas.

5.Glicosaminoglicano : Los
glicosaminoglicanos se encuentran en los
fluidos lubricantes de las articulaciones del
cuerpo y son componentes del cartílago,
 líquido sinovial, humor vítreo, huesos, y las
válvulas del corazón. Los glicosaminoglicanos
son polisacáridos largos sin ramificaciones
formados por disacáridos que contienen uno de
dos tipos de amino-azúcares: N-
acetilgalactosamina o N-acetilglucosamina, y
un ácido urónico como el glucurónico (glucosa
con el átomo numero seis formando un grupo
carboxilo). Los glicosaminoglicanos tienen una
carga eléctrica negativa y también se
llaman mucopolisacáridos por ser muy
viscosos. Los más importantes
glicosaminoglicanos en la fisiología son el
ácido hialurónico, el dermatán sulfato, el sulfato
de condroitina, la heparina, el heparán sulfato,
y el keratan sulfato. El sulfato de condroitina
consiste de β-D-glucuronato enlazado al tercer
carbono de N-ácetilgalactosamina-4-sulfato
como en la ilustración siguiente. La heparina es
una mezcla compleja de polisacáridos lineales
con diversas cantidades de sulfatos en los
sacáridos constituyentes. La heparina se usa
en la medicina como un anticoagulante.

Tabla 3. Desarrollo del numeral 3.

Estructuras Que determina la Qué tipos de

conformacionales conformación, y interacciones
ejemplo de una biológicas y
proteína. bioquímicas se dan y su
estructura.
1.Estructura La estructura primaria viene Generalmente, el número de AA
primaria determinada por la secuencia de que forman una proteína oscila
aminoácidos en la cadena entre 80 y 300. Los enlaces que
proteica, es decir, el número de participan en la estructura primaria
aminoácidos presentes y el orden de una proteína son covalentes:
en que están enlazados. son los enlaces peptídicos. El
enlace peptídico es un enlace
La estructura primaria de una amida que se forma entre el grupo
proteína es simplemente el orden carboxilo de una AA con el grupo
de sus aminoácidos. Por amino de otro, con eliminación de
convención el orden de escritura una molécula de agua.
es siempre desde el grupo amino- Independientemente de la longitud
terminal hasta el carboxilo final de la cadena polipeptídica,
Ejemplo:INSULINA siempre hay un extremo amino
terminal y un extremo carboxilo
terminal que permanecen
intactos. Por convención, la
secuencia de una proteína se lee
siempre a partir de su extremo
amino

2.Estructura La estructura secundaria de una La estructura secundaria de las

secundaria proteína es la que adopta proteínas es el plegamiento que la
espacialmente. Existen ciertas cadena polipeptídica adopta
estructuras repetitivas gracias a la formación de puentes
encontradas en las proteínas que de hidrógeno entre los átomos que
permiten clasificarlas en dos tipos: forman el enlace peptídico. Los
hélice alfa y lámina beta. puentes de hidrógeno se
establecen entre los grupos -CO- y
Una hélice alfa es una apretada -NH- del enlace peptídico (el
hélice formada por una cadena primero como aceptor de H, y el
polipeptídica. La cadena segundo como donador de H). De
polipetídica principal forma la esta forma, la cadena polipeptídica
estructura central, y las cadenas es capaz de adoptar
laterales se extienden por fuera de conformaciones de menor energía
la hélice. El grupo carboxílo (CO) libre, y por tanto, más estables
de un aminoácido n se une por
puente hidrógeno al grupo amino
(NH) de otro aminoácido que está
tres residuos mas allá ( n + 4 ). De
esta manera cada grupo CO y NH
de la estructura central (columna
vertebral o "backbone") se
encuentra unido por puente
hidrógeno.
Existen tres modelos de alfa
hélice. El primero muestra solo al
carbono alfa de cada aminoácido.
El segundo muestra todos los
átomos que forman la columna
vertebral del polipéptido .

