INTRODUCCION

Las reacciones químicas que se dan en los seres vivos no podrían tener lugar sin
la presencia de los enzimas. Estas macromoléculas, que generalmente son
proteínas, catalizan las reacciones bioquímicas, permitiendo que los sustratos se
conviertan en los productos que necesita la célula. Como todo catalizador, los
enzimas no se consumen en las reacciones que catalizan, pero a diferencia de
otros catalizadores de naturaleza inorgánica, las reacciones que catalizan son muy
específicas: sólo interaccionan con determinados sustratos, y sólo facilitan el curso
de determinadas reacciones.

Un enzima que podemos encontrar en todos los seres vivos es la catalasa,

necesaria para descomponer el peróxido de hidrógeno, un compuesto tóxico, que
se produce durante el metabolismo celular.
 OBJETIVO

Objetivo Especifico

 comparar la acción catalítica de la enzima catalasa, con la de un catalizador

inorgánico como el bióxido de magnesio (MnO2) al descomponer en
peróxido de hidrogeno (H2O2) a temperatura ambiente.
 Observar el afecto de la temperatura sobre la acción catalítica de una
enzima y comparar el mismo efecto de la temperatura a temperatura sobre
un catalizador inorgánico.
 Observar la acción de un inhibidor sobre la actividad catalítica de una
enzima.
 TEORIA RELACIONADA

Las enzimas son catalizadores biológicos de estructura proteica y producidos por

los mismo organismos que las utilizan para realizar sus propios procesos
metabólicos. La acción catalítica de una enzima está sometida a la influencia de
factores físicos como son, el calor, las radiaciones o de factores químicos como
cambios en el pH y en la concentración de la enzima, sustrato y la presencia de
inhibidores. En cambio los catalizadores inorgánicos, en algunos casos, no son
afectados por factores físicos como el calor, por tanto, pueden catalizar una
determinada reacción pese a cambios en la temperatura.

La reacción que se presenta en la expresión a realizar se puede describir en la

siguiente forma:

Las enzimas son sustancias que modifican la velocidad de las reacciones

catalizadas por enzimas.

Activadores: Son iones que aceleran la velocidad de un reacción, y a menudo

son indispensables para que se realice una función enzimática. Frecuentemente
son cationes: Mg+2, Ca+2, Mn+2, K+, Na+, etc.

Inhibidores: Son sustancias que disminuyen la velocidad de una reacción que es

catalizada por enzimas.

Moduladores: Son sustancias que actúan sobre grupos de enzimas oligoméricas

con característica de cooperativita funcional; en las condiciones de la vida de la
célula influyen sobre la velocidad de las reacciones enzimáticas. Pudiendo ser
positivos si estimulan la velocidad de la reacción y negativos si la inhiben.

La complejidad de los sistemas enzimáticos celulares es muy variable; los más

sencillos están formados por una apoenzima, un sustrato y un producto; algunos
muy complejos son isoenzimas con varias moléculas proteicas que poseen dos
sustratos, dos productos, un grupo prostético, una coenzima, un activador y
diferentes moduladores, cada uno específico para cada uno de las isoenzimas.

Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos
están catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada
enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único
sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos.

Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos.
Los enzimas son catalizadores, es decir, sustancias que, sin consumirse en una
reacción, aumentan notablemente su velocidad. No hacen factibles las reacciones
imposibles, sino que solamente aceleran las que espontáneamente podrían
producirse. Ello hace posible que en condiciones fisiológicas tengan lugar
reacciones que sin catalizador requerirían condiciones extremas de presión,
temperatura o pH.
 PROCEDIMIENTO

1. Rotulamos tres tubos de ensayos y agregamos a cada uno las siguientes

sustancias:
 Tubo N° 1: 1ml de sangre al 10%
 Tubo N° 2: 1ml de extracto de papa
 Tubo N° 3: una pequeña porción de MnO2

2. Agregamos a cada uno de los tubos 2ml de H2O2 al 3%. Observamos a la

intensidad de la reacción por el burbujeo del oxígeno y la liberación del
calor. Comparamos el nivel alcanzado por las burbujas en cada uno de los
tubos y registramos el orden creciente la actividad catalítica con base en
este parámetro.

