INTRODUCCION

Las inmunoglobulinas son protenas sricas pertenecientes a la fraccin globulnica (la

mayor parte), las cuales tienen funciones de anticuerpo y adems proporcionan inmunidad
humoral. Las molculas de anticuerpo tienen una estructura comn de cuatro cadenas
peptdicas las cuales estas unidas entre s mediante puentes disulfuro e interacciones no
covalentes. Las inmunoglobulinas estn divididas en 5 clases: IgG, IgM, IgA, IgE e IgD. Estas
clases estn definidas por las cadenas pesadas de cada uno de ellos.

ESTRUCTURA DE LAS INMUNOGLOBULINAS

Su estructura consta de cuatro cadenas peptdicas, 2 cadenas ligeras (L) idnticas y dos
cadenas pesadas (H) con un peso molecular de 22, 000 Da para las cadenas (L) y de 55, 000
Da o ms para las cadenas (H). Cada cadena ligfera est unida a una cadena pesada por
medio de un enlace disulfuro y por interacciones no covalentes como puentes salinos,
enlaces de hidrgeno e interacciones hidrfobas, formando as un heterodimero (H-L). A su
vez, los 2 heterodimeros estn unidos entre s por puentes disulfuro, formando la estructura
de anticuerpo bsica de 4 cadenas.
Dentro de las cadenas H y L se diferencian dos regiones variables (V) que constituyen los
sitios de unin a los antgenos. La regin variable, que es diferente en cada tipo de anticuerpo
y posee de 100 a 110 aminocidos, es la porcin del anticuerpo que se encarga de reconocer
a un antgeno en particular y de unirse a el especficamente. Debido a que la mayora de los
anticuerpos presentan dos sitios de unin para antgenos, se dice que son bivalentes. La
flexibilidad de la regin bisagra permite que se unan en forma simultnea a dos eptopos
distanciados entre s.
El resto de las cadenas H y L, que constituyen la regin constante (C), es casi idntica en
todos los anticuerpos de la misma clase y responsable del tipo de reaccin antgeno-
anticuerpo. Sin embargo la regin constante de la cadena H difiere entre los tipos de
anticuerpos, distinguindose as 5 tipos de anticuerpos diferentes IgG, IgA, IgM, IgD e IgE,
cada uno de estos anticuerpos presenta una estructura qumica distintiva y una funcin
biolgica distintiva. Los tipos de cadena son y con 440 aminocidos y , y 330
aminocidos aproximadamente.
En los humanos has 2 subtipos de cadenas pesadas (1 y 2) y cuatro subtipos (1, 2, 3,
4 y 5).