LOS ENZIMAS Y LA CATALISIS ENZIMATICA

Modelos para la interaccin enzima-sustrato

Llave y cerradura S
S E E S

Ajuste inducido

S E

Compresin S S E E E S

Distorsin

S E

Variacin de la velocidad inicial (v) en funcin de [s]

A bajas concentraciones de S el enzima no est saturado y V vara con la [s]

A altas concentraciones de S, el enzima

est saturado y

V es constante

CINETICA ENZIMATICA
Condicin de anlisis

d[ES]/dt = 0 So

Concentracin

P
Variacin de la velocidad inicial (v) en funcin [E]

Eo

S E ES

El modelo de Michaelis-Menten
Para una buena cantidad de enzimas la velocidad de catalisis (V), varia con La concentracin de sustrato (S).

V = moles de producto/segundo

E+S

k1

k2

ES

k3

E+P

[s]

La ecuacin de Michaelis-Menter

[S] V = Vmax [S] + KM

Si [S]>>>KM entonces se igualan las velocidades Si [S]= KM entonces V= Vmax/2

[S] V = Vmax [S] + KM

inversos

y =

m x

INHIBICIN ENZIMATICA

Inhibidor. Molcula que se une al Enzima reversible o irreversiblemente. (estos ltimos usualmente se denominan INACTIVADORES)

Los inhibidores disminuyen o bloquean la catlisis. Km y Vmax se alteran de manera diferente

1. Inhibicin reversible. Al eliminar el inhibidor se recupera la actividad

a. Inhibicin competitiva. Se establece una competencia entre (S) e (I) por el enzima. I tiene estructura similar a S y por lo tanto compite por el sitio activo.

E + S ES
+I Ki

E+ P
Vmax

EI
V=

1+ 1/[S] Km

(1+[I]/Ki)

El Km aumenta

Inhibicin no competitiva. El inhibidor no se une al enzima en el sitio activo. Se forma un complejo terciario E + S ES E+ P
+I

EI

ESI
+S

+I
Vmax. disminuye

1 Vmax V= 1+[I]/Ki 1+Km/[S]

Inhibicin incompetitiva. El inhibidor se fija sobre el complejo ES E + S ES E+ P ESI

V=

1 V 1+[I]/[Ki] 1+1/[S] Km

1 1+[I]/Ki

v V

competitiva
+I

[Km] [Km]

[s]

I
E

S
E

I
E

+I

1/Km 1/V
1/Km

v Vmax

no competitiva

+I

[Km]

[s]

+I
1/v

1/Km

1/[s]

Inhibicin irreversible. Supone una unin covalente entre E e I. No ha posibilidad de regeneracin.

v T opt.

pH
Efecto del pH sobre la conformacin del enzima

T + NH3 -H

+ NH3

- H+ + H+

+ NH3

- H+ + H+

.. NH2- H

.. NH2
COO

+ H+

COOH

COOH

COO

COO-

+ H+