3. Preparamos 3 tubos de acuerdo al número 1 y colocamos en un baño de

María con agua a ebullición durante 10 min, relativos y dejamos en reposo
dentro de un baño de agua a temperatura ambiente durante 10 min.
Adicionamos a cada tubo 2ml de H2O21 al 3%. Comparamos el nivel
alcanzado por las burbujas en cada uno de los tubos y registren en orden
creciente la actividad catalítica con base a este parámetro.
4. Preparamos nuevamente 3 tubos de ensayos de acuerdo al numeral 1 y se
colocó en un baño de hielo durante 10 min. Adicionamos a cada tubo 2 ml
de H2O2 al 3%. Comparamos el nivel alcanzado por las burbujas en cada
uno de los tubos y se registró en orden creciente la actividad catalítica con
base a este parámetro.
5. Preparamos nuevamente 3 tubos de acuerdo al numeral 1, adicionamos a
cada tubo 6 gotas de NaCN y dejamos en reposo durante 5 min, luego
adicionamos 2 ml de H2O2 al 3% a cada tubo. Comparamos el nivel
alcanzado por las burbujas en cada uno de los tubos y registramos en
orden creciente la actividad catalítica con base en este parámetro.

MATERIALES Y RACTIVOS

 12 tubos de ensayo
 2 pipetas de 5 y 10 ml
 Beaker de 400ml
 Calentados
 Pinzas para tubos de ensayo
 Gotero
  Agua destilada
 Probeta de 100ml
 Espátula
 Mortero con mano
 Gradilla
 Peróxido de hidrogeno (H2O2) al 3%
 Cianuro de sodio (NaCN)
 Papas con fuente de catalasa
 Sangre como fuente de catalasa
 Hielo
 Gasa
 Cuchilla

ANALISIS DE RESULTADO

1. Teniendo tres tubos de ensayos a los cuales les hemos agregados las
sustancias enunciadas en el numeral 1, procedimos a ponerlas en reacción
con H2O2 al 3%.

Una vez finalizado el procedimiento se pudo observar los siguientes resultados.

 TUBO N°1 (1 ml de sangre al 10%): Se presentó un aumento en el nivel de
burbujas hasta el borde, también aumento un poco el nivel de temperatura
(presencia de calor); la coloración del medio se tornó un poco naranjada y
se mantuvo en poca cantidad en estado líquido.

 TUBO N°2 (1 ml de extracto de papa): en este tubo se pudo observar un

aumento en el nivel de burbujas de 1 cm aproximadamente, el resto del
medio se mantuvo en estado líquido, la coloración del medio estuvo en un
tono rosado, un poco menos que el estado natural del extracto de papa.

 TUBO N°3 (0,05 MnO2): Se mantuvo en una coloración transparente con

gran cantidad de burbujas en todo el medio y se pudo observar que la
solución se mantuvo en estado líquido.

2. Para este punto se tomaron los tubos y se metieron en un Beaker con agua
a ebullición durante 10 minutos, dejando en reposo durante diez minutos en
agua a temperatura ambiente y finalmente agregándosele 2 ml de peróxido
de hidrogeno y los resultados arrojados fueron los siguientes:
 TUBO N°1 (1 ml de sangre al 10%): se
presentó una coloración del medio en
un tono un poco beige con presencia
de burbujas en un nivel de 0.5 cm
aproximadamente y con un poco de
precipitado en el fondo del tubo, el estado
del medio se mantuvo todo el tiempo en
estado líquido y no se presentó burbujas
aun pasado algún laxo de tiempo.
 TUBO N°2 (1 ml de extracto de papa):
se pudo observar una
coloración un poco transparente con
bastante precipitado en el medio, se
presenció
un poco de
burbujas en la parte superior de la solución y
además de esto el estado de dicha mezcla se notó
de forma líquida en su gran mayoría.
 TUBO N°3 (0,05 MnO2): ya en este tubo
disminuyo un poco el líquido de la solución,
además se presentó gran cantidad de burbujas en
el medio y la coloración de esta se tornó un poco
más blanca, ya no se encontraba transparente
como en su estado inicial.