El tercero y mas completo modelo,

muestra todos los puentes
hidrógeno que mantienen la alfa-
hélice. Las hélices generalmente
están formadas por aminoácidos
hidrófobos, en razón que son,
generalmente, la máxima
atracción posible entre dichos
aminoácidos. Las hélices se
observan, en variada extensión,
prácticamente en todas las
proteínas

B-Las láminas beta son el otro tipo

de estructura secundaria. Pueden
ser paralelas o antiparalelas. Las
anti-paralelas generalmente se
ven así:
3.Estructura Se distinguen dos tipos de
Terciaria estructura terciaria:
• Proteínas con estructura terciaria
de tipo fibroso en las que una de
las dimensiones es mucho mayor
que las otras dos. Son ejemplos el
colágeno, la queratina del cabello
o la fibroína de la seda, En este
caso, los elementos de estructura
secundaria (hélices a u hojas b)
pueden mantener 15 Estructura y
Propiedades de las Proteínas su
ordenamiento sin recurrir a
grandes modificaciones, tan sólo
introduciendo ligeras torsiones
longitudinales, como en las hebras
de una cuerda.
• Proteínas con estructura
terciaria de tipo globular, más
frecuentes, en las que no existe
una dimensión que predomine
sobre las demás, y su forma es
aproximadamente esférica. En
este tipo de estructuras se
suceden regiones con estructuras
al azar, hélice a hoja b,
acodamientos y estructuras
supersecundarias.
Las fuerzas que estabilizan la
estructura terciaria de una proteína
se establecen entre las distintas
cadenas laterales de los
aminoácidos que la componen.
Los enlaces propios de la
estructura terciaria pueden ser de
dos tipos: covalentes y no
covalentes.
• Los enlaces covalentes pueden
deberse a (1) la formación de un
puente disulfuro entre dos cadenas
laterales de Cys, o a (2) la
formación de un enlace amida (-
CO-NH-) entre las cadenas
laterales de la Lys y un AA
dicarboxílico (Glu o Asp).
• Los enlaces no covalentes
pueden ser de cuatro tipos:
1. fuerzas electrostáticas entre
cadenas laterales ionizadas, con
cargas de signo opuesto
2. puentes de hidrógeno, entre las
cadenas laterales de AA polares
3. interacciones hidrofóbicas entre
cadenas laterales apolares
4. fuerzas de polaridad debidas a
interacciones dipolo-dipolo
Como resultado de estas
interacciones, en las proteínas con
estructura terciaria globular:
• Las cadenas laterales con
carácter apolar se orientan hacia el
interior de la molécula evitando las
interacciones con el disolvente, y
 forman un núcleo compacto con
carácter hidrofóbico. 16 Estructura
y Propiedades de las Proteínas
• Las cadenas laterales de los
aminoácidos polares se localizan
en la superficie de la molécula,
interaccionando con el agua y
permitiendo que la proteína
permanezca en disolución.
• No todas estas interacciones
contribuyen por igual al
mantenimiento de la estructura
terciaria. Obviamente, el enlace
que aporta más estabilidad es el de
tipo covalente, y entre los no
covalentes, las interacciones más
importantes son las de tipo
hidrofóbico, ya que exigen una
gran proximidad entre los grupo
apolares de los AA.
Existen regiones diferenciadas
dentro de la estructura terciaria de
las proteínas que actúan como
unidades autónomas de
plegamiento y/o desnaturalización
de las proteínas. Estas regiones
constituyen un nivel estructural
intermedio entre las estructuras
secundaria y terciaria reciben el
nombre de dominios. Los dominios
se pliegan por separado a medida
que se sintetiza la cadena
polipeptídica. Es la asociación de
los distintos dominios la que
origina la estructura terciaria.

4.Estructura Solo está presente si hay mas de La estructura cuaternaria deriva de

