I.

INTRODUCCION
Las proteínas juegan un papel fundamental en los sistemas biológicos. Aunque la
información sobre la evolución y la organización biológica de las células se encuentre
en el DNA, los procesos químicos y bioquímicos que mantienen la vida de la célula
y de los organismos los llevan a cabo exclusivamente los enzimas. Se han descubierto
cientos de enzimas. Cada uno de ellos cataliza, en las células, una reacción biológica
muy específica. Además de funcionar como enzimas, algunas proteínas (el colágeno,
la queratina, la elastina, etc.) desempeñan también funciones estructurales en las
células y en los organismos complejos. La diversidad funcional de las proteínas se
debe especialmente a su composición química. Las proteínas son polímeros muy
complejos, constituidos por hasta 20 aminoácidos distintos. Los aminoácidos se unen
vía enlaces amida sustituidos. A diferencia de los enlaces éter y fosfodiéster de los
polisacáridos y ácidos nucleicos, los enlaces amida de las proteínas tienen
parcialmente carácter de doble enlace, lo que incrementa la complejidad estructural
de las proteínas. La miríada de funciones biológicas ejercidas por las proteínas sería
imposible sin la complejidad de su composición, que genera una multitud de formas
de estructura tridimensional, con diferentes funciones biológicas. El nombre de
proteínas con que se conoce a estas sustancias, derivado de la palabra griega proteois,
que significa de primera clase, pretende poner de manifiesto su enorme importancia
biológica.
A nivel elemental, lasproteínas contienen 50-55% de carbono, 6-7% de hidrógeno,
20-23% de oxígeno, 12-19% de nitrógeno y 0,2-3,0% de azufre. La síntesis de las
proteínas tiene lugar en los ribosomas. Tras su síntesis, algunos de los aminoácidos
constitutivos son modificados por los enzimas del citoplasma, alterándose así la
composición elemental de algunas proteínas. Las proteínas que no son
enzimáticamente modificadas en las células se denominan homoproteínas y aquellas
que se modifican, o que forman complejos con componentes no proteicos, se
denominan proteínas conjugadas o heteroproteínas. El componente no proteico suele
denominarse grupo prostético.
II. REVISION BIBLIOGRAFICA
2.1. IMPORTANCIA DE LAS PROTEINAS
La importancia de las proteínas en los sistemas alimenticios no es menor. Poseen
propiedades nutricionales, y de sus componentes se obtienen moléculas
nitrogenadas que permiten conservar la estructura y el crecimiento de quien las
consume; asimismo, pueden ser ingredientes de productos alimenticios y, por sus
propiedades funcionales, ayudan a establecer la estructura y propiedades finales
del alimento.
En ciertos segmentos económicos es fundamental contar con fuentes de proteínas
baratas y accesibles; en otros segmentos los problemas relacionados con la
nutrición son ahora diferentes y están vinculados con enfermedades
degenerativas, cáncer y obesidad, ya que existe una mayor conciencia de la
importancia de mantener la salud y en la prevención de enfermedades: por
ejemplo, existe documentación sobre el papel de la nutrición en la respuesta
inmune, en procesos inflamatorios, en el desempeño cognitivo y desarrollo
neuronal, entre otros fenómenos biológicos. Las proteínas juegan un papel
fundamental, siempre y cuando se consuman en los niveles apropiados y se
combinen de manera adecuada con otros elementos de la dieta. Actualmente el
reto no es sólo la disponibilidad de proteínas, sino la calidad requerida. Las
herramientas modernas de análisis de proteínas están basadas en la genómica y
proteómica; es decir, en el estudio del grupo de genes que forman un organismo
y de su funcionalidad. No todos los genes se expresan en todas las células: los
 que tienen funciones esenciales sí se expresan en todas las células; y los que las
tienen altamente especializadas, sólo en tipos de células específicas. Por lo tanto,
cada organismo cuenta con un genoma que da lugar a muchos proteomas. Sin
duda, su estudio sistemático y organizado permitirá explotar mejor las fuentes
tradicionales y diseñar proteínas para mercados específicos.
Para fines prácticos es posible definir a las proteínas alimentarias como las
proteínas que son fácilmente digeribles, no tóxicas, nutricionalmente adecuadas,
útiles en los alimentos y disponibles en abundancia. Para la nutrición de los niños,
se considera que la carne, la leche y el huevo son indispensables en su dieta, pero
en otros países, en especial los asiáticos, se consumen proteínas de fuentes
anteriormente consideradas como “no convencionales”; proteínas de soya y otras
leguminosas importantes por su balance de aminoácidos indispensables. Sin
restar importancia al papel que desempeñan las proteínas, y en específico los
aminoácidos indispensables, en la buena nutrición y el desarrollo infantil; se
puede afirmar que también, desde el punto de vista industrial, el papel de las
proteínas es preponderante: el mercado de proteínas funcionales, de hormonas
proteínicas y sobre todo de las enzimas, son tres ejemplos de mercados que
requieren un profundo conocimiento de la química de las proteínas, de manera
que se optimicen los procesos de extracción, modificación, procesamiento y
almacenamiento con base en un profundo conocimiento de las posibles rutas de
modificación de las mismas, tanto positiva como negativa, para obtener mayores
beneficios.
Al considerar el papel que las proteínas, como otros nutrientes, desempeñan para
mantener en buen estado la salud de cada individuo, no deben dejarse de lado
posibles efectos negativos que su consumo representa. Los efectos negativos más
importantes se presentan por su papel como alérgenos y como toxinas, pero no
debe descartarse la interacción negativa con otros nutrientes o la formación de
subproductos tóxicos.
2.2. PROPIEDADES FISIOQUIMICASDE LOS AMINOACIDOS
2.2.1. Clasificación y estructura
Los a-aminoácidos son las unidades estructurales de las proteínas. Constan
de un átomo de carbono a covalentemente unido a un átomo de hidrógeno,
un grupo amina, un grupo carboxílico y una cadena lateral, o grupo R.