3. Una vez pasado los diez minutos de baño en hielo

los cambios que se presentaron en los tubos de
ensayos fueron los siguientes:

 TUBO N°1 (1 ml de sangre al 10%): la coloración de la sangre se mantuvo

en igual estado y no hubo ningún cambio en su estado.
 TUBO N°2 (1 ml de extracto de papa): la coloración de la papa se tornó
un poco más oscura y no se presentó ningún tipo de precipitado en el
medio, mientras que su estado continuo siendo líquido.
 TUBO N°3 (0,05 MnO2): el MnO2 se mantuvo en el fondo del tubo, la
coloración del medio se mantuvo transparente y siempre se mantuvo en
estado líquido.
 Después de observados los resultados al
finalizar los diez minutos de baño en hielo se
procedió a agregársele 2 ml de H2O2 y los
resultados arrojados en los diferentes tubos
fueron los siguientes.
 TUBO N°1 (1 ml de sangre al 10%): el estado
de la solución cambio a un estado
burbujeante, el cual sobrepaso la altura
máxima del tubo, la coloración de estas
burbujas fue de un tono blanco y el fondo del
tubo permaneció con un tono de color rojo.
 TUBO N°2 (1 ml de extracto de papa): se
observó una coloración un poco rosada, el
estado del medio estuvo en gran cantidad de
forma líquida, mientras que se presentaron
unas burbujas con una altura de 1 cm
aproximadamente.
 TUBO N°3 (0,05 MnO2): una vez realizada esta mezcla la solución se
mantuvo en un tono transparente pero esta vez se con presencia de
burbujas en la totalidad del medio, además se pudo observar que siempre
se encontró en estado líquido.

4. Una vez finalizada la reacción se observaron los siguientes cambios:

1. AGREGANDOLE 6 GOTAS DE NaCN

 TUBO N°1 (1 ml de sangre al 10%): Luego de agregadas las 6 gotas

de NaCN la solución presento un tono más oscuro en su coloración,
no se presentaron burbujas en el medio ni arrojo ningún tipo de
precipitado, la solución se mantuvo en estado líquido.
 TUBO N°2 (1 ml de extracto de papa): paso de un tono rosa a un
tono un poco más oscuro, no se presentó burbujas ni precipitado en
esta primera instancia y el medio permaneció en estado líquido.
 TUBO N°3 (0,05 MnO2): se mantuvo el compuesto de MnO2 en el
fondo del tubo, se presentó una coloración un poco oscura y no se
presentaron burbujas en el medio.
 2. AGREGANDOLE 2 ML DE
H2O2 AL 3%

 TUBO N°1 (1 ml de sangre al

10%): Se presentó un cambio en la
coloración de la solución,
pasando a un tono menos oscuro, se
presentó un nivel de burbujas de 1 cm aproximadamente, este nivel siguió
en aumento con el paso del tiempo.
 TUBO N°2 (1 ml de extracto de papa): una vez finalizada la mezcla se
mantuvo de igual coloración, hubo un pequeño nivel de burbuja y se
presentó un precipitado blanco en el fondo del tubo.
 TUBO N°3 (0,05 MnO2): se notó la presencia de burbujas en la totalidad del
medio, con una coloración un poco transparente y el MnO2 se mantuvo en
el fondo del tubo.

PREGUNTAS COMPLEMENTARIAS

1. Explique por qué el captopril y el enalopril son ejemplos de inhibidores

competitivos en la enzima conversadora de la angiotensina.

Los inhibidores de la enzima convertidora de angiotensina (IECA) son una clase

de medicamentos que se emplean principalmente en el tratamiento de la
hipertensión arterial, de las insuficiencia cardíaca crónica y también de la
Enfermedad renal crónica y forman parte de la inhibición de una serie de
reacciones que regulan la presión sanguínea: el sistema renina angiotensina
aldosterona. Las sustancias inhibidoras ECA se descubrieron por primera vez en
venenos de serpientes. Los inhibidores ECA más importantes utilizados para
tratamientos son el captopril (Capoten), el enalapril, el lisinopril. Por su gran
significado terapéutico, éstos se cuentan entre los fármacos más vendidos.

El mecanismo de acción de los inhibidores IECA consiste en inhibir la enzima que

actúa en la conversión de la angiotensina I en angiotensina II. Esta enzima tiene
dos funciones principales en el organismo. Por un lado, se encarga de sintetizar la
angiotensina II, un octapéptido (péptido formado por 8 aminoácidos)
vasoconstrictor efectivo, a partir de su preestadio inactivo, el decapéptido (10
aminoácidos) angiotensina I, separando dos aminoácidos del extremo C terminal
de la molécula. Por el otro, cataliza la eliminación del mediador bradiquinina en
productos inactivos.

