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BIOQUIMICA DE LAS PROTEINAS

2. ProtenasSon polmeros formados por monmeros llamados


aminocidos.Hay 20 aminocidos en la naturaleza, que se combinan
para formar miles de protenas (muchos grupos funcionales: alcoholes,
tioles, carboxiamidas, etc.)Son las macromolculas ms verstiles de los
seres vivos.

4. Cada protena tiene: Una estructura funcional lgica y propia. Ciertas


caractersticas comunes a las dems protenas.

5. Aminocidos Rompiendo los enlaces peptdicos que ligan los


aminocidos ingeridos,stos pueden serabsorbidos por el intestinohasta
la sangre yreconvertidos en tejido.

6. AminocidosExisten en la naturaleza aproximadamente unos300


aminocidos diferentes, pero solo 20 de ellosson de importancia al
encontrarse en la formacinde las molculas de protena de todas las
formasde vida: vegetal, animal o microbiana. Estos sonsintetizados a
partir de precursores ms sencilloso absorbidos como nutrientes.

7. AminocidosDe los 20 aminocidos que componen las protenas, ocho


se consideran esenciales es decir: como el cuerpo no puede sintetizarlos,
deben ser tomados ya listos a travs de los alimentos. Si estos
aminocidos esenciales no estn presentes al mismo tiempo y en
proporciones especficas, los otros aa, no pueden utilizarse para
construir las protenas.

9. ESTEREOQUMICA DE LOS AMINOCIDOSLos aa son estructuras


tetradricasISMEROSBioqumica Stryer, Berg y Tymoczko Ed. Revert,
S.A. 2003

10. La estructura tridimensional es de crucial importancia para la


funcinRepresentacin:a) Tridimensionalb) En perspectivaBioqumica
Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

11. CLASIFICACIN DE LOS AMINOCIDOS11

12. 12ALIFTICOSNO POLARESAROMTICOSPOLARES SIN CARGACON


GRUPOS CIDOSaaCON N BSICOPOLARES CON CARGA

13. CADENAS LATERALES DE LOS AAALIFTICOS (Gli, Ala, Val, Leu, Ileu,
Pro)AROMTICOS (Phe, Tyr, Trp)GRUPOS OH, S (Ser, Treo, Cys,
Met)BSICOS (His, Arg, Lys)CIDOS Y SUS AMIDAS (Asp, Glu, Apn, Gln)AA
MODIFICADOS4-hidroxiprolinad-hidroxilisinaAA NO PROTEICOSAc. gaminobutricoD-Ala, D-Glu

14. AMINOCIDOS ALIFTICOSEl ms pequeoFlexibilidad estr.


Hidrofobicidad(interior de prot.)Dificulta el plegamientoBioqumica
Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

15. AMINOCIDOS AROMTICOS Ligeramente hidrfobos Interacciones


hidrofbicasPuentes de HidrgenoActividad
EnzimticaHidrfoboAbsorben la luz en el UV (280 nm)Bioqumica
Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley 2002

16. AMINOCIDOS CON OH O SCadenas dbilmente polares (algo


hidrfilos)Pueden formar puentes de H con el aguaDos cys pueden
formar un puente o enlace disulfuroBioqumica Mathews, van Holde y
Ahern Addison Wesley 2002

17. AMINOCIDOS BSICOSEl menos bsicoCat. Enzimt. (H+)Carga + a


pH fisiolgicoMuy polares, en la superficie de protenas

18. AMINOCIDOS CIDOS Y SUS AMIDASCarga - a pH fisiolgicoPolares,


cadena lateral sin cargaHidrfilos, en la superficie de
protenasBioqumica Mathews, van Holde y Ahern Addison Wesley
2002

19. AA NO PROTEICOSD-Ala, D-GluOH4-OH prolinaAc. gaminobutrico+H3N-CH2-CH2-CH2-COO-OH( )2L-HomoserinaL-OrnitinadhidroxilisinaAA MODIFICADOSBioqumica Mathews, van Holde y Ahern.
Addison Wesley 2002

20. Valina (Val) Leucina (Leu) Treonina (Thr) Lisina (Lys) Triptfano(Trp)
Histidina (His) Fenilalanina (Phe) Isoleucina (Ile) Arginina (Arg)
(Requerida en nios y tal vez ancianos) Metionina (Met) Aminoacidos
esenciales

21. Alanina (Ala) Prolina (Pro) Glicina (Gly) Serina (Ser) Cistena (Cys)
Asparagina (Asn) Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr) cido asprtico (Asp)
cido glutmico (Glu) Aminoacidos sintetizados por el cuerpo

22. PROPIEDADES DE LOS AMINOCIDOS22

23. Caractersticas cido-Base de los AminocidosLos grupos -COOH y


-NH2 de los aminocidos son capaces de ionizarse (al igual que los
grupos-R cidos y bsicos de los aminocidos). Como resultado de su
capacidad de ionizacin las siguientes reacciones de equilibrio inico
pueden ser escritas:pK1 R-COOH <> R-COO + H+cidopK2 R-NH3+
<> R-NH2 + H+Bsico

24. Las reacciones de equilibrio, segn lo escrito arriba, demuestran que


los aminocidos contienen por lo menos dos grupos cidos dbiles. Sin

embargo, el grupo carboxilo es un cido ms fuerte que el grupo amino.