cuaternaria una cadena polipeptídica. Con la conjunción de varias cadenas
varias cadenas polipeptídicas, la peptídicas que, asociadas,
estructura cuaternaria representa conforman un multímero, que
su interconexión y organización. posee propiedades distintas a la de
Esta es la imagen de la sus monómeros componentes.
hemoglobina, una proteína con Dichas subunidades se asocian
cuatro polipéptidos, dos alfa- entre sí mediante interacciones no
globinas y dos beta globinas. En covalentes, como pueden ser
rojo se representa al grupo hem puentes de hidrógeno,
(complejo pegado a la proteína interacciones hidrofóbicas o
puentes salinos. Para el caso de
que contiene hierro, y sirve para
transportar oxígeno)
una proteína constituida por dos
monómeros, un dímero, éste
puede ser un homodímero, si los
monómeros constituyentes son
iguales, o un heterodímero, si no lo
son. En cuanto a uniones
covalentes, también pueden existir
uniones tipo puente disulfuro entre
residuos de cisteína situados en
cadenas distintas.
En proteínas con estructura
terciaria de tipo fibroso, la
estructura cuaternaria resulta de la
asociación de varias hebras para
formar una fibra o soga. La miosina
o la tropomiosina constan de dos
hebras con estructura de hélice a
enrolladas en una fibra levógira. La
a-queratina del cabello y el
fibrinógeno de la sangre presentan
tres hebras en cada fibra levógira.
El colágeno consta de tres hebras
helicoidales levógiras que forman
una fibra dextrógira. La fibroína de
la seda presenta varias hebras con
estructura de hoja b orientadas de
forma antiparalela.
Cuando varias proteínas con
estructura terciaria de tipo globular
se asocian para formar una
estructura de tipo cuaternario, los
monómeros pueden ser:
• Exactamente iguales, como en el
caso de la fosfoglucoisomerasa o
de la hexoquinasa.
• Muy parecidos, como en el caso
de la lactato deshidrogenasa.
• Con estructura distinta pero con
una misma función, como en el
caso de la hemoglobina.
• Estructural y funcionalmente
distintos, que una vez asociados
forman una unidad funcional,como
en el caso de la aspartato
transcarbamilasa, un enzima
alostérico con seis subunidades
 con actividad catalítica y seis con
actividad reguladora.
La estructura cuaternaria modula
la actividad biológica de la proteína
y la separación de las subunidades
a menudo conduce a la pérdida de
funcionalidad. Las fuerzas que
mantienen unidas las distintas
cadenas polipeptídicas son, en
líneas generales, las mismas que
estabilizan la estructura terciaria.
Las más abundantes son las
interacciones débiles
(hidrofóbicas, polares,
electrostáticas y puentes de
hidrógeno), aunque en algunos
casos, como en las
inmunoglobulinas, la estructura
cuaternaria se mantiene mediante
puentes disulfuro. El ensamblaje
de los monómeros 19 Estructura y
Propiedades de las Proteínas se
realiza de forma espontánea, lo
que indica que el oligómero
presenta un mínimo de energía
libre con respecto a los
monómeros.

Desarrollo del numeral 4

 DIFERENCIAS GLOBULARES FIBROSAS
FORMA Esferoidal,de ovillo,casi Longitudinal,alargada
esférica
CADENA POLIPETIDICA Plegada Estirada
SOLUBILIDAD Solubles Insolubles
FUNCION Metabolica,unen Estructural,estatica
moléculas,dinámica
EJEMPLO Mioglobina,hemoglobina Colágeno,queratina,iana
,insulina

Las proteínas fibrosas son moléculas muy alargadas, cuyas estructuras

secundariasconstituyen sus motivos estructurales predominantes. Las proteínas
fibrosasdesempeñan un papel estructural, en funciones de conexión, de protección o desoporte.
Otras, como las proteínas ciliares y musculares presentan funciones motrices.Entre las proteínas
fibrosas podemos encontrar la alfa-queratina, componente principaldel pelo y las uñas; el
colágeno, presente en la piel, los tendones, huesos y dientes.

Las proteínas globulares, o esferoproteínas son uno de los tres tipos principales de
laclasificación de las proteínaspor su forma (globulares,fibrosas y mixtas),diferenciándose
fundamentalmente de las fibrosas por ser más o menos solublesen disolucionesacuosas (donde
forman suspensiones coloidales), siendo las fibrosasprácticamente insolubles