Los aminoácidos se pueden clasificar basándose en el grado de interacción

de las cadenas laterales con el agua. Los aminoácidos con cadenas
alifáticas (Ala, Ile, Leu, Met, Pro y Val) y aromáticas (Phe, Trp y Tyr) son
hidrófobos y exhiben, por tanto, una solubilidad limitada en agua .Los
aminoácidos polares (hidrófilos) son bastante solubles en agua y pueden
estar cargados (Arg, Asp, Glu, His y Lys) o no (Ser, Thr, Asri, Gln y Cys).
2.2.2. Estereoquímica de los aminoácidos
Con la excepción de Gly, el átomo de carbono a de todos los aminoácidos
es asimétrico,lo que quiere decir que son distintos los cuatro grupos a él
unidos. El centro asimétrico así constituido es responsable de que los
aminoácidos exhiban actividad óptica, es decir, de que roten el plano de
la luz linealmente polarizada. Además, también son asimétricos los
átomos de carbono 13 de Ile y Thr, por lo que ambos aminoácidos pueden
hallarse en cuatro formas enantiómeras. Dos aminoácidos derivados, la
hidroxiprolina y la hidroxilisina, contienen también dos centros
asimétricos. Todas las proteínas naturales están formadas por L-
aminoácidos. Los L- y D-enantiómeros se representan
convencionalmente del siguiente modo.

2.2.3. Propiedades ácido base de los aminoácidos

Como los aminoácidos contienen un grupo carboxílico (ácido) y un grupo
amina (básico), se comportan como ácidos y como bases; es decir son
anfolitos. Por ejemplo, Gly, el más sencillo de los aminoácidos, puede
hallarse en tres estados de ionización distintos, según el pH de la
disolución

A pHs próximos a la neutralidad, tanto el grupo a-amino como el a-

carboxílico están ionizados y la molécula es un ion dipolar o zwitterion.
El pH al que el ion dipolar es eléctricamente neutro se le denomina punto
isoeléctrico (pi). Cuando el zwitterion se titula con un ácido, el grupo
coo- se protona. El pH al que las concentraciones de coo- y COOH son
iguales se le conoce como pKa1 (es decir, el logaritmo negativo de la
constante de disociación Ka1). Del mismo modo, cuando se titula el
zwitterion con una base, el grupo NH+3 se desprotona. Como antes, el
pH al que [NH+3] = [NH2] se denomina pKa2.

