AMINOCIDOS

Desde el punto de vista qumico, los aminocidos (AA) son cidos orgnicos con un grupo
amino en posicin alfa. Segn esta definicin, los cuatro sustituyentes del carbono alfa
(C) en un aminocido son:
el grupo carboxilo
un grupo amino
un tomo de hidrgeno
una cadena lateral R

Constituye una excepcin el AA prolina, con un anillo pirrolidnico, que puede considerarse
como un -aminocido que est N-sustitudo por su propia cadena lateral. En todos los AA
proteicos, excepto en la glicina (Gly), el carbono es asimtrico y por lo tanto, son
pticamente activos. Esto indica que existen dos enantimeros (ismeros pticos), uno de
la serie D y otro de la serie L. Los AA proteicos son invariablemente de la serie L. En
algunos casos muy concretos se pueden encontrar AA de la serie D: en los
peptidoglicanos de la pared celular, en ciertos pptidos con accin antibitica y en
pptidos opioides de anfibios y reptiles.
PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS
los AA son excelentes amortiguadores, gracias a la capacidad de disociacin del grupo
carboxilo, del grupo amino y de otros grupos ionizables de sus cadenas laterales
(carboxilo, amino, imidazol, fenol, guanidino, etc).
PPTIDOS:
La unin de dos o ms aminocidos (AA) mediante enlaces amida origina los pptidos. En
los pptidos y en las protenas, estos enlaces amida reciben el nombre de enlaces
peptdicos y son el resultado de la reaccin del grupo carboxilo de un AA con el grupo
amino de otro, con eliminacin de una molcula de agua. Este proceso aparece ilustrado
en el recuadro inferior. Formacin de un enlace peptdico

EL ENLACE PEPTDICO
El enlace peptdico (-CO-NH-) se representa normalmente como un enlace sencillo. Sin
embargo, posee una serie de caractersticas que lo aproximan ms a un doble enlace.
Los tomos de C, N y O que participan en el enlace amida presentan una hibridacin sp2,
de forma que los 5 orbitales enlazantes de tipo adoptan una disposicin triangular plana.

METABOLISMO: DIGESTIN Y ABSORCIN

Los aminocidos desempean muchas funciones importantes en los seres vivos ya que
participan en la biosntesis de compuestos nitrogenados tales como:

Nucletidos (pricos y pirimidnicos)

Hormonas (tiroxina y adrenalina)
Coenzimas
Porfirinas

Adems los aminocidos son las unidades estructurales de las protenas.

Estas molculas extraordinarias cumplen diferentes funciones dependiendo del tejido y de
la ubicacin celular, por ejemplo:

Estructurales (colgeno o elastina)

Funcionales (Miosina del msculo, hemoglobina)
Protectoras (queratina del pelo y uas)
Catalticas (enzimas)
Defensa (anticuerpos)

El recambio de las protenas puede ocurrir por varias causas:

a) porque la protena ha cumplido su ciclo vital
b) porque ha sufrido un efecto deletreo que provoca la destruccin de la misma
c) en caso de ciertas enfermedades en las cuales la clula debe utilizar protenas
para cumplir funciones energticas.
Toda protena tiene una VIDA MEDIA determinada tras la cual se destruye por diferentes
tipos de mecanismos en los cuales intervienen enzimas proteolticas.
Por ejemplo
Las protenas que forman parte de membranas tiene una vida media de
meses.
Aqquellas que cumplen funciones de regulacin o sealizacin tienen una
vida media corta, de minutos u horas.

DIGESTIN DE
LAS

PROTENAS

Consiste en su
degradacin, a travs
de un proceso de hidrlisis, a

polipptidos,
tripptidos y
dipptidos y

finalmente aminocidos.

En el estmago comienza la
digestin de las protenas, Por
medio de las enzimas
proteolticas o
(proteasas) que ayudan a descomponer las
protenas en sus componentes aminocidos, esta
descomposicin proteica facilita al organismo la absorcin y
asimilacin de los nutrientes esenciales.

La digestin de las protenas se da en 3 Fases:

-Comienza en el estmago.
-Contina de manera importante en el intestinal
-Finaliza dentro del enterocito

Digestin gstrica

La digestin de protenas comienza en el estmago, la entrada de protenas al estmago

estimula la secrecin de gastrina, la cual a su vez estimula la formacin de HCl.
Las protenas globulares se desnaturalizan a pH cidos, lo cual ocasiona que la hidrlisis
de protena sea ms accesible.
El HCl provoca a nivel del duodeno, la excrecin de secretina, sustancia que provoca el
flujo del jugo pancretico.