Desarrollo del numeral 5

a. Primeramente para un aminoácido

1. Lo primero es averiguar los valores de pKa de los grupos ionizables que tenga la
molécula. (Los libros de texto tienen tablas con tales valores para los 20 aminoácidos.)
2. A continuación, debemos ordenar los grupos ionizables de menor a mayor pKa. Ese
sería el orden en que se desprotonarían si hiciéramos una titulación añadiendo base.
3. Para los pH extremos y los intermedios, razonamos cuál es la carga de cada grupo
ionizable (considerando la estructura química del aminoácido).
4. Sumamos para obtener la carga neta total del aminoácido en cada condición de pH .
5. El pI será siempre el valor medio entre dos valores de pKa, aquellos que flanqueen la
carga neta cero.
 En el caso de un péptido, el número de grupos ionizables es mayor, pero el
procedimiento es similar. Aunque en realidad los pKa de los aminoácidos se modifican
cuando éstos forman parte de un péptido, debido al entorno químico, no es sencillo
conocer los nuevos valores de pKa, así que para estos ejercicios seguiremos usando los
pKa de los aminoácidos individuales.
1. Debes recordar que en un péptido los grupos carboxilo y amino alfa de cada aminoácido
están comprometidos en los enlaces peptídicos, por lo que ya no son ionizables. Las
excepciones son el grupo amino del primer aminoácido y el grupo carboxilo del último.
2. En consecuencia, la lista de grupos ionizables que debemos preparar incluye el amino
del primer residuo aminoácido, el carboxilo del último y las cadenas laterales de todos
(si es que dichas cadenas tienen un grupo ionizable, lo cual no ocurre para todos los
aminoácidos). Ordenaremos todos los grupos de acuerdo con su pKa, en orden
creciente.
3. Al igual que hicimos para los aminoácidos individuales, razonamos cuál es la carga de
cada grupo ionizable para los pH extremos y los intermedios.
4. Sumamos para obtener la carga neta total del aminoácido en cada condición de pH.
5. El pI será el valor medio entre los dos valores de pKa que flanqueen la carga neta cero.

En bioquímica este valor es importante ya que las funcionalidades de las proteínas se ven
afectadas cuando se aproximan al IEP, debido a la atracción electroestática de los grupos con
carga opuesta.

Desarrollo del numeral 6

a)
 Holoproteínas, si la proteína está constituida exclusivamente por aminoácidos.
Se clasifican en:
o Proteinas fibrosas: Tienen conformación filamentosa (estructura terciaria), son
resistentes e insolubles en agua y aparecen principalmente en animales.
Realizan generalmente funciones estructurales. Pertenecen a este grupo
el colágeno, la queratina, la elastina, actina, miosina y las fibroínas.
o Proteinas globulares: Tienen conformación globular (estructura
terciaria y cuaternaria, y son solubles en agua o en disoluciones polares.
 Pertenecen a este grupo las protaminas, las histonas, las prolaminas,
las gluteninas, las albúminas y las globulinas.
 Heteroproteínas, si además de aminoácidos, contiene algún otro tipo de molécula.
Se clasifican en:
o Cromoproteinas: poseen como grupo prostético una sustancia coloreada,
por lo que también se les llama pigmentos
o Glicoproteinas: tienen, como grupo prostético, un glúcido. La unión se
realiza mediante un enlace covalente entre un radical hidroxilo del glúcido y un
radical amino del prótido.
o Lipoproteinas:Son heteroproteínas cuyo grupo prostético es un lípido.
o Nucleoproteinas: Su grupo prostético es un ácido nucleico.
o Fosfoproteinas: Su grupo prostético es el ácido fosfórico (H3PO4).

b. Las Holoproteínas:

Proteínas fibrosas:

Queratina: presente en las células de la epidermis de la piel y estructuras

cutáneas.
Colágeno: resiste al estiramiento, justificando su presencia en los tejidos
conjuntivo, cartilaginoso y óseo.
Miosina: Participa activamente en las proteínas.
Elastina: Se encuentra en órganos sometidos a deformaciones reversibles,
además posee elasticidad la cual permite recuperar su forma tras la aplicación
de una fuerza.

Proteínas globulares:

Albuminas: grupo de proteínas grandes, desempeñan la función

transportadora de otras moléculas o reserva de aminoácidos.
Histonas: Asociadas al ADN, formando parte de la cromatina; importante en
los procesos de regulación génica.