2.2.4. Propiedades hidrofóbicas de los aminoácidos

Uno de los principales factores que afectan a las propiedades físico-
químicas, como la estructura, la solubilidad, la fijación de la grasa, etc., de
proteínas y péptidos es la hidrofobia de sus aminoácidos constitutivos. La
 hidrofobia puede definirse como el exceso de energía libre de un sóluto
disuelto en agua, comparada con la que ofrece en un disolvente orgánico en
condiciones similares. La forma más directa y más simple de calcular las
hidrofobias relativas de las cadenas laterales de los aminoácidos implica la
determinación experimental de los cambios de energía libre para la
disolución de las cadenas laterales de los aminoácidos en agua y en un
disolvente orgánico, como el etanol.
 El potencial químico de un aminoácido disuelto en agua se puede
expresar mediante la ecuación:

 El potencial químico de un aminoácido disuelto en etanol se puede

expresar de un modo semejante:

En las disoluciones saturadas, en las que CAA,w y CAA,Et

representan solubilidades en agua y en etanol, respectivamente, los
potenciales químicos de los aminoácidos en ambos disolventes
son los mismos, es decir

2.2.5. Propiedades ópticas de los aminoácidos

Los aminoácidos aromáticos Trp, Tyr y Phe absorben luz en la región del
ultravioleta próximo (250-300 nm). Además, Trp y Tyr exhiben fluorescencia
en la región ultravioleta. Las longitudes de onda en las que se localizan los
máximos de absorción y emisión de fluorescencia de los aminoácidos
aromáticos .Como tanto la absorción como la fluorescencia de estos
aminoácidos se ven influidas por la polaridad de su entorno, es frecuente que se
recurra a los cambios en sus propiedades ópticas para seguir las modificaciones
conformacionales de las proteínas.
2.3. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS
 Estructura primaria
El primer nivel de organización de una proteína es la secuencia de aminoácidos
dictada por la secuencia de ADN del gen que la codifica, es decir, el orden en
que se encuentran unidos los aminoácidos en la cadena polipeptídica. Algunos
de estos cambios se llaman conservadores: preservan la naturaleza de la cadena
lateral, como por ejemplo, un cambio de Asp por Glu, en donde se mantiene la
carga negativa. Otros, los cambios no conservadores (Asp por Ala, por ejemplo)
pueden tener consecuencias más graves. Existen relaciones genéticas cercanas
entre especies, de forma que distintas proteínas presentan zonas altamente
conservadas de aminoácidos, como la a-lactalbúmina de la leche de distintos
animales y la lisozima del huevo de diferentes especies de aves presenta
estructuras primarias muy semejantes que sólo varían en unos cuantos residuos.
 Estructura secundaria
 Se refiere al ordenamiento regular y periódico de las proteínas en el espacio, a lo
largo de su eje, y que se estabiliza por diversas fuerzas, de las cuales las
electrostáticas, los puentes de hidrógeno, las interacciones hidrofóbicas y las
dipolo-dipolo son las más importantes.
La gran mayoría de estos polímeros produce a hélices en las que una vuelta
completa consta de 3.6 aminoácidos, y sus cadenas laterales R quedan orientadas
perpendicularmente hacia el exterior del eje central (figura 3.24a), presentan el
menor grado de energía libre y es la forma más estable de estructura secundaria.
Esta conformación helicoidal puede producirse con los isómeros L o D y además
con un enrollamiento hacia la derecha o hacia la izquierda. Sin embargo, todas
las proteínas nativas sólo contienen L-aminoácidos y son dextro hélices. En este
tipo de estructura los carbonilos y los iminos de los enlaces peptídicos establecen
puentes de hidrógeno intramoleculares entre las vueltas consecutivas de la
cadena.