A pH fisiolgico (alrededor 7.4) el grupo carboxilo no estar protonado y
el grupo amino protonado. Un aminocido con un grupo-R no ionizable
sera elctricamente neutro a este pH. Esta especie se llama un
zwitterion.

26. Como los cidos orgnicos tpicos, la fuerza cida de los grupos
carboxilos, amino y grupos-R ionizables en los aminocidos se pueden
definir por la constante de disociacin, Ka o ms comnmente el
logaritmo negativo de Ka, la pKa. La carga neta (la suma algebraica de
todos los grupos con carga presentes) de cualquier aminocido, pptido
o protena, depender del pH del ambiente acuoso circundante. Cuando
el pH de una solucin de aminocido o protenas cambia la carga neta de
los aminocidos tambin cambiar. Este fenmeno se puede observar
durante la titulacin de cualquier aminocido o protena. Cuando la
carga neta de un aminocido o de una protena es cero el pH ser
equivalente al punto isoelctrico:pi.

27. A pH cido: prevalece la especie con carga +A pH bsico: prevalece


la especie con carga Hay un valor de pH para el cul la carga de la
especie es cero. (zwitterin)pI= pK1 + pK2para un aa neutro2Punto
isoelctrico: valor de pH al cul la carga neta del aminocido es
cero.27Punto isoelctrico

28. PPTIDOS

29. Polmeros de aminocidos de PM menor a 6000 daltons ( <50


aa)Dipptido: 2 aaTripptido: 3 aaTetrapptido: 4 aaPentapptido: 5
aaExtremo N-terminal: comienzo de la cadenaExtremo C-terminal: fin de
la cadena

30. Se nombran desde el extremo N-terminal al C-terminal, usando la


terminacin il, excepto para el ltimo aa.Ej: ser-asp-tyr-lis-ala-cysserilaspartil-tirosil-lisil-alanil-cystenaNOMENCLATURA

31. EJEMPLOS:OCITOCINA: hormona que estimula la contraccin del


tero.GLUCAGN: hormona que tiene acciones contrarias a la
Insulina.ANTIBITICOSGLUTATIN: glu-cys-gli, participa en reacciones
Redox de la clula.PEPTIDOS

32. PROTEINAS

33. DEFINICINBiopolmeros de aminocidos de mas de 6000daltons,


indispensables para la procesos vitalesde los seres vivos.Estn formadas
por C, H, O, N y S.

35. PROPIEDADES CIDOS-BASE: punto isoelctrico.SOLUBILIDAD:Forman


dispersiones en aguaEfecto del pH: hace variar la carga.Efecto de las
sales:Baja [ ]: aumenta la solubilidadAlta [ ]: disminuye la
solubilidadEfecto de solventes poco polares: disminuye la
solubilidad.PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

36. ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS PROTENAS

37. Las protenas tienen 4 niveles de organizacin:ESTRUCTURA


PRIMARIAESTRUCTURA SECUNDARIAESTRUCTURA
TERCIARIAESTRUCTURA CUATERNARIA

38. ESTRUCTURA PRIMARIAHace referencia a:La identidad de


aminocidos.La secuencia de aminocidos.La cantidad de
aminocidos.La variacin en un solo aa hace que cambie su funcin
biolgica.Los aa se unen por UNIONES PEPTDICAS.

39. Interaccines entre aa que se encuentran prximos en la cadena.La


cadena no es lineal, adopta formas en el espacio.Los aa interaccionan
por puentes H.Tipos de estructuras secundarias:HLICE ALFAHOJA
PLEGADA BETAAL AZAR.ESTRUCTURASECUNDARIA

40. HELICE ALFALos grupos R de los aa se orientan hacia el exterior.Se


forman puentes de H entre el C=O de un aa y el NH- de otro que se
encuentra a 4 lugares.Hay 3.6 aa por vuelta.Ej: queratina.

41. HOJA PLEGADA BETALos grupos R se orientan hacia arriba y abajo


alternativamente.Se establecen puentes H entre C=O y NH- de aa que se
encuentran en segmentos diferentes de la cadena.Ej. Fibrona (seda)

42. ESTRUCTURA TERCIARIAUna cadena con estructura secundaria


adquiere una determinada dispocin en el espacio por interacciones
entre aa que se encuentran en sitios alejados de la cadena.Protenas
globulares: se pliegan como un ovillo.Protenas fibrosas: tiene aspecto
alargado.Ej: mioglobina

43. ESTRUCTURA TERCIARIA

44. ESTRUCTURA CUATERNARIASurge de la asociacin de varias cadenas


con estructuras terciarias.Intervienen las mismas interacciones que en la
estructura terciaria.

Las inmunoglobulinas son glicoproteinas que actuan como anticuerpos. Pueden


encontrarse circulando en sangre, en las secreciones o unidas a la superficie de
las membranas de los linfocitos B.

Las inmunoglobulinas se producen como respuesta a la deteccion de moleculas


extranhas en nuestro cuerpo. Estas moleculas extranas que desencadenan la
produccion de anticuerpos se denominan antigenos.

Las inmunoglobulinas circulantes aparecen en una electroforesis del plasma


formando parte de la fraccion de las proteinas plasmaticas de las gamma
globulinas.