Las Heteroproteínas:

Cromoproteínas: tiene como grupo prostético unas molécula compleja que

posee dobles enlaces conjugados lo que les da color.
Glucoproteínas: su grupo prostético está formado por un glúcido, ubicadas en
las membranas celulares, desempeñando la función antigénica.
Lipoproteínas: su grupo prostético es un lípido, aparecen en las paredes
bacterianas y el plasma sanguíneo como transportadoras de grasa y colesterol.
Nucleoproteínas: su grupo prostético está formado por ácidos nucleídos,
constituyen la cromatina y los cromosomas.
Fosfoproteínas: su grupo prostético es el ácido ortofosfórico, presente en la
yema de huevo abundante en la leche y principal proteína del queso.
 c.
Histonas: Solubles en agua.
Globulinas: Solubles en soluciones salinas diluidas.
Glutelinas: Solubles en soluciones de ácidos y bases diluidos.
Prolàminas: Solubles en soluciones acuosas de etanol

Tabla 4. Desarrollo del numeral 7

Lípidos Tipo de lípido Funciones

Saponificables: 1.Triagliceroles Las principales funciones de los

contienen ácidos
grasos; y en presencia
de NaOH o KOH
forman jabones.
Insaponificables: no
contienen ácidos
grasos, por ello no
2.Ceridos
3.Glicerofosfolipidos
1.Eicosanoidese
triacilgriceroles es la de
constituir la reserva más grande
de energía en el organismo
humano y la única que permite
la sobrevida durante el ayuno
prolongado y la función
nutricional pues las grasas
figuran en la dieta diaria
aportanto alrededor del 30% de
las kilocalorias necesarias para
el mantenimiento del
organismo; cada gramo de
grasa aporta 9 Kcal
Su función es impermeabilizar
y proteger
Son un grupo numeroso de
lípidos compuestos,
importantes en la estructura de
las membranas y derivados del
ácido fosfatídico, que tienen
como alcohol al glicerol y que
incluyen las lecitinas, cefalinas,
plasmalógenos y algunos otros
lípidos menos frecuentes
Los eicosanoides tienen la
capacidad de actuar como
hormonas locales, es decir, se
fabrican en una célula y actúan
en ella o en sus cercanías, sin
pueden formar necesidad de ser acarreadas
jabones. por la sangre a órganos y tejidos
distantes.
Algunas de estas moléculas
intervienen en la percepción del
dolor, en la contracción de los
músculos lisos de las arterias o
del útero y en los fenómenos de
formación de coágulos y de
constricción bronquial en los
pulmones

2.Esteroides son hormonas que se producen

naturalmente en el cuerpo, las
cuales surgen a partir de una
molécula conocida como
ciclopentanoperhidrofenantren
o, para después ser segregadas
por las glándulas del cuerpo y
así esparcirse a todo el torrente
sanguíneo.
Los esteroides se caracterizan
por desempeñar múltiples
funciones dentro del cuerpo
humano. Entre las principales
están la de regular el
metabolismo de los principales
macronutrientes: grasas,
carbohidratos y proteínas.
También sirven para mantener
el equilibrio de los electrolitos y
la homeostasis que se encarga
de regular algunas funciones
vitales como mantener a raya
los niveles de agua en las células
del cuerpo. De igual forma,
mantienen en estado óptimo el
sistema cardiovascular, renal,
nervioso y musculo esquelético,
los esteroides se pueden utilizar
para beneficiar la recuperación
de la fuerza muscular y así
 aumentar los niveles de masa
de los músculos, siendo este un
método al que recurren muchos
fisicoculturistas para obtener
resultados de forma más rápida
3.Terpenos La palabra terpenoide se refiere
a una clase muy variada de
compuestos similares a los
terpenos, una estructura que
deriva de la unidad de 5
carbonos llamada isopreno (2-
metil-1,3-butadieno) y que
tiene un contenido mínimo de
10 átomos de carbono o los más
grandes pueden llegar a tener
cientos de ellos. Los terpenos
de importancia biológica
incluyen:
 Monoterpenoides:Es el
responsable del olor
característico de las
frutas cítricas
 Sesquiterpenoides:
Intermediario en la
síntesis de colesterol,
precursor de
esteriodes.
 Diterpenoides:
Asociada al mecanismo
de la visión
Politerpenoides: Interviene en
la síntesis de peptidoglicanos en
células de mamíferos.