 Estructura terciaria
Este término se refiere al modo en que la cadena polipeptídica se dobla sobre sí
misma para producir una estructura plegada y compacta, característica de las
proteínas globulares. La estructura terciaria de la b-lactoglobulina y faseolina,
proteína de almacén de frijoles bayos.
A diferencia de las proteínas fibrosas que presentan una estructuración lineal, las
globulares tienen sus cadenas compactas con un alto grado de organización.
Cuando las proteínas se disuelven en agua tienden a adquirir la estructura con la
mínima energía libre, que en esas condiciones corresponde a su estado
fisicoquímico más estable. De este modo, los aminoácidos no polares se orientan
hacia el interior de la molécula mientras que los polares lo hacen hacia el exterior,
en contacto con el disolvente. Es probable que en el interior de la molécula se
presente una constante dieléctrica muy baja debido a los residuos hidrófobos y la
exclusión del agua en las zonas más íntimas de las moléculas.Esta orientación y
localización de los aminoácidos en áreas definidas provoca microambientes
hidrofílicos e hidrofóbicos que permiten desarrollar muchas de las actividades
biológicas de las proteínas.La estructura terciaria de diferentes proteínas que
contienen una sola cadena polipeptídica se compone de dominios que se definen
como regiones de una secuencia polipeptídica que se pliegan en estructura
terciaria de manera independiente.
 Estructura cuaternaria
El término estructura cuaternaria hace referencia a la disposición espacial
adoptada por uua proteína que contiene más de una cadena polipeptídica.
Numerosas proteínas biológicamente importantes son dímeros, trímeros,
tetrámeros, etc. Cualquiera de estos complejos cuaternarios (también
denominados oligómeros) puede estar formado por subunidades (monómeros)
idénticas (homogéneas) o distintas (heterogéneas). Por ejemplo, la P-
lactoglobulina se presenta como un dímero en el rango de pH 5-8, como un
octómero en el intervalo de pH 3-5 y como un monómero a pH superior a 8; las
unidades monoméricas de estos complejos son idénticas. Por el contrario, la
hemoglobina es un tetrámero, formado por dos cadenas polipeptídicas distintas,
cadenas a y cadenas p.
La formación de las estructuras oligoméricas es debida a interacciones
específicas proteína- proteína. Se trata fundamentalmente de interacciones no
covalentes, como puentes de hidrógeno, interacciones hidrófobas e
interacciones electrostáticas. La riqueza en aminoácidos hidrófobos parece
 influir en la tendencia a la formación de proteínas oligoméricas. Las proteínas
que contienen más de un 30% de aminoácidos hidrófobos ofrecen mayor
tendencia a formar estructuras oligoméricas que las más pobres en restos
aminoacídicos hidrófobos.
La formación de una estructura cuaternaria es impulsada, fundamentalmente,
por la exigencia termodinámica de enterrar las superficies hidrófobas expuestas
de las subunidades. Cuando el contenido en aminoácidos hidrófobos de una
proteína supera el 30%, es físicamente imposible formar una estructura que
entierre todos los restos apolares. Por consiguiente, es muy probable que queden
zonas hidrófobas en la superficie; la interacción a través de estas zonas
hidrófobas entre monómeros adyacentes puede dar lugar a la formación de
dímeros, trímeros, etc.

2.4. DESNATURALIZACION PROTEICA

En el caso de las proteínas, la palabra desnaturalización indica que la estructuración se