La vasoconstricción mediada por la angiotensina II es rápida e intensa a nivel de

las arteriolas y no tanto a nivel de las venas. La constricción arteriola aumenta la
resistencia vascular periférica con respecto al corazón, aumentando así la presión
arterial. La constricción venosa aumenta el retorno venoso. La angiotensina II
también aumenta la presión arterial por su efecto renal, disminuyendo la excreción
de catión sodio y agua haciendo que el volumen extracelular aumente. La
inhibición de la enzima que convierte la angiotensina en un vasoconstrictor activo,
hace que la concentración de angiotensina II, a nivel de los receptores de
angiotensina (AT1 y AT2), disminuya. Así, se reduce el tono vascular, lo que
atenúa la resistencia vascular sistémica y la presión sanguínea, tanto sistólica
como diastólica, disminuye. A continuación, la reducción del nivel de angiotensina
II conlleva a una reducción de la secreción de la hormona aldosterona de la
glándula suprarrenal y con ello determina el contenido de agua. Se piensa que la
angiotensina puede ser producida en otros tejidos incluyendo el corazón. A nivel
celular, puede observarse un retroceso de los efectos de los mitógenos inducidos
por la angiotensina II en los fibroblastos y los miocitos del corazón, que conllevan
alteraciones adversas especialmente tras un infarto de miocardio (remodelación).

La bradiquinina es un potente vasodilatador por medio de la liberación del óxido

nítrico y la prostaciclina. Algunos de los IECAs son capaces de mantener la acción
de la bradiquinina produciendo una disminución de la resistencia vascular
periférica y, por ende, la presión arterial. En caso de enfermedades renales como
la nefropatía diabética los inhibidores ECA ocasionan una reducción de la
eliminación de las proteínas (proteinuria) y previenen el avance de la enfermedad
(nefroprotección). La inhibición de la eliminación de la bradiquinina supone
contrariamente su acumulación y los efectos secundarios relacionados con ella.

2. Las granadas son fabricadas por la industria militar con un dispositivo

especial de seguridad para que no exploten en el sitio donde son
fabricadas, si no durante el combate ¿qué tipo de enzima son fabricadas
por ciertos orgánicos que tienen un comportamiento similar al de las
granadas? de ejemplos.

*las dioxinas y furanos, que se generan en la producción de cloro y compuestos

clorados, como el PVC o los plaguicidas organoclorados, el blanqueo con cloro de
la pasta de papel y la incineración de residuos.

*los PCBs, actualmente prohibidos. Las concentraciones en tejidos humanos han

permanecido constantes en los últimos años aun cuando la mayoría de los países
industrializados pusieron fin a la producción de PCBs hace más de una década.

*numerosos plaguicidas, algunos prohibidos y otros no, como el DDT y sus

productos de degradación, el lindano, el metoxicloro (autorizado en España),
piretroides sintéticos, herbicidas de triazina, kepona, dieldrín, vinclozolina, dicofol y
clordano, entre otros. *el plaguicida endosulfán, de amplio uso en la agricultura
española y en Latinoamérica, a pesar de estar prohibido en numerosos países.

*el HCB (hexaclorobenceno), empleado en síntesis orgánicas, como fungicida

para el tratamiento de semillas y como preservador de la madera.

*los ftalatos, utilizados en la fabricación de PVC. El 95 por ciento del DEHP

(di(2etilexil)ftalato) se emplea en la fabricación del PVC.

*los alquilfenoles, antioxidantes presentes en el poliestireno modificado y en el

PVC, y como productos de la degradación de los detergentes. El p-nonilfenol
pertenece a la familia de sustancias químicas sintéticas llamadas alquilfenoles.
Los fabricantes añaden nonilfenoles al poliestireno y al cloruro de polivinilo (PVC),
como antioxidante para que estos plásticos sean más estables y menos frágiles.
Un estudio descubrió que la industria de procesamiento y envasado de alimentos
utilizaba PVC que contenían alquilfenoles. Otro informaba del hallazgo de
contaminación por nonilfenol en agua que había pasado por cañerías de PVC. La
descomposición de sustancias químicas presentes en detergentes industriales,
plaguicidas y productos para el cuidado personal pueden dar origen asimismo a
nonilfenol.

*el bisfenol-A, de amplio uso en la industria agroalimentaria (recubrimiento interior

de los envases metálicos de estaño) y por parte de los dentistas (empastes
dentarios).
3. ¿Por qué carece de importancia la lipasa gástrica en los procesos
digestivos del estómago de los adultos y en cambio es impórtate en el
estómago infantil?.

