FACULTAD DE QUMICA

DEPARTAMENTO DE BIOQUMICA

CURSO DE BIOQUMICA
(CLAVE 1508)
Licenciaturas de QFB y QA

Prof. Laura Carmona Salazar

Grupos: 03
Semestre: 13-I

Este material es exclusivamente para uso educativo y no de lucro

IDENTIFICACIN DE MOTIVOS, ESTRUCTURA SECUNDARIA Y DOMINIOS EN UNA
ESTRUCTURA TERCIARIA

MOTIVO

DOMINIO
GIRO

ESTRUCTURA
SUPERSECUNDARIA
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Arreglo (estructura
tridimensional) local
de los aminocidos
ESTRUCTURA TERCIARIA (ESTRUCTURA NATIVA)
FUNCIN BIOLGICA
 ESTRUCTURA TERCIARIA

1) Estructura tridimensional de la protena.

2) Presenta actividad biolgica (estructura nativa).
3) Est dada por la manifestacin de las interacciones de
los grupos R de los aminocidos:

a) Interacciones hidrofbicas.
b) Interacciones electrostticas. ENLACES
NO-COVALENTES
c) Puentes de hidrgeno.
d) Puentes disulfuro.
4) Es una consecuencia de la estructura primaria y es por
tanto, especfica.
5) Es estable.
6) Los grupos polares tienden a estar en la superficie
7) Los grupos hidrofbicos tienden a mantenerse
internamente
 Fuerzas que generan y estabilizan la
estructura terciaria de las cadenas polipeptdicas

ELECTROSTTICAS
INICAS/SALINAS PUENTES DE HIDRGENO
HIDROFBICAS

ELECTROSTTICAS
INICAS/SALINAS
PUENTES DE
HIDROFBICAS
HIDRGENO

PUENTES
DISULFURO
 Puentes de Hidrgeno
Coordinacin con iones metlicos

M2+
70

+ RMET RILE
NH3 103
RFEN
30 O 97
RLEN CH2
O- RVAL COO-
H COO-
85
O C H3N+
CH2 CH2
CH2 H2C CH
2
S H2C
CH2
S
CH2 Interacciones
45
electrostticas
Interacciones hidrofbicas Puente disulfuro
ESTRUCTURA TERCIARIA
DEL CITOCROMO c
EJEMPLOS DE ESTRUCTURAS TERCIARIAS DE PROTENAS

MIOGLOBINA
QUIMOTRIPSINA

CADENA DE HEMOGLOBINA
 EJEMPLOS DE ESTRUCTURAS TERCIARIAS DE PROTENAS

(a) CADENAS BETA DE LA HEMOGLOBINA. (b) PROTEINA DEL VIRUS DEL

MOSAICO DEL FRIJOL
 EJEMPLOS DE ESTRUCTURAS TERCIARIAS DE PROTENAS

(c) ISOMERASA DE (d) CARBOXIPEPTIDASA

TRIOSAS FOSFATO
 EJEMPLOS DE ESTRUCTURAS TERCIARIAS DE PROTENAS

(e) CITOCROMO c
(f) INSULINA
ESTRUCTURA CUATERNARIA (ESTRUCTURA NATIVA)
FUNCIN BIOLGICA
 ESTRUCTURA CUATERNARIA

* Es la estructura que se forma cuando dos o ms polipptidos se unen entre s

para formar una protena con una funcin biolgica.

* Los polipptidos que forman una protena se llaman subunidades u oligmeros.

stos pueden ser idnticos o diferentes.

* Las interacciones que unen a los oligmeros pueden ser hidrofbicas o

puentes de Hidrgeno o inicas o enlaces S S.

* Si los monmeros que forman un dmero son iguales forman un homodmero,

por ejemplo y si son diferentes forman un heterodmero

* Puede haber protenas dimricas, trimricas, tetramricas, etc., que estn

formadas por dmeros, trmeros, tetrmeros, etc.