Digestin Pancretica:

El jugo pancretico es un lquido incoloro con pH alrededor de 8 y una concentracin total

de materiales inorgnicos.

El jugo pancretico contiene las siguientes enzimas participantes en la digestin de

las protenas:

Tripsina: se excreta como el precursor inactivo o tripsingeno, activado por la enzima

enteroquinasa. Una vez formada la tripsina, est activa el resto del tripsingeno en una
reaccin auto cataltica. Endopeptidasa: enlaces vecinos a arginina y lisina.

Quimo tripsina: es producida por el pncreas en forma de quimotripsingeno inactivo,

activado por la tripsina.
Ataca de preferencia los enlaces peptdicos donde intervienen la tirosina, la fenilalanina,
el triptfano y la metionina.

Elastasa: es una enzima encargada de la degradacin de las fibras elsticas.

DIGESTION DE PROTEINAS
EN DUODENO

Digestin
Intestinal

Enteropeptidasa; Convierte especficamente el tripsingeno en tripsina, a una velocidad

2,000 veces mayor que cuando la tripsina acta sobre el tripsingeno.
Las protenas parcialmente hidrolizadas en la luz del intestino penetran al interior de las
clulas, como oligopptidos donde, por accin de un conjunto de enzimas peptidasas y
aminopeptidasas, se convierten en aminocidos.

Las peptidasas son especficamente, tripptidasas y dipptidasas que fragmentan los

tripptidos y dipptidos en sus dos o tres aminocidos componentes.

Las Aminopeptidasas: son exopeptidasas, por tanto atacan y separan a los aminocidos
del extremo de la cadena con el grupo amino libre.

ABSORCIN DE LOS AMINOCIDOS

Los aminocidos libres se absorben a travs de la mucosa intestinal, por medio de

transporte activo dependientes de sodio.

Los diversos aminocidos transportados compiten entre si por la absorcin y por la

captacin hacia los tejidos

Los dipptidos y tripptidos entran en el borde en cepillo de las clulas de la mucosa

intestinal, donde se hidrolizan hacia aminocidos libres, que siguen hacia la vena porta
heptica.

Los pptidos relativamente grandes pueden absorberse intactos, mediante captacin

hacia las clulas epiteliales de la mucosa (transcelular) o al pasar entre las clulas
epiteliales (paracelular).

ENZIMAS

Las

enzimas son protenas que catalizan todas las reacciones bioqumicas. Adems de
su importancia como catalizadores biolgicos, tienen muchos usos mdicos y
comerciales.
Un catalizador es una sustancia que disminuye la energa de activacin de una
reaccin qumica. Al disminuir la energa de activacin, se incrementa la velocidad
de la reaccin.
La mayora de las reacciones de los sistemas vivos son reversibles, es decir, que
en ellas se establece el equilibrio qumico. Por lo tanto, las enzimas aceleran la
formacin de equilibrio qumico, pero no afectan las concentraciones finales del
equilibrio.

Clasificacin de las enzimas

Clasificacin de las enzimas de acuerdo a su complejidad:

Enzimas simples: formada por una o ms cadenas polipeptidas.

Enzimas conjugadas: contienen por lo menos un grupo no proteico enlazado a la

cadena polipeptida.

En las protenas conjugadas podemos distinguir dos partes:

Apoenzima: Es la parte polipeptdica de la enzima.

Cofactor: Es la parte no proteica de la enzima.

La combinacin de la apoenzima y el cofactor forman la holoenzima.

Los cofactores pueden ser:

*Iones metlicos: Favorecen la actividad cataltica general de la enzima, si no estn

presentes, la enzima no acta. Estos iones metlicos se denominan activadores.
Ejemplos: Fe2+, Mg2+, Cu2+, K+, Na+ y Zn2+

*La mayora de los otros cofactores son coenzimas las cuales generalmente son
compuestos orgnicos de bajo peso molecular, por ejemplo, las vitaminas del complejo
B son coenzimas que se requieren para una respiracin celular adecuada.

Clasificacin de las enzimas segn su actividad

Hidrolasas: Catalizan reacciones de hidrlisis. Rompen las biomolculas con

molculas de agua. A este tipo pertenecen las enzimas digestivas.

A-B

H2O

BA

A-B + XDP + Pi

Liasas: Catalizan las reacciones de adicin de enlaces o eliminacin, para

producir dobles enlaces.