En la semana 14 de gestación se habrán desarrollado glándulas gástricas, un

esbozo del píloro y el fundus, para la semana 20 el estómago tiene señales de
motilidad y secreción.

En el estómago distinguiremos cuatro capas:

· Peritoneo o capa sensoria

· Capa muscular que contiene tejidos longitudinales, circulares y oblicuos
· Capa submucosa
· Capa mucosa propiamente dicha

Estas capas segregan: líquidos gástricos, como el ácido clorhídrico (ClH), pepsina,
lipasa gástrica, gastrina, factor intrínseco, resina y moco. La lipasa gástrica, es
para la disgregación y digestión de las grasas, este proceso se efectúa través de
la lipasa sublingual, la enteraza pregástrica y la lipasa gástrica propiamente, son
glicoproteínas de bajo PH, muy bajo, que inhiben las sales biliares con autonomía
de la acción colipasica pero de alta acción sobre los triglicéridos en la grasa
Láctea. Por el hecho de la lipasa ser la enzima que degrada las grasas para
obtener nutrientes, en la etapa de vida para el niño es lo más primordial la cual lo
lleva a la adaptación de una nueva forma de nutrición.

4. ¿Cuál es la importancia medica de las enzimas? De por lo menos un

ejemplo concreto.

Sin enzimas, no sería posible la vida que conocemos. Igual que la biocatálisis que
regula la velocidad a la cual tienen lugar los procesos fisiológicos, las enzimas
llevan a cabo funciones definitivas relacionadas con salud y la enfermedad. En
tanto que, en la salud todos los procesos fisiológicos ocurren de una manera
ordenada y se conserva la homeostasis, durante los estados patológicos, esta
última puede ser perturbada de manera profunda. Por ejemplo, el daño tisular
grave que caracteriza a la cirrosis hepática puede deteriorar de manera notable la
propiedad de las células para producir enzimas que catalizan procesos
metabólicos claves como la síntesis de urea. La incapacidad celular para convertir
el amoniaco tóxico a urea no tóxica es seguida por intoxicación con amoniaco y
por ultimo coma hepático. Un conjunto de enfermedades genéticas raras, pero con
frecuencia debilitantes y a menudo mortales, proporciona otros ejemplos
dramáticos de las drásticas consecuencias fisiológicas que pueden seguir al
deterioro de la actividad enzimática, inclusive de una sola enzima.

Después del daño tisular grave (por ejemplo, infarto del miocardio o pulmonar,
trituración de un miembro) o siguiendo a multiplicación celular descontrolada (por
ejemplo, carcionoma prostático), las enzimas propias de tejidos específicos pasan
a la sangre. Por lo tanto, la determinación de estas enzimas intracelulares en el
suero sanguíneo proporciona a los médicos información valiosa para el
diagnóstico y el pronóstico.

5. Defina que son: Zimógenos, Isozimas, inhibidores competitivos.

 Zimógenos: proteínas precursoras sin actividad enzimática (preproteina,
proenzimas o preenzimas). La activación del zimógeno es un proceso
catalizado por enzimas a través del cual la enzima operadora, promueve la
hidrolisis de uno a mas enlaces peptídicos específicos en el zimógeno como
sustrato liberando la forma activa al cambiar la conformación de la molécula.
 Isozimas: son enzimas que catalizan la misma reacción, pero que se
desplazan en forma diferente en la electroforesis. Sus propiedades físicas
pueden ser también, aunque no necesarias, diferentes.
 Inhibidores competitivos: o inhibidores específicas, el inhibidor compite por
el mismo centro activo de la enzimas. La molécula del inhibidor es,
generalmente, en todo o en parte, un Isóstero del sustrato excluyéndose del
centro activo de la enzima. Isóstero, moléculas que tienen formas y tamaños
similares.

6. ¿Qué diferencias hay entre inhibidores orgánicos e inorgánicos?

El extraordinario mecanismo de acción de estos inhibidores dota a estos

anticongelantes orgánicos de unas cualidades excepcionales respecto a los
inorgánicos:

1. No se degradan: no se consumen cuando actúan por lo que una de sus virtudes

son los Mayores intervalos de sustitución.
2. Son menos agresivos para el medio ambiente.