aleja de la forma nativa debido a un importante cambio en su conformación
tridimensional, producido por movimientos de los diferentes dominios de la proteína, que
conlleva un aumento en la entropía de las moléculas.
Este cambio conformacional trae como consecuencia pérdidas en estructura secundaria,
terciaria o cuaternaria, pero no cambios en la estructura primaria, es decir, que la
desnaturalización no implica una hidrólisis del enlace peptídico. Se afectan las
interacciones no-covalentes, responsables de la estabilización de la estructura, así como
la relación de dicha estructura con el solvente acuoso y en algunas ocasiones se afectan
los puentes disulfuro. L conformación de una molécula de proteína depende, en gran
medida, del ambiente que la rodea, y su estado nativo es el más estable en términos
termodinámicos en las condiciones fisiológicas en que se encuentra. Pueden ocurrir
modificaciones conformacionales debidas a cambios térmicos, químicos o efectos
mecánicos inducidos por calentamiento o enfriamiento, o bien por tratamientos con
agentes que forman puentes de hidrógeno, como la urea y el cloruro de guanidinio,
cambios de pH, la aplicación de detergentes, cambios en la fuerza iónica por adición de
sales, presencia de solventes orgánicos, o bien, la agitación. Aunque un cambio en la
estructura podría conducir a un aumento en el ordenamiento, es decir, un aumento en a-
hélice o b-lámina plegada, la desnaturalización generalmente se considera como una
pérdida de la estructura ordenada.
Es común relacionar la desnaturalización con daños a la proteína, ya que pueden perderse
funciones fisiológicas, actividad enzimática o bien, modificarse sus propiedades
funcionales al ocurrir agregación o insolubilización. La desnaturalización puede ser
deseable cuando se habla de elevar la digestibilidad de las proteínas por cocción o por la
desnaturalización de inhibidores de tripsina presentes en las leguminosas. También sirve
para mejorar funcionalidad, como cuando se aumentan sus propiedades de espumado y
emulsificación por el desdoblamiento de las moléculas que favorece la estabilización en
interfases al lograr la exposición de sitios hidrofóbicos que interaccionan con la fase
orgánica o hidrofóbica de una emulsión.

2.4.1. Termodinámica de la desnaturalización

La estabilización de una macromolécula es un proceso cooperativo, es decir, está dada
por la intervención de múltiples enlaces no-covalentes, que son de baja energía pero muy
frecuentes en la estructura. El estudio de la termodinámica de este proceso implica lograr
realizarlo de forma reversible, lo que requiere que una vez eliminado el agente
desnaturalizante, la proteína pueda regresar a su conformación original. El estado nativo
o activo de una proteína puede ser detectado gracias a diferentes técnicas que observan el
estado en equilibrio de las moléculas de proteína. Pueden ser técnicas ópticas, como la
dispersión óptica rotatoria, el dicroísmo circular o la absorción UV. También pueden
utilizarse procesos de transporte como mediciones de la actividad o propiedades de una
proteína, y se utilizan la viscosidad, la sedimentación o la difusión, ya que los cambios
en la forma de las proteínas por su desplegamiento o extensión causados por la
desnaturalización afectan su comportamiento en cualquiera de estos procesos. Asimismo,
puede utilizarse la Resonancia Magnética Nuclear, ya que los cambios en conformación
modifican la orientación de los distintos grupos funcionales de las proteínas, lo que trae
como consecuencia cambios en las señales requeridas para la medición. Otro método es
la calorimetría, que permite analizar los cambios en absorción de calor ocasionados por
los movimientos de los dominios en las moléculas proteínicas.