* Las protenas con estructura cuaternaria pueden ser:

GLOBULARES O FIBROSAS (aunque tambin las protenas con slo estructura
terciaria pueden ser globulares) .
EJEMPLOS DE PROTENAS CON ESTRUCTURA CUATERNARIA
EL ARREGLO DE UNA PROTENA PARTICULAR
ES EL RESULTADO DE
SU SECUENCIA NICA Y ESPECFICA DE
AMINOCIDOS
Y ES INDISPENSABLE PARA SU
FUNCIONALIDAD

Ha y Loh, 2012
Chemistry 18 (26):7984
LAS PROTENAS SON MOLCULAS FLEXIBLES
CAPACES DE ADOPTAR DIFERENTES CONFORMACIONES

Dominio amino carboxilo

Ha y Loh, 2012
Chemistry 18 (26):7984
UN ENTORNO CELULAR IMPLICA UNA ESTRUCTURA PROTEICA
ESPECFICA

DA SOLEADO
Entorno:
Temperatura
Humedad
Presin

NIOS CON
ROPA LIGERA

CAMBIOS EN EL
ENTORNO
PUEDEN PROVOCAR
CAMBIOS
EN LA ESTRUCTURA
LA FUNCIN DE UNA PROTENA DEPENDE
DE SU ESTRUCTURACIN CORRECTA

LA PRDIDA DE LA ESTRUCTURA CONDUCE A LA

PRDIDA DE FUNCIN

ESTADO CONOCIDO COMO

DESNATURALIZACIN
Prdida de la estructura terciaria de una protena. Desnaturali_
zacin.

Protena en
estado Actividad biolgica Conformacin termodinmicamente
nativo ms estable.

Protena en estado Prdida de la estructura

desnaturalizado Sin actividad terciaria, y en las que la tienen,
de la cuaternaria

AGENTES DESNATURALIZANTES:
pH extremos, temperaturas extremas, altas
Fuerzas inicas, detergentes
Agentes reductores de puentes disulfuro
AGENTES DESNATURALIZANTES:
pH (rompe puentes de H y salinos)
TEMPERATURA (perturba puentes de H y salinos)
SOLVENTES (perturba interacciones hidrofbicas)
ALTAS FUERZAS INICAS (perturba puentes salinos, y de H)
DETERGENTES (perturba interacciones hidrofbicas)
AGENTES REDUCTORES DE GRUPOS S-S
(reducen puentes disulfuro)

ditiotreitol
mercaptoetanol

Todos ellos perturban las estructura secundaria, terciaria y cuaternaria

de las protenas, pero nunca alteran la estructura primaria, ya que estos
agentes slo rompen interacciones no covalentes (excepto los agentes
reductores de S-S)
Prdida de la estructura terciaria de una protena. Desnaturali_
zacin.
El caso de la Ribonucleasa (protena que degrada al RNA)
92
Puentes disulfuro
58 65
110 26 Conformacin termodinmicamente
Estado Actividad biolgica
95
ms estable.
nativo
40
Urea + -MSH Agentes reductores de S S 2 SH
65

40 92
Estado Prdida de la estructura
Sin actividad terciaria, y en ciertos
58
desnaturalizado
casos, de la cuaternaria
84
26
Puentes
110 95 disulfuro reducidos

92
-Urea - MSH
58 65
110 26
95
Estado Re-naturalizado 40
 PLEGAMIENTO DE PROTENAS

LAS PROTENAS ADOPTAN

DURANTE Y DESPUS DE SU
BIOSNTESIS EN LOS RIBOSOMAS,
LA ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL
QUE LES PERMITE LLEVAR A CABO
SU FUNCIN BIOLGICA
ESPECFICA
ALGUNAS PROTENAS REQUIEREN DE UN PLEGAMIENTO
ASISTIDO (POR OTRAS PROTENAS CHAPERONAS)

LAS PROTENAS SE
PLIEGAN
RPIDAMENTE

(PARADOJA
DE
LEVINTHAL)

PROTENA c/aa 10010 c/conformacin = 1077 aos

(100 aa) 10 conformaciones 10-13 s
ALGUNAS PROTENAS REQUIEREN DE UN PLEGAMIENTO
ASISTIDO (POR OTRAS PROTENAS CHAPERONAS)
 PROTENAS.- FUNCIONES BIOLGICAS

a) Enzimas.- Actividad cataltica

b) Hormonas

c) Anticuerpos
Reconocimiento especfico
d) Receptores en membranas de ligandos, sin transformarlo

e) Unin de alguna especie

para transporte

f) Acarreadores en membranas:- reconocimiento, transporte y a

menudo, actividad cataltica

g) Estructurales.- Andamios moleculares

CLASIFICACIN DE LAS PROTENAS DE ACUERDO A SU
NIVEL DE ESTRUCTURACIN:

PROTENAS FIBROSAS.- Constan mayoritariamente de un nico tipo de

estructura secundaria (-QUERATINA, COLGENO)
DAN SOPORTE, FORMA Y PROTECCIN EXTERNA

PROTENAS GLOBULARES.- Contienen varios tipos de estructura

secundaria (MIOGLOBINA)

SON ENZIMAS Y PROTENAS REGULADORAS

QUE TIENEN PATRONES DE PLEGAMIENTO MUY COMPLEJOS
PROTENAS FIBROSAS

CONFIEREN FUERZA Y/O ELASTICIDAD

SU UNIDAD ESTRUCTURAL FUNDAMENTAL ES LA REPETICIN DE UN

ELEMENTO SIMPLE DE ESTRUCTURA SECUNDARIA

SON INSOLUBLES EN AGUA (ELEVADO CONTENIDO DE aa HIDROFBICOS)

ESTRUCTURA CARACTERSTICAS EJEMPLOS

HLICE Estructuras protectoras -QUERATINA (cabello,

insolubles y resistentes, plumas y uas)
de dureza y flexibilidad
variables

TRIPLE HLICE Elevada resistencia a la COLGENO (de los

tensin, sin capacidad tendones, matriz
de estiramiento sea)
LA -QUERATINA

ENROLLAMIENTO
= EN SUPERHLICE
(LEVGIRO)

RESIDUOS HIDROFBICOS

INTERACCIONES:
Puentes de hidrgeno
Hidrofbicas
Puentes disulfuro Estructura
cuaternaria

Estructura
secundaria
EL PAPEL DE LOS AGENTES DESNATURALIZANTES
DURANTE LA ONDULACIN PERMANENTE

Temperatura Ruptura de puentes de Hidrgeno

Agente
Agente
reductor LAVADO oxidante
EL COLGENO

SUPERENROLLAMIENTO
Hlice DEXTRGIRO
LEVGIRA (3 cadenas )
(3 residuos por vuelta)
Gly-X-Pro
Gly-Pro-4-HyP GLICINA

ESCORBUTO (Deficiencia en Vitamina C) requerida para la

hidroxilacin de PROLINA
IMPORTANCIA DE LA VITAMINA C PARA LA HIDROXILACIN
DE LA PROLINA, RESIDUO NECESARIO PARA LA
CORRECTA ESTRUCTURACIN DEL COLGENO

ESCORBUTO
1 milln de marinos
Prolil 4-hidroxilasa murieron
entre 1600-1800

Prolil 4-
hidroxilasa
PROTENAS GLOBULARES

LOS DIFERENTES SEGMENTOS DE UNA CADENA POLIPEPTCA SE PLIEGAN

UNOS SOBRE OTROS (TIENEN UNA FORMA COMPACTA)

DIVERSIDAD ESTRUCTURAL

TIENEN AMPLIA VARIEDAD FUNCIONAL

LA MIOGLOBINA

CARACTERSTICAS:
Primer protena cristalizada
Es fijadora de O2 de clulas musculares
16700 (153 residuos) una sola cadena polipeptdica
Un grupo hemo o ferroprotoporfirina

HEMO

Estructura terciaria

Leu, Ile, Val, Phe

Pro
EL GRUPO HEMO, UN GRUPO MUY VERSATIL

Protoporfirina

His 93
LA MIOGLOBINA

ACCESO RESTRINGIDO
Necesario para proteccin
del grupo HEMO
64

98
HEMOGLOBINA
Se localiza en los eritrocitos (glbulos rojos sanguneos)
Su funcin es transportar oxgeno
Une oxgeno
TIENE ESTRUCTURA CUATERNARIA
Es tetramrica (Mr 64 500) tiene 4 grupos
prostticos (gpos HEMO) unidos a cada una
de las cadenas polipeptdicas

TIENE DOS CADENAS Y DOS CADENAS

Mioglobina Subunidad
de la Hemoglobina
LA HEMOGLOBINA CAMBIA SU ESTRUCTURA CUANDO UNE EL OXGENO

ES UNA PROTENA ALOSTRICA (CAMBIA DE FORMA)