3. No contiene nitratos, nitritos ni aminas.

4. No contiene Silicatos.

5. No contiene Boratos, benzoatos ni fosfatos.

6. Alteran menos la transmisión de calor: al generar menos depósitos hace que la

transmisión térmica se optimice.

7. Baja conductividad eléctrica.

8. Mayor protección frente a la cavitación.

9. Perfecta protección contra la corrosión de los distintos metales o aleaciones que

se pueden hallar en el circuito de refrigeración. Especialmente del aluminio.

7. ¿Qué función cumple las vitaminas hidrosolubles en las reacciones

catalizadas por enzimas?.

Los cofactores enzimáticos son sustancias de diferente naturaleza química, que

participan en las reacciones enzimáticas debido a que las enzimas no poseen en
su estructura todos los grupos funcionales necesarios para llevar a cabo la
catálisis de todas las reacciones metabólicas; los cofactores no son componentes
obligados de todas las reacciones

Los cofactores pueden ser iones inorgánicos que facilitan la unión enzima-sustrato
o estabilizan la estructura tridimensional de la enzima, o constituyen por sí los
centros catalíticos que ganan eficiencia y especificidad al unirse a las proteínas .

Las coenzimas son sustancias orgánicas que aun cuando pueden funcionar de
formas muy variadas, lo más frecuente es que lo hagan como transportadores
interenzimàticos o intraenzimàticos, muchas coenzimas son formas funcionales de
las vitaminas.

Las vitaminas son sustancias químicas que deben ser ingeridas por el organismo
para su normal crecimiento y desarrollo. Es un hecho comprobado que muchas
vitaminas, especialmente las hidrosolubles, tienen importancia funcional por ser
componentes de la estructura de las coenzimas, por ello muchas veces se habla
de forma coenzimaticas de determinada vitamina. En la porción vitamínica de la
coenzima en general radica el grupo funcional especifico de la coenzima, aquel
que es transformado por la acción de la enzima, pero es necesario tener presente
que no todas las vitaminas forman parte de coenzimas, ni todas las coenzimas
contienen una vitamina en su estructura.

VITAMINA COENZIMA DERIVADA ABREVIATURA FUNCIÓN

Descarboxilación y
Tiamina (B1) Pirofosfato de tiamina TPP transferencia de grupos
acilo.

Flavina mononucleótido FMN

Portadores de
Riboflavina (B2) hidrógeno y electrones
Flavina y adenina
FAD en oxido-reducciones.
dinucleótido

Nicotinamida y adenina
NAD+
dinucleótido Portadores de
Ácido Nicotínico hidrógeno y electrones
Nicotinamida y adenina en oxido-reducciones.
NADP+
dinucleótido fosfato

Piridoxina,
Transaminación y
piridoxal y
decarboxilación
piridoxamina (B6)

Ácido Pantoténico Coenzima A CoASH Transferencia de acilos.

Enlazada covalentemente
Biotina Carboxilación.
a carboxilasas

Transferencia de un
Ácido Fólico Tetrahidrofolato TH4
carbono.

Reordenamientos,
Cobalamina (B12) Coenzima de cobamida transferencia de
metilos.

8. ¿Explique cómo se da el proceso de regulación de la actividad enzimática

en el organismo?

Así como está claro que las enzimas son responsables de las catálisis de casi
todas las reacciones bioquímicas, es importante también reconocer que rara vez,
las reacciones enzimáticas suceden en forma aislada. El escenario más común es
que las enzimas catalizan pasos individuales en vías metabólicas que tienen
múltiples pasos, como es el caso de la glicólisis, gluconeogénesis o la síntesis de
ácidos grasos. Como consecuencia de esta secuencia de reacciones, cualquier
enzima depende de la actividad de reacciones precedentes para su sustrato.

En los humanos, la concentración del sustrato depende en la fuente de comida y

usualmente no es un mecanismo fisiológico importante para la regulación de rutina
de la actividad Enzimática. Por otro lado, la concentración de la enzima es
modulada continuamente en respuesta a las necesidades fisiológicas. Se conocen
tres mecanismos principales para regular la concentración de enzimas activas en
los tejidos:

1. La regulación de la expresión de genes controla la cantidad y proporción de la

síntesis Enzimática.

2. La actividad proteolíca determina la proporción de degradación Enzimática.

3. Modificaciones covalentes de pro enzimas inactivas pre-existentes producen

enzimas activas.