A-B

Ligasas: Catalizan la unin de dos sustratos con hidrlisis simultnea de un

nucletido trifosfato (ATP, GTP, etc.)

A + B + XTP

AH + B-OH

Isomerasas: Catalizan las reacciones en las cuales un ismero se transforma en

otro, es decir, reacciones de isomerizacin.

AB

A + B

Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de xido-reduccin. Facilitan la

transferencia de electrones de una molcula a otra. Ejemplo; la glucosa, oxidasa
cataliza la oxidacin de glucosa a cido glucnico.

AH2 + B

A + BH2

Ared + Box

Aox + Bred

Tansferasas: Catalizan la transferencia de un grupo de una sustancia a otra.

Ejemplo: la transmetilasa es una enzima que cataliza la transferencia de un grupo
metilo de una molcula a otra.

A-B +

A + C-B

Mecanismo de accin enzimtica

La accin de los catalizadores consiste en disminuir la Energa de activacin.

Las enzimas son catalizadores especialmente eficaces, ya que disminuyen la energa de

activacin, an ms que los catalizadores inorgnicos.

Por ejemplo, la descomposicin del agua oxigenada (H2O2) puede ocurrir:

Sin catalizador

Ea= 18 Kcal/mol

Con un catalizador inorgnico (platino)

Ea= 12 Kcal/mol

Con una enzima especfico (catalasa)

Ea= 6 Kcal/mol

As, se puede calcular que el platino acelera la reaccin 20.000 veces, mientras
que la catalasa la acelera 370.000 veces.

Para que una reaccin qumica tenga lugar, las molculas de los reactantes deben
chocar con una energa y una orientacin adecuadas.

La enzima:

Aumenta la concentracin efectiva de los sustratos (aumenta la probabilidad de

choque).

Permite que los reactantes (sustratos) se unan a su centro activo con una
orientacin ptima para que la reaccin se produzca y.

Modifica las propiedades qumicas del sustrato unido a su centro activo,

debilitando los enlaces existentes y facilitando la formacin de otros nuevos.

Factores que afectan la actividad enzimtica

Concentracin del sustrato: A mayor concentracin del sustrato, a una
concentracin fija de la enzima se obtiene la velocidad mxima. Despus de que
se alcanza esta velocidad, un aumento en la concentracin del sustrato no tiene
efecto en la velocidad de la reaccin. La concentracin de sustrato desempea un
papel importante en diversas enzimas. Esto es obviamente debido a una mayor
concentracin de sustrato que significa que un mayor nmero de molculas de
sustrato estn involucrados con la actividad de la enzima. Considerando que, con
una baja concentracin de sustrato significa que un menor nmero de molculas
estar asociado a las enzimas. Esto a su vez reduce la actividad de la enzima.
Cuando la velocidad de una reaccin enzimtica es mxima y la enzima se
encuentra en su estado ms activo, un aumento en la concentracin de sustrato
no har ninguna diferencia en la actividad de la enzima. En esta condicin, el