Tabla 5. Desarrollo del numeral 8

Lipoproteína Características

1. Lipoproteínas de alta El papel de HDL es cerco las moléculas gordas

densidad (HDL) tales como fosfolípidos, colesterol, y triglicéridos
en las células de la carrocería y transportarlas al
hígado que se analizará. HDL se conoce a veces

2. Lipoproteínas de baja
densidad (LDL)
3. Lipoproteínas intermedias de
la densidad (IDL)
como “buen” colesterol porque las altas
concentraciones de esta lipoproteína
corresponden generalmente a vasos sanguíneos
más sanos y más poco arriesgado de
ateroesclerosis
LDL es importante para el transporte de
moléculas gordas tales como fosfolípidos,
colesterol, y triglicéridos alrededor de la
carrocería. Se conoce a veces como colesterol
“malo” porque las concentraciones elevadas de
LDL son un indicador de una enfermedad
subyacente tal como ateroesclerosis y otras
enfermedades cardiacas.
Esta lipoproteína es responsable del transporte
del triglicérido sintetizado del hígado al tejido
adiposo para el almacenamiento.

4. Lipoproteínas muy de baja Esta lipoproteína es responsable del transporte

densidad (VLDL) del triglicérido sintetizado del hígado al tejido
adiposo para el almacenamiento.

5. Chylomicrons Estas lipoproteínas son responsables del

transporte de triglicéridos en el aparato
gastrointestinal a otras partes de la carrocería,
tales como el hígado, el tejido esquelético, y el
tejido adiposo.

Tabla 6. Desarrollo del numeral 9

Características ADN ARN

Composición Las bases El Ácido Ribonucleico

química nitrogenadas que se se forma por la
hallan formando los polimerización de
nucleótidos de ADN ribonucleótidos, los
son Adenina, cuales se unen entre
Guanina, Citosina y ellos mediante
Timina. Los enlaces fosfodiéster
nucleótidos se unen en sentido 5´-3´
entre sí mediante el (igual que en el
 grupo fosfato del ADN). Estos a su vez
segundo nucleótido, se forman por la
que sirve de puente unión de un grupo
de unión entre el fosfato, una ribosa
carbono 5' del (una aldopentosa
primer nucleótido y cíclica) y una base
el carbono 3' de nitrogenada unida al
siguiente nucleótido. carbono 1’ de la
ribosa, que puede
ser citosina, guanina,
adenina y uracilo.
Esta última es una
base similar a la
timina

Función Ácido Un gen está

Desoxirribonucleico compuesto, como
(ADN), material hemos visto, por una
genético de todos los secuencia lineal de
organismos celulares nucleótidos en el
y casi todos los virus. ADN, dicha
Es el tipo de secuencia determina
molécula más el orden de los
compleja que se aminoácidos en las
conoce. Su secuencia proteínas. Sin
de nucleótidos embargo el ADN no
contiene la proporciona
información directamente de
necesaria para poder inmediato la
controlar el información para el
 metabolismo un ser ordenamiento de los
vivo. aminoácidos y su
polimerización, sino
que lo hace a través
de otras moléculas,
los ARN

Tabla 7. Desarrollo del numeral 10

Tipos de ARN Características y funciones

ARN mensajero (ARNm) Consiste en una molécula lineal de nucleótidos

(monocatenaria), cuya secuencia de bases es
complementaria a una porción de la secuencia
de bases del ADN. El ARNm dicta con exactitud
la secuencia de aminoácidos en una cadena
polipeptídica en particular. Las instrucciones
residen en tripletes de bases a las que llamamos
Codones.

ARN ribosomal (ARNr) Consiste en una molécula lineal de

nucleótidos (monocatenaria), cuya secuencia
de bases es complementaria a una porción de
la secuencia de bases del ADN. El ARNm dicta
con exactitud la secuencia de aminoácidos en
una cadena polipeptídica en particular. Las
instrucciones residen en tripletes de bases a las
que llamamos Codones.

ARN de transferencia (ARNt) Consiste en una molécula lineal de nucleótidos

(monocatenaria), cuya secuencia de bases es
complementaria a una porción de la secuencia
de bases del ADN. El ARNm dicta con exactitud
la secuencia de aminoácidos en una cadena
polipeptídica en particular. Las instrucciones
residen en tripletes de bases a las que
llamamos Codones.

ACIDO RIBONUCLICO Lleva la información sobre la secuencia de

NUCLEAR PEQUEÑO (ARNn) aminoácidos de la proteína desde el ADN, lugar
en que está inscrita, hasta el ribosoma, lugar en
que se sintetizan las proteínas de la célula. Es
una molécula intermediaria entre el ADN y la
proteína.

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