2.4.2. Desnaturalización por cambios de pH

Un cambio en el pH del ambiente natural o fisiológico de las proteínas puede acarrear
modificaciones importantes en su conformación debido a cambios en la ionización de las
cadenas laterales cargadas porque se afecta el número de los puentes salinos que
estabilizan la estructura nativa. Una desnaturalización alcalina implica la neutralización
de la carga positiva de cadenas laterales de Lys, His y Arg, una desnaturalización ácida
implica la protonación de cargas de Asp, Glu; ambos casos impiden la formación de una
interacción electrostática. En los procesos tecnológicos que involucran la obtención de
aislados proteínicos vegetales es el tratamiento alcalino el que se aplica con mayor
frecuencia. Se utiliza para elevar la concentración de proteína y requiere de una
solubilización alcalina a valores de pH cercanos a 10.96 Con este proceso se busca
modificar las estructuras originales de las proteínas para aumentar su potencial
tecnológico y mejorar sus propiedades funcionales, aunque es frecuente encontrar en estas
condiciones una porción de las moléculas que han sufrido hidrólisis. Además en esos
valores de pH los grupos ionizables que adquieren cargas negativas traen como
consecuencia una expansión de las moléculas causada por repulsiones intramoleculares
debido a sus cargas iguales.
2.4.3. Desnaturalización con detergentes
En el laboratorio es frecuente utilizar detergentes para el estudio de proteínas
desnaturalizadas gracias a la capacidad de sus moléculas anfifílicas, como el dodecil
sulfato de sodio (SDS) (CH3(CH2)11 OSO3 2Na1). Cuando se encuentra en
concentraciones por debajo de la concentración micelar crítica, solamente podrá penetrar
a la molécula globular de proteína de manera superficial, mediante el acomodo de sus
cadenas no polares hacia el interior de una molécula globular y las cabezas polares
afectarán las interacciones electrostáticas del exterior. Sin embargo, si el detergente
sobrepasa la concentración micelar crítica en el sistema, la micelas logran inducir el
desplegamiento de la molécula porque logran estabilizar la forma desplegada del
polipéptido mediante la formación de “micelas mezcladas” alrededor de las zonas
hidrofóbicas que logran mantenerse “expuestas” al ambiente acuoso porque dichas
micelas las estabilizan, de forma similar a la interacción de las proteínas con los lípidos.
2.4.4. Desnaturalización con disolventes orgánicos
 Se usan solventes orgánicos en el procesamiento de alimentos cuando se desea
solubilizar sustratos, y para desplazar el equilibrio de algunas reacciones enzimáticas al
disminuir la concentración de agua del sistema. Las proteínas disueltas en un sistema
acuoso sufren cambios en su estructura tridimensional cuando son trasladadas a un
sistema con un solvente distinto. La dirección del cambio, hacia una mayor o una menor
solubilización, dependerá del tipo de solvente al que se le traslade. Hay dos mecanismos
principales que explican este tipo de desnaturalización: la unión directa del solvente
orgánico a la molécula de la proteína y el cambio en la constante dieléctrica del medio.
Al cambiar una proteína a un sistema con disolventes orgánicos se logra un
desdoblamiento o desplegamiento parcial por el rompimiento de las interacciones
hidrofóbicas originales, que puede volver a plegarse mediante interacciones
hidrofóbicas y puentes de H que se mantienen, pero en una estructura distinta de la
nativa.

2.4.5. Desnaturalización por urea y cloruro de guanidinio

Las interacciones que más se ven afectadas son los puentes de hidrógeno, y por ende
las interacciones hidrofóbicas. Debido a su pequeño tamaño son capaces de
interrumpir directamente los puentes de hidrógeno intramoleculares y pueden
competir, con éxito por los puentes de hidrógeno, con el agua ligada al interior de
las moléculas. Se considera que este agente desnaturalizante es el único que logra
formar la cadena al azar, que se estabiliza en su nuevo estado desnaturalizado con
los puentes de hidrógeno formados con la propia urea, en lugar de los antiguos
puentes intramoleculares. Los puentes disulfuro no se ven afectados con estas
sustancias.

