Estructura de protenas

Dr. Felipe Arenas Salinas

felipe.arenass@usach.cl
 Composicin qumica de E. coli.
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How are about proteins?

the most widely distributed

biomolecules
the most abundant biomolecules (45%
of human body)
the most complex biomolecules
the most diversified biological
functions
 Funcin de las protenas
Catalizadores biolgicos (enzimas)
Protenas estructurales
Citoesqueleto: microtbulos y microfilamentos
Protenas de transporte
Hemoglobina, siderforos
Seales moleculares
Hormonas: insulina y glucagn
Protenas de defensa
Inmunoglobulinas
Movimiento
Protenas musculares: actina y miosina
The C atom is chiral
Proteinas tienen solo
aminocidos L
En la naturaleza encontramos
aminocidos D.
1986 -
selenocistena-
y 2002 -
pirrolisina-
Puentes dislfuro se
forman por oxidacin
de los grupos tiol de
dos residuos de
cistena
Forma zwitterinica de los aminocidos
dependiente del pH
 Curva de titulacin de la alanina

- En un ac poliprtico los 1 protones que se pierden son los del grupo con el pKa menor
- PUNTO ISOELCTRICO (pI) es el valor del pH en el que una protena no tiene carga neta.

*grupo carboxilato
Curva de titulacin de la histidina
Aminocido + aminocido

Dipptido

Aminocido

Tripptido
n aminocidos

Polipptido
 AA1 AA2 AA3 AA4
enlaces peptdicos

extremo extremo
amino libre carboxilo libre
N terminal C-terminal
El enlace peptdico tiene carcter de doble enlace y
una rotacin restringida
El enlace peptdico tiene una geometra plana

slo existe libre rotacin

en torno al C
GRAFICA DE RAMACHANDRAN

Muestra los valores permitidos para los

ngulos psi y phi.

El color mas oscuro muestra la

conformacin mas estable.
 ESTRUCTURA DE PROTEINAS

estructura estructura estructura estructura

primaria secundaria terciaria cuaternaria

secuencia -hlice plegamiento ensamblaje de

de tridimensional subunidades
aminocidos
 ESTRUCTURA PRIMARIA:
corresponde a la secuencia de aminocidos de una protena
y es mantenida por los enlaces peptdicos

amino carboxilo
terminal terminal
ESTRUCTURA PRIMARIA
 Estructura secundaria
Alfa-hlice
Estructura beta (sabana beta, lmina beta)
Vueltas beta
 LA RESTRICCION EN LAS ROTACIONES DEL ENLACE
PEPTIDICO FAVORECE ALGUNAS CONFORMACIONES
DE LA CADENA POLIPEPTIDICA

ESTRUCTURAS SECUNDARIAS
estructuras peridicas, con ngulos y que se repiten
a lo largo de la estructura.

-hlice lmina plegada

ESTRUCTURA SECUNDARIA
-hlice
La -hlice se estabiliza a travs de puentes de
hidrgeno que se forman entre el grupo >C=O
de un enlace peptdico y el grupo >NH de otro

residuo i con i + 4
 -hlice
los puentes de hidrgeno
son paralelos al eje central
de la hlice

Los radicales van dirigidos

hacia afuera
3,6 aminocidos / vuelta
 la -hlice es
right-handed
LA PRESENCIA DE PROLINA INTERRUMPE LA a-HELICE

GRUPO CARBOXILO
C

GRUPO
AMINO

Su C no puede rotar libremente

 ESTRUCTURA SECUNDARIA
estructura : es una forma extendida de la cadena
polipeptdica

Estas formas extendidas se asocian formando lminas

 Las lminas se estabilizan por puentes de H entre los
grupos >C=O y >NH de enlaces peptdicos de cadenas
diferentes

A. lmina
antiparalela

vista
desde
arriba Los radicales de los
aminocidos van
sobre y bajo el
plano medio de la
lmina, en forma
alternada.
Es ms estable con
vista aminocidos
lateral con R pequeos.
B. paralela

vista
desde
arriba

vista
lateral
Antiparallel and Parallel Pleated
Sheets
Lmina plegada entre
segmentos
de una misma cadena
( en verde )
 ESTRUCTURA TERCIARIA

La ESTRUCTURA TERCIARIA
corresponde a plegamientos tridimensionales.
La protena se pliega sobre s misma y
tiende a una forma globular

En su mantencin participan los grupos

radicales de los aminocidos.
PUENTE DE INTERACCION ENLACE IONICO
HIDROGENO HIDROFOBICA

PUENTE DISULFURO

INTERACCIONES Y ENLACES DE LA
ESTRUCTURA TERCIARIA
 ESTRUCTURA TERCIARIA

Mioglobina Protena ligante de ac. grasos

ESTRUCTURA
TERCIARIA

segmentos con -hlice y otros con estructura

Los radicales hidrofbicos se alejan del agua
En las protenas en un medio acuoso, los aminocidos
apolares (amarillos) se localizan preferentemente
hacia el interior de la protena

mioglobina seccin transversal de

la mioglobina
 DOMINIO
Un polipptido de ms de 200 residuos
puede plegarse en dos o ms asociaciones
globulares llamadas dominio.
Los dominios son unidades
estructuralmente independientes de un
polipptido y pueden tener funciones
diferentes.
 ESTRUCTURA CUATERNARIA

La ESTRUCTURA CUATERNARIA
corresponde a la asociacion de cadenas
polipeptdicas o SUBUNIDADES,
cada una de ella con su estructura
terciaria.

Se mantiene por enlaces entre los

radicales de cadenas diferentes.
Son los mismos enlaces que mantienen
la estructura terciaria, pero intercadenas.
Se excluye el puente disulfuro.
HEMOGLOBINA dmero

TBP

tetrmero

HEMOGLOBINA
Estructura cuaternaria
 Protenas solubles

Protenas asociadas a membranas

 DENATURACION

DENATURACION PUEDE SER

REVERSIBLE O IRREVERSIBLE

DENATURACION PUEDE
SER
TOTAL O PARCIAL
 Desnaturantes

Fsicos: Temperatura, tratamiento mecnico, irradiacin

Qumicos: pH, solventes orgnicos.
Compuestos orgnicos solubles en agua:
urea, cloruro de guanidino, SDS.
 DENATURACION

DENATURACION IRREVERSIBLE

1. CALOR:
ROMPE TODAS LAS
INTERACCIONES DEBILES.

2. pH EXTREMOS:
CAMBIA LA CARGA DE LOS
RESIDUOS DE AMINOACIDOS
IONIZABLES, ALTERANDOSE
LOS ENLACES EN QUE
PARTICIPAN.
 Desnaturantes
Urea
Hidrocloruro de guanidino
Dodecilsulfato de sodio
 The denatured protein remains
its primary structure, but no
biological function.
Only the correct form has the
enzymatic activity.
The renatured protein will
restore its functions partially or
fully depending upon the
correctness of the refolded
structure.
 ANFINSEN 1950
La secuencia primaria de una cadena
polipeptidica contiene toda la informacin
requerida para su correcto plegamiento