sustrato es continuamente sustituidos por unos nuevos en el sitio activo de la

enzima y no hay alcance para aadir esas molculas adicionales all.
Concentracin de la enzima: Siempre y cuando haya sustrato disponible, un
aumento en la concentracin de la enzima aumenta la velocidad enzimtica hacia
cierto lmite. En cualquier reaccin enzimtica, la cantidad de molculas de
sustrato que se trata es ms, en comparacin con el nmero de enzimas. Un
aumento de la concentracin de la enzima aumenta la actividad enzimtica por la
sencilla razn de que ms enzimas participan en la reaccin. La velocidad de la
reaccin es directamente proporcional a la cantidad de enzimas disponibles para
ello. Sin embargo, eso no quiere decir que un aumento constante en la
concentracin de enzimas dar lugar a un aumento constante de la velocidad de
reaccin. Ms bien, una muy alta concentracin de enzimas en donde todas las
molculas de sustrato ya se utiliza, no tiene ningn impacto sobre la velocidad de
reaccin. Para ser ms exactos, una vez que la velocidad de reaccin ha
alcanzado la estabilidad, un aumento en la cantidad de enzimas no afecta a la
velocidad de reaccin.
Temperatura: Un incremento de 10C duplica la velocidad de reaccin, hasta
ciertos lmites. El calor es un factor que desnaturaliza las protenas por lo tanto si
la temperatura se eleva demasiada, la enzima pierde su actividad. Todas las
enzimas necesitan una temperatura favorable para que funcione correctamente.
La velocidad de una reaccin bioqumica aumenta con la elevacin de la
temperatura. Esto es debido a que el calor incrementa la energa cintica de las
molculas participantes que se traduce en un mayor nmero de colisiones entre
ellas. Por otra parte, se encuentra sobre todo que en condiciones de baja
temperatura, la reaccin se vuelve lenta ya que hay menos contacto entre el
sustrato y la enzima. Sin embargo, las temperaturas extremas no son buenas para
las enzimas. Bajo la influencia de la temperatura muy alta, la molcula de la
enzima tiende a ser distorsionada, debido a que disminuye la velocidad de
reaccin. En otras palabras, una enzima desnaturalizada no lleva a cabo sus
funciones normales. En el cuerpo humano, la temperatura ptima a la cual la
mayora de las enzimas se encuentra altamente activo es el intervalo de 95 F a
104 F (35 C a 40 C). Hay algunas enzimas que prefieren una temperatura
inferior a esta.
pH: La eficiencia de una enzima est ampliamente influenciada por el valor del pH
de su entorno. Esto es debido a la carga de sus cambios de componentes
aminocidos con el cambio en el valor de pH. Cada enzima se activa en un nivel
de pH especfico. En general, la mayora de las enzimas se mantienen estables y
funcionan bien en el intervalo de pH de 6 y 8. Sin embargo, hay algunas enzimas
especficas que solo funcionan bien en entornos cidos o bsicos. El valor de pH
favorable para una enzima especfica en realidad depende del sistema biolgico
en el que se est trabajando. Cuando el valor de pH se vuelve muy alta o

demasiado baja, entonces la estructura bsica de la enzima sufre cambio (s).

Como resultado, el sitio activo de la enzima no se unen bien con el sustrato de
forma adecuada y la actividad de la enzima se afecta gravemente. La enzima
puede incluso dejar de funcionar por completo.
Presencia de cofactores: Muchas enzimas dependen de los cofactores, sean
activadores o coenzimas para funcionar adecuadamente. Para las enzimas que
tienen cofactores, la concentracin del cofactor debe ser igual o mayor que la
concentracin de la enzima para obtener una actividad cataltica mxima.
Inhibidores: Como el nombre sugiere, los inhibidores son las sustancias que
tienen una tendencia a evitar actividades de las enzimas. Inhibidores de la enzima
interfieren con las funciones de la enzima de dos maneras diferentes. Basado en
esto, se dividen en dos categoras: los inhibidores competitivos y los inhibidores
no competitivos. Un inhibidor competitivo tiene una estructura que es la misma que
la de una molcula de sustrato, y por lo que se une al centro activado de la enzima
fcilmente restringe la formacin de enlace de complejo enzima-sustrato. Un
inhibidor no competitivo es el que produce el cambio (s) en la forma de las
enzimas por reaccin con su sitio activo. En esta condicin, la molcula del
substrato no puede unirse a la enzima y, por tanto, las actividades posteriores se
bloquean.

Inhibidores enzimticos
Los inhibidores enzimticos son sustancias que interfieren con la actividad de una
enzima.
Por medio de los inhibidores, una clula puede regular cules enzimas estn
activas y cules inactivas en un momento dado.
Muchas veces, el producto final de una va metablica inhibe una reaccin
enzimtica previa.
Tipos de inhibidores enzimticos
Inhibidores competitivos
Un inhibidor competitivo se asemeja al sustrato y compite con l por ocupar el sitio activo
de una enzima.
La unin del inhibidor con el sitio activo puede ser irreversible, si se forman enlaces
covalentes entre el inhibidor y la enzima, o reversible, si se forman enlaces relativamente
dbiles, como puentes de hidrgeno.

Representacin de dobles recprocos de

una actividad enzimtica sin inhibir
frente a un inhibidor competitivo

Representacin de MM de una
actividad enzimtica sin inhibir
Inhibidores
no inhibidor
competitivos
frente a un
competitivo
Un inhibidor no competitivo se une a la enzima en un lugar distinto al sitio activo y
modifica la forma de sta de manera que el sitio activo no puede ajustarse al sustrato. La
mayora de los inhibidores no competitivos se unen a un sitio especfico de la enzima
llamado sitio alostrico, que acta como interruptor de la actividad de la enzima.

Representacin de MM de una
actividad enzimtica sin inhibir
frente a un inhibidor no competitivo

Representacin de dobles recprocos

de una actividad enzimtica sin
inhibir frente a un inhibidor no