2.5. PROPIEDADES FUNCIONALES DE LAS PROTEINAS

La funcionalidad de una sustancia se define como toda propiedad, nutricional o

no, que interviene en su utilización. Este comportamiento depende de las
propiedades físicas y químicas que se afectan durante el procesamiento,
almacenamiento, preparación y consumo del alimento. Las propiedades
funcionales permiten el uso de las proteínas como ingredientes en alimentos,
aunque generalmente se incorporan en mezclas complejas. Las características
sensoriales resultan de más importancia para el consumidor que el valor
nutricional, el que frecuentemente se altera para lograr buenas cualidades
organolépticas, como textura, sabor, color y apariencia, las que a su vez son el
resultado de interacciones complejas entre los ingredientes. Como ejemplo se
puede señalar el caso de los productos de panadería, donde la viscosidad y la
capacidad de formar pastas se relacionan justamente con las propiedades de las
proteínas del gluten de trigo. Así mismo, las características de textura y
suculencia de los productos cárnicos son dependientes de las proteínas
musculares (actina, miosina, actinomiosina y proteínas de la carne solubles en
agua). La textura y las propiedades de cuajado de los productos lácteos se deben
a la estructura coloidal de las micelas de caseína; y la estructura de algunos
pasteles y las propiedades espumantes de algunos postres o productos de
confitería dependen de las propiedades de espumado y gelificación de las
proteínas de la clara de huevo. Los comportamientos aquí descritos, se deben a
la estructura tridimensional de las moléculas que componen el alimento.
2.6. PROPIEDADES NUTRICIONALES DE LAS PROTEINAS
Las proteínas poseen un papel fundamental en la nutrición, ya que proporcionan
nitrógeno y aminoácidos que podrán ser utilizados para la síntesis de proteínas y
otras sustancias nitrogenadas. Cuando se ingieren aminoácidos en exceso o
cuando el aporte de hidratos de carbono y grasa de la dieta no es suficiente para
cubrir las necesidades energéticas las proteínas se utilizan en la producción de
energía. De los veinte aminoácidos de origen proteínico son ocho los
considerados como indispensables para los adultos ya que deben ser
suministrados por la dieta porque su velocidad de síntesis en el organismo
humano es despreciable, los cuales son: leucina, isoleucina, lisina, metionina,
fenilalanina, treonina, triptofano y valina. Los niños requieren además de
histidina. El resto de los aminoácidos son denominados no indispensables porque
el organismo puede sintetizarlos eficazmente a partir de los indispensables,
siendo estos: glicina, alanina, ácido aspártico, ácido glutámico, asparagina,
glutamina, cisteína, prolina, tirosina y serina.
Existen dos factores que determinan el valor nutricional de fuentes proteínicas en
cuanto a que éstas cubran los requerimientos de nitrógeno y aminoácidos
garantizando un crecimiento y mantenimiento adecuado del individuo, que son:
el contenido proteínico y la calidad de la proteína. Respecto al primero se ha
sugerido que en los alimentos que forman la base de la dieta, el porcentaje debe
asemejarse al de los cereales (8-10%) para satisfacer las necesidades proteínicas
de los adultos en tanto se consuma una cantidad adecuada para cubrir los
requerimientos energéticos. En lo referente a la calidad de la proteína, ésta
depende tanto de la proporción de aminoácidos indispensables que contiene en
relación con los requerimientos humanos, como de la biodisponibilidad de los
 mismos, término que se refiere a la capacidad para incorporar los aminoácidos
de la dieta a las estructuras corporales y que puede verse afectada tanto por una
mala digestión como por una absorción incompleta. Existen varios factores que
pueden ocasionar una baja biodisponibilidad de aminoácidos, como la
inaccesibilidad de la proteína a las proteasas debida a su conformación, la
dificultad para digerir proteínas que fijan metales, lípidos o celulosa, la presencia
de factores antinutricionales que también la reduzcan, así como el tamaño y el
área superficial de la proteína y el procesamiento al que hayasido previamente
sometida. En general se reconoce que las proteínas de origen animal son de mejo
calidad que las de origen vegetal; sin embargo se sostiene que las provenientes
de leguminosas a pesar de ser ligeramente deficientes en metionina tienen una
calidad aceptable. Las proteínas halladas en oleaginosas presentan bajos niveles
de metionina y lisina, y las de los cereales son bajas en lisina, triptofano y
treonina. Adicionalmente se ha señalado que la biodisponibilidad de aminoácidos
de origen animal es generalmente mayor que la de aquéllos de origen vegetal.
Las deficiencias en aminoácidos de una fuente proteínica pueden corregirse
mediante dos estrategias: ya sea administrando en la dieta proteínas cuya
composición de aminoácidos sea complementaria, o suplementándola con
aminoácidos libres. Si se opta por la segunda alternativa es necesario controlar la
adición del L-aminoácido libre ya que una suplementación excesiva puede
producir un antagonismo aminoacídico o incluso producir efectos tóxicos.

III. CONCLUSION
IV. BIBLIOGRFIA