La síntesis y degradación de las enzimas son mecanismos relativamente lentos

para regular la concentración de las enzimas, con respuesta de horas, días o aun
semanas. La activación de pro enzimas es un método más rápido para
incrementar la actividad Enzimática pero, como mecanismo regulador, tiene la
desventaja de no ser un proceso reversible. Generalmente la pro enzimas se
sintetizan en abundancia, se almacenan en gránulos secretorios y se activan
covalentemente luego de que han sido liberadas de su sitio de almacenamiento.
Algunos ejemplos de pro enzimas importantes son el pepsinógeno, tripsinógeno, y
quimiotripsinógeno, que dan origen a enzimas proteolíticas digestivas. De manera
similar, muchas de las proteínas involucradas en la cascada de la coagulación se
sintetizan como pro enzimas. Otras proteínas importantes, como las hormonas
peptídicas y el colágeno, también se derivan por modificaciones covalentes de sus
precursores.

Otro mecanismo para regular la actividad Enzimática es secuestrar las enzimas en

compartimientos en donde el acceso a sus sustratos es limitado. Por ejemplo, la
proteólisis de proteínas celulares y de los glicolípidos por las enzimas
responsables de su degradación se controla secuestrando a estas enzimas dentro
de los lisosomas. Al contrario de los mecanismos que alteran la concentración de
las enzimas, existe un grupo de mecanismos regulatorios que no afectan la
concentración de las enzimas, son reversibles y de acción rápida, y que son los
que regulan fisiológicamente a cada momento la actividad Enzimática. Estos
mecanismos incluyen la regulación alostérica, regulación por modificaciones
covalentes reversibles y regulación por proteínas de control como la calmodulina.
La modificación covalente reversible es un mecanismo importante para la rápida y
temporal regulación de la actividad Enzimática. Los mejores ejemplos, otra vez,
vienen de estudios sobre la regulación del metabolismo del glicógeno en donde la
fosforilación de la enzima glicógeno sintasa y de la cinasa de la glicógeno
fosforilasa resulta en la estimulación de la degradación del glicógeno mientras que
la síntesis del glicógeno es coordinadamente inhibida. Muchas otras enzimas del
metabolismo intermedio se afectan por fosforilación, tanto positiva como
negativamente. Estas fosforilaciones covalentes pueden ser revertidas por un sub-
grupo aparte de enzimas llamadas fosfatasas.
 CONCLUSIÓN

Los enzimas, a diferencia de los catalizadores inorgánicos catalizan reacciones

específicas. Sin embargo hay distintos grados de especificidad.

Ya que la catalasa químicamente es una proteína, podemos desnaturalizarla al

someterla a altas temperaturas. Al perder la estructura terciaria, perderá también
la función y como consecuencia su función catalítica.

Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos
están catalizadas por enzimas. Los enzimas son catalizadores específicos: cada
enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único
sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos.

Las enzimas al ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a

desnaturalizar por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es
máxima se llama temperatura óptima. Por encima de esta temperatura, el aumento
de velocidad de la reacción debido a la temperatura es contrarrestado por la
pérdida de actividad catalítica debida a la desnaturalización térmica, y la actividad
enzimática decrece rápidamente hasta anularse.
 BIBLIOGRAFÍA

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enzimas/
 http://es.slideshare.net/scss/enzimas-1988988
 http://www.texasheart.org/HIC/Topics_Esp/Meds/acem_sp.cfm
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 http://es.slideshare.net/gustavotoledo/enzimas-inhibidor-competitivo
 https://quimica-biologia-12-13.wikispaces.com/Biocatalizadores.
+Enzimas,+vitaminas+y+hormonas
 http://themedicalbiochemistrypage.org/es/enzyme-kinetics-sp.php
 http://trabajoslibres.blogspot.com/2007/02/catalisis-enzimatica-e-
inorganica.html

PRACTICA N° 3
CATALISIS ENZIMATICA E INORGANICA

OSCAR ALMENTERO

YESSICA MERCADO

CAROLINA ORTIZ

ALEJANDRA SUAREZ

JAVIER MARTINES GUZMAN

QUIMICO

UNIVERSIDAD DE CORDOBA

FACULTAD CIENCIAS DE LA SALUD

TEC. EN REGENCIA DE FARMACIA

FUNDAMENTO DE BIOQUIMICA

MONTERIA-CORDOBA

2015