Todas las protenas poseen una misma estructura qumica central, que consiste en una

cadena lineal de aminocidos.

Estructura primaria
Lo que hace distinta a una protena de otra es la secuencia de aminocidos de que
est hecha. Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptdicos entre los distintos
aminocidos que forman la protena se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir
del cual emergen las cadenas laterales de los aminocidos.
Generalmente, el nmero de aminocidos que forman una protena oscila entre 80 y 300.
Los enlaces que participan en la estructura primaria de una protena son covalentes:
son los enlaces peptdicos.

Estructura secundaria
La estructura secundaria de las protenas es el plegamiento que la cadena
polipeptdica adopta gracias a la formacin de puentes de hidrgeno entre los tomos que
forman el enlace peptdico. Los puentes de hidrgeno se establecen entre los grupos -COy -NH- del enlace peptdico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador de
H). De esta forma, la cadena polipeptdica es capaz de adoptar conformaciones de menor
energa libre, y por tanto, ms estables.

Hlice alfa
Cuando la cadena polipeptdica se enrolla en espiral sobre s misma debido a los
giros producidos en torno al carbono alfa de cada aminocido se adopta una conformacin
denominada hlice .

Hoja beta
Cuando la cadena principal de un polipptido se estira al mximo que permiten sus
enlaces covalentes se adopta una configuracin espacial denominada estructura , que suele
representarse como una flecha. En esta estructura las cadenas laterales de los aminocidos
se sitan de forma alternante a la derecha y a la izquierda del esqueleto de la cadena
polipeptdica.

Giros betas
Secuencias de la cadena polipepetdica con estructura alfa o beta, a menudo estn
conectadas entre s por medio de los llamados giros beta. Son secuencias cortas, con una
conformacin caracterstica que impone un brusco giro de 180 grados a la cadena principal
de un polipptido.

Hlice de colgeno
Presenta una secuencia tpica compuesta por la repeticin peridica de grupos de
tres aminocidos. El primer aminocido de cada grupo es Gly, y los otros dos son Pro (o
hidroxiprolina) y un aminocido cualquiera: -(G-P-X)-

Lminas beta o lminas plegadas

Son regiones de protenas que adoptan una estructura en zigzag y se asocian entre s
estableciendo uniones mediante enlaces de hidrgeno intercatenarios.

Estructura terciaria
Se llama estructura terciaria a la disposicin tridimensional de todos los tomos que
componen la protena, concepto equiparable al de conformacin absoluta en otras
molculas. La estructura terciaria de una protena es la responsable directa de sus
propiedades biolgicas, ya que la disposicin espacial de los distintos grupos funcionales
determina su interaccin con los diversos ligandos.
Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:
Protenas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones
es mucho mayor que las otras dos.
Protenas con estructura terciaria de tipo globular, ms frecuentes, en las que no
existe una dimensin que predomine sobre las dems, y su forma es aproximadamente
esfrica. En este tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hlice a
hoja b, acodamientos y estructuras sper-secundarias.

Estructura cuaternaria
La estructura cuaternaria deriva de la conjuncin de varias cadenas peptdicas que,
asociadas, conforman un multmero, que posee propiedades distintas a la de sus monmeros
componentes. Dichas subunidades se asocian entre s mediante interacciones no
covalentes, como pueden ser puentes de hidrgeno, interacciones hidrofbicas o
puentes salinos. Para el caso de una protena constituida por dos monmeros, un dmero,
ste puede ser un homodmero, si los monmeros constituyentes son iguales, o un
heterodmero, si no lo son. En cuanto a uniones covalentes, tambin pueden existir
uniones tipo puente disulfuro entre residuos de cistena situados en cadenas distintas.

http://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf
Se supone que el enlace de la estructura terciaria es de tipo puente disulfuro.